酶09级临床医学PPT课件
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生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
【医学PPT课件大全】酶 (Enzyme)
1) 中间产物学说
酶动力学研究始于1902年，当时，A.Brown用酵母β-呋喃果糖
糖苷酶对蔗糖进行水解。他发现当蔗糖的浓度比酶的浓度高许多时，
反应速度不再取决于蔗糖的浓度，即是说，反应速度相对于蔗糖来
说是零级反应。因此，他提出，蔗糖水解的总反应是由两个基本反
应构成，第一步是底物与酶形成一种复合物，第二步是这种中间物
叫做抗体酶(abzymes)。象其它抗体一样, 抗体酶也是一种生物 对叫做抗原(antigen)的某种外源分子作出应答的产物, 只是这 种抗原分子被有目的地改造成某种反应的转换态中间物。推理 是：一种能专一同某反应的转换态中间物结合的蛋白质，必定 能启动正常反应物进入到活泼的转换态构象。因此, 一种催化 抗体便能促使它的底物形成转换态构象，从而加速这一反应。 常规酶最显著的催化效力是因为它们对所催化的反应转换态中 间物有很高的亲和力，因而抗体酶同它的专一性底物（抗原） 必定有很高亲和力。
六、某些RNA具有催化活性 长期以来,人们都认为所有的酶都是蛋白质.但是近20年来，
越来越多的例子表明某些RNA分子也是生物催化剂。这些具有 催化活性的RNA，叫做Ribozyme，意即酶活性RNA。
例如,RNase P是一种与tRNA前体加工成tRNA反应有关的酶。 S.Altman发现，在体外，单独的蛋白质组分不能催化tRNA前体 转变成tRNA，而RNA组分在适当的条件下能完成这种转变反应。 另外一个例子是T.Cech发现四膜虫26S rRNA前体中的插入顺序 的切除与两端片段的正确拼接不需要蛋白质的催化，是一种自 我剪接的过程。该过程需要鸟苷或者鸟苷酸的存在.在体内， 这种剪接方式可能只进行一次，但在体外，他象一种真正的酶 一样能作用多次。
Vmax[S] ＝——————
第03章.酶-2009级临床医学本科PPT课件
酶的生物学意义：
酶在机体中十分温和条件下的高效率催化 作用，并在多种因素的影响下对代谢发挥着巧 妙的调节作用，使得生物体内的物质代谢有条 不紊地进行 。
2010.09
基因工程研究所 肖维威
酶与医学关系密切
（一） 酶与疾病的发生 （二） 酶与疾病的诊断 （三） 酶与疾病的治疗
2010.09
基因工程研究所 肖维威
酸性磷酸酶 前列腺 红细胞
谷丙转氨酶 肝 心 骨骼肌
谷草转氨酶滑肌
乳酸脱氢酶 心 肝 骨骼肌 红细胞
血小板 淋巴结
胆碱脂酶 肝
主要临床应用 胰腺疾患 骨病、肝胆疾患 前列腺癌、骨病 肝实质疾患 心肌梗塞 肝实质疾患 肌肉病 心肌梗塞、肌肉病 心肌梗塞 溶血肝实质疾患
有机磷中毒 肝实质疾患
2010.09
基因工程研究所 肖维威
（三）酶与疾病的治疗
替代治疗：消化不良--胃酶、胰酶 抗菌治疗：磺胺药 对症治疗：预防血栓形成--尿激酶、链激酶、纤溶酶 抗癌治疗：MTX抑制FH2还原酶
2010.09
基因工程研究所 肖维威
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2010.09
本章内容
什么是酶 ?
催化作用 存在于生物体内 蛋白质或核酸
酶是生物体内一类具有催化活性的生物大分 子，包括蛋白质和核酸。
2010.09
核酶
脱氧核 酶
基因工程研究所 肖维威
酶催化进行的化学反应：酶促反应
S(substrate)
底物
E(enzyme)
酶
P(product)
产物
2010.09
基因工程研究所 肖维威
全酶
（无催化活性） （无催化活性） （有催化活性）
对于结合酶来说，单独酶蛋白或辅助因子 没有催化活性，只有全酶才有催化作用。
《酶》医学课件
三、酶的分类和命名
（一）酶的分类 根据酶催化反应的性质，酶可分为六大类:
氧化还原酶类：催化底物进行氧化还原反 应的酶类。如脱氢酶、氧化酶等。
转移酶类：催化底物之间进行某些基团的 转移或交换的酶类。如甲基转移酶。
水解酶类：催化底物发生水解反应的酶类。 如淀粉酶。
底物 substrate
酶enzyme
酶：E 底物： S 产物：P
产物 product
第一节 酶的催化性质
一、酶是生物催化剂
酶与一般催化剂的共同点： ➢ 在反应前后没有质和量的变化； ➢ 只能催化热力学允许的化学反应； ➢ 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应 的平衡点。
二、 酶催化作用的特点
指酶仅作用于底物分子的一种立体异构体
L-乳酸
D-乳酸
L- 乳酸脱氢酶的催化作用特异性
组 HO
COOH 精 组
CH3
OH
精
CH3
L-乳酸
D-乳酸
（与LDH契合） （不能在LDH中的三点结合）
（二）酶在能
反应过程
终态 P物质
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
、激动剂对反应速度的影响。 （五）酶的调节：熟悉酶含量的调节。 （六）酶的命名与分类：了解酶的命名与分类。
（七）酶与医学的关系：了解酶与疾病的关系、酶在医学上的其他 应用。 脂溶性维生素：熟悉维生素A、D、E、K的缺乏症及维生素A、D 的活性形式，了解维生素A、D、E、K的生化作用。 水溶性维生素：了解水溶性维生素的生理功能、缺乏症。
（二）酶分子的结构与功能：掌握酶的分子组成；酶的活性中心、 酶的必需基团、同工酶的概念。
（三）酶的工作原理：掌握酶促反应的特点。
（四）酶促反应动力学：掌握影响酶促反应速度的几种因素；底物 浓度对酶促反应速度的影响（三种描述方式：图形、语言及米曼氏方程）、米-曼氏方程的表达式、Km值的含义及意义；可逆 性抑制作用的分类及其酶促动力学参数的变化特点；
02第二章酶精选文档PPT课件
护理学专业本科教材
8
生物化学
B族维生素
硫胺素(维生素B1) 硫辛酸 泛酸(维生素B3) 核黄素(维生素B2)
尼克酰胺(维生素PP )
吡哆素(维生素B6) 生物素(维生素B7) 叶酸(维生素B11) 钴胺素(维生素B12)
B族维生素及其辅酶（辅基）形式
辅酶或辅基
主要作用
硫胺素焦磷酸酯(TPP)
6, 8-二硫辛酸
辅酶A(CoA-SH)
黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)
磷酸吡哆醛
生物素
四氢叶酸
5-甲基钴铵素 5-脱氧腺苷钴铵素
α-酮酸氧化脱羧、酮基转换作用 α-酮酸氧化脱羧 酰基转换作用 转移氢原子 转移氢原子
转移氢原子 转移氢原子
物。其中多种不同的催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶(multifunctional enzyme)。
护理学专业本科教材
5
生物化学
一、酶的分子组成
单纯酶(simple enzyme):
单纯酶是仅由氨基酸残基构成的酶，是单纯蛋白质。
结合酶(conjugated enzyme):
由蛋白质和非蛋白质成分结合形成的酶称为结合酶，其中蛋白质部分称 为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合形成的 复合物称为全酶，只有全酶才具有催化作用。
（二）酶的变构调节
变构酶(allosteric enzyme) 变构调节(allosteric regulation) 变构效应剂(allosteric effector)
变构激活剂(allosteric activator) 变构抑制剂(allosteric inhibitor)
第四章-酶PPT课件
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3
第一节
酶分子的结构与功能
.
4
4＇硫NDN+-COCC3酯只共体称体过酶一的磷HOH+OHAA酶HC2具价内为内程体些酶酸+DOOHO酰H泛CHCCHCO多有键有物，系多存βSCs基蛋2OO合H2SHSH-酰ey酮载白酶。三相些质这酶在OH成rC3氨脂HOO⑦⑧体酶β复级 连 酶 代 些 体 于H酰OC还基-CHCH酮CCOCH转原合结 组 彼 谢 酶 系 一乙乙OC丙脂2H移酶H酰CHCOH酰硫体构 成 此 的 不 在 条酮O酶OHCHOOCH3TP2C醇FO酸酶oP的 的 聚 各 同 进 多。丙酰还AOA烯脱二转TP原DS酶酶合条于化肽酰T酸移～酶氢①②③④⑤⑥⑦⑧单 酶称称在途多过链①⑥水柠 顺 异 α琥 琥 延 苹为为一径酶程上FCC3H-化AC酮o檬 乌 柠 珀 珀 胡 果SSH称起往复中，寡S酶AFH-O戊酸 头 檬 酰 酸 索 酸ANDF，往合由这聚单HO2AHSD二CHCHCC2+OC合 酸 酸 脱 酸 脱ACS(O组有体于类酶体OOH2C二o酸酶 酶 脱 氢 酶 氢.OH转AH成许，基酶酶。氢CHCHCHCOC脱合氢 酶 酶水乙二2OO22H硫一多在因被；)(OG化氢O酰成4C酶氢脱OHTC辛H酶H个酶结融称由⑤酶酶硫氢酶O丙 酰酸2物共构合为多辛酶二 转)复还CSG②4烯o酸 移原CD酸理同上，个多合酰A单 酶N+O酶PHO4～体的参无使相功+H＇AOC转βHSHSFDH乙+D-结 与 彼 多同能还移H-ACCHCOCH磷酰酮H原酶OCHCHCOCCSH22合 ， 此 种或酶脂酸OO酶O2H酰βOOH泛酰体 依 关 不不或H合CA-④CH(O酮Cs基蛋成oCHO酰SSHSH③， 次 联 同同串3脂Hy载白OCH酶e氨酰体r此 完 ， 催亚联2)OC基N+4硫COCHCHC结 成 称 化基酶CND乙AONC酯22CHO+ADOoS合 反 为 功以。O硫酶AN+AH2D醇C5体 应 能非多HA++OCAD++H2oH+H+ S～
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一、 酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme) : 仅有蛋白质
• 结合酶 (conjugated enzyme):全酶
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
*各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质
电子。 • 连接酶与底物的桥梁。 • 稳定酶的构象。 • 中和阴离子，降低反应中静电斥力。
• 金属酶(metalloenzyme)
– 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
• 金属激活酶(metal-activated enzyme)
– 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不 甚紧密。
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
苷酸，辅酶I）
NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸，辅酶II）
FMN （黄素单核苷酸）
FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）
醛基
TPP（焦磷酸硫胺素）
酰基
辅酶A（CoA）
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、 四氢叶酸
甲炔基、甲酰基
等一碳单位
尼克酰胺（维生素PP之一）
尼克酰胺（维生素PP之一）
• 注意：一般认为，酶都具有活性中心，即 都有必需基因，当然，有时某个必需基团 可同时具备结合与催化两种功能。
三 、 同 工 酶 （ isoenzym e） 概 念 ：能 催 化 相 同 的 化 学 反 应 ，而 酶 蛋 白 的 分 子 结 构 、理 化 性 质及至免疫学性质不同的一组酶。 根 据 1 9 6 1 年 国 际 酶 学 委 员 会 的 建 议 ，“ 同 工 酶 ” 是 由 不 同 基 因 或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同 mRNA 翻译的由不同多肽链组成的蛋白质，即酶的多态性。
第三章
酶
Enzyme
• 生物体内各种化学反应均在生物催化剂的 催化下进行。
• 目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
目前认为生物催化剂主要就是酶。
酶（enzyme）的概念：
• 由活C合成的、对其特异底物起高效催化作 用的蛋白质。
酶学研究简史
• 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 • 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
分中，有着不同的动力学性质，执行着不同的功能。
连 接 酶 活 性 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
第一节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
酶的不同形式
• 单体酶(monomeric enzyme)：仅只有一条 多肽链;具有三级结构的酶。
维生素B2 （核黄素） 维生素B2 （核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸
金属离子的作用
• 最多见的辅助因子，2／3酶含有。 • 常见有K+、Na+、Mg2+、Cu2+（Cu+）、Zn2+、
Fe2+（Fe3+）等。 • 金属离子作用： • 作为酶活性中心的催化基团,参与催化反应，传递
小分子有机化合物的作用
•主要为由维生素类参与组成的物质。 •功能：参与酶的催化过程,在反应中传
递电子、质子及一些基团。也称为 “递氢体、递电子体、氨基载体、酰 基载体等。”
小分子有机化合物在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物(辅 酶 或 辅 基)
名称
所含的维生素
氢原子（质子） NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
二、酶的活性中心(active center)
概念：必需基团在空间结构上彼此靠近，组 成具有特定空间结构的区域，能与底物特异 结合并将底物转化为产物。也称活性部位 (active site)，
必需基团(essential group)
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与 酶活性密切相关的化学基团。
• 1.结合基团:与底物相结合 • 2.催化基团:催化底物转变成产物 • 3.活性中心外必需基团：位于活性中心以外，维
持酶活性中心应有的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
注意：
1 . 同 工 酶 虽 能 催 化 同 一 反 应 ，但 它 们 的 K m 、V m a x 往 往 不 同 ，
因 此 最 终 的 功 能 往 往 是 不 同 的 ，不 应 说“ 同 工 酶 有 同 样 的 功
能 ”。
2. 同 工 酶 往 往 存 在 于 不 同 的 组 织 细 胞 中 或 Ｃ 的 不 同 亚 细 胞 组
底物
催化基团
活性中心
目录
活性部位（活性中心）的特点：
1.活性部位仅占酶的整个体积的相当小 的一部分。
• 2. 活性部位是个三维的实体。 • 3.结合的专一性决定于活性部位中精确
规定的原子的排列。
• 4.大多数底物都以相当弱的力结合在活 性部位。
• 5. 活性部位往往是裂隙、裂缝或“口袋 状”等,且可深入酶分子内部，并多为ａ ａ残基的疏水基团组成的疏水环境。
结果。 • 1877年，1首次提出Enzyme一词。 • 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实
现了发酵。 • 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 • 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提
出核酶(ribozyme)的概念。 • 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA
• 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
• 多酶体系(multienzyme system)：由几种 不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
多功能酶
• 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联 酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进 化过程中由于基因的融合，多种不同催化 功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多 功能酶。