2012年初级药师考试复习总结生物化学

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完整版)生物化学知识点重点整理

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完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征,包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。

本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。

包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。

本章节将介绍生物体内的代谢途径,包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。

本章节将探讨生物能量转化的过程,包括光合作用和呼吸作用等机制,以及相关的能量产生和消耗。

本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程,包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。

DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。

在细胞分裂过程中,DNA分子能够准确地复制自身,并将遗传信息传递给下一代细胞。

复制过程中,双链DNA分离,每条链作为模板合成新的互补链,形成两个完全一样的DNA分子。

RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。

在细胞核中,RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。

转录的产物是一条与DNA互补的RNA链,它可以是信使RNA(mRNA)、转移RNA(tRNA)或核糖体RNA(rRNA),这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。

蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列,从而合成蛋白质的过程。

蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上,通过配对规则,每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸,从而组成特定的蛋白质。

翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。

以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。

深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。

本章节将讨论基因调控的机制和影响因素,包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。

本章节将探讨生物化学与人体健康的关系,包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。

本章节将探讨生物化学与人体健康的关系,包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。

初级药师职称考试基础知识复习

初级药师职称考试基础知识复习

2012年初级药师职称考试真题回忆版-基础知识1. 健康的含义2. 生物碱在什么条件反应---酸性3. VB1---硫色素4. 5-fu 还是环磷酰胺(题目不记得啦) 是哪类? ---氮芥类,代谢类?5. 双黄连—黄岑苷6. 胆固醇---还原醇7. 胃黏膜保护因子---HCO8. 栓剂---融变时限9. 人体必需氨基酸---酪氨酸还是亮氨酸啊?10. 糖原合成---UDPG11. VA---全反式12. 甘草酸---肾上腺素样13. INN---国际非专利名14. 药典第二部---化学药15. B12 贫血---恶心贫血16. 小剂量口服固体制剂应检查---含量均匀度17. 进行发泡检查---泡腾片18. 磷酸戊糖途径发生---线粒体?细胞质?19. 蛋白质一级---肽键20. DIC---感染性21. 有菌毛和鞭毛的细菌---霍乱弧菌22. 回收率---准确度23. 相对标准差---精密度24. 执业药师道德---什么遵循古法25. 皂苷错误---不溶血26. 对乙酰氨基酚和FECL---酰胺基(我做错啦…杯具,正确答案是酚羟基)27. 氧化产生二氧化硫化合物---卡托普利28. 硝基吡啶---硝苯地平29. 核苷酸连接---磷酸二酯30. 同工酶---催化31. 地西泮活性代谢物---是不是选奥沙西泮那个啊?32. 苯环开解方式---?33. 左心室压力负荷---主动脉34. 体温调节中枢---视前区-前下丘脑()今年模棱两可的答案太多啦,选错落!唉35. 休克—少尿?36. 液-液萃取分离法—选项不记得啦?37. 不属于类固醇---?38. 生物样品---生理盐水39. 片剂应检查—重量差异和崩解时限40. 生物样品测定方法标准曲线---6 个(貌似答案是5 个)41. 坎利酮代谢物---螺内酯42. 齐夫多定---艾滋病43. 搽剂应检查---?44. 凝胶剂检查---?45. 1 个ATP 酶---3 个NA 出,2 个K 入46. 水杨酸是阿司匹林—特殊杂质47. 气雾剂不检查---重量差异?对吧48. 二乙基二硫代氨甲酸---砷盐49. 硫代乙酰胺---重金属50. 缓控释片---释放度51. 颗粒剂除外---重量差异52. 崩解时限53. 消毒54. 内毒素错误---不耐热55(肺通气量)=潮气量*呼吸频率56 静息电位通透性(k 离子)57 腺激(促甲状腺激素)58 糖异生酶关键酶除外(丙酮酸酶)59 钙超载引起再灌注损伤(内质网,,,不选线粒体功能障碍,心律失常,自由基生成,肌原过度收缩。

生物化学考试复习要点总结

生物化学考试复习要点总结

⽣物化学考试复习要点总结⼀、蛋⽩质的结构与功能1.蛋⽩质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋⽩质的基本组成单位,除⽢氨酸外属L-α-氨基酸。

3.酸性氨基酸:天冬氨酸、⾕氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。

5.⼀级结构的主要化学键是肽键。

6.维系蛋⽩质⼆级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋⽩质都有四级结构。

8.溶液pH>pI时蛋⽩质带负电,溶液pH9.蛋⽩质变性的实质是空间结构的改变,并不涉及⼀级结构的改变。

⼆、核酸的结构和功能1. RNA和DNA⽔解后的产物。

2.核苷酸是核酸的基本单位。

3.核酸⼀级结构的化学键是3′,5′-磷酸⼆酯键。

4. DNA的⼆级结构的特点。

主要化学键为氢键。

碱基互补配对原则。

A与T, c 与G.5. Tm为熔点,与碱基组成有关6. tRNA⼆级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。

7.ATP是体内能量的直接供应者。

cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第⼆信使。

三酶1.酶蛋⽩决定酶特异性,辅助因⼦决定反应的种类与性质。

2.酶有三种特异性:绝对特异性、相对特异性、⽴体异构特异性酶活性中⼼概念:必须基因集中存在,并构成⼀定的空间结构,直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中⼼3.B族维⽣素与辅酶对应关系。

4. Km含义;Km值⼀般由⼀个数乘以测量单位所表⽰的特定量的⼤⼩. 对于不能由⼀个数乘以测量单位所表⽰的量,可参照约定参考标尺,或参照测量程序,或两者都参照的⽅式表⽰。

5.竞争性抑制特点。

某些与酶作⽤底物相识的物质,能与底物分⼦共同竞争酶的活性中⼼。

酶与这种物质结合后,就不能再与底物相结合,这种作⽤称酶的竞争性抑制作⽤。

抑制是可逆的,抑制作⽤的⼤⼩与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。

四糖代谢1.糖酵解限速酶:⼰糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶;净⽣成ATP:2分⼦ATP;产物:乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。

糖原分解的关键酶是磷酸化酶。

初级药师基础知识生物化学

初级药师基础知识生物化学

了解熟悉掌握熟练掌握一、蛋白质结构和功能1.蛋白质的分子组成(1)蛋白样品的平均含氮量(2)L-α-氨基酸的结构通式(3)20种L-α-氨基酸的分类2.氨基酸的性质两性解离和紫外吸收性质3.蛋白质的分子结构肽单元及一级、二级、三级、四级结构概念和维持键4.蛋白质结构与功能关系(1)血红蛋白的分子结构(2)血红蛋白空间结构与运氧功能关系(3)协同效应、别构效应的概念5.蛋白质的性质两性解离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念二、核酸的结构和功能1.核酸的化学组成及一级结构(1)核苷酸结构(2)DNA、RNA组成的异同2.DNA的空间结构与功能(1)DNA双螺旋结构模式的要点(2)DNA的超螺旋结构(3)DNA的功能3.RNA的结构与功能tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点及功能4、核酸的理化性质融解温度、增色效应、DNA复性、核酸分子杂交的概念三、酶1.酶的分子结构与功能(1)结合酶、辅酶与辅基的概念(2)活性中心、必需基团的概念2.酶促反应的特点酶的特异性,酶反应特点3.酶促反应动力学(1)米氏常数Km、最大反应速度V max的概念及意义(2)最适pH、最适温度(3)竞争性抑制剂的作用特点4.酶的调节酶原、酶原激活、变构酶、同工酶的概念四、糖代谢1.糖的无氧分解糖酵解的主要过程、关键酶、调节方式2.糖的有氧氧化(1)有氧氧化的主要过程、关键酶(2)三羧酸循环的过程、产生的ATP数目及意义3.磷酸戊糖途径产生NADPH和5-磷酸核糖的生理意义4.糖原合成与分解关键步骤、关键酶、调节方式5.糖异生(1)糖异生的概念、基本过程、生理意义(2)乳酸循环的概念6.血糖及其调节(1)血糖水平(2)胰岛素、肾上腺素对血糖的调节机理五、脂类代谢1.脂类的消化吸收(1)胆汁酸盐及辅脂酶的作用(2)乳糜微粒的形成2.甘油三酯代谢(1)脂肪动员的概念、限速酶及调节(2)甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程、关键酶及能量生成(3)酮体的概念、合成及利用的部位和生理意义(4)脂肪酸合成的原料、关键酶3.磷脂的代谢(1)磷脂的分类(2)甘油磷脂的合成及降解途径4.胆固醇代谢(1)胆固醇合成的原料、关键酶(2)胆固醇的转化5.血浆脂蛋白代谢(1)血浆脂蛋白分类及组成(2)载脂蛋白的生理作用(3)四种脂蛋白的代谢概况六、氨基酸代谢1.蛋白质的营养作用氮平衡及必需氨基酸的概念2.氨的代谢(1)氨的来源和去路(2)氨的转运(3)尿素循环的过程、部位及关键酶七、核苷酸代谢1.嘌呤核苷酸合成代谢脱氧核苷酸的生成2.嘌呤核苷酸分解代谢(1)分解代谢的终产物(2)嘌呤核苷酸抗代谢物作用(3)痛风症的原因及治疗原则3.嘧啶核苷酸的代谢(1)嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、原料、关键酶及关键步骤(2)脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成(3)嘧啶核苷酸抗代谢物作用。

生物化学各章知识点总结

生物化学各章知识点总结

生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。

生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等,它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。

2. 生物大分子的结构和功能(1)蛋白质是生物体内最重要的大分子,是生命活动的基本组成单元,具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。

(2)核酸是生物体遗传信息的基本载体,包括DNA和RNA两大类,是生物体的遗传物质,具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。

(3)碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物,是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。

(4)脂类是生物体内主要的储存能量的物质,还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。

二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构(1)蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构,三级结构是指蛋白质的立体构象,四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。

(2)蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。

蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。

2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子,具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。

其中,酶是蛋白质的主要功能之一,是细胞内代谢调节的主要媒介,参与了生物体内几乎所有的代谢过程。

三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能(1)酶的结构酶是一种大分子蛋白质,其结构由氨基酸残基序列决定,具有特定的三级结构和活性位点。

(2)酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂,能够加速生物体内化学反应的进行,参与了生物体内的新陈代谢。

2. 酶的性质(1)酶的活性酶的活性受到多种因素的影响,包括温度、pH值、金属离子等。

(2)酶的抑制酶的活性可以被抑制,包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。

药学生化总复习小结

药学生化总复习小结

胆固醇小结 胆固醇的合成场所:肝,小肠等 胆固醇合成的原料:葡萄糖,脂肪酸 及某些氨基酸的代谢产物,ATP, NADPH 胆固醇的功能(去路) 胆固醇的功能(去路) (一)构成组织细胞成分. (二)转化为具有重要生理活性的物质 1,转变为胆汁酸(肝脏): ,转变为胆汁酸( 2转变为维生素 转变为维生素D3 :肝,肠黏膜: 转变为维生素 3,转变成类固醇激素 , 随胆汁排入肠腔形成粪固醇随粪便排出
生物氧化 生物氧化小结1
概念:生物氧化 氧化磷酸化,P/O比值,呼 生物氧化,氧化磷酸化 P/O比值,呼 生物氧化 氧化磷酸化, 吸链 ATP(三磷酸腺苷)作用各种生命活动能量 各种生命活动能量 的直接供应者也是生物体内能量的载体( 的直接供应者也是生物体内能量的载体(携带者 和转递者) 和转递者) ATP储存-磷酸肌酸(脑,肌肉) ATP的生成方式 底物水平磷酸化和氧化磷 的生成方式-底物水平磷酸化和 的生成方式 底物水平磷酸化和氧化磷 酸化 呼吸链需要维生素PP,B2,离子Fe,Cu等 NADH→FMN(Fe-S)→CoQ ( ) (FAD→CoQ)→Cytb→Cytc1→Cytc— ) Cytaa3→O2(划线为ATP产生部位)
DHA,PPA , 甘油磷脂的合成: 甘油磷脂的合成:合成部位:肝,肾,肠等最活跃. 原料: 肝 油二酯及磷酸盐,胆碱或乙醇胺 胆碱或乙醇胺(胆胺),肌醇,还需ATP, 甘 油二酯 胆碱或乙醇胺 , CTP供能,辅助因子FH4和维生素 和维生素B12参与.甘油磷脂与脂肪肝 和维生素 甘油磷脂与脂肪肝 脂肪肝:三脂酰甘油在肝内存量超过2.5%,脂类超过10% 脂肪肝 原因:1 肝内脂肪来源过多,如糖代谢障碍导致脂肪动员增 肝内脂肪来源过多, 原因 或长期的高脂低糖,高糖高热量饮食; 肝功能障碍, 强,或长期的高脂低糖,高糖高热量饮食;2 肝功能障碍,氧化 脂肪酸及合成,释放脂蛋白能力减低,导致肝内脂肪运出障碍. 脂肪酸及合成,释放脂蛋白能力减低,导致肝内脂肪运出障碍. 3 合成磷脂原料(胆碱及乙醇胺)不足,(膳食不均衡)进而影 合成磷脂原料(胆碱及乙醇胺)不足,(膳食不均衡) ,(膳食不均衡 响三脂酰甘油的运出. 防治:临床上护肝用卵磷脂(鸡蛋黄, 响三脂酰甘油的运出. 黄豆)(或丝氨酸,蛋氨酸,胆碱,肌醇,乙醇胺及)叶酸,维 生素B12 ATP,CTP等来防治脂肪肝. 后果:脂肪升高影响 肝功能,肝硬化

生物化学复习总结(经典)

生物化学复习总结(经典)

生物化学复习总结(经典)生物化学复习总结(经典)一.名词解释1.生物化学:从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。

2.变构效应:在寡聚蛋白分子中,一个压机由于与其他分子结合而发生构象变化,并引起香令其他亚基的构象和功能的改变。

3.电泳:在直流电场中,带正电荷的蛋白质分子向阴极移动,带负电荷的蛋白质分子向阳极移动。

4.碱基当量定律:在双链DNA分子中,A与T、G与C的摩尔比都接近为1。

5.酶:现代科学认为,酶是由活细胞产生的,能在体内或体外同样产生催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子包括蛋白质和核酸。

6.维生素:维持机体正常功能所必需的一类营养素,都是低分子有机化合物。

7.活性中心:必需集团虽然在以及结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,集中在一起形成具有一定空间结构的区域。

该区域与底物相结合并催化底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或者活性部位。

8.三羧酸循环:县里体内有一线CoA与草酰乙酸合成柠檬酸开始,经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程。

9.共价修饰调节:有些酶分子上的某些氨基酸残基的基团,在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性的改变,这种调节称。

10.糖:是一大类有机化合物,其化学本质为多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物在生命活动中主要提供能源和碳源,在物质代谢中处于核心地位。

11.糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程,其原料主要有氨基酸、乳酸、丙酸、丙酮酸以及三羧酸循环中各种羧酸以及甘油等。

12.丙酮酸羧化支路:丙酮酸可以通过先转变为草酰乙酸,再形成磷酸烯醇式丙酮酸,即分两步进行。

13.生物氧化:营养物质例如糖、脂肪和蛋白质在体内分解,消耗氧气,生成二氧化碳和水,同时产生能量的过程。

14.呼吸链:排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统。

15.脂肪的动员作用:当机体需要时,贮存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并使放入血液,被其他组织氧化利用,这一过程。

《生物化学》知识点总结

《生物化学》知识点总结

生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学:生物化学指利用化学的原理和方法,从份子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。

其研究内容包括①生物体的化学组成,生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。

生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段?生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段 (20 世纪之前):是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶):是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后):这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。

(2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素?组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素,是组成生命体的最基本元素。

第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg,加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。

第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH 时,是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极挪移,此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH 时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端:N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端, C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转(8)结构域:多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的学科。

它是生物学和化学的交叉学科,涉及了生物分子的结构、功能和相互关系,以及生物体内代谢过程和物质转化的机制。

以下是对于生物化学的知识点总结:1.生物分子的结构:生物分子有机体内的主要组成部分,包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。

蛋白质由氨基酸组成,核酸由核苷酸组成,碳水化合物由单糖组成,脂质是一类疏水性的分子。

3.酶催化:酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。

酶作用于底物上,通过放大底物的反应速率,降低活化能,从而加快反应的进行。

酶结构的亲和力可以使其与底物发生相互作用,并在有利的条件下促进反应的进行。

4.代谢途径:代谢是生物体维持生命活动所需能量和物质的生成和消耗过程。

代谢途径可以分为两类:有氧代谢和无氧代谢。

有氧代谢通过氧气参与代谢途径,产生大量的能量。

无氧代谢则在缺氧的条件下进行,产生较少的能量。

5.ATP的生成:ATP(三磷酸腺苷)是细胞内能量的主要载体。

ATP的生成可以通过细胞呼吸(有氧代谢)和发酵(无氧代谢)两种方式进行。

细胞呼吸是有氧代谢的一部分,通过氧气参与代谢途径,产生大量的ATP。

发酵则是无氧代谢的一种方式,产生较少的ATP。

6.DNA的复制和转录:DNA是储存遗传信息的分子。

DNA的复制是指将一个细胞的DNA复制成两个完全相同的DNA分子的过程。

转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。

7.蛋白质的合成:蛋白质的合成过程可以简单分为翻译和转录两个步骤。

转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。

翻译是指将RNA信息翻译成蛋白质的过程,翻译在细胞的核内进行。

8.酶的调控:细胞通过不同的方式调控酶的活性,以满足细胞代谢需求。

酶的调节可以分为激活和抑制。

激活指的是增加酶的催化活性,抑制则是减少酶的催化活性。

9.细胞信号传导:细胞通过一系列信号传导系统接收和处理外界信号,调节细胞内的活动。

信号传导过程包括信号的接收、传递、转导和效应等多个步骤。

生物化学复习总结

生物化学复习总结

第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

科目生物化学学习总结

科目生物化学学习总结

科目生物化学学习总结科目:生物化学学习总结生物化学是一门研究生物体内化学过程的学科,它涉及了生物分子的结构、功能和相互作用等内容。

在学习这门课程的过程中,我深刻认识到生物化学对于理解生命现象和解决生物科学问题的重要性。

下面,我将对我在生物化学学习中的经验进行总结。

首先,学习生物化学要具备一定的基础知识。

生物化学是建立在有机化学和生物学基础之上的学科,因此,对于有机化学和生物学的基本概念和原理要有一定的了解。

比如,对于有机化学中的有机物的命名、结构和性质、有机反应机理等要有基本的掌握;对于生物学中的细胞结构、代谢途径、蛋白质合成等也要有所了解。

只有建立在这些基础知识之上,我们才能更好地理解和掌握生物化学的内容。

其次,学习生物化学要注重理论与实践相结合。

生物化学作为一门实验科学,理论知识与实验技能相辅相成。

在课堂学习中,我们要认真听讲,理解教材中的理论知识,并将其与实际生活中的例子进行联系。

同时,要积极参与实验课程,亲自动手操作,观察现象,总结实验结果,进一步加深对生物化学的理解。

只有理论和实践相结合,我们才能真正掌握生物化学的本质。

另外,学习生物化学还要注重培养问题解决的能力。

生物化学涉及到大量的知识点和概念,我们要有扎实的记忆力和逻辑思维能力,能够灵活运用所学知识解决具体问题。

同时,在解决问题的过程中,要善于分析和归纳,从问题本质出发,找到解决问题的关键点。

这样才能真正掌握生物化学学科的核心内容。

最后,学习生物化学要注重与同学和教师的互动。

学习不是孤立的个体行为,与同学和教师的互动是学习的重要环节。

通过与同学的讨论和交流,我们可以共同解决学习中的难点和问题,互相促进。

与教师的互动可以及时纠正学习中的错误,获取更深入的知识和理解。

因此,要积极参加课堂讨论、小组学习和辅导活动,提高学习效果。

综上所述,学习生物化学需要有一定的基础知识,注重理论与实践相结合,培养问题解决的能力,并注重与同学和教师的互动。

生物化学(药学用)一些总结

生物化学(药学用)一些总结

生物化学的一些总结(药学专业用)各代谢生理意义★EMP1 在无氧和缺氧条件下,作为糖分解供能的补充途径:⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧;⑵从平原进入高原初期;⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。

2 在有氧条件下,作为某些组织细胞主要的供能途径:如表皮细胞,红细胞及视网膜等,由于无线粒体,故只能通过无氧酵解供能。

成熟红细胞完全依赖糖酵解供能,神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃,即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。

3 红细胞内1,3-二磷酸甘油酸转变成的2,3-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合,使氧气与血红蛋白结合力下降,释放氧气。

4 肌肉中产生的乳酸、丙氨酸(由丙酮酸转变)在肝脏中能作为糖异生的原料,生成葡萄糖。

★TCA1 是糖在体内分解供能的主要途径:⑴生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目;⑵机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。

2 是糖、脂、蛋白质氧化供能的最终共同途径:糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。

3 是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽:有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生,某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。

是三大代谢联系的枢纽。

★HMS1 是体内生成NADPH的主要代谢途径NADPH在体内可用于:⑴作为供氢体,参与体内的合成代谢:如参与合成脂肪酸、胆固醇等。

从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇;α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸,谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。

⑵参与羟化反应:作为加单氧酶的辅酶,参与对代谢物的羟化。

有些羟化反应与生物合成有关,如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等;有些羟化反应则与生物转化有关。

⑶维持巯基酶的活性。

⑷使氧化型谷胱甘肽还原。

NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶,对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要,并可保持血红蛋白铁于二价。

最新初级药师考试复习总结生物化学汇总

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2012年初级药师考试复习总结生物化学第一节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

(一)蛋白质的元素组成主要有碳、氢、氧、氮和硫。

各种蛋白质的含氮量接近,平均为16%。

蛋白质与氮的换算因数6.25。

每克样品含氮的克数×6.25=蛋白质的克数/克样品(二)基本组成单位---氨基酸1.氨基酸的结构特点(1)氨基酸即含氨基又含羧基,是两性电解质。

(2)不同氨基酸的R不同。

H甘氨酸(3)除甘氨酸外,都是L-α-氨基酸。

2.氨基酸的分类构成蛋白质的天然氨基酸有20种。

根据侧链R的性质可以分为:①非极性、疏水性氨基酸;②极性、中性氨基酸;★③酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸;★④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

两个半胱氨酸常脱氢构成胱氨酸,胱氨酸中有二硫键结构。

3.氨基酸的性质(1)两性电离和等电点氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

等电点(pI):呈电中性,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

(2)紫外吸收:色氨酸、酪氨酸在紫外区对光有吸收,的最大吸收峰在280nm附近。

蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸,也有紫外吸收。

(三)肽键与肽链(氨基酸的连接)1.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键称为肽键。

肽键是蛋白质的基本结构键。

2.多肽链许多的氨基酸相连形成的肽称多肽。

(1)肽链具有方向性N末端:多肽链中有自由氨基的一端C末端:多肽链中有自由羧基的一端(2)α碳原子和肽键形成主链,R形成侧链。

体内还存在一些生物活性肽如谷胱甘肽、多肽类激素等。

二、蛋白质的分子结构肽单元的概念:参与肽键的6个原子C a1、C、O、N、H、C a2位于同一平面。

(一)蛋白质的一级结构1.概念:蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序及其共价连接。

2.维系键:肽键有些蛋白质中含少量二硫键。

(二)蛋白质的二级结构1.概念:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

初级药师基础知识-生物化学

初级药师基础知识-生物化学

初级药师基础知识-生物化学(总分:100分,做题时间:90分钟)一、{{B}}{{/B}}(总题数:50,score:90分)1.测得某一蛋白质样品氮含量为0.2g,此样品蛋白质含量是•【A】1分g•【B】1.25g•【C】1.50g•【D】3.20g•【E】6.25g【score:2分】【A】【B】【此项为本题正确答案】【C】【D】【E】本题思路:[解析] 本题要点是蛋白质元素组成特点。

蛋白质含有C、H、O、N、S、P等,但其元素组成的特点是含有较多的N。

蛋白质含氮量为13%~19%,平均为16%,即每1单位的氮表示6.25单位的蛋白质,据此计算如下:0.2g×6.25=1.25g。

2.组成人体蛋白质的氨基酸结构,下面哪项正确•【A】每个氨基酸仅含一个氨基•【B】每个氨基酸仅含一个羧基•【C】每个氨基酸都含两个氨基•【D】每个氨基酸都含两个羧基•【E】每个氨基酸的α-碳原子上都连接一个氨基和一个羧基【score:2分】【A】【B】【C】【D】【E】【此项为本题正确答案】本题思路:[解析] 本题要点是蛋白质的分子组成。

组成蛋白质的氨基酸共20种,它们结构上的共同特点是α-碳原子上都连接一个氨基和一个羧基。

除甘氨酸外,均为L-α-氨基酸,甘氨酸因无手性碳原子而无构型,脯氨酸是亚氨基酸。

3.下列属于酸性氨基酸的一组是•【A】精氨酸,谷氨酸•【B】赖氨酸,天冬氨酸•【C】甘氨酸,色氨酸•【D】色氨酸,组氨酸•【E】谷氨酸,天冬氨酸【score:2分】【A】【B】【C】【D】【E】【此项为本题正确答案】本题思路:[解析] 本题要点是氨基酸的分类。

组成蛋白的20种氨基酸按其侧链的理化性质分为4类:①非极性疏水性氨基酸,包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸7种;②极性中性氨基酸,包括色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸共8种;③酸性氨基酸,包括天冬氨酸、谷氨酸共2种;④碱性氨基酸,包括精氨酸、赖氨酸、组氨酸共3种。

生物化学知识点总结完整版

生物化学知识点总结完整版

生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。

它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程,以及这些过程对生命活动的调控和影响。

生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。

下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结:一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质:蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子,由氨基酸通过肽键连接而成。

蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。

2. 碳水化合物:碳水化合物是生物体内最基本的能量来源,也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。

3. 脂类:脂类是生物体内主要的能量储存物质,同时也是细胞膜的主要构成成分。

4. 核酸:核酸是生物体内的遗传物质,包括DNA和RNA两类,它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。

二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢:糖代谢是生物体内重要的能量来源,包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。

2. 脂质代谢:脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化,以及胆固醇的合成和降解。

3. 蛋白质代谢:蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。

4. 核酸代谢:核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。

5. 能量代谢:生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。

这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。

三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能:DNA是双螺旋结构,由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。

DNA负责存储遗传信息,并通过转录和翻译的过程进行表达。

2. RNA的结构和功能:RNA是单链结构,由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。

RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等,它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。

3. 蛋白质合成的过程:蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。

转录是指DNA的信息转录成RNA的过程,而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配,从而在核糖体上合成蛋白质的过程。

《生物化学》知识点总结

《生物化学》知识点总结

《生物化学》知识点总结生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。

它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。

以下是对生物化学一些重要知识点的总结。

一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位,共有 20 种。

按照侧链的性质,可分为非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

氨基酸具有两性解离的性质,在不同的 pH 条件下会以不同的离子形式存在。

2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序,通过肽键连接。

二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲,主要依靠氢键维持稳定。

三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,主要由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。

四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的聚合体。

3、蛋白质的性质蛋白质具有胶体性质、两性解离、变性和复性、沉淀等性质。

变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。

二、核酸化学1、核酸的分类和组成核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。

DNA 由脱氧核苷酸组成,包括腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C)。

RNA 由核糖核苷酸组成,包括腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、尿嘧啶(U)和胞嘧啶(C)。

2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构,两条链反向平行,碱基之间通过氢键互补配对。

双螺旋结构的稳定因素包括碱基堆积力、氢键和离子键等。

3、 RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA(mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖体RNA(rRNA)。

mRNA 是蛋白质合成的模板,tRNA 负责转运氨基酸,rRNA 参与核糖体的组成。

三、酶1、酶的概念和特点酶是具有催化作用的蛋白质或 RNA。

2012年初级药师考试复习总结 生物化学

2012年初级药师考试复习总结 生物化学

第一节蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

(一)蛋白质的元素组成主要有碳、氢、氧、氮和硫。

各种蛋白质的含氮量接近,平均为16%。

蛋白质与氮的换算因数6.25。

每克样品含氮的克数×6.25=蛋白质的克数/克样品(二)基本组成单位---氨基酸1.氨基酸的结构特点(1)氨基酸即含氨基又含羧基,是两性电解质。

(2)不同氨基酸的R不同。

H甘氨酸(3)除甘氨酸外,都是L-α-氨基酸。

2.氨基酸的分类构成蛋白质的天然氨基酸有20种。

根据侧链R的性质可以分为:①非极性、疏水性氨基酸;②极性、中性氨基酸;★③酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸;★④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

两个半胱氨酸常脱氢构成胱氨酸,胱氨酸中有二硫键结构。

3.氨基酸的性质(1)两性电离和等电点氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

等电点(pI):呈电中性,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

(2)紫外吸收:色氨酸、酪氨酸在紫外区对光有吸收,的最大吸收峰在280nm附近。

蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸,也有紫外吸收。

(三)肽键与肽链(氨基酸的连接)1.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键称为肽键。

肽键是蛋白质的基本结构键。

2.多肽链许多的氨基酸相连形成的肽称多肽。

(1)肽链具有方向性N末端:多肽链中有自由氨基的一端C末端:多肽链中有自由羧基的一端(2)α碳原子和肽键形成主链,R形成侧链。

体内还存在一些生物活性肽如谷胱甘肽、多肽类激素等。

二、蛋白质的分子结构肽单元的概念:参与肽键的6个原子C a1、C、O、N、H、C a2位于同一平面。

(一)蛋白质的一级结构1.概念:蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序及其共价连接。

2.维系键:肽键有些蛋白质中含少量二硫键。

(二)蛋白质的二级结构1.概念:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

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脱氧核糖—构成 DNA
( 3)磷酸
2. 核苷和核苷酸的结构
( 1)核苷: 碱基和戊糖通过糖苷键构成核苷(脱氧核苷)。
( 2)核苷酸: 核苷(脱氧核苷)与磷酸通过酯键构成核苷酸(脱氧
核苷酸)。
①核糖核苷酸 AMP, GMP,UMP, CMP。
②脱氧核苷酸 dAMP, dGMP, dTMP, dCMP。
①概念:
DNA变性是指双螺旋 DNA分子在某些理化因素作用下,双链变成单链。
DNA变性时 一级结构没变 。( H 键断裂)
DNA的变性中以 DNA的热变性最常见。
②增色效应 :
DNA变性时其溶液 0D260 增高的现象。
除去变性因素后, OD260 值减小称为减色效应。
③Tm值
在这一范围内, 紫外光吸收值达到最大值的 50%时的温度称为 DNA的解链
色,称为双缩脲反应。
第二节 核酸的结构和功能
一、 核酸的化学组成及一级结构
天然存在的核酸分为脱氧核糖核酸( DNA)和核糖核酸( RNA)两大
类。
(一)核酸的化学组成
Hale Waihona Puke 1. 核苷酸的分子组成核苷酸是核酸的基本组成单位,核苷酸包含碱基、戊糖和磷酸三种成
分。
( 2)戊糖
核糖,脱氧核糖。
核糖 — 构成 RNA
第一节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的分子组成
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 (一)蛋白质的元素组成 主要有 碳、氢、氧、氮和硫。 各种蛋白质的 含氮量接近,平均为 16%。蛋白质与氮的换算因数 6.25 。 每克样品含氮的克数× 6.25= 蛋白质的克数 / 克样品 (二)基本组成单位 --- 氨基酸 1. 氨基酸的结构特点 ( 1)氨基酸即含氨基又含羧基,是两性电解质。 ( 2)不同氨基酸的 R 不同。 H 甘氨酸 ( 3) 除甘氨酸外,都是 L- α - 氨基酸。 2. 氨基酸的分类 构成蛋白质的天然氨基酸有 20 种。 根据侧链 R的性质可以分为: ①非极性、疏水性氨基酸; ②极性、中性氨基酸; ★ ③酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸; ★ ④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 两个半胱氨酸常脱氢构成胱氨酸,胱氨酸中有二硫键结构。 3. 氨基酸的性质 ( 1)两性电离和等电点 氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点( pI ): 呈电中性 , 此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。 ( 2)紫外吸收: 色氨酸、酪氨酸在紫外区对光有吸收 , 的最大吸收峰在 280nm附近。 蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸,也有紫外吸收。 (三)肽键与肽链(氨基酸的连接) 1. 肽键:
根据磷酸基团数目不同,
有核苷一磷酸, NMP;
核苷二磷酸, NDP;
核苷三磷酸, NTP。
③体内还存在着 环磷酸核苷
环磷酸腺苷( cAMP)
环磷酸鸟苷( cGMP)
(二)核酸的一级结构
核酸是由许多核苷酸分子连接而成的,都是通过
前一个核苷酸(脱氧
核苷酸)的 3'羟基与后一个核黄酸的 5'磷酸缩合生成而彼此相连,构
在细胞核内合成的 mRNA初级产物被称为 不均一核 RNA(hnRNA) 。
2. 成熟的真核 mRNA的结构特点 ① 5' - 有帽子结构 —— m7GpppNm。( 7- 甲基鸟嘌呤核苷三磷酸)
② 3' - 末端有一个多聚腺苷酸 ( poly A )结构,称为多聚 A 尾。
③mRNA编码区中核苷酸序列包含指导蛋白质多肽合成的信息——
或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。
(四)蛋白质的紫外吸收
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在
280nm波长处
有特征性吸收峰。
(五)蛋白质的呈色反应
1. 茚三酮反应:
蛋白质与茚三酮反应可生成兰紫色化合物。
2. 双缩脲反应:
蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,可呈现紫色或红
α 2 与 β 2 结构紧密,称紧张态(T态), Hb与 O2 亲和力小。 当第 1 个亚基 Fe2+与 O2 结合后,促进第二、第三、四个亚基与
O2 结合。随
着与 O2 的结合, 4 个亚基间的盐键断裂,二、三、四级结构发生剧烈的变化,
Hb 结构变得松弛,称为松弛态( R 态),最后四个亚基全处于 R 态。
③5' - 末端大多数为 G。
3.tRNA 的二级结构
是 三叶草形 。
有氨基酸臂、 DHU环、反密码环、额外环和 TψC环。
4.tRNA 的三级结构
是倒 L 形。
(三) rRNA
在细胞内含量最多。
1. 功能:
rRNA的功能是 与核糖体蛋白组成核糖体,是蛋白质的合成场所。
2.rRNA 二级结构特点
rRNA二级结构的特点是含有大量茎环结构。可作为核糖体蛋白的结合和组
协同效应:指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配
体的结合能力。 如果是促进作用,则称为正协同效应,反之则为负协同效
应。 四、蛋白质的理化性质
(一)蛋白质的两性电离 1. 两性电离 蛋白质由氨基酸构成,也是两性电解质。 2. 等电点 使蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零时 溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。 蛋白质溶液的 pH 大于等电点时,该蛋白质颗粒带负电荷,反之则带正电 荷。 利用电泳的方法可以分离蛋白。 (二)蛋白质的胶体性质 蛋白质属为胶体溶液。 1. 蛋白质是亲水胶体
一个氨基酸的 α - 羧基与另一个氨基酸的 α - 氨基脱水缩合而形成的酰胺 键称为肽键。
肽键是蛋白质的基本结构键。 2. 多肽链 许多的氨基酸相连形成的肽称多肽。 ( 1)肽链具有方向性 N 末端 :多肽链中有自由氨基的一端 C 末端 :多肽链中有自由羧基的一端 ( 2)α 碳原子和肽键形成主链, R形成侧链。 体内还存在一些生物活性肽如谷胱甘肽、多肽类激素等。 二、蛋白质的分子结构 肽单元的概念: 参与肽键的 6 个原子 Ca1、 C、 O、 N、 H、 Ca2 位于同一平面。 (一)蛋白质的一级结构 1. 概念 : 蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序及其共价连接。 2. 维系键:肽键 有些蛋白质中含少量二硫键。 (二)蛋白质的二级结构 1. 概念: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 2. 形式:α 螺旋、β 折叠、β 转角和无规卷曲。 3. 维系键: 氢键。 α 螺旋:右手螺旋, 螺距为 0.54nm 。 (三)蛋白质的三级结构 1. 概念: 蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位 置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 2. 维系键: 疏水键、离子键、氢键和范德华力等。 三级结构形成时,亲水基团在表面,疏水基团在内部; (四)蛋白质的四级结构(多条肽链构成)
双链区内有 A-U、C-G 互补
RNA有多种,主要介绍三种参与蛋白质合成的 RNA:
信使 RNA( mRNA)、转运 RNA( tRNA)、核糖体 RNA( rRNA)
(一) mRNA
1.mRNA的功能
在细胞核内转录 DNA基因序列信息,由核内合成后转移到胞液,指导蛋白
质分子的合成。
mRNA是蛋白质合成的直接模板,决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
成一个没有分支的线性大分子 , 称为多核苷酸链。
1. 一级结构的概念:
在多核苷酸链中,核苷酸的排列顺序,称为核酸的一级结构。
一级结构的本质是碱基排列顺序 2. 连接键 :3', 5' - 磷酸二酯键 方向:通常以 5' -3 '方向为正向。 二、 DNA的空间结构与功能 (一) DNA的二级结构 —— 双螺旋结构 1.DNA 双螺旋结构要点 ①DNA分子是两条 反向平行 (一条是 5'→ 3'、另一条是 3'→ 5'走向) 的 互补双链 结构,脱氧核糖和磷酸在外, 碱基在内 ,垂直于螺旋轴。 两链的碱基以 氢键结合。互补配对方式: G≡C (三个氢键), A=T(两个 氢键)。 ②DNA双链是 右手螺旋结构 ,螺旋每周含 l0 对碱基,螺距 3.4nm,相邻碱 基平面距离 0.34nm,直径 2nm。 ③螺旋的表面有 大沟及小沟 ,是蛋白质 -DNA 相互作用的基础。 ④维系 DNA双螺旋结构的 稳定靠氢键(横向)和碱基堆积力(纵向) 。 (二) DNA的高级结构 1.DNA 的超螺旋结构 DNA双螺旋链的基础上再盘绕即形成 超螺旋结构 。 ①正超螺旋 :盘绕方向与 DNA双螺旋方同相同。 ②负超螺旋 :盘绕方向与 DNA双螺旋方向相反。 2. 核小体 真核 DNA超级螺旋结构,先与核内蛋白质构成核小体然后通过规律性折叠 将 DNA紧密压缩于染色质中。 DNA双螺旋分子→组蛋白八聚体→ DNA 双螺旋分子缠绕(核心颗粒)→串 珠样的结构→纤维状结构及襟状结构→棒状的染色体。 (三) DNA的功能 它是 生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。 一个生物体的全部基因序列称为 基因组 。 三、 RNA的结构与功能 RNA为多核苷酸 单链 ,可形成 局部双链区 (发夹结构)。
1. 概念:
亚基: 有些蛋白质分子含有两条或多条肽链,才能完整地表达功能,每一
条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为
蛋白质的四级结构。
2. 维系键 : 非共价键
三、蛋白质结构与功能的关系
(一)一级结构和功能的关系:
1. 与蛋白质生物学功能密切相关
一个蛋白质与它的配体(或其他蛋白质)结合后,蛋白质的构象发生变
化,使它更适于功能需要,这一类变化称为变构效应。
小分子化合物称为别构剂或效应剂。
例如 Hb 是变构蛋白,小分子 O2 是 Hb 的变构剂或效应剂。
Hb 由 2 条 α 链和 2 条 β 链和血红素辅基组成,未结合 O2 时,α 1 与 β 1,
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