生化知识总结
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化知识点总结大全
生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。
生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。
下面将对生化知识点进行总结，包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。
一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是生物体内最重要的大分子之一。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。
蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。
2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。
核酸包括DNA和RNA两类，其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者，而RNA则参与了蛋白质的合成过程。
核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基，它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。
3. 脂类脂类是一类绝缘性物质，其分子结构包含甘油酯和磷脂，具有水、油双亲性，是细胞膜的主要构成成分。
脂类还包括胆固醇和脂蛋白，它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。
二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂，可以加速生物体内的化学反应。
酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型；根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。
酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。
2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化等步骤。
常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。
这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。
三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质，可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。
受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区，它可以通过配体结合激活下游信号分子，从而引发细胞内的生理反应。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
生化常识知识点总结
生化常识知识点总结1. 细胞结构与功能细胞是生命的基本单位，它们在维持生物体的正常功能和生存过程中发挥着重要作用。
细胞包含许多重要的结构组成，如细胞膜、细胞质、细胞核等。
细胞膜是细胞的外围结构，它通过选择性透性调节物质的进出。
细胞质是细胞内的液体部分，含有细胞器和细胞骨架。
细胞核含有DNA和RNA等遗传物质，控制细胞的生长、分裂和代谢等生理功能。
2. 生物分子生物分子是构成细胞和生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它们在细胞器和细胞膜上发挥着关键作用。
核酸是DNA 和RNA的组成部分，储存和传递遗传信息。
碳水化合物是细胞内的主要能量来源，也是细胞膜的重要组成成分。
脂类是细胞膜的主要成分，还参与了许多代谢和信号传导过程。
3. 酶和代谢酶是生物体内的催化剂，它们在调节细胞内化学反应速率、能量转化和物质代谢中发挥着关键作用。
酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和抑制剂等。
代谢是细胞内所有化学反应的总称，包括有氧代谢和无氧代谢两种方式，通过代谢可以产生能量和合成细胞需要的物质。
4. 遗传学遗传学是研究遗传现象和遗传变异的科学，包括遗传物质的结构和功能、遗传基因的表达和调控等方面。
遗传物质主要由DNA和RNA组成，它们携带了生物体遗传信息，控制生物体的发育、生长和性状。
遗传基因的表达和调控包括DNA复制、转录和翻译等过程，它们决定了生物体的遗传特征和性状。
5. 免疫学免疫系统是生物体内的一种防御系统，它能够识别和清除外来病原体，保护生物体免受感染和疾病。
免疫系统包括先天免疫和获得免疫两种方式，通过免疫细胞和抗体等进行免疫应答。
免疫系统的异常会导致免疫缺陷和自身免疫疾病等疾病的发生。
6. 能量和物质代谢生物体需要能量来维持生命活动和生长发育，能量主要来源于食物和光合作用。
物质代谢是生物体内分子的合成和降解过程，包括有氧代谢、无氧代谢和光合作用等各种代谢途径。
生化知识点总结归纳
生化知识点总结归纳一、生物大分子结构与功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最丰富的大分子，具有多种功能。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，通过氨基酸的序列和侧链相互作用构成。
蛋白质的功能涉及到酶的催化作用、携氧作用、运输作用、膜通道作用等多个方面。
2.核酸核酸是生物体内携带遗传信息的分子，包括DNA和RNA两种。
DNA通过碱基配对形成双螺旋结构，携带了生物体的遗传信息。
RNA参与到蛋白质的合成、修复和调控等多个生物学过程中。
3.多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的高分子化合物。
在生物界中，多糖的重要功能包括能量储存（如糖原）、结构支持（如纤维素）、细胞间质物质（如透明质酸）、免疫相关（如多糖抗原）等。
4.脂质脂质是多种异质的大分子化合物，包括脂肪酸、甘油和其他非蛋白质成分。
脂质在生物体内具有能量储存、结构支持、细胞膜结构和调节等多种重要功能。
5.酶酶是生物体内催化生物化学反应的特殊蛋白质，具有高度的专一性和高效的催化作用。
酶在生物体内参与到代谢、合成、降解、信号传导等多个生物过程中。
6.细胞膜细胞膜是细胞的外部大分子结构，具有选择性通透、信号传递和细胞识别等重要功能。
细胞膜主要由脂质双层和膜蛋白构成，参与到细胞内外物质的交换和信息传导。
二、生物代谢1. 糖代谢糖是生物体内最主要的来源能，糖代谢涉及到醣和糖原的合成、分解、糖酵解、糖异生、葡萄糖酸环等多个反应途径。
2. 脂肪代谢脂肪是生物体内的主要能量储存分子，脂肪代谢包括脂质的合成、降解和调控等多个反应。
β-氧化、脂肪酸合成、胆固醇合成等是脂肪代谢中的重要反应过程。
3. 蛋白质代谢蛋白质是生物体内最丰富的大分子结构，蛋白质代谢包括蛋白质的合成、修复、降解、调控等多个反应过程。
翻译、蛋白质合成、蛋白质降解和泛素化等是蛋白质代谢中的重要反应过程。
4. 核酸代谢核酸是生物体内携带遗传信息的大分子，核酸代谢包括核苷酸的合成、分解、修复和调控等多个反应过程。
生化类化学知识点总结
生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。
生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。
二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。
它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。
蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。
2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。
氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。
蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。
4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。
蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。
三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。
DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。
2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。
RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。
3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。
四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。
生化知识点总结
生化知识点总结生化学是研究生物体在生命活动中的化学成分、结构和相互作用的学科。
下面是一些常见的生化知识点总结。
1. 生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，它们在细胞中扮演着结构、运输和催化反应的角色。
核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子连接而成的，它们在能量储存和结构支持中起着重要作用。
脂质是一类不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂，它们在细胞膜的结构和功能中起着重要作用。
2. 酶和酶促反应：酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质。
酶能够加速反应速率，而不改变反应的方向。
酶和底物之间通过互相适应的结合方式进行交互作用，形成酶底物复合物。
酶活性受到温度、pH和底物浓度等因素的影响。
3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成和分解反应。
有两种类型的代谢路径：异养代谢和自养代谢。
异养代谢指的是通过从环境中摄取有机物来获取能量；而自养代谢指的是通过合成有机物来获取能量。
4. 基因表达：基因表达是指遗传信息从DNA转录为RNA，并翻译为蛋白质的过程。
在转录过程中，DNA的双链被解开，RNA聚合酶与DNA模板链相互作用，合成mRNA。
随后，mRNA通过核糖体和tRNA的帮助，将氨基酸按照特定的顺序连接成蛋白质。
5. 酸碱平衡：细胞内部和体液中的酸碱平衡对维持身体正常功能非常重要。
体液中的氢离子浓度由酸碱平衡系统控制，其中包括呼吸系统、肾脏和缓冲系统的协同作用。
6. 遗传学：遗传学是研究遗传信息的传递和变化的学科。
遗传信息是存储在DNA中的，可以被传递给下一代。
遗传学研究如何基因通过基因座位的相互作用来影响特征的表达。
7. 能量转化：生物体内的能量转化包括能量的捕获、储存和释放。
在化学反应中，能量通过酶催化的过程转化为化学能。
细胞内的线粒体是能量转化的主要场所，其中发生的反应包括细胞呼吸和产生ATP分子。
总结起来，生化学所研究的生物分子、酶促反应、代谢、基因表达、酸碱平衡、遗传学和能量转化等知识点，为我们了解生物体内化学反应和生命过程的机制提供了重要的基础。
生化实验知识点总结
一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的组成分子之一，它们参与了几乎所有生物体内的反应和过程。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列，二级结构是指氨基酸的空间排列方式，通常分为α-螺旋和β-折叠两种。
三级结构是指蛋白质的整体立体构象，四级结构是指不同的多肽链之间的空间排列方式。
蛋白质的功能取决于其结构，因此研究蛋白质的结构和功能对于了解生物体内的生化反应和生物过程非常重要。
2. 核酸核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两种。
它们的结构包括磷酸骨架、含氮碱基和核苷酸。
DNA的含氮碱基包括腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤四种，RNA的含氮碱基包括腺嘌呤、鸟嘌呤、尿嘧啶和胸腺嘧啶四种。
DNA和RNA的功能是遗传信息的储存和传递，因此研究核酸的结构和功能对于了解生物体的遗传机制和基因表达非常重要。
3. 多糖多糖是一类碳水化合物，包括淀粉、糖原、纤维素和珍珠质等。
多糖的结构包括单糖的聚合物，其功能包括能量储存、结构支持和细胞信号传导等。
研究多糖的结构和功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞信号传导等方面非常重要。
二、化学与生物学的交叉学科知识1. 酶学酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，其作用是降低化学反应的活化能，从而加速反应的进行。
酶的活性和稳定性受到多种因素的影响，包括温度、pH、离子强度和底物浓度等。
研究酶的结构和功能对于了解生物体内的代谢反应和细胞信号传导等方面非常重要。
2. 脂质学脂质是生物体内的重要组成分子，包括脂类、磷脂、甘油三酯和胆固醇等。
脂质在生物体内具有能量储存、细胞膜构成和信号传导等多种功能。
脂质的结构、代谢和功能对于了解生物体内的脂质代谢和细胞膜传导等方面非常重要。
3. 生物大分子的生物合成和降解生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等，它们的生物合成和降解过程受到多种调控因素的影响，包括基因表达、酶活性和底物浓度等。
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蛋白质1.蛋白质的元素组成：碳氢氧氮硫，有些含磷和其他金属元素如铁锰钴镍铜锌2.蛋白质含量：细胞干重的百分之五十以上3.凯氏定氮法的基础：蛋白质中氮含量接近16%。
凯氏定氮法公式：蛋白质含量=含氮量×100/164.蛋白质分子量：几千到几十万氨基酸1.氨基酸碳原子编号：方法①:羧基碳原子编号为C-1，侧链碳原子依次编号为C-2，C-3...方法②：与羧基相连的碳原子标记为α-碳（中心碳原子），侧链基团的其他碳原子依次编号为β、γ、等2.氨基酸分类：①R基团为非极性的氨基酸：②R基团为极性不带电荷的氨基酸（较易溶于水）特殊氨基酸：甘氨酸（不含手性碳），脯氨酸（唯一的亚氨基酸），半胱氨酸（巯基氧化形成二硫键，二硫键可以在一条肽链内形成折叠，也可以在两条肽链间形成连接）③R基团带电荷的氨基酸酸性氨基酸（生理条件下给出质子，自身带负电荷）碱性氨基酸（生理条件下获得质子，自身带正电荷）其他氨基酸分类方式：分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；分为必需氨基酸和非必需氨基酸5.蛋白质中的稀有氨基酸：概念：遗传密码只对应20种氨基酸，但蛋白质中还有很多种其他氨基酸，是翻译后经过加工而来，称为蛋白质的稀有氨基酸。
两种重要的稀有氨基酸：4-羟基脯氨酸和5-羟基赖氨酸（是哺乳动物体内最丰富的蛋白质胶原蛋白的组成成分）N-甲酰甲硫氨酸是所有原核生物肽链N端的第一个氨基酸。
蛋白质中稀有氨基酸的存在会影响蛋白质的溶解性、稳定性以及与其他蛋白质的相互作用，从而使蛋白质的功能更加丰富。
第二十一种氨基酸：硒代半胱氨酸。
是丝氨酸的衍生物（硒代氧），是在蛋白质合成时进入肽链而非在肽链合成后修饰形成。
它有自己的密码子和tRNA.某些古菌中还有第23种氨基酸。
6.非蛋白质氨基酸：非蛋白质氨基酸是常见氨基酸的衍生物，所以大多也是L-α-氨基酸（细菌蛋白、抗生素蛋白、放线菌素蛋白含有一些D-氨基酸），不参与蛋白合成但具有广泛的生理功能如毒蛋白、生化反应的前体或中间产物、植物抗逆性等。
7.氨基酸的酸碱性质：氨基酸分子含有氨基和羧基，在溶液中呈解离状态。
氨基酸是两性电解质，同一种氨基酸在不同pH条件下可以带正电荷、负电荷或净电荷为零。
若某种氨基酸在某pH溶液中所带静电荷为零，此时整个分子呈电中性。
此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
用K1代表羧基的解离情况，K2代表氨基的解离情况，KR代表R基的解离情况。
酸性氨基酸：PI=1/2（PK1+PKR)，碱性氨基酸：PI=1/2（PK2+PKR）。
等电点的测定：在不同pH值溶液中对氨基酸进行电泳，样品在电场中不迁移时的电泳缓冲液的pH值为氨基酸的等电点。
（蛋白质的等电聚焦电泳：在电泳时让凝胶中产生pH梯度，蛋白质样品在相当于该蛋白质等电点的pH值位点不再移动，凝集成一条带。
组氨酸是生理条件下唯一具有明显的缓冲作用的氨基酸。
8.氨基酸的立体化学：除甘氨酸外，常见氨基酸的α-碳原子是一个不对称碳原子，即手性碳原子。
9.生物化学中立体异构的命名是根据绝对构型来命名的，不是由旋光性。
L和D指的是四个基团的空间相对位置，与旋光值正负没有关系，旋光值正负是由旋光仪来测定的。
10.氨基酸的吸收光谱：酪氨酸Trp280nm，色氨酸Tyr275nm，苯丙氨酸Phe257nm。
（主要是酪氨酸吸收，所以蛋白质的吸光值一般认为280nm）11.氨基酸的重要化学反应：茚三酮反应：弱酸性条件下，氨基酸脱氨脱羧，还原茚三酮，生成蓝紫色产物水合茚三酮。
（脯氨酸的茚三酮反应呈黄色）Sanger反应：在弱碱性条件下，氨基酸的α氨基与2,4二硝基氟苯反应生成二硝基苯氨基酸（肽链就生成2,4二硝基苯肽），然后用酸水解，所有氨基酸都被解离下来，只有α氨基端的氨基酸因为连有疏水基团所以溶于乙酸乙酯（黄色的），所以可以用乙酸乙酯进行抽提，并用标准液进行对照，确定氨基端具体是哪种氨基酸。
Edman降解反应：苯异硫氰酸酯和N末端氨基酸反应，使其脱去，暴露出新的N末端，所以可用于蛋白质N末端氨基酸的测定以及氨基酸序列的分析测定。
肽1.一个氨基酸分子的α氨基与另一个氨基酸分子的α羧基脱去一分子水形成的酰胺键称为肽键。
肽是氨基酸通过肽键连接形成的线性聚合物（十个以下的叫做寡肽）2.肽的命名：按照由N端到C端的氨基酸残基的排列顺序进行命名。
也可以根据其生物功能进行命名。
3.天然活性多肽：谷胱甘肽，还原型谷胱甘肽是三肽，氧化时两个巯基脱氢成为二硫键，在体内作为氧化还原缓冲剂，起到抗氧化、抗自由基的作用，能够清除正常有氧代谢和生长中产生的对机体有毒性的氧化性物质。
谷胱甘肽(GSH）可以维持蛋白质中的半胱氨酸残基维持还愿态，维持血红蛋白中的铁元素处于亚铁态。
另外催产素、加压素（抗利尿激素）、缬氨霉素等抗生素也是天然活性肽。
4.肽平面：肽键的四个原子形成的共振杂化体。
C-N键具有部分双键的性质。
肽键的四个原子加上与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称为肽平面。
α-碳原子是肽平面间的连接点。
5.蛋白质的分子结构：一级结构：蛋白质的一级结构是蛋白质中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的一级结构是蛋白质分子结构的基础，包含了蛋白质的全部结构信息。
最早完成的一极结构测定：Sanger，胰岛素，Edman降解反应。
蛋白质一级结构测定前的准备工作：①纯化②测定分子量来确定氨基酸数目③断裂二硫键④分离纯化肽链或亚基⑤水解肽链以测定其氨基酸组成一级结构的序列测定：①至少用两种方法，将肽链断裂成小肽段，得到两套肽段；②用蛋白质自动测序仪测定肽段中的氨基酸序列；③重建多肽结构，利用两套肽链的重叠部分，确定每个小肽段在整个肽链中的位置；③确定二硫键的位置、酰胺的位置一级结构测定的具体方法介绍：测序：Sanger法和Edman法最常见，另外有新兴的方法：丹磺酰氯法：与Sanger法类似，但它紫外线下自带荧光，不需提取，灵敏度高；氨肽酶法：可以从N末端逐个水解氨基酸，但水解速度不稳定，很难判断哪个先水解出来，所以局限性大。
还有高端的可以从C末端开始：肼解法、还原法（使C-末端氨基酸与众不同）、羧肽酶法。
二硫键断裂：氧化或还原。
氧化：用过甲酸氧化使其断裂，肽链有伤；还原；β-巯基乙醇还原使得二硫键形成两个巯基，但这样可能会变回二硫键，所以一般在还原后使用碘乙酸等氧化剂对其进行巯基封闭。
二硫键位置的确定：胃蛋白酶将肽链水解成小肽段；对小肽段进行对角线电泳，含有二硫键的片段，在被过甲酸蒸汽熏蒸后产生两个不同肽段，就会偏离对角线。
将这两个肽段分离出来并分别测序，就可以得到二硫键的位置。
肽链的断裂方法：酶解法：胰蛋白酶专一性强，切割得到的肽段大小合适。
化学断裂法溴化氰能专一性断裂Met 甲硫氨酸的羧基参与的肽键，专一性好，常用。
现代新方法：基因序列辅助蛋白质测序，但不能完全替代。
蛋白质一级结构举例：胰岛素（两条链，两个二硫键），牛胰核糖核酸酶（一条链，四对二硫键）二级结构1.蛋白质的二级结构是指肽链主链有规律的折叠和盘绕，是肽链主链局部的空间构象，不涉及侧链构象和整个肽链的空间构型。
维系二级结构的主要作用力是肽链上氨基酸残基非侧链基团之间形成的氢键。
2.多肽链主链构象的空间限制：①肽平面是刚性平面，是一个共振杂化体，不能随意转动（而且肽平面以反式构象为主）；②二面角φ、ψ、ω不是任意的。
三种重复单键N-Cα-C-N存在三种二面角，分别记为φ、ψ、ω，其中φ、ψ可以有范围地运动（很多角度组合是不允许的，如0度，0度），而ω一般就是180度，因为肽平面一般都是反式构象。
拉氏构象图：用于判断哪些φ、ψ所决定的主链构象能稳定存在于蛋白质中，如今已成为蛋白质结构模型的验证。
3.二级结构的类型：二级结构包括α螺旋、β折叠、转角、无规卷曲等，被称为构象单元。
α螺旋：蛋白质中最常见，又叫3.613螺旋。
参数：每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺旋半径0.23nm，每圈上升0.54nm，第n个氨基酸的酰基与第n+4个氨基酸的氨基形成氢键，氢键的取向与中心轴几乎平行，氢键稳定了螺旋的结构；，R基团处于螺旋的外侧，其形状、大小和电荷均影响螺旋的形状。
β折叠：较伸展的方式，肽链按层排列。
平行式β折叠股中两个氨基酸的轴心距为0.325nm，反平行β折叠股是0.35nm.侧链基团交替分布在折叠片的两侧，所有肽键都参与链间氢键的交联，氢键取向与折叠的长轴近乎垂直，氢键的存在稳定了折叠片。
脯氨酸因为不能参与氢键的形成，所以同样不利于β折叠的形成。
转角：球形蛋白得以形成的重要结构，由少数几个氨基酸构成的突环结构称为转角，β转角是最常见的转角（Ⅱ型转角不稳定，因为中间肽平面的酰基氧和相邻两个氨基酸的侧链基团在同一方向，所以第三个氨基酸一般要是甘氨酸才稳定），脯氨酸常出现在β转角中，一般出现在第二个氨基酸的位置，其环化侧链和固定的φ角有利于β转角的形成；β转角含有相当比例的极性氨基酸，所以常出现在蛋白质分子表面。
无规卷曲：没有规律性的主链骨架结构，具有较大的任意性，但也具有特定的结构。
超二级结构1.在各种作用力的平衡下，若干相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用形成有规则的，在空间上可辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构，也称模体。
2.常见的超二级结构：αα组合：两个反向平行的α螺旋缠绕形成的复绕螺旋，也称超螺旋结构，存在于许多角蛋白中；ββ组合，也叫β发夹；βαβ组合，是最常见的，两个β折叠股通过两个小肽段连接在一个α螺旋上；蛋白质的结构域1.概念：对于较大的蛋白质分子，多肽链往往形成几个紧密的球形构象，这些球状结构之间以松散的肽链相连接，这些球形构象被称为结构域。
2.这种装配方式使得蛋白质结构域之间可以做较大幅度的相对运动，有利于蛋白质功能的实现。
结构域之间的肽链容易被水解而使结构域分离开，说明结构域是相对稳定的结构。
3.常见的结构域：全α结构域，全β结构域，α/β相间排列，α、β混合排列。
蛋白质的三级结构概念：蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但是不包括亚基间或分子间的空间排布。
蛋白质折叠时，疏水残基常分布在分子内部，形成疏水核，而极性侧链的氨基酸残基常分布在分子表面。
维持蛋白质三级结构的作用力：氢键、离子键，范德华力，疏水相互作用，二硫键，配位键蛋白质的四级结构概念：具有三级结构的球状蛋白质以共价键相互缔合，形成一个高度有序的功能聚合体，称为蛋白质的四级结构四级结构包括：亚基种类、亚基数目、空间排布、亚基间相互作用，但不再考虑亚基本身的构象。
一个亚基：单体蛋白；少数几个亚基：寡聚蛋白或称寡聚体；多个亚基：多聚蛋白或称多聚体。
具有四级结构的蛋白质结构、功能更复杂，可以实现更加复杂的代谢调控。
纤维状蛋白纤维状蛋白在生物体内常作为结构成分，例如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝心蛋白，不溶于水和稀盐溶液。