酶的分子结构与功能 PPT
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生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物大分子的结构与功能—酶(生物化学课件)
三、调节酶
调节酶
变构酶
➢ 某些物质结合酶活 性中心外的部位
➢ 酶的构象发生改变
➢ 酶的活性发生改变
共价修饰酶
➢ 需要其他酶的催化
➢ 某些化学基团可逆 结合酶
➢ 酶的活性发生改变
（一）变构酶
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心 外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，改变酶 的催化活性的调节方式
指酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团 中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 如Ser的羟基，His的咪唑基，Cys的巯 基，Asp、Glu的侧链羧基等
活性中心与必需基团有什么关系呢？
活性中心外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
必需基团
活性中心内 的必需基团
结合基团（与底物相结合） 催化基团（催化底物变成产物）
➢米氏常数（Km）
Km：当酶反应速度达到最大反
应速度的一半时的底物浓度，单
位mol/L。即：
v Vmax 2
, Km
S
Km
酶反应速度与底物浓度的关系曲线
意义： (1)Km是酶的特征性常数之一；
Km 只与酶的性质有关, 与酶的浓度无关 (2)Km可近似表示酶对底物的亲和力（反比） (3)同一酶对于不同底物有不同的Km值。
已 糖 激 酶 的 活 性 中 心
酶活性中心的特点
在酶分子整个体积中只占很小的一部分 是一个三维实体，是酶分子表面的一个裂隙 或裂缝 底物通过较弱的键结合到酶分子上形成酶和 底物的复合物（ES）(有利于产物形成)。 活性中心有结合底物的专一性,酶活性中心具 有柔性或可运动性
（二）酶的分子结构
2、必需基团(essential group)
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的结构与功能
酶的活性中心
02 The active center of an enzyme
酶
的
活
第Ⅰ类
性
酶活性中心 内的必需基团
有两类
一类是结合基团，其
中
作用是与底物相结合，
心
内
外
第Ⅱ类
的
另一类是催化基团，其 作用是催化底物发生化
必
须 学反应并将其转变成产
物。
基
因
一些必需基
团虽然不直接参 加活性中心的组 成，却为维持酶 活性中心应有的 空间构象所必需， 这些基团称为酶 活性中心外必需 基团。
02 酶的活性中心 The active center of an enzyme
必需基因
（1）各种研究证明，酶分子中只有少数氨基酸残基侧链上的基因参与底物结合及催化作用。 这些与酶活性密切
相关的基因成为酶的必需基因。
（2）常见的必需基因有丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸残基的基、组氨酸残点基击的请咪替换唑文基字、内酸容 性氨基酸残基的
请替换文字内容，添加相关标题，修
非a-羧基等。
改文字内容，也可以直接复制你的内 容到此。
组成多肽的氨基酸在 相互结合时，由于其 部分基团参与了肽键 的形成而失去一分子 水，因此把多肽中的 氨基酸单位称为氨基 酸残基。
组氨酸是一种α-氨基酸， 化学sC6H9N3O2，分 子量为155，是一种人 类必需的氨基酸，主要 是儿童。
酶活性中心 外的必需基团
2021 THANK YOU
感谢聆听，批评指导
汇报人：xxx
02 酶的活性中心 The active center of an enzyme
酶的活 性中心
酶分子中必需基团比较 集中，具有特定的空间构象， 能与底物特异地结合并催化底 物转变为产物的区域称为酶的 活性中心。
酶的分子结构与功能
Thanks
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、羧
基的互换
某些金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶
酶的分子结构与功能
Structure and Function of Enzymes
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
1. 单纯酶（simple enzyme）：仅含有肽链的酶称为单纯酶 2.缀合酶（conjugated enzyme）：由酶蛋白和辅助因子共同构成的酶 3.辅助因子（cofactor）：分为辅酶和辅基
酶的活性中心示意图
溶菌酶的活性中心
三、同工酶催化相同的化学反应
乳酸脱氢酶同工酶的亚基构成
LDH同工酶
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
红细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾
43
12 27
0
73 14 43 2 10
44
49 34.7 0
24 34 44 4 25
12
33 20.9 5
3 35 12 11 40
1
6 11.7 16
0
5 1 27 20
0
0
5.7 79
0 12 0 56 5
•酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。结合酶由酶蛋白和辅助因子组成 •同工酶是指催化相同的化学反应的一组酶。 •酶对底物具有极高的催化效率和对底物具有高度的特异性（绝对特异性与相对特异性） •酶的活性中心是酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的三维结构区域 •酶与底物结合形成酶-底物复合物，具有邻近效应和定向排列、表面效应，并呈现多元催化作用。 •酶促反应速率受底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等影响 •Km值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
03酶分子结构与功能
酶 胰蛋白酶(牛)
氨基酸顺序
……Asp-Ser-Cys-Gln-Gly-Asp-＊Ser-Gly-GlyPro-Val-Val-Cys-Ser-Gly-Lys…… ……Ser-Ser-Cys-Met-Gly-Asp-＊Ser-Gly-GlyPro-Leu-Val-Cys-Lys-Lys-Asn….. ……Ser-Gly-Cys-Gln-Gly-Asp-＊Ser-Gly-GlyPro-Leu-His-Cys-Leu-Val-Asn…… ……Asp-Ala-Cys-Glu-Gly-Asp-＊Ser-Gly-GlyPro-Phe-Val-Met-Lys-Ser-Pro……
体内蛋白质折叠？
天然态只有一个，而非天然态则是千差万别的。即使是在晶体中，长达 上百残基的肽链没有确定结构或构象的情况也是会遇到的，即失活态或 失折叠态。 关于热力学平衡。平衡态和亚稳态的区别不是绝对的。不能期望有长时 间的平衡。等待足够长的时间，总有可以预料的或不可预料的变化发生。 蛋白质在体内有自己的生存期。这个生存期是判定平衡态和亚稳态的时 间尺度。如果在环境不变的条件下，在这个时间尺度内蛋白质构象发生 了变化，那么先前的构象就只是一个亚稳态。“环境不变”排除了蛋白 质被运送到不同部位，和受到不同处理这样的情况。这里我们看到，体 内和体外的实验是相辅相成的。在体内，环境可能瞬息万变。只有在体 外才可以从容地用热力学平衡方法研究蛋白质构象。 关于环境条件变化范围。在上面已经提到，在“热力学假定”中，隐含 着环境条件的变化范围问题。这个变化范围也是因蛋白而异的。不可逆 沉淀是更常见的现象,眼下，还没有直接在沉淀中研究结构的方法。可以 毫不夸张地说，蛋白质研究的首要任务就是对被研究的蛋白，找到适用 可逆平衡热力学方法的溶液条件。
酶的结构与功能ppt课件
为别构酶的s形曲线变构酶变构酶完整的酶分子催化亚基调节亚基活性形式三聚体二聚体ecoliatcase天冬氨酸转氨甲酰酶中亚基排列及全酶与亚基的关系变构酶变构酶诱导酶诱导酶诱导酶inducenzyme是细胞内在正常状态下一类很少存在或没有的酶当细胞中因加入了诱导物后而被诱导产生的酶它的含量在诱导物存在下显著增高这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身
诱导酶是20世纪四十年代，微生物学工作者在
研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现
二度生长时发现的.
2019/9/7
26
3. 诱导酶
二. 酶的结构与功能
即第一次生长的量与葡萄糖成比例，第二次生 长的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由 于一般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，而不 含利用山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要 适应，即可利用，而对山梨糖醇的利用必需在山梨 糖醇的诱导下，生成能分解山梨糖醇的酶才能进行 ，但这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏，故必须在葡 萄糖消耗完后才逐渐利用山梨糖醇。
催化亚基 调节亚基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
2019/9/7
24
2. 变构酶
二. 酶的结构与功能
2019/9/7
25
3. 诱导酶
二. 酶的结构与功能
诱导酶（inducenzyme）是细胞内在正常状态下 一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱导 物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下 显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或 底物本身。
2019/9/7
3
3. 同工酶
同工酶的定义：
一. 酶的结构
指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶。
诱导酶是20世纪四十年代，微生物学工作者在
研究大肠杆菌以葡萄糖和山梨糖醇为培养基时出现
二度生长时发现的.
2019/9/7
26
3. 诱导酶
二. 酶的结构与功能
即第一次生长的量与葡萄糖成比例，第二次生 长的量与山梨糖醇浓度成比例。二度生长现象是由 于一般大肠杆菌细胞内只有利用葡萄糖的酶，而不 含利用山梨糖醇的酶。因此对葡萄糖的利用不需要 适应，即可利用，而对山梨糖醇的利用必需在山梨 糖醇的诱导下，生成能分解山梨糖醇的酶才能进行 ，但这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏，故必须在葡 萄糖消耗完后才逐渐利用山梨糖醇。
催化亚基 调节亚基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
2019/9/7
24
2. 变构酶
二. 酶的结构与功能
2019/9/7
25
3. 诱导酶
二. 酶的结构与功能
诱导酶（inducenzyme）是细胞内在正常状态下 一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱导 物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下 显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或 底物本身。
2019/9/7
3
3. 同工酶
同工酶的定义：
一. 酶的结构
指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶。
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
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H4
乳酸脱氢酶同工酶形成示意图
a
b
结构基因
mRNA
多肽 亚基
四聚体
乳酸脱氢酶同 工酶电泳图谱
– 点样线
M4 M3H M2H2
MH3 H4
+
不同组织中LDH同工酶的电泳图谱
LDH1(H4)
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2) LDH4(HM3)
LDH5(M4)
心肌 肾
+
肝 骨骼肌 血清
- 原点
不同患者中LDH同工酶谱
二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
O
• 主要包括：
H 2N
CH
C
OH
OH
CH 2
• 丝氨酸的羟基
OH
O
• 半胱氨酸的巯基
• 谷氨酸的羧基
H 2N
CH
C
OH
SH
CH 2
• 组氨酸的咪唑基。
O
SH
H 2N
CH
C
OH
N
CH 2 N H
N
NH
二、酶的活性中心（active center）
三、酶原及酶原激活
1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 ➢酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽，形成酶的活性 中心。
肠激酶 胰蛋白酶原 缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
18
一、酶的分子组成
➢ 一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。
➢ 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
全酶
酶蛋白 辅助因子
决定酶的特异 性和高效性。
决定酶促反应 的性质。
大家应该也有点累了，稍作休息
大家有疑问的，可以询问和交
二、酶的活性中心（active center）
2.同工酶在各学科中的应用
(1)遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。 (2)发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情 况，以及个体发育和系统发育的关系。 (3)生物化学和生理学：根据不同器官组织中同工酶的动力学、 底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而 解释它们代谢功能的差别。 (4)医学和临床诊断：体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤， 或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶的激活过程
3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，
防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。
如：胰蛋白酶、凝血酶
1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团
（essential group）。 催化基团（catalytic group）
必需基团 结合基团（binding group）
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法分离。
一、酶的分子组成
无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物）
无机金属离子在结合酶中的作用
1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
1.概念
•催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。
•例：乳酸脱氢酶（LDH）。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型）。
乳酸脱氢酶 M M M M M M M M H H H
（LDH）
H MM MH H H H H H H
M4
M3H1 M2H2 MH3
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸35和天 冬 氨 酸 52 是 催 化 基团；
* 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
Hale Waihona Puke 二、酶的活性中心（active center）
3.活性中心以外的其余结构
➢ 维系活性中心的三维结构骨架。
➢ 与底物结合，释放能量，推动反应进行。
➢ 决定酶促反应的特异性。 ➢ 调控酶的活性（调节区）。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏，酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适 应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化 专一性
酶的分子结构与功能
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应 蛋白质变性
一、酶的分子组成
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
2. 辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法分离。