4第四章蛋白质化学14 126页PPT文档

R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基 和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷 为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的 等电点（pI）。
4. 防御蛋白（免疫保护作用）：
高等动物的免疫反应是有机体的一种防御机 能，免疫反应主要是通过蛋白质来实现的。
• 5、转运蛋白（物质的转运作用）：
某些蛋白质具有运输功能，他们携带小分子从 一处到另一处，如：血红蛋白、膜转运蛋白。
• 6.营养和存储蛋白
• 卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白是提供氨基酸存 储蛋白。
—N—C
C
N
O
C
HR
PTH-氨基酸
重复测定多 肽链N端氨 基酸排列顺 序，设计出 “多肽顺序 自动分析仪”
4）、与酰化试剂的反应（华中P85） 通式：
实例：
•酰化反应另例：(清华P21/华中P86提到的丹磺酰氯)
CH3 CH3 N
CH3 CH3 N
H2N—CH—COOH+
pH9.7
R
O=S= O 40℃ O=S=O
② 结合蛋白：
除含有α -氨基酸外还含有糖、脂类、核酸、磷酸以及 色素等其他成分 a 核蛋白(nucleoprotein)：辅基是核酸 b 色蛋白(chromoprotein)：辅基是色素 c 糖蛋白（glycoprotein) ：辅基为糖或糖的衍生物 d 脂蛋白(lipoprotein)：与脂类结合的蛋白质 e 磷蛋白(phosphoprotein)：磷酸基通过酯键与蛋白质 中的丝氨酸或苏氨酸残基连相连。 f 金属蛋白(metalloprotein):与金属结合
A、含硫氨基酸
半胱氨酸
蛋氨酸(甲硫氨酸)
2）一氨基一羧基的极性氨基酸
B、含羟基的氨基酸
丝氨酸
苏氨酸
C、含酰胺基的氨基酸
谷胺酰氨
天冬酰氨
பைடு நூலகம்
3）二羧基一氨基氨基酸——酸性氨基酸：
谷氨酸 天冬氨酸
4）二氨基一羧基——碱性氨基酸
NH2
赖氨酸
精氨酸
II、R基为芳香族氨基酸
苯丙氨酸
酪氨酸
III、R基为杂环氨基酸
与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应
R
O2N
F + HN—CH—COOH
NO2 弱碱性
R
O2N
HN—CH—COOH+HF
NO2 DNP-氨基酸
与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应
HR
—N=C=S + N—CH—COOH
PITC
H
pH8.3
H
HR
—N—C—N—CH—COOH
S
PTC-氨基酸
无水HF
S
2
Gly的滴定曲线
2.0
OH-
加 1.5
入
的 1.0
当
量 0.5 （1）
pK1
（2） pI
（3） pK2
2
4
Gly解离作用
OHH
6
8
pH
10 12
OHH
14
H
+H3N—C—COOH
H （1）
+H3N—C—COO-
H （2）
H2N—C—COO-
H （3）
3 氨基酸的化学反应
I. -氨基参加的反应 清华P20华中P84
2、根据组成分类： (华中P71)
① 单纯蛋白质（简单蛋白质）：仅含α -氨基酸， 根据其理化性质（溶解性质），可进一步分类：
• a 清蛋白(白蛋白）:溶于水 • b 球蛋白：微溶于水而溶于稀中性盐溶液 • c 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液，但溶
于稀酸、稀碱 • d 醇溶谷蛋白：不溶于水，溶于70-80%的乙醇 • e 精蛋白和组蛋白：溶于水及酸性液，呈碱性 • f 硬蛋白：不溶于水、盐、稀酸、稀碱溶液
• 酶法主要用于部分水解,常用的酶有胰蛋白酶\胰 凝乳蛋白质、胃蛋白酶等。蛋白质完全水解需几 种酶的作用。
三. 蛋白质的基本结构单位－氨基酸
（清华P10华中P75） （一）.氨基酸的结构:
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1.具有两种立体异构体 [ D-型和L-型 ] 2.具有旋光性 [ 左旋（-）或右旋（+）]
……………
举例说明蛋白质的生物学意义
1、生物有机体的结构物质
2、酶（生物催化作用）：某些蛋白质是酶， 催化生物界体内的代谢反应。
3、调节蛋白 （代谢调节作用）: 激素调节生物体内的物质 代谢，而许多激素就属于 蛋白质
如：促甲状腺激素是糖蛋 白，能促进甲状腺的发育 和分泌而影响全身代谢；
如：胰岛素调节糖代谢, 能降低血液中葡萄糖的含 量,胰岛素是分子量最小 的蛋白质，疾病的发生是 代谢发生偏差
Cys、Trp、Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Pro、
举例说明氨基酸的结构
（按化学结构分类）
I、R基为脂肪族氨基酸：
1）一氨基一羧基的中性氨基酸 2）一氨基一羧基的极性氨基酸 3）一氨基二羧基的酸性氨基酸 4）二氨基一羧基的碱性氨基酸
1）一氨基一羧基的中性氨基酸
2）一氨基一羧基的极性氨基酸
二、蛋白质的分类：(华中
P71)
• 1、根据分子的形状： (P71)
• ① 球状蛋白(globular protein) ：分子似 球形，较易溶解，如：血液的血红蛋白、 血清蛋白
• ② 纤维蛋白(fibrous protein) ：形状似纤 维，不溶于水，如：指甲、羽毛中的角 蛋白和蚕丝中的丝蛋白
起接受和传递信息作用的受体也是蛋白。如：接受各 种激素的受体蛋白。接受外界刺激的感觉蛋白。（视 质红质，味觉蛋白。）
乙酰胆碱受体蛋白 乙酰胆碱酯酶破坏 掉多余乙酰胆碱
• 10、其它
• 北极鱼抗冻蛋白、蛇毒、蜂毒的溶血蛋 白。、海洋生物如贝类分泌的一类胶质 蛋白，能将贝壳牢固粘在岩石或其它硬 表面上。
• 1）、与亚硝酸的反应：可生成氮气(Van Slyke法测 氨基酸的基础）:
R—CH—COOH + HNO2
NH3+
R—CH—COOH + N2 + H2O
OH
• 氨基酸的氨上氢可以被酰基取代，取代基对于氨基 有保护作用。
2)与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法的基础
R—CH—COONH3+
R—CH—COONH2
第四章
蛋白质化学
Chemistry of Protein
第一节
蛋白质概述、分类与生物学功能
一 蛋白质的定义 二 蛋白质的分类 三 蛋白质的生物学功能 四 蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
一、蛋白质的定义：(华中P71)
许多α -氨基酸按一定的序列通过酰 胺键（肽键）缩合而成的，具稳定构 象并具有一定生物功能的大分子。
（当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的 α-氨基，α-羧基是可以离子化的)。
氨基酸等电点的确定：
1） 酸碱滴定（滴定曲线） 2） 根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
pI =p—K—1+p—K—2 2
or
pI =p—K—2+p—K—3
+ O-HH+ 中和滴定
HCHO
R—CH—COONHCH2OH
HCHO
R—CH—COO-
N(CH2OH)2
羟甲基AA 二羟甲基AA
见华中P84氨基酸的甲醛滴定
• 3）、烃基化反应：清华P21华中P85
• a. 2、4-二硝基氟苯，DNFB可生成二硝基 苯基氨基酸(黄色)。
• b. 苯异硫氰酸酯：PITC生成PTH-AA Edman 降解法原理，在多肽蛋白质氨基末端测定 和氨基酸顺序分析中占有重要地位
• 在某些植物、细菌及动物组织中发现的铁蛋 白可以贮存铁。
7.收缩和运动蛋白:
某些蛋白质赋予细胞和器官收缩能力可使其改变 形状和运动。 如：肌肉、微管、鞭毛、微丝等。
• 8. 结构蛋白 （支持作用）：
• 某些蛋白质建造和 维持生物体的结构、 细胞骨架。如：角 蛋白、胶原蛋白。
9. 受体蛋白（信息传递作用）：
IIα -羧基参加的反应：清华P20华中P86
• 1)、成盐： • 羧基与碱作用成盐
2）成酯反应
• 氨基酸在盐酸气体的条件下与无水乙醇 作用即产生氨基酸的乙酯。羧基变成甲 酯、乙酯、成盐后羧基的化学性质即能 被掩盖（羧基保护）。而氨基被活化， 容易与酰基或烃基反应。
四、氨基酸的重要理化性质 清华P16华中P80
1 一般物理性质
•无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同 味道；水中溶解度差别较大（极性和非极 性），不溶于有机溶剂，除甘氨酸以外都有 旋光性。
2 两性解离和等电点 清华P16华中P81
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离 子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有 能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子，为两性电解质。
组成蛋白质的氨基酸（称为基本氨基酸）都
是α －氨基酸。 组成蛋白质的氨基酸都是L－氨基酸。 天然存在的氨基酸多为L型。 根据R基结构可将氨基酸分类。
（二）. 氨基酸的分类
1、常见的蛋白质氨基酸：