生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的生命现象。
以下是生物化学中的一些重点知识点。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
1、氨基酸组成蛋白质由 20 种基本氨基酸通过肽键连接而成。
这些氨基酸根据其侧链的性质可分为极性、非极性、酸性和碱性等不同类型。
2、蛋白质的结构层次蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，主要依靠氢键维持。
三级结构是指整条肽链的三维空间结构，由疏水作用、氢键、离子键等多种作用力维持。
四级结构则是指多个亚基组成的蛋白质的结构，亚基之间通过非共价键相互作用。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失，但一级结构不变。
复性则是变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕而成。
碱基之间通过氢键配对，A 与 T 配对，G 与 C 配对。
2、 RNA 的种类和结构RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责携带氨基酸，rRNA 是核糖体的组成成分。
3、核酸的性质核酸具有紫外吸收特性，在 260nm 处有最大吸收峰。
此外，核酸还具有变性和复性的特点。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和可调节性。
高效性是指酶能够大大加速化学反应的速度；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应；可调节性是指酶的活性可以受到多种因素的调节。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点_总结
生物化学考试重点_总结第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N （16%）特异元素：S凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%）组成蛋白质的20种氨基酸（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体组成蛋白质的20种氨基酸分类非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
pH<="">pH=pI 氨基酸的兼性离子pH>pI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体及其组成部分的化学性质和化学过程的科学，它主要关注生物大分子的组成、结构和功能以及生物体内的各种化学反应。
以下是生物化学的重点知识点总结：1.生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它是组成细胞和组织的基本结构单元，参与几乎所有的生物功能。
核酸是存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，如淀粉和纤维素。
脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子，它们在细胞膜的构建和能量的储存中起重要作用。
2.生物大分子的结构和功能：生物大分子的结构决定了它们的功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的，二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是蛋白质的立体构象，四级结构是由多个蛋白质亚基组成的复合物的空间结构。
核酸的结构包括双螺旋的DNA和单链的RNA。
多糖的结构包括淀粉的分支链和纤维素的线性链。
脂类的结构包括单酰甘油、双酰甘油和磷脂。
3.生物体内的化学反应：生物体内的化学反应包括代谢途径和信号传导。
代谢途径包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的合成和降解过程。
信号传导是细胞内外信息传递的过程，包括细胞膜受体介导的信号转导、细胞内信号分子的产生和调控。
4.酶和酶动力学：酶是催化生物体内化学反应的蛋白质，它们可以提高反应速率。
酶的催化机理包括亲和性和瞬态稳定性理论。
酶动力学研究酶的催化速率和底物浓度的关系，包括酶的速率方程、酶的底物浓度和酶的浓度对速率的影响。
5.代谢途径和调控：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括能量代谢途径和物质代谢途径。
能量代谢途径包括糖酵解、细胞呼吸和光合作用。
物质代谢途径包括核酸合成、脂类合成和蛋白质合成。
代谢途径的调控通过正反馈和负反馈机制来维持生物体内化学平衡，包括酶的合成和降解、调控基因表达和细胞信号传导。
6. 遗传信息的传递和表达：遗传信息通过DNA的复制和转录转化为RNA，再经过翻译转化为蛋白质。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结生物化学是研究生物体内生物分子的组成、结构、功能和相互作用的科学，这里给出一些生物化学的重点知识点的归纳总结。
1.氨基酸和蛋白质：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种常见的氨基酸。
氨基酸之间通过肽键连接形成多肽链，进一步折叠形成蛋白质。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，这些结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸：核酸是遗传物质的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA负责储存遗传信息，RNA负责转录和转译遗传信息。
核酸由核苷酸组成，包括碱基、磷酸和核糖（RNA）或脱氧核糖（DNA）。
3.酶和酶促反应：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度特异性和高效催化作用。
酶促反应是通过降低活化能来加速化学反应速率。
酶的催化作用受到温度、pH值、底物浓度等因素的影响。
4.代谢途径：代谢是生物体内发生的各种化学反应的综合体。
常见的代谢途径包括糖酵解、脂肪酸合成和分解、蛋白质合成和降解等。
这些途径通过一系列的酶促反应来完成能量的转化和物质的合成。
5.能量转化：细胞内能量的转化主要通过三个主要过程进行，即酵解、有氧呼吸和光合作用。
酵解是无需氧气的糖代谢过程，有氧呼吸是需要氧气的糖代谢过程，光合作用则是通过光能转化为化学能。
6.细胞膜：细胞膜是包裹细胞的薄膜，具有选择性通透性。
细胞膜由脂质双层构成，这些脂质双层中嵌入了多种蛋白质。
细胞膜还具有糖脂、胆固醇等成分，这些成分在细胞膜的结构和功能中起着重要作用。
7.生物催化：生物体内许多化学反应都需要催化剂来加速反应速率，这些催化剂主要是酶。
酶对于反应底物的选择性较高，催化速率也很快，并且能够通过调整活性来适应细胞内不同环境。
8.免疫系统：免疫系统是人体内对抗病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫。
免疫系统主要通过抗体和免疫细胞来识别和清除病原体。
9.信号转导：细胞内外的信号物质通过特定的受体与细胞膜上的受体结合，从而启动细胞内的信号转导路径。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。
蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。
肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。
维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生物化学高考必考知识点归纳总结
生物化学高考必考知识点归纳总结生物化学是高考生物学中的重点内容，也是考生必须掌握的知识点之一。
在高考中，对于生物化学的了解和掌握程度将直接影响考生的成绩。
因此，本文将对生物化学的高考必考知识点进行归纳总结，以便考生能够有针对性地进行复习和备考。
1. 生物元素和生物大分子生物体的主要组成元素有碳、氢、氧、氮、磷和硫。
其中，碳是构成有机物的基础元素，氢和氧主要以水分子形式存在。
生物大分子包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
这些生物大分子在生物体内起着重要的结构和功能作用。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，双糖包括蔗糖、乳糖等，多糖包括淀粉、纤维素等。
高考中常涉及的碳水化合物问题包括：碳水化合物的分解和合成途径、酶的作用以及与人体疾病的关系等。
3. 脂质脂质是生物体内最重要的能量储存物质，同时也是生物膜的主要组成成分。
常见的脂质有甘油三酯和磷脂。
在高考中，考生需要了解脂质的结构和功能，包括脂肪酸的分类及饱和度对健康的影响。
4. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最多的大分子物质，对于维持生命活动起着重要的作用。
高考中常见的蛋白质问题包括：氨基酸的组成和分类、蛋白质的合成和降解途径、酶的特性和功能等。
5. 核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
常见的核酸有脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
在高考中，考生需要了解DNA的结构和功能、DNA的复制过程以及遗传信息的传递等。
6. 酶的作用和调节酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对于维持生命活动至关重要。
高考中，涉及酶的问题包括：酶的特点和作用机理、酶的影响因素以及酶的调节等。
7. 糖原和脂肪的代谢糖原和脂肪是生物体内常见的能量储存形式。
在高考中，考生需了解糖原和脂肪的合成与分解途径，以及相关代谢过程的调节机制。
8. 光合作用和呼吸作用光合作用是植物利用光能合成有机物质的重要过程。
《生物化学》常考考点总结
1.胆汁酸合成的限速酶是：7-α-羟化酶2.胆固醇不能转化成：胆红素3.肌肉中最主要的脱氨基方式是：嘌呤核苷酸循环4.辅酶在酶促反应中的作用是：起运输载体的作用5.下述对于己糖激酶叙述正确的是：使葡萄糖活化以便参加反应6.在酵解过程中催化产生NADH和消耗无机磷酸的酶是：3-磷酸甘油醛脱氢酶7.尿素在肝的合成部位是：线粒体和胞桨8.病毒的水平传播是指病毒：人群个体间的传播9.体内嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是：尿酸10.转氨酶的辅酶是：磷酸吡哆醛11.糖酵解的关键酶是：磷酸果糖激酶-112.组成核酸分子的碱基主要有：5种13.对于酶活性中心的叙述，正确的是：含结合基团和催化基团14.对于重组DNA技术的叙述，不正确的是：进入细胞内的重组DNA均可表达目标蛋白15.关于酶K值的叙述正确的是：Km值等于最大反应速度一半时的底物浓度16.胆固醇合成的关键酶是：HMGCoA还原酶17.合成脂肪酸的乙酰CoA主要来自：糖的分解代谢18.合成血红蛋白的原料是：琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+19.属类固醇激素的是：肾上腺皮质激素20.组成多聚核苷酸的骨架成分是：戊糖与磷酸21.参与三羧酸循环的酶的正确叙述是：氧化磷酸化的速率可调节其活性22.甲状旁腺素对血液中钙磷浓度的调节作用表现为：升高血钙浓度，降低血磷浓度23.对于蛋白质二级结构的叙述正确的是：局部主链的空间构象24.DNA变性时其结构变化表现为：对应碱基间氢键断裂25.存在于核酸分子中的碱基有：5种26.核酸中含量相对恒定的元素是：磷27，对于酶竞争性抑制剂的叙述不正确的是：增加底。
物浓度也不能达到最大反应速度28.下述为含有B族维生素的辅酶，例外的是：细胞色素C29.对于酶的正确叙述是：能大大降低反应的活化能30.下述对于DNA碱基组成的叙述正确的是。
：不同生物来源的DNA碱基组成不同31.乳酸循环所需的NADH主要来自：糖酵解过程中3一磷酸甘油醛脱氢产生的NADH32.酶的催化高效性是因为酶：能降低反应的活化能33.脂肪酸合成过程中，脂酰基的载体是：ACP。
《生物化学》常考点总结
《生物化学》常考点总结1.蛋白质分子中不存在的氨基酸是瓜氨酸。
2.生物大分子主要是指蛋白质与核酸3.维系蛋白质分子中α螺旋和β折叠结构的化学键是氢键。
4.三级结构中多肽链的盘曲方式由氨基酸残基的排列顺序决定。
5.维系蛋白质四级结构的主要化学键是疏水键。
6.蛋白质的变性是由于发生了空间结构的破坏。
7.蛋白质在电场中移动的方向决定于蛋白质分子的净电荷。
8.pH 6.5的蛋白质在pH7.0的溶夜中带负电。
9.在蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可引起蛋白质溶液发生沉淀。
10.能降低血钙浓度的是降钙素。
11.促进肝糖原分解的是糖皮质激素。
12.能提高血钙浓度的是甲状旁腺激素。
13.关于维生素的性质，维生素的作用是构成辅酶。
14.脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。
15.如果阳光供应充足，维生素D可以充分地被合成。
16.维生素E是一种生育酚。
17.成人严重缺乏维生素D可引起骨软化病。
18.脱氢酶的辅酶为NADP⁺19.维生素PP 是NAD⁺辅酶的组成部分。
20.维生素B₆是转氨酶反应的辅助因子。
21.维生素B₁严重缺乏可引起患者的细胞转氨酶含量下降。
22.维生素B₁,可以治愈韦尼克病和维生素B₁缺乏症。
23.可以预防糙皮病的维生素是烟酸。
24.蛋白酶对底物的作用属相对专一性，可催化部分氨基酸羧基形成的肽键水25.延胡索酸酶催化延胡索酸形成L-苹果酸属于立体异构专一性。
26.某酶催化反应使底物转变为产物，而辅酶接受基团后不能被此酶同时恢复，但可在另一酶反应中使辅酶恢复原来状态，这类现象的解释正确的是辅酶起第二底物作用。
27.糖原合成酶活性增高的方式是酶蛋白脱磷酸基28.竞争性抑制作用的特点是Km增大，Vmax 不变。
29.糖酵解中最重要的调节酶是6-磷酸果糖激酶-1。
30.糖在体内的主要消化部位为小)肠。
31.胞质内产生ATP 的方式是底物水平磷酸化。
32.在糖酵解和糖异生中均有作用的酶是磷酸丙糖异构酶。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分预测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
氮最恒定平均为16%。
（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）（三）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）酸性氨基酸 2碱性氨基酸 3记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。
（四）肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。
2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。
（寡肽和多肽）二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
（一条线）2.主要的化学键：肽键。
3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。
（二）蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。
（弹簧）2.主要的化学键：氢键。
3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α-螺旋特点：①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。
②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。
氢键维持了α-螺旋结构的稳定。
③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
（三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。
（整条肽）主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。
（四）蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。
（多条链）主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
（五）蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。
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生化总结1。
蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。
2。
模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。
3。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
4。
试述蛋白质的二级结构及其结构特点。
(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。
(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。
(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。
(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。
(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。
5。
蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。
6。
核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。
A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
7。
解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。
8。
DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
9。
试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。
(1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。
(2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。
是蛋白质合成模板。
成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。
(3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。
转运氨基酸。
(4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。
(5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。
(6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。
(7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。
10。
试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。
(1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。
两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。
(2)DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。
DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。
(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。
11。
酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
12。
同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
13。
何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
酶的Km值是酶的特征性常数，是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
其只与酶的结构、底物和反应条件有关，与酶的浓度无关。
可近似表示酶与底物的亲和力。
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比，可用于计算酶的转换数。
14。
何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。
1)有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
2)有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。
3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
15。
比较三种可逆性抑制作用的特点。
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km值升高，Vm不变。
(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。
不影响酶与底物的结合。
抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km值不变，Vm下降。
(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。
Km，Vm均下降。
16。
Pasteur effect：糖的有氧氧化抑制生物发酵(糖酵解)的现象称为Pasteur effect(巴斯德效应)。
17。
三羧酸循环：又称柠檬酸循环或Krebs循环，是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。
是指在线粒体内，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。
18。
底物水平磷酸化：能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给ADP(GDP)生成A TP(GTP)的反应，这种底物水平的反应与ADP的磷酸化偶联生成ATP 的方式为底物水平磷酸化。
19。
简述糖酵解的生理意义。
(1)迅速供能(2)某些组织细胞无线粒体，完全依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。
(3)神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
糖酵解糖的有氧氧化反应条件供氧不足有氧情况进行部位胞液胞液和线粒体关键酶已糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶产物乳酸、ATP、、ATP能量1mol葡萄糖净得2molATP 1mol葡萄糖净得30或32molATP生理意义迅速供能；某些组织依赖糖酵解供能是机体获得能量的主要方式21。
试述磷酸戊糖途径的生理意义。
(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。
②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。
③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
22。
简述血糖的来源和去路。
血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
23。
简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。
(1)6-磷酸葡糖糖的来源：①已糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。
②糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖。
③非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖。
(2)6-磷酸葡萄糖的去路：①经糖酵解生成乳酸。
②经糖的有氧氧化彻底氧化生成和ATP。
③通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原。
④在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。
由上可知，6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各种代谢途径的共同产物，如已糖激酶或变位酶的活性降低，可使6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各代谢途径不能顺利进行。
因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。
24。
脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三脂，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
25。
脂酸的β-氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
由于反应均在脂酰CoA的α碳原子与β碳原子之间进行，最后β碳原子被氧化为酰基，所以称为～26。
酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生的乙酰CoA可在肝组织中生成的特有物质，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种。
27电泳法密度法功能乳糜微粒CM 转运外源性甘油三脂和胆固醇前β-脂蛋白VLDL 转运内源性甘油三酯β-脂蛋白LDL 转运内源性胆固醇α-脂蛋白HDL 参与胆固醇的逆向转运28。
胆固醇不可以分解为乙酰CoA。
胆固醇可转变为类固醇激素、维生素和胆汁酸。
29。
乙酰CoA可进入以下代谢途径：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量能量。
②以乙酰CoA为原料合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂等。
③以乙酰CoA为原料合成酮体作为肝输出能源方式。
④以乙酰CoA为原料合成胆固醇。
30。
氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢，经呼吸链传递给氧化成，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。
31。
P/O比值：在氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔所生成ATP的摩尔数为P/O比值。