生物化学第七章酶学详解演示文稿
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酶的课件ppt
生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
临床生物化学检验-第7章 临床酶学检验技术
1
酶活性的国际单位定义； 酶活性测定的连续监测法的概念、计算和分 类；酶活性测定的影响因素及最适条件的确定原则。
血清酶变化的病理机制；酶动力学参数的含义；电泳法和免疫抑制法 测定同工酶的原理。
酶蛋白质量测定的优点；定时法测定临床常用诊断酶的原理和评价； 同工酶的其他检测方法。
2
第一阶段（1908 ~ 1950） ：利用化学和有机化学的反应原理测定酶促反应生成量或底物消耗量定 时法测定AMY (1908年， Wohlgemuth)、 LPS、ALP、ACP等几种酶。
2. 国际酶学委员会将每种酶用4个数字加以系统编号： 数字前冠以EC ，数字之间用黑点 隔开。第一个数字表示酶的类别 ，第二个表示亚类 ，第三个表示亚-亚类 ，第四个表示 酶的编号序数：如EC1.1.1.27 LD (乳酸脱氢酶)。
3. 同工酶：催化相同化学反应， 但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的
心梗、肌病、颅脑损伤、肿瘤 心梗、肌病、肺梗死、肝病、肿瘤 肝胆疾病、骨病、妊娠、结肠炎、肿瘤
红细胞、前列腺、溶酶体 γ-GT1、 γ-GT2、 γ-GT3、γ-GT4
前列腺癌、血液病、骨肿瘤 肝癌、梗阻性黄疸
P-AMY(P1、P2、P3)、S-AMY(S1、 S2、 S3、S4) ALT、 mALT AST、 mAST
18
连续监测法（continuous monitoring assay）： 在多个时间点连续测定产物生成量或底物消耗量 ，选取线性期的速率来
计算酶活性 ，又称速率法。将酶与底物在特定条件 (缓冲液、温度等) 下孵育 ，每隔一定时间 (2s∼60s) 连续测定酶促反应过程中某一底物或产物的特征信 号的变化 ，从而计算出每分钟的信号变化速率 ，求 出酶活性浓度。 尤其适合在自动化分析仪上使用
酶活性的国际单位定义； 酶活性测定的连续监测法的概念、计算和分 类；酶活性测定的影响因素及最适条件的确定原则。
血清酶变化的病理机制；酶动力学参数的含义；电泳法和免疫抑制法 测定同工酶的原理。
酶蛋白质量测定的优点；定时法测定临床常用诊断酶的原理和评价； 同工酶的其他检测方法。
2
第一阶段（1908 ~ 1950） ：利用化学和有机化学的反应原理测定酶促反应生成量或底物消耗量定 时法测定AMY (1908年， Wohlgemuth)、 LPS、ALP、ACP等几种酶。
2. 国际酶学委员会将每种酶用4个数字加以系统编号： 数字前冠以EC ，数字之间用黑点 隔开。第一个数字表示酶的类别 ，第二个表示亚类 ，第三个表示亚-亚类 ，第四个表示 酶的编号序数：如EC1.1.1.27 LD (乳酸脱氢酶)。
3. 同工酶：催化相同化学反应， 但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的
心梗、肌病、颅脑损伤、肿瘤 心梗、肌病、肺梗死、肝病、肿瘤 肝胆疾病、骨病、妊娠、结肠炎、肿瘤
红细胞、前列腺、溶酶体 γ-GT1、 γ-GT2、 γ-GT3、γ-GT4
前列腺癌、血液病、骨肿瘤 肝癌、梗阻性黄疸
P-AMY(P1、P2、P3)、S-AMY(S1、 S2、 S3、S4) ALT、 mALT AST、 mAST
18
连续监测法（continuous monitoring assay）： 在多个时间点连续测定产物生成量或底物消耗量 ，选取线性期的速率来
计算酶活性 ，又称速率法。将酶与底物在特定条件 (缓冲液、温度等) 下孵育 ，每隔一定时间 (2s∼60s) 连续测定酶促反应过程中某一底物或产物的特征信 号的变化 ，从而计算出每分钟的信号变化速率 ，求 出酶活性浓度。 尤其适合在自动化分析仪上使用
生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)
多 种
R=P03+
重 要
二者都是维生素烟酰胺的衍生物，烟酰
胺环上的4位碳具有正碳离子的作用，容
(zhòngyào)
易从底物中夺取电子和质子，所以反应中
脱
传递电子和质子，P89
氢
酶
的
辅
酶
。
可自身合成(héchéng)，不缺乏
第二十七页，共一百零三页。
(2) 核黄素（VB2)与辅酶FAD和FMN
化学(huàxué)结构
重要的作用
第三十二页，共一百零三页。
(4) 四氢叶酸(yè suān)
其前体是叶酸VB9(广泛(guǎngfàn)存在于绿叶中,造血维生素）
H2N N N
O
21
87
9
10
N3 4
56 C N
C
N
H2 H
OH
2-氨基(ānjī)-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
对氨基苯甲酸
COOH
N CH H
CH2 CH2 COOH
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第六页，共一百零三页。
2. 酶的分类(fēn
lèi)
(1) 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物(dǐ wù)的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
A—B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二十页，共一百零三页。
羧肽酶
Zn 离子
第二十一页，共一百零三页。
３、辅助因子
辅酶（维生素、ATP ，结合松散）
辅基（金属离子，结合紧密）
４、辅酶
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学-酶化学
上一页 下一页 章首 节首
CO2的代谢
1、氨基酸脱羧后形成的CO2大部分直接 排出细胞外 2、小部分可通过丙酮酸羧化支路被固 定，生成草酰乙酸或苹果酸。这些有机 酸的生成对于三羧酸循环及通过三羧酸 循环产生发酵产物有促进作用。
上一页
下一页
章首
节首
胺的代谢
氨基酸脱羧形成的胺可在胺氧化酶的催 化下生成醛。醛在醛脱氢酶的催化下， 加水脱氢生成有机酸。有机酸再经β－ 氧化生成乙酰CoA。乙酰CoA进入三羧酸 循环，最后被氧化成CO2和H2O。
节首
转氨基作用
R1-CH-COONH+3
α -氨基酸1
|
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1
-C-COO|| O
R2-CH-COO| NH+3
α-酮酸1
转氨酶
下一页 章首
α-氨基酸2
上一页
节首
氨基酸的脱氨作用
联合脱氨作用 转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行 的脱氨基作用方式
A.转氨偶联氧化脱氨 B.转氨偶联AMP循环脱氨
上一页
下一页
5．氨酰- tRNA合成酶对_____和_____均有专一性，它 至少有两个识别位点。 6．原核细胞内起始氨酰- tRNA为__ ___；真核细胞 内起始氨酰- tRNA为 _____。 7．许多生物核糖体连接于一个mRNA形成的复合物称为 _____。 8．氨酰- tRNA合成酶利用_____供能。 9．肽链延伸包括进位_____和_____三个步骤周而复 始的进行。
上一页
下一页
(1)蛋白质含氮量平均约为 A.20% B.5% C.8% D.16% E.23% (2)维系蛋白质一级结构的化学键是 A.盐键 B.疏水键 C.氢键 D.二硫键 E.肽 键 (3)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是 A.肽键 B.离子键 C.二硫键 D.氢键 E.疏 水键 (4) A.蛋白质一级结构的改变 B. C.蛋白质空间构象的破坏 D. E.蛋白质水解 (5)变性蛋白质的特点是 A.不易被胃蛋白酶水解 B.粘度下降 C.溶解度增加 D.颜色反应减弱 E.
CO2的代谢
1、氨基酸脱羧后形成的CO2大部分直接 排出细胞外 2、小部分可通过丙酮酸羧化支路被固 定，生成草酰乙酸或苹果酸。这些有机 酸的生成对于三羧酸循环及通过三羧酸 循环产生发酵产物有促进作用。
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章首
节首
胺的代谢
氨基酸脱羧形成的胺可在胺氧化酶的催 化下生成醛。醛在醛脱氢酶的催化下， 加水脱氢生成有机酸。有机酸再经β－ 氧化生成乙酰CoA。乙酰CoA进入三羧酸 循环，最后被氧化成CO2和H2O。
节首
转氨基作用
R1-CH-COONH+3
α -氨基酸1
|
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1
-C-COO|| O
R2-CH-COO| NH+3
α-酮酸1
转氨酶
下一页 章首
α-氨基酸2
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节首
氨基酸的脱氨作用
联合脱氨作用 转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行 的脱氨基作用方式
A.转氨偶联氧化脱氨 B.转氨偶联AMP循环脱氨
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5．氨酰- tRNA合成酶对_____和_____均有专一性，它 至少有两个识别位点。 6．原核细胞内起始氨酰- tRNA为__ ___；真核细胞 内起始氨酰- tRNA为 _____。 7．许多生物核糖体连接于一个mRNA形成的复合物称为 _____。 8．氨酰- tRNA合成酶利用_____供能。 9．肽链延伸包括进位_____和_____三个步骤周而复 始的进行。
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(1)蛋白质含氮量平均约为 A.20% B.5% C.8% D.16% E.23% (2)维系蛋白质一级结构的化学键是 A.盐键 B.疏水键 C.氢键 D.二硫键 E.肽 键 (3)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是 A.肽键 B.离子键 C.二硫键 D.氢键 E.疏 水键 (4) A.蛋白质一级结构的改变 B. C.蛋白质空间构象的破坏 D. E.蛋白质水解 (5)变性蛋白质的特点是 A.不易被胃蛋白酶水解 B.粘度下降 C.溶解度增加 D.颜色反应减弱 E.
生物化学 酶文稿演示
四、同工酶 同工酶:可催化相同化学反应但这些酶蛋 白的分子结构、理化性质及其免疫学特 性均不同的一组酶。互称同工酶。
举例：
乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的五种类型 (LDH1～ LDH5)
HH HH
HH HM
HH MM
HM MM
MM MM
LDH1 (H4)
心肌活性高
LDH2 (H3M)
L DH3 LDH4 (H2M2) (HM3)
二、酶的分子结构
酶的活性中心
（abcd活性中心 内的必需基团）
酶的活性中心
活性中心的必需基团
必需基团
活性中心以外的必需基团
结合基团（与底物结合决定专一性）
活性中心必需基团
催化基团（影响化学键稳定性决定催 化能力）
活性中心特点： ①可以是一条或几条多肽链所够成的一定空间区域。 ②对全酶讲辅助因子可以是活性中心的一部分。 ③活性中心是酶发挥特异性催化功能的关键部位,一但
在酶浓度和其他条件都不变的情况下，底物 浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线
V Vmax
Vmax Vmax[S] 2 Km [S]
Vmax/2
Km＝[S]
Km
[S]
Km反应速度为最大反应速度一半时的[S] 单位是浓度单位：mol/L。
Km的意义
1.Km等于酶促反应速度为最大反应速度一 半时的底物浓度。
应条件下，用单位时间内底物的消 耗量和产物的生成量来表示。
一、底物浓度
❖ ※1913年Michaelis和 Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式， 被称为米－曼氏方程式， 简称米氏方程
❖ [S]：底物浓度 ❖ v：反应速度 ❖ Vmax：最大反应速度
❖ Ｋm：米氏常数
酶(生物化学课件)
胆碱 + 乙酸
胆碱能神经过度兴奋↑
中毒
（心跳变慢、瞳孔缩小、流涎、多汗、呼吸困难）
25
抑制剂：重金属离子：Ag+、Hg2+、砷剂（As3+）等
巯基酶
失活的酶分子
Cu2+: 是唾液淀粉酶的抑制剂
26
（二）可逆性抑制作用
i 与E或ES以非共价键结合，从而抑制酶活性。 这种抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
反
E2
应 速
E1
度
酶浓度
19
激活剂对酶促反应速度的影响
• 凡能提高酶活性的物质，统称为酶的激活剂。 （大部分是离子或简单的有机化合物）
• 必需激活剂
• 非必需激活剂
如，Cl-是唾液淀粉酶的激活剂
20
抑制剂对酶促反应速度的影响
抑制剂：凡能使酶活性下降或丧失，而不引起变性。
抑制作用
不可逆抑制 可逆性抑制
43
酶活性中心的必需基团（essential group）
1. 结合基团:结合S，形成 [ES]； 2. 催化基团:催化S转变为P。
常见的必需基团：半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、 丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基等。
44
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底 催化基团 活性中心
45
酶原与酶原激活※
非竞争性抑制作用特点
1. i与S结构不相似； 2. i与S互不干扰同时与 酶 结合； 3. 抑制程度只取决于[i]的浓度； 4. ↑[S]，不能去除抑制作用。
33
三、温度对酶促反应速度的影响
在一定温度范围内， • T↑ → 酶活性 ↑， • T↓ → 酶活性↓； • T↑↑ 超过一定范围时，酶变性失活； 最适温度
生物化学-酶PPT
发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变， 称为化学修饰调节，也称共价修饰调节。 主要方式：包括磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和 脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺 苷化等，其中以磷酸化和去磷酸化修饰最常见。
酶的磷酸化与去磷酸修饰
ATP
ADP
蛋白激酶
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
酶：【五音集韻】酒母也。
1700s，观察到：胃液对肉的消化；植物提取物和唾液 使淀粉转变为糖。
1878年，Wilhelm首次提出酶(enzyme)的概念。
1897年，爱德华意外发现并证明发酵过程并不需要 完整的活细胞存在。这一贡献彻底推翻“活力论” 观点。也打开了通向现代酶学与现代生物化学的大 门，1907年的诺贝尔化学奖。
概念：酶是具有催化功能的生物分子。 约4000余种，催化生物体内的众多化学反应， 并受到精确调节，保证体内代谢的高效有序 进行。
SE P
* 酶促反应： 由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
酶的化学本质： 几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
生物化学-酶PPT
生物化学-酶PPT
本章主要内容
第一节 概述 第二节 酶的分子结构与功能 第三节 酶促反应速度的特点与机制 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶和医学的关系
第一节 概述
重点：酶的概念与化学本质
酶的磷酸化与去磷酸修饰
ATP
ADP
蛋白激酶
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
酶：【五音集韻】酒母也。
1700s，观察到：胃液对肉的消化；植物提取物和唾液 使淀粉转变为糖。
1878年，Wilhelm首次提出酶(enzyme)的概念。
1897年，爱德华意外发现并证明发酵过程并不需要 完整的活细胞存在。这一贡献彻底推翻“活力论” 观点。也打开了通向现代酶学与现代生物化学的大 门，1907年的诺贝尔化学奖。
概念：酶是具有催化功能的生物分子。 约4000余种，催化生物体内的众多化学反应， 并受到精确调节，保证体内代谢的高效有序 进行。
SE P
* 酶促反应： 由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
酶的化学本质： 几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
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本章主要内容
第一节 概述 第二节 酶的分子结构与功能 第三节 酶促反应速度的特点与机制 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶和医学的关系
第一节 概述
重点：酶的概念与化学本质
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如：Gln合成酶, 丙酮酸羧化酶。
A + B + ATP AB + ADP + Pi
酶如：的1编大号类：1亚类中国的际亚酶亚学类委表员示会受标体志的类型
1.1．关1表于示编氧号化第还四原个酶则，没作有用什于么=特CH殊OH规基定，
E只C表、示类团底、，物亚受不类体同是、。N亚例AD亚如+，类：N、ADP顺+，序号
糖苷键的一端是葡萄糖 底物：麦芽糖、蔗糖
返回
旋光异构专一性：当底物具有旋光异 构体时一酶只能作用于其中的一种。 如：L-AA氧化酶只能催化L-AA氧化，而对 D-AA无作用。
顺反异构专一性：对具有顺式和 消反化式道异内几构的底物具严格的选择性。
种蛋白酶的 专一性
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本课件由西华大学生物工程学院车振明制作
S
能 量 水 平
E+S
E1
ES
E2
G
P+ E
反应过程
本课件由西华大学生物工程学院车振明制作
（二）酶的作用特点
➢极高的催化效率 ➢❖高度的专一性 ➢易失活（蛋白质变性） ➢活性可调控（激活、抑制） ➢常需辅助因子（辅酶、辅基等）
继续
1.极高的催化效率
反应速度与不加催化剂相比可提 高108～1020，与加普通催化剂相比可 提高107～1013.
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH O
CH2OH OH
OH OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-பைடு நூலகம்、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
二、酶的作用特点
（一）与无机催化剂相比，有如下共同点： ❖反应前后都不发生数量和质量变化； ❖能加快反应速度,但不改变反应的平衡点； ❖从热力学上看,只能催化热力学上允许进 行的反应； ❖都能降低反应所需的活化能。
活化能： 在一定温 度下， 1mol底物 全部进入 活化状态 所需的自 由能，单 位J/mol。
1类E.C11．：.12表．表1示.示2反7氧为应化乳还性酸原质：酶，N，A前D+作氧面用化所于还述=原C的H酶O六H。基大 EC1.1类．团1；.，37受为体苹是果细酸胞：色N素AD+氧，化还原酶。 1亚E.C11．类.13：．表1表.示1示氧反化为还应乙原性醇酶质：，：N作A如D用+第氧于化一=C还类HO原中H基酶的。 EC6.1．团1氧.，1化受为、体L-是脱酪分氢氨子；酸氧：t。RNA-连接酶(AMP) 楚物亚顺NA地(D或序亚+当表第底，类 号酶明三第物： ：的了个4)表表个编性这1表数示示号质个示字仅、酶底作作表有键的物用用示前的特。键在底三类性的-物个型：C类H不数。反O型H同字应基或。时性团受，质上体就、，已反；受清应体
例如，脂肪酶催化的脂的水解反 应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4.裂合酶：催化从底物上移去某 些基团而形成双键的非水解性反应及 其逆反应的酶。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨 酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的 反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
生物化学第七章酶学详解演示文稿
优选生物化学第七章酶学
（二）酶的化学本质 1.酶是蛋白质 ❖19酶26具年有Su蛋mn白er质第的一特次性从如刀：豆两种性子解中离提、 胶取体了性脲质酶、结加晶热，使证酶明变其性具、有颜蛋色白反质应性 等质；。30年代，Northrop又分离出结晶 ❖的酶胃可蛋以白被酶蛋、白胰酶蛋水白解酶而及丧胰失凝活乳性蛋；白 ❖酶许，多证酶明的酶氨的基化酸学顺本序质已是被蛋测白定质；。
外，对其立体异构也有一定的要求
类别：旋光异构专一性和几何异构专一性
绝对专一性：有些酶只作用于一 种底物，催化一个反应， 而不作用于 任何相其对它专物一质性。：这类酶对结构相近 的如一：类过底氧物化都氢有酶作底用物。：包过括氧键化专氢一性 和基团琥专珀一酸性脱。氢酶底物：琥珀酸 基键团专专一一性性：：只化要学求键作用于一定的化学 a键-葡，萄而糖对苷键酶两键a端-一糖的端苷基的键团基无团严格的要求。
❖1969年人工合成牛胰核糖核酸酶。
2、Ribozyme的化学本质是RNA
在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数 酶的化学本质是蛋白质。但在1982年， 美国科学家T.Cech发现原生动物四膜 虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催 化活性。T.Cech将这种RNA命名为 “Ribozyme”。
核酶（ Ribozyme ）：指对RNA具有 催化活性的RNA 。
辅因子：辅酶、辅基、金属离子 辅酶： 与酶蛋白结合疏松， 用透析法可以除去 辅基： 与酶蛋白结合紧密， 不能用透析法除去 小分子有机化合物
2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转 移反应：
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3.水解酶：催化催化底物的加水 分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸 酶及脂酶等。
二、酶的命名
1.习惯命名法
➢底物名称 脲酶、淀粉酶、蛋白酶
➢反应性质 脱氢酶、加氧酶、转氨酶
➢两者结合 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶
➢酶的来源 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶
2.国际系统命名法
底物1：底物2 反应类型
如：琥珀酸：FAD氧化还原酶
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第三节 酶的组成与结构
一、酶的组成 按化学成分酶分为：单纯酶和结合酶 1.单纯酶：只由蛋白质组成，如脲酶、 淀粉酶、蛋白酶。 2.结合酶：除蛋白质外，还有对热稳 定的非蛋白小分子物质，称辅因子。
NH2 C＝O＋H2O NH2
脲酶 Fe粉
CO2+2NH3
脲酶的催化效率比Fe粉高1015倍。
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2.高度的专一性
一（1种） 酶结构只专能一作性用于某一类或某种特定 的概物念质：，酶这对所种催性化质的称分子为化酶学的结专构的一特性殊。要
求和选择。 类别：绝对专一性和相对专一性
（2） 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求
A + B + ATP AB + ADP + Pi
酶如：的1编大号类：1亚类中国的际亚酶亚学类委表员示会受标体志的类型
1.1．关1表于示编氧号化第还四原个酶则，没作有用什于么=特CH殊OH规基定，
E只C表、示类团底、，物亚受不类体同是、。N亚例AD亚如+，类：N、ADP顺+，序号
糖苷键的一端是葡萄糖 底物：麦芽糖、蔗糖
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旋光异构专一性：当底物具有旋光异 构体时一酶只能作用于其中的一种。 如：L-AA氧化酶只能催化L-AA氧化，而对 D-AA无作用。
顺反异构专一性：对具有顺式和 消反化式道异内几构的底物具严格的选择性。
种蛋白酶的 专一性
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S
能 量 水 平
E+S
E1
ES
E2
G
P+ E
反应过程
本课件由西华大学生物工程学院车振明制作
（二）酶的作用特点
➢极高的催化效率 ➢❖高度的专一性 ➢易失活（蛋白质变性） ➢活性可调控（激活、抑制） ➢常需辅助因子（辅酶、辅基等）
继续
1.极高的催化效率
反应速度与不加催化剂相比可提 高108～1020，与加普通催化剂相比可 提高107～1013.
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH O
CH2OH OH
OH OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-பைடு நூலகம்、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
二、酶的作用特点
（一）与无机催化剂相比，有如下共同点： ❖反应前后都不发生数量和质量变化； ❖能加快反应速度,但不改变反应的平衡点； ❖从热力学上看,只能催化热力学上允许进 行的反应； ❖都能降低反应所需的活化能。
活化能： 在一定温 度下， 1mol底物 全部进入 活化状态 所需的自 由能，单 位J/mol。
1类E.C11．：.12表．表1示.示2反7氧为应化乳还性酸原质：酶，N，A前D+作氧面用化所于还述=原C的H酶O六H。基大 EC1.1类．团1；.，37受为体苹是果细酸胞：色N素AD+氧，化还原酶。 1亚E.C11．类.13：．表1表.示1示氧反化为还应乙原性醇酶质：，：N作A如D用+第氧于化一=C还类HO原中H基酶的。 EC6.1．团1氧.，1化受为、体L-是脱酪分氢氨子；酸氧：t。RNA-连接酶(AMP) 楚物亚顺NA地(D或序亚+当表第底，类 号酶明三第物： ：的了个4)表表个编性这1表数示示号质个示字仅、酶底作作表有键的物用用示前的特。键在底三类性的-物个型：C类H不数。反O型H同字应基或。时性团受，质上体就、，已反；受清应体
例如，脂肪酶催化的脂的水解反 应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4.裂合酶：催化从底物上移去某 些基团而形成双键的非水解性反应及 其逆反应的酶。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨 酶等。
例如， 延胡索酸水合酶催化的 反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
生物化学第七章酶学详解演示文稿
优选生物化学第七章酶学
（二）酶的化学本质 1.酶是蛋白质 ❖19酶26具年有Su蛋mn白er质第的一特次性从如刀：豆两种性子解中离提、 胶取体了性脲质酶、结加晶热，使证酶明变其性具、有颜蛋色白反质应性 等质；。30年代，Northrop又分离出结晶 ❖的酶胃可蛋以白被酶蛋、白胰酶蛋水白解酶而及丧胰失凝活乳性蛋；白 ❖酶许，多证酶明的酶氨的基化酸学顺本序质已是被蛋测白定质；。
外，对其立体异构也有一定的要求
类别：旋光异构专一性和几何异构专一性
绝对专一性：有些酶只作用于一 种底物，催化一个反应， 而不作用于 任何相其对它专物一质性。：这类酶对结构相近 的如一：类过底氧物化都氢有酶作底用物。：包过括氧键化专氢一性 和基团琥专珀一酸性脱。氢酶底物：琥珀酸 基键团专专一一性性：：只化要学求键作用于一定的化学 a键-葡，萄而糖对苷键酶两键a端-一糖的端苷基的键团基无团严格的要求。
❖1969年人工合成牛胰核糖核酸酶。
2、Ribozyme的化学本质是RNA
在已鉴定过的数千种酶中，绝大多数 酶的化学本质是蛋白质。但在1982年， 美国科学家T.Cech发现原生动物四膜 虫的26SrRNA前体具有自我拼接的催 化活性。T.Cech将这种RNA命名为 “Ribozyme”。
核酶（ Ribozyme ）：指对RNA具有 催化活性的RNA 。
辅因子：辅酶、辅基、金属离子 辅酶： 与酶蛋白结合疏松， 用透析法可以除去 辅基： 与酶蛋白结合紧密， 不能用透析法除去 小分子有机化合物
2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转 移反应：
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3.水解酶：催化催化底物的加水 分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸 酶及脂酶等。
二、酶的命名
1.习惯命名法
➢底物名称 脲酶、淀粉酶、蛋白酶
➢反应性质 脱氢酶、加氧酶、转氨酶
➢两者结合 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶
➢酶的来源 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶
2.国际系统命名法
底物1：底物2 反应类型
如：琥珀酸：FAD氧化还原酶
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第三节 酶的组成与结构
一、酶的组成 按化学成分酶分为：单纯酶和结合酶 1.单纯酶：只由蛋白质组成，如脲酶、 淀粉酶、蛋白酶。 2.结合酶：除蛋白质外，还有对热稳 定的非蛋白小分子物质，称辅因子。
NH2 C＝O＋H2O NH2
脲酶 Fe粉
CO2+2NH3
脲酶的催化效率比Fe粉高1015倍。
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2.高度的专一性
一（1种） 酶结构只专能一作性用于某一类或某种特定 的概物念质：，酶这对所种催性化质的称分子为化酶学的结专构的一特性殊。要
求和选择。 类别：绝对专一性和相对专一性
（2） 立体异构专一性 概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求