酪氨酸色氨酸苯丙氨酸λ=280nm光吸收蛋白质分子中含有芳香

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基础生物化学习题及答案

《基础生物化学》习题练习（一）蛋白质一、填空1．蛋白质具有的生物学功能是、、、、、、和等。

2．蛋白质的平均含氮量为，这是蛋白质元素组成的重要特点。

3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。

4．组成蛋白质的氨基酸有种，它们的结构通式为，结构上彼此不同的部分是。

5．当氨基酸处于等电点时，它以离子形式存在，这时它的溶解度，当pH>pI 时，氨基酸以离子形式存在。

6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带电荷，在电场中向极移动。

7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N +-)为10.53，其等电点应是。

8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86，其等电点应是。

9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是，艾德曼（Edman ）反应所用的试剂是。

10．谷胱甘肽是由个氨基酸组成的肽，它含有个肽键。

它的活性基团是。

11．脯氨酸是氨基酸，与茚三酮反应生成色产物。

12．具有紫外吸收能力的氨基酸有、和。

一般最大光吸收在 nm 波长处。

13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有和两种。

能形成二硫键的氨基酸是，由于它含有基团。

14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘以。

二、是非1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。

（）2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。

（）3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。

（）4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。

（）三、名词解释1．氨在酸的等电点2．蛋白质的一级结构四、写出结构式及三字母符号1．色氨酸2．半胱氨酸3．谷氨酰胺4．天冬氨酸5．组氨酸五、问答题1．什么是肽键？肽的书写与方向是什么？2．为什么可以利用紫外吸收法来测定蛋白质含量？3．计算半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酸、精氨酸和组氨酸的等电点分别是多少？在pH7的溶液中各带何种电荷？在电场中向哪个方向移动？练习（二）蛋白质一、填空1．蛋白质的二级结构主要有、和三种形式。

农学硕士联考化学-6_真题(含答案与解析)-交互

农学硕士联考化学-6(总分100, 做题时间90分钟)一、名词解释1.肽键/肽平面/酰胺平面SSS_TEXT_QUSTI该问题分值: 1答案:肽键(peptide bond)是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水所形成的酰胺键；肽键具有部分双键性质。

酰胺基—CO—NH—上的4个原子因为肽键的部分双键性质而处于同一个平面上，又叫肽平面或酰胺平面。

当酰胺基处于平面结构时，π电子云重叠最多，共振能量最大。

2.活性肽/寡肽SSS_TEXT_QUSTI该问题分值: 1答案:活性肽是指存在于生物体内的具有特殊生物活性的天然小肽，含量较少，但生物学作用很大。

如谷胱甘肽，含有活性基团巯基，可用来保持蛋白质(或酶)分子游离巯基的还原性。

寡肽是指由12～20个氨基酸残基组成的短肽，有的为天然存在，具有生物活性；有的是蛋白质水解产物，没有生物活性。

3.多肽/多肽链SSS_TEXT_QUSTI该问题分值: 1答案:蛋白质的分子量差异很大，其中分子质量小于10000u(道尔顿)的蛋白质被称为多肽。

多肽链常在描述蛋白质结构时使用。

蛋白质有单体和多聚体之分，单体的蛋白质由一条多肽链组成，多聚体的蛋白质由多条多肽链组成。

蛋白质还有简单蛋白和结合蛋白之分，简单蛋白质只含有多肽链，而结合蛋白质除了多肽链，还有非蛋白质组分。

4.同源蛋白质/可变残基/不变残基SSS_TEXT_QUSTI答案:同源蛋白质(homologous proteins)是指在进化上有亲缘关系的蛋白质。

注意这里的“同源”意思是起源相同，就是有着共同的“祖先”，它们在一级结构上表现为相似的氨基酸顺序。

切忌理解为：“同源蛋白质是指来源相同的蛋白质。

”在同源蛋白质中，有些位点的氨基酸残基在进化上比较稳定，称为不变残基(invariable residue)，它们对保持蛋白质特定结构和功能有重要作用。

有些位点的氨基酸残基可以被其他氨基酸替代，但只是相同特征氨基酸(比如Asp，Glu都是酸性氨基酸)残基之间的替代，这些位点氨基酸残基发生的是保守性代换；如果可以是任意氨基酸残基之间的代换，这些位点的氨基酸残基称为可变残基(variable residue)，它们对蛋白质的结构和功能没有特殊影响，可能只在物种进化中起作用。

生物化学练习题及答案

生物化学练习题及答案生物化学练习题及答案通过做生物化学练习题可以提高理论知识，那么，以下是店铺给大家整理收集的生物化学练习题及答案，供大家阅读参考。

生物化学练习题及答案一1、蛋白质中下列哪个元素的含量较稳定A、碳B、氢C、氧D、氮E、磷2、下列氨基酸中属于碱性氨基酸的是A、精氨酸B、谷氨酸C、天冬氨酸D、脯氨酸E、半胱氨酸3、280nm波长处有吸收峰的氨基酸是A、丝氨酸B、谷氨酸C、甲硫氨酸D、精氨酸E、色氨酸4、构成蛋白质的氨基酸主要为A、L-β-氨基酸B、D-β-氨基酸C、L-α-氨基酸D、L，D-α-氨基酸E、D-α-氨基酸A、局部肽链的全部原子的空间排布位置B、整条肽链的全部氨基酸残基的相对位置C、亚基与亚基间的布局和相互作用D、肽链主链骨架原子的相对空间位置E、氨基酸的排列顺序6、蛋白质α-螺旋的叙述，错误的是A、链内氢键稳定其结构B、有些侧链R基团不利于α-螺旋形成C、是二级结构的形式之一D、一般蛋白质分子结构中都含有α-螺旋E、链内疏水作用稳定其结构7、蛋白质的空间构象主要取决于A、α-螺旋和β-折叠B、肽链中肽键的构象C、肽链氨基酸的排列顺序D、肽链中的二硫键E、肽链中的氢键8、哪个结构不属于蛋白质的二级结构A、α-螺旋B、β-折叠C、β-转角D、不规则卷曲E、亚基9、蛋白质三级结构指的是A、局部肽链的全部原子的空间排布位置B、整条肽链的全部氨基酸残基的相对位置C、亚基与亚基间的布局和相互作用D、肽链主链骨架原子的相对空同位置E、氨基酸的排列顺序A、α-螺旋结构B、β-折叠结构C、分子中的氢键D、分子中的二硫键E、氨基酸的排列顺序11、维持蛋白质二级结构的化学键是A、氢键B、肽键C、离子键D、疏水键E、次级键12、注射时，用75％乙醇消毒是为了使细菌蛋白质A、变性B、变构C、沉淀D、电离E、溶解13、蛋白质在等电点时的特征是A、分子静电荷是零B、分子带的电荷较多C、溶解度升高D、不易沉淀E、在电场作用下定向移动14、氨基酸的等电点是、A、氨基酸以阳离子状态存在时溶液的pHB、氨基酸以阴离子状态存在时溶液的pHC、氨基酸以兼性离子状态存在时溶液的pHD、氨基酸溶解度最大时溶液的pHE、氨基酸在电场移动距最大时溶液的pH答案：1、【正确答案】 D【答案解析】组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮和硫，其中含氮量平均为16％。

酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸荧光激发波长

酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸荧光激发波长酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸荧光激发波长1. 引言在生物化学和药物研究领域中，对于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的荧光特性和激发波长有着重要的研究价值。

这三种氨基酸在生物大分子的结构和功能中起着关键作用，其荧光性质的了解对于理解生物学过程、药物研发和生命科学研究具有重要意义。

本文将从简到繁，由浅入深地探讨这三种氨基酸的荧光特性，帮助读者更深入地理解它们的重要性和应用价值。

2. 酪氨酸的荧光特性在氨基酸中，酪氨酸是一种含有芳香环的氨基酸，它具有较强的荧光性质。

研究表明，酪氨酸的荧光激发波长主要集中在280nm附近，这一特性使得酪氨酸在蛋白质结构和功能研究中具有重要应用。

在蛋白质荧光光谱分析中，酪氨酸的荧光信号可以提供关于蛋白质构象和环境的重要信息，为生物大分子研究提供了重要的手段和方法。

3. 色氨酸的荧光特性与酪氨酸类似，色氨酸也是一种含有芳香环的氨基酸，其荧光特性与酪氨酸有所不同。

色氨酸的荧光激发波长主要集中在近320nm处，相对较长的波长使得色氨酸在蛋白质荧光分析和蛋白质-核酸相互作用研究中具有独特的应用优势。

通过检测色氨酸的荧光信号，可以揭示蛋白质的折叠状态、构象变化以及与其他生物大分子的相互作用情况，为生物学研究提供了重要的实验手段。

4. 苯丙氨酸的荧光特性苯丙氨酸是另一种含有芳香环的氨基酸，其荧光特性也备受关注。

苯丙氨酸的荧光激发波长主要集中在近290nm处，其荧光信号与酪氨酸和色氨酸有所不同，但同样具有重要的生物学意义。

苯丙氨酸作为一种荧光探针，可以用于研究蛋白质的结构和功能，对于生物大分子的荧光标记和活性检测具有重要的应用价值。

5. 总结和展望在本文中，我们对酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的荧光特性和激发波长进行了全面的讨论。

这三种氨基酸在生物大分子研究中具有重要的应用价值，其荧光特性为生物学和药物研发提供了重要的实验手段和方法。

在未来的研究中，我们可以进一步探索这些氨基酸的荧光特性对生物学过程的影响，深化对它们在生物大分子中作用机制的理解，为生命科学研究和药物开发提供更多的科学依据和技术支持。

蛋白质和核酸的紫外吸收值

蛋白质和核酸的紫外吸收值蛋白质和核酸是生物体中重要的有机分子，对于生物体的功能和结构具有重要作用。

它们在紫外光谱中有着独特的吸收特性，可以通过紫外吸收值来研究其结构和特性。

蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，它们是由氨基酸组成的，具有结构多样性和功能复杂性。

蛋白质的紫外吸收值主要是由其内部含有的芳香氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸）决定的。

这些芳香氨基酸在紫外光谱中有着明显的吸收峰，可以通过测量吸收峰的强度和位置来确定蛋白质的含量和构象。

蛋白质的紫外吸收峰通常出现在200至280纳米的波长范围内。

其中，苯丙氨酸的吸收峰位于257纳米，酪氨酸的吸收峰位于280纳米，色氨酸的吸收峰位于280纳米。

通过测量这些吸收峰的强度可以确定蛋白质的含量和纯度。

此外，蛋白质的折射率和二级结构也会对其紫外吸收值产生影响。

核酸是生物体中负责存储遗传信息的分子，包括DNA和RNA。

核酸的紫外吸收值主要是由其含有的嘌呤和嘧啶碱基决定的。

嘌呤和嘧啶碱基在紫外光谱中有着明显的吸收峰，可以通过测量吸收峰的强度和位置来确定核酸的含量和结构。

DNA的紫外吸收峰通常出现在260纳米，而RNA的紫外吸收峰则在260至280纳米之间。

通过测量这些吸收峰的强度可以确定核酸的含量和纯度。

此外，核酸的碱基组成和二级结构也会对其紫外吸收值产生影响。

蛋白质和核酸的紫外吸收值可以用于研究它们的结构和特性。

通过测量紫外吸收光谱，可以了解蛋白质和核酸的含量、纯度、折射率和二级结构等重要参数。

这对于研究生物体的生物化学过程、药物设计和生物医学等领域具有重要意义。

蛋白质和核酸的紫外吸收值是研究它们结构和特性的重要指标。

通过测量紫外吸收光谱，可以确定它们的含量、纯度和二级结构等参数，为生物体的功能和结构研究提供重要依据。

生物化学期中选择题(含答案)

生物化学期中重点选择题
答案：DBBEB BDBBB EDBEE ECECD
11.DNA变性时[单选题] *
14.核酸分子杂交可发生在DNA与DNA之间、DNA与RNA之间，那么对于单链DNA 5'-
24.下列哪一种维生素的缺乏会导致人暗适应时间的延长甚至夜盲症* [单选题] *
答案：EBABE CAEDD DDACD DDBAE DCCAB AB
6. 下列对酶促反应的特性叙述正确的是[单选题] *
19. 可逆性抑制作用的类型可分为[单选题] *
答案：ADEBB DBBEA CCCDA ABCDC
4. 将在14 NH4Cl作为唯一氮源的培养基中培养多代的大肠杆菌，转入含15NH4Cl的培养基中生长三代后，其各种DNA分子比例为（LL代表两条轻链14N-DNA，HH代表两条重链15
16. 关于DNA复制叙述，下列那项是错误的[单选题] *
] *
25. 具有催化RNA依赖的DNA聚合反应，RNA水解及DNA依赖的DNA聚合反应三种功
答案：BACBE BEAAE BEAAD BCDDD EECEC
4. 以下关于原核细胞转录终止的叙述，错误的是[单选题] *
17. 催化原核mRNA转录的酶是[单选题] *
答案：CAAEB CBEAD CBABD EBCAC
13. 不稳定配对是指密码子第3个核苷酸与反密码子哪个核苷酸配对不按G-C,A-U原则[单
答案：EEEDD AECED DBDEC CAADE。

(完整版)蛋白质化学试题及答案(3)

第3章蛋白质化学试题及答案（3）一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/LC．31/L D．45g/LE．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸B．蛋氨酸C．丝氨酸D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子B．非极性分子C．负离子D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应B．茚三酮反应C．酚试剂反应D．米伦反应E．考马斯亮蓝反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？A．2.5 B．2.6C．3.0 D．3.6E．5.419．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角B．β片层C．α螺旋D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构B．超二级结构C．三级结构D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键B．氢键C．二硫键D．范德华力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．pH3.5 B．pH4.9C．pH5.9 D．pH6.5E．pH8.630．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？A．电泳B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）E．天冬氨酸（pI2.77）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键B．疏水键C．盐键D．二硫键E．范得华引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16% C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？A．丝氨酸B．谷氨酸C．苏氨酸D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋B．β片层C．β转角D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸B．蛋氨素C．精氨酸D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质E．pI为6.5的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固B．沉淀C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？A．Folin酚试剂法B．双缩脲法C．紫外吸收法D．茚三酮法E．考马斯亮蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。

生物化学考试题库01

A型题1. 下列氨基酸中，其Cα不为不对称碳原子的是╳正确答案：AA.甘氨酸B. 丙氨酸C. 异亮氨酸D. 酪氨酸E. 蛋氨酸2. 维持蛋白质一级结构的化学键主要是╳正确答案：BA. 离子键B. 肽键C. 次级键D. 氢键E. 二硫键3. 在pH为8.6的缓冲溶液中，下列哪种氨基酸带正电荷？╳正确答案：DA. 异亮氨酸B. 丙氨酸C. 酪氨酸D. 赖氨酸E. 蛋氨酸4. 下列关于蛋白质结构的叙述，错误的？╳正确答案：DA. 蛋白质的三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构B. 蛋白质的空间结构主要靠次级键维持C. 蛋白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D. 氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位E. 带电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相5. 蛋白质中多肽链形成β-折叠时，主要靠下列哪种键╳正确答案：DA. 二硫键B. 疏水键C. 离子键D. 氢键E. 范德华键6. 下列哪一类氨基酸只含非必需氨基酸╳正确答案：BA. 碱性氨基酸B. 酸性氨基酸C. 芳香氨基酸D. 分枝氨基酸E. 含S氨基酸7. 在PH6.0时，带正净电荷的氨基酸是╳正确答案：DA. 色氨酸B. 丙氨酸C. 谷氨酸D. 精氨酸E. 亮氨酸8. 蛋白质变性不引起下列哪种变化╳正确答案：EA. 生物学活性丧失B. 氢键断裂C. 疏水作用的破坏D. 亚基的解聚E. 分子量减小9. 蛋白质溶液pH在等电点时所带电荷╳正确答案：CA. 不带电荷B. 看蛋白含氨基酸种类而定，如碱性氨基酸多则带正电荷，酸性氨基酸多则带负电荷。

C. 带等量的正、负电荷D. 正电荷E. 负电荷10. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是╳正确答案：AA. 鸟氨酸B. 丝氨酸C. 蛋氨酸D. 半胱氨酸E. 胱氨酸11. 将蛋白质溶液pH值调节到其等电点时╳正确答案：CA. 可使蛋白质表面的净电荷不变B. 可使蛋白质表面的净电荷增加C. 可使蛋白质稳定性降低，易于沉淀析出D. 对蛋白质无影响E. 可使蛋白质稳定性增加12. 下列哪个是蛋白质二级结构的结构基础╳正确答案：AA. 肽单元B. α－螺旋C. 氢键D. 肽键E. 双螺旋13. 镰刀状红细胞贫血的发病机理为血红蛋白的╳正确答案：AA. β链碱基突变B. α链Ｇｌｕ→ＶａｌC. 一级结构的改变, 空间结构没变D. β链上Ｖａｌ→Ｇｌｕ是glu 变为valE. α链碱基突变14. 蛋白质中多肽链形成β-折叠时，主要靠下列哪种键╳正确答案：EA. 疏水键B. 二硫键C. 范德华键D. 离子键E. 氢键15. 能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为╳正确答案：AA. 除甘氨酸外均为L型B. 均只含α-氨基C. 除丝氨酸外均为L型D. 旋光性均为左旋E. 以上说法均不对16. 稳定蛋白质分子二级结构的化学键是╳正确答案：AA. 氢键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 以上全对17. 蛋白质变性时不应出现的变化是╳正确答案：DA. 蛋白质的溶解度降低B. 蛋白质分子中各种次级键被破坏C. 失去原有的生理功能D. 蛋白质分子个别肽键被破坏E. 蛋白的天然构象破坏18. 血红蛋白和肌红蛋白都含有血红素辅基，前者输氧，后者贮氧。

农学硕士联考化学-6

农学硕士联考化学-6(总分：100.00，做题时间：90分钟)一、{{B}}名词解释{{/B}}(总题数：11，分数：11.00)1.肽键/肽平面/酰胺平面（分数：1.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：(肽键(peptide bond)是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水所形成的酰胺键；肽键具有部分双键性质。

酰胺基—CO—NH—上的4个原子因为肽键的部分双键性质而处于同一个平面上，又叫肽平面或酰胺平面。

当酰胺基处于平面结构时，π电子云重叠最多，共振能量最大。

) 解析：2.活性肽/寡肽（分数：1.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：(活性肽是指存在于生物体内的具有特殊生物活性的天然小肽，含量较少，但生物学作用很大。

如谷胱甘肽，含有活性基团巯基，可用来保持蛋白质(或酶)分子游离巯基的还原性。

寡肽是指由12～20个氨基酸残基组成的短肽，有的为天然存在，具有生物活性；有的是蛋白质水解产物，没有生物活性。

)解析：3.多肽/多肽链（分数：1.00）__________________________________________________________________________________________ 正确答案：(蛋白质的分子量差异很大，其中分子质量小于10000u(道尔顿)的蛋白质被称为多肽。

多肽链常在描述蛋白质结构时使用。

蛋白质有单体和多聚体之分，单体的蛋白质由一条多肽链组成，多聚体的蛋白质由多条多肽链组成。

蛋白质还有简单蛋白和结合蛋白之分，简单蛋白质只含有多肽链，而结合蛋白质除了多肽链，还有非蛋白质组分。

酪氨酸色氨酸苯丙氨酸λ=280nm光吸收蛋白质分子中含有芳香

第十二章蛋白质化学
41
第四节蛋白质的理化性质与分离纯化
2019/12/20
第十二章蛋白质化学
42
一、蛋白质的理化性质
（一）蛋白质的一般性质 1.呈色反应 2.紫外吸收特征 3.两性电离与等电点
（二）蛋白质的高分子性质 4.蛋白质的胶体性质 5.蛋白质的变性与复性
2019/12/20
第十二章蛋白质化学
H－－N－－－RC2－COOH
-H2O
H
HH
－R1 O
－R2
H2N－－C－C－－N－－C－COOH
H
HH
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肽键
第十二章蛋白质化学
16
2019/12/20
第十二章蛋白质化学
17
氨基末端
羧基末端
肽键
2019/12/20
第十二章蛋白质化学
18
多肽链书写与命名
O
O
O
H2N - CH - C - N - CH - C - N - CH - C - OH
第十二章蛋白质化学
45
（3）考马斯亮蓝反应：
蛋白质
考马斯亮蓝（G-250）蓝绿色
595nm比色分析
2019/12/20
第十二章蛋白质化学
46
2.紫外吸收特征
摩尔吸光度（M
-
1cm1）
10,000 1000 100
Trp Tyr
10
蛋白质的紫外吸收：λ=280nm
Phe
200
250
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第十二章蛋白质化学
26
①α-螺旋
右手螺旋 3.6个残基/周螺距0.54nm 稳定键：-NH①和-CO④之间

吉林农业大学生物化学期末考试总结

吉林农业⼤学⽣物化学期末考试总结1.核酸变性：是指在理化因素作⽤下，核酸分⼦中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成⽆规则单链线团结构的过程。

2.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。

1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。

2.蛋⽩质的⼀级结构：是指蛋⽩质多肽链中氨基酸的排列顺序。

3.变构效应（别构效应）：指⼀些蛋⽩质由于受某些因素的影响，其⼀级结构不变⽽空间结构发⽣⼀定的变化，导致其⽣物功能的改变。

4.盐析：向蛋⽩质溶液中加⼊⾼浓度的中性盐致使蛋⽩质溶解度降低⽽从溶液中析出的现象，称为盐析。

5.（掌握）蛋⽩质的变性：在某些理化因素的作⽤下，蛋⽩质特定的空间结构破坏⽽导致理化性质改变和⽣物学活性丧失，这种现象称为蛋⽩质的变性。

1.酶的活性中⼼：：酶分⼦中能直接与底物分⼦结合，并催化底物化学反应的部位称为.酶的活性中⼼。

2.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。

3.别构酶（变构酶）：有些酶分⼦的变构中⼼可以与变构剂发⽣⾮共价结合，引起酶分⼦构象的改变，对酶起到激活或抑制的作⽤，这类酶通常称为变构酶。

4.同⼯酶：催化相同的化学反应，但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质和免疫学性质不同的⼀组酶称为同⼯酶。

第七章糖类分解代谢1.糖酵解：在⽣物体内葡萄糖经⼀系列反应分解为丙酮酸并⽣成少量ATP的过程。

2.三羧酸循环（TCA）：从⼄酰辅酶A和草酰⼄酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等⼀系列反应，最终草酰⼄酸得以再⽣的循环反应过程。

3.糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产⽣⼤量能量的过程。

第⼋章⽣物氧化与氧化磷酸化1.⽣物氧化：⽣物细胞将糖、脂蛋⽩质等燃料分⼦氧化分解，最终⽣成CO2和H2O释放出能量，并偶联ADP磷酸化⽣成ATP的过程，称为⽣物氧化。

蛋白质与酶的重点知识及其习题 (1)

生化重点知识及其习题（部分难题）：一．氨基酸与蛋白质1、构成蛋白质的基本单位是2、蛋白质在酸、碱或酶的作用下，可逐步降解为氨基酸，组成蛋白质的氨基酸常见的有20种，成千上万的不同蛋白质实际上就是氨基酸的种类、数目及排列顺序不同。

3、构成蛋白质的20种氨基酸均为α—氨基酸，每个氨基酸的α—碳原子上都连接一个羧基和一个氨基。

20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同（会写结构通式）。

4、根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种），带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。

5、氨基酸的性质：①氨基酸的两性解离性质及等电点（由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。

有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的解离常数—pk值。

由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。

氨基酸在水溶液中是以兼性离子状态—偶极离子存在的，在不同的PH溶液中带不同的电荷。

）②氨基酸的立体异构（除甘氨酸外，其他氨基酸都有不对称碳原子，所以具有D—型和L—型两种构型，具有旋光性。

天然蛋白质中存在的氨基酸都是L—型。

）③氨基酸的紫外吸收特性：酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值。

大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外分光光度法定量测定蛋白质的基础。

④氨基酸的化学性质：较重要的化学反应有：茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物；α—氨基酸与2,4—二硝基氟苯作用；与苯异硫氰酸酯作用。

6、肽：肽、二肽的概念。

寡肽——少于10个氨基酸的肽；多肽——由10个以上氨基酸组成的肽。

7、肽的重要性质：含有两个以上肽键的化合物具有双缩脲反应。

多肽含有多个肽键，因此具有强烈的双缩脲反应。

A280(nm)紫外光吸收法测定蛋白浓度

[转载]A280(nm)紫外光吸收法测定蛋白浓度已有 683 次阅读 2011-4-11 12:37 |系统分类:科研笔记|关键词:在线预测蛋白质平均值•原理：蛋白质分子中常含有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等苯环结构，在紫外280nm 波长处有最大吸收峰，其光吸收值与蛋白质浓度成正比，故可以用280nm 波长吸收值大小来测定蛋白质含量。

优点：1. 快速；2. 对蛋白质无破坏性。

缺点：1. 不是严格的定量方法。

因为此法是根据酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）残基的强吸收值来测定的，不同的蛋白质具有不同的消光系数。

另外，当蛋白质分子中不含Tyr、Phe或Trp残基时，该方法就不能检出蛋白。

（此法用于测粗提总蛋白浓度较为适宜）2. 核酸可引起强烈干扰。

灵敏度：0.2 mg/ml ~ 2 mg/ml；比色杯最小测量体积为0.1 ml。

注意事项：1.实验室通常认为用1cm的比色杯所测光吸收值为1.0时，蛋白浓度约为1mg/ml，这是非常不精确的。

2.如果实验所用的缓冲液和水有较高的光吸收值，说明缓冲液中有干扰物质存在。

测量方法和计算公式：o对于不含核酸污染的蛋白溶液（如果样品光吸收值大于2.0，应将样品稀释至光吸收值小于2.0）：选择蛋白缓冲液作为空白对照，测定280 nm波长处的光吸收值，一般来说， 1 A280 Unit ≈1mg/ml (说明：此处默认蛋白的A280消光系数为1；对于浓度位于0.02 mg/ml ~ 3 mg/ml范围之内的蛋白样品而言如此，对于浓度小于0.1 mg/ml的蛋白样品，可以采用以下的方法估算：蛋白浓度≈ A205/31）o对于存在核酸污染（A280/A260<0.6）蛋白溶液：选择蛋白缓冲液作为空白对照，测定280 nm和260 nm波长处的光吸收值，或280nm和205 nm波长处光吸收值，按照以下公式计算：蛋白浓度（mg/ml）= [1.55 × A280] －[0.76 × A260]蛋白浓度（mg/ml）= A205 ÷ (27 ＋A280/A205) •目的：测量纯化出来的已知蛋白的浓度（或成分不明的蛋白混合液）•步骤：1、到ProtParam tool网站在线预测该蛋白质的消光系数；2、用蛋白buffer作对照调零后，根据经验，将蛋白溶液稀释至合适的浓度，使其280 nm处光吸收值位于0.5 ~ 1.0区间之内（通常试一次就能找到恰当的稀释比例）；3、做三次平行的测量，记录280 nm光吸收值。

西医综合生物化学真题

西综生化第一章蛋白质的结构与功能1. (2012NO.036A)参与新生多肽链正确折叠的蛋白质是A．分子伴侣B．G蛋白C．转录因子D．释放因子答案：A解析：能参与蛋白质折叠的只有分子伴侣，这在生物大分子和基因信息传递章节都有提及。

这道题往年考过。

2. (2011NO.025A)盐析法沉淀蛋白质的原理是A.改变蛋白质的一级结构B.使蛋白质变性，破坏空间结构C.使蛋白质的等电点发生变化D.中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜答案：D解析：本题考点：蛋白质的理化性质。

蛋白质属于生物大分子之一，其分子直径可达1～100nm，为胶粒范围。

其分子表面多为亲水基团，可吸引水分子使其颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断其颗粒的相互聚集，防止蛋白质从溶液中沉淀析出。

另外蛋白质颗粒表面可带有电荷，颗粒间彼此相斥不易凝聚成团，而不沉淀析出。

若去除蛋白质颗粒表面所带的电荷和水化膜这两个稳定因素，则蛋白质极易从溶液中析出。

盐析法即是加入大量的盐(硫酸铵、硫酸钠或氯化钠)到蛋白质溶液中，使其表面电荷被中和，水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

故本题应选D，其他选项与盐析法沉淀蛋白质无关。

3. (2010NO.025A)下列选项中，属于蛋白质三级结构的是A.α-螺旋B.无规卷曲C.结构域D.锌指结构答案：C解析：本题考点为蛋白质一级结构和高级结构。

α-螺旋和无规卷曲属于蛋白质二级结构。

结构域属蛋白质三级结构，是蛋白质在三级结构层次上的局部折叠区。

锌指结构是一个常见的蛋白质模体例子，其属于超二级结构，是两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近形成一个有规则的二级结构组合。

4.(2009NO.025A)在天然蛋白质的组成中，不含有的氨基酸是A.精氨酸B.瓜氨酸C.半胱氨酸D.脯氨酸解析：本题考点是组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构与分类。

人体内所有蛋白质都是由20种氨基酸组成的，不同的蛋白质其各种氨基酸的含量与排列顺序不同，但在这20种氨基酸中不包含瓜氨酸。

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第一章蛋白质构件分子——氨基酸第一节氨基酸及其性质一、蛋白质的基本结构单元——氨基酸、蛋白质标准氨基酸1．20种常见氨基酸的结构特征不同的氨基酸主要的区别在于侧链R基的不同，因此20种常见氨基酸可按R基的性质进行分类：（1）非极性脂肪族R基氨基酸图1-1-1（2）芳香族R基氨基酸图1-1-2 （3）极性、不带电荷R基氨基酸图1-1-3 （4）带正电荷的（碱性）R基氨基酸（5）带负电荷的（酸性）R基氨基酸图1-1-52．三字母符号三字母符号一般由氨基酸英文名称的前三个字母组成。

表1-1-1 氨基酸三字母表3．单字母符号有6种氨基酸是其英文名称的第一个字母（C、I、H、M、S和V）；英文首字母不唯一的氨基酸，常用首字母代表最常见的那个氨基酸。

表1-1-2 氨基酸单字母表4．氨基酸侧链的极性和电荷20种常见氨基酸可以通过R基的性质分为5种：（1）非极性脂肪族R基氨基酸R基是非极性的、疏水的。

①丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸：在蛋白质分子内借疏水作用形成稳定结构。

②甘氨酸：是氨基酸中结构最简单的，是唯一的不含手性碳原子的氨基酸，不含有旋光性。

③甲硫氨酸：或称蛋氨酸，侧链中含有非极性的硫醚基，是体内代谢中甲基的供体。

④脯氨酸：是一种亚氨基酸。

（2）芳香族R基氨基酸苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸：具有芳香族侧链，侧链为非极性的、疏水的。

（3）极性、不带电荷的R基氨基酸丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸和谷氨酰胺。

（4）带正电荷（碱性）R基氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

（5）带负电荷（酸性）R基氨基酸天冬氨酸、谷氨酸。

5．氨基酸的分子结构通式图1-1-66．分子结构中的4个基团在20种常见氨基酸中，除脯氨酸及其衍生物之外，其余氨基酸在结构上的共同点是与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因此称为α-氨基酸。

连在α-碳上还有一个氢原子和一个不同的侧链（R 基）。

α-氨基酸在中型pH 介质中，α-羧基以－COO -形式、α-氨基以－NH 3＋形式存在。

在近紫外区有光吸收的氨基酸

在近紫外区有光吸收的氨基酸
在近紫外区光吸收的氨基酸是许多生物化学和分子生物学研究中的
重要组成部分。

这些氨基酸的光谱特性使得它们可以被用来研究蛋白
质结构和功能的各个方面。

以下列出了几种常见的在近紫外区有光吸
收的氨基酸：
1. 色氨酸（Trp）：色氨酸是一种芳香族氨基酸，具有荧光特性。

在近
紫外区（约300-350纳米）的波长下，色氨酸分子可以吸收光线，并发射出荧光光子。

2. 酪氨酸（Tyr）：酪氨酸也是一种芳香族氨基酸，它在较大波长范围
内吸收光线（约270-290纳米），并具有一定的荧光特性。

3. 苯丙氨酸（Phe）：苯丙氨酸是一个具有疏水性的芳香族氨基酸，在
近紫外区（约260-280纳米）也能吸收部分光线。

4. 组氨酸（His）：组氨酸是一种含氮碱性氨基酸，它在近紫外区也能
吸收部分光线。

除了上述几种，在近紫外区也有其他几种氨基酸能够吸收和散发光线，但它们的光谱特性可能略有不同。

研究员们经常利用这些氨基酸的吸
收和散发光线特性来研究蛋白质的结构和功能，从而更好地了解生命
的本质。

蛋白质280nm光吸收峰主要原因

蛋白质280nm光吸收峰主要原因
蛋白质280nm光吸收峰是指蛋白质对280nm波长的光的吸收强度可以达到最大，也就是蛋白质280nm光吸收峰。

280nm光吸收峰的出现可以帮助我们更加准确的测定蛋白质的含量，蛋白质的测定是很重要的，它可以帮助我们更好的了解蛋白质的结构和功能。

蛋白质280nm光吸收峰主要原因是由于蛋白质分子中含有一些可以吸收280nm波长的光线的物质，这些物质大多是蛋白质分子中的氨基酸，其中包括色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸等，它们都具有一种叫做“吡啶”环的结构，这种结构可以吸收280nm波长的光线，从而产生蛋白质280nm光吸收峰。

此外，蛋白质中不同的氨基酸的比例也会对280nm光吸收峰的强度产生影响，当蛋白质中的色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸含量占比较高时，蛋白质280nm光吸收峰的强度会更高，而当这些氨基酸的比例较低时，蛋白质280nm光吸收峰的强度会相对较弱。

此外，蛋白质的构象也会影响280nm光吸收峰的强度，蛋白质的构象是指蛋白质的结构和排布，如果蛋白质的构象合理，蛋白质的分子内部结构排列比较整齐，那么蛋白质
280nm光吸收峰的强度就会更高，反之，如果蛋白质的构象不合理，蛋白质的分子内部结构比较杂乱，那么蛋白质280nm 光吸收峰的强度也会相对较低。

因此，蛋白质280nm光吸收峰的出现是由于蛋白质分子中含有一些可以吸收280nm波长的光线的物质，蛋白质中不同的氨基酸的比例以及蛋白质的构象等都会影响280nm光吸收峰的强度。

只有充分了解蛋白质280nm光吸收峰的原因，才能更好的进行蛋白质的测定。

色氨酸酪氨酸苯丙氨酸性质

色氨酸结构式：学名：2-氨基-3-吲哚基丙酸，一种芳香族、杂环、非极性a氨基酸。

L-色氨酸是组成蛋白质的常见20种氨基酸中的一种，是哺乳动物的必需氨基酸和生糖氨基酸。

在自然界中，某些抗生素中有D-色氨酸。

符号：W性能：本品为白色或微黄色结晶或结晶性粉末，无臭，味微苦，密度：1.362g/cm3。

熔点281~282°C (右旋体),289°C分解，左旋体。

外消旋体微溶于水(0.4% , 25C)和乙醇，溶于甲酸、稀酸和稀碱，不溶于氯仿和乙醚。

0.2%的水溶液pH为5.5~7.0。

酪氨酸结构式：学名：2-氨基-3-对羟苯基丙酸，一种含有酚羟基的芳香族极性a 氨基酸，L-酪氨酸是组成蛋白质的20种氨基酸中的一种，是哺乳动物的必需氨基酸，又是生酮和生糖氨基酸。

符号：Y 性能：分子式：C9H11NO3，摩尔质量181.20g/mol，密度1.456g/cm3酪氨酸是一种白色结晶体或结晶粉末，无臭，无味，在水中极微溶解，在无水乙醇、甲醇或丙酮中不溶，易溶于甲酸, 在稀盐酸或稀硝酸中溶解。

【熔点】l:342 〜344 （分解）;d:310 〜314（分解）;dl:340 （分解）【性状】l-体从水中结晶出来者，无色至白色丝光针状结晶或结晶性粉末；d-体从水中结晶者为无色晶体;dl-体从水中结晶者为有光泽的针状晶体。

为动物体内非必需氨基酸！结构式:H学名：2-氨基-3-苯基丙酸，一种芳香族的非极性的a氨基酸，L-苯丙氨酸是组成蛋白质的20种氨基酸中的一种氨基酸，是哺乳动物的必需氨基酸和生酮生糖氨基酸。

符号：F性能:分子式C9H11NO2摩尔质量165.19 g/mol熔点283 °C沸点295 C密度 1.290g/cm3是a-氨基酸的一种，具有生物活性的光学异构体为L-苯丙氨酸，常温下为白色结晶或结晶性粉末固体，减压升华，溶于水，难溶于甲醇、乙醇、乙醚。

PBS:PBS在医学词汇中表示磷酸盐缓冲液，用于分子克隆及细胞培养，pH=7.4，与人体血液等渗，主要成分为磷酸二氢钾、磷酸氢二钠、氯化钠以及氯化钾。

酪氨酸色氨酸苯丙氨酸λ=280nm光吸收蛋白质分子中含有芳香

基础生物化学习题及答案

农学硕士联考化学-6_真题(含答案与解析)-交互

生物化学练习题及答案

酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸荧光激发波长

蛋白质和核酸的紫外吸收值

生物化学期中选择题(含答案)

(完整版)蛋白质化学试题及答案(3)

生物化学考试题库01

农学硕士联考化学-6

酪氨酸色氨酸苯丙氨酸λ=280nm光吸收蛋白质分子中含有芳香

吉林农业大学生物化学期末考试总结

蛋白质与酶的重点知识及其习题 (1)

A280(nm)紫外光吸收法测定蛋白浓度

西医综合生物化学 真题

军队文职人员招聘考试《专业科目(农学)》辅导教材(第一编1-4章)【圣才出品】

在近紫外区有光吸收的氨基酸

蛋白质280nm光吸收峰主要原因

色氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸 性质

西医综合生物化学真题

色氨酸酪氨酸苯丙氨酸性质