蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能
（一）肽单元
肽单元——参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和
且均为L-α-氨基酸（甘氨酸除R
外）。
H
Cα NH3+
二、氨基酸的分类
根据氨基酸侧链的结构和理化性质可分为： 非极性脂肪族氨基酸，如：甘氨酸、脯氨酸等五
种； 极性中性氨基酸，如：丝氨酸、半胱氨酸等五种； 芳香族氨基酸，如：苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸； 酸性氨基酸，如：天冬氨酸、谷氨酸； 碱性氨基酸，如：组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
1.谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽， 其分子中的巯基是主要官能团。
SH
H
O
CH2
HCH2 COOH
HOOC
H
O
γ-谷氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
谷胱甘肽有亲核性的-SH能与亲电子的外源毒物结合，起
到解毒与保护作用。
谷胱甘肽还是体内重要的还原剂，能防止蛋白质分子中
4
5
6
色氨酸
3
峰在280nm左右，以色氨酸
2
吸收最强。 可利用此性质采用紫外分
分光度法测定蛋白质的含 量。
1
酪氨酸
苯丙氨酸
0230 240 250 260 270 280 290 300
波长nm
（三） 氨基酸的呈（颜）色反应
茚三酮反应
氨基酸
茚三酮水合物
NH3
+ 茚三酮 +
茚三酮水合物 还原产物
NH2
N
N
H2N
N
NH2
三聚氰胺
O H2N C NH2
尿素
一、组成人体蛋白质的氨基酸
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的一级结构，也称为一级结构，是指肽键中氨基酸的序列和二硫键的位置。
肽键是肽链中氨基酸之间的连接键。
蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构。
三维结构所需的所有信息均按氨基酸顺序存储。
二级结构是指在多肽链中彼此接近的氨基酸残基之间通过氢键形成的空间结构。
三级结构是指通过在二级结构的基础上进一步折叠和扭曲多肽链而形成的特定球形分子结构。
四级结构是具有特定三维结构的蛋白质概念，它由两个或多个具有三级结构的多肽链组成。
不同的蛋白质由于其不同的结构而具有不同的生物学功能。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子天然构象的本质，其功能与其结构密切相关。
1.基本结构与功能之间的关系蛋白质的一级结构与蛋白质功能兼容，这可以从以下几个方面进行解释（1）一级结构和分子疾病的变化蛋白质的氨基酸序列与其生物学功能密切相关。
一级结构的改变通常导致蛋白质生物学功能的改变。
例如，镰状细胞性贫血是由血红蛋白基因中的核苷酸突变引起的，导致缬氨酸取代了β-链第6位的谷氨酸。
一级结构的这种细微差别使患者的血红蛋白分子易于团聚，导致镰刀形的红细胞易于破裂并引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
（2）初级结构与生物演化已经发现，同源蛋白质中的许多氨基酸是相同的，而其他氨基酸则完全不同。
如果我们比较不同生物体中细胞色素C的一级结构，我们发现它与人的关系很近。
氨基酸组成的差异越小，差异越大。
（3）蛋白质的活化在生物体中，某些蛋白质通常以前体的形式合成，并且只有在通过某种方式裂解（例如激活蛋白酶）将部分肽链除去后，它们才具有生物学活性。
2.蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有着密切的关系，其特定的空间结构是生物学功能的基础。
以下两个方面可以说明这种相关性。
（1）核糖核酸酶的变性和复性及其功能丧失和恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的多肽链。
它包含四对二硫键，其空间构型为球形。
当在8 mol / L尿素中用β-巯基乙醇处理天然核糖核酸酶时，分子中的四对二硫键断裂，分子变成了一条松散的肽链。
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。
有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。
肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的组成部分之一，构成细胞结构、调节各种细胞活动，它对生物体的正常功能起着至关重要的作用。
蛋白质的结构和功能是生物学家研究的重要内容，而且在许多疾病的发病机制中也发挥着重要的作用，所以研究蛋白质的结构和功能具有重要的意义。
蛋白质是一种复杂的大分子，其结构具有多层次特征。
主要有原子级、分子结构、亚级结构、结构域结构，以及宏观结构几种，而后面几种结构是由前几种结构构成的，此外还包括磷脂膜结构等。
原子级结构是构成蛋白质的最基本层次，由蛋白质的氨基酸残基组成，形成的链状的拓扑结构，称为蛋白质的白蛋白，这个结构是蛋白质的核心结构。
分子结构是由蛋白质氨基酸残基之间的氢键，疏水相互作用，构成穿插折叠的能结构，相互约束形成螺旋结构、带形结构、框架结构等。
此外，氨基酸残基之间也会通过非离子疏水键等形成侧链交联和内部空腔，形成蛋白质的三维结构。
亚级结构是蛋白质的分子结构的更大的组成单元，是在分子结构的基础上构成的，它们主要有螺旋结构、带形结构、变形结构、框架结构等。
例如α-螺旋结构、β-折叠结构和γ-折叠结构，它们之间通过疏水相互作用，形成穿插折叠的结构，其构成了蛋白质的空间结构。
结构域结构是蛋白质三维结构的更大单元，它们由多个亚级结构单元连接而成，由多种折叠和穿插折叠结构组成，每个结构域可以独立表达一种完整的功能，是蛋白质功能的重要结构。
宏观结构具有蛋白质三维结构的一个更大的单位，它们由多个结构域连接而成，主要有四级聚合物结构、多重聚合物结构和复合结构等，它们具有独特的构象特征，可以影响蛋白质的功能。
蛋白质的功能包括膜蛋白功能、信使蛋白功能、调节机制和酶作用等方面。
膜蛋白功能是指蛋白质可以附着于细胞膜，参与细胞膜的形成和细胞的膜信号转导，也可以作为受体蛋白接收外界信号，它们具有重要的生理活性，参与细胞的正常活动。
信使蛋白功能是指蛋白质作为信使蛋白，发挥通讯功能，参与细胞内外信号转导。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
蛋白质的结构及其功能
蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。
Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X 线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质的基本概念蛋白质是生物体中最重要的分子之一，由氨基酸组成。
在生物体内，蛋白质发挥着多种重要的生物功能，是身体内许多生命活动的基础。
蛋白质的结构和功能受多种因素的影响，包括氨基酸序列、结构和环境等。
蛋白质的结构蛋白质的结构通常分为四个层次，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 原生结构：原生结构指的是蛋白质完全折叠成稳定的状态，具有生物活性的状态。
- 二级结构：二级结构是蛋白质中氨基酸的局部有序结构，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
- 三级结构：三级结构是整个蛋白质分子的空间结构，由多个二级结构元素组成。
- 四级结构：四级结构是由两个或多个蛋白质分子组合而成的复合物，具有特定的功能。
蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体等。
- 酶：蛋白质作为酶参与许多生物体内的生化反应，加速化学反应的进行。
- 激素：蛋白质可以作为激素在细胞间传递信号，调节生物体内的生理过程。
- 抗体：蛋白质作为抗体参与免疫反应，识别并结合外来抗原，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 载体：蛋白质可以作为载体分子，运输物质在细胞内和细胞间。
蛋白质的合成和调控蛋白质的合成由DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质，整个过程受到多种调控机制的影响。
- 转录调控：转录因子可以在DNA上结合，调控基因的转录活性，影响蛋白质合成的速率。
- 翻译调控：在翻译过程中，mRNA的稳定性、翻译起始子、tRNA的可用性等都可以影响蛋白质的合成过程。
蛋白质的变性与重折叠蛋白质的结构和功能受环境条件的影响，一些极端条件可能导致蛋白质的变性或重折叠。
- 变性：蛋白质的变性指的是其结构在极端条件下失去稳定性和生物活性，包括热变性、酸性变性等。
- 重折叠：在适当的条件下，有些变性的蛋白质可以重新折叠成活性的结构，这被称为重折叠。
结语综上所述，蛋白质作为生物体内最重要的分子之一，在维持生命活动中扮演着不可或缺的角色。
第一章 蛋白质的结构和功能
Ve logM=a-b V
M=
SRT
D(1-υρ)
M：分子量，υ：蛋白质偏微比容，ρ：溶剂 密度，D：扩散系数，S：沉降系数，R：气体 常数，T：绝对温度。
二、蛋白质的变性：在某些物理和 化学的因素作用下，使蛋白质分子 的空间构象发生改变或破坏，导致 其理化性质的改变及生物活性的丧 失的现象称蛋白质的变性。 1、变性的本质 (1)蛋白质变性后分子从规则的紧密 结构变为无规则的松散状态 (2)变性只涉及次级键的断裂
Hb
Myoglobin
O2
Hemoglobin
O2
0毛细 血管中的PO2
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
三、蛋白质的结构与生物进化
第五节 蛋白质的性质 一、蛋白质分子的大小、形状及分子 量的测定 蛋白质分子量一般在1×104～ 1×106Da范围或更大。 凝胶过滤法 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 超速离心法 质谱法
(2)β-折叠( β-片层β-pleated sheet structure) β-片层的结构要点： ①肽链相对伸展成锯齿状，侧链基团 伸在肽链的上下两侧。 ②两条以上肽链(或同一条多肽链的不 同部分)平行排列，相邻肽键相互交替 形成许多氢键。氢键是维持β-片层的 主要次级键。 ③肽链平行的走向有顺式和反式两种， 肽链的N端在同侧为顺式，N端不在同 侧称反式。
(五)蛋白质的三级结构(tertiary structure)： 多肽链在二级结构的基础上所进行的折 叠和盘旋。或多肽链中个元素在空间的 相对位置。
N
Lys41 His119 His12
C
细胞色素c分子的空间结构
不变的AA残基
(六)蛋白质的四级结构(quarternary structure)：两条或两条以上肽链构成 的蛋白质，其中每条多肽链均具有独 立的三级结构，每条多肽链称为一个 亚基。由亚基相互聚合而成的结构称 四级结构。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
蛋白质的结构与功能
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛加压素
多肽的表示方法
• N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 • C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
一种生物活性肽
• 谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽
• 参与细胞的氧化还原作用 • 保护某些Pro.的活性巯基
高级 结构
高级结构涵盖了分子中每一个原子在空间中 的相对位置
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸的
排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
这样的检测方法有什么弊端?
• 三聚氰胺事件
二、蛋白质的基本组成单位
蛋白质是高分子化合物，水解可以生成 小分子化合物。
彻底水解后发现其基本组成单位是氨基 酸（animo acid， AA，aa）。
（一）氨基酸的命名
（二）氨基酸的结构特点
Ala
蛋白质水解所得的都是α-氨基酸
L-α-氨基酸组成天然蛋白质
• 变性的蛋白易于沉淀 • 沉淀的蛋白不一定变性,e.g.盐析
• 蛋白质的凝固作用(protein coagulation)
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比 较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和 强碱中。
四、蛋白质的紫外吸收性质
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪 氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特 征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈 正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
蛋白质的结构与功能图文版
O2的结合导致Mb构象改变
• 血红素未与O2结合时，Fe 原子高于卟啉环0.06nm， 呈圆顶状。
• O2的结合使Fe原子被拉向 相反的方向，Fe只高于卟 啉环0.02nm。His F8也跟 随移动，导致肽链构象改 变。
• 这个变化对于Mb的功能没 有什么特别意义，但对于 血红蛋白则意义非常。
骼肌和心肌中含量丰富，是肌肉呈红色的原因。 • 血红蛋白存在于血液的红细胞中，每个红细胞中约
含3亿个血红蛋白分子，主要功能是在血液中转运氧 气。
8
肌红蛋白myoglobin和血红蛋白hemoglobin
• 肌红蛋白只含一条多肽链，
血红蛋白则有4个亚基，
每个亚基都类似一个肌红
蛋白分子。
• 肌红蛋白和血红蛋白都含
有一个叫血红素的辅基。
9
血红素heme
• 血红素是原卟啉IX与Fe(II)的络合 物。原卟啉IX由4个吡咯环组成。
• 卟啉类化合物有很强的着色力， 血红蛋白中的铁卟啉使血液呈红 色，叶绿素中的镁卟啉使植物呈 绿色。
吡咯pyrrole
1 0
肌红蛋白Mb，myoglobin
• 肌红蛋白是单体蛋白质， 只含一条多肽链，长 153aa。
接收O2。
• 动脉血中Hb的氧饱和度约 为96%，回到心脏的静脉血
• 血液循环中红细胞从 中Hb 64%氧饱和，1/3的 肺带走O2，在组织中 氧被释放到组织中。
Mb接收Hb释放出的
O2。
• Mb可以把O2分配给耗氧的 细胞器线粒体。
2
1
Hb氧合的别构效应allosteric effect
• 别构效应：多亚基的蛋白质，其中一个亚基结合其 它分子而发生构象改变，进而引起其余亚基以至整 个分子的构象、性质和功能的变化。
蛋白质的结构与功能分析
蛋白质的结构与功能分析蛋白质是生命活动中不可或缺的重要分子，它们通过一系列复杂的结构与功能相互作用，驱动着生物体的各项生理活动。
本文将着重介绍蛋白质的结构与功能分析。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸组成的长链分子，在生物体内大量存在，广泛应用于生物体各个方面。
蛋白质的结构具有三个层次：一级结构、二级结构和三级结构。
1、一级结构一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的线性顺序。
蛋白质中氨基酸的种类有20种，其排列顺序决定了蛋白质的一级结构。
在蛋白质中，一级结构的变化会导致其它结构的变化。
2、二级结构二级结构是指一条蛋白质链上所存在的α-螺旋、β-折叠等复杂的结构形态。
α-螺旋是形成螺旋状结构，而β-折叠则是形成平面状、折叠起伏的结构。
3、三级结构三级结构是指一条蛋白质链上各种二级结构的组合，形成了完整的空间构型，包括α-螺旋AB、β-折叠及其他结构。
在生物体内，每种蛋白质具有其独特的三级结构，决定着其各种功能的实现。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，可以归为酶、抗体、激素、载体、肌肉蛋白、结构蛋白等多个类别。
下面将介绍几种蛋白质的常见功能。
1、酶酶是最为常见的一种蛋白质，它们起到催化各种生命化学反应的作用，如蛋白酶、氧化酶、乳糖酶等等。
它们具有高催化性和高可选择性，可以加快生命体内各种生化反应的速度。
2、抗体抗体也是一种重要的蛋白质，具有免疫作用，在生物体内可以识别并攻击外来的病原体，保护生物体的健康。
抗体与病原体之间的相互作用也是基于蛋白质的三级结构。
3、激素激素是生物体内的一种信使分子，可以通过血液循环系统或神经介质传递信号，调节各种生理功能的活动，在机体内具有重要的调节作用。
激素的产生和作用都依赖于体内蛋白质的存在和互相作用。
4、载体载体是一种能够运输其他生物分子的蛋白质，在生物体内起到传递物质的作用。
例如，血红蛋白可以运输氧分子，在身体内血液循环的过程中将氧从肺部运输到组织细胞，维持生命活动。
蛋白质的结构与功能
不带电 荷的极 性氨基
酸
（半cy胱ste氨in酸e） （a天sp冬ara酰gi胺ne）
谷氨酰胺 （glutamine）
苯丙氨酸 （phenylalanine）
芳香族 氨基酸
色氨酸 （tryptophan）
酪氨酸 （tyrosine）
酸性氨 基酸
天冬氨酸 （aspartic acid）
谷氨酸 （glutamic acid）
100：16 = x：0.416 x = 2.6g
所以100ml奶粉中含有2.6g蛋白质
三聚氰胺（Melamine，C3H6N6），俗称 蛋白精，白色晶体，几乎无味，含氮量约 为66.67%，在奶粉中加入三聚氰胺，用非 蛋白氮冒充蛋白氮，可提高表观粗蛋白含 量，造成许多婴幼儿发生膀胱、肾部结石 ，严重者，可诱发膀胱癌。
赖氨酸 （lysine）
碱性氨 基酸
精氨酸 （arginine）
组氨酸 （histidine）
半胱，Cys，C 天胺，Asn，N 谷胺，Gln ，Q
苯丙Phe，F 色，Tre，W 酪，Tyr，Y 天，ASP，D 谷，Glu，E 赖，Lys，K 精，Arg，R 组，His，H
HS CH2 CH COOH NH2
蛋白质元素组成的特点
各种不同生物蛋白质中N的含量很接近，平 均为16%，用凯氏定氮法测定生物样品中的 含氮量即可推算出蛋白质的含量。
样品中蛋白质含量（g） = 样品中含氮量（g）×6.25
1/(16%)
某品牌奶粉，按照标准冲调100ml，用凯氏 定氮法测得含氮量为0.416g，那么奶粉中蛋 白质的含量为多少呢？
肽 氨基酸通过肽键相连形成的化合物。
酸、蛋氨酸、脯氨酸、甘氨酸。 2．不带电荷的极性氨基酸
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中最基本的分子，是细胞构成和生命活动的重要组成部分。
它们不仅在细胞中扮演了重要的结构和催化角色，也是免疫应答、传递信号、运输分子以及存储和使用能量的重要分子。
因此，深入了解蛋白质的结构和功能对于生物学的发展和应用有着至关重要的意义。
蛋白质是由一条或多条聚合而成的多肽链形成的，每个多肽链都是由20种氨基酸中的一种或多种按照一定顺序组成的，这种顺序称为氨基酸序列。
氨基酸是构成蛋白质的最基本单位，它们包含一个氨基基团（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个侧链（R-group）。
这些侧链的不同结构使得氨基酸在蛋白质折叠和功能上起着不同的作用。
蛋白质在生物体中的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列。
二级结构是指随着氨基酸序列的排列，多肽链中氨基酸之间的部分形成的空间折叠方式，其中最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指多肽链中不同的二级结构之间的堆积和紧密排列，从而形成整个蛋白质分子的空间立体结构。
最后，四级结构是指多个蛋白质分子相互作用形成的更复杂的亚结构。
蛋白质的结构与功能密切相关。
它们的功能往往因其复杂的三维结构而得以实现。
不同的蛋白质结构在环境不同的条件下可能表现不同的稳定性和活性，例如，水果和蔬菜的蛋白质在处理、存储和食用过程中可能发生变化，从而导致它们的营养价值降低。
在生物学中，蛋白质在医药、食品工业和自然保护上有着广泛的应用。
诸如生物突变、疾病、代谢异常等现象都与蛋白质的结构或功能有关，通过深入研究蛋白质的结构和功能，我们可以推断它们所起的作用，帮助探索新药和治疗方案。
另外，可以使用蛋白质结构来研究生物的进化和分类，进一步理解生物的演化和适应性。
对于保护自然资源和生态平衡的维护，蛋白质结构研究可以为植物保育和物种保护做出贡献。
总之，蛋白质是生命体中最重要的分子之一，对于生命的维持和发展有着非常重要的作用。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命中最重要的分子之一，它们的结构和功能都很复杂。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，在细胞中扮演着许多角色。
它们不仅是细胞的工人，还参与了免疫系统、调节细胞生长、运输物质和甚至是能量储备等方面，是细胞创造、维持和修复的基本砖块。
在这篇文章中，我们将讨论蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：原位序列、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原位序列原位序列是蛋白质的基本组成单元，也是蛋白质分子的最小单位。
它是由20种氨基酸构成的，每个氨基酸都有不同的功能和特性，它们按照一定顺序排列，形成了蛋白质的原位序列。
不同的原位序列决定了不同的氨基酸组合，进而决定了蛋白质的特殊性质。
2. 二级结构二级结构是蛋白质的一个重要特征。
它是由氨基酸间的氢键组成的，可以进一步分为α 螺旋、β 折叠和无规卷曲。
α 螺旋是由一个长链蛋白质自旋而成的，氢键是在螺旋的共面中发生的。
这种结构在具有大量丙氨酸和谷氨酰胺的蛋白质中较为普遍。
β 折叠是由一条或几条分支链组成的，它们在共同的平面上排列，由氢键连接在一起。
这种结构在具有大量丝氨酸和β-转移酶的蛋白质中较为普遍。
无规卷曲的结构没有规则的结构，不稳定，通常作为蛋白质的可变区域。
3. 三级结构三级结构是由二级结构之间的氢键组成的，这些氢键在空间上形成了复杂的交织网络。
这种结构决定了蛋白质的终极形态和功能。
4. 四级结构四级结构是由多个蛋白质分子组成的复合物组成的，它们可以是通过共价键连接在一起，也可以是通过非共价键连接在一起。
这种结构决定了蛋白质在细胞内的组织和转运。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能非常多样，可以用于许多生命系统中。
它们可以作为酶、荷尔蒙、抗原、细胞骨架等。
1. 酶酶是最重要的蛋白质之一，它们调节生化反应并使其加速。
人类身体中有成千上万的酶，尤其是消化酶和代谢酶。
它们将食物和其他物质分解为能量和其他基本单元，并将它们输送到不同的细胞中。
生物化学-蛋白质的结构与功能
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。
等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
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蛋白质的结构与功能一、设计意图设计理念细胞是生物体结构与生命活动的基本单位，构成细胞的元素和化合物是生命活动的物质基础，其中蛋白质是一切生命活动的体现者，可以反映出生命世界的多样性和复杂性。
通过蛋白质结构的学习让学生理解蛋白质结构的多样性，从结构与功能相统一的理念出发理解生命世界多样性和复杂性，是本节课的线索。
高中生物学新课程改革的重要理念之一就是通过对基本生物学知识、生物学观点、生物学情感的认知提升学生的生物科学素养。
课堂教学是实施这一目的最主要的途径。
因此在课堂教学中通过生活实力，情景教学激发学生的求知欲；通过探究活动培养学生培养学生合作学习，运用已知得出未知的能力；对于蛋白质、氨基酸结构这一分子水平的微观知识通过多媒体课件的动态展示和铁丝教具运用，借鉴最简单的有机化合物甲烷的结构模型，突破本节课的难点。
设计目的导言部分，创设情境，激发兴趣，充分调动学生的探究蛋白质的结构与功能的积极性，只有唤起学生学习积极性的最佳经验和情境，才能激发学生学习的内在动机，使之转化为创新的动力。
通过详实的资料、触目惊心实例、逼真的图片引入新课题，从一开始就唤起了学生的好奇心和求知欲，积极地参与到教学过程中。
采用探究式教学方法。
教学过程的设计始终注重提问的艺术，注意了问题情境的设计，以问题贯穿始终。
使学生能够始终保持认真、主动的学习态度和情绪，全身心地投入到学习中去。
充分发挥学生的主体作用。
教师要用激励性的语言和赞赏的眼神鼓励学生，打开学生的思维，激起学生畅所欲言的热情，激发学生的探究欲望，提高学生的阅读与动脑能力。
在学生获取最大感性认识的基础上，实现由感性到理性的飞跃，使学生真正参与知识的形成和加工过程，使学生真正成为知识的发现者。
指导学生合作学习。
学生在合作中，学会交流，学会参与，学会倾听，学会尊重他人。
在相互交流的过程中，片面的理解和错误的观点得到纠正，思维受到他人闪光点的启迪而变得更加清晰，学生的潜能最终得到开发，在合作中实现信息的共享。
充分发挥教师的主导作用。
教师要立足于导。
在学生的思路受阻要导，学生缺乏创新意识也要导。
本节由比较不同氨基酸的分子结构模型和结构简式，分析得出氨基酸结构的共同点，从而完善了由个性到共性的科学抽象。
注重课程资源的开发。
如充分利用教材中的相关链接、课外阅读、网络以及与教材内容相关的图片等拓展知识视野。
关注分子生物学研究的新进展。
认同其重大科学价值和应用价值，提高学生学习兴趣和增强学习主动性。
二、内容分析（一）课标分析本节案例内容在《普通高中生物课程标准》的要求是：概述蛋白质的结构和功能。
“概述”属于理解水平的动词，结合教学大纲的要求，可以从以下三个方面分析课标的要求：知识方面1．简述氨基酸的基本结构。
了解构成蛋白质的氨基酸种类，能够写出构成蛋白质的氨基酸的结构通式，明确氨基酸的结构特点。
2．阐述氨基酸是如何构成蛋白质的。
氨基酸通过脱水缩合反应构成蛋白质的一级结构-----多肽，进而一条或几条多肽盘曲折叠构成具有一定空间结构的蛋白质。
3．解释蛋白质分子结构多样性的原因以及结构多样性与功能复杂性的关系。
4。
概述蛋白质的功能，体会蛋白质是一切生命活动体现者的观点。
能力方面1．通过探究，培养学生观察、分析、创造思维能力，能够归纳出氨基酸的基本结构。
2．通过推导和感悟，能够解释蛋白分子结构多样性的原因。
3．举例说出蛋白质的相对分子质量大，阐明蛋白质是结构和功能最复杂的生物大分子，认识蛋白质分子的空间结构对其功能起决定性作用。
4．用纲要法归纳蛋白质的知识体系，培养学生学习的条理性和归纳综合能力。
情感态度与价值观方面1．通过体验，能够简述蛋白质的化学结构和空间结构及其成因，培养学生动手动脑的能力和团结协作的团队精神。
同时体验“生物分子是以碳链为骨架”的重要观点。
2．概述蛋白质的功能，明确结构与功能相适应的观点，深刻地认识生命的物质性及其生物界的物质统一。
（二）教材分析1.教材的地位及知识的前后联系蛋白质是细胞中最重要的一类有机化合物，占细胞干重的50%以上，同时，蛋白质还是一切生命活动的体现者。
本节内容是今后学习细胞的新陈代谢、遗传的物质基础、激素调节机制等重要知识的前提。
认识生命活动规律、探索生命本质，必须掌握蛋白质的结构和功能。
2.教学难点、重点由于高一学生有机化学知识的欠缺，加之蛋白质结构微观、抽象，需要相当的空间想象力，因此这部分知识要让学生理解和掌握是有一定难度的。
教学难点1、比较不同氨基酸分子结构模型和结构简式，分析得出氨基酸的结构特点。
2、氨基酸形成蛋白质的过程。
由于蛋白质的结构与功能在全书中起着承前启后的作用，既是对前边细胞化学组成一节的深化，又是为后面学习细胞的新陈代谢、遗传的物质基础、激素调节机制等重要知识打基础的内容，是本课程的核心知识，对后续学习有广泛的影响。
教学重点1、氨基酸的基本结构。
2、蛋白质结构多样性与功能的复杂关系。
（三）学情分析本节知识是学生在初中学习了“人体营养”、“新陈代谢”、“遗传变异”等有关知识的基础上，对蛋白质功能有了初步了解，但对蛋白质的结构还知之甚少的情况下学习的，本节知识是初中知识的扩展和延伸。
同时由于学生有机化学知识的欠缺也给本节课教学带来了困难。
高中学生有一定的抽象思维能力和综合思维能力。
教学中可以在学生的原有知识基础上，根据学生的认知规律，通过适当的教学策略，使新知识有效地整合进学生原有的知识网络中，突出重点、突破难点，达到本节课的教学目标。
（四）资源分析学生分组进行本章课题研究为本节课的学习打下了基础；借助甲烷的结构模型帮助理解氨基酸的结构；铁丝和彩色珠子等教具的使用帮助学生理解蛋白质空间结构及结构的多样性；还可以制作多媒体课件辅助教学，给学生展示氨基酸结构以及氨基酸如何形成蛋白质的动态过程。
三、设计亮点本案例的设计亮点之一是新课的导入设计了两种方式，可以根据学生的实际情况进行因材施教；其二是在学生有机化学知识欠缺的情况下，通过最简单的有机物甲烷的结构模型推导氨基酸的结构通式，有效地突破了本节课的难点，形象、直观；其三通过铁丝、彩色珠子等教具的使用，即探究活动中学生动手操作，把蛋白质空间结构的多样性及复杂性这种非常抽象的知识变得具体生动，既符合学生的认知规律又培养了学生探究及合作学习的能力。
边讲边练的教学方式可以及时反映学生对知识的掌握程度，以便教师及时采取措施弥补。
四、现场实录五、自我反思在实际教学中，明确《标准》中有关知识的具体要求，尽量做到“用”教材而不是“教”教材，创造性地完成新课程教学任务。
新课程理念下，教师不再是“传道、授业、解惑”者，而是学生学习过程的组织者、参与者和服务者。
整个课堂是教师“搭建一个平台，让学生展示自己”的课堂。
本课能够调动起学生的学习热情，学生带着强烈好奇心去探索生命的奥秘。
新课程教材与原教材相比，已不再强调知识的系统性和完整性，而是强调对学生素质和能力的培养与提高。
教学是对课程标准的一次再创造、再组织。
本课设计了教学中边讲边练的教学程序，能够及时评价和反馈学生对本节课知识的理解和掌握程度，抓好知识的落实与能力提高。
在获得知识的同时，体会从具体事例中提炼一般规律的思维方法。
整个教学过程较好的体现了新课改的理念，从简单到复杂，从结构到功能，逻辑性强，符合学生的认知规律，衔接得当，达到了教学目的，较好地完成了课标的要求。
六、观点争鸣观点一：在课前，将学生分组，帮助老师进行课前（材料、实验等）准备，即学生根据自己的经验和能力，分工合作，搜集和查阅相关的信息资料，完成收集、调查或观察、实验准备等工作。
这样学生通过合作，既完成了资料收集，又能锻炼获取信息的能力，并在此过程中通过对资料的理解分析加深了对课本知识的理解，这对于学生终身发展能力的培养是很重要的。
教师课前准备一定要充分，包括教具、课件；提供给学生查询“蛋白质营养与健康的关系”的相关网站和网页；调查学生初中学过的相关知识掌握程度；这样才能保证课堂教学的有的放矢。
观点二：新课程理念下，学生学习方式的基本要求是“自主学习、合作学习和探究学习”。
探究活动中学生小组的活动，一定要确保每个学生都动手体验，通过学生表演、学生描述、师生换位等多种课堂活动形式，为学生创设展示自我的平台，真正让学生参与到学习过程中来，达到合作学习，培养创造性思维的作用，教师在整个过程中要对学生的结论多表扬、多鼓励，有肯定性的评价，使他们有成就感，充分调动学习的积极性。
创设情境让学生发散，从而提高学生学习生物学的兴趣，培养发展学生的能力，高质量地完成教学任务。
小组活动有效地激发了学生的积极性，学习的主动性，拓宽了学习视野，使课堂教学达到事半功倍的效果。
观点三：对于本节内容的重点“氨基酸的基本结构和蛋白质结构多样性与功能的复杂关系”的处理，有的放矢。
由于学生欠缺有机化学知识，讲述氨基酸结构的时候，借助甲烷的结构式或模型帮助学生理解氨基酸的结构通式，形象直观，化抽象为具体，降低了学生理解这部分内容的难度。
同时用多媒课件动态展示，加深印象。
铁丝教具的运用可以丰富学生蛋白质空间结构的想象。
观点四：通过蛋白质丰富的食物，为什么加热煮熟了吃，更容易消化吸收？煮熟了的蛋白质还是原来的形态吗？为什么人在发烧的时候没有食欲？等生活常识性问题，理论联系实际，培养学生学以至用的能力，同时体会运用生物学知识解决实际问题的重要性，符合新课程标准中“注重与现实生活的联系”的理念，逐渐从根本上改变学生的学习方式，培养发展学生的能力。
观点五：结构与功能的统一是生物教学中始终贯穿的主题，本节课的教学中通过分析蛋白质结构的多样性，介绍蛋白质功能的多样性，从而帮助学生体会生命世界的多样性和复杂性。
七、专家评说从讨论看来，这节课得到了大家的认可。
在整个的教学过程，渗透了教师的教学理念，体现了新课改之后教师教学手段和教风的转变，也反映了新课改下对学生提出的新要求。
总体上看，这是一节比较成功的教学案例。
采用探究式教学方法。
教学过程的设计始终注重提问的艺术，注意了问题情境的设计，以问题贯穿始终。
使学生能够始终保持认真、主动的学习态度和情绪，全身心地投入到学习中去，充分发挥学生的主体作用。
对于蛋白质、氨基酸结构这一分子水平的微观知识通过多媒体课件的动态展示和铁丝教具运用，借鉴最简单的有机化合物甲烷的结构模型，突破本节课的难点是本节课的亮点。
这样化抽象为具体，从感性上升到理性，符合客观规律，有助于学生对于难点知识的理解和掌握。
至于具体的本节课出色之处，大家在观点争鸣中已有详细例证，在此不再赘述。
可以肯定的是，由于新课改对教师和学生都提出更高的要求，最终必然反映到学生生物科学素养的提升，对于提高全民族的综合素质奠定坚实的基础。