生物化学名词解释
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生物化学名词解释
结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。
自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。
无机盐：无机化合物中盐类的统称。
大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。
指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。
超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。
新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。
异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。
同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
底物：酶所作用和催化的化合物。
代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。
蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。
必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。
单体蛋白质：寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
蛋白原：蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质激活：核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。
生物化学 名词解释
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
（四）理化性质：
1.两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI)：
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名词解释1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示;2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布;构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成;3．构象：指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布;一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成;构象改变不会改变分子的光学活性;4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体;5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐如硫酸氨,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析;6．蛋白质的复性：指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象;7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用; 8．凝胶电泳：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术; 9．层析：按照在移动相可以是气体或液体和固定相可以是液体或固体之间的分配比例将混合成分分开的技术;10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在或和或之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律;11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子;反密码子与密码子的方向相反;12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体,它是一种多肽链的密码；一种结构基因;13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性;在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋;这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”;14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”;15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”;16. 减色效应：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多约少35%~40%, 这现象称为“减色效应”;17. DNA 的熔解温度Tm 值：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度Tm;18. 分子杂交：不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构;这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交;19．米氏常数Km 值：用Ｋm 值表示,是酶的一个重要参数;Ｋm 值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时底物的浓度单位M 或mM;米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响;20．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶;21．诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显着增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身;22．活性中心：酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心;23．呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链;电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源;24．氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用,称为氧化磷酸化;氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式;25．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键或高能硫酯键,由此高能键提供能量使ADP或GDP磷酸化生成ATP或GTP的过程称为底物水平磷酸化;此过程与呼吸链的作用无关,以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP;26．能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量,能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态;能荷=ATP+12 ADPATP+ADP+AMP27．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛,使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵;如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵; 28．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织如肝、脂肪组织等以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路;29. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下,在α碳原子和β碳原子之间断裂,β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸;30. 乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环,在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变,以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源;某些植物和微生物体内有此循环,他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成;31．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶,是基因工程中的重要工具酶;32．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基CH3-、亚甲基CH2=、次甲基CH≡、甲酰基O=CH-、亚氨甲基HN=CH-等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰;33．半保留复制：双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成;34．逆转录：Temin 和Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的DNA 聚合酶,才证明发生逆向转录,即以RNA 为模板合成DNA;35．冈崎片段：一组短的DNA 片段,是在DNA 复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段;在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在;冈崎片段的发现为DNA 复制的科恩伯格机理提供了依据;36．复制叉：复制DNA 分子的Y 形区域;在此区域发生链的分离及新链的合成; 37．领头链：DNA 的双股链是反向平行的,一条链是5/→3/方向,另一条是3/→5/方向,上述的起点处合成的领头链,沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向亦即新合成的DNA沿5/→3/方向不断延长;所以领头链是连续的;38．随后链：已知的DNA 聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长,在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA 链复制是不连续的,而分为多个片段,每段是朝5/→3/方向进行,所以随后链是不连续的;39．有意义链：即华森链,华森..克里格型DNA 中,在体内被转录的那股DNA 链;简写为W strand;40．光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就是光复活作用;41．重组修复：这个过程是先进行复制,再进行修复,复制时,子代DNA 链损伤的对应部位出现缺口,这可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处,然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复; 42．内含子：真核生物的mRNA 前体中,除了贮存遗传序列外,还存在非编码序列,称为内含子;43．外显子：真核生物的mRNA 前体中,编码序列称为外显子;44．基因载体：外源DNA 片段目的基因要进入受体细胞,必须有一个适当的运载工具将带入细胞内,并载着外源DNA 一起进行复制与表达,这种运载工具称为载体;45．质粒：是一种在细菌染色体以外的遗传单元,一般由环形双链DNA 构成,其大小从; 46．密码子：存在于信使RNA 中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位;密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64 个密码子,其中61 个是氨基酸的密码,3 个是作为终止密码子;47．同义密码子：为同一种氨基酸编码的几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;48．反密码子：在转移RNA 反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA 的特殊密码上;49．变偶假说：克里克为解释tRNA 分子如何去识别不止一个密码子而提出的一种假说;据此假说,反密码子的前两个碱基3ˊ端按照碱基配对的一般规律与密码子的前两个5ˊ端碱基配对,然而tRNA 反密码子中的第三个碱基,在与密码子上3ˊ端的碱基形成氢键时,则可有某种程度的变动,使其有可能与几种不同的碱基配对;50．移码突变：一种突变,其结果为导致核酸的核苷酸顺序之间的正常关系发生改变;移码突变是由删去或插入一个核苷酸的点突变构成的,在这种情况下,突变点以前的密码子并不改变,并将决定正确的氨基酸顺序；但突变点以后的所有密码子都将改变;且将决定错误的氨基酸顺序;51．反义RNA：具有互补序列的RNA;反义RNA 可以通过互补序列与特定的mRNA 相结合,结合位置包括mRNA 结合核糖体的序列SD 序列和起始密码子AUG,从而抑制mRNA 的翻译;又称干扰mRNA 的互补RNA;52．信号肽: 信号肽假说认为,编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽,它被内质网膜上的受体识别并与之相结合;信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔,随即被位于腔表面的信号肽酶水解,由于它的引导,新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内,最终被分泌到胞外;翻译结束后,核糖体亚基解聚、孔道消失,内质网膜又恢复原先的脂双层结构;53. 简并密码：或称同义密码子,为同一种氨基酸编码几个密码子之一,例如密码子UUU 和UUC 二者都为苯丙氨酸编码;54．多核糖体:在信使核糖核酸链上附着两个或更多的核糖体;55. 诱导酶：由于诱导物的存在,使原来关闭的基因开放,从而引起某些酶的合成数量明显增加,这样的酶称为诱导酶56. 钙调蛋白：一种依赖于钙的蛋白激酶,酶蛋白与钙结合引起酶分子构象变化,调解酶的活性;如磷酸化酶激酶是一种依赖于钙的蛋白激酶;。
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1．等电点：使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2．变构效应：O2与Hb结合后引起Hb的构象变化。
3．脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经脂肪酶的催化，逐步水解释出甘油和脂肪酸，运送到全身各组织利用。
4．一碳单位：某些氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位。
5．酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化而发生了化学改变，从而引起其催化活性的改变。
6．碱基互补：碱基对必定是嘌呤与嘧啶配对，而且只能是A—T，G —C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键，这种碱基配对称为碱基互补。
7．酶的特异性（专一性）：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
8．酶的竞争性抑制作用：有些与酶作用底物结构相似的物质能和底物分子竞争与酶的活性中心相结合，酶与这种物质结合后，就不能再与底物结合，这种作用称为酶的竞争性抑制作用。
9．蛋白质的腐败作用：在肠道中未经彻底消化的蛋白质、多肽和未吸收的氨基酸受肠道细菌体内多种酶的作用，发生质变。
10．脂肪酸的β—氧化：是指氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上。
11．联合脱氨基作用：是指氨基移换作用与氧化脱氨基作用联合进行脱去氨基生成α-酮酸。
12．限速酶：由若干酶催化一个连续代谢过程时，如能确定各种酶催化反应底物的Km值及相应的底物浓度时，可推断出其中Km值最大的一步反应为该连续反应中的限速反应，该酶为限速酶。
13．蛋白质的变性：蛋白在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变。
14．酶原的激活：是指无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶。
15．基因工程：是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA结合成一复制子，继而导入宿主细胞，生长、筛选出含有目的基因的转化子细胞。
16．同工酶：在同一种属、同一机体的不同组织，甚至在同一组织细胞的不同亚细胞器中存在着催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学名词解释
生化名词解释生物化学：是研究生命现象的本质即研究生物体的化学组成及这些化学物质在生物体内所发生的化学变化以及这些化学变化与生物的生命活动之间的关系，当前定义为研究生物分子特别是生物大分子之间的相互作用，相互影响以表现生命活动现象原理的科学。
分子伴侣：又叫伴娘蛋白，是细胞中一类帮助新生肽链折叠成正确的构象，但其自身并作为终产物的组成成分的蛋白分子。
结构域：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合，不同结构域之间以共价键相连。
别构效应：又叫变构效应，是指配基与寡聚蛋白分子中的一个亚基结合后改变了其构象，并导致相邻其他亚基构象和功能的改变，最终使蛋白质生物活性改变的现象。
协同作用：变构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。
指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可以改变其他亚基构象，进而改变蛋白质生物活性的现象，分为正协同作用和负协同作用。
回文序列：双链DNA中的一段倒置重复序列，当该序列的双链被打开后，可形成局部“+”字形结构。
同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
竞争性抑制:抑制剂与酶的天然底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而降低酶的结合效率,抑制酶的活性,这种抑制作用称竞争性抑制作用。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物，致使酶活性丧失的抑制作用。
酶的专一性:一种酶只能作用与一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物的现象。
Km:酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度,是酶的特征常数,只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化所调节。
比活力：是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1、等电点（pI）在某一pH的溶液中，蛋白质（或氨基酸）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该蛋白质（或氨基酸）的等电点。
2、模体在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体（motif）。
3、分子伴侣在蛋白质加工、折叠形成特定空间构象及穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用的一类蛋白质。
4、结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。
5、分子病由蛋白质分子结构发生变异所导致的疾病。
6、核酶具有酶促活性的RNA。
催化性DNA（人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段，也能序列特异性降解RNA）和催化性RNA（作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA）。
具有酶促活性的RNA称为核酶。
7、脂肪动员储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
8、一碳单位在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团9、氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
10、ATP合酶线粒体内膜的表面有一层规则地间隔排列着的球状颗粒，称为ATP酶复合体，是ATP合成的场所。
11、端粒酶一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3′端，以维持端粒长度及功能。
12、酮体在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
13、第二信使配体与受体结合后并不进入细胞内，但间接激活细胞内其他可扩散，并能调节调节信号转导蛋白活性的小分子或离子。
生物化学名词解释
蛋白质1.等电点（pI）:当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。
2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。
3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。
φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。
5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil）6.三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
7.四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。
亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
8.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构9.结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
生物化学名词解释
生物化学名词解释2．motif 模序在蛋白质分子中，可发现二个或者三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称之模序。
3．protein denature蛋白质变性。
在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质与生物活性，称之蛋白质变性。
4. glutathione谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸构成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。
它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或者酶分子等中的巯基免遭氧化。
5．β-pleated sheet在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或者一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
并通过肽链间的肽键羰基氧与亚氨基氢形成氢键从而稳固β-折叠结构。
6．chaperon 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行能够防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣关于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
7．protein quaternary structure 蛋白质的四级结构数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳固，每一条多肽链称之亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称之蛋白质的四级结构。
8．结构域蛋白质的三级结构常可分割成1个与数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称之结构域。
9．蛋白质等电点在某一pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷与负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
10．α-螺旋α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
生物化学名词解释
1.蛋白质( protein ) ：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。
2. 两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。
3. 氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，是蛋白质的基本结构单位，构成蛋白质的氨基酸有20种。
4. 氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5.茚三酮反应：茚三酮在弱酸溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物（氨和还原茚三酮）发生作用，生成紫色物质（570nm)；两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物(440nm)。
6.肽平面：肽键中-C-N-键，具有部分双键的性质，不能旋转，使形成肽键的六个原子固定在一个平面之内。
7. 构型（configuration）是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
8.构象(conformation)：在化学结构和configuration相同的分子中，其原子由于单键的旋转而在空间形成的不同的构象体可以相互转化。
其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。
9.α-螺旋：α-螺旋是一个棒状结构；骨干结构为锯齿形肽链。
紧密卷曲的多肽链形成棒的内部；链中的C=O和N-H基团在同一平面内，但是分布在锯齿链的两侧。
侧链以螺旋式的排布向外伸展。
10.β-折叠（β-pleated sheet）：β-折叠或β -折叠片也称β-结构或β-构象，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，通过链间的氢键进行交联而形成的，或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
生物化学名词解释
蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零得pH。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸得α-羧基与另一个氨基酸得α-氨基脱水缩合而形成得化学键。
肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成得化合物。
蛋白质得一级结构：指多肽链中氨基酸得排列顺序与键合方式。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链得局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子得相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链得构象。
肽单元：参与组成肽键得6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它就是蛋白质构象得基本结构单位。
α-螺旋( α -helix ) ：就是蛋白质中最常见得一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链得若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻得二级结构单元组合在一起，形成有规则得、在空间上能辨认得二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成得相对独立得三维实体。
折叠得较为紧密，各行使其功能。
蛋白质得变性：在某些物理与化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变与生物活性得丧失。
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有得构象与功能。
酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成得复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白与辅助因子分开后均无催化作用。
全酶= 酶蛋白+ 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性得酶得前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应得一种催化机制。
共价催化：通过与底物形成反应活性很高得共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度得过程。
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生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章糖的化学1、糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类分子中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖：也称为不均一糖，由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖，当归多糖，茶叶多糖等。
8、粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，肽聚糖是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
由于此复合物中氨基酸链不像蛋白质那样长，因此成为肽聚糖。
11、蛋白聚糖：是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
蛋白聚糖由糖胺聚糖链共价连接与核心蛋白所组成。
12、脂多糖：格兰阴性菌的细胞壁较复杂，除含有低于10%的肽聚糖外，尚含有十分复杂的脂多糖。
脂多糖一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：内切糖苷酶可水解糖链内部的糖苷键，释放多糖链片段，有时还可以将长的多糖链切断为较短的寡糖片段，以利于结构分析。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求，因为通过水解达到糖链的逐步降解，提供有关单糖的组成、排列顺序及糖苷键的α或β构型的信息。
第二章脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物中获取的脂肪酸称为必须脂肪酸，多为不饱和脂肪酸。
2、胆酸：胆固醇的衍生物，由动物胆囊合成分泌。
3、胆汁酸：胆酸的衍生物，在肝中合成，胆囊分泌的胆汁是胆汁酸的水溶液。
4、胆盐：在胆汁中大部分胆汁酸形成钠盐或钾盐，是一种乳化剂，可促使脂肪的消化和降解。
5、脂类：是由脂肪酸（四碳以上的长链一元羧酸）与醇（甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇、固醇）组成的酯及其衍生物。
第三章维生素与微量元素1、维生素：是一类动物本身不能合成但是对动物生长和健康又是必需的有机化合物，所以必须从饮食中获得，许多辅酶都是由微生物衍生的。
2、辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。
3、黄素腺嘌呤二核苷酸：FDA，含有核黄素，是某些氧化还原酶的辅酶。
4、维生素原：某些物质本身不是维生素，但是可以再体内转化为维生素，这些物质被称为维生素原。
如β-胡萝卜素为维生素A原。
5、维生素缺乏症：当机体缺乏维生素时，机体不能正常生长，发生疾病，这种由于缺乏维生素而引起的疾病成为维生素缺乏病。
如缺乏维生素A引起的夜盲症。
6、微量元素：指人体中每天需求量小于100mg的元素，主要为铁、铜、锌、锰、硒、钼、钴、铬、碘和氟等。
7、水溶性维生素：能溶于水和极性溶剂的维生素，主要是B族维生素（维生素B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、生物素、叶酸和硫辛酸）和维生素C。
8、脂溶性维生素：能溶于脂类及非极性有机溶剂，主要为维生素A、D、E、K。
第四章蛋白质的化学1、必需氨基酸：是指机体需要，但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物攻击者。
实验证明，人体必需氨基酸有8种：赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。
2、蛋白质的等电点pI：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时溶液的pH值。
3、蛋白质的一级结构：不同种类不同数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。
4、蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键形成有规则的构象。
5、结构域：是超二结构和三级结构的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
6、蛋白质的三级结构：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称三级结构。
7、蛋白质的四级结构：由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称蛋白质的四级结构。
8、超二级结构：是指在多肽内顺序上相邻的二级结构长长在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
9、盐析：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。
10、盐溶：蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后，可使蛋白质溶解度增加，称盐溶作用。
11、蛋白质的变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
12、蛋白质的复性：某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，是生物学活性恢复，这一过程称为蛋白质的复性。
13、蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。
14、肽键：是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基脱水缩合而成。
15、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽，由两个氨基酸组成的肽，称为二肽，三个氨基酸组成的肽称为三肽，依此类推，一般把十个氨基酸以下组成的肽称为寡肽，十个氨基酸以上组成的肽称为多肽或多肽链。
16、肽单位：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。
17、变构效应：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构想发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。
18、镰刀形红细胞贫血症：患者血红蛋白（HbS）与正常血红蛋白（HbA）在β链第6位有一个氨基酸之差：HbAβ链第6位为谷氨酸，而患者HbAβ链第6位换成了缬氨酸。
HbS的带氧能力降低，分子间容易“粘合”形成线状巨大分子而沉淀。
红细胞从正常的双凹盘状被扭曲称镰刀状，容易产生溶血性贫血症。
19、分子病：基因突变可导致蛋白质一级结构的变化，使蛋白质的生物学功能降低或丧失，甚至可以引起生理功能的改变而发生疾病。
这种由遗传突变引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称为分子病。
20、亚基：又称亚单位，一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多多肽链组成。
亚基本身各具有一、二、三级结构。
21、抗原：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和/或致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质，统称为抗原。
22、抗体：抗原刺激机体产生能与之相应抗原结合并具有免疫功能的免疫球蛋白称为抗体。
23、单克隆抗体：是针对一个抗原决定簇，又是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体。
它是结构和特异性完全相同的高纯度抗体。
之辈单克隆抗体是采用B淋巴细胞杂交瘤技术。
24、多克隆抗体：各抗原分子具有许多抗原决定簇。
因此，由它免疫动物所产生的抗血清实际上是许多抗体的混合物，称多克隆抗体。
25、免疫球蛋白：具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白统称免疫球蛋白，抗体都是免疫球蛋白，而球蛋白不一定都是抗体。
26、α-螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲称稳定的α螺旋构象。
27、β-折叠：又称β片层结构，β折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠。
28、β-转角：伸展的肽链形成180o的回折，即U型转折结构，它是由四个连续氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。
29、分子排阻层析：又称分子筛层析、凝胶过滤，这是一种简便而有效的生化分离方法之一，其原理是利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。
30、等点聚焦电泳：以两性电解质作为支持物，电泳时即形成一个由正到负极逐渐增加的pH梯度，蛋白质在此系统中电泳各自集中在与其等电点相应的pH区域而达到分离目的。
此法分辨率高，各蛋白pI 相差0.02pH单位即可分开，可用于蛋白质的分离纯化和分析。
31、免疫电泳：把点用技术和抗原与抗体反应的特异性相结合，一般以琼脂或琼脂糖凝胶为支持物。
方法是先将抗原中各蛋白质组分经凝胶电泳分开，然后加入特异性抗体经扩散可产生免疫沉淀反应。
本法常用于蛋白质的鉴定及其纯度的检查。
32、二维电泳：也称双向电泳。
其原理是根据蛋白质等电点和相对分子质量的特异性的这特性，将蛋白质混合物在电荷（采用等点聚焦方式）和相对分子质量（采用SDS-PAGE方式）两个方向上进行分离。
电泳的第一向为等电聚焦（等电点信息），第二向为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（分子量信息）。
样品经过电荷和质量两次分离后，可以得到分子的等电点和分子量的信息。
一次二维电泳可以分离几千甚至上万种蛋白质，这是目前所有电泳技术中分辨率最高，信息最多的技术。
33、亲和层析：是利用生物分子间专一的亲和力而进行分离的一种层析技术。
将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中，那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来，这种分离纯化蛋白质的方法称为亲和层析。
第五章核酸的化学1、单核苷酸：核酸的基本结构单位。
酶分子单核苷酸由一分子含氮碱基，一分子戊糖，一分子磷酸基组成。