酶与酶促反应-高中一年级生物课件
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酶促反应动力学ppt课件
2
第一节
底物浓度对酶反应 速率的影响
底
物
浓
度
对
速
率
影 响 的 曲 线
• 当底物浓度较低时，表现为一级反应（其反应速 率与浓度的关系能以单分子反应的动力学方程式 表示：v=dc/dt=kc （线性关系）
• 随着底物浓度的增加，反应表现为混合级反应。
图
• 当底物浓度达到相当高时，表现为零级反应（与 底物浓度无关）。
第10章 酶促反应动力学
kinetics of enzyme—catalyzed reactions
• 酶促反应动力学:是研究酶促反应的速率以及 影响此速率的各种因素的科学。
• 影响酶速率的各种因素 • 1. 底物浓度 • 2. 酶的抑制剂 • 3. 温度 • 4. pH • 5. 酶的激活剂
酶促反应动力学
• kcat值越大，表示酶的催化效率越高。
酶促反应动力学
16
五、Km和Vmax值的测定
• 主要利用作图法测定 • (1) 测定不同底物浓度的反应初速率，以v-[S]作图，
可以得到Vmax，再从1/2 Vmax，可求得相应的[S]，即 Km值。
v
Vmax
½ Vmax
K酶m促反应动力学
[S]
17
五、Km和Vmax值的测定
• (2) 双倒数作 图法
• 将米氏方程 式两侧取双 倒数，以 1/v-1/[s]作 图，得出一 直线.
酶促反应动力学
18
五、Km和Vmax值的测定
• (3) Hanes— Woolf作图法
• 将前式两边均 乘以[S]得：以 [s]/ v～[s]作图， 得一直线，横 轴的截距为
-Km，斜率为 1/ Vmax
酶与酶促反应课件
C、脂肪酶
D、麦芽糖酶
A
B C D 1 A
A C
A
E
F
2
3
反应前后本身 不变
专一性
BCD同时存ห้องสมุดไป่ตู้时，只催化C物质的反应。 葡萄糖 麦芽糖酶
葡萄糖
酶的产生场所
酶(Enzyme)是活细胞产生的一类 具有生物催化作用的有机物.
酶的作用 酶的化学本 质
绝大多数是蛋白质， 少数是RNA
强氧化性，不稳定，易分解。
H2O2 H2O + O2
新鲜酵母菌液含有过氧化氢酶。
实验1 酶的催化性
H2O2溶液 3mL
新鲜酵母菌液
蒸馏水
1号试管
2号试管
无机催化剂
H2O2
FeCl3
H2O + O2
生物催化剂
H2O2
过氧化氢酶
H2O + O2
认识酶
H2O2
酶的特性之一：高效性
过氧化氢酶
Fe3+
H2O+O2
酶的催化效率一般是无机催化剂的107-1013倍
保 证 细 胞 中 化 学 反 应 快 速 进 行
酶 的 高 效 性 的 意 义 ：
实验二（P65）：
实验结果 及 原因？ 实验结论？
最适PH=8
酶促反应：由酶催化的化学反应称为酶促反应。
酶活性：酶的催化效率。
影响酶促反应速率的其它因素：
酶的浓度：反应速率随
酶浓度的升高而加快。
酶 促 反 应 速 率
酶的浓度
底物浓度：在一定浓度
范围内，反应速率随浓 度的升高而加快，但达 到一定浓度，反应速率 不再变化
酶 促 反 应 速 率
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
第三章酶与酶的促反应
第三章酶与酶的促反应名词解释全酶对于大多数化学本质为蛋白质的酶来说，按照化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类。
全酶（又称结合酶）除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的小分子物质。
前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。
酶蛋白和辅因子单独存在时，均无催化活力。
只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子称为全酶。
全酶=酶蛋白+辅因子酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。
辅酶和辅基：辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去酶的活性中心是指酶分子能与底物特异性结合并将底物转化为产物，具有特定空间结构的区域。
使酶分子执行其催化功能的部位同工酶催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶（5种乳酸脱氢酶同工酶）变构调节变构调节（也叫别构调节）是指一些代谢物与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆的结合（非共价结合），引起酶构象变化、从而改变酶的催化活性，此种调节方式叫做变构调节。
共价修饰调节在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程成为共价修饰。
抑制剂凡能是酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
Km米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。
竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构相似，能与底物竞争结合在酶的活性中心，从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂，这种抑制作用称竞争性抑制作用。
底物浓度增大，抑制下降。
Km增大，亲和力下降，Vm不变非竞争性抑制有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物可同时结合在酶分子上，形成酶-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。
酶与酶促反应
活化能: 活化能:
分子从常态变为容易发生化学反应的 活跃状态所需要的能量。 活跃状态所需要的能量。
酶催化作用实质： 酶催化作用实质： 降低化学反应的活化能 降低化学反应的活化能
2.作用机理： 2.作用机理： 作用机理
加入催化剂相当于给汽车找到了一条穿山隧道 活化能 活跃状态 分子初态
酶的催化机理是降低活化能 酶的催化机理是降低活化能
二、酶与酶促反应
细胞内成千上万个化学反应 为什么能在常温、 为什么能在常温、常压下高 效有序地进行呢？ 效有序地进行呢？
1. 酶的概念 酶的概念:
酶是活细胞产生的一类具有催化作用 酶是活细胞产生的一类具有催化作用 活细胞产生的一类具有
来源 功能
的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质。 有机物，其中绝大多数酶是蛋白质。 蛋白质
本质
绝大多数酶是蛋白质, 绝大多数酶是蛋白质 少数的酶是RNA 少数的酶是
P57记忆 记忆
酶促反应： 酶促反应： 由酶催化的化学反应 酶活性： 酶活性： 酶对化学反应的催化效率
提高化学反应速率的途径：（P57课本） 提高化学反应速率的途径：（P57课本） ：（P57课本 用加热或光照给反应体系提供能量。 (1) 用加热或光照给反应体系提供能量。 使用催化剂，降低活化能。 (2) 使用催化剂，降低活化能。
70℃ 时间
三图依次表示酶浓度一定时， 例2：下列 、B、C三图依次表示酶浓度一定时，反应速度和反应 ：下列A、 、 三图依次表示酶浓度一定时 物浓度、温度、 值的关系 请据图回答下列问题： 值的关系。 物浓度、温度、pH值的关系。请据图回答下列问题： （1）图A中，反应物达到某一浓度时，反应速度不再上升，其原因 ） 中 反应物达到某一浓度时，反应速度不再上升， 是 受反应液中的酶浓度的限制 。 （2）图B中，a点所对应的温度称 酶反应的最适温度 ） 中 点所对应的温度称 。 点到b点曲线急剧下降 （3）图B中，a点到 点曲线急剧下降，其原因是 ） 中 点到 点曲线急剧下降， 温度升高使酶活性下降 。 （4）将装有酶与反应物的甲、乙两试管分别放入 ℃和75℃水浴 ）将装有酶与反应物的甲、乙两试管分别放入12℃ ℃ 锅中， 分钟后取出转入 分钟后取出转入37℃的水浴锅中保温， 锅中，20分钟后取出转入 ℃的水浴锅中保温，两试管内反应分别 应为甲 速度加快 ，乙 无催化反应 。 C 催化反应的速率变化曲线。 （5）图C表示了 ） 表示了 催化反应的速率变化曲线。 A、唾液淀粉酶 B、胃蛋白酶 C、胰蛋白酶 D、植物淀粉酶 、 、 、 、
生物必修ⅰ苏教版4.1酶和酶促反应课件2.ppt
蛋白质
只在细胞内 起催化作用
9
温度 影响
作用 来源
低温影响酶的活性，不破 坏酶的结构，但高温使酶 变性失活
酶只起催化作用
生物体内合成
低温、高温引 起酶的变性失活
酶具有调节、 催化等多种功能 有的来源于食物
10
4.探究酶的特性的实验 实践：实验一 酶具有催化性 (1)实验原理 过氧化氢(H2O2)在一定催化剂的作用下，可以分解为水和氧 气。如图示： 2H2O2―催―化――剂→ 2H2O＋O2↑ 新鲜酵母菌液中的过氧化氢酶能催化上述化学反应的进行， 而蒸馏水中不含此酶，不能催化此反应。
24
酶促反应速率与温度、pH、酶浓度、底物浓度、 反应产物浓度等有密切关系，其规律如下：
25
2．课题研究 影响酶促反应速率的因素 (1)研究目的：说明影响酶活性的因素。 (2)推荐器材：滤纸、pH试纸、温度计、试管、烧 杯、酒精灯；过氧化氢溶液、葡萄糖、酵母菌液 等。 (3)探究过程
26
①将若干浸入酵母菌液中的小滤纸片(1 cm2)取出 后晾干，制作成附着有过氧化氢酶的滤纸片。
无砖红
从淀⑦以 ，上说现实明象验试记结管录果 内可 有以 麦生色看 芽成沉出 糖砖淀红，生成1号，沉试即淀色管淀生内粉有酶砖能红催色化沉 淀粉水解成麦芽糖。2号试管内无成砖红色沉淀生成，
说明试管内无还原性糖生成，即淀粉酶不能催化
蔗糖的水解。这就是说，酶的催化作用具有特异 性。
17
(3)实验成功的关键 本实验的关键是蔗糖的质量(纯度)，以及蔗糖溶液 的新鲜程度。实验用的蔗糖必须保持纯净，实验 前可先用斐林试剂检验一下现配制的蔗糖溶液， 如无砖红色沉淀的产生，则可供学生实验用。另 外，蔗糖溶液应现配现用，以免时间过长后被微 生物分解成还原性糖，影响实验效果。
只在细胞内 起催化作用
9
温度 影响
作用 来源
低温影响酶的活性，不破 坏酶的结构，但高温使酶 变性失活
酶只起催化作用
生物体内合成
低温、高温引 起酶的变性失活
酶具有调节、 催化等多种功能 有的来源于食物
10
4.探究酶的特性的实验 实践：实验一 酶具有催化性 (1)实验原理 过氧化氢(H2O2)在一定催化剂的作用下，可以分解为水和氧 气。如图示： 2H2O2―催―化――剂→ 2H2O＋O2↑ 新鲜酵母菌液中的过氧化氢酶能催化上述化学反应的进行， 而蒸馏水中不含此酶，不能催化此反应。
24
酶促反应速率与温度、pH、酶浓度、底物浓度、 反应产物浓度等有密切关系，其规律如下：
25
2．课题研究 影响酶促反应速率的因素 (1)研究目的：说明影响酶活性的因素。 (2)推荐器材：滤纸、pH试纸、温度计、试管、烧 杯、酒精灯；过氧化氢溶液、葡萄糖、酵母菌液 等。 (3)探究过程
26
①将若干浸入酵母菌液中的小滤纸片(1 cm2)取出 后晾干，制作成附着有过氧化氢酶的滤纸片。
无砖红
从淀⑦以 ，上说现实明象验试记结管录果 内可 有以 麦生色看 芽成沉出 糖砖淀红，生成1号，沉试即淀色管淀生内粉有酶砖能红催色化沉 淀粉水解成麦芽糖。2号试管内无成砖红色沉淀生成，
说明试管内无还原性糖生成，即淀粉酶不能催化
蔗糖的水解。这就是说，酶的催化作用具有特异 性。
17
(3)实验成功的关键 本实验的关键是蔗糖的质量(纯度)，以及蔗糖溶液 的新鲜程度。实验用的蔗糖必须保持纯净，实验 前可先用斐林试剂检验一下现配制的蔗糖溶液， 如无砖红色沉淀的产生，则可供学生实验用。另 外，蔗糖溶液应现配现用，以免时间过长后被微 生物分解成还原性糖，影响实验效果。
生物化学--酶促反应的速率和影响因素 PPT课件
一个酶的活性中心不是一 个点、一条线或一个面， 而是一个空间部位。 酶活性中心的氨基酸残基 在一级结构上可以相距较 远，但通过肽键的盘绕折 叠，在空间结构中都处于 邻近位置。
酶活性中心的必需基团
酶活性中心含有多种不同的基团，其中 一些基团是酶的催化活性必需的，称为 必需基团。 在酶的催化过程中，这些必需基团与底 物分子通过非共价力等方式，起催化作 用。
按照酶活性部位的功能，分为
1.结合部位：是活性中心，决定酶的专一性 结合部位在空间形状和氨基酸残基组成上有利于与底物形 成复合物使参加化学变化的反应基团相互接近并定向。 2.催化部位：是活性中心，决定酶的催化能力 酶的催化部位与结合部位重叠或者靠近。催化部位含有多 种具有活性侧链的氨基酸残基，如Ser,His,Asp,Cys等，及 辅酶和金属离子。作用是使底物的价键发生形变或极化， 降低过渡态活化能。 3.调控部位：不是酶的活性中心，调控部位的作用是调节 酶促反应的速率或方向。可以与底物以外的分子发生某种 程度的结合，引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或 抑制作用。
米氏常数Km
Km=(k2+k3)/k1
Vmax [S] v K m [S]
当反应速率等于最大速率一半时，即v=1/2vmax 米氏方程可以表示为Km=[S]，Km的物理意义 是当酶促反应初速度达到最大反应速率一半时 的底物浓度，单位为浓度单位.
米氏常数Km是酶学研究中的重要数据
1. 不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重 要的物理常数。只与酶的性质有关，与酶的浓度 无关。 可以用来鉴别酶。
酶活力
即酶活性，指酶催化某一化学反应的能 力
酶活力的大小可以用在一定条件下所催 化的某一化学反应的反应速率来表示.
单位时间内底物的减少量或产物的增加量
化学反应中的酶与酶促反应
化学反应中的酶与酶促反应在化学反应中，酶是一种重要的催化剂。
它们能够加速酶促反应的进行，降低活化能，从而使反应更加高效。
本文将从酶的结构与功能、酶促反应的机制等方面进行讨论。
一、酶的结构与功能酶是一种特殊的蛋白质，由氨基酸组成，具有复杂的三维结构。
它们可以在生物体内特异性地催化化学反应，而不改变自身的化学性质。
酶能够与底物结合形成酶底物复合物，通过改变反应介质中底物的构象，使反应速率增加。
酶的功能主要体现在以下几个方面：1. 催化反应：酶通过提供活化能的途径，降低化学反应的活化能，从而加速反应进行。
这种催化作用可以使反应速率提高几千倍甚至百万倍。
2. 特异性：酶对特定底物有高度的选择性，只与特定的底物结合并催化特定的化学反应。
这种特异性是由酶的结构决定的。
3. 调节反应：酶可以通过调节其自身的活性，根据细胞内外的环境变化，来对化学反应进行调节。
这种调节使生物体能够适应不同的生理和环境需求。
二、酶促反应的机制酶促反应是指在酶存在的条件下，底物发生化学反应，最终生成产物。
酶促反应的机制可以分为以下几个步骤：1. 酶与底物的结合：酶与底物之间通过非共价相互作用力，如氢键、离子键、范德华力等，结合形成酶底物复合物。
2. 底物转化：酶通过改变底物的构象，使其在酶的作用下发生化学变化。
这种构象改变通常涉及底物的键长、键角等参数的变化。
3. 产物释放：酶通过进一步改变底物的构象，使之转化为产物。
产物在酶的作用下与酶解离，释放出来。
通过上述步骤，酶能够在细胞内部发挥催化作用，加速复杂的生物化学反应，从而维持细胞内的代谢平衡。
三、酶与生物反应的应用由于酶对生物反应的催化作用具有高效、特异性和选择性等优点，因此在生物技术领域得到广泛应用。
1. 生物催化：酶在工业生产中被广泛利用，例如酶制剂可以用于制备食品、药物和化妆品等。
利用酶催化反应，可以减少废物产生，提高反应效率。
2. 生物传感器：酶可以被用作生物传感器的生物元件。
酶与酶促反应 PPT课件
ATP 糖类
脂肪 糖原 淀粉 太阳能
2.ATP在细胞内的含量及其生成是： A.很多，很快 B.很少，很慢 C.很多，很慢 D.很少，很快
3、一分子ATP中含有的腺苷、磷酸基 团和高能磷酸键数目依次是：
A、1，2，2 B、1，2，1C、，3，2D、2，3，1
ATP？
4、在各种条件都适宜的情况A
大家学习辛苦了，还是要坚持
继续保持安静
2、酶的特性: 燃烧猛烈 微弱燃烧
结论： ③酶具有高效性（P57） 对照？
第四章 第一节 ATP和酶
二、酶与酶促反应 1、酶的概念: 2、酶的特性:
①酶具有催化作用 ②酶具有特异性 ③酶具有高效性
酶具有多样性
3、影响酶促反应的因素（P58）：
3、影响酶促反应的因素
过酸或过碱都会使酶失去活性 ③、底物浓度 ④、酶浓度？
⑤、其他因素？
小结
P60：4、5
二、酶与酶促反应
1、酶的概念: 酶是
产生的一类
具有
作用的
。绝
大多数酶是 ，少数的酶是 。
2、酶的特性:
酶具有 作用，具有
性、
性和
性。
3、影响酶促反应的因素主要有哪些？
下，20个腺苷和50个磷酸分子
最多可以合成的ATP分子数和
最多可以形成的高能磷酸健数
分别为
和
。
P60：1、2、3
ATP？
第四章 第一节 ATP和酶
二、酶与酶促反应
1、酶的概念: （P55）
酶酶通是常活是细指胞由产生活的细一胞类具有产生生物的催具化有作 用生的物有催机化物。作用的一类特殊的 蛋白质 。
绝绝大大多多数数酶酶是是蛋蛋白白质质,,少数的酶是RNA 酶促反应少与数酶R活N性A也: （具P有57生）物催化作用。
酶促反应动力学PPT课件
1913年前后，Michaelis和Menten提出“米氏学说”
• 米氏方程
Vmax [S] V= Km + [S]
Km 即为米氏常数， Vmax为最大反应速
度
当反应速度等于最大速度
一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
上式表示,米氏常数是反应 速度为最大值的一半时的底 物浓度。
因此,米氏常数的单位为 mol/L。
2021/3/9 Vmax=K3[E授]课：XX(X7)
12
Vmax=K3[E] (7)
将（7）代入（6）得：
Vmax [S]
V=
米氏方程
Km + [S]
当[S]Km时，v=Vmax/Km[S] 当[S]Km时,v=Vmax 当[S]=Km时,v=Vmax/2
2021/3/9
授课：XXX
（Hale Waihona Puke ）132021/3/9
授课：XXX
8
Briggs和Haldane“稳态平衡”理论
（1）
（2）
稳态平衡理论：
反应进行一段时间后，系统的ES浓度，由零逐渐 增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和 产物浓度不断变化，复合物ES的浓度也在不断的 生成和分解，但当系统中ES的生成速率和ES的分 解速率相等时，ES的浓度不变。
温度、有无抑制剂） Km 值不同。
➢ 各种酶的 Km 值范围很广，大致在 10 -1 ～10 -6
2M021/3/9之间。
授课：XXX
17
3. Km在实际应用中的重要意义 p359~360
（1）.鉴定酶：通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但 在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是否 属于同一种酶。
生物化学与分子生物学-第三章 酶与酶促反应
一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
底物浓度对酶促反应速率的影响
（一）米－曼方程揭示单底物反应的动力学特性
E+S
k1
k3
ES
k2
E + P （1）
k1( [Et]－[ES] )[S]=k2[ES]+k3[ES] （2）
([Et]－[ES]) [S] k2 + k3
[ES]
=
k1
令
K m=
非竞争性抑制作用双倒数作图
3．反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
反竞争性抑制剂双倒数方程
反竞争性抑制剂抑制特点：表观Km减小，Vmax下降
反竞争性抑制作用双倒数作图
六、激活剂可提高酶促反应速率
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂 1. 必需激活剂：为酶的活性所必需 2.非必需激活剂：不是酶的活性所必需
（三）酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原：无活性的酶的前体 酶原激活：酶原转变为有活性的酶 激活的本质：使酶活性中心形成或暴露 酶原存在的意义：保护机体
胰蛋白酶原的激活
二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
细胞也可通过改变酶蛋白合成与分解的速率来调节酶的含量， 进而影响酶促反应速率。
（一）酶对底物具有极高的催化效率
底物 苯酰胺
尿素 H2O2
某些酶与一般催化剂催化效率的比较
催化剂 H+ OH-
反应温度（℃） 52 53
α-胰凝乳蛋白酶
25
H+
62
脲酶
21
Fe2+
56
速率常速 2.4×10-6 8.5×10-6
14.9 7.4×10-7 5.0×106
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C、酶的催化效率很高，但易受温度和酸碱度影响
D、一旦离开活细胞，酶就失去催化能力
4.下图表示人体内的图解，其中英语字母代表物质 ，数字代表反应前、中、后的过程，请据图说明。
A
B C A C A E
F
D
1
2
A
3
（1）图中代表酶的是——，做出判断的依据是———— （2）图中1、2反应出酶具有——，做出判断的依据是
酶与酶促反应
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《酶与酶促反应》教学说明 教学目标
知识目标 1、认识酶及其化学本质。 2、理解酶的特性。 能力目标
1、学会设计实验。 2、培养学生动手实验能力、分析实验能力。
情感目标
1、培养理论联系实际的科学态度。 2、培养勇于探索与创新的科学精神。
6、能水解脂肪酶的酶是 A、淀粉酶 B、蛋白酶
C、脂肪酶
D、麦芽糖酶
课堂练习:
1. 同一个体内的各类活细胞所含有的酶（ A、种类有差异，数量相同 B、种类有差异，数量不同 C、种类无差异，数量相同 D、种类无差异，数量不同 2.细胞内合成酶的主要的场所是（ A.细胞质 C.核糖体 B. 线粒体 D. 内质网
B）
C）
3、关于酶的特性，下列表述中错误的是
A、酶是活细胞产生的具有催化能力的有机物 B、化学反应前后，酶的化学性质和数量不变
结果现象
/
2滴
讨论1:探究实验一能否说明酶具有高效性？
方案1的结果说明：
鲜酵母菌液中含有加快H2O2分解的物质（ H2O2酶） 方案2的结果说明：
H2O2酶促进H2O2分解的效力比无机催化剂高的多
结论：酶具有高效性
问题:多酶片的成分中标明含有蛋白酶、淀粉 酶和脂肪酶等多种消化酶。为什么？ 推测： 酶有特异性
资料分析
一般洗衣粉不易清除衣物的血渍和 奶渍，但加酶洗衣粉则可以。 一生物 活性洗衣粉包装盒上印有以下材料： • 成分；蛋白酶0.2﹪，清洁剂15 ﹪； • 用法：洗涤前先将衣物用温水浸泡片 刻,切勿用60℃以上的水.切勿用于丝 质及羊毛衣料.
据以上资料回答有关问题:
• 1、为什么该生物活性洗衣粉较易清除衣物 的血渍和奶渍？ • 2、试解释为什么此洗衣粉不能用于丝质及 羊毛衣料。 • 3、为什么不能在60℃以上的水中使用此 洗衣粉？
什么是酶?
预习提纲
活细胞
• 酶的概念：酶是由——产生的、具有 催化活性 特殊蛋白质 生物催化剂 ———的一类————，又称为———。 由酶催化的化学反应 • 酶促反应是指——————————。 常温常压适宜的PH等温和 酶在————————条件下具有很高 专一性 的催化效率；酶还具有———。 底物 • 酶在酶促反应中能催化特定的——反应， 活性中心 与酶的————有关。
探究：如何设计实验证明酶的特异性呢？
实验二:特异性探究
方案1:淀粉酶对淀粉和蔗糖水解的作用（一） 序 号 1 项 目 1 注入可溶性淀粉溶液 2ml 试管 2 ╲
2
3 4 5
注入蔗糖溶液
注入新鲜的淀粉酶溶液 试管放入60º C左右的热 水中 注入斐林试剂
╲
2ml 5min 2ml
2ml
2ml 5min 2ml
实验一:高效性探究 方案１：鲜酵母在H2O2的分解反应中的作用
序 号 1 2 试管 项目 H2O2溶液 鲜酵母菌液 1 3mL ＋ 2 3mL －
3
4
蒸馏水
结果现象
－
＋
方案2: Fe
序 号
1 2
3+
和H2O2酶的催化效率比较
试管
项目 H2O2溶液 肝脏研磨液
1
3mL 2滴
2
3mL /
3
4
FeCl3溶液
6
7
放入沸水中
结果
1min
1min
方案2:淀粉酶对淀粉和蔗糖水解的作用（二） 序 号 项 目 1 2ml ╲ ╲ 5min 2ml 1min 试管 2 ╲ 2ml
1 注入可溶性淀粉溶液 2 注入蔗糖溶液 3 注入新鲜的淀粉酶溶液 4 试管放入60º C左右的热水 中 5 注入斐林试剂 6 放入沸水中 7 结果
———————————。 葡萄糖 葡萄糖 （3）如果C是麦芽糖，那么E和F分别是——和——， 则A是——。
麦芽糖酶 BCD同时存在时，只催化C物质的反应。 专一性
反应前后本身 不变
5、用纯唾液和用稀释10倍的唾液做唾液淀粉酶
的催化实验，其效果完全相同，这说明酶具有 A、专一性 B、多样性 C、高效性 D、多变性
• 探究结论2:
酶是活细胞产生的，但在细胞外也可发生催 化作用。
进一步探讨: 酶的专一性的解释
由酶催化的化学反应称为酶促反应
底物 ——产物
（反应物）
活性 部位 酶 合成反应 酶促反应过程示意图（a ）
底物—
产物
分解反应 酶促反应过程示意图（b ）
专一性的实质:酶的活性中心与底物分子在 空间结构上有特殊的匹配关系，只有当酶活 性中心能与底物结合时，才可启动化学反应 的发生。
╲ 5min
2ml 1min
讨论１:探究实验二能否说明酶具有特异性？
方案1的实验结果说明：淀粉酶将淀粉水解成了还原 糖，对蔗糖没有作用 方案2的实验结果说明：淀粉和蔗糖中不加入淀粉酶， 淀粉、蔗糖溶液都不与斐林试剂发生显色反应
• 探究结论1:在适宜的条件下酶具有
（1）高效性： 1分子酶可以催化几百万分子反应物的反应， 且完成反应的时间极短。 （2）特异性： 一种酶只能催化一种或一类物质的化学反应
酶:是活细胞产生的,具有催化作用的 一类特殊蛋白质。 1.产生部位： 活细胞 ；
2.作
用： 催化
；
。
3.化学本质： 有机物
绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA。
问题：
雕牌加酶洗衣粉的使用说明中有这样一句 用加酶洗衣粉“用量更省，功效更强”．为什 么?
推测： 酶有高效性．
探究： 如何设计实验证明酶具有高效性呢？