最新[研究生入学考试]王镜岩生化第三版考研课件 第31章 氨基酸及其重要衍生物的合成代谢-药学医学精
《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，那么属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反响经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
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C．通过对各个蛋白质专一的载体传送
D．膜内外同类蛋白质交换传送
【答案】B
【解析】线粒体蛋白质的跨膜运送一般来说需要导肽的牵引，导肽牵引 蛋白质跨越线粒体膜时，除了需要能源以外，导肽形成两亲（兼有亲水 和疏水基团）的α-螺旋结构是比较重要的；另外，被牵引的蛋白质分子 在跨膜运送过程中呈解折叠状态也是必需的，待运送完成后，解折叠状 态又可转变恢复成折叠状态。另外，在线粒体蛋白质跨膜运送过程中， 还有一些蛋白因子也参与了这一过程。
四、简答题
高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物，高能化合物 的类型有哪些？各举一例。[中国科学院2007研]
答：高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物。高能化 合物类型有：
（1）磷氧键型：如三磷酸核苷和二磷酸核苷、氨甲酰磷酸。
（2）氮磷键型：如磷酸肌酸。
（3）硫酯键型：如酰基－CoA。
第24章 生物氧化—电子传递和氧 化磷酸化作用 第25章 戊糖磷酸途径和糖的其他 代谢途径 第26章 糖原的分解和生物合成 第27章 光合作用 第28章 脂肪酸的分解代谢 第29章 脂类的生物合成 第30章 蛋白质降解和氨基酸的分 解代谢 第31章 氨基酸及其重要衍生物的
生物合成 第32章 生物固氮 第33章 核酸的降解和核苷酸代谢 第34章 DNA的复制和修复 第35章 DNA的重组 第36章 RNA的生物合成和加工 第37章 遗传密码 第38章 蛋白质合成及转运 第39章 细胞代谢与基因表达调控 第40章 基因工程及蛋白质工程
B．NADPH C．FMNH2 D．FADH2 【答案】B 【解析】NADPH通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链 接受氧化，只是在特殊酶的作用下，NADPH上的H被转移到NAD+上， 然后以NADH的形式进入呼吸链。 4．肌肉组织中肌肉收缩所需的大部分能量是以哪一种形式贮存的？ （ ）[华东师范大学2007&华中农业大学2008研] A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸 C．ATP D．cAMP E．磷酸肌酸 【答案】E 【解析】磷酸肌酸是肌肉组织中肌肉收缩的主要能量来源。 5．人体活动主要的直接供能物质是（ ）。[华东理工大学2007研] A．葡萄糖 B．脂肪酸 C．磷酸肌酸 D．GTP
生物化学(第三版)课后题答案 王镜岩
第一章糖类习题1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。
当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。
计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记(提要版本071页)
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记（提要版本071页）内容提要：1、氨基酸与蛋白质氨基酸分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸；氨基酸的酸碱化学，氨基酸两性解离，氨基酸的等电点；氨基酸的旋光性和紫外吸收。
蛋白质的共价结构：蛋白质的化学组成和分类，蛋白质功能，蛋白质的形状和大小，蛋白质构象和组织层次。
肽：肽键结构，肽的物理化学性质，活性多肽。
蛋白质一级结构测定：Sanger试剂，DNS及Edman降解，二硫桥位置确定。
蛋白质的三维结构：XRD原理；稳定蛋白质三维结构的作用力，肽平面和两面角；蛋白质的二级结构：α-螺旋，β-折叠片，β-转角；超二级结构和结构域；球状蛋白的三级结构；亚基缔合和四级结构。
蛋白质结构与功能的关系：肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能，镰刀状细胞贫血病；免疫球蛋白。
蛋白质的分离、纯化和表征：蛋白质分子量测定，沉降分析及沉降系数，沉降系数单位，凝胶过滤及SDS-PAGE法测分子量；蛋白质的沉淀；电泳：区带电泳、薄膜电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳。
2、酶和辅酶酶催化作用特点：反应温合、高效、专一、可调节控制；酶活性调节控制：调剂酶浓度、激素调节、反馈抑制调节、抑制剂激活剂调节、别构调控、酶原激活，可逆共价修饰；酶的化学本质及其组成，辅酶和辅基，单体酶，寡聚酶和多酶复合体。
酶的命名和分类：习惯命名法；国际系统命名法及酶的编号，六大类酶的特征。
酶的专一性：“锁与钥匙”学说；诱导楔合假说；过渡态理论，过渡态类似物与医药和农药的设计，催化抗体。
酶的活力测定：酶活力单位，比活力。
酶工程：化学修饰酶，固定化酶，人工模拟酶。
酶促反应动力学：底物浓度与酶反应速度，酶促反应动力学方程式及推导，米氏常数的意义和求法。
酶的抑制作用：不可逆抑制和可逆抑制及动力学判断，一些重要的抑制剂，有机磷农药和磺胺药作用机制。
温度、PH、激活剂对酶反应影响。
酶的作用机制：酶活性部位及研究方法；影响酶催化效率的有关因素：临近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应、微环境影响；溶菌酶作用机制和胰凝乳蛋白酶。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
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目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
(NEW)王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解 (2)
2．生物催化剂—酶 （1）定义 酶是推动生物体内全部代谢活动的工具。
（2）特点 ①高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，往往只能催化一种或一类反 应。
②很高的催化效率
③活性受到调节
每种特殊的酶都有其调节机制，使错综复杂的新陈代谢过程成为高度协 调的、高度整合在一起的化学反应网络。
（3）将结构元件装配成自身的大分子，例如蛋白质、核酸、脂类以及 其他组分；
（4）形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子；
（5）提供生命活动所需的一切能量。
二、分解代谢与合成代谢
1．分解代谢（catabolism）
（1）分解代谢
分解代谢是指从外界环境获得的或自身贮存的有机营养物通过一系列反 应步骤转变为较小的、较简单的物质的过程，与分解代谢相伴随的是能 量的释放。
（2）分解代谢途径
分解代谢途径是指分解代abolism）
合成代谢又称生物合成，是生物体利用小分子或大分子的结构元件建造 成自身大分子的过程。由小分子建造成大分子是使分子结构变得更为复 杂。这种过程都是需要提供能量的。
3．分解代谢与合成代谢途径的异同点
（1）不同点 ①同一种物质，其分解代谢和合成代谢途径一般是不相同的，他们并非 可逆反应，而是通过不同的中间反应或不同的酶来实现；
种化学反应的核苷酸类分子有ATP、GTP、UTP以及CTP等。
（3）自然界以ATP形式贮存的自由能的用途
①提供生物合成做化学功时所需的能量；
②是生物机体活动以及肌肉收缩的能量来源；
③供给营养物逆浓度梯度跨膜运输到机体细胞内所需的自由能；
④在DNA、RNA和蛋白质等生物合成中，保证基因信息的正确传递， ATP也以特殊方式起着递能作用。
生物化学王镜岩第三版第31章--氨基酸的生物合成PPT课件
氨
NAD(P)H+H+ NAD(P)+
谷氨酸脱氢酶
α-酮戊二酸
精选
COO│ H3N— C—H │ CH2 │ CH2 │ COO-
谷氨酸
谷氨酸脱氢酶途径
COOH
CH2 CH2 + NH3
L-谷氨酸脱氢酶
C=O COOH
NAD(P)H+H+ NAD(P)+
α-酮戊二酸
（TCA循环产生的）
COOH
CH2
谷氨酸族
精选
柠檬酸循环
氨基酸的分族
α-酮戊二酸 谷氨酸
草酰乙酸 天冬氨酸
谷氨酰胺 脯氨酸 精氨酸
（谷氨酸族）
天冬酰胺 甲硫氨酸 赖氨酸 苏氨酸
（天冬氨酸族）
精选
糖酵解
甘油酸-3-磷酸
丝氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
（丝氨酸族）
丙酮酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
（丙酮酸族）
精选
糖酵解
戊糖磷酸途径
磷酸烯醇式丙酮酸 赤藓糖-4-磷酸
CH2
+ H2O
CH NH2
COOH
谷氨酸
这是异养真核生物（如真菌）的氨同化的主要 途径，要求[NH3]高。
精选
3、谷氨酸酰胺化为谷氨酰胺
由谷氨酸与氨再生成谷氨酰胺，合成谷氨酰胺要消耗ATP. 也能把氨转变为有机物。
COO│ H3N— C—H │ CH2 │ CH2 │ COO-
谷氨酸
COO-
│
+ NH4+
ATP ADP+Pi 谷氨酰胺合成酶
H3N— C—H │ CH2 │
CH2
│
C=O
最新王镜岩生化第三版考研课件 核酸的降解和核苷酸代谢-精品课件
课件
一、核酸和核苷酸的分解代谢 二、核苷酸的生物合成 三、辅酶核苷酸的生物合成
提要
人－－尿酸， 家畜－－尿囊素 硬骨鱼－－尿囊酸， 两栖类－－尿素， 低等生物－－NH3。
二、核苷酸的生物合成
• （一）嘌呤核糖核苷酸的合成 • （二）嘧啶核糖核苷酸的合成 • （三）脱氧核糖核苷酸的合成
（一）烟酰胺核苷酸的合成 （二）黄素核苷酸的合成 （三）辅酶A的合成
（二）黄素核苷酸的合成
• 1）FMN的生成：黄素激酶 • 核黄素＋ ATP－－－－FMN＋ ADP • 2）FAD生成：FAD焦磷酸化酶 • FMN＋ ATP－－－FAD＋ Ppi
（三）辅酶A的合成
• 1）在泛酸激酶催化下 • 泛酸＋ ATP－－－4－P－泛酸＋ADP • 2）在合成酶催化下 • 4－P－泛酸＋Cys－－－4－P-泛酰半胱氨酸 • 3）脱羧酶脱去羧基 • 4－P-泛酰半胱氨酸－－－4－P-泛酰巯基乙胺 • 4）焦磷酸化酶催化 • 4－P-泛酰巯基乙胺＋ATP－－－CoA-SH ＋ PPi
• 5－P－R-PPi ＋Gln
5－P-核糖胺＋
Glu
H2O
PPi
• 5、在氨基咪唑核苷酸合成酶催化，
• 甲酰甘氨咪核苷酸闭环生成5－N-咪唑核苷酸
• 甲酰甘氨酰胺核苷酸
5－N-咪唑核苷酸
ATP
ADP＋Pi
2、腺嘌呤核苷酸的合成
• 在次黄嘌呤核苷酸的基础上，很快就形 成AMP。在合成过程中，抗菌素羽田杀 菌素能竞争性抑制腺苷琥珀酸合成酶。 因为羽田杀菌素的结构与Asp相似。理 论上有抗癌作用，但也因其毒性未能使 用。
从次黄嘌呤合成腺嘌呤
生物化学王镜岩第三章氨基酸ppt课件
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
蛋白质 AA
修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基
本aa经酶促修饰而来。
Pr-AA
非蛋白质 A存A在于生物体内但不 Non-Pr A组A成蛋白质 (约150种)。
（一） .基本 20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
什么是α-氨基酸？
COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
α
H2N C H R
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸 ----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
(2) 除甘氨酸 外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为 不对称碳原子 ,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性 .除甘氨酸 外，都具有 D-型 和L-型两种立体异 构体。 B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余 AA都能 溶于水。
第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。
2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的化 学反应，特别是侧链的 acid,AA)
优点：色氨酸稳定
酶水解 ：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA)
1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH
α
H2N C H
不变部分
R
可变部分
COOH
α
H2N C H
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氨基酸的性质
包括氨基和羧基的化学反 应、等电点、光学活性等 。
氨基酸的生理功能
作为蛋白质的基石，参与 多种生物活性物质的合成 ，如激素、酶等。
8
蛋白质一级结构
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蛋白质一级结构的定义
01
指多肽链中氨基酸的排列顺序。
王镜岩版生物化学课件全套
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1
2024/3/28
• 生物化学概述 • 蛋白质结构与功能 • 酶学原理及应用 • 糖代谢与糖异生作用 • 脂类代谢与生物膜结构功能 • 基因表达调控与疾病关系
2
01
生物化学概述
2024/3/28
3
生物化学定义与研究对象
2024/3/28
生物化学定义
生物化学是研究生物体内化学过 程和物质代谢的科学，它探讨生 物分子结构、功能及其相互作用 。
调控机制
脂类代谢受到多种因素的调控，如激素、酶、基因表达等，以维持体 内脂类代谢的平衡。
2024/3/28
21
生物膜结构功能及其与疾病关系
生物膜结构
生物膜是由脂质和蛋白质组成的超薄结构，具有选择性通透、物质运输、信息传递等功能。
生物膜功能
生物膜在细胞内外物质交换、能量转换、信号传导等方面发挥重要作用。
03
蛋白质空间构象与功能的关系
空间构象影响蛋白质的催化活性、结合能力、运输功能等。例如，酶的
空间构象对其催化底物具有特异性；抗体与抗原的结合依赖于特定的空
间构象。
10
03
酶学原理及应用
2024/3/28
11
酶概述及分类方法
生物化学王镜岩氨基酸最新版PPT
• 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
-氨基酸的通式
1、氨基酸的分类
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种蛋白质氨基酸 按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸 和碱性氨基酸；按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨 基酸及杂环氨基酸3大类。
NH2
NHCH2OH
基
COO-
化
HCHO
反
CH2
应
NH(CH2OH)2
P135页
用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。
即氨基酸的甲醛滴定
（ 五、氨基酸的化学性质
2
）
与
1．-氨基参与的反应
亚
硝
酸
反
应
NH2
OH
R-CH-COOH + HNO2
R-CH-COOH + N2 + H2O
用途：范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应。
活性，且无刺激性。
精氨酸 Arg异ini亮ne 氨酸 Ileucine
N
（2）必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸
（2）天冬氨脯酸氨：酸钾镁盐可P用r于ol恢in复e 疲劳；
作用：氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或端裂。
CO
聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯与磷酸高级烷基酯结合得到化合物可作为可塑剂，稳定剂等。
3
（ 五、氨基酸的化学性质
） 酰
1．-氨基参与的反应
化 反 应
O
R2
R1 C X + H2N CH COO-
X=-Cl, OH,-OCOR
王镜岩《生物化学》课后习题详细解答
生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸就是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都就是L型的。
但碱水解得到的氨基酸就是D型与L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都就是在蛋白质生物合成后由相应就是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其她氨基酸存在与各种组织与细胞中,有的就是β-、γ-或δ-氨基酸,有些就是D型氨基酸。
氨基酸就是两性电解质。
当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。
在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳就是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋就是α-氨基酸的物理常数之一,它就是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸与苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这就是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸与蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要就是基于氨基酸的酸碱性质与极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。
习题1、写出下列氨基酸的单字母与三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸与酪氨酸。
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案LT经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。
⒍概述代谢中的有机反应机制。
答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。
这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
⒎举列说明同位素示踪法和波谱法在生物化学研究中的重要作用。
答：同位素示踪法和波谱法生物化学中研究新陈代谢的两种重要方法。
同位素示踪法不改变被标记化合物的化学性质，已成为生物化学以及分子生物学的研完中一种重要的必不可少的常规先进技术。
如：1945年 David Shemin和 David Rittenberg首先成功地用14C 和15N标记的乙酸和甘氨酸怔明了血红素分子中的全部碳原子和氮原子都来源于乙酸利甘氨酸；胆固醇分子中碳原子的来源也是用同样的同位空示踪法得到闸明的。
核磁共振波谱法对于样品不加任何破坏，因此，在生物体的研究得到广泛的应用。
例如在生物化学、生理学以及医学等方面都广泛位用核磁共振波谱技术对生活状态的人体进行研究，取得了重要的研究成果，其中最为人知的实验是1986年用核磁共振波谱法对人体前臂肌肉在运动前和运动后的比较研究。
第20章生物能学⒈就某方面而言，热力学对生物化学工作者更为重要，为什么？答：生物能学是深人理解生物化学特别是理解主物机体新陈代谢规律不可缺少的基本知识。
生物化学王镜岩第三版第31章 氨基酸的生物合成
氨基酸代谢概况
特殊途径
（次生物质代谢）
NH4+ NH3
-酮酸
CO2
胺
激素 卟啉 嘧啶 嘌呤
糖及其代谢 鸟氨酸 中间产物 循环
脂肪及其代 谢中间产物 尼克酰氨 衍生物
TCA NH4+ 尿素 CO2
H2O
尿酸
肌酸胺
第31章
氨基酸及其重要衍生物的生物合成
一、概论
（一）不同生物合成氨基酸的能力不同，合成氨基 酸的种类不同，利用的原料也不同。 从合成的种类： 有的能合成构成蛋白质的全部氨基酸，有的能 合成部分氨基酸。如高等植物能合成构成蛋白质的 全部氨基酸，不同微生物合成氨基酸的能力有很大 的差别，人与动物则必需氨基酸不能合成。
四、氨基酸转化为其它氨基酸及其它代 谢物
1.氧化氮的形成
脊椎动物体内的一种重要的信息分子，在 信号传导过程中起重要作用。它是由精氨酸在 氧化氮合酶（NOS）的催化下形成的，产物为 氧化氮和瓜氨酸。
E2
O C OH HN O 5-氧代脯氨酸
2.谷胱甘肽
O H2N CH C OH CH 2 R
+
CH NH 3
CH
COO-
O H2N CH C OH CH 2 CH 2 C O OH
O H2N CH C OH CH 2 SH O
外
内
E5
ATP
H2N CH C OH O H2N CH C OH H CH 2 CH 2 C O O HN CH C OH CH 2 SH γ -谷氨酰半胱氨酸
3.肌酸的生物合成
O H2N CH C OH OH O C NH H2 H2 H2 H CH C C C N C NH 2 NH 2 CH 2 OH O C H2 H2 CH C C C NH 2 H2 NH 2 H3C CH 2 S + CH 2 O H H O H2N CH C OH H H2N C NH 胍基乙酸 O H N CH 2 C OH O H2N CH C OH CH 2 CH 2 CH 3 H2N C NH S O O H H OH H H OH CH 2 N N N NH 2 N OH H H OH N N N NH 2 N
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（四）丝氨酸族氨基酸的合成
磷酸甘油酸脱氢酶
3-磷酸-甘油酸 3-磷酸-羟基-丙酮酸
磷酸丝氨酸转氨酶
3-磷酸-羟基-丙酮酸
3-磷酸-丝氨酸
3-磷酸-丝氨酸 丝氨酸
丝氨酸 甘氨酸
半胱氨酸的合成
丝氨酸 O-乙酰丝氨酸
O-乙酰-L-丝氨酸 半胱氨酸
腺苷-5’-磷酸硫酸 3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸
3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸
高半胱氨酸
α –酮-丁酸
丝氨酸
动物体内
L，L-胱硫醚
半胱氨酸
（五）芳香族氨基酸的合成
1、分支酸的形成
磷酸烯醇式丙酮酸 4-磷酸-赤藓糖
2-酮-3-脱氧-阿拉伯 庚酮糖酸-7-磷酸
2-酮-3-脱氧-阿拉伯 庚酮糖酸-7-磷酸
3-脱氢-奎尼酸
3-脱氢-奎尼酸 3-脱氢-莽草酸
α，β –二羟-异戊酸
二羟酸脱水酶
α-酮- β -甲基-戊酸
α-酮- 异戊酸
α-酮- β -甲基-戊酸
α-酮- 异戊酸
异亮氨酸
缬氨酸
（三）丙酮酸族氨基酸的生物合成
α-酮- 异戊酸
α-异丙基苹果酸
异构酶
α-异丙基苹果酸 β -异丙基苹果酸
脱氢酶
β -异丙基苹果酸
α-酮-异己酸
α-酮-异己酸 亮氨酸
直接与H2S作用 生成高半胱氨酸
L，L-胱硫醚
β -胱硫醚酶
L，L-胱硫醚 丙酮酸
L-高半胱氨酸
L-高半胱氨酸
转移酶
L-甲硫氨酸
5、苏氨酸的生物合成
激 酶
天冬酰- β-磷酸
天冬酰- β-磷酸
天冬氨酸-β-半醛脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
L-高丝氨酸
高丝氨酸激酶
O-磷酰高丝氨酸
还原 天冬酰- β-磷酸
天冬氨酸-β-半醛脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
丙酮酸
二氢吡啶甲酸合酶
天冬氨酸- β-半醛
二氢吡啶甲酸合酶 受Lys抑制
二氢吡啶甲酸
二氢吡啶甲酸
Δ1-哌啶-2,6二羧酸脱氢酶
Δ1-哌啶-2,6-二羧酸
N-琥珀酰-L，L-2-氨基 -6-酮-庚二酸合酶
Δ1-哌啶2，6-二羧酸
N-乙酰谷氨酸-γ-半醛 N-乙酰鸟氨酸 L-鸟氨酸 瓜氨酸
瓜氨酸 精氨酰琥珀酸 精氨酸
L-谷氨酸γ半醛
Δ1 -二氢吡咯-5-羧酸
哺乳动物大部分组织中存在此转氨酶 当蛋白生物合成中Arg不足时逆反应生成鸟氨酸 ——Pro合成中的支路
（二）天冬氨酸族氨基酸的生物合成 1、Asp的合成
GOT（谷草转氨酶） AST（天冬氨酸氨基转移酶）
最新[研究生入学考试]王镜 岩生化第三版考研课件 第 31章 氨基酸及其重要衍生 物的合成代谢-药学医学精
品资料
氨基酸由糖代谢中间产物转化而来
动物
非必需氨基酸
糖
蛋白质
氨基酸 (10种)
必需氨基酸 (10种)
酮体
必需——分解不可逆，缺乏碳骨架供给
植物和部分微生物可以 葡萄糖 合成所有类型氨基酸
色氨酸
3-脱氢-莽草酸 莽草酸
莽草酸 莽草酸-5-磷酸
莽草酸-5-磷酸 3-烯醇丙酮酰莽草酸-5-磷酸
3-烯醇丙酮酰莽草酸-5-磷酸 分支酸
2、酪氨酸和 苯丙氨酸
4-羟基-苯丙酮酸
变位酶
分支酸 预苯酸
苯丙酮酸
酪氨酸
苯丙氨酸
3、色氨酸
氨基苯甲酸合酶
分支酸 邻-氨基-苯甲酸
邻-氨基-苯甲酸
N-（5`磷酸核糖） -氨基-苯甲酸
L-高丝氨酸
苏氨酸合酶
苏氨酸 O-磷酰高丝氨酸
（二）
6、异亮氨酸的生物合成
苏氨酸脱氨酶
α-酮-丁酸
丙酮酸 α –酮-丁酸
乙酰乳酸合酶
α-乙酰-α-羟丁酸
α-乙酰-乳酸
α-乙酰-α-羟丁酸
α-乙酰-乳酸
乙酰乳酸变位酶
还原
α，β –二羟- β –甲基-戊酸
α，β –二羟-异戊酸
α，β –二羟- β –甲基-丁酸
N-琥珀酰-L，L 2-氨基-6-酮-庚二酸
氨基转移酶
N-琥珀酰-L，L 2，6-二氨基庚二酸
N-琥珀酰-L，L 2-氨基-6酮-庚二酸
N-琥珀酰-L，L 2,6二氨基-庚二酸
∽脱琥珀酸酶
L，L-α，ε 二氨基--庚二酸
二氨基-庚二酸消旋酶
L，L-α，ε 二氨基--庚二酸
消旋-α，ε 二氨基--庚二酸
α-
酮 戊 二 酸
+
谷 氨 酰 胺
谷氨酸合酶
谷 2氨
酸
3、由α- 酮戊二酸形成Pro
谷氨酸激酶
γ谷氨酰磷酸
谷氨酸脱氢酶
L-谷氨酸γ半醛
自发 还原酶
L-谷氨酸γ半醛 Δ1 -二氢吡咯-5-羧酸
4、Arg的生物合成
乙酰谷氨酸合成酶
N-乙酰谷氨酸
N-乙酰-γ谷氨酰磷酸 N-乙酰谷氨酸-γ-半醛
乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶
2、Assnn的的合合成成
哺乳动物中
Asn合成酶
天冬氨酸 + 谷氨酰胺 ++AATTPP
天冬酰胺 + 谷氨酸+ AAMMP+PPPPii +H+
细菌中 天冬氨酸+ NH4+ + ATP 天冬酰胺 + AMP+PPi
Asn合成酶
3、细菌和植物Lys的生物合成
羧基的活化
天冬氨酸激酶
天冬氨酰- β-磷酸
苯丙氨酸 Leabharlann 氨酸葡糖-6-磷酸CO2+H2
O
戊糖磷
酸途径 核糖-5-磷酸
丝氨酸
半胱氨酸 甘氨酸
3磷酸-甘油酸
酵解
丙酮酸
亮氨酸
异亮氨酸 缬氨酸
天冬氨酸 天冬酰胺 甲硫氨酸 苏氨酸
草酰乙酸 三羧酸循环 乙醛酸循环
丙氨酸
谷氨酸 谷氨酰胺 赖氨酸
α-酮戊二酸
精氨酸 脯氨酸
组氨酸
不同物种氢供者各异
L-
N1-5`-磷酸核糖-ATP
N1-5`-磷酸核糖-AMP
N1-5`-磷酸核糖-AMP N1-5`-磷酸核糖亚氨甲基-5-氨基咪唑-4-羧酰胺核苷酸
N1-5`-磷酸核酮糖 亚氨甲基-5-氨基咪 唑-4-羧酰胺核苷酸
N1-5`-磷酸核糖亚氨 甲基-5-氨基咪唑-4羧酰胺核苷酸
嘌呤核苷酸的合成 咪唑甘油磷酸
二氨基-庚二酸脱羧酶
消旋-α，ε 二氨基--庚二酸
赖氨酸
4、甲硫氨酸的生物合成
羧基的活化
天冬氨酸激酶
天冬氨酰- β-磷酸
还原 天冬酰- β-磷酸
天冬氨酸-β-半醛脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
脱氢酶
天冬氨酸- β-半醛
L-高丝氨酸
酰基转移酶
L-高丝氨酸 O-琥珀酰高丝氨酸
胱硫醚γ合酶
O-琥珀酰高丝氨酸
N-（5`磷酸核糖） -氨基-苯甲酸
烯醇式-（O-羧基苯 氨基）-1-脱氧-核 酮糖-5-磷酸
烯醇式-（O-羧基苯氨 基）-1-脱氧-核酮糖5-磷酸
吲哚-3-甘油磷酸
吲哚-3-甘油磷酸 色氨酸
吲哚-3-甘油磷酸 吲哚
吲哚-3-甘油磷酸
吲哚
3-磷酸-甘油
（六） 组氨酸的合成
N1-（5`-磷酸核糖）-ATP