生物化学考点 最终(1)
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学重点
生物化学重点生物化学重点篇(一):2023年生物化学知识点归纳一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸(DNA)，存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸(RNA)，存在于细胞质和细胞核内。
1、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
2、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一级结构核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能1、DNA的二级结构DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。
双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
2、DNA的三级结构三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。
在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。
在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。
3、功能DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。
生物化学重点篇(二):西医综合生物化学知识点第一部分生物大分子的结构和功能重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。
考研生物化学考点总结
考研生物化学考点总结考研生物化学考点总结第六章维生素化学维生素的分类及性质；各种维生素的活性形式、生理功能。
了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病；了解脂溶性维生素的结构特点和功能。
第七章酶化学酶的作用特点；酶的作用机理；影响酶促反应的因素(米氏方程的推导)；酶的提纯与活力鉴定的基本方法；熟悉酶的国际分类和命名；了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。
了解酶的概念；掌握酶活性调节的`因素、酶的作用机制；了解酶的分离提纯基本方法；了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制；掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法。
第八章生物膜与细胞器生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点；原核细胞和真核细胞的显微结构差异和生物膜概念；细胞膜和细胞器的组分、结构和功能；膜脂和膜蛋白的特征和定位。
第九章糖代谢糖的代谢途径；糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径；糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶；糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点；掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点；光合作用的概况；光呼吸和C4途径；理解光反应过程和暗反应过程；了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。
第十章脂代谢脂肪代谢的概念、限速酶；甘油代谢；脂肪酸的氧化过程及其能量的计算；酮体的生成和利用；胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄；血脂及血浆脂蛋白；理解脂肪酸的生物合成途径；了解磷脂和胆固醇的代谢；掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算。
第十一章蛋白质代谢蛋白质和氨基酸的一般代谢途径；个别氨基酸的代谢途径；蛋白质的生物合成和分解；蛋白质代谢的调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。
第十二章核酸代谢嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径；外源核酸的消化和吸收；碱基的分解；核苷酸的生物合成；常见辅酶核苷酸的结构和作用；DNA复制的一般规律；DNA复制的基本过程；真核生物与原核生物DNA复制的比较；转录的基本概念；参与转录的酶及有关因；原核生物的转录过程；RNA转录后加工的意义；mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工过程；逆转录的过程；逆转录病毒的生活周期；RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制；RNA传递加工遗传信息；核酸代谢调节。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
医学类事业单位考试生物化学与分子生物学含答案
生物化学与分子生物学考点1 蛋白质的结构与功能（一）氨基酸氨基酸是组成蛋白质的基本单位，自然界中存在的氨基酸有300多种，但组成蛋白质的只有20种，其中除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。
氨基酸的一般结构式为NH2—CH（R）—COOH。
连在COOH基团上的C称为α-碳原子，不同氨基酸其侧链（R）各异。
1.氨基酸的分类依据氨基酸本身的理化性质及其本身具有的化学结构，对氨基酸进行分类，在考试中主要考查以下几种分类方法。
酸性氨基酸谷氨酸、天冬氨酸碱性氨基酸赖氨酸、组氨酸、精氨酸含硫氨基酸半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）必需氨基酸缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸一碳单位丝氨酸、组氨酸、色氨酸、甘氨酸2.氨基酸共同的理化性质（1）氨基酸具有两性解离的性质。
（2）含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质。
根据氨基酸的吸收光谱，含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
（3）氨基酸与茚三铜反应生成蓝紫色化合物。
（二）蛋白质的分子结构蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。
蛋白质的分子结构分为一级、二级、三级、四级结构，后三者统称为高级结构或空间构象。
并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链组成的蛋白质只有一、二、三级结构，由两条或两条以上肽链组成的蛋白质才有四级结构。
1.一级结构在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键；此外，二硫键也属于一级结构范畴。
2.二级结构蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和Ω环。
3.三级结构蛋白质三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键如疏水键、盐键、氢键和范德华力等。
生物化学知识点范文
生物化学知识点范文生物化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
在生物化学中，我们可以学习到许多重要的知识点。
以下是一些生物化学的知识点介绍。
1.氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由胺基（NH2）、羧基（COOH）和侧链组成。
人体内有20种常见的氨基酸，其中8种被称为必需氨基酸，意味着我们的身体无法合成它们，只能通过食物摄入。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，也是组成细胞的主要成分之一、蛋白质在生物体内具有很多功能，如催化反应、结构支持、运输物质等。
3.酶：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，能够催化化学反应的进程。
酶可以降低活化能，加速反应速率。
酶催化的反应遵循特定的酶动力学规律，如米氏方程和酶抑制等。
4.代谢与能量：生物体的代谢是指所有化学反应的总和。
分解代谢（有氧呼吸）和合成代谢（光合作用）是生物体维持生命所需要的核心反应。
生物体利用化学能将营养物质转化为能量，并用此能量进行各种生命活动。
5.核酸：核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种最重要的核酸。
DNA位于细胞核中，负责存储遗传信息，而RNA则参与基因的转录和翻译过程。
6.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸和光合作用等。
糖酵解是一种分解代谢途径，将葡萄糖分解为三个碳分子产生能量。
有氧呼吸则是一种氧化代谢途径，将葡萄糖氧化为二氧化碳和水，释放更多的能量。
光合作用则是一种合成代谢途径，将二氧化碳和水转化为有机物和氧气，其中光能被光合色素捕获。
7.脂质：脂质是生物体内重要的能源储存和结构组分之一、常见的脂质包括甘油三酯、磷脂和胆固醇等。
脂质在细胞膜结构、维持细胞功能和提供能量方面起着重要作用。
8.细胞膜：细胞膜是细胞的外表面，由磷脂双层构成。
细胞膜是半透性膜，能够控制物质的进出。
膜上还有许多蛋白质、糖和胆固醇等分子，参与细胞信号传导和识别。
9.遗传密码学：遗传密码学研究基因组中的密码子与氨基酸之间的对应关系。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
大一生物化学知识点考点
大一生物化学知识点考点生物化学是生物学与化学的交叉学科，研究生物体内化学反应的原理和机制。
作为一门重要的基础学科，生物化学的知识点非常广泛。
在大一生物化学的学习中，有一些重要的知识点和考点需要我们关注和掌握。
下面将从分子生物学、生物大分子、酶学和代谢物等四个方面介绍这些知识点和考点。
一、分子生物学1. DNA的结构和功能：DNA是遗传信息的基本单位，了解DNA的双螺旋结构、碱基配对原则及其在遗传信息传递和蛋白质合成中的作用是学习生物化学的重点。
2. RNA的结构和功能：RNA在生物体内主要参与蛋白质合成，了解RNA的结构和作用对于理解基因表达和转录调控等过程非常重要。
3. 蛋白质的合成：蛋白质是生命体内构成和调控的基本物质，了解蛋白质的合成过程、翻译机制和调控方式对于理解生物体的生命活动具有重要意义。
二、生物大分子1. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内重要的能量来源，了解葡萄糖的代谢途径、糖酵解和糖苷化等反应过程，对于了解生物体的能量供给和物质代谢具有重要意义。
2. 脂质：脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质，了解脂肪酸的合成、三酰甘油的代谢和脂质的生物学功能对于理解脂肪代谢和疾病的发生机制具有重要意义。
3. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的功能分子，了解蛋白质的结构、折叠和功能调控对于理解生物分子的相互作用和信号传导机制具有重要意义。
三、酶学1. 酶的结构和功能：酶是生物体内催化作用的媒介，了解酶的结构、催化机理和酶活性调控是生物化学中的重点内容。
2. 酶动力学：了解化学反应速率与底物浓度、温度和酶活性的关系对于分析和评价酶的催化效率具有重要意义。
3. 酶抑制剂：了解酶抑制剂的种类、作用机制和应用对于抑制酶活性和疾病治疗具有重要意义。
四、代谢物1. 能量代谢：了解生物体内能量的产生、储存和利用对于理解人体的能量平衡和代谢紊乱具有重要意义。
2. 氮代谢：了解氨基酸的合成、降解和尿素循环是理解生物体氮代谢和蛋白质代谢的重要基础。
中山大学662生物化学(一)真题答案笔记重难点学长学姐考研复习资料
中山大学662生物化学（一）真题答案笔记重难点学长学姐考研复习资料一、详情《中山大学考研662生物化学（一）复习全析【含真题与答案，共四册】》根据往年中山大学662生物化学（一）的官方参考书目：《生物化学》（王镜岩上册）《生物化学》（王镜岩下册）同时，2020年中山大学662生物化学（一）的考试范围为：662生物化学（一）重要生物分子如糖、脂质、蛋白质、酶、核酸、维生素、激素等的结构与功能；生物膜结构与物质运输的机理；物质代谢及其调节；生物能学与生物氧化；分子生物学基础如DNA复制、转录和翻译，细胞代谢与基因表达调控等；现代生物化学与分子生物学研究基本技术与方法。
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生物化学核心知识点考点总结
生物化学核心知识点考点总结●第一章糖●所有单糖都有还原性●蔗糖无还原性●多糖无还原性●还原性：是否有游离的半缩醛或半缩酮羟基●第二章脂类●脂类组成脂肪酸和醇●脂肪甘油脂肪酸●脂肪组成一分子甘油和三分子脂肪酸●脂的命名例20：0 20为脂肪酸碳原子数目 0为双键数目●第三章维生素●脂溶性维生素 A D E K●水溶性维生素 B C●维生素B1 活体形式焦磷酸硫胺素（TPP）●维生素B2 活体形式黄素单核苷酸（FAD）●维生素B6 活体形式磷酸砒多醛磷酸砒多按●磷酸砒多醛为糖原磷酸化的组成部分●转氨作用●维生素PP NAD+ NADP+●叶酸●活体形式四氢叶酸（FH4）●FH4是一碳单位转移酶的辅酶●泛酸 CoA和ACP●维生素C 生化作用及缺乏●羟化反应●促进胶原蛋白合成●参与胆固醇转化●参与芳香族氨基酸转化●氧化还原反应●增强机体免疫力●第四章蛋白质●一氨基酸●必须氨基酸甲携来一本亮色书●代号●非极性脂肪族氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Pro Met●极性中性氨基酸 Ser Cys Asn Glu Thr●芳香性 Phe Trp Tyr●酸性 Asp Glu●碱性Arg His Lys●性质●等电点●氨基酸带有的正负电荷数目恰好相同，净电荷为0，此时溶液的PH●PH＞PI 氨基酸带正电，PH＜PI 氨基酸带负电 PH为9 正向负负向正互相吸引异电●紫外吸收性质色氨酸（Trp）280nm吸收最长波长●二蛋白质结构●一级结构氨基酸序列肽键●二级结构肽链的主链骨架本身的折叠和盘旋由氢键决定●主要为α螺旋●特征 1 较大的氨基酸残基的R侧链不利于形成α螺旋●2脯氨酸或羟脯氨酸残基存在不能形成α螺旋●3多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸，不利于α螺旋生成●基序相邻的二级结构彼此互相作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体●三级结构所有原子在三空间的排布位置●结构域几个基序单元的组合●四级结构由两个或两个以上的亚基之间互相作用，彼此以共价键相连而形成更为复杂的构象●胰岛素没有四级结构 why？●胰岛素无亚基●三蛋白质结构功能●一级结构●分子病由遗传变异引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病镰刀状红细胞贫血●构象病蛋白质折叠错位或折叠导致构象异常变化引起的疾病例疯牛病●二级结构α螺旋β折叠α转角无规卷曲●四蛋白质性质●理化性质改变●一般蛋白质变性后，分子结构松散，易为蛋白酶水解，因此食用变形蛋白更有利于消化●胶体性质●蛋白质表面具有水化层●蛋白质表面具有同性电荷●蛋白质沉淀反应●中性盐沉淀●无机盐：硫酸钠氯化钠硫酸铵●沉淀出蛋白质不变性●五蛋白质分离纯化●离子层析法●亲和层析法●吃熟食的好处●高温使蛋白质变性易被蛋白酶水解利于消化●使细菌蛋白质变性，失去病理失去感染力利于健康●第五章核酸●第一节概述●核酸由多个单核苷酸聚合而成，单核苷酸可以分解成核苷和磷酸核苷再进一步分解成碱基和戊糖●核酸的分子结构●DNA分子结构●一级结构●碱基排列顺序●二级结构●反向平行的多核酸链●三级结构●双螺旋的扭曲再次螺旋●核酸的主要生物学作用●核酸是传递生物遗传信息的载体●核酸是遗传变异的物质基础●RNA种类及结构●结构特征●（1） RNA 的基本组成单位是 AMP 、 GMP 、 CMP 及 UMP 。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
《生物化学》常考考点总结
1.胆汁酸合成的限速酶是：7-α-羟化酶2.胆固醇不能转化成：胆红素3.肌肉中最主要的脱氨基方式是：嘌呤核苷酸循环4.辅酶在酶促反应中的作用是：起运输载体的作用5.下述对于己糖激酶叙述正确的是：使葡萄糖活化以便参加反应6.在酵解过程中催化产生NADH和消耗无机磷酸的酶是：3-磷酸甘油醛脱氢酶7.尿素在肝的合成部位是：线粒体和胞桨8.病毒的水平传播是指病毒：人群个体间的传播9.体内嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是：尿酸10.转氨酶的辅酶是：磷酸吡哆醛11.糖酵解的关键酶是：磷酸果糖激酶-112.组成核酸分子的碱基主要有：5种13.对于酶活性中心的叙述，正确的是：含结合基团和催化基团14.对于重组DNA技术的叙述，不正确的是：进入细胞内的重组DNA均可表达目标蛋白15.关于酶K值的叙述正确的是：Km值等于最大反应速度一半时的底物浓度16.胆固醇合成的关键酶是：HMGCoA还原酶17.合成脂肪酸的乙酰CoA主要来自：糖的分解代谢18.合成血红蛋白的原料是：琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+19.属类固醇激素的是：肾上腺皮质激素20.组成多聚核苷酸的骨架成分是：戊糖与磷酸21.参与三羧酸循环的酶的正确叙述是：氧化磷酸化的速率可调节其活性22.甲状旁腺素对血液中钙磷浓度的调节作用表现为：升高血钙浓度，降低血磷浓度23.对于蛋白质二级结构的叙述正确的是：局部主链的空间构象24.DNA变性时其结构变化表现为：对应碱基间氢键断裂25.存在于核酸分子中的碱基有：5种26.核酸中含量相对恒定的元素是：磷27，对于酶竞争性抑制剂的叙述不正确的是：增加底。
物浓度也不能达到最大反应速度28.下述为含有B族维生素的辅酶，例外的是：细胞色素C29.对于酶的正确叙述是：能大大降低反应的活化能30.下述对于DNA碱基组成的叙述正确的是。
：不同生物来源的DNA碱基组成不同31.乳酸循环所需的NADH主要来自：糖酵解过程中3一磷酸甘油醛脱氢产生的NADH32.酶的催化高效性是因为酶：能降低反应的活化能33.脂肪酸合成过程中，脂酰基的载体是：ACP。
《生物化学》常考点总结
《生物化学》常考点总结1.蛋白质分子中不存在的氨基酸是瓜氨酸。
2.生物大分子主要是指蛋白质与核酸3.维系蛋白质分子中α螺旋和β折叠结构的化学键是氢键。
4.三级结构中多肽链的盘曲方式由氨基酸残基的排列顺序决定。
5.维系蛋白质四级结构的主要化学键是疏水键。
6.蛋白质的变性是由于发生了空间结构的破坏。
7.蛋白质在电场中移动的方向决定于蛋白质分子的净电荷。
8.pH 6.5的蛋白质在pH7.0的溶夜中带负电。
9.在蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可引起蛋白质溶液发生沉淀。
10.能降低血钙浓度的是降钙素。
11.促进肝糖原分解的是糖皮质激素。
12.能提高血钙浓度的是甲状旁腺激素。
13.关于维生素的性质，维生素的作用是构成辅酶。
14.脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。
15.如果阳光供应充足，维生素D可以充分地被合成。
16.维生素E是一种生育酚。
17.成人严重缺乏维生素D可引起骨软化病。
18.脱氢酶的辅酶为NADP⁺19.维生素PP 是NAD⁺辅酶的组成部分。
20.维生素B₆是转氨酶反应的辅助因子。
21.维生素B₁严重缺乏可引起患者的细胞转氨酶含量下降。
22.维生素B₁,可以治愈韦尼克病和维生素B₁缺乏症。
23.可以预防糙皮病的维生素是烟酸。
24.蛋白酶对底物的作用属相对专一性，可催化部分氨基酸羧基形成的肽键水25.延胡索酸酶催化延胡索酸形成L-苹果酸属于立体异构专一性。
26.某酶催化反应使底物转变为产物，而辅酶接受基团后不能被此酶同时恢复，但可在另一酶反应中使辅酶恢复原来状态，这类现象的解释正确的是辅酶起第二底物作用。
27.糖原合成酶活性增高的方式是酶蛋白脱磷酸基28.竞争性抑制作用的特点是Km增大，Vmax 不变。
29.糖酵解中最重要的调节酶是6-磷酸果糖激酶-1。
30.糖在体内的主要消化部位为小)肠。
31.胞质内产生ATP 的方式是底物水平磷酸化。
32.在糖酵解和糖异生中均有作用的酶是磷酸丙糖异构酶。
检验师生物化学知识点
检验师生物化学知识点
1. 蛋白质化学：包括蛋白质的结构、性质、分类和功能。
了解氨基酸的结构和性质，以及蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
熟悉蛋白质的理化性质，如溶解性、电泳行为和沉淀反应。
2. 酶学：酶的定义、分类和催化机制。
了解酶的命名法和国际系统分类法。
掌握酶促反应动力学，包括米-曼氏方程和酶活性的调节。
3. 糖代谢：了解碳水化合物的分类和结构。
掌握糖酵解、糖有氧氧化、糖原合成和分解的过程及关键酶。
熟悉糖异生和血糖调节的机制。
4. 脂质代谢：包括脂质的分类、结构和功能。
了解脂肪酸的β-氧化、脂肪酸合成和磷脂的合成与降解过程。
5. 核苷酸代谢：了解核苷酸的结构和功能。
掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成与分解途径。
6. 肝功能检查：包括肝功能试验的目的和意义。
熟悉血清酶学指标（如谷丙转氨酶、谷草转氨酶等）、胆红素、蛋白质和脂质代谢指标在肝功能评估中的应用。
7. 肾功能检查：了解肾功能试验的目的和意义。
掌握血清肌酐、尿素氮、尿酸等指标在肾功能评估中的应用。
8. 分子生物学技术：包括聚合酶链式反应（PCR）、实时荧光定量 PCR、基因测序等技术的原理和应用。
以上是检验师生物化学的一些重要知识点，涵盖了蛋白质、酶、糖、脂质、核苷酸等方面的内容。
这些知识点对于理解生物体的代谢过程、疾病的发生机制以及实验室检测的原理和结果解释都非常重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
临床医学检验技术(师)：临床生物化学检验考点巩固一
临床医学检验技术(师)：临床生物化学检验考点巩固一1、单选非线性动力学消除的速率符合（）A.H－H方程B.米氏方程C.比尔定律D.波尔定律E.质量定律正确答案：B2、单选Cyfra21-1对下列哪一肿瘤具（江南博哥）有较高诊断价值（）A.肺癌B.肝癌C.乳腺癌D.直肠癌E.胃癌正确答案：A3、配伍题巨细胞性贫血时会增高的是（）心肌梗死升高持续时间最长的酶是（）脑出血时可能升高的酶是（）A.CK-MMB.CK－MBC.CK-BBD.LD1E.LD5正确答案：D ,D,C4、单选血液和尿液中儿茶酚胺主要为哪种细胞所分泌（）A.β细胞B.壁细胞C.肥大细胞D. 嗜铬细胞E.嗜酸性粒细胞正确答案：D5、单选下列关于胆固醇的说法哪项是错误的（）A.小肠是合成胆固醇的主要场所B.乙酰COA是合成胆固醇的原料C.胆固醇具有环戊烷多氢菲结构D.胆固醇是合成胆汁酸的前体E.HMGCoA还原酶是胆固醇合成的限速酶正确答案：A6、单选常引起恶性肿瘤体液性高钙血症的是（）A.甲状旁腺激素B.维生素DC.降钙素D.甲状旁腺相关蛋白E.24，25-（OH）2-D3正确答案：D7、单选阳性拟然比（）A.=灵敏度／（1-特异度）B.=假阴性／真阳性C.=真阳性／假阴性D.=（1-灵敏度）／特异度E.=灵敏度／特异度正确答案：A8、单选脑是依赖葡萄糖作为能量的组织，可快速提供葡萄糖的是（）A.肌糖原分解为葡萄糖B.肝糖原分解为葡萄糖C.脂肪分解为葡萄糖D.补充氨基酸转化为葡萄糖E.由乳酸合成葡萄糖正确答案：B参考解析：肝糖原可迅速提供葡萄糖以供急需，肌糖原根本不能分解为葡萄糖；其余糖异生仍需肝的转化。
9、单选以检测血清铁诊断缺铁性贫血（IDA）的过程中，经金标准诊断，患IDA者809人，非IDA者1770人，血清铁小于20μg／L者共1001人，其中731人为IDA患者，血清铁大于20μg／L者1578人，其中1500人为非IDA患者该试验阳性拟然比为（）A.1B.5C.6D.10E.2正确答案：C10、单选引起手足抽搐的原因是血浆中（）A.结合钙浓度降低B.结合钙浓度升高C.离子钙浓度升高D.离子钙浓度降低E.离子钙浓度升高，结合钙浓度降低11、单选与直肠癌的分化程度和预后有关的酶类肿瘤标志物是（）A.γ谷氨酸转肽酶B.乳酸脱氢酶C.谷胱甘肽－S－转移酶D.前列腺特异抗原E.碱性磷酸酶正确答案：C12、单选血气分析标本最好的抗凝剂为（）A.双草酸盐B.EDTA-K2C.EDTA-Na2D.肝素钠E.肝素锂正确答案：E13、单选下列哪种脑膜炎的脑脊液葡萄糖含量是正常的（）A.细菌性脑膜炎B.隐球菌性脑膜炎C.病毒性脑膜炎D.化脓性脑膜炎E.结核性脑膜炎正确答案：C14、单选?男，54岁，压榨性中心性胸痛发作后3h就诊。
中考复习资料生物化学重点
中考复习资料生物化学重点生物化学是生命科学的一个重要分支，它研究生物体在分子层次上的结构、组成、代谢、调节等方面的内容。
在中考中，生物化学是一个非常重要的考点，作为考生必须要掌握的基础知识点。
下面就来共同学习一下中考复习资料生物化学的重点。
1. 主要化学元素主要化学元素是指构成生物体的基本元素。
生物体的主要化学元素包括碳、氢、氧、氮、磷和硫。
这些元素不仅构成了生物体的有机分子，而且还构成了无机物如水、盐酸等的分子。
2. 生物分子生物分子是构成生物体的有机分子，主要包括糖类、脂质、蛋白质和核酸四大类。
其中，糖类是构成有机体能量来源的重要物质，其次是蛋白质，负责构成有机体的细胞、器官和结缔组织等。
其它的还包括松香酸、沥青酸等。
3. 酶的作用及分类所谓酶，就是催化反应的生物分子，可以促进化学反应，使其进程更快。
酶主要可以分为水解酶、氧化还原酶和转移酶三类。
不同的酶对于化学反应的催化作用也不尽相同。
4. 食物消化和营养吸收生物体的营养吸收和食物消化是生命体系中至关重要的一环。
食物消化包括口腔内消化、胃消化和肠消化三个阶段，其中，胃消化主要作用是利用胃酸对食物进行分解。
而营养吸收则主要是在小肠中完成的，通过脂肪分解酶、肠酯酶等进行的。
5. 细胞呼吸细胞呼吸是生物体产生能量的重要过程，其主要过程是糖类分子氧化。
主要途径包括糖类分子的糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化过程。
通过这种方式，细胞可以产生充足的能量，维持生命体系的正常运行。
6. 其它重要的生物化学知识点除了以上几个基本的生物化学知识点外，中考中还涉及到一些其它的重要知识点。
比如水的物理性质，芳香族化合物、主要维生素的作用原理等等。
这些知识点必须深入掌握，才能在中考中取得较好的成绩。
总之，生物化学是一个非常重要的中考考点，考生必须要掌握好相关的知识点。
只有深入了解其中的原理和概念，才有可能在中考中取得更好的成绩。
同时，考生还应该多做习题，不断巩固和提高自己的学习水平。
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填空/选择第二章1.蛋白质含氮量平均为 16％每百克生物样品中蛋白质含量=含氮量（g）×6.252.必需氨基酸：“假设来写一两本书”3.人体中构成蛋白质的氨基酸只有20种4.酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸5.肽是由氨基酸通过肽键缩合而成的化合物6.维系蛋白质空间结构稳定的化学键分共价键和次级键共价键包括氢键、二硫键次级键包括氢键、离子键、疏水作用、范德华力维系一级结构的化学键：肽键、二硫键维系二级结构的主要是：氢键维系三级结构的主要是：疏水作用维系四级结构的主要是：氢键和离子键7.二级结构中有规则的空间结构类型主要有a螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲8.一级结构改变引起的疾病称为分子病9. 当溶液pH > pI，蛋白质带负电当溶液pH < pI ，蛋白质带正电10. 人体内大多数蛋白质等电点在 5.0 左右，而体液 pH 值约为 7.4 ，所以体内的蛋白质大多带负电荷，以阴离子形式存在11.蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜12.蛋白质紫外吸收在280nm波长处有最大吸收峰13.双缩脲反应可用于蛋白质定量14.蛋白质变性的本质：在某些物理或化学因素作用下，其特定空间构象被破坏，也即有序空间结构变成无序空间结构从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失第三章1.碱基：嘌呤（A、G）；嘧啶（T、C、U）DNA: A、G、C、TRNA:A、G、C、U2.核苷=碱基+戊糖（糖苷键）核苷酸=核苷+磷酸（磷酸酯键）脱氧核糖与碱基通过糖苷键连接磷酸和核苷通过磷酸酯键连接核苷酸之间通过磷酸二酯键相连接3.核酸的基本单位：核苷酸4.DNA的基本组成单位：脱氧核糖核苷酸（dNMP）dAMP dGMP dCMP dTMP5.RNA的基本组成单位：核糖核苷酸（NMP）AMP GMP CMP UMP6.转运RNA大多数tRNA由4个臂和4个环组成①基酸臂（3’-CCA-OH）②反密码环7. mRNA的结构特点：5´末端帽子结构；3´末端多聚A尾结构8.核酸的紫外最大吸收峰在260nm9.变性核酸的两条互补链恢复双螺旋构象的过程如缓慢降温-----退火第四章1.酶催化作用的特点：①高度的催化效率②高度的特异性③酶活性的可调节性④酶活性的不稳定性2.酶分为单纯酶和结合酶结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质3.辅助因子：①与酶蛋白结合疏松（辅酶）②与酶蛋白结合紧（辅基）4.酶蛋白：一种酶蛋白只能和一种辅助因子结对辅助因子：一种辅助因子可与多种酶蛋白结对5.影响酶催化作用的因素：①底物浓度②酶浓度③温度④PH⑤激活剂⑥抑制剂第五章第六章1.糖的氧化分解代谢途径主要有：①无氧分解②有氧氧化③磷酸戊糖2.糖的无氧氧化反应部位：胞浆（细胞质）反应过程：书本P94～963糖酵解反应的特点①反应部位：胞浆②全程不需氧参与，乳酸是最终产物③反应全过程中有三步不可逆的反应（限速酶）己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶④产能的方式和数量，分解不完全，产能少产能方式：底物水平磷酸化（2次）净生成ATP数：从G开始 2×2-2= 2ATP4.糖有氧氧化反应部位：线粒体和胞浆（细胞质）反应过程：⑴第一阶段，糖酵解途径（胞液）生成ATP数：2×2-2 = 2ATP；脱氢数：2×NADH + H+⑵第二阶段:丙酮酸生成乙酰辅酶A（线粒体）⑶第三阶段:乙酰CoA进入三羧酸循环（线粒体）三羧酸循环的特点：①经4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化。
生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP，合10个ATP，其中9个来源于氧化磷酸化②整个循环反应为不可逆反应，每次循环消耗一分子酰CoA③关键酶有3个（限速且不可逆）：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体⑷第四阶段:呼吸链氧化磷酸化5.ATP的生成方式：底物水平磷酸化；氧化磷酸化（主要）6.一个葡糖糖经有氧氧化生成CO2和H2O，能净生成30或32分子ATP7. 人体内ATP的存储方式：磷酸肌酸8.磷酸戊糖途径的反应部位：胞浆（细胞质）磷酸戊糖途径的生理意义：为机体提供磷酸戊糖及NADPH + H+ 9.分子中葡萄糖主要以α-1，4-糖苷键相连形成直连，其中分支处以α-1,6糖苷键支链10.糖原合成部位：①组织定位：主要在肝、肌肉②细胞定位：胞浆11.1-磷酸葡萄糖生成二磷酸尿苷葡萄糖（UDPG）UDPG是活泼糖基的供体12.葡萄糖-6-磷酸酶肝、肾中有----补充血糖肌肉中没有----不能直接分解为葡萄糖需经糖酵解产生乳酸再在肝内转变为葡萄糖或肝糖原13. 糖异生部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。
原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。
生理意义：维持血糖浓度相对恒定有利于乳酸的再利用14.糖异生途径的四个关键酶：15. 降低血糖的激素：胰岛素升高血糖的激素：肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺糖皮质激素、生长素16. 高血糖：空腹血糖高于7.2~7.6mmol/L低血糖：空腹血糖低于3.3~3.9mmol/L糖尿：高于肾糖阈值8.89mmol/L17. 高血糖和糖尿治疗对策：控制饮食，口服降糖药，注射适量胰岛素第七章1. 三脂酰甘油也称为甘油三酯（TG）胆固醇 (Ch)胆固醇酯(CE) 磷脂(PL) 游离脂酸（FFA）2.必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸3.动脉粥样硬化原因：血浆中LDL升高血浆中HDL降低4.①乳糜微粒（CM）合成部位：小肠黏膜功能：运输外源性TG②极低密度脂蛋白（VLDL）合成部位：肝脏功能：运输内源性TG③低密度脂蛋白（LDL）合成部位：肝脏功能：转运肝合成的内源性;胆固醇到肝外利用④高密度脂蛋白（HDL）合成部位：肝脏功能：胆固醇的逆向转运密度:①﹤②﹤③﹤④5. 家族性高CM血症：先天缺乏LPL（脂蛋白脂肪酶）家族性高胆固醇血症：先天缺乏LDL受体LDL增高：易患动脉粥样硬化6.甘油三酯的分解代谢：①脂肪动员②甘油的代谢③脂酸的β-氧化（线粒体中进行）7.脂酰CoA不能自由通过线粒体内膜，需借助膜外侧的的肉碱携带至线粒体内8. 脂肪酸合成部位：胞液，主要在肝9. 胆固醇的生物合成关键酶：HMGCoA还原酶10. 胆固醇的酯化①胞内胆固醇的酯化（ACAT：酯酰CoA胆固醇酯酰转移酶）②血浆内胆固醇的酯化（LCAT：卵磷脂胆固醇酯酰转移酶）第九章1. 成人每日最低蛋白质需要量为30～50g学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g2. 我国营养营养必需氨基酸：组氨酸、精氨酸半必需氨基酸：酪氨酸、半胱氨酸3.4.多种脱氨基的方式：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基（最重要）、嘌呤核苷酸循环5.①肝细胞含量最高的谷丙转氨酶（ALT）→正常低 ALT↑→肝功能异常②心肌细胞含量最高的谷草转氨酶（AST）→正常低 AST↑→心肌梗死6.①γ-氨基丁酸（GABA）是由谷氨酸脱羧生成的B6临床治疗小儿惊厥和妊娠呕吐②组胺是由组氨酸脱羧生成的③5-羟色胺（5-HT）是色氨酸的代谢产物7.FH4分子上的N5和N10是一碳单位的结合位点8. 一碳单位代谢的意义：①合成嘌呤嘧啶的合成原料②参与S—腺苷甲硫氨酸(SAM)的合成第十章1.嘌呤核苷酸的合成代谢：①从头合成（合成部位：肝）②补救合成（合成部位：脑、骨髓）2.尿酸是人类及灵长类动物嘌呤代谢的终产物十一章1.DNA复制的特点：半保留复制、半不连续复制2..RNA转录的特点：不对称转录、连续转录3.起始密码：AUG(甲硫氨酸)；终止密码：UAA、UAG、UGA十四章1、生物转化的特点：多样性、连续性、解毒和致毒双重性（生物转化≠解毒作用）2、两相反应：①第一相反应：氧化、还原、水解②第二相反应：结合（效果最好）名词解释第二章1.必需氨基酸的特点：自身不能合成：靠外界摄取2.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点3.蛋白质变性的本质及特点本质：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
特点：理化性质改变，溶解度降低、容易被蛋白酶水解，不一定沉淀第三章1.增色效应：DNA变性时其溶液A260增高的现象2.核酸杂交：复性过程中将来源不同的DNA或RNA单链放在同一溶液中，只要两单链分子间存在碱基配对关系，就可在不同的分子间形成杂化双链。
第四章1.什么是酶的活性中心？活性中心或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
2. 什么是必需基团？酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
3.什么是酶原？酶原的激活？酶原激活生理意义？①有些酶在细胞内合成或初分泌时无活性，此无活性前体称为酶原。
②酶原的激活：酶原在一定条件下，水解掉一个或几个短肽，形成或暴露出活性中心，转化为有活性酶的过程③酶原激活的意义：a.避免酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用 b.有的酶原可以视为酶的储存形式。
在需要时，酶原适时转变成有活性的酶，发挥其作用第五章维生素：维生素是维持机体正常功能所必需的小分子有机化合物，体内不能合成或合成量少，必须由食物供给。
第六章1.糖的无氧氧化：在不需氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖的无氧氧化，又称为糖酵解。
2.糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
3.磷酸戊糖途径: 是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH + H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的过程。
4.糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
基本上是糖酵解的逆过程。
第七章1.LDL受体代谢途径 ::LDL在血液中运输时，会被血管内壁细胞上的LDL受体识别，进而通过胞吞作用进入胞内，随后与溶酶体发生融合，在溶酶体内各种酶的作用下分解成游离胆固醇、氨基酸等的代谢过程。
2.脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪（甘油三脂），被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
3. 脂肪酸的β-氧化：脂酰CoA进入线粒体后逐步氧化分解，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解生成少两个碳原子的脂酰CoA和1分子乙酰CoA的过程。
4.酮体的定义：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称十四章1.生物转化：一些内源性或外源性的非营养物质在体内经过氧化、还原、水解和结合反应，使其毒性降低、极性和水溶性增强或活性改变，易随胆汁或尿液排出体外的过程简答第三章1. DNA和RNA化学组成的比较2. 双螺旋结构的要点：①两条反向平行的脱氧核苷酸链围绕同一中心轴，以右手螺旋方式形成双螺旋结构。