蛋白质电泳实验
蛋白质电泳操作步骤
SDS-PAGE电泳操作步骤：试剂配制：（实验中采用均为分析纯）（1）丙烯酰胺贮液（4℃下棕色瓶中储存，试剂尽量勿存储过久）丙烯酰胺贮液（T=30%，C=3%）称取29.1 g丙烯酰胺和0.9 g甲叉双丙烯酰胺，用双蒸水溶解，定容至100 ml，过滤备用。
(试剂有毒，操作中注意防护)（2）浓缩胶缓冲液（1 mol/L Tris-HCl，pH 6.8）（4℃下棕色瓶中储存，试剂尽量勿存储过久）6.06 g Tris溶解于35 ml双蒸水中，用浓盐酸调节pH至6.8，再用双蒸水定容至50 ml。
（3）分离胶缓冲液（1.5 mol/L Tris-HCl，pH 8.8）（4℃下棕色瓶中储存，试剂尽量勿存储过久）18.16 g Tris溶解于75 ml双蒸水中，用浓盐酸调节pH至8.8，再用双蒸水定容至100 ml。
（4）10% SDS（5）10% 过硫酸铵（APS）：使用前新鲜配制，低浓度APS一般当天用当天配制，勿过夜使用。
（6）尿素（7）TEMED(N，N，N’，N’-四甲基乙二胺)（8）电极缓冲液(1×) （棕色瓶中4℃储存，一般使用3-4次）0.025 mol/L Tris，0.192 mol/L甘氨酸，0.1% SDS，pH 8.3（9）电极缓冲液(2×) （棕色瓶中4℃储存，一般使用3-4次）0.050 mol/L Tris，0.384 mol/L甘氨酸，0.1% SDS，pH 8.3（10）样品缓冲液（pH 6.8）（4℃下棕色瓶中储存，试剂尽量勿存储过久）1.6 ml浓缩胶缓冲液（pH 6.8）+ 4 ml 10% SDS + 0.6 g二硫苏糖醇(DTT) +2.5 ml 87%甘油+0.1 mg溴酚蓝，用双蒸水稀释到20 ml.（11）考玛斯亮蓝R-250染色方法：a．固定液20%三氯乙酸b．脱色液250 ml乙醇，80 ml冰醋酸，加水稀释至1000 ml。
c．染色液称取0.29 g考玛斯亮蓝R-250溶于250 ml上述脱色液中样品处理：处理完样品应尽快使用，若存储，须于-20℃下。
SDS-PAGE电泳实验步骤
SDS-PAGE电泳实验步骤垂直板聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋⽩质⼀、实验⽬的学习SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS—PAGE)测定蛋⽩质的分⼦量的原理和基本操作技术。
⼆、实验原理蛋⽩质是两性电解质，在⼀定的pH条件下解离⽽带电荷。
当溶液的pH⼤于蛋⽩质的等电点(pI)时，蛋⽩质本⾝带负电，在电场中将向正极移动；当溶液的pH⼩于蛋⽩质的等电点时，蛋⽩质带正电，在电场中将向负极移动；蛋⽩质在特定电场中移动的速度取决于其本⾝所带的净电荷的多少、蛋⽩质颗粒的⼤⼩和分⼦形状、电场强度等。
聚丙烯酰胺凝胶是由⼀定量的丙烯酰胺和双丙烯酰胺聚合⽽成的三维⽹状孔结构。
本实验采⽤不连续凝胶系统，调整双丙烯酰胺⽤量的多少，可制成不同孔径的两层凝胶；这样，当含有不同分⼦量的蛋⽩质溶液通过这两层凝胶时，受阻滞的程度不同⽽表现出不同的迁移率。
由于上层胶的孔径较⼤，不同⼤⼩的蛋⽩质分⼦在通过⼤孔胶时，受到的阻滞基本相同，因此以相同的速率移动；当进⼊⼩孔胶时，分⼦量⼤的蛋⽩质移动速度减慢，因⽽在两层凝胶的界⾯处，样品被压缩成很窄的区带。
这就是常说的浓缩效应和分⼦筛效应。
同时，在制备上层胶(浓缩胶)和下层胶(分离胶)时，采⽤两种缓冲体系；上层胶pH=6.7—6.8，下层胶pH＝8.9；Tris —HCI缓冲液中的Tris⽤于维持溶液的电中性及pH，是缓冲配对离⼦；CI-是前导离⼦。
在pH6.8时，缓冲液中的Gly-为尾随离⼦，⽽在pH＝8.9时，Gly的解离度增加；这样浓缩胶和分离胶之间pH的不连续性，控制了慢离⼦的解离度，进⽽达到控制其有效迁移率之⽬的。
不同蛋⽩质具有不同的等电点，在进⼊分离胶后，各种蛋⽩质由于所带的静电荷不同，⽽有不同的迁移率。
由于在聚丙烯酰胺凝胶电泳中存在的浓缩效应，分⼦筛效应及电荷效应，使不同的蛋⽩质在同⼀电场中达到有效的分离。
如果在聚丙烯酰胺凝胶中加⼊⼀定浓度的⼗⼆烷基硫酸钠(SDS)，由于SDS带有⼤量的负电荷，且这种阴离⼦表⾯活性剂能使蛋⽩质变性，特别是在强还原剂如巯基⼄醇存在下，蛋⽩质分⼦内的⼆硫键被还原，肽链完全伸展，使蛋⽩质分⼦与SDS充分结合，形成带负电性的蛋⽩质—SDS复合物；此时，蛋⽩质分⼦上所带的负电荷量远远超过蛋⽩质分⼦原有的电荷量，掩盖了不同蛋⽩质间所带电荷上的差异。
蛋白质电泳与操作
3. 分离；
1
4. 染色和脱色。
2
3
应用：用于分析蛋白质的分子量，常用于蛋白质 纯度鉴定和相对定量。
案例二：2-DE分析
• 2-DE简介：2-DE即双向凝胶电泳，是一种分离复杂 蛋白质混合物的方法。通过第一向等电聚焦和第二 向SDS-PAGE分离蛋白质，可展示蛋白质的等电点和 分子量。
案例二：2-DE分析
采用自动化技术，减少人为误差，提高电泳操作的重复性和可靠性。
04 蛋白质电泳实验注意事项
安全注意事项
1 2
避免使用未经灭菌的器具
在实验过程中，应确保所有使用的器具均经过严 格的灭菌处理，以防止微生物污染。
避免直接接触缓冲液
某些缓冲液可能含有刺激性或腐蚀性成分，应避 免直接接触皮肤或眼睛。
3
正确处理废弃物
03 蛋白质电泳技术优化
优化电泳条件
01
02
03
缓冲液选择
根据蛋白质的性质选择合 适的缓冲液，以提高电泳 分离效果。
电压与电流控制
优化电泳过程中的电压和 电流，以获得更好的分辨 率和分离效果。
电泳温度
选择适当的电泳温度，以 减少热量对蛋白质的干扰， 提高分辨率。
改进样品制备方法
样品溶解与变性
采用适当的溶解和变性方法，使蛋白质充分溶解并保持其天然构 象。
琼脂糖凝胶电泳
根据蛋白质分子的电荷和分子 量进行分离，常用于基因工程 和分子生物学研究。
等电聚焦电泳
根据蛋白质分子的等电点进行 分离，常用于蛋白质组学和生
物医学研究。
蛋白质电泳的应用
蛋白质组学研究
用于鉴定、分离和比较不同组织和细胞类型的蛋 白质，有助于深入了解生命活动的分子机制。
westernblot电泳原理及步骤
westernblot电泳原理及步骤一、概述西方印迹（w es te rnb l ot）是一种重要的蛋白质分析技术，广泛应用于分子生物学和生物化学研究中。
它通过将待检蛋白质进行SD S-P AG E电泳分离，再转移到聚合物膜上，利用特异性抗原与抗体结合的原理，检测目标蛋白质的存在与表达水平。
二、原理1.SD S-PA GE电泳分离-准备样品：将待检蛋白质样品加入去离子水、蛋白质缓冲液和还原剂混合，使蛋白质变性和解聚。
-加载样品：将样品加入聚丙烯酰胺凝胶（p ol ya cr yl am id eg e l）孔上。
-电泳分离：将准备好的凝胶置于电泳槽中，通电使蛋白质在凝胶中由负极向正极运动分离。
2.转膜-准备转膜装置：将P V DF或N C膜与吸水性纸张浸泡后，叠放在转膜装置中，并按压缩成一整体。
-预处理转膜：将转膜装置放入转渍缓冲液中浸泡，使其湿润。
-转移：将电泳完的凝胶与转膜装置层叠，加上固定层叠板，施加压力进行转膜。
3.免疫检测-封闭：将转膜后的膜置于封闭液中，阻断非特异性结合位点，减少背景信号。
-孵育：将膜与目标蛋白对应的一抗抗体孵育，使其与目标蛋白特异性结合。
-洗涤：用洗涤缓冲液洗去非特异性结合的抗体。
-二抗检测：将膜与与一抗相应的辣根过氧化物酶标记的二抗孵育，二抗与一抗结合形成复合物。
-显示：加入发色底物，与酶催化反应，生成可视化的蛋白质带谱。
三、操作步骤1.准备样品-将待检蛋白质样品加入适量去离子水、蛋白质缓冲液和还原剂混合。
-完全溶解样品，可加热至95°C处理。
2.SD S-PA GE电泳分离-准备分离凝胶：根据目标蛋白质的分子量选择合适浓度的凝胶。
-加载样品：用自动吸管或微量注射器将样品均匀地加载到聚丙烯酰胺凝胶孔上。
-启动电泳：将准备好的凝胶放入电泳槽中，加入电泳缓冲液，通电进行电泳。
3.转膜-准备转膜装置：按照转膜装置的说明书操作，准备好转膜膜和膜瓶。
-预处理转膜：将PVD F或N C膜与吸水性纸张浸泡，并放入转膜缓冲液中浸泡片刻。
蛋白质双向电泳实验流程
蛋白质双向电泳实验流程一．样品制备1.研磨研磨时间要尽量短，并需及时补充液氮，研磨要充分，同时要保证损失少。
2.重新加入8mltris饱和状态酚（ph8.8）和8ml裂解液，在通风橱内研磨30s。
先加8mltris饱和状态酚，tris饱和状态酚会变为液态，此时需以研磨碓将液态的tris饱和状态酚研磨变成小块。
接着重新加入8ml裂解液，也须要将液态的裂解液研磨变成小块。
等三者搅匀后，将粉末迁移至45mltube。
3.振荡30min。
室温静置，等待tube中液态变为液体后，已经开始震荡。
震荡须要持续30min，每震荡1min，放在冰上加热1min。
4.10000g，4℃，10min。
将酚相（topphase）转移至45mltube。
酚相（topphase）可置于冰上。
酚二者必须就是绿色的，水相必须就是淡黄色的。
5.取6ml的抽提液和6ml饱和酚加入水相，蜗旋振荡30min。
振荡需持续30min，每振荡1min，置于冰上冷却1min。
6.10000g，4℃，10min。
将酚二者（topphase）迁移至45mltube。
7.沉淀酚相。
取一定体积（是酚相的5倍）的0.1m乙酸铵/甲醇溶液（c20℃保存）于酚相（45mltube）。
振荡30s，c20℃培育1h或过夜。
8.冲洗结晶①15min，20,000g，4℃。
弃上清。
②提10ml0.1m乙酸铵/甲醇溶液，用移液器吸打。
c20℃结晶30min。
③15min，20,000g，4℃。
弃上清。
④重新加入10ml乙酸铵/甲醇溶液，用移液器吸打。
c20℃结晶30min。
⑤15min，20,000g，4℃。
弃上清。
⑥提10ml80%丙酮（ice-cold)，用移液器吸打。
c20℃结晶30min。
⑦15min，20,000g，4℃。
弃上清。
⑧重新加入10ml80%丙酮(ice-cold)，用移液器吸打。
c20℃结晶30min。
⑨15min，20,000g，4℃。
弃上清。
血清蛋白的电泳的实验报告
血清蛋白的电泳的实验报告
血清蛋白的电泳实验报告
血清蛋白是人体血液中最主要的蛋白质成分之一，它们在维持血液渗透压、运
输营养物质和调节免疫功能等方面发挥着重要作用。
电泳是一种常用的实验技术，可以通过电场作用下将蛋白质分离成不同的带状，从而对血清蛋白进行分
析和鉴定。
在本次实验中，我们使用了聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对血清蛋白进行了分离。
首先，我们将血清样品加入到电泳凝胶槽中，然后施加电场使蛋白质在凝胶中
移动。
由于不同蛋白质的大小、电荷和形状不同，它们在电场作用下会以不同
的速度移动，最终形成不同的带状。
通过观察电泳结果，我们可以看到血清蛋白在凝胶上形成了多个明显的带状。
根据已知的标准蛋白质的电泳迁移率，我们可以对这些带状进行鉴定和定量分析。
通过比较实验样品的电泳图谱和标准样品的电泳图谱，我们可以确定血清
中不同蛋白质的含量和种类。
在实验中，我们发现血清蛋白主要可以分为白蛋白、球蛋白、转铁蛋白等多个
带状，它们在电泳图谱上呈现出清晰的分离和特征性的迁移率。
这些结果为我
们进一步了解血清蛋白的组成和功能提供了重要的参考。
总的来说，血清蛋白的电泳实验为我们提供了一种快速、准确地分析血清蛋白
的方法，对于临床诊断和疾病治疗具有重要意义。
通过对血清蛋白的电泳分析，我们可以更好地了解人体内蛋白质的组成和功能，为疾病的诊断和治疗提供科
学依据。
希望通过我们的努力，可以为医学科研和临床实践带来更多的启发和
突破。
血清蛋白的电泳的实验报告
血清蛋白的电泳的实验报告血清蛋白的电泳实验报告引言：血清蛋白是人体内重要的生物分子之一，它在维持体内稳态、免疫防御和营养输送等方面发挥着重要作用。
了解血清蛋白的组成及其分布情况对于疾病的诊断和治疗具有重要意义。
本实验旨在通过电泳技术对血清蛋白进行分离和鉴定，为进一步研究血清蛋白的功能和相关疾病提供基础数据。
材料与方法：1. 实验仪器：电泳槽、电源、电泳胶、电泳板等。
2. 实验试剂：血清样品、电泳缓冲液、蛋白质标记物等。
3. 实验操作：将电泳胶浸泡于电泳缓冲液中，待其均匀吸收后放置于电泳槽中。
将血清样品与蛋白质标记物混合后，加入电泳槽中的样品孔。
调节电源参数，进行电泳分离。
分离结束后，将电泳板取出，进行染色和成像。
结果与分析：通过电泳实验，我们成功地将血清蛋白分离出不同的带状图谱。
根据电泳胶上的带状图谱，我们可以初步判断血清蛋白的分布情况。
一般来说，血清蛋白主要分为白蛋白、球蛋白和β-球蛋白三个主要部分。
在电泳胶上，白蛋白通常位于最上方，形成一条明亮的窄带。
白蛋白是血浆中含量最高的蛋白质，其主要功能是维持渗透压和输送营养物质。
球蛋白则位于白蛋白下方，呈现为一系列较宽的带状图谱。
球蛋白包含多种免疫球蛋白，对于机体的免疫防御具有重要作用。
β-球蛋白则位于球蛋白的下方，它是一组具有多样性的蛋白质，包括一些激素、运输蛋白和凝血因子等。
除了上述主要蛋白质成分外，电泳图谱中还可能出现一些其他蛋白带。
这些带状图谱可能代表了疾病或炎症状态下的特定蛋白质增加或减少。
通过对这些带状图谱的分析，可以提供疾病诊断和治疗的线索。
结论：通过电泳技术对血清蛋白进行分离和鉴定，我们可以初步了解血清蛋白的组成和分布情况。
血清蛋白的电泳图谱可以为疾病的诊断和治疗提供重要参考。
未来，我们可以进一步研究血清蛋白的功能和相关疾病机制，为临床应用和新药研发提供更多的信息。
值得注意的是，电泳实验是一种初步的分离方法，对于复杂的蛋白质组成和相互作用等问题，还需要结合其他技术手段进行深入研究。
实验报告蛋白质电泳分析
实验报告蛋白质电泳分析实验报告：蛋白质电泳分析一、实验目的蛋白质电泳是一种常用的生物化学技术，用于分离和分析蛋白质混合物。
本次实验的目的是通过聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）技术，对给定的蛋白质样品进行分离和鉴定，以了解其分子量大小、纯度和组成等特性。
二、实验原理蛋白质电泳基于蛋白质在电场中的迁移率差异来实现分离。
在聚丙烯酰胺凝胶中，蛋白质分子受到凝胶的分子筛作用和电场的驱动力。
较小的蛋白质分子能够更容易地在凝胶孔隙中移动，从而迁移速度较快；较大的蛋白质分子则受到更多的阻力，迁移速度较慢。
此外，蛋白质通常带有电荷，其电荷性质和数量也会影响在电场中的迁移。
通过在凝胶中加入十二烷基硫酸钠（SDS），可以使蛋白质分子带上大量负电荷，并消除其天然电荷和结构的影响，仅根据分子量大小进行分离。
三、实验材料与设备1、实验材料蛋白质样品：待分析的未知蛋白质混合物。
标准蛋白质分子量Marker：已知分子量的蛋白质混合物，用于校准电泳结果。
丙烯酰胺储备液：用于制备凝胶。
过硫酸铵（APS）：引发丙烯酰胺聚合。
N,N,N'，N'四甲基乙二胺（TEMED）：加速聚合反应。
SDS：使蛋白质变性并带上负电荷。
电泳缓冲液：提供稳定的电场环境。
染色液：如考马斯亮蓝，用于染色蛋白质。
脱色液：用于去除多余的染色剂，使蛋白质条带清晰可见。
2、实验设备垂直电泳槽：用于容纳凝胶和进行电泳。
电源：提供稳定的直流电源。
移液器：准确量取样品和试剂。
离心机：用于离心样品。
微波炉：用于加热溶解试剂。
凝胶成像系统：用于观察和记录电泳结果。
四、实验步骤1、凝胶的制备装配电泳槽：将两块玻璃板洗净、擦干，安装在电泳槽中，确保密封良好，无渗漏。
配制分离胶：根据所需浓度，计算并量取丙烯酰胺储备液、APS、TEMED 和电泳缓冲液，迅速混合均匀后，用移液器将其注入两块玻璃板之间，至一定高度，然后在胶面上覆盖一层水，以促使胶面平整并防止氧气进入影响聚合。
SDS-PAGE电泳实验步骤
垂直板聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质一、实验目得学习ＳDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法(ＳDS—ＰAGＥ)测定蛋白质得分子量得原理与基本操作技术、二、实验原理蛋白质就是两性电解质,在一定得ｐH条件下解离而带电荷。
当溶液得pH大于蛋白质得等电点(pＩ)时,蛋白质本身带负电,在电场中将向正极移动;当溶液得pH小于蛋白质得等电点时,蛋白质带正电,在电场中将向负极移动;蛋白质在特定电场中移动得速度取决于其本身所带得净电荷得多少、蛋白质颗粒得大小与分子形状、电场强度等。
聚丙烯酰胺凝胶就是由一定量得丙烯酰胺与双丙烯酰胺聚合而成得三维网状孔结构、本实验采用不连续凝胶系统,调整双丙烯酰胺用量得多少,可制成不同孔径得两层凝胶;这样,当含有不同分子量得蛋白质溶液通过这两层凝胶时,受阻滞得程度不同而表现出不同得迁移率。
由于上层胶得孔径较大,不同大小得蛋白质分子在通过大孔胶时,受到得阻滞基本相同,因此以相同得速率移动;当进入小孔胶时,分子量大得蛋白质移动速度减慢,因而在两层凝胶得界面处,样品被压缩成很窄得区带。
这就就是常说得浓缩效应与分子筛效应。
同时,在制备上层胶(浓缩胶)与下层胶(分离胶)时,采用两种缓冲体系;上层胶ｐＨ=6、7—6。
8,下层胶pH=8.9;Tris—HCＩ缓冲液中得Triｓ用于维持溶液得电中性及pＨ,就是缓冲配对离子;ＣI－就是前导离子。
在pH6.８时,缓冲液中得Gly—为尾随离子,而在pH＝8、９时,Gly得解离度增加;这样浓缩胶与分离胶之间ｐH得不连续性,控制了慢离子得解离度,进而达到控制其有效迁移率之目得。
不同蛋白质具有不同得等电点,在进入分离胶后,各种蛋白质由于所带得静电荷不同,而有不同得迁移率、由于在聚丙烯酰胺凝胶电泳中存在得浓缩效应,分子筛效应及电荷效应,使不同得蛋白质在同一电场中达到有效得分离。
如果在聚丙烯酰胺凝胶中加入一定浓度得十二烷基硫酸钠(SDS),由于SDＳ带有大量得负电荷,且这种阴离子表面活性剂能使蛋白质变性,特别就是在强还原剂如巯基乙醇存在下,蛋白质分子内得二硫键被还原,肽链完全伸展,使蛋白质分子与SDS充分结合,形成带负电性得蛋白质—SDS复合物;此时,蛋白质分子上所带得负电荷量远远超过蛋白质分子原有得电荷量,掩盖了不同蛋白质间所带电荷上得差异、蛋白质分子量愈小,在电场中移动得愈快;反之,愈慢。
sds-page蛋白凝胶电泳原理
在进行SDS-PAGE蛋白凝胶电泳原理的讨论之前，我们首先需要了解蛋白质和电泳技术的基本概念。
蛋白质是生物体内功能最丰富的大分子化合物，它们参与了生命的方方面面，包括结构、酶活性、信号传导等。
而电泳技术则是一种基于电场作用将带电粒子分离的方法，它在生命科学研究中有着广泛的应用。
SDS-PAGE蛋白凝胶电泳原理是一种常用于分离和鉴定蛋白质的技术，其原理基于蛋白质在电场中的迁移速度与其分子质量成反比的关系。
现在让我们深入探讨SDS-PAGE蛋白凝胶电泳的原理和相关细节。
1. SDS-PAGE蛋白凝胶电泳的基本步骤在进行SDS-PAGE蛋白凝胶电泳实验时，首先需要将待测样品中的蛋白质在含有SDS（十二烷基硫酸钠）的缓冲液中进行变性处理，使得蛋白质呈线性结构并且带有负电荷。
之后，将处理过的蛋白样品加载到聚丙烯酰胺凝胶中，并施加电场使得蛋白质开始迁移。
根据蛋白质的分子质量，它们将在凝胶中以不同的速率迁移，最终实现分离。
2. SDS的作用原理SDS是一种带有负电荷的表面活性剂，它的主要作用是使得蛋白质呈线性构象，并且使得蛋白质的带电量与其分子质量成正比。
这样一来，不同分子质量的蛋白质在电场中受到的阻力相对应也会不同，从而实现蛋白质的分离。
3. 凝胶电泳的原理凝胶电泳是利用凝胶作为分离介质的电泳方法。
凝胶可以是聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶或者琼脂糖琼脂糖凝胶。
在SDS-PAGE蛋白凝胶电泳中，聚丙烯酰胺凝胶是最常用的分离介质。
它的基本原理是利用凝胶的孔隙大小来实现对蛋白质的分离，分子质量较大的蛋白质会受到较大的阻力从而迁移较慢，分子质量较小的蛋白质则会迁移得更快。
4. 电泳条件的影响在进行SDS-PAGE蛋白凝胶电泳实验时，电泳条件的设定对分离结果有着重要影响。
电场强度的大小、电泳时间的长短、凝胶浓度等都会影响蛋白质的迁移速度和分离效果。
总结而言，SDS-PAGE蛋白凝胶电泳原理基于蛋白质在电场中的迁移速度与其分子质量成反比的关系，通过SDS的作用使得蛋白质呈现线性构象并且带有负电荷，再利用凝胶电泳对不同分子质量的蛋白质进行分离。
蛋白质的SDSPAGE电泳
无法分析疏水性蛋白质
02
SDS-PAGE电泳主要适用于分析带有强负电荷的蛋白质，对于疏
水性蛋白质，其分离效果可能不佳。
对样品要求高
03
为了获得准确的电泳结果，需要确保样品的纯度和浓度，这可
能需要耗费较多的时间和精力。
感谢您的观看
THANKS
01
02
03
丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺： 用于制备凝胶的交联剂。
过硫酸铵和TEMED （N,N,N',N'-四甲基乙二 胺）：促进凝胶聚合。
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05
考马斯亮蓝染料：用于染色 蛋白质条带。
03 电泳技术
聚丙烯酰胺凝胶的制备
制备凝胶前的准备
配制凝胶溶液
清洗玻璃板、准备试剂和工具，确保实验 环境干净整洁。
脱色
染色完成后，将凝胶从染色液中取出 ，进行脱色处理，以去除背景颜色， 使蛋白质条带更清晰可见。常用的脱 色液有乙醇和醋酸。
结果观察与解读
观察
通过观察凝胶上的蛋白质条带，可以判断蛋白质的大小、数量和浓度等信息。
解读
根据蛋白质条带的颜色深浅、迁移率和电泳行为等特征，可以对蛋白质的性质 进行初步判断。
根据所需的浓度和孔径大小，准确称量丙 烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺，加入适量的水 和缓冲液，混合均匀。
灌制凝胶
聚合凝胶
将凝胶溶液倒入玻璃板间的凹槽中，确保 没有气泡和缝隙，然后插入梳子以固定凝 胶。
将灌制好的凝胶放入恒温箱中，保持一定 的温度和时间，使凝胶聚合。
样品处理与加样
01
02
03
样品准备
根据实验需求，将蛋白质 样品进行适当的稀释和变 性处理。
实验步骤
样品制备
将待测蛋白质样品与SDS和β-巯基乙 醇混合，使蛋白质完全变性并带上等 量的负电荷。
实验 电泳分离蛋白质实验
实验电泳分离蛋白质实验1、实验目的（1）学习SDS-PAGE分离检测蛋白质的原理；（2）掌握SDS-PAGE不连续凝胶电泳分离检测蛋白质的操作方法。
2、实验原理聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺和交联试剂N，N′-甲叉双丙烯酰胺在有引发剂和增速剂的情况下聚合而成的一种三维立体网状结构的凝胶物质，是目前生化和分子生物学实验中常用的电泳支持介质。
聚合反应时常用的催化剂或者引发剂有过硫酸铵、过硫酸钾及核黄素等物质。
N，N，N′，N′-四甲基乙二胺（TEMED）、3-二甲胺丙腈等物质可作为聚合过程的增速剂。
以聚丙烯酰胺凝胶为支持介质的电泳是依据蛋白质的分子量和带电性的差异而使不同分子量的蛋白质得到分离。
通过不同的电泳方法，即可探求蛋白质分子的各种特性，如分子量、等电点、电荷分布、免疫行为、生化特性等。
SDS（十二烷基硫酸钠）是一种阴离子去污剂，在电泳实验中作为变性剂和助溶剂，它能断裂蛋白质分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白质的二级和三级结构。
在电泳样品和凝胶中加入SDS和还原剂后，蛋白质分子被解聚成多肽链。
强还原剂如β-巯基乙醇则能使半胱氨酸残基之间的二硫键断裂。
解聚后的氨基酸侧链与SDS充分结合成带负电荷的蛋白质-SDS复合物，由于SDS带有大量的负电荷，当其与蛋白质结合时，所带的负电荷大大超过了天然蛋白质原有的负电荷，因而掩盖了不同种类蛋白质分子间原有电荷的差异，使蛋白质分子均带有相同密度的负电荷。
蛋白质-SDS复合物在水溶液中的形状像一个长椭圆棒。
不同的蛋白质的SDS复合物的短轴长度基本上是相同的，约为1.8nm。
但长轴的长度则与亚基分子量的大小成正比。
因此这种复合物在SDS-聚丙烯酰胺凝胶系统中的电泳迁移率不再受蛋白质原有电荷和形状的影响，而主要取决于椭圆棒的长轴的长度，即蛋白质或亚基分子量的大小。
由于SDS电泳分离蛋白质分子时，电泳迁移率只取决与分子解聚后SDS-蛋白质复合物的大小，即蛋白质分子量的大小，因此凝胶浓度的选择尤为重要。
蛋白质电泳实验
尿素-SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳1试剂的配制①30%凝胶母液丙烯酰胺和N, N'-亚甲双丙烯酰胺。
以温热(利于溶解双丙烯酰胺)的去离子水配制含有29.2 %( w/v)丙烯酰胺和0.8 %( w/v)N, N '-亚甲双丙烯酰胺的贮存液，丙烯酰胺和双丙烯酰胺在贮存过程中缓慢转变为丙烯酸和双丙烯酸，这一脱氨基反应是光催化或碱催化的，故应核实溶液的pH值不超过7.0。
这一溶液置棕色瓶中贮存于室温，每隔几个月须重新配制。
小心：丙烯酰胺和双丙烯酰胺具有很强的神经毒性并容易吸附于皮肤。
② 4 倍SDS分离胶缓冲液(4 X , pH 8.8) (200 ml)称取SDS 0.8 g (4%) , Tris 36.342 g (1.5mol/L) ，溶解(必要时加热)，用盐酸调pH 为8.8，定容至200 mL。
③4倍SDS浓缩胶(堆积胶或积层胶)缓冲液。
(4 X, pH 6.8) (100 ml )称取SDS 0.4 g (4%) , Tris 6.051 g (0.5mol/L) ，溶解(必要时加热)，用盐酸调pH为6.8，定容至100 mL o④TEMED(N,N,N ,N'-四甲基乙二胺)。
TEMED通过催化过硫酸铵形成自由基而加速丙烯酰胺与双丙烯酰胺的聚合。
⑤10%过硫酸铵。
0.5 g过硫酸铵溶于5 mL去离子水中，可于4 C下存放数月⑥Tris-甘氨酸电极缓冲液(1 L )称取3g Tris (25 mmol/L ) ,14.4 g 甘氨酸(192 mmol/L),1 g SDS ( 0.1 %),溶解后定容至1L, pH应该在8.3左右。
也可以制成10X的储存液在室温下长期保存。
⑦样品处理液(5 X样品缓冲液)(10 mL)称取Tris 0.07266 g Tris (60 mmol/L), SDS 0.02 g (2%, W/V), 溶于 4 mL 水中,用HCl小心调节pH为6.8,再加5 mL50%的甘油(终浓度25%, V/V) ,0.5 mL2-巯基乙醇(14.4mmol/L)，溴酚蓝0.01 g (终浓度0.1%),加去离子水至10 mL。
血清蛋白电泳实验报告
血清蛋白电泳实验报告血清蛋白电泳实验报告引言：血清蛋白电泳是一种常见的实验技术，用于分离和鉴定血清中的不同蛋白质成分。
通过电泳的原理，我们可以获得关于血清蛋白的重要信息，如蛋白质的分布情况、浓度以及异常蛋白的存在等。
本文将介绍血清蛋白电泳实验的步骤、结果和意义。
实验步骤：1. 样本准备：收集被测者的血清样本，并将其离心以去除细胞和血小板等固体成分。
2. 样本处理：将血清样本进行蛋白质沉淀，以去除一些干扰物质。
常用的方法包括酸性沉淀和盐析沉淀等。
3. 准备电泳胶：制备聚丙烯酰胺凝胶，通常使用10%的聚丙烯酰胺凝胶。
4. 样本加载：将处理后的血清样本加载到电泳胶槽中，通常使用细管或微量移液器进行操作。
5. 电泳条件设置：根据需要选择合适的电泳条件，如电压、电流和时间等。
通常，较低的电压和电流可获得更好的分离效果。
6. 电泳运行：将电泳胶槽连接到电源，进行电泳运行。
根据蛋白质的分子量和电荷，不同的蛋白质会在凝胶中移动的速度不同。
7. 凝胶染色：电泳结束后，将凝胶染色以显示蛋白带的分布情况。
通常使用共染色剂如银染法或可见染色剂如考马斯亮蓝R-250等。
8. 结果分析：通过观察凝胶上的蛋白带的位置和强度，可以得出有关蛋白质成分的信息。
实验结果：在我们的实验中，观察到了人类血清蛋白的常见分离带，包括白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白。
白蛋白是血清中含量最高的蛋白质，迁移速度最快，位于凝胶的最顶端。
α1-球蛋白和α2-球蛋白位于白蛋白下方，β-球蛋白和γ-球蛋白则位于凝胶的最底端。
根据蛋白带的强度和位置，我们可以初步判断被测者的血清蛋白组成情况。
实验意义：血清蛋白电泳在临床诊断中具有重要的意义。
通过观察蛋白带的分布情况，可以帮助医生判断患者的肝功能、免疫功能以及某些疾病的存在。
例如，白蛋白的减少可能与肝功能异常有关，γ-球蛋白的增加可能与免疫系统的异常活动有关。
此外，血清蛋白电泳还可用于检测多发性骨髓瘤等恶性肿瘤的存在。
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质实验报告
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质实验报告实验报告：SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质1. 实验目的：本实验旨在使用SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对蛋白质进行分离和测定，并研究样品中蛋白质的分子量。
2. 实验原理： SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分离和测定方法。
在此方法中，蛋白质样品首先与SDS（十二烷基硫酸钠）反应，使蛋白质在电泳过程中带有负电荷。
然后，蛋白质样品被加载到聚丙烯酰胺凝胶中，经过电泳分离。
由于SDS的作用，蛋白质在凝胶中的迁移速度与其分子量成反比。
最后，通过染色或蛋白质标记物检测，可以确定蛋白质的相对分子量。
3. 实验步骤： a. 准备SDS聚丙烯酰胺凝胶：按照制备凝胶的方法制备所需的聚丙烯酰胺凝胶，包括配制凝胶溶液、注射样品孔和负载样品等步骤。
b. 样品制备：将待测蛋白质样品加入SDS缓冲液，并加热至高温，使蛋白质与SDS反应，使其带负电荷。
c. 电泳操作：将样品加载到凝胶中，连接电源进行电泳，设定合适的电压和时间进行分离。
d. 染色和可视化：电泳完成后，将凝胶染色以可视化蛋白质条带，常用的染色方法包括银染、共染等。
e. 分析和测定：根据标准蛋白质的移动距离和相对分子量，通过比较和分析样品中蛋白质的相对分子量。
4. 实验结果：在实验中，通过SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳分离和染色，观察到样品中的蛋白质条带。
根据标准蛋白质的移动距离和相对分子量，可以推断样品中蛋白质的相对分子量。
实验结果可以用图表形式展示，包括蛋白质条带的位置和相对分子量的估计。
1/ 25. 结果分析与讨论：分析实验结果，比较样品中蛋白质的相对分子量与已知标准蛋白质的相对分子量之间的差异。
根据条带的位置和相对分子量的估计，可以推断样品中的蛋白质组成和含量。
讨论实验中可能出现的误差和不确定性，并提出改进的建议。
6. 结论：根据实验结果，可以得出关于样品中蛋白质的相对分子量和组成的结论。
总结实验的目的、方法和结果，并指出实验的局限性和未来的研究方向。
实验八 蛋白质双向电泳
蛋白质双向电泳【实验目的】1、学习和掌握蛋白质双向电泳的基本原理和方法。
2、了解双向电泳技术在蛋白质组学研究中的应用。
【实验原理】蛋白质的双向电泳的第一向为等电聚焦（Isoelectrofocusing, IEF），根据蛋白质的等电点（pI,isoelectric point）不同进行分离；第二向为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE），按蛋白质亚基分子量大小(Mr, relative molecule)进行分离。
经过电荷和分子量两次分离后，可以得到蛋白质分子的等电点和分子量信息。
等电聚焦(IEF, isoelectric focusing)是一种特殊的聚丙烯酰胺凝胶电泳，其特点是在凝胶中加入一种两性电解质载体，从而使凝胶在电场中形成连续的pH梯度。
蛋白质是典型的两性电解质分子，它在大于其等电点的pH环境中以阴离子形式向电场的正极移动，在小于其等电点的pH环境中以阳离子形式向负极移动。
这种泳动只有在等于等电点的pH环境中才停止。
如果在一种pH梯度的环境中将含有各种不同等电点的蛋白质混合样品进行电泳，那么在电场作用下，不管这一群混杂的蛋白质分子原始分布如何，各蛋白质分子将按照它们各自的等电点大小在pH梯度相对应的位置进行聚集经过一定时间后，不同的蛋白质组分便分割在不同的区域之中。
这个过程称作等电聚焦，蛋白质聚集的部位蛋白质所带电荷为零，测定此部位的pH值，即可知该蛋白质的等电点。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE），主要用于测定蛋白质亚基分子量，SDS是一种阴离子去污剂，作为变性剂和助溶剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白质分子的二级和三级结构。
强还原剂（DTT，二硫苏糖醇）则能使半光氨酸残基之间的二硫键段裂。
在样品和凝胶中加入SDS和还原剂后，分子被解聚成它们的多肽链。
解聚后的氨基酸侧链与SDS充分结合形成带负电荷的蛋白质-SDS胶束，所带的负电荷大大超过了蛋白质分子原有的电荷量，这就消除了不同分子之间原有电荷的差异。
蛋白质电泳实验流程
蛋白质电泳实验流程英文回答：Protein Electrophoresis Experimental Procedure. Materials:Protein sample.Electrophoresis buffer.Polyacrylamide gel.Electrophoresis apparatus.Power supply.Staining solution.Destaining solution.Procedure:1. Prepare the polyacrylamide gel.Dissolve the acrylamide and bis-acrylamide in the electrophoresis buffer.Add the free radical initiator and allow the gel to polymerize.2. Load the protein sample onto the gel.Dilute the protein sample in the electrophoresis buffer.Load the sample into the wells of the gel.3. Run the electrophoresis.Connect the electrophoresis apparatus to the power supply.Run the electrophoresis at a constant voltage for a specified amount of time.4. Stain the gel.Remove the gel from the electrophoresis apparatus and place it in a staining solution.Allow the gel to stain for a specified amount of time.5. Destain the gel.Remove the gel from the staining solution and place it in a destaining solution.Allow the gel to destain for a specified amount of time.6. Image the gel.Use a gel imager to visualize the protein bands on the gel.中文回答：蛋白质电泳实验流程。
基础生化实验-蛋白质电泳
蛋白质电泳结报：实验结果：＊Wash=管住层析中洗完之杂蛋白质、Elution=纯化之蛋白质。
Buffer CompositionCompositions(unit:Binding Buffer: Wash Buffer: Elution Buffer mM)Tris-HCl 50 50 50NaCl 300 300 300 Imidazole 10 20 ×EDTA ××20PH 7.5 7.5 7.5问题一：为何电泳胶片要使用上胶和下胶，而不能只使用下胶？为了使样品位在同一个起跑点。
一般来说，上胶为集焦用，acrylamide的浓度会使用比较低一点，约4~5% , 这时候用较低的电压来跑，可以让集焦的效果比较好，如果用高电压的话，可能在还没集焦时就跑到下胶了, 跑到下胶后，主要功能为分离用，因此胶的浓度会提高到12~18%，用较高的电压可以跑得比较快，不然要跑的时间很久，但是也不可以过高，不然会有过热的危险。
问题二：介绍试剂Acrylamide。
丙烯酰胺是一种白色晶体化学物质，是生产聚丙烯酰胺的原料。
聚丙烯酰胺主要用于水的净化处理、纸浆的加工及管道的内图层等。
淀粉类食品在高温（>120℃）烹调下容易产生丙烯酰胺。
研究表明，人体可通过消化道、呼吸道、皮肤黏膜等多种途径接触丙烯酰胺，饮水是其中的一条重要接触途径。
2002年4月瑞典国家食品管理局和斯德哥尔摩大学研究人员率先报导，在一些油炸和烧烤的淀粉类食品，如炸薯条、炸土豆片等中检出丙烯酰胺，而且含量超过饮水中允许最大限量的500多倍。
之后挪威、英国、瑞士和美国等国家也相继报导了类似结果。
此外，人体还可能通过吸烟等途径接触丙烯酰胺。
丙烯酰胺进入体内又可通过多种途径被人体吸收，其中经消化道吸收最快。
进入人体内的丙烯酰胺约90％被代谢，仅少量以原形经尿液排出。
丙烯酰胺进入体内后，会在体内与DNA上的鸟粪嘌呤结合形成加合物，导致遗传物质损伤和基因突变。
电泳分离蛋白质的原理
电泳分离蛋白质的原理
电泳分离蛋白质是一种常用的生物化学实验技术，它利用蛋白质在电场中的迁
移速度差异来实现蛋白质的分离和纯化。
电泳分离蛋白质的原理主要包括几个方面，电泳基本原理、蛋白质分子的电荷和大小、电泳条件的选择等。
首先，电泳是利用物质在电场中的迁移速度差异来实现分离的技术。
在电场中，带电粒子会受到电场力的作用而迁移，其迁移速度与电场强度、粒子电荷、粒子大小等因素有关。
蛋白质分子在电场中的迁移速度与其电荷和大小有关，因此可以通过电泳技术将蛋白质分子分离开来。
其次，蛋白质分子的电荷和大小对电泳分离也有重要影响。
蛋白质分子带有正
电荷、负电荷或中性，其电荷性质会影响其在电场中的迁移方向和速度。
此外，蛋白质分子的大小也会影响其在凝胶中的迁移速度，较大的蛋白质分子迁移速度较慢，而较小的蛋白质分子迁移速度较快，这也为电泳分离提供了基础。
最后，电泳条件的选择对蛋白质的分离也至关重要。
在进行电泳实验时，需要
选择适当的凝胶类型、电场强度、电泳时间等条件，以实现对不同大小和电荷的蛋白质分子的有效分离。
此外，还需注意样品的预处理、电泳槽的装载方式等实验细节，以确保实验的准确性和可重复性。
总的来说，电泳分离蛋白质的原理是基于蛋白质分子在电场中的迁移速度差异
来实现的。
通过对蛋白质分子的电荷和大小特性的了解，以及对电泳条件的选择和控制，可以实现对蛋白质的有效分离和纯化。
电泳分离蛋白质技术在生物化学研究和生物医药领域具有重要意义，为科学研究和生产实践提供了有力的工具和支持。
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尿素－SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳
1．试剂的配制
①30%凝胶母液
丙烯酰胺和N, N’-亚甲双丙烯酰胺。
以温热（利于溶解双丙烯酰胺）的去离子水配制含有29.2 %（w/v）丙烯酰胺和0.8 %（w/v）N, N’-亚甲双丙烯酰胺的贮存液，丙烯酰胺和双丙烯酰胺在贮存过程中缓慢转变为丙烯酸和双丙烯酸，这一脱氨基反应是光催化或碱催化的，故应核实溶液的pH值不超过7.0。
这一溶液置棕色瓶中贮存于室温，每隔几个月须重新配制。
小心：丙烯酰胺和双丙烯酰胺具有很强的神经毒性并容易吸附于皮肤。
②4倍SDS分离胶缓冲液(4×, pH 8.8) (200 ml)
称取SDS 0.8 g (4%)，Tris 36.342 g (1.5mol/L)，溶解（必要时加热），用盐酸调pH为8.8，定容至200 mL。
③4倍SDS浓缩胶（堆积胶或积层胶）缓冲液。
(4×，pH 6.8)（100 ml）
称取SDS 0.4 g (4%)，Tris 6.051 g (0.5mol/L)，溶解（必要时加热），用盐酸调pH为6.8，定容至100 mL。
④TEMED(N,N,N’,N’-四甲基乙二胺)。
TEMED通过催化过硫酸铵形成自由基而加速丙烯酰胺与双丙烯酰胺的聚合。
⑤10%过硫酸铵。
0.5 g过硫酸铵溶于5 mL去离子水中，可于4 ℃下存放数月
⑥Tris-甘氨酸电极缓冲液（1 L）
称取3g Tris （25 mmol/L）,14.4 g甘氨酸(192 mmol/L),1 g SDS（0.1 %），溶解后定容至1L，pH应该在8.3左右。
也可以制成10×的储存液在室温下长期保存。
⑦样品处理液（5×样品缓冲液）（10 mL）
称取Tris 0.07266 g Tris (60 mmol/L), SDS 0.02 g (2%, W/V), 溶于4 mL水中, 用HCl小心调节pH为6.8,再加5 mL 50%的甘油(终浓度25%, V/V)，0.5 mL 2-巯基乙醇(14.4 mmol/L)，溴酚蓝0.01 g (终浓度0.1%), 加去离子水至10 mL。
可以在4℃下存放数周，或在－20℃下保存数月。
⑧考马斯亮蓝R250染色液（1000 mL）
0.1% 考马斯亮蓝R250
考马斯亮蓝R-250 1.0 g （0.1%, W/V）
无水乙醇450 mL (45%, V/V)
冰醋酸100 mL (10%, V/V)
加水定容至1000 mL
⑨脱色液（1000 mL）
无水乙醇100mL (10%, V/V)
冰醋酸100mL (10%, V/V)
加水定容至1000 mL
2．尿素－SDS聚丙烯酰胺凝胶的灌制
⑴根据厂家说明书安装玻璃板。
(琼脂封口)
⑵确定所需凝胶溶液体积，按下表给出的数值在一小烧杯中按所需丙烯酰胺浓度配制一定
体积的分离胶溶液。
(一旦加入TEMED，马上开始聚合，故应立即快速旋动混合物并进入下步操作。
)
配制Tris-甘氨酸SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳15 %分离胶溶液（20mL/电泳板, pH8.8)
水 2.4mL
尿素7.2g
分离胶缓冲液5mL
30%凝胶母液 4. mL
混匀后, 加入10% AP 100 µL, TEMED 10 µL, 迅速混合。
⑶迅速在两玻璃板的间隙中灌注丙烯酰胺溶液,留出灌注浓缩胶所需空间(梳子的齿长再加
0.5cm)。
再在胶液面上小心注入一层水（约2~3 mm高），以阻止氧气进入凝胶溶液
⑷分离胶聚合完全后（约30~60分钟），倾出覆盖水层，再用滤纸吸净残留水。
⑸制备浓缩胶：按下表给出的数据，在另一小烧杯中制备一定体积及一定浓度的丙烯酰胺
溶液。
（一旦加入TEMED，马上开始聚合，故应立即快速旋动混合物并进入下步操作。
）配制Tris-甘氨酸SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳5% 浓缩胶溶液（10 mL/电泳板，pH6.8）水 5.75 mL
浓缩胶缓冲液 2.5 mL
30%凝胶母液 1.75 mL
混匀后, 加入10% AP 66 µL, TEMED 10 µL, 迅速混合。
⑹聚合的分离胶上直接灌注浓缩胶,立即在浓缩胶溶液中插入干净的梳子。
小心避免混入气泡，再加入浓缩胶溶液以充满梳子之间的空隙，将凝胶垂直放置于室温下。
⑺在等待浓缩胶聚合时，可对样品进行处理，在样品中按4:1体积比加入样品处理液，在100℃加热3~4分钟以使蛋白质变性。
⑻浓缩胶聚合完全后（30~60分钟），小心移出梳子。
把凝胶固定于电泳装置上，上下槽各加入Tris-甘氨酸电极缓冲液。
必须设法排出凝胶底部两玻璃板之间的气泡。
⑼按预定顺序加样，加样量通常为10～25μL（1.5 mm厚的胶）。
⑽将电泳装置与电源相接，凝胶上所加恒电流为10 mA。
当染料前沿进入分离胶后，把电流提高到15 mA，继续电泳直至溴酚蓝到达分离胶底部上方约0.5 cm，然后关闭电源。
⑾从电泳装置上卸下玻璃板，轻轻撬开玻璃板。
紧靠最左边一孔（第一槽）凝胶下部切去
一角以标注凝胶的方位。
3．用考马斯亮蓝对SDS聚丙烯酰胺凝胶进行染色
经SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳分离的蛋白质样品可用考马斯亮蓝R250染色
染色1～2小时或过夜。
脱色液：脱色需3～10小时，其间更换多次脱色液至背景清楚。
此方法检测灵敏度为0.2～1.0g。
脱色后，可将凝胶浸于水中，长期封装在塑料袋内而不降低染色强度。
为永久性记录，可对凝胶进行拍照，或将凝胶干燥成胶片。
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供参考，感谢您的配合和支持）。