生化酶

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生化诊断用酶制备方法

生化诊断用酶制备方法全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：生化诊断用酶是一类广泛应用于医学、生物化学等领域的重要酶类，可以通过检测生物体内的代谢物来诊断疾病和监测病情。

生化诊断用酶的制备方法对于其活性和纯度的要求非常高，下面我们将详细介绍一种常用的生化诊断用酶制备方法。

生化诊断用酶的制备方法主要分为以下几个步骤：酶源筛选、提取与纯化、酶活性测定、酶稳定性测定和储存。

第一步，酶源筛选。

选择合适的酶源是制备生化诊断用酶的第一步。

常见的酶源包括微生物、植物和动物组织等。

在选择酶源时需要考虑到酶活性、稳定性和纯度等因素。

第二步，提取与纯化。

在获得合适的酶源后，需要进行提取和纯化工作。

提取酶的方法包括离心、超声破碎、冷冻-融化等方法。

而酶的纯化则需要通过分离技术如离子交换层析、凝胶过滤层析、亲和层析等来提高酶的纯度。

第三步，酶活性测定。

获得纯化的酶后，需要进行酶活性测定，以确定酶的活性和稳定性。

常见的酶活性测定方法包括比色法、发光法、荧光法等。

通过测定酶的活性可以评估酶的纯度和稳定性，并确定最佳的保存条件。

第四步，酶稳定性测定。

酶的稳定性是制备生化诊断用酶的重要指标之一。

主要包括热稳定性、抗氧化性、抗蛋白酶性等。

通过测定酶在不同温度和pH条件下的稳定性，可以评估酶在生化诊断中的应用潜力。

第五步，储存。

储存是生化诊断用酶制备过程中不可忽视的一环。

在制备完成后，需要将酶进行冻干或冷冻保存，以确保酶的活性和稳定性。

需要定期对储存条件进行监测，以确保酶的长期保存和应用。

生化诊断用酶的制备方法是一个复杂和多步骤的过程。

通过精心筛选酶源、提取与纯化、酶活性测定、酶稳定性测定和储存等多个步骤，可以获得高质量、高活性的生化诊断用酶，为生命科学研究和医学诊断提供有力支持。

【2000字】第二篇示例：生化诊断用酶制备方法随着科学技术的不断发展，生化诊断手段的精确度和灵敏度也得到了很大的提升，其中使用酶作为试剂的生化诊断方法在临床实践中越来越受到重视。

生化第三章酶

第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。

（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。

（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。

（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。

（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。

2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。

3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。

在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。

4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。

在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。

5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。

金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。

6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。

7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。

（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。

生物化学领域中的酶工程研究

生物化学领域中的酶工程研究在生物化学领域中，酶工程被认为是一项重要的研究方向。

它是基于生物催化反应的科学技术，有助于人们更好地理解和应用酶催化反应的相关知识。

在本文中，我们将从以下几个方面探讨生物化学领域中的酶工程研究：酶的结构与功能、酶工程的概念与发展、酶工程与产业应用。

一、酶的结构与功能酶是生物体内的一种特殊的蛋白质，它们在许多生物催化反应中都扮演着重要的角色。

在酶分子的内部，通常包括一个或多个多肽链，这些肽链根据特定的序列排列，在特定的结构成分下，形成了酶的三维空间结构。

酶分子的构造与功能紧密相关，通过特殊的催化机制、酶和反应物分子间的相互作用改变反应物分子内部的能量状态和化学结构，从而加速生物催化反应的速率。

酶分子的空间结构与它们的活性有关，因此人们对于酶的结构与构造研究有助于更好地理解酶的功能及其在生物体内催化反应中的作用。

二、酶工程的概念与发展酶工程是一种基于生物学技术的研究方向，其主要是通过对酶分子的结构与功能进行探究，寻找出新的酶催化机制和新的酶功能，同时也包括对已有酶分子进行修饰，提高它们的催化效率以及更好地适应外界环境的能力。

酶工程的发展可以追溯到20世纪50年代，那时候的研究人员通过创造基因重组技术，并将新的基因导入到原生质体中，实现对酶基因的修饰。

酶工程在随后的几十年间快速发展，随着生物技术的迅猛发展，人们不断实现酶的工程化生产与以酶为基础的新药物的研究与开发。

三、酶工程与产业应用随着酶工程研究的深入与发展，越来越多的研究成果被广泛应用于各个领域。

在生化项目中，酶工程具有极其重要的作用。

通过酶工程技术的应用，在细胞进行代谢刀出嫱链错误等方面的纠正，人体内某些巨大有害引物的代谢加速，制造工业原料和化学品，以及含糖酶对糖的分离提纯、酶对生物质的降解等方面的应用，这些都是酶工程在产业上应用的重要体现。

同时，酶工程在环保领域、农业领域、医药领域、食品加工领域等方面都具有潜在的应用价值，未来将会有更多的酶工程研究成果被应用于现实生活中。

生化.—酶

H H H H LDH1 (H4)
乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
H H H M LDH2 (H3M) H H M M LDH3 (H2M2) H M M M LDH4 (HM3) M M M M LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
3.临床意义
(1)在代谢调节上起着重要的作用。 (2)用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征。 (3)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。 (4)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
酶必须与底物靠近并方向正确才能发生反应。
(四)多元催化
酶是两性电解质，具有酸、碱双重性质。有利于酶与底物结合，提高催化效率。
(五)表面效应
活性中心位于酶分子表面，有利于酶与底物的接触。
第二节酶催化作用的特点
(The Characteristic of Enzyme-Catalyzed Reaction)
(一)米－曼氏方程式
1. 酶促反应模式——中间产物学说
E+S
k1
k2
ES
k3
E+P
中间产物
※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底
物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。
2. 米－曼氏方程式
[S]：底物浓度
Ｖ＝ ──[S] K +
7.小分子有机化合物的作用
反应中起运载体作用，传递电子、质子或其他基团。
Ｂ族维生素与辅酶或辅基的关系
维生素维生素B1 (硫胺素) 维生素B2 (核黄素) 维生素PP (尼克酰胺) 辅酶或辅基焦磷酸硫胺素(TPP) 黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 转移的基团醛基氢原子(质子) 氢原子(质子)

生化实验六酶的基本性质

课程名称：生物化学实验指导老师：史影成绩：实验名称：酶的基本性质实验——底物专一性、激活剂和抑制剂、最适温度同组学生姓名：陈莞尔，潘盛警Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性一、实验目的1.了解酶的专一性。

2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。

3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。

二、基本原理酶是具有高度专一性的有催化功能的蛋白质。

酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶促反应要比无机催化反应快数十倍。

酶催化的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对一种或一类底物其催化作用，对其他底物无催化反应。

根据各种酶对底物的选择程度不同，可分成下列几种：1.相对专一性。

一种酶能催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。

2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。

如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。

如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。

3.立体异构专一性：有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。

如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。

本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。

用Benedict 试剂检测反应产物。

Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化铜沉淀。

Na 2CO 3+ 2H 2O 2NaOH + H 2CO 3 CuSO 4+ 2NaOH Cu(OH)2+ Na 2SO 4专业：____生物工程姓名：_____陈传鑫学号：___3090104963 日期：____2011.3.22_ 地点：_生物实验楼306实验报告还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2Cu2O + 2H2O + 糖的氧化产物（黄色或砖红色）淀粉和蔗糖无半缩醛基，无还原性，与Benedict试剂无显色反应。

药学中生化的名词解释

药学中生化的名词解释药学是研究药物的发展、生产、使用和作用机理的学科，其中生化学是药学中的重要分支之一。

生化学是研究生物体内化学成分及其相互关系和生物化学反应的科学，它在药学研究中发挥着重要的作用。

本文将对药学中生化的一些常见名词进行解释和探讨。

1. 代谢（Metabolism）代谢是指生物体内物质转化的过程。

在药学中，代谢通常指药物在人体内的转化过程。

药物在体内通过代谢转化成不同的化学物质，这个过程是由酶催化的化学反应完成的。

药物的代谢可以影响其药效、药代动力学和药物间的相互作用。

了解药物代谢的机制，对于合理地使用药物，减少药物的毒副作用具有重要意义。

2. 酶（Enzyme）酶是生化反应中起催化作用的蛋白质。

在药学中，酶起着至关重要的作用。

药物的代谢和解毒都是通过酶完成的。

酶能够通过降低化学反应的能垒，加速药物的代谢过程。

酶的活性受到许多因素的影响，如温度、pH值、药物浓度等。

了解酶的特性及药物对酶的影响，可以帮助药学工作者优化药物的设计和使用。

3. 受体（Receptor）受体是生物体内能够与药物结合产生生物学效应的分子。

药物通过与受体结合，来改变受体的活性，从而产生药效。

理解药物与受体的结合机制，有助于人们更好地解释药物的作用方式和预测药效。

同时，开发特异性的受体激动剂或抑制剂，也成为当代药学研究的重要方向。

4. 代谢酶（Metabolic Enzyme）代谢酶是参与药物代谢反应的酶。

药物在体内通常需要经过一系列代谢反应才能被排出体外。

代谢酶主要包括细胞色素P450酶家族、醇脱氢酶家族等，它们负责不同类型的药物代谢反应。

药物通过与代谢酶结合，经历氧化、还原、水解等反应，最终转化为水溶性的代谢产物，便于体外排泄。

5. 药动学（Pharmacokinetics）药动学研究药物在体内的吸收、分布、代谢和排泄的过程。

了解药物在体内的药代动力学过程，可以帮助确定药物的剂量、给药途径和给药频次等，以达到最佳的治疗效果。

生物化学-酶

酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同，如胰蛋白酶、胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH

生物必修一酶知识点

生物必修一酶知识点酶是生物体内最为重要的催化物质之一，它们是生化反应的催化剂，能加速化学反应的速度，而不改变反应本身的性质和结果。

在生物体内，酶从合成、降解大分子物质、合成能量分子以及保持细胞功能和结构的角度起着巨大的作用。

生物必修一中，酶是重点对象之一，本文主要介绍生物必修一酶知识点。

一、酶的特点酶具有以下特点：1.催化活性高：只需很少的酶就能催化大量的反应。

2.选择性强：酶的活性具有高度的选择性，只对特定的底物反应，不作用于其他的物质。

3.反应速度快：酶作用下反应速度可提高1~10万倍。

4.具有可逆性：酶催化反应产物形成后有时能反作用于酶使其变原状态，达到可逆效果。

二、酶的分类酶分为四类：氧化酶、还原酶、转移酶和水解酶。

1.氧化酶：催化氧化反应，将化合物的氧化态由低转高，同时伴随能量释放并转化为其他形式。

2.还原酶：与氧化酶相反，催化还原反应，将化合物的氧化态由高转低，同时在反应中吸收外界能量进行新的化合键的形成。

3.转移酶：催化化合物之间的基团转移反应，将某个化合物中的基团转移至另一个化合物上。

4.水解酶：主要作用是催化水解反应，将复杂大分子在水的存在下分解成较小或较单纯的化合物。

三、酶的结构酶是蛋白质质体的一种，有三级结构，即一级、二级和三级结构。

1.一级结构：蛋白质分子中所有氨基酸残基的线性序列，不稳定，可被酶解成小片段。

2.二级结构：蛋白链序列局部折叠而成的稳定结构，具有α螺旋和β折叠两种形态。

3.三级结构：二级结构在空间上的组装所形成的最终结构，是蛋白质的功能单位，含有多种氨基酸残基单元。

四、酶的活性酶活性受到所处环境的影响，主要体现在温度、pH值、化合物浓度等方面。

1.温度：手性和结构都是与温度密切相关的重要参数。

酶活性可随着温度的升高而增加，在理想温度下达到最大值，此后随着温度的升高而下降。

2.pH值：酶活性随酸碱度变化呈现不同的活性，酶活性随pH值的变化规律也较为复杂。

在特定的pH值下，酶活性能达到最大值。

生化酶知识点总结

生化酶知识点总结一、生化酶的定义生化酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质，它们在生物体内起着重要的作用。

生化酶能够降低化学反应的活化能，加快反应速率，并且通过调节各种代谢途径来维持生物体内的稳态。

二、生化酶的结构生化酶的结构可以分为原核生物和真核生物两大类。

原核生物的酶通常由一个或几个蛋白质组成，真核生物的酶通常由蛋白质和非蛋白质的辅助因子组成。

生化酶的结构对其催化活性和特异性起着重要的影响。

三、生化酶的分类根据生化酶的催化反应类型，生化酶可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、连接酶等多种类型。

不同类型的酶在生物体内参与不同的代谢途径和功能模块。

四、生化酶的催化机制生化酶通过与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，从而降低反应的活化能，加速反应速率。

酶与底物之间的结合方式有“锁-键”模型和诱导适合模型两种。

五、生化酶的特性生化酶具有高度的特异性、高效的催化活性、受温度、pH、离子浓度等环境因素的影响，以及受抑制剂、激活剂等调控因子的影响。

生化酶的这些特性决定了其在生物体内的重要作用。

六、生化酶与疾病生化酶在许多疾病的诊断和治疗中起着重要的作用。

例如，临床医学中常用的肝功能检测指标中的天门冬氨酸转氨酶（AST）和丙氨酸氨基转移酶（ALT）就是体内酶类的代表。

七、生化酶与工业应用生化酶在生物技术、食品加工、医药制造等领域有着广泛的应用。

例如，酶在酶法制糖、生物转化、酶法冶金等领域发挥着重要作用。

八、生化酶与生物技术生化酶在基因克隆、蛋白质表达、药物筛选等生物技术领域起着重要作用。

通过利用酶的高效催化特性，可以加速生物技术的发展和应用。

以上是对生化酶相关知识点的详细总结。

生化酶作为一类重要的生物体蛋白质分子，在生物体内起着至关重要的作用。

对生化酶的研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢过程和免疫应答，还为生物技术和医学领域的发展提供了重要的理论基础。

希望本文对读者对生化酶的相关知识有所帮助。

用生化酶标仪测试血红蛋白的微量检测方法

用生化酶标仪测试血红蛋白的微量检测方法
使用生化酶标仪测试血红蛋白的微量检测方法
血红蛋白是人体不可缺少的物质，它能吸收和分解氧，支持心脏、肌肉和其他
器官而不断寻求氧气，从而维持身体的生命活动。

因此，对血红蛋白水平的检测是评估健康状况的重要指标之一。

生化酶标仪是一种实验室常用的分析仪器，能够快速准确地测定微量生化指标，包括血红蛋白。

它采用酶分光光度法，以及一种专门针对血红蛋白的反应物，能够有效检测血红蛋白含量。

生化酶标仪测试血红蛋白的具体操作步骤是：首先将样本放置于微量分析仪中，并加入专门针对其工作的混合液，之后在经过特定的温度和时间，它会将原来的血液样本物质发生变化，最后在生化酶标仪的读数上反映，显示出符合血红蛋白含量的数据，进而对血红蛋白的水平有一个初步的检测。

因此，使用生化酶标仪测试血红蛋白的微量检测方法是很有效的，既快速又准确。

它不仅改善了实验室环境，减少了大量的实验时间，而且使分析数据可以通过读取器快速准确地显示出来，从而及时发现血红蛋白水平异常，并进行有效的后续处理，为保障人们的健康状态做出了重要贡献。

生化酶汇总

名称类型功能反应物GSH过氧化物酶氧化谷胱甘肽的还原作用谷胱甘肽(GSH)、H2O2 GSH还原酶还原谷胱甘肽的还原作用G SSG己糖激酶磷酸化糖酵解途径葡萄糖、ATP葡萄糖激酶磷酸化糖酵解途径葡萄糖、ATP磷酸己糖异构酶异构糖酵解途径6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖激酶-1磷酸化糖酵解途径6-磷酸果糖醛缩酶裂解糖酵解途径1,6-二磷酸果糖磷酸丙糖异构酶异构糖酵解途径磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛脱氢酶底磷化糖酵解途径3-磷酸甘油醛、Pi磷酸甘油酸激酶底磷化糖酵解途径1,3-二磷酸甘油酸、ADP磷酸甘油酸变位酶异构糖酵解途径3-磷酸甘油酸烯醇化酶脱水糖酵解途径2-磷酸甘油酸丙酮酸激酶脱磷酸糖酵解途径磷酸烯醇式丙酮酸、ADP乳酸脱氢酶（LDHⅠ）加氢糖酵解丙酮酸乳酸脱氢酶（LDHⅤ）脱氢糖异生乳酸6-磷酸果糖激酶-2磷酸化糖酵解调节6-磷酸果糖、ATP果糖二磷酸酶-2脱磷酸糖酵解调节2,6-二磷酸果糖、H2O丙酮酸脱氢酶（E1）脱氢丙酮酸氧化脱羧丙酮酸、TPP二氢硫辛酸转乙酰酶（E2）转乙酰丙酮酸氧化脱羧羟乙基TPP、硫辛酸、CoASH 二氢硫辛酸脱氢酶脱氢丙酮酸氧化脱羧二氢硫辛酸柠檬酸合酶转羧基三羧酸循环草酰乙酸、乙酰CoA、H2O 顺乌头酸酶异构三羧酸循环柠檬酸异柠檬酸脱氢酶氧化脱羧三羧酸循环异柠檬酸α-酮戊二酸脱氢酶（复合体）氧化脱羧三羧酸循环α-酮戊二酸、CoASH琥珀酰CoA合成酶（琥珀酸硫激酶）底磷化三羧酸循环琥珀酰CoA、GDP、Pi琥珀酸脱氢酶脱氢三羧酸循环琥珀酸延胡索酸酶加水三羧酸循环延胡索酸、H2O苹果酸脱氢酶脱氢三羧酸循环苹果酸6-磷酸葡萄糖脱氢酶脱氢磷酸戊糖途径6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖酸δ内酯酶（内酯酶）水解磷酸戊糖途径6-磷酸葡萄糖内酯、H2O6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶脱氢磷酸戊糖途径6-磷酸葡萄糖酸（异构酶）异构磷酸戊糖途径5-磷酸核酮糖丙酮酸羧化酶羧化糖异生途径丙酮酸、ATP、CO2磷酸烯醇式丙酮羧激酶羧化糖异生途径草酰乙酸、GTP谷草转氨酶转氨基糖异生草酰乙酸，谷氨酸果糖二磷酸酶-1脱磷酸糖异生途径1,6-二磷酸果糖、H2O葡萄糖-6-磷酸酶水解糖异生途径6-磷酸葡萄糖、H2O磷酸葡萄糖变位酶异构糖原合成6-磷酸葡萄糖UDPG焦磷酸化酶水解糖原合成1-磷酸葡萄糖、UTP糖原合成酶（误：糖原合酶）合成糖原合成糖原分支酶异构糖原合成糖原糖原磷酸化酶水解糖原分解糖原脱支酶1（葡萄糖转移酶）异构糖原分解糖原（分支）脱支酶2（α-1,6-葡萄糖苷酶）水解糖原分解糖原ALA合酶转酰基血红素合成琥珀酰CoA、甘氨酸ALA脱水酶脱水缩合血红素合成ALA卟胆原脱氨酶脱氨血红素合成卟胆原（PBG）尿卟啉原Ⅲ同合酶脱氨血红素合成线状四吡咯尿卟啉原Ⅲ脱羧酶脱羧血红素合成尿卟啉原Ⅲ粪卟啉原Ⅲ氧化脱羧酶氧化脱羧血红素合成粪卟啉原Ⅲ原卟啉原Ⅸ氧化酶氧化血红素合成原卟啉原Ⅸ亚铁螯合酶结合血红素合成原卟啉Ⅸ二磷酸甘油酸变位酶异构2,3-BPG支路1,3-二磷酸甘油酸二磷酸甘油酸磷酸酶水解2,3-BPG支路2,3-BPG(2,3-二磷酸甘油酸)、复合体Ⅰ：NADH-Q还原酶脱电子呼吸链NADH、H+、CoQ复合体Ⅱ：琥珀酸-Q还原酶脱电子呼吸链FADH2、CoQ复合体Ⅲ：细胞色素还原酶脱电子呼吸链QH2，细胞色素c复合体Ⅳ：细胞色素氧化酶脱电子呼吸链还原性细胞色素c、氧原子ATP合成酶（ATP合酶）磷酸化呼吸链ADP、Piα-磷酸甘油脱氢酶加氢α-磷酸甘油穿梭磷酸二羟丙酮、H+α-磷酸甘油脱氢酶*脱氢α-磷酸甘油穿梭α-磷酸甘油、CoQ过氧化氢酶氧化线粒体外氧化体系H2O2过氧化物酶氧化线粒体外氧化体系H2O2、R超氧化物歧化酶（SOD）氧化线粒体外氧化体系H+、O2-胰脂酶水解脂类的消化三酰甘油、H2O磷脂酶A2水解脂类的消化磷脂、H2O胆固醇酯酶水解脂类的消化胆固醇酯脂酰CoA合成酶转酰基甘油一酯途径脂肪酸、CoASH、ATP脂酰CoA转移酶转酰基甘油一酯途径2-单酰甘油、脂酰CoA三酰甘油脂肪酶水解脂肪动员三酰甘油、H2O二酰甘油脂肪酶水解脂肪动员二酰甘油、H2O单酰甘油脂肪酶水解脂肪动员单酰甘油、H2O脂酰CoA合成酶*转酰基脂肪酸β-氧化脂肪酸、CoASH、ATP肉碱脂酰转移酶Ⅰ转酰基脂肪酸β-氧化脂酰CoA、肉碱肉碱-脂酰肉碱转位酶转酰基?脂肪酸β-氧化脂酰肉碱（外）、肉碱（内）肉碱脂酰转移酶Ⅱ转酰基脂肪酸β-氧化CoASH、脂酰肉碱脂酰CoA脱氢酶脱氢脂肪酸β-氧化脂酰CoA（C n+2)烯脂酰CoA水合酶加水脂肪酸β-氧化反式⊿2-烯脂酰CoA、H2Oβ-羟脂酰脱氢酶脱氢脂肪酸β-氧化L(+)-β-羟脂酰CoA（β-酮脂酰）硫解酶硫解脂肪酸β-氧化β-酮脂酰CoA、CoASH丙酰CoA羧化酶等羧化、异构奇碳脂肪酸氧化丙酰CoA、CO2、ATP乙酰乙酰CoA硫解酶转酰基酮体生成乙酰CoAHMG-CoA合酶缩合酮体生成乙酰乙酰CoA、乙酰CoA、H2O HMG-CoA裂解酶分解酮体生成HMG-CoAβ-羟基丁酸脱氢酶加氢酮体生成乙酰乙酸β-羟基丁酸脱氢酶*脱氢酮体氧化β-羟基丁酸琥珀酰CoA转硫酶转酰基酮体氧化乙酰乙酸、琥珀酰CoA乙酰乙酸硫激酶转酰基酮体氧化乙酰乙酸、CoASH、ATP乙酰乙酰CoA硫解酶*转酰基酮体氧化乙酰乙酰CoA、CoASH甘油磷酸激酶磷酸化甘油氧化分解甘油、ATP磷酸甘油脱氢酶脱氢甘油氧化分解3-磷酸甘油柠檬酸裂解酶转酰基柠檬酸-丙酮酸循环柠檬酸、CoASH、ATP苹果酸酶脱羧柠檬酸-丙酮酸循环苹果酸乙酰CoA羧化酶羧化脂肪酸合成乙酰CoA、ATP、CO2、H2O乙酰基转移酶转酰基脂肪酸合成乙酰CoA、（β-酮脂酰合酶）丙二酰转移酶转酰基脂肪酸合成乙酰-酶复合物、丙二酰CoAβ-酮脂酰合酶脱羧脂肪酸合成乙酰-丙二酰-酶复合物β-酮脂酰还原酶加氢脂肪酸合成β-酮脂酰～S-ACPβ-羟脂酰脱水酶（水合酶）脱水脂肪酸合成β-羟基丁酰～S-ACPΔ2-烯脂酰还原酶加氢脂肪酸合成Δ2-烯脂酰～S-ACP长链脂酰硫酯酶水解脂肪酸合成软脂酰～S-ACP、H2O脂肪酸合成酶系合成脂肪酸合成乙酰CoA、丙二酰CoA、ATP、C （人）脂肪酸去饱和酶脱氢不饱和脂酸合成饱和脂肪酸脂酰CoA转移酶*转酰基甘油二酯途径3-磷酸甘油、脂酰CoA磷脂酸磷脂酶脱磷酸甘油二酯途径磷脂酸脂酰CoA转移酶*2转酰基甘油二酯途径1,2-甘油二酯、脂酰CoA CTP：磷酸乙醇胺胞苷转移酶转苷甘油二酯合成途径磷酸乙醇胺、CTPCTP：磷酸胆碱胞苷转移酶转苷甘油二酯合成途径磷酸胆碱、CTP（转移酶）转苷甘油二酯合成途径1,2-甘油二酯、CDP-磷酸乙醇（转移酶）*转苷甘油二酯合成途径1,2-甘油二酯、CDP-磷酸乙醇心磷脂合成酶转苷CDP-甘油二酯合成途C DP-甘油二酯、磷脂酰甘油磷脂酰肌醇合成酶转苷CDP-甘油二酯合成途C DP-甘油二酯、磷脂酰肌醇乙酰乙酰CoA硫解酶*转酰基甲羟戊酸途径乙酰CoAHMG-CoA合酶*缩合甲羟戊酸途径乙酰乙酰CoA、乙酰CoA、H2O甲羟戊酸途径HMG-CoAHMG-CoA还原酶加氢、脱酰基胆固醇合成甲羟戊酸（鲨烯合成酶系）Ⅰ磷酸化、脱羧（鲨烯合成酶系）Ⅱ异构、缩合胆固醇合成异戊烯焦磷酸（5C）胆固醇合成鲨烯（30C）（形成胆固醇酶系）环化、脱羧等脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶（ACAT）转酰基胆固醇酯化胆固醇、脂酰CoA卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）转酰基胆固醇酯化胆固醇、卵磷脂脂蛋白脂肪酶水解血浆脂蛋白代谢CM\VLDL肝脂肪酶水解血浆脂蛋白代谢CM残粒\VLDL残粒加单氧酶系氧化肝的生物转化ⅠRH、O2单胺氧化酶系氧化肝的生物转化Ⅰ胺、O2、H2O脱氢酶系：肝细胞醇脱氢酶氧化肝的生物转化Ⅰ乙醇脱氢酶系：醛脱氢酶氧化肝的生物转化Ⅰ乙醛硝基还原酶还原肝的生物转化Ⅰ硝基化合物偶氮还原酶还原肝的生物转化Ⅰ偶氮化合物水解酶系水解肝的生物转化Ⅰ酯类\酰胺类\糖苷类化合物、UDP-葡萄糖醛酸转移酶转酰基肝的生物转化Ⅱ醇\酚\胺\羧酸类化合物、UDP 硫酸转移酶转酰基肝的生物转化Ⅱ类固醇\酚\胺\芳香胺类化合物谷胱甘肽S-转移酶转酰基肝的生物转化Ⅱ芳香卤类\烷烃基\硝基化合物乙酰转移酶转酰基肝的生物转化Ⅱ芳香胺类化合物、乙酰CoA氨基酸N-酰基转移酶转酰基肝的生物转化Ⅱ自由羧基化合物、乙酰CoA甲基转移酶转酰基肝的生物转化Ⅱ羟基\硫基\氨基化合物、SAM 7α-羟化酶羟化游离胆汁酸生成胆固醇、O2微粒体血红素加氧酶加氧胆红素生成血红素、O2胆绿素还原酶加氢胆红素生成胆绿素UDP-葡萄糖醛酸转移酶*转酰基结合胆红素生成胆红素、UDPGA（肠菌酶）脱离胆素生成胆红素葡萄糖醛酸酯磷酸核糖焦磷酸激酶磷酸化PRPP的生成5-磷酸核糖、ATPIMP的合成PRPP、谷氨酰胺、H2OPRPP酰胺转移酶脱磷酸、转酰GAR合成酶缩合IMP的合成5-PRA、甘氨酸、ATPGAR甲酰转移酶转酰基IMP的合成GAR、N10-甲酰FH4FGAM合成酶亚氨基化IMP的合成FGAR、谷氨酰胺、ATPAIR合成酶环化IMP的合成FGAM、ATPAIR羧化酶羧化IMP的合成AIR、CO2、ATPSAICAR合成酶缩合IMP的合成CAIR、天冬氨酸、ATP SAICAR裂解酶水解IMP的合成SAICAR、H2OAICAR甲酰转移酶转酰基IMP的合成AICAR、N10-甲酰FH4次黄嘌呤核苷酸合成酶环化IMP的合成FAICAR腺苷酸代琥珀酸合成酶缩合AMP的合成IMP、天冬氨酸、GTP腺苷酸代琥珀酸裂解酶水解AMP的合成腺苷酸代琥珀酸、H2OIMP脱氢酶脱氢GMP的合成IMP、H2OGMP合成酶亚氨基化GMP的合成XMP、谷氨酰胺、ATP（激酶）磷酸化NTP的生成NMP\dNMP、Pi腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT）转移嘌呤核苷酸补救合成腺嘌呤、PRPP次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HG转移嘌呤核苷酸补救合成次黄嘌呤\鸟嘌呤、PRPP腺苷激酶磷酸化嘌呤核苷酸补救合成腺苷、ATP核苷酸酶脱磷酸嘌呤核苷酸降解AMP\GMP核苷脱氨酶脱氨嘌呤核苷酸降解腺苷嘌呤核苷酸降解次黄苷\鸟苷、Pi嘌呤核苷磷酸化酶磷酸化、水解黄嘌呤氧化酶氧化嘌呤核苷酸降解次黄嘌呤、O2、H2O鸟嘌呤脱氨酶脱氨嘌呤核苷酸降解鸟嘌呤、H2O黄嘌呤氧化酶*氧化嘌呤核苷酸降解黄嘌呤、O2、H2O氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ（CPSⅡ）缩合、磷酸化UMP的合成ATP、CO2、H2O、谷氨酰胺UMP的合成氨基甲酰磷酸、天冬氨酸天冬氨酸氨基甲酰转移酶（ATCase）脱磷酸、缩合二氢乳清酸酶环化UMP的合成氨基酰天冬氨酸二氢乳清酸脱氢酶脱氢UMP的合成二氢乳清酸嘧啶磷酸核糖转移酶转移UMP的合成乳清酸、PRPPOMP脱羧酶脱羧UMP的合成乳清酸核苷酸（OMP）CTP合成酶氨基化CTP的合成UTP、谷氨酰胺、ATP嘧啶磷酸核糖转移酶*转移嘧啶核苷酸补救合成嘧啶、PRPP尿苷激酶磷酸化嘧啶核苷酸补救合成尿嘧啶核苷、ATP（脱氨基酶）脱氨嘧啶核苷酸分解代谢胞嘧啶、H2O嘧啶核苷酸分解代谢尿嘧啶、H2O尿嘧啶分解酶系加氢、开环、嘧啶核苷酸分解代谢胸腺嘧啶、H2O胸腺嘧啶分解酶系加氢、开环、核糖核苷酸还原酶还原脱氧核苷酸的生成NDP、还原型硫氧还蛋白硫氧还蛋白还原酶还原脱氧核苷酸的生成氧化型硫氧还蛋白γ-谷氨酰基转移酶转酰基γ-谷氨酰基循环谷胱甘肽(GSH)、氨基酸γ-谷氨酸环化转移酶水解、环化γ-谷氨酰基循环γ-谷氨酰氨基酸5-氧脯氨酸酶水解γ-谷氨酰基循环5-氧脯氨酸、ATP（肽酶）水解γ-谷氨酰基循环半胱氨酰甘氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶合成γ-谷氨酰基循环半胱氨酸、谷氨酸、ATP谷胱甘肽合成酶合成γ-谷氨酰基循环γ-谷氨酰半胱氨酸、甘氨酸、ATP 泛素活化酶转酰基泛素介导的蛋白质降泛素、泛素活化酶、ATP泛素-泛素活化酶转酰基泛素介导的蛋白质降泛素-泛素活化酶、泛素载体蛋泛素-蛋白连接酶转酰基泛素介导的蛋白质降蛋白质、泛素-泛素载体蛋白丙氨酸氨基转移酶（ALT）转氨基转氨基作用谷氨酸、丙酮酸心肌天冬氨酸氨基转移酶（AST）转氨基转氨基作用谷氨酸、草酰乙酸L-谷氨酸脱氢酶脱氢、脱氨氧化脱氨基作用L-谷氨酸、H2O谷氨酰胺合成酶氨基化氨的储存和运输NH3、谷氨酸谷氨酰胺酶脱氨氨的储存和运输谷氨酰胺氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPSⅠ）合成尿素合成H2O、CO2、NH3、ATP鸟氨酸氨基甲酰转移酶（OCT）转酰基尿素合成鸟氨酸、氨基甲酰磷酸精氨酸代琥珀酸合成酶（ASS）缩合尿素合成瓜氨酸、天冬氨酸、ATP精氨酸代琥珀酸裂解酶（ASL）裂解尿素合成精氨酸代琥珀酸精氨酸酶水解尿素合成精氨酸、H2O（氨基酸脱羧酶）脱羧氨基酸脱羧基作用氨基酸L-谷氨酸脱羧酶脱羧氨基酸脱羧基作用L-谷氨酸磺酸丙氨酸脱羧酶脱羧氨基酸脱羧基作用磺酸丙氨酸组氨酸脱羧酶脱羧氨基酸脱羧基作用L-组氨酸色氨酸羟化酶羟化氨基酸脱羧基作用色氨酸5-羟色胺酸脱羧酶脱羧氨基酸脱羧基作用5-羟色氨酸鸟氨酸脱羧酶脱羧氨基酸脱羧基作用鸟氨酸SAM脱羧酶脱羧氨基酸脱羧基作用S-腺苷甲硫氨酸（SAM）氨丙基转移酶转移氨基酸脱羧基作用腐胺、脱羧基SAM氨丙基转移酶*转移氨基酸脱羧基作用亚精胺（精脒）、脱羧基SAM 二氢叶酸合成酶合成一碳单位代谢二氢蝶呤啶、对氨基苯甲酸、二氢叶酸还原酶还原一碳单位代谢FH2、[H]?腺苷转移酶转移含硫氨基酸代谢蛋氨酸、ATP甲基转移酶转甲基含硫氨基酸代谢S-腺苷甲硫氨酸（SAM）、甲基腺苷同型半胱氨酸酶水解含硫氨基酸代谢S-腺苷同型半胱氨酸、H2O甲基转移酶*转甲基含硫氨基酸代谢同型半胱氨酸、甲基FH4脒基转移酶转移肌酸和磷酸肌酸代谢精氨酸、甘氨酸甲基转移酶*2转甲基肌酸和磷酸肌酸代谢胍乙酸、S-腺苷甲硫氨酸（SA 肌酸激酶（CK）磷酸化肌酸和磷酸肌酸代谢肌酸、ATP（肌酸环化酶）环化肌酸和磷酸肌酸代谢肌酸（磷酸肌酸脱磷酸酶）脱磷酸肌酸和磷酸肌酸代谢磷酸肌酸苯丙氨酸羟化酶羟化芳香族氨基酸代谢苯丙氨酸、O2、FH4苯丙氨酸转氨酶转氨基芳香族氨基酸代谢苯丙氨酸酪氨酸羟化酶羟化芳香族氨基酸代谢酪氨酸酪氨酸酶羟化芳香族氨基酸代谢酪氨酸酪氨酸转氨酶转氨基芳香族氨基酸代谢酪氨酸（支链氨基酸转氨酶）转氨基支链氨基酸代谢（缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸生成物辅酶/辅基激活剂抑制剂GSSG、H2OGSH NADP+6-磷酸葡萄糖、ADP Mg2+6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖、ADP Mg2+6-磷酸果糖6-磷酸果糖Mg2+1,6-二磷酸果糖Mg2+AMP、ADP、F-6-P、F柠檬酸、ATP磷酸二羟丙酮、3-磷酸甘油醛3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸NAD+3-磷酸甘油酸、ATP Mg2+2-磷酸甘油酸Mg2+磷酸烯醇式丙酮酸、H2O丙酮酸、ATP K+、Mg2+1,6-二磷酸果糖丙氨酸、高ATP水平乳酸NADH、H+丙酮酸NAD+2,6-二磷酸果糖、ADP6-磷酸果糖、Pi羟乙基TPP焦磷酸硫胺素（TPP）乙酰CoA、二氢硫辛酸二氢硫辛酸、辅酶A硫辛酸FAD（直接）、NAD+柠檬酸、CoASH ADP ATP、柠檬酸、NADH、琥珀酰CoA 异柠檬酸α-酮戊二酸、CO2NAD+ADP、Ca2+ATP琥珀酰CoA、CO2NAD+、硫辛酸、FAD、TPP乙酰CoA、琥珀酰CoA、NAD琥珀酸、CoASH、GTP延胡索酸FAD丙二酸苹果酸草酰乙酸NAD+6-磷酸葡萄糖内酯NADP+NADPH6-磷酸葡萄糖酸5-磷酸核酮糖、CO2NADP+5-磷酸核糖草酰乙酸、ADP+Pi生物素磷酸烯醇式丙酮酸、GDP、CO2天冬氨酸，α-酮戊二酸6-磷酸果糖、Pi葡萄糖、Pi1-磷酸葡萄糖UDPG、PPi糖原（+1）ATP、6-P-G糖原（分支）糖原（-1）AMP，Ca+ATP、6-P-G、葡萄糖糖原糖原（脱支）ALA、CO2、CoASH磷酸吡哆醛（维生素B6）血红素/高铁血红素Pb卟胆原（PBG）线状四吡咯、NH3尿卟啉原Ⅲ、NH3粪卟啉原Ⅲ、CO2原卟啉原Ⅸ原卟啉Ⅸ血红素Pb2,3-BPG(2,3-二磷酸甘油酸)3-磷酸甘油酸、PiQH2、NAD+FMN、Fe-S鱼藤酮、安密妥、粉蝶酶素QH2、FAD FAD、Fe-SCoQ、还原性细胞色素c血红素b-562、血红素b-566、血红素c1、Fe-S抗霉素A、二巯基丙醇细胞色素c、H2O血红素a、血红素a3、CuA和CuB CO、CN-、叠氮化物ATP ADP（主要），甲状腺素α-磷酸甘油NADH、H+磷酸二羟丙酮、QH2FAD、Fe-SH2O、O2H2O、ROH2O2、O22-单酰甘油、游离脂肪辅脂酶溶血磷脂、游离脂肪酸（FFA）胆固醇、游离脂肪酸（FFA）脂酰CoA、AMP、PPi三酰甘油、CoASH三酰甘油、游离脂肪酸（FFA）肾上腺素、胰高血糖胰岛素单酰甘油、游离脂肪酸（FFA）甘油、游离脂肪酸（FFA）脂酰CoA、AMP、PPiCoASH、脂酰肉碱脂酰肉碱（内）、肉碱（外）脂酰CoA、肉碱反式⊿2-烯脂酰CoA FADL(+)-β-羟脂酰CoAβ-酮脂酰CoA NAD+脂酰CoA（C n)、乙酰CoA琥珀酰CoA、ADP、Pi乙酰乙酰CoA、CoASHHMG-CoA乙酰乙酸、乙酰CoAβ-羟基丁酸NADH、H+乙酰乙酸NAD+乙酰乙酰CoA、琥珀酸乙酰乙酰CoA、AMP、PPi乙酰CoA3-磷酸甘油、ADP磷酸二羟丙酮NAD草酰乙酸、乙酰CoA、ADP、Pi丙酮酸丙二酰CoA、ADP、Pi生物素、Mn2+柠檬酸、异柠檬酸、长链脂酰CoA、胰高血糖素乙酰-酶复合物、CoASH乙酰-丙二酰-酶复合物、CoASHβ-酮脂酰～S-ACP、CO2β-羟基丁酰～S-ACPNADPH、H+Δ2-烯脂酰～S-ACP、H20丁酰～S-ACP NADPH、H+软脂酸、（β-酮脂酰合酶）软脂酸、CO2、H2O、AD NADPH、H+单不饱和脂肪酸磷脂酸、CoASH1,2-甘油二酯、Pi三酰甘油、CoASHCDP-磷酸乙醇胺、PPiCDP-磷酸胆碱、PPi脑磷脂、CMP卵磷脂、CMP心磷脂、CMP磷脂酰肌醇、CMP乙酰乙酰CoA、CoASHHMG-CoA甲羟戊酸、CoASH NADPH、H+胰岛素、甲状腺素、胰高血糖素异戊烯焦磷酸鲨烯（30C）胆固醇、CO2胆固醇酯胆固醇酯、溶血卵磷脂CM残粒\VLDL残粒甘油、FFA、溶血磷脂等ROH、H2O NADPH、H+醛、NH3、H2O2乙醛乙酸氨基化合物二氢偶氮化合物（裂解）（产物）（产物）、UDP（产物）、PAP（产物）、CoASH（产物）、CoASH（谷胱甘肽结合产物）（产物）、S-腺苷同型半胱氨酸7α-羟胆固醇NADPH、H+维生素C、甲状腺素胆绿素、CO、Fe3+NADPH、H+血红素胆红素NADPH、H+胆红素葡萄糖醛酸酯、UDP胆红素、（葡萄糖醛酸）PRPP、AMP ADP5-PRA、谷氨酸、PPi Mg2+ATP、PRPP AMP、ADP、别嘌呤醇、6-巯GAR、ATP、Pi Mg2+FGAR、FH4FGAM、谷氨酸、ADP、PiAIR、ADP、Pi Mg2+CAIR、ADP、Pi生物素SAICAR、ADP、PiAICAR、延胡索酸FAICAR、FH4IMP、H2O腺苷酸代琥珀酸、GDP、Pi GTP AMP、6-巯基嘌呤AMP、延胡索酸GTP AMPXMP NAD+ATP GMP、6-巯基嘌呤GMP、谷氨酸、ADP、Pi ATP GMPNTP\dNTPATP、PPiITP\UTP、Ppi6-巯基嘌呤AMP、ADP腺苷\鸟苷次黄苷次黄嘌呤\鸟嘌呤、5-磷酸核糖黄嘌呤、H2O2黄嘌呤、NH3尿酸、H2O2氨基甲酰磷酸、ADP、Pi、谷氨酸PRPP、ATP UMP氨基酰天冬氨酸、Pi ATP氨基酰天冬氨酸、CTP 二氢乳清酸、H2O乳清酸NAD+乳清酸核苷酸PRPPUMP、CO2CTP、谷氨酸、ADP、Pi嘧啶核苷酸、PpiUMP、ADP尿嘧啶、NH3β-丙氨酸、NH3、CO2N ADPH\NADH、H+NADPH\NADH、H+β-氨基异丁酸、NH3、CO2dNDP、H2O、氧化型硫氧还蛋白还原型硫氧还蛋白NADPH、H+γ-谷氨酰氨基酸、半胱氨酰甘氨酸氨基酸、5-氧脯氨酸谷氨酸、ADP、Pi甘氨酸、半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸、ADP、Pi谷胱甘肽、ADP、Pi泛素-泛素活化酶、AMP、Ppi泛素-泛素活化酶、泛素活化酶泛素-蛋白质α-酮戊二酸、丙氨酸磷酸吡哆醛（维生素B6）磷酸吡哆醛（维生素B6）α-酮戊二酸、天冬氨酸α-酮戊二酸、NH3NADPH\NADH、H+GDP、ADP GTP、ATP谷氨酰胺NH3、谷氨酸氨基甲酰磷酸、ADP、P Mg2+N-乙酰谷氨酸（AGA）瓜氨酸、Pi（磷酸形式）精氨酸代琥珀酸、H2O、AMP、PPi精氨酸、延胡索酸尿素、鸟氨酸胺类、CO2GABA、CO2牛磺酸、CO2组胺、CO25-羟色氨酸5-羟色胺、CO2腐胺、CO2脱羧基SAM、CO2亚精胺（精脒）、5'-甲基-S-腺苷精胺FH2磺胺类药物FH4氨甲蝶呤S-腺苷甲硫氨酸（SAM）、PPi、PiS-腺苷同型半胱氨酸、甲基化产物同型半胱氨酸、腺苷蛋氨酸、FH4鸟氨酸、胍乙酸肌酸、S-腺苷同型半胱氨酸磷酸肌酸、ADP肌酐、H2O肌酐、Pi酪氨酸、H2O、FH2苯丙酮酸多巴（3,4-二羟苯丙氨酸）多巴（3,4-二羟苯丙氨C u2+羟苯丙酮酸相应的脂酰CoA调节方式其他其他Ⅱ激素调节，变构调节关键酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ广泛，同工酶，胰岛素，产物的反馈抑制激素调节，变构调节，共关键酶Ⅳ肝，胰岛素，同工酶激素调节关键酶胰岛素底物水平磷酸化底物水平磷酸化激素调节关键酶胰高血糖素使酶失活同工酶5种同工酶同工酶产物激活6-磷酸果糖激酶-2变构调节，化学修饰丙酮酸脱氢酶复合体、含维生素B1变构调节，化学修饰丙酮酸脱氢酶复合体、含硫辛酸、泛酸变构调节，化学修饰丙酮酸脱氢酶复合体、含维生素B2、PP、NADH、琥珀酰CoA关键酶柠檬酸-丙酮酸循环中间产物顺乌头酸、H2O关键酶第一次氧化脱羧变构调节，化学修饰关键酶第二次氧化脱羧底物水平磷酸化竞争性抑制反向进行可使草酰乙酸穿出线粒体膜反馈抑制关键酶主要受NADPH/NADP+比值调节不可逆不可逆包括磷酸戊糖异构酶和磷酸戊糖差向酶激素调节，反馈抑制关键酶线粒体激素调节，反馈抑制关键酶线粒体/胞液另：苹果酸/天冬氨酸穿梭（肝和心肌）激素调节，反馈抑制关键酶激素调节，反馈抑制关键酶反向进行可将1-P-G转化为6-P-G葡萄糖活化共价修饰，变构调节关键酶作用于α-1,4糖苷键，肾上腺素/胰高血糖素抑制作用于α-1,6糖苷键共价修饰，变构调节关键酶作用于α-1,4糖苷键，至距分支4个残基处，肾上腺素/胰高血糖素促进至距分支1个残基处作用于α-1,6糖苷键激素调节，反馈抑制限速酶ALA（δ-氨基-γ-酮戊酸），缺氧，雄激素和睾酮标志酶密妥、粉蝶酶素完全镶嵌在线粒体内膜中，有质子泵功能线粒体内膜基质侧，无质子泵功能完全镶嵌在线粒体内膜中，有质子泵功能完全镶嵌在线粒体内膜中，有质子泵功能受体调节（？）完全镶嵌在线粒体内膜中、解偶联剂：寡霉素神经组织和骨骼肌（胞质）神经组织和骨骼肌（线粒体)，生成1.5分子ATP清除超氧阴离子（一种自由基）小肠小肠，中间产物是二酰甘油激素调节限速酶脂肪组织，组织脂肪酶不受激素影响脂肪组织脂肪组织内质网、线粒体外膜外限速酶线粒体外膜内线粒体内膜同工酶线粒体内膜内1.5ATP2.5ATP限速酶β-羟-β-甲戊二酸单酰CoA部分自发脱羧生成丙酮心、肾、脑及骨骼肌的线粒体肾、心和脑的线粒体心、肾、脑及骨骼肌线粒体可使游离甘油得到利用α-磷酸甘油穿梭有类似的反应合成脂肪酸，反向：柠檬酸合酶共价修饰，变构调节，激限速酶生物素起固定CO2和转移羧基的作用脂肪酸合成酶系⑴脂肪酸合成酶系⑵脂肪酸合成酶系⑶脂肪酸合成酶系⑷脂肪酸合成酶系⑹脂肪酸合成酶系⑸脂肪酸合成酶系⑺胞质中进行肝中进行肝、脂肪细胞肝、脂肪细胞肝、脂肪细胞β-羟-β-甲戊二酸单酰CoA激素调节，反馈抑制，共限速酶内质网5C（5C'+5C*2)*2→30C30C→27C+3CO2见于LDL受体途径见于HDL代谢外周组织外周组织酯酶、糖苷酶、酰胺酶等葡萄糖醛酸结合反应，存在于肝脏微粒体硫酸结合反应，3’-磷酸腺苷-5’-磷酰硫酸谷胱甘肽结合反应乙酰基结合反应甘氨酸结合反应甲基结合反应、S-腺苷半胱氨酸激素调节限速酶产物经一系列反应生成胆酸和鹅脱氧胆酸限速酶三种同工酶游离胆红素→结合胆红素（一酯或二酯）反馈抑制PRPP：5-磷酸核糖-1-焦磷酸反馈抑制、竞争性抑制限速酶谷氨酰胺核糖焦磷酸酰胺转移酶；5-PRA：5-磷酸核糖胺GAR：甘氨酰胺核苷酸FGAR：甲酰甘氨酰胺核苷酸FGAM：甲酰甘氨咪核苷酸AIR：5-氨基咪唑核苷酸CAIR：5-氨基咪唑4-羧酸核苷酸SAICAR：5-氨基咪唑4-（N-琥珀基）甲酰胺核苷酸AICAR：5-氨基咪唑4-氨甲酰核苷酸FAICAR：5-甲酰氨基咪唑4-氨甲酰核苷酸反馈抑制、竞争性抑制反馈抑制反馈抑制、竞争性抑制XMP：黄嘌呤核苷酸反馈抑制竞争性抑制R-5-P：汤变构调节反馈抑制限速酶变构调节对胞嘧啶不起作用N代表A、G、U、C等碱基关键酶活化传递识别，与赖氨酸-ε氨基形成“异肽键”又名谷丙转氨酶（GPT）又名谷草转氨酶（GOT）变构调节反应可逆，可与转氨酶联合参与联合脱氨基存在于脑、肌肉存在于肝、肾变构调节关键酶存在于线粒体限速酶GABA（γ-氨基丁酸）是重要的抑制型神经递质L-半胱氨酸氧化成磺酸丙氨酸。

考研生化酶d31

A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
三、酶的组成分类
根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类：单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质. 结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，其分
子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分. 结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质
二. 酶的分类
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
Hale Waihona Puke OHCH2OHCH2OH
O OH
OH
OH
二. 酶的分类
6、合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。
（3）诱导契合学说
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.
3．反应条件温和
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4.酶活力可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。
化合物的生理意义】 1959年 Sutherland cAMP的发现----→酶与激素的关系 1970年 Restriction enzyme的发现-----→基因工程

生化心肌酶谱结果

生化心肌酶谱（也称为心肌酶学检查）是用于检测心肌损伤的一组生化指标。

主要包括肌酸激酶（CK）、肌酸激酶同工酶（CK-MB）、肌红蛋白（Myo）和心肌肌钙蛋白（cTn）等指标。

它们在心肌细胞受损或坏死时会释放到血液中，用于诊断和评估心肌梗死、心肌炎等心脏疾病。

心肌酶谱结果的解释通常会包括这些指标的测量值和参考范围。

具体结果的解释会根据每个指标的测量值和患者的临床情况来进行综合分析。

一般情况下，心肌酶谱异常升高可能是心肌损伤的指示，而正常范围内的结果则通常表示心肌功能正常。

这里列举一些常见的心肌酶谱指标及其可能的解释：
肌酸激酶（CK）：正常范围通常为50-200 U/L。

升高可能与心肌损伤、骨骼肌疾病或其他器官损伤有关。

肌酸激酶同工酶（CK-MB）：正常范围通常为0-25 U/L。

升高可能表示心肌损伤，尤其是心肌梗死。

肌红蛋白（Myo）：正常范围通常为0-5 ng/mL。

升高可能与急性心肌梗死有关。

心肌肌钙蛋白（cTn）：正常范围通常为0-0.03 ng/mL。

升高可能表示心肌损伤，是心肌梗死诊断的敏感指标。

生物化学大一酶知识点总结

生物化学大一酶知识点总结酶作为生物体内的催化剂，在生命体系中扮演着至关重要的角色。

了解和掌握酶的基本知识对于生物化学的学习至关重要。

本文将对大一生物化学中的酶知识点进行总结，并帮助读者全面了解酶的结构、功能以及与底物的相互作用。

以下是酶的相关知识点总结：1. 酶的定义和特性- 酶是一种生物催化剂，可以加速化学反应的速率，但在反应结束后酶本身不发生改变。

- 酶可以在更温和的条件下进行反应，促进底物分子之间的相互作用。

- 酶具有高度的反应特异性，因为其活性位点能够与特定的底物结合，而不影响其他分子。

2. 酶的分类- 酶可以根据底物的种类分为氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等。

- 根据反应位置，酶可分为细胞质酶、溶液中酶和膜酶等。

- 酶还可以通过命名法分类，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。

3. 酶的结构- 酶通常由蛋白质组成，但也有一些例外，如核酸酶。

- 酶的结构包括原核生物酶和真核生物酶，其中原核生物酶结构较为简单。

- 酶的构象通常由原子团体组成，如氨基酸残基和辅助因子。

4. 酶的活性- 酶的活性受到环境因素的影响，如温度、pH值和底物浓度。

- 酶的最适温度和最适pH值可以通过对酶的研究和实验确定。

- 酶底物的浓度会影响酶的活性，过高或过低的底物浓度可能抑制酶的催化效果。

5. 酶的底物结合- 酶通过与底物的特异性相互作用来催化化学反应。

- 酶底物结合的过程可以通过解离常数（Km值）和最大反应速率（Vmax值）来描述。

- 酶底物复合物的形成可以通过米氏方程来表示，即v =Vmax*[S]/(Km+[S])。

6. 酶的抑制- 酶的活性可以被抑制剂所抑制，分为竞争性抑制和非竞争性抑制。

- 竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合，降低反应速率。

- 非竞争性抑制剂通过与酶的其他部位结合而不是活性位点，影响酶的构象。

7. 酶与温度的关系- 温度是影响酶活性的重要因素，酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后酶的构象可以被破坏。

酶的生化概念

酶的生化概念酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，是生物体内各种代谢反应发生的催化剂。

酶可以加速反应速率，降低反应能量，实现生物体内各种代谢反应，维持生命的正常运转。

酶在生物体内的功能非常重要，是生物体内所有化学反应的基础。

生物体内的代谢反应大部分都发生在细胞内，在细胞内有许多酶催化的代谢途径，如糖酵解、蛋白质合成、脂质代谢等。

酶能够识别特定底物，并将其转换为产物。

酶催化的反应速率比非酶催化的反应速率快得多。

这是因为酶能够降低反应的活化能，使底物分子更容易进入中间状态，从而加速反应的进行。

酶的结构是其功能的基础。

酶分子通常由几十到几千个氨基酸残基组成，具有复杂的三维空间结构。

酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些多肽链通过非共价键或共价键相互连接在一起。

酶的结构可以分为原卟啉结构、锌指结构、平面网状结构等。

酶的活性部位通常位于酶分子的特定区域，其结构具有与底物结构相互配合的特点。

活性部位通常由氨基酸残基组成，通过静电作用力、氢键、范德华力等方式与底物结合。

底物分子与酶活性部位结合后，酶与底物形成酶底物复合物，通过改变底物分子的构象或环境，降低反应的活化能，使反应更容易进行。

酶的催化机制主要有两类：酶亲和力和酶反应速率。

酶亲和力是指酶与底物之间的结合能力，即酶与底物之间的能量吸引力。

酶亲和力的大小影响着反应的进程和速率。

酶具有高度的底物特异性，一种酶通常只催化一种或几种高度结构相似的底物。

酶的亲和力与底物之间的相互作用力有很大关系，如氢键、疏水作用等。

酶的反应速率是指酶催化反应的速度。

酶通过降低反应的活化能，加速反应的进行。

酶可以通过多种途径增强反应的速率，如扩大底物的有效碰撞率、改变底物分子的构象、改变反应物的电荷分布等。

酶催化的反应速率通常比非酶催化的反应速率快几十万倍甚至更多。

这主要是由于酶能降低反应的活化能，使反应更容易发生。

酶的活性受到许多因素的影响。

酶的活性可以受到温度、pH值、底物浓度和酶的浓度等条件因素的影响。