03第三章 酶化学

HC–COO– ‖ ﹢H2O –OOC–CH
延胡索酸水化酶
CH2–COO– ∣ CHOH–COO– 旋光异构专一性 几何异构专一性
立体异构专一性再细分可分为
(二) 酶的活性部位(活性中心) 1、活性中心概念： 酶分子中直接结合底物并催化底物转变成 产物的部位，是有关基团集中且构成特定构象 的空间区域，称为酶的活性部位(或活性中心)。
活性部位有两个功能部位：一个是直接与底物结合的 部位称为结合部位。一个是直接与催化反应——即底物的
键在此处被打断或形成新的键，称为催化部位。
结合部位(结合基团)：决定酶的专一性 催化部位(催化基团)：决定酶催化反应的性质
活性部位
有时结合部位与催化部位是难以明确分开的，也就是说有 的基团(在活性部位中的基团)既是结合基团，也是催化基团。
(二) 酶的生物学特性
1、酶和一般催化剂相比具有的共性： ① 用量少而催化效率高。 ② 不改变化学反应的平衡点,催化热力学上允许 进行的反应。 ③ 可降低反应的活化能。
2、酶作为生物催化剂的特点：
① 酶具有巨大的的催化能力(催化效率高)：其催化效率 比一般的催化剂要高106~1013倍。 ② 酶具有高度专一性。酶对底物的严格选择性，叫做
如：脱羧酶、脱氨酶等。
⑤ 异构酶类 (又称移接酶类 isomerases) ：催化同分异构体
间的相互转化(应该包括拓扑异构酶)，其通式为： A B
⑥合成酶类 (又称连接酶类 ligases) ：催化一些必需与
ATP分解相偶联，并由两种物质(双分子)合成一种 物质的反应的酶类。通式为： A+B+ATP AB+ADP+Pi
如：乳酸脱氢酶(EC 1· 1· 1· 27)
EC 1· 1· 1· 27
酶 学 委 员 会
表示第一大类即：氧化还原酶类。 表示第一亚类：被 氧化(脱氢)的基团为 CHOH 表示第一亚亚类：受氢体为NAD+(CoⅠ) 表示此乳酸脱氢酶在此亚亚基中的顺序号
(三) 酶的命名
1、习惯命名法： 1898年Dudaux在底物的英文名词上加ase字 尾作为酶的名称 ，此后逐渐形成了给酶命 名的习惯方法。
3、活性部位必需基团：
是指酶分子中的有些基团，若被化学修饰(如氧化、 还原、酰化、烷化等)而使其改变，则酶的活性丧失。这 些基团称为必需基团。
活性部位内基团
必需基团
结合基团(构成结合部位)： ——直接与底物结合的基团 催化基团(构成催化部位)： ——直接催化反应的基团
活性部位外基团：维持酶分子活性部位 构象所必需的基团
之间用“：”隔开，底物之一是水的，可略去不写。例如： 催化下列反应的酶其系统名称为： ATP：乙酸(CH3COOH)磷酸基转移酶
ATP+CH3COOH
ADP+乙酰磷酸
再如:
催化的反应
习惯名
丙氨酸+ α-酮戊二酸
谷丙转氨酶
谷氨酸+丙酮酸
系统名
丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶
三、酶的结构与功能关系
(一) 酶的结构决定其具有高度专一性 (二) 酶的活性部位(活性中心)
胰凝乳蛋白酶的活性部位
2、活性部位的特征
①活性部位存在于酶分子的表面，呈裂缝状，占每个酶分 子体积的很小一部分。 ②活性部位不是一个点，也不是一个面，而是一个错综复 杂的三维结构(空间区域)。 ③活性部位决定了酶的专一性和催化反应的性质。 ④活性部位的构象并非固定不变，因底物的诱导可发生一 定的改变(变化)。
注意：六大酶类的顺序不能搞错，也不能颠 倒位置，否则就不符合国际分类法。
编号：
在每一大类酶中，又可根据不同的原则，分为 几个亚类，每个亚类再分为几个亚亚类。然后再把
原于这一亚亚类的酶按顺序排好，这样就把已知的
酶分门别类地排列一个表，叫做酶表。每一种酶在 此表中的位置均可用一个统一的编号来表示，这种 编号包括四个数字。
生反应的分子。活化分子越多，系统的反应速度越快。
使反应物分子能量增加达到活化分子的途径两条： ①对反应体系加热或用光照射； ②使用适当的催化剂,降低反应的能阈。
活化能：分子在活泼态与常态之间的能量差，即
分子由常态转变成活泼态所需的能量。 酶和普通的催化剂相同，都是降低底物分子的 活化能。但酶能大大降低底物的活化能。
酶的专一性。
③ 酶对环境条件极敏感，易失活。酶常要求较温和的 反应条件，如常温、常压、近中性环境等等。 ④ 酶的催化活性往往与辅酶、辅基及金属离子有关。 ⑤ 酶催化反应无副产物，且自身在不断的自我更新。
⑥ 酶的催化活性是受调节控制的。
二、酶的化学组成、分类及命名
(一) 酶的化学本质——大多为蛋白质 (二) 酶的分类 (三) 酶的命名
Cu+(2+)、K+、Na+、Co2+等。
3、国际IUB系统的分类(共分为六类)：
国际分类法如下：(共分为六类)
① 氧化还原酶类(oxido-reductases)：催化氧化还原反应的酶 类，其通式如下： A· 2H+B A+B· 2H 如：乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、醇脱氢酶等。
② 转移酶类(transferases)：催化功能基团的转移反应。通式：
第三章
酶化学
一、酶的概念及生物学特性 二、酶的化学组成、分类及命名 三、酶的结构功能 四、酶的作用机理 五、酶促反应动力学 六、同工酶、调节酶、诱导酶、多酶复合物 七、酶的活力测定
一、酶的概念及生物学特性
(一) 酶是生物催化剂
酶：是由活细胞产生的，在体内(in vivo)和体外(in
vitro)都能起作用的生物催化剂。是一类具有催化活性的 特殊生物大分子。
②基团专一性
还有一些酶，不仅要求一定的化学键，而且要求该键两
端所连的基团一方具有一定的结构，对另一方的要求不严格
这种特异性(专一性)称为基团专一性。 如：胰蛋白酶可水解肽键，它要求一定是Arg或Lys的羧基与
另一AA的NH2缩合形成的肽键， α-葡萄糖苷酶的如下反应。
CH2OH
CH2OH
5
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
1
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
3、立体异构专一性
酶对底物要求特定的立体结构方能起催化作用。这种对 底物空间结构具有高度的选择性与专一性称立体异构专一性。 实际上也是一种绝对专一。
如：延胡索酸酶只能催化反丁烯二酸加水转化成苹果酸,对顺
丁烯二酸不起作用。L-AA氧化酶只能催化L-AA而D-AA无作用。
(三) 酶原激活
酶原：某些酶在细胞内合成或初泌时，没有催化 活性。这种无活性的酶的前体物质称为酶原。 酶原激活：使无活性的酶原转变成有活性酶的过 程称为酶原激活。 体内以酶原形式存在的主要是一些蛋白酶。
酶原激活是有协调性，不能任意激活。
另外：同工酶、变构酶、共价调节酶等均充分体
现了酶的结构与功能关系，将在本章第六节详细介绍。
④在这些命名的基础上加上酶的来源或酶的其它特征。 如胃蛋白酶(pepsin)，唾液淀粉酶(salivary amylase)等。
2、酶的国际系统命名
按照国际命名的原则，每一种酶有一个系统名称和一
个习惯名称 。习惯名称使用方便。系统名称则规范统一。
系统名称应明确标明酶的底物及催化反应的性质，因
此它包括两个部分：①底物名称②反应的类型，并且底物
中间产物学说是否正确决定于中间产物是否确实存在。
中间产物存在的证据： 1.同位素32P标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）； 2.吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）。
例如通过光谱法可以证实过氧化物酶和其底物过氧化 氢所形成的中间产物的存在。过氧化物酶催化下列反应： H2O2 + AH2
过氧化物酶
A + 2H2O
式中AH2表示氢供体，如焦性没食子酸、抗坏血酸等。 此酶为一铁卟啉蛋白，具有特征吸收光谱。它在645、 583、548、498nm处有4条吸收带。当向酶溶液中加入过 氧化氢，光谱完全发生改变，只在561、530.5nm处显示2 条新吸带。发生种现象的唯一解释就是酶与底物之间发 生了某种作用。
2、根据酶蛋白质中辅因子的有无将酶分为两类：
（1）单纯蛋白酶
（2）结合蛋白酶
（2）结合蛋白酶=酶蛋白 + 辅助因子
●
组成辅因子的有机物质(辅酶、辅基)有: NAD+(CoⅠ)、NADP+(CoⅡ)、TPP、CoA、FH4、
辅酶 FMN、FAD、铁卟啉、生物素等。 辅基
●
组成辅因子的金属离子有：Fe2+(3+)、Mn2+、Mg2+、Zn 2 +、
四、酶的作用机理
（一）酶促反应的活化能
（二）中间复物学说
（三）诱导契合学说
（四）酶高催化效率的原因
（一） 酶的作用与反应活化能的降低
在任何反应中，所有反应物分子都有进行化学 反应的可能性，但并非所有的反应物分子都进行反 应。只有那些含能量达到或超过某一限度(称为 “能阈”)的反应物分子才能在碰撞中发生反应。 活化分子：能量达到一定值，相互之间碰撞后能发
(一) 酶的化学本质——大多是蛋白质
证据： 1、酶对热不稳定； 2、酶是两性电解质； 3、其他引起蛋白质变性的化学及物理因素，同
样也能使酶丧失活性；
4、酶具有胶体物质的一系列特性；
5、许多酶受蛋白水解酶作用而丧失活性； 6、已经制得结晶的酶，均证明其催化活性与其蛋
白质本性密切联系在一起，虽经多次重结晶，它
(三) 酶原激活
1、绝对专一性：
2、相对的专一性：
3、立体异构专一性：
1、绝对专一性：