肽单元
考研生物化学名词解释
PartI生化名解1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。
Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。
2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。
3.模体(motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。
4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。
5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。
酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
(不考)7.酶的活性中心(activecenterofenzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
生物化学名词解释
生物化学名解解释1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。
Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。
2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。
3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。
4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。
5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。
酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
（不考）7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
生物化学 名词解释
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
（四）理化性质：
1.两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI)：
肽单元
肽单元（peptide unit)：由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子位于同一平面上，这一平面称为肽单元或肽键平面。
蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置蛋白质的等电点isoelectric point PI ：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点蛋白质的变性denaturation）：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
35—磷酸二酯键:3′,5′—磷酸二酯键是多核苷酸分子中的主键。
它是由同一个磷酸基团通过二个酯键的形成，把前一个核苷酸的3′位和后一个核苷酸的5′位互相连接起来，具有方向性（3→5），这样的化学键就称为3′，5′—磷酸二酯键，其化学本质是共价键。
核酸的变性denaturation)：某些理化因素（温度、PH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链。
这种现象成为DNA变性Tm值：DNA变性时，△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)，也就是50%DNA变性时的温度。
酶的活性中心：有些酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转变为产物，这一区域就称为酶的活性中心active center）或称活性部位(active site)。
同工酶：isoenzyme催化相同化学反应，酶蛋白分子结构，理化性质免疫学性质不同的酶竞争性抑制competitive inhibition:抑制剂(I)与酶的底物(S)的结构相似，可与S竞争E的活性中心，从而阻碍E和S结合成中间产物，从而使酶的活性降低。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用变构调节：某些代谢物能与变构酶分子上的活性中心外某个部位可逆性结合，使酶发生变构而改变酶的催化活性,这种调节作用就称为变构调节,受变构调节的酶称为变构酶或别构酶酶的化学修饰调节modification：酶蛋白分子中的某些基团与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为化学修饰或共价修饰调节。
生物化学名词解释
氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH，成为氨基酸的等电点。
肽：是氨基酸通过肽键连结的化合物。
肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子Cα1，C,N,O,H,Cα2，位于同一平面，此同一平面的6个原子构成了肽单元。
模体：模体是蛋白质分子中具有特定空间构像和特定功能的结构成分。
结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折迭成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，成为结构域。
蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序成为蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。
蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
超二级结构：由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近，形成一个具有规则的二级结构组合，称为超二级结构。
蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
蛋白质的复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可以恢复或部分恢复其原有的构像和功能，称为复性。
分子伴侣：是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从细菌到人的细胞中。
分子伴侣在新生肽链的折迭、加工和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。
蛋白质组学：是在整体水平上研究细胞内所有蛋白质的组成及其动态变化规律的新兴学科。
分子病：由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病。
协同效应：蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。
生物化学 名词解释
四、名词解释1 ． peptide unit —肽单元，是指一个氨基酸的α - 羧基与另一个氨基酸的α - 氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的 6 个原子（ C a 1 、 C 、 O 、 N 、 H 、 C a2 ) 位于同一平面， Ca 1 和 C a 2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的 6 个原子构成所谓的肽单元。
2 ． motif —模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
3 ． cooperativity —协同效应，指一个亚基与其配体（ Hb 中的配体为 O 2 ）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果能促进作用称为正协同效应；反之，则为负协同效应。
4 ． electrophoresis —电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5 ． salt precipitation —盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
6 ．分子病—指蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病产生。
这种蛋白质发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。
其病因为基因突变所致。
7 ． primary structure of protein —一级结构，是蛋白质分子中，从 N- 端到 C- 端的氨基酸排列顺序。
8 ． chromatography —层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
9 ． protein coagulation —蛋白质凝固作用，指蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将 pH 调至等电点，则变性蛋白立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍能溶解于强酸或强碱溶液中。
肽的结构和功能
氨基酸残基
氨基酸残基
二、肽单元 (peptide unit)
1. 定义
参与组成肽键的6个原子位于同一平面， 又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构 象的基本结构单位。
Cys Tyr Phe S Gln Asn Cys Pro Arg Gly NH2 牛加压素 S
催产素： 促平滑肌收缩、催产、排乳、促进遗忘 加压素： 升高血压、抗利尿、促进记忆
3）促肾上腺皮质激素（ACTH)
☻腺垂体分泌，作用于肾上腺皮质 ☻刺激肾上腺皮质的生长和肾上腺皮质激 素的合成和分泌 ☻可用于关节炎、皮肤和眼睛炎症的治疗
（一） -螺旋（最常见的结构）
-螺旋结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺 旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢 键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。 ④α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，天然蛋白质的 α-螺旋绝大多数都是右手螺旋，仅在嗜热菌蛋白酶的 晶体结构中发现左手螺旋。右手螺旋较稳定。
结构:
GSH的转化:
H 2O 2 2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
GSH是细胞内十分重要的还原剂
谷胱甘肽的功能
☻－SH为活性基团，参与氧化还原过程， 清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白 质活性中心的巯基处于还原状态；
☻为酸性肽；
☻红细胞中的巯基缓冲剂。
4）脑啡肽（5肽）
生化 名词解释
1. peptide unit肽单元:在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面，被称为肽单元2. motif模体:在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模体。
3. 蛋白质变性: 在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
4.谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。
它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。
5. β-pleated sheetβ折叠: 在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
并通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β-折叠结构.6. chaperon分子伴侣: 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可以防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
7. protein quaternary structure四级结构:数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳定，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 结构域:蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称为结构域。
9. 蛋白质等电点:在某一pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
10. α-螺旋: α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
生化名词解释
生化名解1.Peptide unit（肽单元）：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元。
2.motif（模体）：在许多蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能，如锌指结构。
3.domain（结构域）：分子量大的蛋白质，三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域，折叠的较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。
4.denaturation of protein（蛋白质变性）：某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
5.isoelectic point of protein（蛋白质等电点）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6.active site/active center of enzyme（酶的活性中心）：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes（变构酶与酶的变构调节）：体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。
这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化活性。
酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。
对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。
受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。
8.cvalent modification/chemical modification of enzyme（酶的共价修饰）：在其它酶的催化作用下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。
肽的结构和功能(三)
二、蛋白质的二级结构
1、定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
2、主要的化学键： 氢键 （稳定因素）
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（一） -螺旋（最常见的结构）
-螺旋结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺 旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢 键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。 ④α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，天然蛋白质的 α-螺旋绝大多数都是右手螺旋，仅在嗜热菌蛋白酶的 晶体结构中发现左手螺旋。右手螺旋较稳定。
影响α-螺旋形成的因素：
氨基酸侧链所带电荷 、大小及形状。 ☻多肽链中有Pro（或羟脯氨酸）时螺旋中 断 ☻多肽键中存在大量Gly、Ser、Thr也不利 于形成α-螺旋
（三）-折叠（由Pauling,Corey1951年提出）
①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯 齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的β -折叠结构平行排列 ，两链间可 顺向平行，也可反向平行 。 ③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠 结构。氢键与螺旋长轴垂直。
-转角：
无规卷曲：指没有一定规律的松散肽链结构 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性 的那部分肽链结构。 酶的功能部位多位于此构象中
体外途径：
☻ 分离纯化天然活性肽
☻ 化学合成 ☻ 生物合成 ☻ 酶法水解
第四节
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
名词解释
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽：由两个或两个以上氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
肽键平面（肽单元）：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面或肽单元。
蛋白质分子的一级结构：指构成蛋白质分子中的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可解离成带成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
模体（模序）：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。
如锌指结构。
结构域：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成两个或多个在空间上可以明显区别的紧密球状结构区域。
蛋白质变性：在某些理化因素影响下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而使蛋白质的理化性质和生物学活性发生改变，称之这为蛋白质变性。
变构效应：当小分子物质特异地与蛋白质结合后，引起蛋白质构象发生变化。
从而导致其生物活性改变称之为变构效应。
协同效应：具有四级结构的蛋白质，当一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应；反之际，则为负协同效应。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，破坏了维持蛋白质溶液的两个稳定因素即水化膜和电荷层，导致蛋白质的溶解度降低发生沉淀，称为盐析。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活性降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活性得以恢复。
不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价键结合而使酶失活，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂的抑制作用。
生物化学名词解释(临床医学)
1、等电点（isoelectric point）：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。
2、肽单元（肽平面）：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α2。
位于同一平面，C-α1 和C-α2 在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
3、蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
4、二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
5、三级结构：多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6、亚基：在蛋白质的四级结构中，每个具有独立三级结构的多肽链就是一个亚基，亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
7、四级结构：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8、α-螺旋（α-helix）：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一，肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成有规律的右手螺旋状。
9、β-折叠(βpleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。
生物化学名词解释
生物化学名词解释肽键、肽单元：一个氨基酸的a-羟基与另一个氨基酸的a-氨基脱去一分子水缩合形成的键成为肽键。
其化学本质是共价键，是蛋白质分子中最主要的化学键。
由于组成肽键的C-N 键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此肽键上的4个原子和相邻的两个a碳原子处于同一面上，这个平面就叫做肽键平面，或肽单元，它是蛋白质空间结构的基本单位。
蛋白质的等电点：蛋白质是两性电解质，在某一溶液PH值条件下，他的酸性基团与碱性基团解离程度相等，所带电荷为零，就把这一PH值称为蛋白质的等电点。
蛋白质的变性作用：在某些理化因素作用下，蛋白质分子内次级键断裂，空间结构改变，使蛋白质原有的理化性质改变，生物学活性丧失，这一过程称为蛋白质的变性作用。
盐析：在蛋白质溶液中加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，破坏蛋白质的水化膜和同种电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。
蛋白质组：是指同一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质“。
3’，5’-磷酸二酯键：是多核苷酸分子中的主键。
它是由同一个磷酸基团通过二个酯键的形成，把前一个核苷酸的3’位和后一个核苷酸的5’位互相连接起来，具有方向性（3’→5’），这样的化学键就成为3’，5’-磷酸二酯键，其化学本质是共价键。
核小体：是真核细胞染色质的基本结构单位。
它是由组蛋白H2A、H2B、H3及H4各两分子组成的八聚体，外绕双链DNA形成核心颗粒；还有连接各核心颗粒的一小段DNA和组蛋白H1成为连接区。
一个完整的核小体即由核心颗粒和连接区两部分组成。
各个核小体可沿纵轴排列形成串珠状的重复结构，并可进一步卷曲、折叠形成染色体。
增色效应与减色效应：核酸分子中因含有嘌呤碱和嘧啶碱组分，故对紫外光具有强烈吸收作用，对紫外光吸收的特点是在260nm处具有最大的吸收峰值。
在某些变性因素作用下，DNA 分子的双螺旋结构即破坏，氢键断裂，两链分开，碱基充分暴露，故在260nm波长处对紫外光的吸收峰值增加，这种现象就称为增色效应；复性后DNA两链重新缔合使碱基间形成氢键在260nm波长处对紫外光的吸收峰值减小，这种现象就称为减色效应。
生物化学名词解释
1.氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）:在某一溶液pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，净电荷为零，呈电中性。
2.肽键（peptide bond）：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水所形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。
3.肽单元（peptide unit）：组成肽键的4个原子（C 、H、O、N）和与之相邻的两个α碳原子均位于同一酰胺平面内，构成肽单元。
4.蛋白质的一级结构（primary structure）：是指蛋白质分子中从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。
5.模体（motif）：具有特殊功能的超二级结构，它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位。
6.结构域（domain）：多肽链中相邻的超二级结构紧密联系，形成具有特殊功能的特定空间结构，球形或纤维状。
称为结构域(domain) 。
7.蛋白质的三级结构（tertiary structure）：整条肽链中全部氨基酸残基（主链+侧链）的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
8.蛋白质的亚基（subunit）：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。
9.蛋白质的变性（denaturation）：在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至二硫键）断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。
10.电泳（electrophoresis）：带电颗粒在电场中移动的现象。
11.酶（enzyme）：酶是指由活细胞产生的，能在体内和体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子。
12.全酶（holoenzyme）：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物成称为全酶。
13.酶原(zymogen)：酶的无活性的前体。
14.最适温度（optimum temperature）：酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应得最适温度。
生物化学名词解释
蛋白质化学等电点（isoelectric point, pI）：当氨基酸在溶液中净电荷为零得pH。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在肽键(peptide bond)：由一个氨基酸得α-羧基与另一个氨基酸得α-氨基脱水缩合而形成得化学键。
肽：由二个或两个以上氨基酸通过肽键相连而形成得化合物。
蛋白质得一级结构：指多肽链中氨基酸得排列顺序与键合方式。
二级结构：蛋白质分子中某一段肽链得局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子得相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链得构象。
肽单元：参与组成肽键得6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它就是蛋白质构象得基本结构单位。
α-螺旋( α -helix ) ：就是蛋白质中最常见得一种二级结构，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋β-折叠：若干条肽链或一条肽链得若干肽段平行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
超二级结构（supersecondary struture）：蛋白质分子中，由若干相邻得二级结构单元组合在一起，形成有规则得、在空间上能辨认得二级结构组合体结构域（domain）：在超二级结构基础上组装成得相对独立得三维实体。
折叠得较为紧密，各行使其功能。
蛋白质得变性：在某些物理与化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，导致其理化性质改变与生物活性得丧失。
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有得构象与功能。
酶化学全酶：对结合酶而言，酶蛋白与辅助因子结合之后所形成得复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白与辅助因子分开后均无催化作用。
全酶= 酶蛋白+ 辅助因子酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性得酶得前身称为酶原酸碱催化：通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接收质子以稳定过渡态、达到降低反应活化能、加速反应得一种催化机制。
共价催化：通过与底物形成反应活性很高得共价过渡物降低反应活化能，从而提高反应速度得过程。
【生化】名词解释【卡】
□卡一．蛋白质1．肽单元（peptide unit）:参与构成肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、C α2）被约束在同一个平面上，Cα1和C α2处平面对角，这样的平面单位称为肽单元（肽平面或酰胺平面）。
2．模体（motif）:是指在多肽链内顺序上相互靠近的二级结构常常在空间折叠中彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的二级结构聚合体（空间区域）。
3．蛋白质变性（protein denature）:在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。
4．肽键（Peptide bond）:一个氨基酸的氨基和一个氨基酸的羧基脱去一分子的水，所形成的酰胺键称为肽键。
5．β－折叠（β-pleated sheet）:一种常见的蛋白质二级结构形式，特点为:肽链呈锯齿状、α－碳位于折叠的顶点、肽链间借氢键连接、可顺向平行或逆向平行。
6．协同效应（cooperative effect）:指一个亚基与其配体（Hb的配体为O2）结合后，能依次影响寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应；反之称为负协同效应。
7．蛋白质三级结构（secondary structure）:指在二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲、折叠而形成的更为复杂的空间结构。
三级结构是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布8．蛋白质四级结构（quaternary structure）:指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基，subunit），并靠次级键相连接，这类结构层次的构象就是蛋白质的四级结构。
9．蛋白质等电点（Isoelectric point）:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
肽单元名词解释
肽单元名词解释肽是由两个或更多的氨基酸残基连接而成的化合物。
每个氨基酸残基包含一个氨基基团（NH2）和一个羧基（COOH）。
当氨基酸残基发生缩合反应时，氨基基团和羧基之间的水分子被去除，形成一个肽键，将两个氨基酸残基连接在一起。
肽单元指的是肽链中的每一个氨基酸残基。
氨基酸残基的结构和性质决定了肽单元的特性。
肽单元可以分为两大类：α-肽单元和β-肽单元。
α-肽单元是由天然氨基酸组成的，其中氨基基团与羧基相互连接。
它们在生物体内广泛存在，并参与许多生物活动。
α-肽单元具有稳定的结构和较高的溶解度，因此在药物研发和生物化学研究中得到广泛应用。
β-肽单元是一种类似于肽的化合物，由β-氨基酸组成。
β-氨基酸通过一个额外的碳原子连接到下一个氨基酸残基，形成β-肽键。
相比于α-肽单元，β-肽单元具有更大的静电效应和较高的溶解度，因此在某些药物设计和化学生物学领域有一定的潜力。
肽单元的序列对肽链的结构和功能至关重要。
肽链的序列可以决定肽链的折叠方式，进而影响其生物活性。
通过改变肽单元的序列，可以调控肽链的稳定性、亲水性、亲油性以及与其他生物分子的相互作用。
肽单元还可以结合其他化合物形成复合物，例如脂肽和糖肽。
脂肽是由脂肪酸和肽链组成的化合物，具有脂溶性和生物活性。
糖肽是由糖分子和肽链组成的化合物，具有糖的特性和肽的生物活性。
这些复合物在生物体内起着重要的生理作用。
总之，肽单元是肽链中的每一个氨基酸残基，其结构和性质决定了肽链的特性和功能。
肽单元可以分为α-肽单元和β-肽单元，它们在生物研究和药物设计中都有重要的应用价值。
肽单元的序列可以调控肽链的折叠方式和相互作用，这对于理解肽的结构和功能至关重要。
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肽单元（peptide unit)：由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子位于同一平面上，这一平面称为肽单元或肽键平面。
蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
蛋白质的等电点isoelectric point PI ：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点
蛋白质的变性denaturation）：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
35—磷酸二酯键:3′,5′—磷酸二酯键是多核苷酸分子中的主键。
它是由同一个磷酸基团通过二个酯键的形成，把前一个核苷酸的3′位和后一个核苷酸的5′位互相连接起来，具有方向性（3→5），这样的化学键就称为3′，5′—磷酸二酯键，其化学本质是共价键。
核酸的变性denaturation)：某些理化因素（温度、PH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链。
这种现象成为DNA变性
Tm值：DNA变性时，△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)，也就是50%DNA变性时的温度。
酶的活性中心：有些酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转变为产物，这一区域就称为酶的活性中心active center）或称活性部位(active site)。
同工酶：isoenzyme催化相同化学反应，酶蛋白分子结构，理化性质免疫学性质不同的酶竞争性抑制competitive inhibition:抑制剂(I)与酶的底物(S)的结构相似，可与S竞争E的活性中心，从而阻碍E和S结合成中间产物，从而使酶的活性降低。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用
变构调节：某些代谢物能与变构酶分子上的活性中心外某个部位可逆性结合，使酶发生变构而改变酶的催化活性,这种调节作用就称为变构调节,受变构调节的酶称为变构酶或别构酶酶的化学修饰调节modification：酶蛋白分子中的某些基团与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为化学修饰或共价修饰调节。
包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化、—SH与—S—S—的互变糖酵解glycolysis：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。
糖酵解分为两个阶段：第一阶段：葡萄糖分解为丙酮酸，又称为糖酵解途径；第二阶段：丙酮酸转变为乳酸。
TAC循环tricarboxylic acid cycle：三羧酸循环（柠檬酸或Krebs循环）：指在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再经过4次脱氢、2次脱羧等反应，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸，这一循环反应过程称为三羧酸循环。
糖异生gluconeogenesis：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体中进行。
其限速酶/关键酶为：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶
脂肪动员（fat mobilization）：储存在脂肪细胞中的甘油三酯TG)，被脂酶逐步水解为游离脂酸FFA)和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
饱和脂肪酸的β—氧化（beta-oxidation）：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂酸β-氧化酶系的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应，生成1分子比原来少两个碳原子的脂肪酰CoA及1分子乙酰CoA，如此循环往复，直至最终全部生成乙酰CoA。
此过程被称为脂酸的β-氧化。
氧化磷酸化oxidative phosphorylation由代谢物脱下的氢经线粒体氧化呼吸链电子传递链释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP过程，称偶联磷酸化，是ATP形成的主要方式
血浆脂蛋白lipoprotein：血脂与血浆中的蛋白质结合形成血浆脂蛋白。
血浆所含脂类统称血脂.包括;甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂酸。
血脂的来源：一外源性，从食物摄取的脂类经消化吸收进入血液；二内源性，由肝,脂肪细胞以及其他组织合成后释放入血呼吸链oxidation respiratory chain：代谢物脱下的成对的氢原子通过线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶组成的传递链称为呼吸链，由于传递H的同时也传递电子，所以又称为电子传递链
底物水平磷酸化底物分子内部能量重新分布生成高能键使ADP磷酸化生成ATP的过程。
必需氨基酸（nutritionally essential amino）：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸称为必须氨基酸。
人体内有8中必需氨基酸：甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。
联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下a-氨基生成a-酮酸的过程。
包括转氨基偶联氧化脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环。
氨的转运：①通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝；②通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾。
谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式。
临床上对氨中毒的病人可服用或输入谷氨酸盐以降低氨的浓度。
鸟氨酸循环：指在肝脏中合成尿素的过程，通过此循环最终2分子的NH3与一份子的CO2缩合生成了尿素，由于在此过程中鸟氨酸能再次生成，并被循环利用，故称为鸟氨酸循环。
一碳单位one carbon unit：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，有甲基—CH3）、甲烯基—CH2—）、甲炔基—CH=）、甲酰基—CHO）亚氨甲基—CH=NH）等核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸。
从头合成过程受着精确的反馈调节。
核苷酸的抗代谢物：某些碱基、氨基酸或叶酸的类似物，可以通过竞争性抑制作用来干扰或抑制核苷酸的合成，从而抑制核酸或蛋白质的生物合成。
DNA半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作模板，合成两个子代DNA。
每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，另一股则是按碱基配对原则新合成的
逆转录：信息流动方向RNA—DNA与转录过程DNA—RNA相反，称反转录。
其酶为逆转录酶，即依赖RNA的DNA聚合酶，有三种活性：RNA或DNA作模板的dNTP聚合活性和RNase活性，作用需Zn2+为辅助因子。
不对称转录：指双链DNA分子中的一条链，对于某个基因是模板链，而对于另一个基因则可能是编码链，这种转录方式称为不对称转录外显子（exon）：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
内含子（intron）：是隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。
S-D序列：在原核生物mRNA的起始密码前8-13核苷酸的位置，有一非常保守富含嘌呤的序列，与核糖体小亚基上的16S-tRNA结合，引导mRNA进入核糖体，这样序列称为S-D序列核蛋白体循环：是蛋白质生物合成的主要方式，核蛋白体参与形成起始复合物（核糖体、mRNA、fMet-tRNA fMet），经进位、转肽、移位反复循环，多肽链不断延伸，当出现终止信号时，水解释放出多肽链，核蛋白体解聚参与下一次循环的过程。
其方向：蛋白质合成方向N端→C端，密码子阅读方向5′→3′，耗能：4分子ATP。
分子伴侣：是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞内分子伴侣可分为两类①核糖体结合性分子伴侣，包括触发因子和新生链相关复合物②非核糖体结合性分子伴侣，包括热休克蛋白和伴侣蛋白。
生物转化作用：非营养物质在体内经氧化，还原，水解结合等代谢转变过程，分子极性增大、毒性改变、水溶性增加，有利于从尿液及粪便中排泄的过程，肝是机体生物转化最重要的器官。