Fe与血红蛋白资料

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血红蛋白电化学-概述说明以及解释

1.引言

1.1 概述

血红蛋白电化学是一门研究血红蛋白在电化学过程中行为的学科。血红蛋白作为一种重要的生物分子，在氧运输和电子传输中起着至关重要的作用。通过电化学方法可以对血红蛋白进行精细的电化学分析和表征，从而深入研究其结构、功能和性质。血红蛋白电化学的研究对于理解生物体内的氧输送和电子传递过程具有重要的意义，并且在医学、生物化学、生物物理学等领域有着广泛的应用。

血红蛋白是存在于红细胞中的一种复杂的蛋白质分子，由四个亚基组成，其中包括两个α亚基和两个β亚基。每个亚基中含有一个辅助非金属离子——血红素，它是由铁离子和一个吡咯环组成。血红蛋白可以结合氧气，在肺部吸氧后运输到全身各个组织和器官，进行氧气的交换和供给。

血红蛋白电化学的研究主要集中在分析血红蛋白的电化学行为，特别是与氧和电子传递相关的反应过程。电化学方法可以通过测定血红蛋白在电极表面的电流和电位变化来研究其电化学特性。通过电化学分析，可以获得血红蛋白的氧亲和力、氧解离常数、电子传递速率等重要参数，从而揭示其结构和功能之间的关系。

血红蛋白电化学在生物医学研究中有着广泛的应用。例如，在临床诊断中可以利用血红蛋白的电化学特性进行血氧饱和度的测量，帮助医生判断患者的氧供应状态。此外，血红蛋白电化学还可以用于研究氧气和其他生物分子的相互作用机制，发现新的药物靶点和治疗策略。

总之，血红蛋白电化学作为一个重要的交叉学科，对于深入了解血红蛋白的结构和功能具有重要意义。随着电化学技术的不断发展和完善，血红蛋白电化学的研究将有望为生物医学领域的发展带来新的突破。

血红蛋白

血红蛋白化学式:C3032H4816O812N780S8Fe4。

血红蛋白分子有两个α和两个β亚基,一般用α2β2表示。血红蛋白的分子量为64000,每个亚基的分子量为16000，其中α亚基含141个氨基酸残基,β亚基含146个氨基酸残基,α亚基的C端是精氨酸,β亚基的C端是组氨酸

人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

血红蛋白

血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离

子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98％；血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2％；血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白；血红蛋白CO(HbCO)，一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放

人体血液中铁离子的含量

一、引言

人体血液中铁离子的含量对于人体健康至关重要。铁离子在人体内发挥着多种重要的生物学功能，包括维持血红蛋白的合成和充分运输氧气至身体各个组织器官。在本文中，将探讨人体血液中铁离子的含量以及其与健康之间的关系。

二、铁离子在人体中的作用

1.血红蛋白合成

铁离子是血红蛋白合成的重要成分，它是构成红细胞核心的主要元素。血红蛋白是一种能够携氧的蛋白质，正常的血红蛋白含量对于维持人体细胞的正常代谢和正常器官功能至关重要。

2.氧气运输

铁离子通过血红蛋白与氧气的结合，帮助血红蛋白在肺部与氧气结合并将氧气输送到体内各个组织器官。如果人体血液中铁离子的含量不足，将导致血红蛋白合成受到影响，最终导致贫血等健康问题。

3.细胞代谢

除了在血红蛋白合成和氧气运输中的作用外，铁离子还参与了细胞的代谢过程，并对人体内的各种酶的活性起到了重要的调节作用。

三、血液中铁离子的正常范围

根据世界卫生组织的数据，成年男性正常的血清铁离子范围为13-30微克/毫升，而成年女性为12-26微克/毫升。在儿童和孕妇中，由于生长发育和孕期营养需求的增加，其血清铁离子范围可能会有所不同。

四、血液中铁离子不足与过量的影响

1.血液中铁离子不足

如果人体血液中铁离子的含量不足，将会导致贫血的发生。贫血会导致人体内氧气供应不足，出现疲乏、头晕、心悸等症状。在长期贫血的情况下，还会影响到人体各个组织器官的正常代谢功能，严重影响健康。

2.血液中铁离子过量

虽然大多数人体内铁离子的摄入都是通过饮食和生物代谢过程中完成的，但是过量摄取铁离子也会对健康造成不利影响。过多的铁离子在机体内沉积，会导致铁离子的氧化反应，引起自由基的产生，从而对细胞和组织造成损伤。此外，过量摄取铁离子还容易导致血液黏稠度增加，增加心血管疾病的风险。

分析化学实验报告范文9血红蛋白脱辅基和重组-2022-1210

分析化学实验报告范文9血红蛋白脱辅基和重组-2022-

1210

血红蛋白(Hemoglobin)脱辅基和和重组

一、实验目的

1.通过实验，了解结合蛋白的变性与变性条件下的行为，从而对结合

蛋白中辅基的作用有更深的认识。

2.学习一种生物无机生化科研中常用的为金属酶和蛋白质脱辅基和重

组的方法。3.掌握柱层析法。二、实验原理

血红蛋白是由二价铁Fe(Ⅱ)血红素作为辅基与多肽链结合组成的一

种结合蛋白，它是由四个亚基组成的四聚体，分子量大约为65000Da。四

个亚基中的两个亚基的氨基酸序列相同，称为α–亚基，每条链含141

个氨基酸。另外两个氨基酸序列相同的亚基，称为β–亚基，各含146

个氨基酸。α与β亚基有各自的二级、三级空间结构，亚基间以非共价

键结合在一起。

每个亚基中均含有一个血红素辅基，它处于一个疏水环境，此疏水环

境对血红蛋白的可逆载氧功能起着非常重要的作用。Fe(Ⅱ)在血红蛋白中

始终是以+2价还原态存在的，若被氧化成Fe(Ⅲ)，则称为高铁血红蛋白（MHb），其失去可逆载氧的功能。血红素与血红蛋白均以非共价键相连，其中包括:①Fe(Ⅱ)与近端组氨酸(F8Hi)上的Nε上的配位键；②卟啉环

侧链丙酸阴离子与蛋白质氨基酸侧链之间的盐桥；③卟啉环中乙烯基与蛋

白质的疏水相的相互作用。

在酸性条件下，由于蛋白的变性而使这些作用变得很弱，以至于高铁

血红素可以从血红蛋白的疏水区中游离出来。利用高铁血红素在丁酮中的

溶解度大大高于它在水溶液中的溶解度的性质，用多次丁酮萃取的方法将血红素与蛋白分离。分离得到的脱辅基血红蛋白(ApoHb)可以再用金属卟啉化合物(例如高铁血红素、钴卟啉、铜卟啉等)进行重组，生成各种不同金属卟啉的血红蛋白。

血红蛋白的结构与功能

蛋白质功能的多样性

蛋白质的而生物化学功能

1.催化：酶酶的催化效率远远高于合成的催化剂

2.调节：激素：胰岛素——调节血糖，糖代谢

生长激素——促进人的生长，且能调节体内的物质代谢促甲状腺激素——刺激甲状腺激素的合成和甲状腺素的释放3.转运：血红蛋白——通过血液循环转运物质，运输氧气，存在与红细胞

肌红蛋白——贮存和分送氧的蛋白质，存在于肌肉细胞

4.贮存：铁蛋白——贮存Fe，用于含铁蛋白质如血红蛋白的合成

5.运动：前面学过的肌动蛋白和肌球蛋白，微丝微管。

6.结构成分：纤维状蛋白质——α-角蛋白，胶原蛋白、

7.支架作用：支架蛋白——在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用的

8.防御和进攻：抗体等

血红蛋白的结构

血红蛋白（HB）分子由4个多肽亚基组成，一般成人血红蛋白主要是HbA，其亚基组成为α2β2，每个亚基都有一个辅基，

称为血红素。血红素是原卟啉IX与还原型铁Fe（II）的络合物。原卟啉IX是由4个吡咯环组成，与之相连的有四个甲基，2个乙烯基和2个丙酸基。亚铁离子有六个配位键，4个与吡咯环的N原子结合，另外两个与卟啉环面垂直，配体的4个N原子有助于抑制血红素铁原子转变为三价态，如果铁二价态变为三价态，血红蛋白就变成高铁血红蛋白，无载氧功能。

血红蛋白的三维结构近似球形，4个亚基占据相当于四面体的4个顶角，整个分子形成C2点群对称。4个血红素基分别位于每个多肽链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在分子表面。4个氧结合部位彼此保持一定距离，两个最近的铁离子（α1和β2血红素或α2和β1血红素Fe）之间的距离为2.5nm。两个不同链之间的亚基相互作用最大，而两个α链之间或两个β链之间的相互作用很小。两个不同类型的亚基是为了获得协同性氧结合必需的。

血红蛋白的结构与功能

血红蛋白是一种重要的蛋白质，它在人体内起着至关重要的功能。本文将详细介绍血红蛋白的结构与功能，并探讨其在氧气运输中的作用。

一、血红蛋白的结构

血红蛋白是由四个亚单位组成的大分子，在构成亚单位的基本结构上，血红蛋白分为两个部分：血红蛋白四聚体和亚铁血红素分子。

1. 血红蛋白四聚体

血红蛋白四聚体是由两个α链和两个β链组成的。α链与β链分别由141个氨基酸残基组成，它们之间通过氢键和疏水力相互作用来稳定结构。α链和β链内部由α螺旋和β折叠片段构成，形成了螺旋片层结构，这种特殊结构是血红蛋白赋予其功能的关键。

2. 亚铁血红素分子

每个血红蛋白四聚体中都含有一个亚铁血红素分子。亚铁血红素分子是由一个铁离子和一个血红素分子组成的。血红素分子是一种由四个吡咯环组成的卟啉环结构，铁离子嵌入其中。这个亚铁血红素分子位于血红蛋白的中心位置，与四个亚单位相互作用，以确保正常的结构和功能。

二、血红蛋白的功能

血红蛋白作为氧气的运输者，在人体内具有重要的功能。血红蛋白

的主要功能是结合和释放氧气。

1. 氧气结合

血红蛋白中的亚铁血红素与氧气结合形成氧合血红蛋白。当氧气浓

度高时，氧气能迅速与亚铁血红素结合，形成致使血红蛋白结构发生

变化的结合态。

2. 氧气释放

当氧气浓度较低时，亚铁血红蛋白会释放氧气，形成变成脱氧血红

蛋白。这种情况下，原本与氧气结合的亚铁血红蛋白会发生构象变化，使得氧气分子从血红蛋白中释放出来。这种结构的变化导致血红蛋白

的活性受到调节。

三、血红蛋白在氧气运输中的作用

血红蛋白在人体内发挥着关键的氧气运输功能。

血红蛋白

科技名词定义

中文名称：

血红蛋白

英文名称：

hemoglobin;haemoglobin;Hb

定义1：

一组红色含铁的携氧蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体，每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素，其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。

所属学科：

生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科）

定义2：

存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。具有4个亚基。

所属学科：

细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科）

本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布

百科名片

血红蛋白

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。

目录[隐藏]

基本简介

构成

组成结构

工作原理

生理意义

正常参值

异常结果

基本简介

构成

组成结构

工作原理

生理意义

正常参值

异常结果

[编辑本段]

基本简介

血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96％，血红素占4％。

α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。

[编辑本段]

构成

Fe与血红蛋白

ห้องสมุดไป่ตู้
参考文献
《无机化学新兴领域导论》北大出版社 1988 项斯芬《生物学中的化学》科学出版社 2000 J.Fisher＆J.R.P.Arnold著李艳梅译《生物无机化学》清华大学出版社 1988 王夔《配位化合物的结构和性质》科学出版社 1992 游效曾《化学通报》 2001.5 秦至英《化学通报》 200 .7 车云霞申泮文
NH
N
N M2+
N
N
HN
N
N
Porphin
Metalloporphyrin
4Fe2+ + Fe 3+

4H+ + O2 = 4Fe3+ + 2H2O
+ K+ + [Fe(CN)6 ]4- = Fe(CN)6Fe]↓
实验过程：取鸡血（猪血）约两毫升加入百分之十的盐酸两毫升震荡，倒入坩埚加热，至水分蒸发完全冷却后，取干燥粉末适量加入另一支试管滴３－５滴亚铁氰化钾，可以看到生成蓝色的 K[Fe(CN)6Fe]沉淀，说明血红蛋白中含有铁元素。
致谢本课题得以顺利完成,在此特别感谢朱亚先老师、吕鑫老师在图片制作过程给予的支持，以及陈雷奇、卢旭、宋金帅、郑晋生、李佳同学的真诚帮助。
THE END
谢谢

分析化学实验报告9. 血红蛋白脱辅基和重组-2013-1210

血红蛋白(Hemoglobin)脱辅基和和重组

一、实验目的

1.通过实验，了解结合蛋白的变性与变性条件下的行为，从而对结

合蛋白中辅基的作用有更深的认识。

2.学习一种生物无机生化科研中常用的为金属酶和蛋白质脱辅基和

重组的方法。

3.掌握柱层析法。

二、实验原理

血红蛋白是由二价铁Fe(Ⅱ)血红素作为辅基与多肽链结合组成的一种结合蛋白，它是由四个亚基组成的四聚体，分子量大约为65000Da。四个亚基中的两个亚基的氨基酸序列相同，称为α–亚基，每条链含141个氨基酸。另外两个氨基酸序列相同的亚基，称为β–亚基，各含146个氨基酸。α与β亚基有各自的二级、三级空间结构，亚基间以非共价键结合在一起。

每个亚基中均含有一个血红素辅基，它处于一个疏水环境，此疏水环境对血红蛋白的可逆载氧功能起着非常重要的作用。Fe(Ⅱ)在血红蛋白中始终是以+2价还原态存在的，若被氧化成Fe (Ⅲ)，则称为高铁血红蛋白（MHb），其失去可逆载氧的功能。

血红素与血红蛋白均以非共价键相连，其中包括:

①Fe(Ⅱ)与近端组氨酸(F8His)上的Nε上的配位键；

②卟啉环侧链丙酸阴离子与蛋白质氨基酸侧链之间的盐桥；

③卟啉环中乙烯基与蛋白质的疏水相的相互作用。

在酸性条件下，由于蛋白的变性而使这些作用变得很弱，以至于高铁血红素可以从血红蛋白的疏水区中游离出来。利用高铁血红素在丁酮中的溶解度大大高于它在水溶液中的溶解度的性质，用多次丁酮萃取的方法将血红素与蛋白分离。分离得到的脱辅基血红蛋白(ApoHb)可以再用金属卟啉化合物(例如高铁血红素、钴卟啉、铜卟啉等)进行重组，生成各种不同金属卟啉的血红蛋白。

血红蛋白

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均細胞血红蛋白浓度测出浓度。

血红蛋白化学式:C3032H4816O812N780S8Fe4。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。

血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。

铁(Fe)与血红蛋白了解人体的氧运输

铁（Fe）与血红蛋白了解人体的氧运输

铁与血红蛋白了解人体的氧运输

铁（Fe）是一种重要的微量元素，对于人体健康至关重要。它在人体中的一个主要功能是参与氧气的运输，这一过程主要由血红蛋白负责。在本文中，我们将探讨铁与血红蛋白是如何协同工作，以便实现人体内氧气的有效运输。

1. 铁的重要性

铁是一种必需微量元素，人体内的铁含量大约为3-4克。它主要存在于血红蛋白和肌红蛋白中，分别占据了铁的三分之二和十分之一。此外，铁还存在于负责氧气运输的骨髓中。

铁具有许多重要的功能，其中之一就是参与氧气的运输。氧气是我们身体中各种生命活动的关键能量来源。铁通过与血红蛋白结合，形成氧气与血红蛋白结合的复合物，从而实现氧气的运输。

2. 血红蛋白的结构与功能

血红蛋白是一种复杂的蛋白质分子，它在红细胞中占据了重要的位置。血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都含有一个铁原子。这意味着每个血红蛋白分子可以与四个氧气分子结合。

当氧气进入肺部时，它通过呼吸系统进入血液循环。氧气通过血红蛋白上的铁原子与血红蛋白结合，形成氧合血红蛋白。这种结合是可

逆的，意味着氧气可以在需要时与血红蛋白分离，供给身体其他部位

使用。

3. 铁的吸收和代谢

为了保证足够的铁供应，人体通过食物摄入铁。铁主要存在于两种

形式：血红蛋白中的血红素铁和非血红蛋白铁。血红蛋白铁主要来自

肉类和动物产品，而非血红蛋白铁主要来自植物性食物。

人体对于血红蛋白铁的吸收效率比非血红蛋白铁更高。一旦铁进入

肠道，它将与胃酸和食物中的其他物质结合形成铁盐。铁盐在小肠中

被特定的转运蛋白质吸收，进入血液循环。

血红蛋白测定

方法学评价
HiCN法的质量控制
1.标本 2.器材
脂血标本、高WBC、高PLT 定期校准
3.采血部位
4.操作百度文库
6.试剂
混匀
延长转化时间
5.反应时间
质量
7.标准曲线
参考范围
男：120~160 g/L；
女：110~150 g/L ；新生儿：170~200 g/L。
临床意义
一.增高（同红细胞计数）二.降低：见于各种原因的贫血贫血的定义：血红蛋白低于参考范围。贫血程度的判断：轻度贫血：90~120（110） g/L 中度贫血：60~90 g/L 重度贫血：30~60 g/L 极度贫血：<30 g/L 贫血程度判断时应注意：大量失血未补充液体时血红蛋白浓度变化不大，不能正确反映失血程度。失水时，使血红蛋白浓度升高，贫血亦不明显。
血红蛋白测定
苏州大学附属第二医院检验科
郭敏王敏
一.血红蛋白的分子结构和组成
亚铁血红素（包括原卟啉，铁），珠蛋白
二.血红蛋白测定
（氰化高铁血红蛋白测定法----HiCN法).
HiCN法检测原理：
血红蛋白（SHb除外）中的亚铁离子（Fe2+）被高铁氰化钾氧化为高铁离子（Fe3+），血红蛋白转化成高铁血红蛋白（Hi）。Hi与氰化钾（KCN）中的氰离子反应生成HiCN。HiCN最大吸收波峰为 540nm，波谷为504nm。在特定条件下，HiCN毫摩尔消光系数为44L/（mmol•cm）。HiCN在540nm处的吸光度与浓度成正比，根据测得吸光度可求得血红蛋白浓度。

人体的矿物质——铁(Fe)

人体的矿物质——铁（Fe）

铁是构成血红蛋白、肌红蛋白和细胞色素A和数十种酶的重要成分，影响人体的代谢、免疫和白细胞的杀伤力，缺铁不但会引起缺铁性贫血，而且是一种全身性的营养缺乏。铁缺乏是全球三大“隐性饥饿”（缺Va、缺钙、缺铁）之首，我国缺铁性贫血就达15%～20%

一、铁（Fe）

1.成年人铁约有4～5克铁。

2.铁在体内70%～75%以功能铁的形成存在，其他以贮存铁的形式存在。

3.功能铁分为血红蛋白铁（65%～70%，由含铁的血红素和珠蛋白组成）、肌红蛋白铁（3%～5%），含铁酶类占1%，而贮存铁主要有铁蛋白、含铁血黄素。

4.广泛存在于动植物食物中，正常膳食不易缺乏。

二、铁的生理功能

1.参与体内氧的运输和组织吸收（血红蛋白、肌红蛋白）。

2.维持正常的造血功能。

3.参与维持正常的免疫功能，包括细胞免疫和体液免疫。

4.参与脂类转运和药物解毒等。

三、铁的需要量

<6个月，允许摄入量（AI）为：0.30mg/d，限量（UL）：100mg/d。。

6个月--1岁，允许摄入量（AI）为：10mg/d，限量（UL）：30mg/d。

1岁—4岁，允许摄入量（AI）为：12mg/d，限量（UL）：30mg/d。

4岁—7岁，允许摄入量（AI）为：12mg/d，限量（UL）：30mg/d。

7岁—11岁，允许摄入量（AI）为：12mg/d，限量（UL）：30mg/d。

11岁—14岁（青春期），允许摄入量（AI）为：男16、女18mg/d，限量（UL）：50mg/d。

14岁—18岁（青春期），允许摄入量（AI）为：男20、女25mg/d，限量（UL）：50mg/d。

血红蛋白分子式

血红蛋白分子式是：C3032H4816O812N780S8Fe4。

血红蛋白是由血红素和珠蛋白所结合而成的一种含铁的复合变构蛋白，具有运输氧、二氧化碳以及维持血液酸碱平衡的功能。

血红蛋白是红细胞内部具有运输氧功效的一种特殊的蛋白质。对于机体而言，血红蛋白的数值在临床上有着一定的意义。

新生儿、高原居民会导致血红蛋白出现生理性增加；先天性心脏病、肺心病等会导致血红蛋白出现病理性增加；各种贫血、大量失血、白血病等会导致血红蛋白减少。

由于机体内部的血红蛋白容易和一氧化碳相结合，从而使得通过相关组织的氧气流发生中断，最终引起一氧化碳中毒，因此个人在日常一定要注意防止这种中毒事件发生。

Fe与血红蛋白讲解学习

关键字：血红蛋白铁卟啉 FeO2 载氧体
第一节铁参与形成血红蛋白
血红蛋白是人体血液的重要组成部分，血红蛋白中含有血红素，它是二价铁和卟啉形成的金属卟啉配合物。卟啉环的中心由四个吡咯氮原子形成孔洞，这些孔洞对于第一过渡元素金属离子的大小合适，易形成配合物。这是铁参与形成血红蛋白的一个原因，它也为今后人造载氧体的研究指明一定方向。卟啉能失去两个质子形成－２价阴离子，它与二价铁形成配合物总体上保持电中性，其中四个氮原子与铁配位
价铁离子半径较大为 92pm.不能进入卟啉环的4个氮原子之间, 高出卟啉环的平面.低
自旋的的二价铁离子的离子半径为75pm.
因此它能下落到卟啉环的平面中.使整个氧
合血红蛋白处于一个较平稳的状态,
Pauling根据氧合血红蛋白的磁性性质以及温和条件下可逆结合氧的现象，认为FeO2的电子结构为Fe （II）O2，其双氧上电子数为偶数， Weiss则假设在配位的双氧上的电子为单数，其中Fe的价态为+3
整个晶体中迅速ຫໍສະໝຸດ Baidu散，达量铁载氧体，取得了一定
到载氧和贮氧的功能。
的进展，但距离实际运用尚有一段时间。
参考文献
《无机化学新兴领域导论》北大出版社 1988 项斯芬《生物学中的化学》科学出版社 2000 J.Fisher＆J.R.P.Arnold著李艳梅

血红蛋白的三种组成

血红蛋白是一种在人体中起着重要作用的蛋白质，它由三个组成部分构成：血红蛋白A、血红蛋白A2和胎儿血红蛋白。这三种血红蛋白在不同的生理状态下发挥着不同的功能，下面将分别介绍它们的特点和作用。

首先是血红蛋白A，它是成年人体内最主要的血红蛋白组分。血红蛋白A由两个α链和两个β链组成，它们通过非共价键结合在一起。α链和β链都包含有铁原子，能够与氧结合形成氧合血红蛋白，使红细胞能够运输氧气到全身各个组织和器官。血红蛋白A的结构稳定，功能可靠，是人体正常生理活动的基础。

其次是血红蛋白A2，它与血红蛋白A的结构类似，也由两个α链和两个δ链组成。血红蛋白A2的含量相对较低，通常不超过3.5%。血红蛋白A2的主要作用是帮助血红蛋白A运输氧气，但与血红蛋白

A相比，它的氧结合能力较弱。血红蛋白A2在某些疾病状态下可能会增加，如镰状细胞贫血和地中海贫血等，因此检测血红蛋白A2的含量可以帮助诊断这些疾病。

最后是胎儿血红蛋白，它是在胎儿发育过程中起作用的一种特殊血红蛋白。胎儿血红蛋白由两个α链和两个γ链组成，与成人血红蛋白A的结构有所不同。胎儿血红蛋白在胎儿血液循环中起到运输氧气的作用，因为在胎儿发育过程中，胎儿的肺功能还不完善，无法独立呼吸，所以需要通过胎盘从母体中获取氧气。胎儿血红蛋白

具有较高的氧结合能力，能够更有效地将氧气输送给胎儿各个组织和器官。

总结一下，血红蛋白是由血红蛋白A、血红蛋白A2和胎儿血红蛋白三种组成部分构成的。血红蛋白A是成年人体内最主要的血红蛋白，能够有效运输氧气；血红蛋白A2含量较低，但在某些疾病中可能增加，检测其含量可辅助诊断；胎儿血红蛋白在胎儿发育过程中起到重要作用，能够有效运输氧气。这三种血红蛋白的组成和功能各不相同，共同维持着人体正常的生理活动。对于研究和了解血红蛋白的结构和功能具有重要意义。