第三章蛋白质化学2
第三章烹饪化学 蛋白质
1、蛋白质分子的二级结构
是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或 无规则的构象。
螺旋结构
β -折叠股和β -折叠片
二级结构类型
三股螺旋
无规卷曲
螺旋结构 是指多肽链主链 骨架围绕一个轴一圈 一圈地上升，从而形 成一个螺旋式的构象。
2、三级结构
指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构
在生命活动中具有重要作用
酶的催化作用 调节作用(多肽类激素) 运输功能 运动功能 免疫保护作用(干扰素) 接受、传递信息的受体
（3）蛋白质在加工过程中的重要作用
蛋白质是食品的重要营养成分。
蛋白质的性质及其加工特性直接影响食品
的品质。
蛋白质的变性性质（酸奶、豆腐）
乳化性质，气泡性，凝胶作用、质构化， 风味结合功能等。
肉类（包括鱼类）为10-30% 乳类为1.5-3.8% 蛋类为11-14% 干豆类20-49.8% 坚果类15-26% 谷类果实6-10% 薯类为2-3%
一、蛋白质的化学组成
(一)蛋白质的元素组成
C：50-55%
H：6-8%
O：20-23%
S：0-4%
N：15-18% ;
微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等
第三章 蛋白质 （ Proteins）
教学重点
1.蛋白质的两性性质在烹饪中应用； 2.蛋白质变性在烹饪中应用； 3.蛋白质胶体性在烹饪中应用；
4.肉蛋白和面粉蛋白在加工中的变化和 功能性质。
主要内容
第一节 蛋白质的化学基础知识 第二节 蛋白质的性质及在烹饪中的应用 第三节 烹饪加工中蛋白质的化学变化
食品化学第3章蛋白质
• 对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影 响的大小程度为：F-<SO4-<Cl-<Br-<I<ClO4-<SCN- <Cl3CCOO-。 • 在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比 阳离子更强 – 一般Cl- 、F- 、SO4-稳定蛋白质； – SCN- 、Cl3CCOO-是蛋白质去稳定剂。
• 导致蛋白质冻结变性的原因可能是： – 由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏 了维持蛋白质构象的力 – 因为一些基团的水化层被破坏，基团之 间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基 重排； – 也可能是由于结冰后，剩余水中无机盐 浓度大大提高，这种高盐浓度导致蛋白 质变性。
（3）机械处理
• 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切 力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中 的-螺旋，导致蛋白质变性。 • 剪切的速度越大，蛋白质变性程度越大
（2）盐类
• 碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质 中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作 用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶 等的稳定性。 • 例如，液化淀粉酶需要用Ca2+提高其稳定 性。
• 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、 Hg2+、Pb2+、Ag+等，由于易与蛋白质分 子中的-SH 形成稳定的化合物，因而导致 蛋白质的变性。 • 二巯基丙醇为什么能治疗重金属中毒？ • 此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、 色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质 的变性。
结合蛋白根据结合物不同分为六类
• 核蛋白类：与 核酸 结合。 • 糖蛋白类：与 糖类 结合。 • 脂蛋白类：与 脂类 结合。 • 色蛋白类：与 色素 结合。 • 磷蛋白类：与 磷酸 结合。 • 金属蛋白类：与 金属 结合。
刘老师 第三章蛋白质化学(1-3节)
•旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
在近紫外区含苯环氨基酸大π键有光的吸 收。蛋白质故也具有紫外吸光性，实验室利用
紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
•光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，
以 丙 氨 酸 为 例 ：
二、氨基酸的解离和两性性质
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含 有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有 酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以 两性离子的形式存在，如下图所示：
1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH COOH R 代 表 氨 基 酸 之 间 相 异 的 H2N—Cα—H 基 (R group)， 又 部 分 ， 叫 R 称 为 侧 链 (sidechain) 。 R 无色晶体、溶于水
不带电形式
2. 结构通式 酪氨酸分子
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多 的）。
黄色、 橘色
Tyr
Tyr、 Phe
浓 HNO3 及 NH3 乙醛酸试剂 及浓H2SO4
紫色
N
Try 胍基
酚基、吲 哚基
α- 萘 酚 、 NaClO
碱 性 CuSO4 及磷钨酸钼酸
红色
Arg
蓝色
Tyr
第三节氨基酸的分离与测定
层析法 电泳法 氨基酸的显色反应
一、层析法
层析法是利用被分离样品混合物中各 组分的化学性质的差异，使各组分以不 同程度分布在两个相中，这两个相一个 为固定相，另一个为流动相。当流动相 流进固定相时，由于各组分在两相中的 分配情况不同或电荷分布不同或离子亲 和力不同等，而以不同的速度前进，从 而达到分离的目的。（常见：滤纸层析、 薄层层析、离子交换层析、亲和层析）
第三章 蛋白质化学
应用：用于蛋白质的部分水解。一级结构分析。
二、氨基酸的结构和分类
（一）常见氨基酸
１、结构通式
R
R
2、20种氨基酸在结构上的共同特点 （1）除脯氨酸以外都是α-氨基酸；脯是 α-亚氨基酸。 （2）除了甘氨酸均有手性碳，具有旋光性。 （3）除甘氨酸外，蛋白质分子中的氨基酸都是L-氨基酸。 （4）不同的α-氨基酸其R基侧链不同，其余部分都相同。
[质子受体] pH=pK’+lg
[质子供体]
应用：
（1）已知各离子浓度，求溶液的pH值。
（2）根据氨基酸解离基团的pK值，可计算出任何pH 条件下，各离子浓度的比例。
例题1：计算赖氨酸的ε -NH3+20%被解离时 的溶液pH值。
解：首先写出解离方程
根据： 所以：
pK3=10.53 pH=pK’+lg
等电点时，氨基酸的溶解度最小
小结
引入等电点概念之后，AA的解离情况与环境PH的关 系可以描述为：
A、当环境PH=PI时氨基酸以两性离子形式存在。 B、当环境PH<PI时（相当于加入了H+）氨基酸带正
电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带正电荷越 多；电泳时移向负极。 C、当环境PH>PI时（相当于加入了OH-）氨基酸带 负电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带负电荷 越多；电泳时移向正极。
①解离方程：略 ②Glu-和Glu=各50%时pH为9.67 ③pH<3.22时 Glu总带正电荷 ④Glu±和Glu-缓冲范围pH4.25左右
（三）氨基酸的重要化学性质
1、α -NH2参与的重要的反应 （1）与亚硝酸的反应
NH2 R-CH-COOH + HNO2
第3章 蛋白质化学答案
第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学（一）氨基酸化学部分1、名称表述解：必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
ilemetvalleutrpphethrlys，对婴儿还有：arg、his。
非必需氨基酸：能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。
消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。
消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生d-型和l-型的等摩尔混合物，丧失旋光性的促进作用。
2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。
3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。
根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类？解：蛋白质水解产物是氨基酸。
分类：（1）非极性r基氨基酸（8种）：脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸）；芳香族氨基酸：（苯丙氨酸、色氨酸）；甲硫氨酸（蛋氨酸）。
（2）、不拎电荷的极性r基氨基酸：7种；甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸（3）、拎正电荷的r基氨基酸：碱性氨基酸，3种；赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（4）、拎负电荷的r基氨基酸：酸性氨基酸，2种；谷氨酸、天冬氨酸。
4、比较几种蛋白质水方法的特点。
求解：（1）、酸水解：产物不消旋，为l-氨基酸；色氨酸被全然毁坏；部分水解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被毁坏；asn、gln被毁坏。
（2）碱解：消旋，产物为d-和l-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏（3）酶求解：不消旋，产物为l-氨基酸；不毁坏氨基酸；须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。
解：在可见光没有光吸收；在紫外部分有特征光吸收，酪氨酸275nm，苯丙氨酸257nm，色氨酸280nm。
6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时存有什么特性。
解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。
第三章 蛋白质化学 第1-2节
=
-C-C-C-N-C-N
N+
Aromatic Trp W
-C-OH -CN
Amino Acid Subway Map
Arg R Basic
Lys K
-C-C-C-C-NH3
+
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
-C-C-CONH2
Asn N
Asp D
-C-COOH
Gln Q Amide
Glu E Acidic
(1) α- 氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据）
可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 室温下
NH2 R-CH-COOH + HNO2
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
元素组成特点：蛋白质的含氮量接近于16%。 蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数)。即6.25。
蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。
粗蛋白含量 ＝样品含氮量 6.25
蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
元
素
C
50~55
H
6~8
O
20~23
N
15~18
百分比
有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等.
用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是 A.Tyr B.Trp C.His D.Lys 在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，蛋白质分子中的 ____侧链和__侧链几乎完全带正电荷，但是___侧链 则部分带正电荷具有缓冲能力。 必需氨基酸包括哪些？
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。
2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。
5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。
6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。
9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。
11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。
因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。
13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。
14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。
生物化学重点
生物化学重点第三章蛋白质化学1.氮是蛋白质的特征元素2.蛋白质的结构单位――氨基酸结构式3.芳香族r基氨基酸、带正电荷r基氨基酸、带负电荷r基氨基酸（定义、所涵盖的氨基酸的种类、习惯名称和符号）4.两性解离与紫外线吸收特征（定义）等电点定义5.谷胱甘肽（巯基抗氧化剂定义）6.蛋白质的一、二、三级结构（定义化学键常用的结构及特点保持平衡的因素）7.结构域（定义）8.变构效应（定义）9.呈色反应涵盖哪些，存有什么促进作用10.蛋白质就是胶体溶液其主要的平衡因素11.变性复性（定义机理）12.沉降与沉降系数（定义机理）13.蛋白质复性的定义14.蛋白质结晶的机理、方法、条件、特点（四种方法分别阐释）15.电泳（定义）16.层析技术定义17.输血（定义促进作用）18.肽键的定义19.能辨别寡肽和多肽链20.肽链的书写顺序第四章核酸化学1.2.3.4.5.6.7.dna与rna核苷酸的区别核酸的种类、功能、原产核苷酸是核酸的结构单位和水解产物核苷酸的组成核苷酸的相连接方式功能、衍生物核苷酸与核苷酸的相连接方式基因与基因组的概念：基因：是决定蛋白质多肽链或rna所必需的全部核酸序列（通常是dna序列）它是遗传的基本功能单位。
一个完整的基因不仅包含编码蛋白质多肽链（或rna）的核酸序列，还应包括与转录表达调控有关的核酸序列；基因组：指一个细胞或生物体内全部的dna序列，它储存了一个物种所有的遗传信息8.核酸的一、二级结构的定义、保持的化学键、特点9.dna与rna的区别10.三种rna在蛋白质合成中的作用11.真核生物的mrna与原核生物的区别12.trna的一、二、三级结构的特点13.核酶的定义14.紫外吸收特征15.变性、复性与杂交的概念16.增、减色效应、解链温度的概念第五章酶1.酶的概念2.酶的活性中心（定义）及活性中心内的所需基团的分类3.同工酶的概念、机理4.血清同工酶检测的意义5.高效性、特异性的机制6.酶促反应动力学的影响因素、绘制曲线7.米式方程、米式常数的含义、意义（能够排序底物浓度和相对速度）8.酶促发展反应的拉沙泰格赖厄县温度就是多少、拉沙泰格赖厄县ph的概念9.抑制剂的概念10.不可逆抑制剂与不可逆抑制剂作用（定义）11.巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂对象、机制、中止方法12.有机磷中毒的机理13.可逆抑制剂与可逆抑制剂作用方式及特点14.硫胺类药物作用机理15.表现酶活性的方式有哪些16.酶的调节方式及对象17.变构调节、化学修饰调节的概念18.酶原转化成的定义、机理19.酶原的概念20.常以酶原形式分泌的酶：消化酶类、凝血酶类、纤溶酶类第六章维生素和微量元素1、维生素：是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。
第三章 蛋白质化学
[Gly +]
K
+
]
1
[ Gly
+
] =
][ H
1 +
+
]
K
[ Gly − ][ H K 2= [ Gly ± ] [ Gly
−
]
±
] =
K
2
[ Gly [H + ]
]
根据等电点的定义，在等电点时，氨基酸所带的正负电 荷相等，即： [Gly +]=[Gly -]
因此有：
[Gly ± ][ H + ] K 2 [Gly ± ] = K1 [H + ] K2 [H + ] = K1 [H + ]
三、氨基酸的性质
1、两性电离性质 、 R CH NH3 COOH
+
R + OH+ H+ (pK´1) ´ CH NH3+ COO + OH+ H+ (pK´2) ´
R CH NH2 COO
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0 净电荷
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一pH值时，其所带正负电荷相等，成为两性离子， 当氨基酸溶液在某一 值时，其所带正负电荷相等，成为两性离子， 值时 在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的 在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 值就称为该氨基酸的 等电点(isoelectric point)。 等电点 。
等电点—— 等电点
使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的 值 使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的pH值。
生物化学：第三章 蛋白质参考答案
第三章 蛋白质1. 在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用？答：组氨酸具有缓冲作用。
因为组氨酸含有咪唑基团。
而咪唑基解离常数为6.0，即解离的质子浓度与水的相近，因此组氨酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。
在pH=7附近有明显的缓冲作用。
2. 什么是氨基酸的p K和 pI ？它们的关系如何？答：p K指解离常数的负对数，表示一半的氨基酸解离时的pH值；pI指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。
中性氨基酸：pI= (p K1 + p K2) / 2酸性氨基酸：pI= (p K1 + p K R) / 2碱性氨基酸： pI= (p K2+ p K R) / 23. 计算 0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。
答：因此，0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要离子（即两性离子）的浓度为0.083mol／L。
4. 大多数的氨基酸，其α-羧基的p K a都在 2.0 左右，其α-氨基的p K a都在 9.0 左右。
然而，肽中的α-羧基p K a值为 3.8，α-氨基p K a值在7.8。
请解释这种差异。
答：α-氨基酸分子中带正电荷的α-氨基阻止了α-羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。
同理，羧基负离子对质子化的氨基（NH3+）同样有稳定作用，从而降低了其酸性，提高了其碱性。
在肽分子中，由于两个端基（COO-和NH3+）相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多，因此其p K a值与α-氨基酸中氨基和羧基的p K a值存在明显差异。
5、写出五肽 Ser－Lys－Ala－Leu－His 的化学结构，计算该肽的 pI，并指出该肽在pH = 6.0 时带何种电荷。
答：6、人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。
它的氨基酸序列为Ser-Tyr-Ser- Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser-Ala-Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe；（1）在pH=7条件下，此多肽带有何种电荷？（2）用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段？答：（1）经分析，当pH=7时，多肽中的Ser的游离氨基，Phe的游离羧基以及4个Glu、3个Arg、4个Lys、2个Asp的侧链基团带有电荷。
食品化学第三章蛋白质
天冬酰胺
Asn
N
O H2N C CH2 CH2 CH COO谷氨酰胺 Gln Q
NH3+ HS CH2 CH NH3+
HO CH2 CH NH3+ COOCOO-
半胱氨酸
Cys
C
酪氨酸
Tyr
Y
极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)
-OOC
CH2 CH NH3+
COO-
天冬氨酸
Asp
D
-OOC
CH2 CH2 CH NH3+
蛋白质占干重 人体 45% 人体中（中年人） 水55%
细菌
真菌 酵母菌
50%～80%
14%～52% 14%～50%
蛋白质19%
脂肪19% 糖类＜1%
白地菌50%
无机盐7%
（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用
酶的催化作用
调节作用(多肽类激素)
运输功能 运动功能 免疫保护作用(干扰素) 接受、传递信息的受体
由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸 滴定，又可被碱滴定，现以甘氨酸为例来说明氨基酸两性电 离的特点。
左图是甘氨酸的电离酸碱滴 定曲线，左端是用盐酸滴定的 曲线，溶液的pH逐渐降低， 曲线中从左向右第一个拐点是 氨基酸羧基解离50%的状态 (即一半甘氨酸成为阳离子) 。 第二个拐点是氨基酸的等电点， 右端是用NaOH滴定的曲线， 溶液的pH逐渐升高；第三个 拐点是氨基酸氨基解离50%的 状态(即一半甘氨酸成为阴离 子) 。
COO-
3+
CH2 CH2 CH COO-
NH3+
甲硫氨酸 (蛋氨酸)
Met
生物化学学习内容总概
5.个别氨基酸的特殊代谢。一碳单位的代谢、含硫氨基酸的代谢、芳香 族氨基酸的代谢。
9
考试题型 1. A1型题（单选题）--40题-40分 2. B1型题（配伍题）--10题-10分 3. X型题（多选题）--5题-10分 4. 简答题--4题-40分
2
第三章 蛋白质化学
1. 蛋白质的分子组成。 蛋白质的元素组成、基本单位氨基酸的结构组成和理 化性质；肽键的形成与特性；肽的结构。 2. 蛋白质的分子结构。 蛋白质的一、二、三、四级结构，维持蛋白质空间结 构的主要化学键。 3. 蛋白质结构与功能的关系。 蛋白质一级结构与功能关系，蛋白质空间结构 与功能的关系。 4. 蛋白质的理化性质。 蛋白质的一般性质（紫外吸收特性、等电点、呈色反 应），蛋白质的高分子蛋白质（胶体性质、变性与复性） 5. 蛋白质的分离、纯化与结构分析。 离心、透析、沉淀、层析、电泳等技术。
的无氧酵解与糖的有氧氧化的不同。 7. 酮体生成和利用有何生理意义？ 8. 简述血浆脂蛋白的分类、来源及生理功能。 9. 简述肝昏迷的假神经递质机制。 10. 说明高血氨症导致昏迷的生化基础氧化
1. 生物生物氧化的定义与特点。 2. 体内氧化呼吸链的组成、排列顺序及其作用。NADH氧化呼吸链和 FADH2氧化呼吸链的组成、排列顺序、区别。 3. 胞质中NADH穿梭机制。甘油-3-磷酸穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。 4. ATP的生成方式。底物水平磷酸化和氧化磷酸化。 5. 确定呼吸链排列顺序的实验依据。 6. 影响氧化磷酸化的因素 7. ATP的利用与贮存。 8. 其他氧化与抗氧化体系。
8
第十章 蛋白质分解代谢
1.蛋白质的生理功能与营养价值。蛋白质营养的重要性和需要量、氮平 衡、必需氨基酸、蛋白质的互补作用。
生物化学复习题 - 医学检验
生物化学课前预习思考题第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成预习思考：1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？2、组成蛋白质的基本单位：3、氨基酸的通式：4、组成蛋白质的氨基酸有哪些？共同结构特点是什么？第二节蛋白质的分子结构预习思考：1、蛋白质的分子结构包括哪些？2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？（由什么化学键连接？）3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？一级结构与高级结构的关系？5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？什么是肽键平面？6、维系蛋白质各级结构的化学键是什么？二硫键怎样形成？第四节蛋白质的理化性质预习思考：1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?哪些氨基酸在280nm处有紫外吸收峰？2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？（维持蛋白质亲水性的因素是什么？）4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？5、沉淀蛋白质的方法及原理。
第四章核酸化学第一节核酸的分子组成预习思考：1、核酸分为哪两大类？2、核酸的基本组成单位是什么？3、核酸的基本组成成分有哪些？DNA与RNA的基本组成成分上有何区别？4、戊糖、碱基、磷酸是通过什么化学键连接起来的？5、碱基分为哪两大类？RNA和DNA中的主要碱基分别有哪些？第二节核酸的分子结构预习思考：1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？（通过什么化学键连接？）2、DNA二级结构（双螺旋结构）的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？3、三种主要RNA在蛋白质生物合成中的作用是什么？4、mRNA的帽子结构和尾巴结构分别是什么？tRNA的3ˊ端是什么结构？5、tRNA二级结构的形状及其功能结构是什么？tRNA三级结构的形状是什么？6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量与Tm 有何关系？7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第五章酶第一节酶的分子结构预习思考：1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？2、辅酶和辅基有何区别？3、何谓酶的活性中心？酶活性中心内、外必需基团的作用有何不同？第二节酶促反应的特点和机制预习思考：1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？（酶促反应的特点有哪些？）2、酶具有高效性的机制是什么？3、何谓酶的特异性？酶促反应的特异性分为哪些类型？4、酶原激活的实质和机制。
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3.3 肽（peptides）
3.3.1 几个相关的概念
肽与氨基酸残基：
肽是由两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成 的化合物。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 肽键(peptide bond): 是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水 缩合而形成的酰胺键。
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二肽，寡肽与多肽：
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(3) 多肽抗菌素
环 链 肽
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(4) 多肽激素
• 种类较多，生理功能各异。 • 多肽类激素主要见于垂体及下丘脑分泌的激素，
如催产素（9肽）、加神经肽主要与神经信号转导作用相关，包括脑啡 肽（5肽）、-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽） 等。
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3.4 蛋白质的分类
根据分子 球状蛋白质：分子似球形，较易溶解。
1 的形状 纤维状蛋白质：形状似纤维，不溶于水。
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根据组 简单（单纯）蛋白质 成分类
结合（缀合）蛋白质
3 根据溶解度分类（清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、 精蛋白、组蛋白、硬蛋白）
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、
根据功
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垂体后叶激素如催产素和加压素
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如由下丘脑分泌的激素之一 促甲状腺素释放激素
促甲状腺素释放激素(thyrotropin-release hormone，TRH )
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(5) 神经肽
Responsible for signal transduction (信号转导) in neurotransmission
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构象与构型
构象 (conformation)
R1 H2N CH
N端
O
R2 O
R3 O
C HN CH C HN CH C
氨基酸残基 氨基酸残基
肽链书写方式：N端→C端
Rn O HN CH COH
C端
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肽链的表示法(简写)及命名
H3N+ N-端
Ser H
O
CC
Val H O
NCC
CH2
H CH
OH
CH3 CH3
肽键
Tyr H
O NCC H CH2
4 能分类
保护和防御蛋白、受体蛋白…...）
非活性蛋白质（如硬蛋白、角蛋白）
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简单蛋白质分类
只有α- 氨基酸组成。
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结合蛋白质分类
由单纯蛋白质与非蛋白质物质结合而成。
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3.5 蛋白质的结构
为了对蛋白质结构叙述的方便，人为地将蛋白质的结构分为一 级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的一级结构又称初级结构，二级结构、三级结构、四 级结构的三度空间排列称蛋白质的空间结构、高级结构、三维结 构或构象。
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(2) 谷胱甘肽(glutathione,GSH)
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GSH具有重要的功能：
❖ 1、解毒功能：与重金属离子、环氧化物（致 癌物）结合排出体外。
❖ 2、维持红细胞膜的完整性。
H2O2
2GSH
GSH过氧化物酶
NADP+ GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
❖ 3、参与高铁血红蛋白的还原作用。 ❖ 4、促进铁的吸收。
OH
As p H
O NCC
H CH2 CO2H
Gln H
N C COOH CH2 C-端
CH2
CONH2
上述五肽可简写表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
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多肽与蛋白质
蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊 方式结合而成的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在 6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
脑啡肽(enkephalin)；内啡肽(Endorphin)；强 啡肽(dynorphin)； P物质 (Substance P)；神经肽 Y (neuropeptide Y)
例如脑啡肽 (enkephalin)：
甲硫氨酸脑啡肽 亮氨酸脑啡肽
功能：镇痛
Tyr-Gly-Gly-phe-Met Tyr-Gly-Gly-phe-Leu
肽的等电点：肽所带净电荷为“零”时，溶液的pH值。
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(2)．肽的旋光性及紫外吸收 肽具有旋光性，短肽的旋光度等于组成该
肽中各个氨基酸的旋光度之和；长肽的旋光 度比累加的和小很多。
肽在紫外吸收区215nm处有最大吸收峰， 可以用来作为肽的定量测定。
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（3）肽的化学性质
肽的化学性质与氨基酸相似，如两性解离、等电点 等，但肽有与氨基酸不同的特殊反应。
由两个氨基酸残基组成的肽称为二肽(dipeptide)； 由三个以上十个以下氨基酸残基组成的肽称为寡肽 (oligopeptide)；由多个氨基酸组成的肽则称为多肽 (polypeptide), 亦称多肽链。
注：肽链可以是链状、环状或分支状。
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肽键的特点
＊ 肽键的特点是氮原 子上的孤对电子与羰基 具有明显的共轭作用。 ＊ 组成肽键的原子处 于同一平面。 ＊ 肽键中的C-N键具有 部分双键性质，不能自 由旋转。 ＊ 在大多数情况下， 以反式结构存在。 ＊ 在细胞内环境条件 下，肽键相对稳定
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氨基酸顺序：
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排 列顺序称为氨基酸顺序，氨基酸的顺序是从N-端的氨 基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
肽链的N-端与C-端：
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨 基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为 羧基端或C-端。
蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到 1000000道尔顿甚至更大。
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3.3.2 肽的理化性质 (1)．两性解离与等电点 肽与氨基酸一样具有酸、碱性质，它的解离主要取 决于肽链的末端氨基、末端羧基和侧链R基。 由于肽中N端自由氨基和C端自由羧基之间的距离比 氨基酸中的大，因此它们之间的静电引力较弱。肽中C 端-COOH的pK略大于氨基酸中的pK值，pK1↑。N端-NH+3 的pK略小于氨基酸中的pK值，pK2↓。R基的pK变化不大。
（a）双缩脲反应
NH 2 CO
NH 2
NH 2 CO
NH 2
NH 2 CO
加热
NH CO
NH 2
双缩脲 ＋ 碱性CuSO4溶液
+ NH3↑
紫色
肽和蛋白质特 有，用于肽和 蛋白质的定量
测定。
（b）茚三酮反应 肽与茚三酮反应不放出CO2。
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3.3.3 天然存在的某些活性肽 (1) 肌肽和鹅肌肽 肌肽（carnosine）:β-Ala-His 鹅肌肽（anserine）：β-Ala-1-Me-His