昆明理工大学生物化学_A卷_参考答案
昆明理工大学生物化学_A卷_参考答案
生物化学试卷（A）答题要点及评分标准一、名词解释（每小题4分，共20分）Protein tertiary structure蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
（4分）Allosteric effect又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
（4分）Active transport（4分）一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
（4分）Semi-conservative replicationDNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
（4分）disulfide bond通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
（4分）二、每小题1分，共10分1.蛋白质变性后无法恢复原来的结构与功能（×）2.分子筛（凝胶过滤）分离蛋白时，大分子蛋白走在前面，小分子蛋白走在后面；而SDS-PAGE时因为分子筛效应，小分子蛋白走在前面，大分子蛋白走在后面（√）3.多亚基蛋白有协同效应，既有正协同，也有负协同的情况（√）4.内切酶是识别生物大分子内部特定位点并水解切断生物大分子的酶，比如胰蛋白酶就是一种内切酶，切断碱性氨基酸残基羧基形成的肽键（×）5.酶的活性受pH、温度、激活剂等影响，一般来说温度越高酶活性越高（×）6.所有tRNA 3’端都有CCA三个碱基，活化后的氨基酸结合在A上面（√）7.含有大量的非原性端，可以被迅速动员水解，遇碘显红褐色（√）8.胆固醇是生物膜的重要成分，可转变为固醇类激素（√）9.所谓必需氨基酸是哺乳类动物不能合成，必需从食物中摄取的氨基酸（×）10.维系蛋白质高级结构的作用力是疏水相互作用，而不是氢键（√）三、问答题（每题10分，共70分）1. 根据所学生物化学知识，支持关于真核生物起源的“内共生假说”膜脂构成；核糖体；DNA复制；膜通透性；蛋白合成体系等（每要点2分）2. 请总结蛋白质的生物学功能结构；能量贮藏；生物催化；防御与保护；生物识别（每要点2分）3. 凯氏定氮的优点和缺点优点：仪器要求相对较低，可全手工操作，试剂成本低，（5分）缺点：实际测定的是N 的含量，容易被欺骗，如三聚氰胺（5分）4. B 族维生素与辅酶的对应关系（每要点1-2分）VB1(硫胺素)和焦磷酸硫胺素(TPP)VB2核黄素是氧化-还原酶的辅基FMN 和FAD 的组分VB3(泛酸)和辅酶A(CoA)VB5包括烟酸和烟酰胺，烟酰胺在体内转变为辅酶I （NAD+）和辅酶II （NADP+）。
2016年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷
2016年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷一、名词解释（每题6分，共计30分）1.蛋白质的等电点2.联合脱氨基作用3.三羧酸循环4.开放阅读框5.酶的活性中心二、简答题（每题10分，共计60分）1. 据蛋白质分子大小进行蛋白质分离纯化与分析的方法有哪些？请至少说出3种，并选择其中一种简要描述其原理。
2. 酶的抑制有多种方式，可以表现出对酶促反应速度以及Km的影响，请回答以下问题：（1）下图中曲线1为无抑制剂存在时的速度曲线，当加入两种不同抑制剂时表现为两种不同的变化，请回答2和3各代表哪一类抑制剂？为什么？（4分）（2）下图中所示为哪种抑制方式？为什么？该种抑制方式抑制剂与酶结合具有何种特点？（3分）（3）下图中所示为哪种抑制方式？为什么？该种抑制方式抑制剂与酶结合具有何种特点？（3分）3.脂类的生物学功能有哪些？4. 简答NADPH的主要来源和生理意义。
5.什么是酶原和酶原的激活？酶原激活的本质是什么？6. 现有A、 B两种DNA分子，它们的腺苷酸含量分别为20%和30%，试问哪一种DNA的溶解温度（Tm值）高?为什么?三、问答题（每题20分，共计60分）1. RNA转录与DNA复制具有哪些异同点？2. 在代谢过程中，人体中糖类、脂类和蛋白质三大营养物质之间存在着一定的相互转换。
请写出下列反应是否可以发生，如可发生，通过何种方式；如不可以发生，为什么？1）葡萄糖→软脂酸2）甘油→葡萄糖3）硬脂酸→葡萄糖4）葡萄糖→甲硫氨酸3.随着测序技术的快速发展，越来越多的具有生物活性（抗肿瘤活性、抗病毒活性、抗菌活性、镇痛活性等）的蛋白质被发现，请结合蛋白质理化性质、结构功能关系等，谈谈蛋白质/多肽类进行药物开发可能会遇到的障碍有哪些？。
精编版-2016年云南昆明理工大学医学院生物化学考研真题A卷
2016年云南昆明理工大学医学院生物化学考研真题A卷一、判断题（请判断题目中的描述是否正确，将分别表示对错的“√”、“ ”标在答题纸对应题号之后。
共10题，每题1分，共10分）1、辅酶和辅基的区别是生物学性质不同。
（）2、生物体利用丙氨酸作为肌肉到肝脏运送氨的载体。
（）3、所有基因都能合成蛋白质并发挥其作用。
（）4、一对电子经NADH氧化呼吸链产生1.5个ATP。
（）5、由于糖的有氧氧化过程能够产生大量能量，因此神经细胞、白细胞等代谢旺盛的细胞，主要通过该途径获得能量。
（）6、脂肪酸的合成在胞浆进行，而β -氧化作用在线粒体中进行，两类反应所需的酶系完全不同。
（）7、当机体蛋白质合成等耗能代谢途径活跃时，对能量的需求大为增加，ATP分解为ADP和Pi的速率增加，使ATP/ADP的比值降低，ADP的浓度增加。
（）8、一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。
（）9、L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基作用的主要酶。
（）10、基因表达调控可发生在遗传信息传递过程的任何环节。
（）二、填空（共10题，20空，每空1分，共20分）1、氨基酸排列顺序属于蛋白质的级结构。
2、不可逆性抑制剂常与酶的上的必需基团以键相结合。
3、肌糖原不能直接补充血糖的原因是：。
4、生物氧化的最终产物主要是、和。
体内合成脂肪酸和酮体所需的乙酰CoA分别来自和两条途径。
5、肝外组织细胞中的胆固醇由逆向转运回肝，并转化成排出体外，这是机体排出多余胆固醇的唯一途径。
6、肝细胞参与尿素合成的两个氮原子，一个来源于，另一个来源于。
7、参与嘌呤核苷酸合成的氨基酸有、和。
8、细胞水平代谢调节通过调节关键酶的与从而调节代谢的速度和强度。
10、DNA-蛋白质相互作用是 _____________与_____________之间的特异识别及结合。
三、名词解释（共6题，每小题5分，共30分）1、蛋白质变性2、氧化磷酸化3、联合脱氨4、脂蛋白5、 SDS-PAGE6、肿瘤标志物四、问答题（共6题，共90分，每题分值见各小题之后说明）1、简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。
昆明理工大学338生物化学2020年考研真题
昆明理工大学2020年硕士研究生招生入学考试试题(A卷)考试科目代码：338 考试科目名称：生物化学考生答题须知1．所有题目（包括填空、选择、图表等类型题目）答题答案必须做在考点发给的答题纸上，做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2．评卷时不评阅本试题册，答题如有做在本试题册上而影响成绩的，后果由考生自己负责。
3．答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答（画图可用铅笔），用其它笔答题不给分。
4．答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
一、名词解释（每题5分，共计30分）1．酮体2．同工酶3．新陈代谢4．DNA半不连续复制5．PCR6．底物水平磷酸化二、简答题（每题10分，共计60分）1．简述RNA功能的多样性。
2．计算16个碳原子的饱和脂肪酸—棕榈酸在体内完全氧化净产生多少个ATP？请说明能量计算依据和过程。
3．已知真核生物的某一基因的基因组序列从翻译起始密码子ATG到终止密码子TGA 之间序列大小为6000bp，内含子占基因序列的60％，则该基因转录出的mRNA分子大约是多少？合成出的多肽链分子量大小为多少？若该多肽链全为α-螺旋结构，则该螺旋的长度为多少？4．糖酵解的含义及其生理意义。
5．简述中心法则的内容及生物学意义。
6．酶活性调节的方式有哪些？三、问答题（每题20分，合计60分）1.什么是操纵子？列举3个操纵子例子，并以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明操纵子的正调节和负调节。
2.什么是酶的可逆抑制和不可逆抑制？它们的反应机理的区别是什么？如何进行区分（请画出动力学图并加以说明）？3.有一个蛋白质混合液含有4种蛋白质，它们的相对分子质量、等电点和与金属离子Ni2+的结合特性如表所示，请利用蛋白质分离纯化的原理设计实验将这些蛋白分别从混合液中分离，详述分离过程。
等电点(PI)与Ni2+结合蛋白质相对分子质量（kDa）A208.5是B21 5.0否C708.1否D228.0否。
2019年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷
2019年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷一．名词解释（每题6分，共5题，总计30分）1. 熔解温度：2. 酶的不可逆抑制：3. β氧化：4. 核糖体循环：5. 蛋白组学：二．简答题（每题10分，共6题，总计60分）1.真核生物中常见的转录后加工形式有哪几种？请结合真核生物mRNA成熟过程简单介绍其涉及到的加工形式。
2.请简要描述DNA复制中维持遗传信息保真性的机制。
3.糖的有氧氧化包括哪几个阶段，各阶段发生的场所是哪里？4.简答各种RNA在蛋白质生物合成过程中的作用。
5.请至少列举三种测定蛋白质分子量的方法。
并简要介绍其中一种的原理。
6.举例说明糖类的生理功能。
三．问答题（每题20分，共3题，总计60分）1. 我们准备从某种微生物中分离一种酶，请结合蛋白质分离纯化的基本原则谈一下设计的思路。
2. 在代谢过程中，人体中糖类、脂类和蛋白质三大营养物质之间存在着一定的相互转换。
请写出下列反应是否可以发生，如可发生，通过那些代谢途径实现此转变；如不可以发生，为什么？1）葡萄糖→硬脂酸2）甘油→葡萄糖3）软脂酸→葡萄糖4）葡萄糖→缬氨酸3. 自1996年第一只克隆羊“多利”诞生以来，20多年间，各国科学家利用体细胞先后克隆了牛、鼠、猫、狗等动物，但一直没有克服与人类最相近的非人灵长类动物克隆的难题。
直到2017年11月27日，世界上首只体细胞克隆猴“中中”诞生，10天后第二只克隆猴“华华”诞生。
国际权威学术期刊《细胞》于2018年1月25日以封面文章形式在线发布该成果。
请你谈谈你对体细胞克隆猴技术的认识（包括但不限于其独特的应用潜力、技术优势和由其带来的带来伦理问题等。
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考研_2011年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷
2021年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷考生答题须知1．所有题目〔包括填空、选择、图表等类型题目〕答题答案必须做在考点发给的答题纸上，做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2．评卷时不评阅本试题册，答题如有做在本试题册上而影响成绩的，后果由考生自己负责。
3．答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答〔画图可用铅笔〕，用其它笔答题不给分。
4．答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
一、名词解释〔每题4分，共40分〕1.构造域〔domain〕2.竞争性抑制作用〔competitive inhibition〕3.被动转运〔passive transport〕4.熔解温度〔melting temperature, Tm〕5.第二信使〔second messenger〕6.切除修复〔excision repair〕7.内含子〔intron〕8.信号肽〔signal peptide〕9.离子交换层析〔ion-exchange chromatography〕10.同工酶〔isoenzyme〕二、判断题〔每题1分，共20分，将分别表示对错的“√〞、“ 〞标在答题纸题号之后〕1.多肽类激素分子一般都跨膜后与胞内受体结合再引起细胞效应2.血红蛋白与肌红蛋白构造相似，都含有卟啉铁构造，功能上与氧分子结合，而且血红蛋白比肌红蛋白与氧结合能力更强3.胰岛素的生物合成途径是分别合成A、B链，然后再酶的作用下，通过两对二硫键相连4.细胞膜上的糖蛋白，其糖基均位于膜外一侧5.有的大蛋白具有四级构造，这时各肽链被称为亚基，且各亚基序列一样6.原核细胞核糖体是70S，由30S小亚基与50S大亚基构成；真核细胞核糖体是80S，由40S小亚基与60S大亚基构成7.疏水相互作用是维系蛋白质构造稳定最重要的次级键8.甘氨酸在溶液中既能释放质子，也能结合质子，所以能够作为pH缓冲液介质9.蛋白质一般通过280纳米波长吸光值来测定浓度，而核酸通过260纳米波长吸光值来测定浓度10.蛋白质糖基化位点一般是羟基氨基酸或酰胺氨基酸残基11.蛋白激酶属于磷酸化酶，使目的蛋白发生磷酸化12.蛋白质的二级构造主要靠氢键维系13.苯丙氨酸属于人体必需氨基酸14.羧肽酶与氨肽酶可用于蛋白质末端氨基酸残基序列的测定15.真核细胞内局部核糖体处于游离状态，主要合成胞内蛋白；局部核糖体结合到内质网上，主要合成胞外蛋白或分泌型蛋白16.底物水平磷酸化除了形成ATP，一些场合也会形成GTP17.细胞内蛋白质的化学修饰除了糖基化、磷酸化之外，还有乙酰化、羟基化18.米氏常数就是底物与酶的结合常数19.过氧化氢酶只用于过氧化氢，这种现象被称为酶的底物专一性20.DNA复制时，滞后链的合成也需要先合成一段RNA作为引物三、论述题〔每题15分，共90分〕1.蛋白电泳一般分为native-PAGE〔非变性聚丙烯酰胺电泳〕和denatured-PAGE〔变性电泳〕，请阐述电泳别离检定蛋白的原理及这两种电泳各自特点。
昆明理工大学862生物化学2007--2019考研初试真题
昆明理工大学2007年硕士研究生招生入学考试试题(A卷)
考试科目代码：827 考试科目名称：生物化学
试题适用招生专业：生物化工、生物化学与分子生物学、微生物、植物学
考生答题须知
1．所有题目（包括填空、选择、图表等类型题目）答题答案必须做在考点发给的答题纸上，做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2．评卷时不评阅本试题册，答题如有做在本试题册上而影响成绩的，后果由考生自己负责。
3．答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答（画图可用铅笔），用其它笔答题不给分。
4．答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
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昆明理工大学2010年入学考试试题_生物化学_A卷
昆明理工大学2010年硕士研究生招生入学考试试题(A卷)
考试科目代码：842 考试科目名称：生物化学
试题适用招生专业：071001植物学、071005微生物学、071010生物化学与分子生物学、081703生物化工、430139生物工程
考生答题须知
1．所有题目（包括填空、选择、图表等类型题目）答题答案必须做在考点发给的答题纸上，做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2．评卷时不评阅本试题册，答题如有做在本试题册上而影响成绩的，后果由考生自己负责。
3．答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答（画图可用铅笔），用其它笔答题不给分。
4．答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
2009年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷
2009年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷考生答题须知1．所有题目（包括填空、选择、图表等类型题目）答题答案必须做在考点发给的答题纸上，做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2．评卷时不评阅本试题册，答题如有做在本试题册上而影响成绩的，后果由考生自己负责。
3．答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答（画图可用铅笔），用其它笔答题不给分。
4．答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
一、判断题（根据下面的陈述作出判断，在答题纸上用分别用“√”或“⨯”表述对错。
10小题，每题1分，共10分）1. 肝糖元水解释放的葡萄糖能释放到血液，调节血糖浓度；而肌糖元水解后不能释放到血液。
2. 三羧酸循环底物水平磷酸化产生的是GTP。
3. 硬脂酸的生物合成最后一步延伸一般是在内质网膜上进行。
4. 哺乳动物仅能合成单不饱和脂肪酸，不能合成多不饱和脂肪酸，后者必须由食物供给。
5. 酶蛋白的可逆共价修饰会导致酶活性的丧失，去掉修饰基团后，酶可重新获得活性。
6. 脂肪酸首先在线粒体外或胞浆中被活化，形成脂酰CoA，然后进入线粒体中进行氧化。
7. 端粒酶是逆转录酶。
8. DNA双链其中一条链作为模板指导RNA的转录合成，称为有义链。
9. 真核生物染色体在全部复制完之前起点不再重新开始复制；而在快速生长的原核细胞中，起点可以连续发动复制。
真核生物快速生长时，往往采用更多的复制起点。
10. 在分子筛（凝胶过滤）分离生物组分时，大分子走在前面；在SDS-PAGE分离生物组分时，由于分子筛效应大分子走在后面。
二、简答题（5小题，每题8分，共40分）1. 为什么嗜热栖热菌（生活在高温环境中的微生物）DNA 的GC含量很高？设计PCR实验时应注意什么事项？2. 请总结ATP的生物学功能。
3. 为什么DNA复制酶都有3’→5’外切酶活性？4. 什么是DNA切口与缺口？原核生物中分别用什么酶来连接或修复？5. 生物物质的跨膜运输有哪些类型？三、问答题。
2012年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷
2012年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷一、判断题（每小题1分，共15分，将分别表示对错的“√”、“⨯”标在答题纸对应题号之后）1.一个六肽的结构是 Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp，该肽在 pH 7缓冲条件下，在电场作用下向正极迁移。
2.在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。
3.糖酵解过程在有氧无氧条件下都能进行。
4.琥珀酸脱氢酶的辅基 FAD 与酶蛋白之间以共价键结合。
5.DNA 是生物遗传物质，RNA 则不是。
6.核酸OD260（指260nm紫外光下吸光值）/OD280大于1，而蛋白OD260/OD280小于1。
7.核酸中的修饰成分（也叫稀有成分、稀有碱基）大部分是在 tRNA中发现的。
8.动物体内不存在乙醛酸循环途径，不能将乙酰CoA 转化成糖。
9.生物合成中所需要的还原力NADPH都是有PPP途径产生的。
10.麦芽糖是由两个葡萄糖分子缩合、失水形成的，其糖苷键类型为α(1→4)，麦芽糖分子内有一个游离的半缩醛羟基，具有还原性。
11.冈崎片段是指在领头链上由引物引导合成的不连续的 DNA 片段。
12.蛋白质的高级结构是能自发形成，比如变性后能复性，那么大肠杆菌基因工程表达的蛋白也都能自我装配形成正确高级结构13.脂肪酸的β-氧化和α-氧化都是从羧基端开始的。
14.在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与下和专一的去饱和酶系统催化下进一步生成各种不饱和脂肪酸。
15.蛋白α-螺旋主要是通过分子内肽链之间的氢键维持稳定的。
二、填空（每空1分，共35分，请将答案写在答题纸上标注的题号之后）1.胰凝乳蛋白酶属丝氨酸蛋白酶家族，其活性中心三个功能氨基酸残基，分别是______、______和______。
2.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的______（型）抑制剂。
3.酶的活性中心包括______ 和______两个功能部位，其中______直接与底物结合，决定酶的______专一性。
考研_2014年云南昆明理工大学生科院生物化学考研真题A卷
2021年云南昆明理工大学生科院生物化学考研真题A卷1. 为提取一种蛋白，组织匀浆液经硫酸铵分级沉淀、脱盐后，SDS-PAGE和等点聚焦〔IEF〕
1〕请根据以上信息，设计一套别离纯化工艺，将这4种蛋白各自别离纯化。
提示：可使用离子交换色谱、分子筛色谱〔凝胶过滤层析〕、等点聚焦色谱等别离方法。
并对方法的别离原理进展阐述。
〔20分〕
2〕其中A为一丝氨酸蛋白酶，怎样判定纯化后的酶存放一段时间后是否局部失活？请解释方法原理。
〔10分〕
2. RNA世界假说是一种关于生命起源的假说，其根本内容为生命进化的早期，没有蛋白质〔酶〕，某些RNA可以催化RNA的复制——也就是说RNA是唯一的遗传物质，是生命的源头。
请结合的RNA生物学功能对此理论进展评价。
〔20分〕
3. 某物种中一个蛋白质的局部序列，因为此蛋白质很大，不可能通过蛋白质N端测序法获取全序列，现有此物种新鲜组织，如何通过生物化学手段获取其全部序列？〔20分〕
4. 酶作为生物催化剂与普通催化剂相比有何特点，其更高的催化效率机制是什么？〔10分〕
5. 如何理解三羧酸循环是细胞物质和能量代谢的中心？〔10分〕
6. 谈谈你对蛋白质构造的综合认识，表达蛋白质各层次构造的定义及研究方法。
〔30分〕
7. 脂类有哪些生物学功能？〔15分〕
8. 简要说明血糖的来源与去路。
〔15分〕。
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生物化学试卷（A）答题要点及评分标准一、名词解释（每小题4分，共20分）
Protein tertiary structure
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
（4分）
Allosteric effect
又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
（4分）
Active transport（4分）
一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
（4分）
Semi-conservative replication
DNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
（4分）
disulfide bond
通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
（4分）
二、每小题1分，共10分
1.蛋白质变性后无法恢复原来的结构与功能（×）
2.分子筛（凝胶过滤）分离蛋白时，大分子蛋白走在前面，小分子蛋白走在后面；而
SDS-PAGE时因为分子筛效应，小分子蛋白走在前面，大分子蛋白走在后面（√）
3.多亚基蛋白有协同效应，既有正协同，也有负协同的情况（√）
4.内切酶是识别生物大分子内部特定位点并水解切断生物大分子的酶，比如胰蛋白酶就是
一种内切酶，切断碱性氨基酸残基羧基形成的肽键（×）
5.酶的活性受pH、温度、激活剂等影响，一般来说温度越高酶活性越高（×）
6.所有tRNA 3’端都有CCA三个碱基，活化后的氨基酸结合在A上面（√）
7.含有大量的非原性端，可以被迅速动员水解，遇碘显红褐色（√）
8.胆固醇是生物膜的重要成分，可转变为固醇类激素（√）
9.所谓必需氨基酸是哺乳类动物不能合成，必需从食物中摄取的氨基酸（×）
10.维系蛋白质高级结构的作用力是疏水相互作用，而不是氢键（√）
三、问答题（每题10分，共70分）
1. 根据所学生物化学知识，支持关于真核生物起源的“内共生假说”
膜脂构成；核糖体；DNA复制；膜通透性；蛋白合成体系等（每要点2分）
2. 请总结蛋白质的生物学功能
结构；能量贮藏；生物催化；防御与保护；生物识别（每要点2分）
3. 凯氏定氮的优点和缺点
优点：仪器要求相对较低，可全手工操作，试剂成本低，（5分）
缺点：实际测定的是N 的含量，容易被欺骗，如三聚氰胺（5分）
4. B 族维生素与辅酶的对应关系（每要点1-2分）
VB1(硫胺素)和焦磷酸硫胺素(TPP)
VB2核黄素是氧化-还原酶的辅基FMN 和FAD 的组分
VB3(泛酸)和辅酶A(CoA)
VB5包括烟酸和烟酰胺，烟酰胺在体内转变为辅酶I （NAD+）和辅酶II （NADP+）。
VB6磷酸吡哆素是转氨酶、脱羧酶、消旋酶的辅酶
VB7生物素是羧化酶的辅酶
VB11(叶酸)四氢叶酸是转一碳单位酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)。
VB12又称为钴胺素，是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
硫辛酸是不属于维生素的辅酶
5. 叙述脂肪酸合成中的柠檬酸穿梭的过程及生物学意义
（绘制穿梭图）（6分）
运输二碳单位到线粒体外；转换NADH 至NADPH ，后者作为生物合成的还原力（4分）
6. 以在肝细胞中发生的糖原的合成与分解这两个相反的生物学过程为例说明是如何通过酶的可逆修饰调节代谢的
（7分）
可逆磷酸化作为开关（3分）
7. （每要点2分）
a. Vmax 125, Km 0.03；
b. Vmax 125, Km 0.06；
c. 竞争性；
d. 95；
e. 增加底物浓度 糖原的合成
糖原合成酶a (
糖原磷酸化酶
(
糖原合成酶b
（磷酸化，无活性)。