酶的活性调节ppt课件
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第三节 酶活性调节方式
4. 抑制剂的调节
凡引起酶分子一级结构破坏而使酶活力丧失称 为水解 凡因酶蛋白分子构象改变而引起酶活力丧失的 作用称为变性作用 某些物质，它们并不引起酶蛋白变性或水解， 但能使酶分子活性中心上的某些必需基团位置 发生变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失， 致使酶反应速度降低——酶的抑制 抑制---是指抑制剂与酶结合改变了酶活性部位 构象性质， 从而引起酶活力下降的一种效应。
消化系统其它蛋白水解酶原的激活
胃蛋白酶原（pepsinogen）
由胃壁细胞分泌出来，在胃酸H+作用下，低于pH5时， 酶原自动激活，失去44个氨基酸残基，转变为高度酸性的， 有活性的胃蛋白酶
胰蛋白酶原（trypsinogen）
进入小肠后，在有Ca2+的环境中受到肠激酶的激活，赖 氨酸-异亮氨酸之间的肽键被打断，水解失去一个6肽，使 构象发生一定变化后，成为有活性的胰蛋白酶
可逆的共价调节
由于其他的酶对其结构进行共价修饰，而使其在 活性形式与非活性形式之间进行互变.
第一种类型是磷酸化酶及其他的一些酶，它们通过接受ATP转来 的磷酸基的共价修饰，或脱下磷酸基，来调节酶活性： 酶的无活性形式 酶的有活性形式
最典型的例子是动物组织中的糖原磷酸化酶： （葡萄糖）n+ Pi
E
第三节 酶活性调节方式
酶活性调节的实例：
凝血酶、胰蛋白酶激活 糖元磷酸化酶活性转化 母体分娩后母乳中乳糖合成 丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶活性 苏氨酸到异亮氨酸的代谢途径控制
说明了——
正常情况下生物体并不要求每个酶处于最有效的催化 状态，而是要求有快有慢。 在长期的进化、选择过程中，生物体为适应外界环境 变化，满足生理功能的需要，形成了一整套调节机制。 （酶合成水平上的调节和酶结构活性水平上的调节)
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
10-2酶活性的调节精品PPT课件
• Hill常数能够反映底物协同性的程度。
酶活调节
酶的“质变 1. 如果h=1，”这时的Hill
方程实际上与米氏方 程一模一样，这意味 着酶不是别构酶，无 底物协同性，速度对 底物作图应该为双曲 线，K0.5=Km； 2. 如果h>1，则速度对 底物浓度作图呈S型 曲线，酶具有正底物 协同性； 3. 如果h<1，则意味着 酶具负底物协同性。
• 别构调节的原理在于一些酶除了活性中心（结 合部位及催化部位）以外，还含有所谓的别构 中心，该中心能够结合一些特殊的配体分子（ 有时为底物）。
• 当别构中心结合配体以后，酶构象发生改变， 从而影响到活性中心与底物的亲和力，并最终 导致酶活性发生变化。
酶活调节
（1）别构调节
酶的“质变
”
调控部位(Regulatory site):酶分子中存在着一些可以
as a diagnostic tool.
同工酶(isozyme)
概念：催化反应相同，结构性质不同的一类酶
酶活调节
酶的“量变 ”
如：过氧化物酶催化的反应，该酶是一组数目较多的同工酶
AH2 + H2O2 ——→ A + 2H2O
产生原因：不同的基因产生不同的肽，如酶是单体酶，则每 个肽就是一个同工酶，或者酶是多亚基的，不同亚基相互组 合，就形成了不同的同工酶，如：乳酸脱氢酶，由两个基因 （H、M）指导合成，则有H、M两种亚基，他们之间相互组 合，就会出现五种同工酶。
酶的“质变”
酶活调节
• 方式：别构调节、共价修饰、水解激活、调节 蛋白的结合和解离以及单体的聚合和解离。
酶活性的别构调节、共价修饰和水解激活调节的异同
性质 别构调节
共价修饰
水解激活
酶活调节
酶的“质变 1. 如果h=1，”这时的Hill
方程实际上与米氏方 程一模一样，这意味 着酶不是别构酶，无 底物协同性，速度对 底物作图应该为双曲 线，K0.5=Km； 2. 如果h>1，则速度对 底物浓度作图呈S型 曲线，酶具有正底物 协同性； 3. 如果h<1，则意味着 酶具负底物协同性。
• 别构调节的原理在于一些酶除了活性中心（结 合部位及催化部位）以外，还含有所谓的别构 中心，该中心能够结合一些特殊的配体分子（ 有时为底物）。
• 当别构中心结合配体以后，酶构象发生改变， 从而影响到活性中心与底物的亲和力，并最终 导致酶活性发生变化。
酶活调节
（1）别构调节
酶的“质变
”
调控部位(Regulatory site):酶分子中存在着一些可以
as a diagnostic tool.
同工酶(isozyme)
概念：催化反应相同，结构性质不同的一类酶
酶活调节
酶的“量变 ”
如：过氧化物酶催化的反应，该酶是一组数目较多的同工酶
AH2 + H2O2 ——→ A + 2H2O
产生原因：不同的基因产生不同的肽，如酶是单体酶，则每 个肽就是一个同工酶，或者酶是多亚基的，不同亚基相互组 合，就形成了不同的同工酶，如：乳酸脱氢酶，由两个基因 （H、M）指导合成，则有H、M两种亚基，他们之间相互组 合，就会出现五种同工酶。
酶的“质变”
酶活调节
• 方式：别构调节、共价修饰、水解激活、调节 蛋白的结合和解离以及单体的聚合和解离。
酶活性的别构调节、共价修饰和水解激活调节的异同
性质 别构调节
共价修饰
水解激活
酶活性调节方式
ATP + 谷氨酸 + NH3
ADP + 谷氨酰胺 + Pi
它有12个亚基，酰苷酰基从ATP脱下后连接到每
一个亚基的专一性酪氨酸残基上，产生低活性形
式的酪氨酸酚羟基的酰苷酰衍生物
4. 抑制剂的调节
凡引起酶分子一级结构破坏而使酶活力丧失称 为水解
凡因酶蛋白分子构象改变而引起酶活力丧失的 作用称为变性作用
腺苷酸环化酶
AMP
cAMP + H2O
磷酸二脂酶
乳糖操纵子模型
2. 生理调节或激素调节
在特殊生理条件下，分泌某一种激素来调 节酶的活性。如：乳腺组织中的乳糖合成酶。
乳糖合成酶是蛋白A和蛋白B两组分构成的 复合物，可以催化乳糖合成反应：
E
UDP-半乳糖 + 葡萄糖
乳糖 + UDP
蛋白A不能催化上述反应而能催化下述合成反应：
许带芳香族的底物或带一个较大的非极性脂肪族链的底物进入专一性部
位
消化系统其它蛋白水解酶原的激活
胃蛋白酶原（pepsinogen）
由胃壁细胞分泌出来，在胃酸H+作用下，低于pH5时， 酶原自动激活，失去44个氨基酸残基，转变为高度酸性的， 有活性的胃蛋白酶
胰蛋白酶原（trypsinogen）
进入小肠后，在有Ca2+的环境中受到肠激酶的激活，赖 氨酸-异亮氨酸之间的肽键被打断，水解失去一个6肽，使 构象发生一定变化后，成为有活性的胰蛋白酶
多种调节方式：
浓度调节（ 合成降解调节)； 生理调节(激素调节)； 共价修饰调节（可逆，不可逆)； 抑制剂调节； 反馈调节（别构调节）； 存在方式调节（多酶体系）； 寡聚酶的聚合、解聚调节；
1. 调节酶在细胞内的浓度
第六章酶活性调控
二、酶性质的了解
(1)酶活性部位情况； (2)酶的稳定条件、酶反应最适条件； (3)酶分子侧链基团的化学性质及反应活泼性 等。
三、反应条件的选择
修饰反应一般总是尽可能在酶稳定的条件下 进行，尽量少破坏酶活性功能的必需基 团．反应的最终结果是要得到酶和修饰剂的 高结合率及高酶活回收率。 因此选样反应条件时要注意： (1)反应体系中酶与修饰剂的分子比例； (2)反应体系的溶剂性质，盐浓度和pH条件； (3)反应温度及时间。
二、通过酶共价结构改变的活性调节
共价结构不可逆改变的活性调节：酶原活性酶
共价结构可逆改变的活性调节
许多酶以2种不同催化性能的形式存在，在其它 酶的作用下能互相转变。
研究酶活性调控的意义
例端粒酶的研究 真核生物的染色体末端具有DNA 2蛋白质复合的复杂结 构, 即端粒。在脊椎动物, 端粒( telom ere) 包括(TTA GGG) n 的重复序列。此重复序列的合成是由一种逆转录酶—端粒 酶( telom erase) 完成的。 如果缺乏端粒酶活性, 由于DNA 聚合酶不能完整复制线型的 DNA 末端, 端粒将会在每次细胞分裂后丧失一部分5′DNA; 累积的端粒缩短会造成细胞增殖速度的减慢, 乃至衰老。 转染端粒酶催化亚基至人正常体细胞, 则其端粒长度的维持 作用使细胞保持表型的年轻状态。 抑癌基因突变的细胞中, 若端粒酶过度激活, 则可能导致肿瘤 发展。
6 小分子修饰剂与其它
（一）、用于酶分子结构和功能的研究 例：，以氰化试剂专一性修饰甘油醛—s—磷 酸脱氢酶中的半胱氨酸后，从酶活的丧失， 就知道半胱氨酸是在该酶活性部位内 （二）、用于改进酶性质方面的研究
五修饰酶的性质特征
1 热稳定性 许多修饰剂分子存在多个活性反应基团，因此常 常可与酶形成多点交联，相对固定酶的分子构象， 增强酶的热稳定性。
酶的作用机制和酶活性的调节.ppt
O
O
HH
HH33CC
CC OO
OO CC
OO--
+O
O H HH NH
OC HH C HH H
几种常见酶的结构与功能
蛋白酶
• 蛋白酶是催化肽键水解的一类酶的总称。尽管肽键的水解在能量学上 是十分有利的，但如果没有蛋白酶的催化，一个肽键在中性pH和25℃ 条件下大概需要300年~600年的时间才能完成水解。
四面体中间物因肽氧负离子与Ser195以及Gly193之间形成的氢键而得 到稳定，这些相互作用的净效应导致活化能的降低。
肽键断裂，离开基团（原来肽键的氨基一侧作为第一产物）从His57 咪唑环上得到一个质子。原来肽键的羧基一侧通过氢键以及与Ser195形成 的共价键仍然与酶结合。
水进入活性中心，质子化His57使之成为酸。而释放出来的OH-亲核 进攻留下来的多肽羰基碳，于是第二个四面体形的过渡态中间物形成了 。
广义的酸碱催化
溶菌酶Glu35的广义酸催化溶菌酶Biblioteka Glu 35被疏水氨基酸残基所环绕
核糖核酸酶A的广义酸碱催化
静电催化
• 活性中心电荷的分布可用来稳定酶促反应的过 渡态，酶使用自身带电基团去中和一个反应过 渡态形成时产生的相反电荷而进行的催化称为 静电催化。
• 有时，酶通过与底物的静电作用将底物引入到 活性中心。
乳酸脱氢酶催化的酶促反应
What is an isozyme?
(1) Isozymes are physically distinct forms of the same enzyme.
(2) Isozymes may differ from each other by differences in their amino acid sequences or by the presence of different posttranslational modifications in each isozyme.
酶的活性调节
•16
分解代谢物阻遏作用
定义
分解代谢物阻遏作用是指培养基中某种基质 的存在会减少（阻遏）细胞中其相应酶的合 成速率。
例如： 葡萄糖阻遏β-半乳糖苷酶的生物合成。 果糖阻遏α-淀粉酶的生物合成。
•17
B.反馈调节 （1）反馈阻遏
定义： 酶催化作用的产物或代谢途径的末端产 物与细胞内调节蛋白（由调节基因编码产生）结 合而使该酶的生物合成受阻的过程称酶生物合成 的反馈阻遏，又称终产物阻遏作用。
•5
▪ 协同效应： 一般来说，变构酶分子上有两个 以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的 活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其 他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同 效应(positive cooperative effect)，使其底物浓 度曲线呈“S”形。即底物浓度低时，酶活性的 增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性 迅速加强，很快达到最大值Vmax
C.协调控制
途径中酶的诱导和阻遏常常是平行的。 多个途径的调节作用同时协调作用于一种代 谢；以一定的比例进行。
•20
参考文献
▪ 王镜岩 《生物化学》（第三版） ▪ 翟中和 《细胞生物学》（第三版）
▪ 南京林业大学 《生物制品工艺学与原理》
▪ 科学出版社 《生物化学考研精解》
•21
•22
A.诱导作用 （1）定义
是指培养基中某种基质的存在会减少（阻 遏）细胞中其相应酶的合成速率。
诱导物： 能引起诱导作用的化合物。可以是基质， 基质衍生物，甚至产物。
•15
▪ 例如： 乳糖诱导β-半乳糖苷酶的合成；淀粉诱
导α-淀粉酶的合成。 ▪ 注意：
许多分解代谢的酶类，如淀粉酶、蛋白 酶、脂肪酶等都属于诱导酶类。
•6
分解代谢物阻遏作用
定义
分解代谢物阻遏作用是指培养基中某种基质 的存在会减少（阻遏）细胞中其相应酶的合 成速率。
例如： 葡萄糖阻遏β-半乳糖苷酶的生物合成。 果糖阻遏α-淀粉酶的生物合成。
•17
B.反馈调节 （1）反馈阻遏
定义： 酶催化作用的产物或代谢途径的末端产 物与细胞内调节蛋白（由调节基因编码产生）结 合而使该酶的生物合成受阻的过程称酶生物合成 的反馈阻遏，又称终产物阻遏作用。
•5
▪ 协同效应： 一般来说，变构酶分子上有两个 以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的 活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其 他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同 效应(positive cooperative effect)，使其底物浓 度曲线呈“S”形。即底物浓度低时，酶活性的 增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性 迅速加强，很快达到最大值Vmax
C.协调控制
途径中酶的诱导和阻遏常常是平行的。 多个途径的调节作用同时协调作用于一种代 谢；以一定的比例进行。
•20
参考文献
▪ 王镜岩 《生物化学》（第三版） ▪ 翟中和 《细胞生物学》（第三版）
▪ 南京林业大学 《生物制品工艺学与原理》
▪ 科学出版社 《生物化学考研精解》
•21
•22
A.诱导作用 （1）定义
是指培养基中某种基质的存在会减少（阻 遏）细胞中其相应酶的合成速率。
诱导物： 能引起诱导作用的化合物。可以是基质， 基质衍生物，甚至产物。
•15
▪ 例如： 乳糖诱导β-半乳糖苷酶的合成；淀粉诱
导α-淀粉酶的合成。 ▪ 注意：
许多分解代谢的酶类，如淀粉酶、蛋白 酶、脂肪酶等都属于诱导酶类。
•6
酶的作用机制和酶的活性部位调节.ppt
疏水环境大大有利于酶的催化作用。
上述加速酶促反应的诸因素，不是同时在一种酶中起作用。 不同的酶，起作用的主要因素是不一样的，每种酶都有自己
的特点。
三、酶活性的别构调节
酶的调节
酶活性的调节（细调）
–别构调节 –酶原激活 –共价调节
酶数量的调节（粗调）
控制酶的合成和降解速度
（一） 酶的别构效应和别构酶
第11章 酶作用机制和酶活性调节
主要内容
酶的活性部位 酶促反应机制 酶活性的别构调节 酶活性的共价调节 同工酶
一、酶的活性部位
1.酶的活性部位（active site，活性中心active center）:
是指酶分子的表面有一个必需基团比较集中、并构成一定的空 间结构的微小区域，在这里必需基团参与和底物结合并完成 把底物转变成产物的化学反应。
暂时性地向底物提供质子或从底物接纳质子以稳定过渡态 的一种催化机制。
特殊的酸碱催化 （或狭义） ：
一般的酸碱催化
√ （或广义） ：
H+和OH-的催化作用
质子酸提供质子,或是质子碱 接受质子的作用。
2.共价催化（covalent catalysis）
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使 反应活化能降低，从而提高反应速度的过程。 包括亲核催化（为主）和亲电催化。
④ 大多数底物都是以相当弱的力与酶活性部位 结合的，这些力与稳定酶（蛋白质）三维结 构的力基本相同。
⑤ 活性部位是酶分子表面的一个空穴或裂沟。 疏水的微环境下有利于极性氨基酸残基发生 结合和催化。
频率最高的活性中心的氨基酸残基： Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。
Ser
Glu
别构效应（allosteric effect）:
上述加速酶促反应的诸因素，不是同时在一种酶中起作用。 不同的酶，起作用的主要因素是不一样的，每种酶都有自己
的特点。
三、酶活性的别构调节
酶的调节
酶活性的调节（细调）
–别构调节 –酶原激活 –共价调节
酶数量的调节（粗调）
控制酶的合成和降解速度
（一） 酶的别构效应和别构酶
第11章 酶作用机制和酶活性调节
主要内容
酶的活性部位 酶促反应机制 酶活性的别构调节 酶活性的共价调节 同工酶
一、酶的活性部位
1.酶的活性部位（active site，活性中心active center）:
是指酶分子的表面有一个必需基团比较集中、并构成一定的空 间结构的微小区域，在这里必需基团参与和底物结合并完成 把底物转变成产物的化学反应。
暂时性地向底物提供质子或从底物接纳质子以稳定过渡态 的一种催化机制。
特殊的酸碱催化 （或狭义） ：
一般的酸碱催化
√ （或广义） ：
H+和OH-的催化作用
质子酸提供质子,或是质子碱 接受质子的作用。
2.共价催化（covalent catalysis）
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使 反应活化能降低，从而提高反应速度的过程。 包括亲核催化（为主）和亲电催化。
④ 大多数底物都是以相当弱的力与酶活性部位 结合的，这些力与稳定酶（蛋白质）三维结 构的力基本相同。
⑤ 活性部位是酶分子表面的一个空穴或裂沟。 疏水的微环境下有利于极性氨基酸残基发生 结合和催化。
频率最高的活性中心的氨基酸残基： Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。
Ser
Glu
别构效应（allosteric effect）:
酶的活性调节
（二）E 的活性中心特点 1 几个氨基酸残基，1％〜2 ％酶分子体积
384
(二) E 的活性中心特点
2 3
三维实体 表面或接近表面
裂缝(crevice)
疏水区域
4 柔性或可运动性
E 诱导契合和 S底物的形变
5
ES 是由次级键形成
384
酶的活性中心示意图
酶的结构
活性中心
必需基团
结合部位 催化部位 活性中心以外的必需基团
长的凹穴。最适底物正好与
酶分子的凹穴相结合，凹穴
中的Glu35和Asp52 是活性中 心的氨基酸残基。
2. 催化作用机理 • 溶菌酶底物与酶活性中心的关系
溶菌酶活性中心上的Asp52氧 原子距离底物敏感键(C-O键)中 碳原子只有0.3nm，活性中心 上另一个氨基酸 Glu35的羧基 距离底物敏感键(C-O键)中氧原 子也只有0.3nm，溶菌酶的活 性中心的氨基酸残基与底物敏 感键既靠近又定向。
接有关，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位。
酶的活性部位是酶分子进行催化反应的一个场所，是酶分子的一小 部分区域，在这个区域上的少数几个特异的氨基酸参与结合底物催化底 物，把酶分子上的这个区域称为酶的活性部位。
结合部位
负责酶与底物的结合,决定
活性 部位
催化部位
酶 的专一性
负责催化底物，决定酶
酶活性中心的羧基与水形成氢键，导 致酶活性中心羧基表面有一层水化层，水 分子的屏蔽作用，大大削弱了酶分子与底 物离子间的静电相互引力，不利于酶促反 应。
酶催化作用机理： 综上所述：
酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契合） 或底物变形使二者相互适合，并依靠离子键、氢 键、范德华力的作用和水的影响，结合成中间产 物，在酶分子的非极性区域内，由于酶与底物的 邻近、定向，使二者可以通过亲核\亲电催化、
酶活性的调节PPT课件
去磷酸化
去磷酸化是磷酸化酶的逆反应，可以将磷酸基团从酶的特定氨基酸残基上移除， 从而调节酶的活性。例如，在钙调蛋白激酶的调节中，去磷酸化可以激活酶的 活性，从而促进钙离子依赖性信号转导。
别构酶的活性调节
别构效应剂
别构酶通常具有一个或多个结合位点，可以与小分子效应剂结合。当效应剂与酶 结合时，它们可以改变酶的三维结构，从而影响酶的活性。
酶的合成调节
转录水平调节
通过调节相关基因的表达，控制 酶的合成量。
翻译水平调节
通过控制mRNA的稳定性、翻译起 始和延伸等过程，影响酶的合成。
酶的降解
通过酶的水解或其他降解机制，控 制酶在细胞内的浓度和活性。
03 酶活性调节的实例
CHAPTER
磷酸化与去磷酸化
磷酸化
通过将磷酸基团连接到酶的特定氨基酸残基上，磷酸化可以激活或抑制酶的活 性。例如，在糖原磷酸化酶的调节中，磷酸化可以抑制酶的活性，从而控制糖 原的分解。
05 酶活性调节的实际应用
CHAPTER
药物设计中的酶活性调节
总结词
药物设计中的酶活性调节主要关注通过调节酶活性来治疗疾病。
详细描述
在药物设计中，酶活性的调节是一个关键环节。许多药物的作用机制都是通过调节体内酶的活性来发挥治疗作用 的。例如，某些药物可以抑制某些酶的活性，从而降低疾病的症状。
农业生物技术中的酶活性调节
翻译水平调节
翻译水平调节是指通过控制特定mRNA分子的翻译来调节酶的合成量。例如，在肾上腺素的合成中， 通过增加肾上腺素受体的数量来增强肾上腺素的合成和分泌。
04 酶活性调节的研究进展
CHAPTER
酶活性调节的基因工程研究
基因敲除与敲入
基因表达调控
去磷酸化是磷酸化酶的逆反应，可以将磷酸基团从酶的特定氨基酸残基上移除， 从而调节酶的活性。例如，在钙调蛋白激酶的调节中，去磷酸化可以激活酶的 活性，从而促进钙离子依赖性信号转导。
别构酶的活性调节
别构效应剂
别构酶通常具有一个或多个结合位点，可以与小分子效应剂结合。当效应剂与酶 结合时，它们可以改变酶的三维结构，从而影响酶的活性。
酶的合成调节
转录水平调节
通过调节相关基因的表达，控制 酶的合成量。
翻译水平调节
通过控制mRNA的稳定性、翻译起 始和延伸等过程，影响酶的合成。
酶的降解
通过酶的水解或其他降解机制，控 制酶在细胞内的浓度和活性。
03 酶活性调节的实例
CHAPTER
磷酸化与去磷酸化
磷酸化
通过将磷酸基团连接到酶的特定氨基酸残基上，磷酸化可以激活或抑制酶的活 性。例如，在糖原磷酸化酶的调节中，磷酸化可以抑制酶的活性，从而控制糖 原的分解。
05 酶活性调节的实际应用
CHAPTER
药物设计中的酶活性调节
总结词
药物设计中的酶活性调节主要关注通过调节酶活性来治疗疾病。
详细描述
在药物设计中，酶活性的调节是一个关键环节。许多药物的作用机制都是通过调节体内酶的活性来发挥治疗作用 的。例如，某些药物可以抑制某些酶的活性，从而降低疾病的症状。
农业生物技术中的酶活性调节
翻译水平调节
翻译水平调节是指通过控制特定mRNA分子的翻译来调节酶的合成量。例如，在肾上腺素的合成中， 通过增加肾上腺素受体的数量来增强肾上腺素的合成和分泌。
04 酶活性调节的研究进展
CHAPTER
酶活性调节的基因工程研究
基因敲除与敲入
基因表达调控
杨荣武生物化学第十二章酶活性的调节ppt(共32张PPT)
态，要么都是T态。 在溶液中，两种构象可以相互转变，并处于动态的平衡中，
但转变的方式为齐变，即构成它们的亚基要么一齐从R态变成 T态，要么一齐从T态变成R态。
序变模型
该模型认为同一个酶分子既有R亚基，又有T亚基，也就是 溶液中的R态酶（R4）和T态酶（T4）之间存在多种混合 体（R3T1、R2T2、R1T3），各种状态的酶处于动态平衡 之中。
解释别构酶别构效应和与底物 结合的协同效应的两个模型
齐变模型（MWC模型） 序变模型（KNF模型）
齐变模型
该模型认为构成别构酶的亚基能够以两种不同的构象形式存在，
一种构象为R态，另外一种构象为T态。在一个特定的酶分 子内部，构成亚基之间的相互作用致使每一个酶分子的 每一个亚基在某一个时候采取同一种构象，即要么都是R
某些凝血因子的水解激活
调节蛋白的激活或抑制
某些蛋白质能够作为配体与特定的酶结合而调节被 结合酶的活性，这些调节酶活性的蛋白质称为调节 蛋白，其中，激活酶活性的调节蛋白称为激活蛋白 ，抑制酶活性的蛋白称为抑制蛋白。抑制蛋白通常 结合在酶的活性中心阻止底物与活性中心结合而达 到抑制的效果。
蛋白酶与蛋白酶抑制剂
别构调节最多出现在代谢途径中的反馈抑制（feedback inhibition），有时候还有
前馈激活（feed-forward activation）和底物激活（substrate activation）。
酶活性的反馈抑制
别构调节最多出现在 代谢途径中的反馈抑 制，它是指一条代谢 途径（通常是合成代 谢途径）的终产物作 为别构抑制剂抑制代 谢途径前面限速酶的 活性，因此也被称为 终产物抑制。
各种CDK与其周期蛋白搭档
抑制蛋白对酶活性的抑制
吸烟对α1-抗胰蛋白酶的损伤
但转变的方式为齐变，即构成它们的亚基要么一齐从R态变成 T态，要么一齐从T态变成R态。
序变模型
该模型认为同一个酶分子既有R亚基，又有T亚基，也就是 溶液中的R态酶（R4）和T态酶（T4）之间存在多种混合 体（R3T1、R2T2、R1T3），各种状态的酶处于动态平衡 之中。
解释别构酶别构效应和与底物 结合的协同效应的两个模型
齐变模型（MWC模型） 序变模型（KNF模型）
齐变模型
该模型认为构成别构酶的亚基能够以两种不同的构象形式存在，
一种构象为R态，另外一种构象为T态。在一个特定的酶分 子内部，构成亚基之间的相互作用致使每一个酶分子的 每一个亚基在某一个时候采取同一种构象，即要么都是R
某些凝血因子的水解激活
调节蛋白的激活或抑制
某些蛋白质能够作为配体与特定的酶结合而调节被 结合酶的活性，这些调节酶活性的蛋白质称为调节 蛋白，其中，激活酶活性的调节蛋白称为激活蛋白 ，抑制酶活性的蛋白称为抑制蛋白。抑制蛋白通常 结合在酶的活性中心阻止底物与活性中心结合而达 到抑制的效果。
蛋白酶与蛋白酶抑制剂
别构调节最多出现在代谢途径中的反馈抑制（feedback inhibition），有时候还有
前馈激活（feed-forward activation）和底物激活（substrate activation）。
酶活性的反馈抑制
别构调节最多出现在 代谢途径中的反馈抑 制，它是指一条代谢 途径（通常是合成代 谢途径）的终产物作 为别构抑制剂抑制代 谢途径前面限速酶的 活性，因此也被称为 终产物抑制。
各种CDK与其周期蛋白搭档
抑制蛋白对酶活性的抑制
吸烟对α1-抗胰蛋白酶的损伤
第十二章 活体内酶活性调节原理
第十二章 活体内酶活性调节原理
有两个值得注意的问题：
①可逆共价修饰酶间的互变是由酶催化， 可很快改变细胞内活性酶的酶量 起放大起始信号； 而且不同环境下放大程度不同。 ②可逆共价修饰酶对不同代谢环境应答 的调节功能 ，远超过不可逆共价 修饰调节酶。 可逆共价修饰可看成对外界条件变化 随时准备了的。
第十二章 活体内酶活性调节原理
生命体内酶调节存在二种最基本形：
1 酶一开始就已在生命体内表达和存在。 生命活动需要时就能马上回应改变 了的环境，来改变相应的酶活性。 （酶原；酶结构修饰调节和别构调节） 体内情况的改变会引起酶量的改变， 来调节代谢过程中各种酶的总活性 （增加或降低）。 在基因水平上调控酶基因的表达。 如操纵子学说。
第十二章 活体内酶活性调节原理
二．酶共价结构的可逆调节酶的活性
糖元n+H3PO4 糖元n -1+-D-葡萄糖-1-Pi
磷酸化酶b：需AMP或其他配体才有活性 磷酸化酶a：无AMP时有活性。 二者区别是：b a由磷酸化酶激酶作用， 而a b由磷酸化酶磷酸酶作用
去磷酸化
磷酸化
第十二章 活体内酶活性调节原理
第十二章 活体内酶活性调节原理
催化过程：
血纤维蛋白原各2条（2Aα和2Bβ）两端 移去酸性A、B二片段，减弱二链的负电性， 使之容易聚合。
Ⅷ 激活是血纤维蛋白的Lys和Gln之间的转氨 基， 使γ与γ、 α与 α形成酰胺键，形成稳定的 网状聚合体。
第十二章 活体内酶活性调节原理
凝血酶原是含10%糖基的糖蛋白。
cAMP导致磷酸化蛋白磷酸酯酶的抑制
第十二章 活体内酶活性调节原理
2）依赖于Ca2+-钙调蛋白的蛋白激酶 也叫CaM-激酶
《酶的活性调节》课件
酶的活性调节重要性
酶的活性调节 是生物体内重 要的生理过程
酶的活性调节 可以维持细胞 内环境的稳定
酶的活性调节 可以调节生物 体的代谢过程
酶的活性调节 可以影响生物 体的生长发育
和疾病发生
酶的活性调节方式
酶的浓度调节：通过改变酶的浓度来调节酶的活性 酶的抑制剂调节：通过抑制剂与酶结合，降低酶的活性 酶的激活剂调节：通过激活剂与酶结合，提高酶的活性 酶的变构调节：通过改变酶的构象，调节酶的活性
酶的活性：磷酸化与去磷酸化会影响酶的活性，从而影响酶的催化效率
细胞环境：细胞内的pH值、温度、离子浓度等环境因素会影响酶的磷酸 化与去磷酸化 信号分子：某些信号分子可以诱导酶的磷酸化与去磷酸化，从而影响酶 的活性
酶的共价修饰调节-2
酶的乙酰化与去乙酰化过程
乙酰化：在酶的特定氨基酸残基上引入乙酰基团，改变酶的活性 去乙酰化：去除酶上的乙酰基团，恢复酶的活性 乙酰化酶：催化乙酰化反应的酶 去乙酰化酶：催化去乙酰化反应的酶 乙酰化与去乙酰化过程：酶活性的动态调节机制
酶的活性调节
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单击输入目录标题 酶的活性调节概述 酶的化学修饰调节 酶的共价修饰调节-1 酶的共价修饰调节-2 酶的变构效应调节
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酶的活性调节概述
酶的活性调节概念
酶的活性调节是指酶的活性在一定范围内可被调节的过程 酶的活性调节包括酶的合成、降解、修饰、激活和抑制等多种方式 酶的活性调节是生物体内代谢调控的重要机制之一 酶的活性调节对于维持生物体内环境的稳定和生理功能的正常发挥具有重要意义
乙酰化：在酶的特定氨基酸残 基上添加乙酰基，改变酶的活 性
去乙酰化：去除酶上的乙酰基， 恢复酶的活性
乙酰化酶：催化乙酰化反应的 酶
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其他调节方式
缔合与解离
可进行这种转变的蛋白质由多个亚基组成。蛋白质 活化与钝化是通过组成它的亚单位的缔合与解离实 现的。这类互相转变有时是由共价修饰或若干配基 的缔合启动的。
竞争性抑制
一些蛋白质的生物活性受代谢物的竞争性抑制。如：需要氧化 性NAD+的反应可能被还原性NADH的竞争抑制；需ATP的反应 （1）定义
是指培养基中某种基质的存在会减少 （阻遏）细胞中其相应酶的合成速率。
诱导物： 能引起诱导作用的化合物。可以是基 质，基质衍生物，甚至产物。
16
例如： 乳糖诱导β-半乳糖苷酶的合成；淀粉
诱导α-淀粉酶的合成。 注意：
许多分解代谢的酶类，如淀粉酶、蛋 白酶、脂肪酶等都属于诱导酶类。
19
（2）反馈抑制
酶活性的反馈抑制
别构调节最多出现在 代谢途径中的反馈抑 制，它是指一条代谢 途径（通常是合成代 谢途径）的终产物作 为别构抑制剂抑制代 谢途径前面限速酶的 活性，因此也被称为 终产物抑制。
20
反馈阻遏与反馈抑制的区别 反馈抑制一般针对紧接代谢途径支点后
的酶；而阻遏往往影响从支点到终点的酶。
② 此种酶促反应常表现出级联放大效应。
5
变（别）构调节
变构调节：生物体内的一些代谢物(如酶催 化的底物、代谢中间物、代谢终产物等)，可 以与酶分子的调节部位进行非共价可逆地结合, 改变酶分子构象，进而改变酶的活性。酶的这 种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)。
C.协调控制
途径中酶的诱导和阻遏常常是平行的。 多个途径的调节作用同时协调作用于一种代 谢；以一定的比例进行。
21
参考文献
王镜岩 《生物化学》（第三版） 翟中和 《细胞生物学》（第三版）
南京林业大学 《生物制品工艺学与原理》
科学出版社 《生物化学考研精解》
22
23
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17
分解代谢物阻遏作用
定义
分解代谢物阻遏作用是指培养基中某种 基质的存在会减少（阻遏）细胞中其相应酶 的合成速率。
例如： 葡萄糖阻遏β-半乳糖苷酶的生物合成。 果糖阻遏α-淀粉酶的生物合成。
18
B.反馈调节 （1）反馈阻遏
定义： 酶催化作用的产物或代谢途径的末端 产物与细胞内调节蛋白（由调节基因编码产生） 结合而使该酶的生物合成受阻的过程称酶生物合 成的反馈阻遏，又称终产物阻遏作用。
10
• 蛋白激酶
磷酸化酶 •
图 磷酸化/脱磷酸修饰机理
11
可逆共价修饰
蛋白质的磷酸化
蛋白激酶 激活磷酸化酶机制
磷酸化酶b—磷酸化酶a
12
不可逆共价修饰
举例
胰蛋白酶原
13
代谢调节的部位
养分吸收分泌的通道 载体 限制基质与酶的接触 代谢途径的通量扩展
14
15
酶合成的调节
2
酶活性的调节
代谢调节的部位 调节方式（重点）
共价修饰 别(变)构控制
其他调节方式
3
共价修饰是指蛋白质分子中的一个 或多个氨基酸残基与以化学集基团共价 连接或解开，使其活性改变的作用
可逆共价修饰 不可逆共价修饰 （酶原激活）
4
共价修饰调节的特点
① 这类酶一般具有无活性(或低活性)与有活性 (或高活性)的两种形式。
指导老师：关现军 组 员：田晶晶 黎超 郑继后 叶富本 陈 博 杨祎 游杰云 陈光辉 乔豪文
1
微生物细胞有着一整套可塑性极强和极精确 的代谢调节（regulation of metabolism）系统， 以确保上千种酶能准确无误、有条不紊和高度 协调地进行极其复杂的新陈代谢反应。 微生物的代谢调节 酶活性的调节——活化或钝化 酶合成的调节——诱导或阻遏 酶遗传的控制
变构酶 变构效应剂 变构激活剂 变构抑制剂
6
协同效应： 一般来说，变构酶分子上有两个 以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的 活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其 他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同 效应(positive cooperative effect)，使其底物浓 度曲线呈“S”形。即底物浓度低时，酶活性 的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活 性迅速加强，很快达到最大值Vmax
24
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其他调节方式
缔合与解离
可进行这种转变的蛋白质由多个亚基组成。蛋白质 活化与钝化是通过组成它的亚单位的缔合与解离实 现的。这类互相转变有时是由共价修饰或若干配基 的缔合启动的。
竞争性抑制
一些蛋白质的生物活性受代谢物的竞争性抑制。如：需要氧化 性NAD+的反应可能被还原性NADH的竞争抑制；需ATP的反应 （1）定义
是指培养基中某种基质的存在会减少 （阻遏）细胞中其相应酶的合成速率。
诱导物： 能引起诱导作用的化合物。可以是基 质，基质衍生物，甚至产物。
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例如： 乳糖诱导β-半乳糖苷酶的合成；淀粉
诱导α-淀粉酶的合成。 注意：
许多分解代谢的酶类，如淀粉酶、蛋 白酶、脂肪酶等都属于诱导酶类。
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（2）反馈抑制
酶活性的反馈抑制
别构调节最多出现在 代谢途径中的反馈抑 制，它是指一条代谢 途径（通常是合成代 谢途径）的终产物作 为别构抑制剂抑制代 谢途径前面限速酶的 活性，因此也被称为 终产物抑制。
20
反馈阻遏与反馈抑制的区别 反馈抑制一般针对紧接代谢途径支点后
的酶；而阻遏往往影响从支点到终点的酶。
② 此种酶促反应常表现出级联放大效应。
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变（别）构调节
变构调节：生物体内的一些代谢物(如酶催 化的底物、代谢中间物、代谢终产物等)，可 以与酶分子的调节部位进行非共价可逆地结合, 改变酶分子构象，进而改变酶的活性。酶的这 种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)。
C.协调控制
途径中酶的诱导和阻遏常常是平行的。 多个途径的调节作用同时协调作用于一种代 谢；以一定的比例进行。
21
参考文献
王镜岩 《生物化学》（第三版） 翟中和 《细胞生物学》（第三版）
南京林业大学 《生物制品工艺学与原理》
科学出版社 《生物化学考研精解》
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分解代谢物阻遏作用
定义
分解代谢物阻遏作用是指培养基中某种 基质的存在会减少（阻遏）细胞中其相应酶 的合成速率。
例如： 葡萄糖阻遏β-半乳糖苷酶的生物合成。 果糖阻遏α-淀粉酶的生物合成。
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B.反馈调节 （1）反馈阻遏
定义： 酶催化作用的产物或代谢途径的末端 产物与细胞内调节蛋白（由调节基因编码产生） 结合而使该酶的生物合成受阻的过程称酶生物合 成的反馈阻遏，又称终产物阻遏作用。
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• 蛋白激酶
磷酸化酶 •
图 磷酸化/脱磷酸修饰机理
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可逆共价修饰
蛋白质的磷酸化
蛋白激酶 激活磷酸化酶机制
磷酸化酶b—磷酸化酶a
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不可逆共价修饰
举例
胰蛋白酶原
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代谢调节的部位
养分吸收分泌的通道 载体 限制基质与酶的接触 代谢途径的通量扩展
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酶合成的调节
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酶活性的调节
代谢调节的部位 调节方式（重点）
共价修饰 别(变)构控制
其他调节方式
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共价修饰是指蛋白质分子中的一个 或多个氨基酸残基与以化学集基团共价 连接或解开，使其活性改变的作用
可逆共价修饰 不可逆共价修饰 （酶原激活）
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共价修饰调节的特点
① 这类酶一般具有无活性(或低活性)与有活性 (或高活性)的两种形式。
指导老师：关现军 组 员：田晶晶 黎超 郑继后 叶富本 陈 博 杨祎 游杰云 陈光辉 乔豪文
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微生物细胞有着一整套可塑性极强和极精确 的代谢调节（regulation of metabolism）系统， 以确保上千种酶能准确无误、有条不紊和高度 协调地进行极其复杂的新陈代谢反应。 微生物的代谢调节 酶活性的调节——活化或钝化 酶合成的调节——诱导或阻遏 酶遗传的控制
变构酶 变构效应剂 变构激活剂 变构抑制剂
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协同效应： 一般来说，变构酶分子上有两个 以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的 活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其 他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同 效应(positive cooperative effect)，使其底物浓 度曲线呈“S”形。即底物浓度低时，酶活性 的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活 性迅速加强，很快达到最大值Vmax
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