生化考点
中考科学(生化)高频考点
中考科学高频考点反复练（特适合基础差的学生）一、化合价与化学式、1.氯化硼(BCl3)常用作医药生产中的催化剂。
三氯化硼中，氯元素的化合价为-l ，则硼元素的化合价为 A ．-3 B ．-2 C ．0 D.+32．因家庭装修带来的室内空气污染越来越受到人们的关注。
纳米级材料二氧化钛(TiO 2)能有效去除因装修带来的多种有害气体。
TiO 2中Ti 的化合价是A ．+1B ．+2C ．+4D ．+63．硒(Se)是一种非金属元素，饮用含适量硒的矿泉水有益于人体健康。
有一种硒的氧化物的化学式为SeO 3，其中Se 的化合价是A ．+6B ．+3C ．一3D ．一6 4．北京奥运会金牌的最大特点是“金镶玉”。
奖牌背面的玉种类较多，有一种化学成分为Ca 2Mg 5Si 8O 22(OH)2的透闪石，该化学式中Si 的化合价为（ ）A ．-2B ．-4C ．＋2D ．＋45、高铁酸钾（化学式K 2FeO 4）集氧化、吸附、凝聚、杀菌灯功能于一体，目前被广泛应用于自来水净化处理领域。
高铁酸钾中铁元素的化合价为A 、+2价B 、+3价C 、+5价D 、+6价 5、生物体的组成都有一定的结构层次。
人体中的肺属于A 、细胞B 、组织C 、器官D 、系统 二、质量守恒：1．某仓库工作人员违章操作，在雨天转运“保险粉”引起爆炸。
“保险粉” 化学名为连二亚硫酸钠(Na 2S 2O 4)，主要用于印染工业。
该化学品在潮湿空气中极不稳定，易分解并引起燃烧，反应的化学方程式为：2Na 2S 2O 4＝Na 2S 2O 3＋Na 2SO 3＋X 。
下列有关说法错误．．的是 A ．X 的化学式为SO 2 B ．该反应属于分解反应C ．Na 2S 2O 3中S 的化合价为+3价D ．Na 2S 2O 4通常要在干燥阴凉处密闭贮存2乙硫醇在石油液化气燃烧过程中也可充分燃烧，其化学方程式为：2C 2H 5SH + 9O 2 点燃4 CO 2+2X + 6H 2O ，则X 的化学式为 ▲ ； A ．SO 2 B ．SO 3 C ．H 2SO 4 D ．CO 3．(1)甲图是一种“化学氧自救器”，主要用于煤矿井下应急。
生化工程考点
v1.0可编写可改正1. 在恒化器中，可经过控制培育基的流动速有：反响形式，反响速率，反响器操作成本，度 F 的变化来控制生长速率μ的水平。
这也底物浓度性质，物质传达速率，活性失活方称为单罐恒流速连续发酵。
式2. 单罐连续培育时的最大稀释率Dn 为理论11.固定化酶的反响器种类有：搅拌罐、汽上连续培育中最适合的稀释率。
化床、膜式反响器、鼓泡塔、固定床发酵罐。
3. 微生物产物形成的动力学模型有偶联型、12.微生物反响器种类有：机械搅拌发酵罐、非偶联型、混淆型三种。
自吸式发酵罐、气升式发酵塔、塔式发酵罐、4. 连续发酵时的临界稀释率是指：当D=μm气升式流化床、固定床。
时， X→ 0，即稀释率达到最大，此时D=Dc13.在恒化器中，假如经过的干物料速率过（临界稀释率） =μ m， S→ So。
快，造成表现产率系数降落致使生产率Pc 5 补料分批培育主要应用在间歇补料操作、大幅降低（因为 D增大，刚进入的细胞将来连续补料操作、循环分批操作、循环间歇补得及生长就被冲走， Pc 降落）。
料操作、循环连续补料操作五种。
14.比较圆盘、平直叶、弯叶、箭叶涡轮搅6. 固定化酶的长处可归纳为：酶稳固性增拌器，在同样的转速下平直叶输出功率最强、酶能频频利用、可实现连续化酶反响、大，箭叶造成轴向流动最强。
减小反响体积、反响条件易控制、可提升产15.固定化细胞有两种，即固定化活细胞和物的纯度和产率、充分利用资源、节俭能源、固定化休眠细胞。
环境保护等方面的长处。
16.设计空气预办理流程最重点的系数是捕7. 酶固定化的方法有吸附法、包埋法、交联集效率，一般要求进空气过滤器的空气质量法、共价联合法、联合固定化法。
标准是微粒及细菌微生物的尺寸为~μ m。
8. 影响固定化酶性能的要素有：酶结构的改17.一般深层空气过滤器设计是以最低捕集变、位阻效应、分派效应、扩散效应。
效率时的空气流速计算，这时，单纤维惯性9. 固定化酶的方法有多种，每一种因为固定碰撞捕集效率等于 0。
生化高频考点
名词解释高频考点：（1）生酮氨基酸：某些氨基酸在分解代谢时可产生酮体，故称生酮氨基酸。
生酮氨基酸包括亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，赖氨酸5种。
赖亮本色落（2）生糖氨基酸：那些降解能生成可作为糖异生前体分子（丙酮酸或TCA循环中间代谢产物）的氨基酸。
生糖氨基酸包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、异亮氨酸缬氨酸15种。
（那20种氨基酸除去生酮氨基酸那几种）（3）兼性氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸。
苏异亮。
（4）乳酸循环：是指肌肉收缩时（尤其是缺氧）通过糖酵解产生大量乳酸，部分乳酸随尿排出，大部分通过细胞膜弥散人血液，运到肝脏，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖补充血糖。
血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环（肌肉一肝一肌肉）称乳糖循环。
（5）乳糖操纵子：参与乳糖分解的一个基因群，由乳糖系统的阻遏物和操纵序列组成，使得一组与乳糖代谢相关的基因受到同步的调控。
（6）呼吸链（电子传递链）：由一系列的递氢反应和递电子反应按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
书：电子从NADH到O的传递所经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链。
（7）ATP合成酶：参与氧化磷酸化和光合磷酸化，在跨膜质子动力势的推动下合成ATP （8）简并性：同一种氨基酸有两个或者更多密码子的现象被称为密码子的简并性。
（色氨酸和甲硫氨酸除外）（9）变偶性：tRNA上的反密码子与mRNA的密码子配对时，密码子第一位第二位碱基配对是严格的，第三位碱基可以有一定的变动。
终止密码UAA、UAG、UGA（10）冈崎片段：合成DNA的后随链的一些断断续续的小片段，大约1000核甘酸残基，合成方向为5’到3’。
（11）柠檬酸合酶：催化来自糖酵解或其它异化反应的乙酰CoA与草酰乙酸缩合合成柠檬酸反应的酶，活性受ATP、NADH、琥珀酰-CoA、脂酰-CoA等的抑制。
6-12生化考点(可能不完整)
Chapter 61.按国际生化学会，分为酶大类，按催化功能分：氧、转、水、裂、异、合2.酶的作用特点:酶是一种特殊的蛋白质，每次参加反应之后立即恢复到原来的状态，并继续进行而后的酶促反应；结构上具有催化部位和结合部位；不改变化学反应的平衡点；可降低反应的活化能。
酶的作用原理：降低酶促反应的活化能酶的作用机制3.Km:酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；是酶的特征常数之一，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关，不同的酶（相同条件下），Km值不同。
（Km求法不考）4.抑制类型与Vmax和Km关系表5.酶活力的定性测定：检测有无酶的存在，酶是催化剂，有酶存在，催化反应可产生酶活力的定量测定：不同于测P、L、C、NA有多少量，因含有杂质，所以关键是酶蛋白的量6.酶的国际单位：即酶活力单位，25℃和其他最适条件下，每分钟转化1μmol底物所需的酶量；现在也用Katal单位，1Katal=1*10^7国际单位，每秒钟转化1克分子底物的转化产量7.酶的转换率Chapter 7(无笔记，看作业)Chapter 88.代谢的特点：温和；有条不紊；相关酶9.生物氧化定义：糖、脂和蛋白质等有机物在活细胞内的分解，产生CO2和H20,并放出能量的作用10.生物氧化的主要特点：（6点）11.氧化磷酸化：伴随生物氧化作用产生的磷酸化作用称为氧化磷酸化作用，目的是使生物氧化过程释放的自由能储存于所生成的ATP中，线粒体内膜是氧化磷酸化的主要部位。
Chapter 9考光合作用1.CO2光合同化的初产物：3-P-甘油酸2.C4循环：14C 苹果酸和Asp、3-P-甘油酸、再进入蔗糖3.异生作用定义4.糖元分解代谢5.简述酵解过程（4阶段）6.TCA循环（图，会画），及3种酶，6种辅助因子7.TCA自身和ATP等的调节（图）8.TCA分解与合成的正逆反应（图）9.乙醛酸循环（图）Chapter 1010.饱和FA的β氧化四步骤：氧化、水化、氧化、硫解，及图解11.FA-β氧化的能量的产生12.酮体:肝内脂的氧化不完全的产物，它在肝外氧化，是β-羟丁酸、乙酰乙酸、丙酮的合称。
生化期末知识总结
生化期末知识总结生物化学作为生物学和化学的交叉学科，研究生物体内物质的组成、结构和特性，以及生物体内的化学反应和能量转化过程。
在生化学的学习中，我们需要掌握大量的知识点，包括有机化学、无机化学、酶学、代谢等内容。
下面是一篇生化期末知识总结，希望对你的学习有所帮助。
一、有机化学有机化学是生化学的基础。
有机分子是一类含有碳(C)原子的化合物，通常还含有氢(H)、氧(O)、氮(N)、磷(P)等元素。
在有机化学中，我们需要了解基本的有机化合物的命名、结构和性质。
以下是一些重要的有机化学知识点：1.有机化合物命名有机化合物的命名方法很多，主要有系统命名法和常用命名法。
在系统命名法中，根据化合物结构的不同特点，可以分为烷烃、烯烃、炔烃、醇、醚、酮、酸、酯等不同类别。
在常用命名法中，常用的有烷基、烯基、氨基等术语来修饰命名，如甲基(CH3)、乙基(C2H5)等。
2.有机化合物结构有机化合物的分子结构主要有分子式和结构式两种表示方法。
分子式是由化合物中各元素的符号和原子数量表示的，如甲烷(CH4)、乙醇(C2H5OH)等。
结构式是用连线和原子符号表示化合物中原子与原子之间的连接关系，如乙酸(CH3COOH)的结构式为CH3-COOH。
3.有机化合物性质有机化合物的性质与其结构有关，主要包括化学惰性、酸碱性、稳定性、溶解性和极性等。
化学惰性较强的有机化合物通常不容易发生化学反应，如饱和的烃类。
酸碱性取决于有机化合物中含有的酸基或碱基的性质，如羧基 (-COOH)是常见的酸基。
有机化合物的稳定性与它们的链长、官能团、分子结构等有关。
溶解性主要受到分子极性的影响，如极性物质易溶于极性溶剂。
二、无机化学无机化学主要研究无机物质的组成、结构和性质，也是生化学的一部分。
无机化学涉及的内容很广泛，包括无机元素、酸碱、锌、镁、铁、铜等。
以下是一些常见的无机化学知识点：1.无机元素无机元素是构成地球壳、大气和生物体的基本物质，根据元素的性质可分为金属元素和非金属元素。
生化代谢知识点总结高中
生化代谢知识点总结高中1. 新陈代谢的概念：新陈代谢是指机体内物质和能量的产生、转化和消耗以及由此引起的生理和生化变化的总和。
新陈代谢和代谢率有密切的关系。
2. 呼吸作用的基本概念：呼吸是一种生化作用，它是将空气中的氧气通过呼吸系统传送到细胞内，提供细胞所需的氧气，同时将细胞产生的二氧化碳从体内排出。
呼吸作用可分为外呼吸和内呼吸两部分。
3. 心肺循环系统的作用：心肺循环系统是指人体内血液循环的一部分，是将氧气和营养输送至全身各部分，并将代谢废物从组织细胞中清除出体外的系统。
它主要由心脏、血管、血和淋巴等组成。
4. 蛋白质代谢的基本过程：蛋白质是构成细胞和组织的基本物质，也是生命活动中不可缺少的组成成分。
蛋白质的代谢过程包括合成、分解和再生三个基本过程。
5. 脂质代谢的基本过程：脂质是一类具有高脂溶解性的生物大分子化合物。
脂质代谢主要包括脂肪酸的合成和分解、脂类酸的合成和分解等过程。
6. 糖类代谢的基本过程：糖类是生物体内非常重要的一类营养物质。
糖类代谢包括糖原的合成和分解、葡萄糖的合成和分解等过程。
7. ATP 的合成和水解： ATP 是细胞内的一种能量储存分子。
它的合成和水解是细胞内新陈代谢中一个重要的过程。
ATP 分子总是通过磷酸化和脱磷酸化的过程来提供能量。
8. 代谢速率和调节：代谢速率是生物体内代谢过程进行的速率，它受到内部和外部环境的多种因素的调节。
9. 细胞凋亡的相关知识：细胞凋亡是一种程序性细胞死亡过程，它在生物体生长发育、组织形态建立和维持中起着重要的作用。
10. 能量的转换：能量的转换是指生物体内一种形式的能量转换成另一种形式的能量的过程。
在生物体内，能量主要以生物体能力的形式储存和传递。
11. 糖原合成与糖原分解：糖原是一种多分枝的多聚糖，它主要储存在肝脏和肌肉组织中，是一种非常重要的能量储备物质。
12. 三酰甘油合成与分解：三酰甘油是一种脂肪酸基团与甘油通过酯键相连而成的一种脂类酸。
生化知识点
绪论一、什么是生物化学？生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。
二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一．蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成：主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘，等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。
3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键化学本质是一个酰胺键。
7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。
（稳定力：氢键）a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反稳定力：氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
生化一轮复习的重点(学前必看)
生化考点问题疏导（带着问题去学生化，效率更高！）第二章核酸化学第一节核苷酸一、化学组成与命名1、碱基？3种基本嘧啶碱基？2种基本嘌呤碱基？嘌呤和嘧啶环上原子排列顺序？2、核糖？核糖分哪两类，有何区别？3、核苷？核苷中核糖与碱基以何种化学键连接？4、核苷酸？核苷酸完全水解的产物是？二、细胞内游离核苷酸及其衍生物1、细胞中重要的核苷酸衍生物有哪3大类？2、NMP / NDP / NTP / dNMP / dNDP / dNTP表示什么？中文名称？3、NTP与dNTP在核酸生物合成中的作用？4、NDP、NTP还有那些作用？选2个例子记住5、ppGpp / ppGppp / ppApp / ppAppp的中文名字及主要作用？6、cAMP、cGMP的中文、作用7、NAD、NADP、FAD的中文、作用（可以在“维生素”那章统一记忆）第二节DNA分子结构（重点）一、DNA一级结构1、DNA一级结构的定义2、一条DNA单链中核苷酸以何种化学键相连，该化学键由什么基团反应生成？3、DNA碱基序列的阅读顺序4、DNA一级结构测序的2种基本方法是？二、DNA二级结构1、DNA二级结构定义2、Chargaff定律的两大结论（碱基当量定律、不对称比率）3、双螺旋结构的4个要点（记住以下关键词，尽可能还原书上原话）（1）反向平行、大沟小沟（2）外侧骨架、内侧碱基平面（3）螺旋直径、碱基距离、螺距（记住具体数值）（4）结构稳定（4大作用力是什么？与维持蛋白质各级结构的作用力共同记忆和区分）4、DNA多态性的两个影响因素？5、4类DNA双螺旋分别是什么，有何区别（结合书上表格了解）？细胞中主要存在的是哪一种？6、回文序列？镜像重复？7、回文序列和镜像重复会导致怎样的DNA螺旋结构产生？有何意义？三、DNA三级结构1、DNA三级结构定义？DNA三级结构与超螺旋的关系？2、何种超螺旋结构是天然DNA主要形式，有利于基因表达？第三节RNA分子结构（重点）一、tRNA结构1、tRNA一级结构的特点（小，多稀有碱基，多彼此分隔又能相互配对的保守序列）2、tRNA的二级结构是什么？四臂四环分别是什么？（尤其注意氨基酸臂和反密码子环）3、tRNA的三级结构是什么？与氨基酸结合的部位是什么结构？二、rRNA结构1、rRNA的特点（数量多，种类少）2、rRNA的作用（构成核糖体、构成核酶）三、mRNA结构1、mRAN的主要功能？2、顺反子、单顺反子、多顺反子的定义？3、原核生物与真核生物mRNA的差异？4、SD序列是什么？5、真核生物mRNA结构？“帽子”和“尾巴”的作用分别是什么？第五节核酸的性质与分离纯化一、核酸的一般性质1、核酸的一般性质有哪些？（溶液黏度、固体性状、溶解性、酸碱性、带电性）二、核酸的紫外吸收特性1、核酸及其降解产物吸收紫外光的原理？吸收波段？最大吸光度？2、减色效应定义？（从原理上理解，并类比得出增色效应定义）三、核酸的变性、复性和分子杂交1、核酸变性的定义？复性的定义？分子杂交的定义？2、DNA变性的表示方式？3、Tm的中文名及定义？4、影响Tm值的因素有哪些（2个）5、变性DNA可发生复性的条件（缓慢冷却、pH）6、探针技术第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、元素组成1、蛋白质中主要的5种元素？2、蛋白质中氮含量与蛋白质质量的关系？二、氨基酸1、氨基酸定义？2、构成生物体的氨基酸（或者说有密码子对应的氨基酸）有20种，其中非α-氨基酸的是？无手性碳的是？有两个手性碳的是？3、氨基酸的分类（记忆技巧见补充材料1，倒数第二页）4、氨基酸的物理性质（固体性状、熔点、溶解度、旋光性、吸光性）5、两性离子定义？6、氨基端等电点定义？计算方法（分R基是否可离解）？氨基酸处于不同pH下的带电情况？三、肽1、肽、寡肽、多肽的定义？2、肽键、氨基酸残基的定义？3、肽链的书写顺序？4、肽键的3大性质？第二节蛋白质分子结构一、一级结构1、蛋白质一级结构定义？2、维系蛋白质一级结构的作用力？二、空间结构1、蛋白质二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、亚基、四级结构的定义？超二级结构和结构域与二级结构、三级结构的关系是什么？2、维系蛋白质三维结构的作用力有哪些？其中次级键有哪些？最主要的是哪个？3、蛋白质二级结构有哪几种模式（只记名字）？4、蛋白质超二级结构主要有哪3种模式（只记名字）？三、蛋白质等电点与蛋白质变性的概念（第4节）1、蛋白质等电点定义？决定因素？2、蛋白质变性的定义？可逆变性与不可逆变性？3、导致蛋白质变性的因素？4、变性蛋白质的物理、结构、化学、生物性质变化？5、蛋白质的凝固作用第四章酶第一节酶的一般性质一、酶是生物催化剂二、酶催化的特性三、酶的化学本质1、酶的定义2、酶与无机催化剂的2个共性与酶的5个特性。
大一护理生理生化知识点
大一护理生理生化知识点护理专业是一门涉及生理生化知识的学科，对于大一的护理学生来说，掌握相关知识点是非常重要的。
下面将介绍一些大一护理生理生化的知识点。
1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，了解细胞的结构和功能对于理解生理生化过程至关重要。
细胞主要包括细胞膜、细胞质和细胞核等组成部分，并通过细胞膜与外界进行物质的交换。
2. 组织与器官组织是由多个细胞按照一定结构和功能相互关联而形成的，而器官则是多个组织功能的组合。
掌握各种组织和器官的结构和功能，有助于理解人体的内部结构和相互作用。
3. 常见生化指标生化指标是通过检测人体液体内特定物质的含量来评估人体健康状态的方法。
例如，血糖、血脂、肝功能等常见生化指标对于评估患者的病情和制定治疗方案非常重要。
4. 酸碱平衡酸碱平衡是指人体内酸性和碱性物质之间的平衡状态，是一种动态的调节过程。
人体通过呼吸、肾脏等途径调节酸碱平衡，确保机体内环境的稳定。
5. 神经系统与感觉器官神经系统是人体的控制中枢，负责传递和处理各种信息。
了解神经系统的结构和功能，以及各种感觉器官的原理，有助于理解人体对外界刺激的感知和反应。
6. 心血管系统心血管系统包括心脏和血管，是人体提供氧气和营养物质的主要系统。
了解心脏的构造和功能，以及血液循环的原理，对于护理学生来说是非常重要的。
7. 呼吸系统呼吸系统负责将氧气吸入体内，并将二氧化碳排出体外。
了解呼吸系统的结构和功能，以及常见的呼吸疾病，有助于学生掌握相关的护理知识。
8. 消化系统消化系统负责摄入食物并将其分解为营养物质，以供身体所需。
学生需要了解消化系统的结构和功能，以及常见消化系统疾病的防治方法。
9. 泌尿系统泌尿系统参与体内废物的排除，维持身体的内环境稳定。
了解泌尿系统的结构和功能，以及一些泌尿系统疾病的诊断和治疗方法对于护理学生来说是非常重要的。
10. 免疫系统免疫系统是维持人体免疫功能的关键系统，负责识别和消灭入侵的病原体。
生化各种口诀(历史最全)
生化的一小部分氨基酸的记忆：中性氨基酸：中性氨基酸：谷氨酰胺，天冬酰胺，酪氨酸，丝氨酸，色氨酸，苏氨酸，胱氨酸，蛋氨酸记忆：(中)国(股东老实)好(色输)成穷(光蛋)。
酸性氨基酸：谷氨酸，天冬氨酸（两者都含有两个羧基）记忆：三伏天，穷酸的股东. 记古天乐喜欢说话。
（羧基）碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸记忆：捡来金猪（精组）。
赖氨酸:有两个氨基记忆:其它氨基酸只带一个氨基,赖氨酸耍赖皮带两个氨基。
亚氨基酸:焦谷氨酸,羟脯氨酸,脯氨酸记忆:交枪不（焦羟脯）杀,很惊讶（亚）瓜氨酸不出现于蛋白质中。
记忆：瓜娃子不吃蛋白质。
同型半胱氨酸天然蛋白质中不存在。
记忆：天然不存在同性恋半光着身子。
寡肽<10氨基酸记忆:挂失不参与转氨基的氨基酸：羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不（抢）甘肃来的。
蛋白质三级结构:结构域,分子伴侣,疏水作用,氢键,范得华力,离子键记忆:三叔（疏）侵犯你,结果进监狱与疯子为伴侣。
蛋白质,DNA变性,一级结构不改变记忆:猪肉和牛肉就是一个味了。
酪氨酸,色氨酸的最大吸收峰在280mm记忆:二爸您（280）色弱。
（色，酪氨酸）茚三酮试验反应产物最大吸收峰:570mm记忆:阴险的儿童把我气您（570）核酸最大吸收峰:260mm记忆:核桃酸奶儿留给您（260）只有甘氨酸不属于L-a氨基酸。
记忆：甘愿当右派。
下面是考试必考的。
氨基酸缩写记忆：（汉语拼音缩写）：基于网络用语经常用缩写，像***（SB），漂亮美美（PLMM）等。
酪氨酸Tyr ：讨厌人（老了，就讨厌人）甘氨酸Gly ：管理员（干管理员工作的）苯丙氨酸Pheny：英语发音蛋氨酸Met ：meet:碰，鸡蛋碰石头亮氨酸Leu ：liang 记住L精氨酸Arg ：Ag:化学里的银，从而想到金脯氨酸Pro ：professor,谐音记忆（pu）赖氨酸Lys ：耍赖，所以留一手谷氨酰胺Gln：记住gu 所以有个G开头，胺的拼音是（an）所以最后一位是（n）。
生物化学核心知识点考点总结
生物化学核心知识点考点总结●第一章糖●所有单糖都有还原性●蔗糖无还原性●多糖无还原性●还原性：是否有游离的半缩醛或半缩酮羟基●第二章脂类●脂类组成脂肪酸和醇●脂肪甘油脂肪酸●脂肪组成一分子甘油和三分子脂肪酸●脂的命名例20：0 20为脂肪酸碳原子数目 0为双键数目●第三章维生素●脂溶性维生素 A D E K●水溶性维生素 B C●维生素B1 活体形式焦磷酸硫胺素（TPP）●维生素B2 活体形式黄素单核苷酸（FAD）●维生素B6 活体形式磷酸砒多醛磷酸砒多按●磷酸砒多醛为糖原磷酸化的组成部分●转氨作用●维生素PP NAD+ NADP+●叶酸●活体形式四氢叶酸（FH4）●FH4是一碳单位转移酶的辅酶●泛酸 CoA和ACP●维生素C 生化作用及缺乏●羟化反应●促进胶原蛋白合成●参与胆固醇转化●参与芳香族氨基酸转化●氧化还原反应●增强机体免疫力●第四章蛋白质●一氨基酸●必须氨基酸甲携来一本亮色书●代号●非极性脂肪族氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Pro Met●极性中性氨基酸 Ser Cys Asn Glu Thr●芳香性 Phe Trp Tyr●酸性 Asp Glu●碱性Arg His Lys●性质●等电点●氨基酸带有的正负电荷数目恰好相同，净电荷为0，此时溶液的PH●PH＞PI 氨基酸带正电，PH＜PI 氨基酸带负电 PH为9 正向负负向正互相吸引异电●紫外吸收性质色氨酸（Trp）280nm吸收最长波长●二蛋白质结构●一级结构氨基酸序列肽键●二级结构肽链的主链骨架本身的折叠和盘旋由氢键决定●主要为α螺旋●特征 1 较大的氨基酸残基的R侧链不利于形成α螺旋●2脯氨酸或羟脯氨酸残基存在不能形成α螺旋●3多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸，不利于α螺旋生成●基序相邻的二级结构彼此互相作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体●三级结构所有原子在三空间的排布位置●结构域几个基序单元的组合●四级结构由两个或两个以上的亚基之间互相作用，彼此以共价键相连而形成更为复杂的构象●胰岛素没有四级结构 why？●胰岛素无亚基●三蛋白质结构功能●一级结构●分子病由遗传变异引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病镰刀状红细胞贫血●构象病蛋白质折叠错位或折叠导致构象异常变化引起的疾病例疯牛病●二级结构α螺旋β折叠α转角无规卷曲●四蛋白质性质●理化性质改变●一般蛋白质变性后，分子结构松散，易为蛋白酶水解，因此食用变形蛋白更有利于消化●胶体性质●蛋白质表面具有水化层●蛋白质表面具有同性电荷●蛋白质沉淀反应●中性盐沉淀●无机盐：硫酸钠氯化钠硫酸铵●沉淀出蛋白质不变性●五蛋白质分离纯化●离子层析法●亲和层析法●吃熟食的好处●高温使蛋白质变性易被蛋白酶水解利于消化●使细菌蛋白质变性，失去病理失去感染力利于健康●第五章核酸●第一节概述●核酸由多个单核苷酸聚合而成，单核苷酸可以分解成核苷和磷酸核苷再进一步分解成碱基和戊糖●核酸的分子结构●DNA分子结构●一级结构●碱基排列顺序●二级结构●反向平行的多核酸链●三级结构●双螺旋的扭曲再次螺旋●核酸的主要生物学作用●核酸是传递生物遗传信息的载体●核酸是遗传变异的物质基础●RNA种类及结构●结构特征●（1） RNA 的基本组成单位是 AMP 、 GMP 、 CMP 及 UMP 。
医学检验生化第四版下半学期考点名词解释
医学检验生化第四版下半学期考点名词解释1) 生物化学与分子生物学：利用化学、物理学、数学及生物学等学科的基本原理与方法去研究生物体，从分子水平上探讨生命现象的一门科学。
2) 等电点：氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
3) 生物活性肽：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。
4) 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。
5) 蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
6) 肽单元：由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽单元（肽键平面，酰胺平面）。
7) 模体：在生物化学与分子生物学领域中，模体是指具有特定生物学功能的模式化结构。
8) 蛋白质的三级结构：指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
9) 结构域：蛋白质分子通过三级结构的形成，折叠成为一些功能上相对独立、结构较为紧凑的区域，称为结构域。
10) 蛋白质的四级结构：指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。
11) 亚基：参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。
12) 变构效应（别构效应）：由于蛋白质分子构象改变而导致其生物学功能发生改变的现象称为变构效应（别构效应）。
13) 蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。
14) 酶：由活细胞产生的、能对其底物具有高度特异性和高度催化效能的生物催化剂。
15) 辅酶：结合酶分子中与酶的催化活性有关，且疏松结合的耐热小分子有机物称为辅酶。
16) 辅基:结合酶分子中与酶的催化活性有关，且牢固结合的耐热小分子有机物称为辅基。
17) 维生素:指一类维持细胞正常功能所必需的，但在生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
生化实验知识点总结
一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的组成分子之一，它们参与了几乎所有生物体内的反应和过程。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列，二级结构是指氨基酸的空间排列方式，通常分为α-螺旋和β-折叠两种。
三级结构是指蛋白质的整体立体构象，四级结构是指不同的多肽链之间的空间排列方式。
蛋白质的功能取决于其结构，因此研究蛋白质的结构和功能对于了解生物体内的生化反应和生物过程非常重要。
2. 核酸核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两种。
它们的结构包括磷酸骨架、含氮碱基和核苷酸。
DNA的含氮碱基包括腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤四种，RNA的含氮碱基包括腺嘌呤、鸟嘌呤、尿嘧啶和胸腺嘧啶四种。
DNA和RNA的功能是遗传信息的储存和传递，因此研究核酸的结构和功能对于了解生物体的遗传机制和基因表达非常重要。
3. 多糖多糖是一类碳水化合物，包括淀粉、糖原、纤维素和珍珠质等。
多糖的结构包括单糖的聚合物，其功能包括能量储存、结构支持和细胞信号传导等。
研究多糖的结构和功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞信号传导等方面非常重要。
二、化学与生物学的交叉学科知识1. 酶学酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，其作用是降低化学反应的活化能，从而加速反应的进行。
酶的活性和稳定性受到多种因素的影响，包括温度、pH、离子强度和底物浓度等。
研究酶的结构和功能对于了解生物体内的代谢反应和细胞信号传导等方面非常重要。
2. 脂质学脂质是生物体内的重要组成分子，包括脂类、磷脂、甘油三酯和胆固醇等。
脂质在生物体内具有能量储存、细胞膜构成和信号传导等多种功能。
脂质的结构、代谢和功能对于了解生物体内的脂质代谢和细胞膜传导等方面非常重要。
3. 生物大分子的生物合成和降解生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等，它们的生物合成和降解过程受到多种调控因素的影响，包括基因表达、酶活性和底物浓度等。
生化分离考点
1. 生化分离过程的特点：（1）生物物质的生活活性大多是在生物体内的温和条件下维持并发挥作用的；（2）用作医药、食品和化妆品的生物产物与人类生命息息相关；（3）原料液中常存在与目标分子在结构、构成成分等理化性质上极其相似的分子及异构体，形成用常法难于分离的混合物；（4）原料液中目标产物的浓度一般很低，有时甚至是微量的。
2. 分离效率的评价（三个指标）：浓缩程度、分离纯化程度、回收率3. Stokes 沉降方程式中，d p 为固体颗粒径（m ），ρs 为固体密度（kg/m ³），ρL 为液体密度（kg/m ³），g 为重力加速度（kg/m ³），v g 为重力沉降速度（kg/m ³），μL 为液体黏度。
4. 区带分离法：是生化研究中的重要分离手段，根据立新操作条件不同，分为差速区带离心和平衡区带离心，两种区带离心法均事先在离心管中用某种低分子溶质调配好密度梯度，在密度梯度之上加待处理的料液后进行离心操作。
5. 离心分离设备：常用的有管式和碟片式两大类。
6. 革兰氏阴性和阳性的区别：革兰阳性菌的细胞主要由肽聚糖层组成，而革兰阴性菌的细胞壁在肽聚糖层的外侧还有分别由脂蛋白和脂多糖及磷脂构成的两层外壁层。
革兰阳性菌的细胞壁比较厚，约15-50nm ，肽聚糖含量占40%-90%；革兰阴性菌的肽聚糖层约1.5-2.0nm ，外壁层约8-10nm 。
因此，革兰阳性菌的细胞壁比革兰阴性菌坚固，较难破碎。
7. 习题：管式离心机的转筒内径为12cm ，筒长70cm ，转数为15000r/min 。
设离心机的校正系数为一，利用其浓缩酵母细胞悬浮液，处理能力为4.0L/min 。
（1）计算酵母细胞的重力沉降速度；（2）破碎该酵母细胞后，细胞碎片直径减小到原细胞的1/2，液体黏度上升3倍，在相同条件下离心浓缩该细胞破碎液，试计算此时离心机的处理能力。
(1)2222g Lr w Q v g π=,72222249.8 4.1810/1500022 3.140.70.12()60g Qg v m s Lr w π-⨯===⨯⨯⨯⨯⨯ (2)21212111,,216p p L L g g d d v v μμ=== 8. 盐析原理： 蛋白质在高离子强度的溶液中溶解度降低、发生沉淀的现象称为盐析(Salting-out)。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
生化课本知识点总结大全
生化课本知识点总结大全一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，对细胞结构和功能的维持起着关键作用。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。
2. 脂质：脂质是生物体内的重要结构材料，也是细胞膜的主要组成部分。
脂质分为甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在生物体内起到能量储存、细胞保护和信号传递等重要作用。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要营养物质，包括单糖、双糖和多糖等。
它们在细胞内能够提供能量，并且作为细胞壁的主要组成物质。
4. 核酸：核酸包括DNA和RNA，它们是遗传信息的储存和传递分子。
DNA是细胞的遗传物质，RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用。
二、细胞内代谢过程1. 细胞呼吸：细胞通过细胞呼吸将有机物氧化成二氧化碳和水，产生大量的能量(ATP)。
细胞呼吸过程包括糖解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
2. 光合作用：植物细胞通过光合作用将二氧化碳和水合成有机物，同时释放氧气。
光合作用分为光反应和暗反应两个阶段，叶绿体是光合作用的主要场所。
3. 代谢调控：细胞代谢过程受到多种调节因素的影响，包括激素、神经系统、温度和能量等。
代谢调控保持细胞内代谢的平衡状态，确保细胞正常工作。
三、酶的作用1. 酶的作用原理：酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶对底物具有高度专一性，能够选择性地促进底物的转化。
2. 酶的结构：酶分为蛋白质酶和核酸酶两种，它们在结构上具有特定的活性中心和底物结合位点。
酶的活性受到温度、pH值、金属离子和抑制剂等影响。
3. 酶促反应：酶促反应是一种高效、特异性和可逆的化学转化过程，酶可用于医药、工业和生化研究等领域。
四、遗传信息的传递和表达1. DNA复制：DNA复制是遗传信息传递的基础，它是双链DNA分离后每一链合成一新链的生物过程。
DNA复制由一系列酶和辅因子协同作用完成。
2. 转录：转录是DNA合成mRNA的过程，在细胞核内进行。
丙二酰辅酶a生化考点
丙二酰辅酶A在生化中是一个重要的考点，主要涉及到脂肪酸的合成和聚酮化合物的生物合成。
以下是丙二酰辅酶A在生化中的主要考点：
1.脂肪酸合成：丙二酰辅酶A是脂肪酸合成的中间产物，它提供了脂肪酸碳链
延伸所需的二碳单位。
在脂肪酸合成过程中，丙二酰辅酶A与乙酰辅酶A在二酰基辅酶A合成酶的催化下，缩合生成长链二酰基辅酶A，进而在脂肪酸合成酶的作用下，与NADPH供氢体进行还原性缩合反应，生成不断延伸的脂肪酸分子。
2.聚酮化合物的生物合成：丙二酰辅酶A也是聚酮化合物的生物合成所必需
的。
聚酮化合物是一类由酮类连接而成的长链化合物，通常由乙酰CoA和丙二酰CoA作为起始原料。
在聚酮合酶的催化下，乙酰CoA和丙二酰CoA发生一系列缩合、还原、去水和链终止等反应，最终形成各种具有不同结构和功能的聚酮化合物。
3.调节作用：丙二酰辅酶A可以作为调节分子，抑制脂肪酸β-氧化中限速步
骤的酶活性，从而调节脂肪酸的氧化速率。
此外，丙二酰辅酶A还可以抑制肉碱酯酰转移酶的活性，从而抑制脂肪酸的转运和进入线粒体进行氧化。
综上所述，丙二酰辅酶A在生化中是一个重要的考点，涉及到脂肪酸的合成、聚酮化合物的生物合成以及调节作用等多个方面。
深入理解丙二酰辅酶A的生化作用，有助于全面掌握生化的相关知识和原理。
生物化学题
考点分析本章为重点难点章节，知识点多，考点多。
以下列出详细考点：一、蛋白质（1）元素组成：碳、氢、氧、氮、硫等，各种蛋白质的氮元素含量接近为16%（即每克氮相当于6.25克蛋白质），据此可以通过测定生物样品中的含氮量而推算出样品中蛋白质的大致含量。
（2）蛋白质的基本单位：氨基酸（20种）必需氨基酸概念：人体需要又不能自身合成，必须由外界供给的氨基酸。
种类:苯丙、蛋、赖、色、苏、亮、异亮、缬。
（3）蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，它是蛋白质的基本结构。
肽键是维持蛋白质一级结构的主要化学键。
（4）二级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
二、蛋白质的理化性质，特别是两性电离、等电点和蛋白质的变性。
2、蛋白质变性：在某些理化条件下，蛋白质空间结构改变，生物活性丧失。
应用：杀菌消毒3、蛋白质沉淀——应用：重金属中毒抢救。
本章重点掌握酶的概念，酶催化化学反应的特点，酶的活性中心，酶原及酶原激活的意义。
另外需要理解影响酶促反应速度的因素。
1．酶：活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。
特点：高效、专一、敏感、可调。
2．酶活性中心：酶分子上能结合底物并把底物转化为产物的部位。
3．酶原：没有活性的酶的前身。
酶原激活：酶原变成具有活性的酶的过程。
4．影响酶促反应速度的因素：温度，pH值，底物浓度，酶浓度，激活剂与抑制剂。
抑制剂：能降低酶活性但不使酶变性的物质，分为可逆和不可逆两类。
①、不可逆抑制：抑制剂+酶——→结合牢固，不能用物理方法解除，可用化学方法解除，难解除。
有机磷农药中毒和重金属离子中毒②、可逆抑制：抑制剂+酶——→以非共价键结合，可用物理方法解除，易解除A、竞争性抑制：抑制剂与底物相似，冒充底物，占领活性中心，可以通过增加底物来解除抑制B、非竞争性抑制：（不相似，不能冒充，不能占领），破坏酶的活性中心以外的基团本章重点掌握如下糖代谢的主要途径的概念及意义。
一、糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下，分解生成乳酸并产生少量ATP 的过程。
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一、名词解释1 DNA半保留复制DNA半保留复制：双链DNA分子在复制产生的子代DNA分子中仅保留一条亲代链，另一条链是新合成的，此种复制称为DNA半保留复制。
DNA复制为半不连续复制。
前导链：子代DNA分子的一条链是按5，→3，方向（与复制叉移动的方向一致）连续合成的称为前导链。
（模板链是3’→5’方向）。
滞后链：子代DNA 分子的另一条子链的合成是不连续的，即先按5，→3，方向（与复制叉移动的方向相反）合成若干短片段即冈崎片段，再通过DNA连接酶的作用将这些短片断连在一起构成另一条子链，称为滞后链。
（模板链是5，→3，方向）。
即DNA复制为半不连续复制。
2. 中心法则3.模板链(或反义链即负链)与编码链(或有义链即正链)DNA正链：与mRNA序列相同的DNA链。
即非模板链，编码链，有意义链。
DNA负链：与正链互补的DNA链。
即模板链，非编码链。
反意义链。
4. 转录、逆转录、不对称转录转录（transcription）：以一段DNA的遗传信息为模板，在RNA聚合酶作用下，合成出对应的RNA的过程(DNA指导的RNA合成）。
转录产物：mRNA 、rRNA、tRNA、小分子RNA。
反转录（reverse transcription）：在逆转录病毒或致癌RNA病毒中，以RNA为模板，根据碱基互补配对的原则在逆转录酶的作用下合成DNA的过程。
与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反。
不对称转录有两重含义：一是指双链DNA只有一股单链用作模板，二是指同一单链上可以交错出现模板链和编码链。
RNA转录时，一个转录子内是只转录一条链的DNA上的信息，表现为不对称转录5. 基因、结构基因、调节基因基因：是具有遗传效应的DNA片段结构基因：是编码不同产物蛋白质或RNA的DNA序列。
调节基因：是一种负责合成调节蛋白（阻遏物或激活白）并控制操纵子基因表达的DNA序列。
6. 操纵子操纵子：原核生物基因表达的协调单位，它们有共同的控制区和调节系统。
操纵子包括在功能上彼此有关的结构基因和由调节基因产物所识别的控制序列（启动子、操纵基因(不编码任何蛋白质））。
操纵子中的控制序列可接受调节基因产物的调节。
调节基因的产物可以是负调节物（如阻遏蛋白），也可以是正调节物(激活蛋白），它们与操纵基因作用，关闭或打开结构基因的表达7. 启动子、终止子、转录因子启动子：RNA聚合酶识别、结合并开始转录所必需的一段DNA序列，它不被转录。
转录因子：RNA聚合酶在进行转录时，常需要一些辅助因子（蛋白质或蛋白质亚基）参与作用，此类蛋白质统称为转录因子。
终止子：提供转录终止信号的一段DNA序列。
终止子位于已转录的序列中，DNA 的终止子可被RNA聚合酶本身或其辅助因子即终止因子识别。
8. 顺式作用元件与反式作用元件顺式作用元件（cis-acting element）:存在于基因旁侧序列中能影响基因表达的序列，它们的作用是参与基因表达的调控，本身不编码任何蛋白质, 仅仅提供一作用位点, 要与反式作用因子相互作用而起作用。
如启动子、增强子、操纵基因﹑终止子等。
反式作用因子或元件（trans-acting factor）:参与基因表达调控的因子, 它们与特异的靶基因的顺式元件结合起作用。
通过以下不同的途经发挥调控作用：蛋白质和DNA相互作用；蛋白质和配基结合；蛋白质之间的相互作用以及蛋白质的修饰。
编码反式作用因子的基因与被反式作用因子调控的靶序列(基因中的一段DNA序列)不在同一染色体上。
反式作用因子有两个重要的功能结构域:DNA结合结构域和转录活化结构域，它们是其发挥转录调控功能的必需结构。
反式作用因子可被诱导合成，其活性也受多种因素的调节。
反式作用因子或元件一般是RNA或蛋白质，大多数是蛋白质。
9. RNA加工与RNA剪切RNA加工RNA聚合酶合成的原初转录产物称为前体RNA ，要经过剪切、修饰、拼接等过程，才能转变成成熟的RNA分子，此过程称RNA转录后的加工。
RNA剪切多数真核基因是断裂基因，其转录产物通过拼接，去除内含子，使编码区（外显子）成为连续序列。
10. 密码子与反密码子密码子：mRNA上由三个相邻的核苷酸或碱基组成一个密码子，代表肽链合成中的某种氨基酸或合成的起始与终止信号。
密码子的方向是5’-3’。
反密码子(anticodon):RNA链经过折叠，看上去像三叶草的叶形，其一端是携带氨基酸的部位，另一端有3个碱基。
每个tRNA(transfer RNA)的这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对，因而叫反密码子。
11.三羧酸循环三羧酸循环（trica rboxylic acid circle),又称柠檬酸循环，Krebs循环，简写为TCA循环；是在有氧条件下，将糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧成乙酰CoA，再经一系列氧化﹑脱羧，最终生成二氧化碳和水并产生能量的过程。
12.磷酸戊糖途径糖有氧分解还有一条以6－磷酸－葡萄糖为起始物的有氧氧化分解途径叫磷酸戊糖途径或磷酸己糖旁路。
动物体中有30％的葡萄糖通过此途径分解。
13.糖异化作用糖异生作用是指由非糖物质，如甘油，乳酸和各种生糖氨基酸等经过系列反应转化生成葡萄糖或糖原的过程。
14. 生物氧化糖，脂，蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解，生成CO2，H2O并释放出能量，这个过程称生物氧化15. 呼吸链代谢产物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体(电子传递体和氢传递体)，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系叫呼吸链。
16.氧化磷酸化电子沿着氧化电子传递链传递的过程中所伴随的将ADP磷酸化为ATP的作用，或者说是ATP的生成与氧化电子传递链相偶联的磷酸化作用。
17. 酮体在肝脏中由乙酰辅酶A合成的燃料分子（贝塔-羟基丁酸，乙酰乙酸，丙酮）。
在饥饿期间，酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致酸中毒。
18.脂肪动员指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油并释放入血液供其它组织利用的过程19.氨基酸代谢库食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库20.转氨作用转氨基作用指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
21.Glc-Ala循环肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液循环进入肝脏，经联合脱氨基作用脱去氨基，脱去的氨基生成尿素，而生成的丙酮酸则经糖异生生成葡萄糖，葡萄糖经血液转运至肌肉，在此分解成丙酮酸。
葡萄糖与丙氨酸在肌肉与肝脏间来回穿梭转运氨，故将其称为葡萄糖-丙氨酸循环。
它是除谷氨酰胺外，氨在体内的另一种转运方式和暂储形式。
22.生糖氨基酸凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、草酰乙酸的a.a.都称为生糖a.a，它们都能生成Glc。
23、操纵子模型操纵子是基因表达的协调单位，它含有在功能上彼此有关的多个结构基因及控制部位，控制部位由启动子和操纵基因组成。
二、问答题3.试述原核生物DNA的转录过程。
答:1).起始:RNA聚合酶结合到DNA双链的特定部位（启动子区即RNA聚合酶识别并结合和开始转录的基因中的一段DNA序列），局部解开双螺旋，第一个核苷酸掺入转录起始位点，从此开始RNA链的延伸。
在新合成的RNA链的5’末端，通常为pppG或pppA，即合成的第一个底物是GTP或ATP。
因此RNA合成方向是5‘－3’，不需要引物。
起始过程中，σ因子起关键作用，它能使聚合酶迅速地与DNA的启动子结合，σ亚基与β’结合时，β’亚基的构象有利于核心酶与启动子紧密结合。
还常需要一些起始因子参与。
2).延长:转录起始后，σ亚基释放，离开核心酶，使核心酶的β’亚基构象变化，与DNA模板亲和力下降，在DNA上移动速度加快，使RNA链不断延长。
转录起始后，σ亚基便从全酶中解离出来，然后nusA亚基结合到核心酶上，由nusA亚基识别序列。
常需要转录因子（DNA转录中协助转录的辅助因子）参与。
以模板链为模板（3‘－5’），严格按照碱基配对原则，在核心酶的催化下，合成RNA。
3).RNA聚合酶到达转录终止点（终止子区即基因中提供转录终子信号的DNA 序列）时，在终止因子（DNA转录中协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子）的帮助下，聚合反应停止，RNA链和RNA聚合酶脱离DNA模板链，nusA又被σ亚基所取代。
4.试述四类RNA病毒的复制过程。
答:1).正链RNA病毒（mRNA）：噬菌体Qβ、灰质炎病毒等。
进入寄主细胞后，利用寄主的翻译系统，首先合成复制酶及有关的蛋白质，然后进行病毒RNA的复制，最后由病毒RNA和蛋白质装配成病毒颗粒。
2）.负链RNA病毒（带有复制酶）：狂犬病毒等此类病毒带有复制酶，侵入后，复制酶首先合成出正链RNA（mRNA），再以正链RNA为模板，合成负链RNA 及蛋白质，然后装配。
3）.双链RNA病毒（带有复制酶，含正负双链）：呼肠孤病毒等。
以双链RNA为模板，在复制酶作用下先转录正链RNA（mRNA）为不对称转录，从而翻译出蛋白质，然后合成负链RNA，形成双链RNA，再包装。
4）.反转录病毒（含两条正链RNA，含反转录酶）：白血病病毒、肉瘤病毒等致癌RNA病毒.正链RNA病毒，它们的复制需要经过DNA前病毒阶段。
5.简述复制叉上进行的基本活动及参与的酶（以原核生物为例说明）。
答：①双链解开：拓扑异构酶Ⅰ、拓扑异构酶Ⅱ、解链酶、单链结合蛋白。
②RNA引物的合成：引发酶。
③DNA链的延长：polⅢ。
④切除RNA引物：polⅠ5′→3′外切酶活性。
⑤填补缺口：polⅠ聚合酶活性。
⑥连接相邻的DNA 片段：DNA连接酶。
6.由RNA聚合酶Ⅱ合成的初始转录物(mRNA前体)需经过哪些加工过程才能成为成熟的mRNA.：①5'—端加帽形成帽子结构；。
②3'—端切断并加多聚腺苷酸尾巴(polyA尾)；。
③剪接除去内含子；。
④部分核苷酸甲基化。
何谓‘‘转译后加工”，蛋白质生物合成的加工修饰方式有哪些?(以真核生物为例)。
答：由mRNA转译出来的多肽链，多数不是有功能的蛋白质，它需要各种方式的加工处理才能变为有一定生物学功能的蛋白质，这一过程叫翻译后加工。
真核生物一般要进行如下几种加工方式：1）、切除加工；2）、糖基化；3）、羟基化；4）、磷酸化；5）、亲脂修饰；6）、甲基化；7）、二硫键形成；4.图示并简述中心法则。
答：中心法则是生物体的遗传物质的传递和表达所遵循的原则。
1958年，F.Crick 提出中心法则,揭示了生物体内遗传信息的传递方向：图示略。