蛋白质电泳分析
蛋白质电泳条带分析
百泰派克生物科技
蛋白质电泳条带分析
蛋白质电泳条带分析就是对电泳结束后的蛋白质条带进行后续鉴定分析，可以鉴定的内容主要包括蛋白质分子质量、种类、含量、一级结构、翻译后修饰情况如修饰类型、修饰位点以及修饰水平等。
复杂混合蛋白质样品经电泳后被分离成不同分布的蛋白质条带，不同的蛋白质由此得以分离开来，根据电泳结束后蛋白条带在凝胶中所处的位置和条带的宽度可以对蛋白质的分子质量和含量进行初步鉴定，如果要获得精确的分子质量和含量数据以及该蛋白的更多信息则需要进行后续鉴定。
百泰派克生物科技采用Thermo Fisher的Q ExactiveHF质谱平台结合Nano-LC色谱，提供快速高效的蛋白质电泳条带分析服务技术包裹，可对1D-SDS PAGE分离的蛋白胶条以及2DE PAGE中的蛋白胶点进行后续定性定量鉴定等，欢迎免费咨询。
SDS-PAGE-蛋白电泳分析
SDS－PAGE 蛋白电泳分析一、目的掌握SDS-PAGE 电泳原理与方法二、电泳原理聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺(简称Acr) 和交联剂N，N’—亚甲基双丙烯酰胺（简称Bis）在催化剂作用下，聚合交联而成的具有网状立体结构的凝胶，并以此为支持物进行电泳。
聚丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。
SDS 是一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合成复合物，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。
因此，各种蛋白质-SDS 复合物在电泳时的迁移率，不再受原有电荷和分子形状的影响，而只是棒长的函数。
这种电泳方法称为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（简称SDS—PAGE）。
由于SDS-PAGE 可设法将电泳时蛋白质电荷差异这一因素除去或减小到可以略而不计的程度，因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度，如果被鉴定的蛋白质样品很纯，只含有一种具三级结构的蛋白质或含有相同分子量亚基的具四级结构的蛋白质，那么SDS—PAGE 后，就只出现一条蛋白质区带。
三、试剂配制1．30% 丙烯酰胺：将29g 丙烯酰胺和1g N，N’-亚甲双丙烯酰胺溶于总体积为60ml 的水中。
加热至37℃溶解之，补加水至终体积为100ml。
用过滤器（0.45μm 孔径）过滤除菌，查证该溶液的pH值应不大于7.0，置棕色瓶中保存于室温(丙烯酰胺具有很强的神经毒性并可以通过皮肤吸收，其作用具累积性。
称量丙烯酰胺和亚甲双丙烯酰胺时应戴手套和面具。
可认为聚丙烯酰胺无毒，但也应谨慎操作，因为它还可能会含有少量未聚合材料)。
2．1M Tris-Cl: 称取12.191g Tris 碱溶于80ml 蒸馏水中，用浓HCl 调到所需pH 值，定容至100ml。
蛋白电泳检查结果解读
蛋白电泳检查结果解读蛋白电泳是一种常用的实验技术，用于检测和分析蛋白质在电泳过程中的迁移行为。
通过观察蛋白质在凝胶中的移动情况和形成的特定条带，可以获得关于蛋白质在样品中的信息，如分子量、电荷、形态、浓度和纯度等。
蛋白电泳检查结果解读需结合临床的实际情况和常见的参考内容进行综合分析。
1. 分子量标记：蛋白电泳中经常使用分子量标记品来估计待测样品中蛋白质的分子量。
通过将已知分子量的蛋白质与待测样品一起电泳，可以通过比较两者的迁移距离来推测待测样品中蛋白质的分子量范围。
2. 条带的数目和间距：观察蛋白电泳凝胶中的条带数目和间距可以提供有关待测样品中蛋白质的信息。
正常情况下，蛋白质电泳图像通常有多个条带，每个条带代表一个蛋白质。
若条带数目超过或低于正常水平，可能意味着样品中存在蛋白质的缺失或增加。
3. 异常蛋白带：蛋白电泳中出现不寻常的蛋白带可能是某些疾病的指示。
例如：- 单克隆免疫球蛋白（M蛋白）条带，提示存在浆细胞疾病，如多发性骨髓瘤。
- 用Alcian蓝染色显示的硅胶针形或厚的板凳糖蛋白带，可能暗示存在淀粉样蛋白沉积病。
- 迁移缓慢且异常分散的蛋白带，可能与蛋白质的糖基化修饰有关。
4. 异常电泳模式：某些蛋白质分布特定的异常电泳模式可能与某些疾病相关。
例如：- “γ-球蛋白增多”表现为正常蛋白带和γ-球蛋白条带异常增密。
- “γ区域消失”是指γ-球蛋白条带减少或消失。
- “畸形免疫球蛋白”表现为异常扩散的蛋白带，可能与多发性骨髓瘤等疾病有关。
5. 比例和浓度：蛋白电泳结果还可以提供有关不同蛋白质在样品中的相对比例和浓度信息。
通过定量分析蛋白带的强度，可以估计样品中不同蛋白质的含量。
除了以上的直观观察和分析，蛋白电泳结果还应结合以下常见的参考内容进行解读：- 临床病史和症状：根据患者的临床病史、病因和症状，能更准确地评估蛋白电泳结果的临床意义。
- 前期检查结果：结合前期的实验室检查结果，可以帮助判断蛋白电泳中出现的异常蛋白条带是否与其他指标异常相对应。
蛋白电泳结果解读
蛋白电泳结果解读蛋白电泳结果解读是一种常见的实验技术，用于分离和分析蛋白质样品中的成分。
该技术通过向样品中施加电场，使蛋白质根据其电荷和分子大小在凝胶中迁移，从而实现分离。
蛋白电泳结果是通过检测凝胶中蛋白质带的形状、密度和位置来解读的。
蛋白电泳结果可以展示样品中蛋白质的分布情况。
通过观察蛋白质带的强度和宽度，我们可以推断样品中不同蛋白质的丰度及其分子量。
一般来说，较宽的蛋白质带代表较高的分子量，而较窄的蛋白质带则可能代表较低的分子量。
此外，强度较高的蛋白质带可能表示样品中相对丰富的蛋白质。
蛋白电泳结果还可以用于检测样品中的异常蛋白。
异常蛋白通常表现为额外的带状区域或异常的迁移模式。
这些异常蛋白可能是由于蛋白质突变、蛋白质修饰或其他蛋白质异常引起的。
通过观察这些异常带的特征，可以初步判断蛋白质样品是否存在异常情况。
蛋白电泳结果还可以用于比较不同样品之间的蛋白质组成差异。
通过将多个样品的蛋白质电泳图进行对比，可以了解样品间的蛋白质变化。
这有助于研究人员理解不同条件下蛋白质表达的差异，如疾病状态和药物治疗等。
通过分析差异带的出现与消失，可以初步推测这些蛋白质与特定条件之间的关联。
蛋白电泳结果的解读可以帮助研究人员了解蛋白质样品中蛋白质的分布、丰度、异常情况以及差异。
这些信息对于深入理解蛋白质的功能和特性具有重要意义，并为进一步的研究提供基础。
因此，在进行蛋白电泳实验后，准确解读结果并结合实验设计与目的进行分析是至关重要的。
血清蛋白的电泳的实验报告
血清蛋白的电泳的实验报告
血清蛋白的电泳实验报告
血清蛋白是人体血液中最主要的蛋白质成分之一，它们在维持血液渗透压、运
输营养物质和调节免疫功能等方面发挥着重要作用。
电泳是一种常用的实验技术，可以通过电场作用下将蛋白质分离成不同的带状，从而对血清蛋白进行分
析和鉴定。
在本次实验中，我们使用了聚丙烯酰胺凝胶电泳技术对血清蛋白进行了分离。
首先，我们将血清样品加入到电泳凝胶槽中，然后施加电场使蛋白质在凝胶中
移动。
由于不同蛋白质的大小、电荷和形状不同，它们在电场作用下会以不同
的速度移动，最终形成不同的带状。
通过观察电泳结果，我们可以看到血清蛋白在凝胶上形成了多个明显的带状。
根据已知的标准蛋白质的电泳迁移率，我们可以对这些带状进行鉴定和定量分析。
通过比较实验样品的电泳图谱和标准样品的电泳图谱，我们可以确定血清
中不同蛋白质的含量和种类。
在实验中，我们发现血清蛋白主要可以分为白蛋白、球蛋白、转铁蛋白等多个
带状，它们在电泳图谱上呈现出清晰的分离和特征性的迁移率。
这些结果为我
们进一步了解血清蛋白的组成和功能提供了重要的参考。
总的来说，血清蛋白的电泳实验为我们提供了一种快速、准确地分析血清蛋白
的方法，对于临床诊断和疾病治疗具有重要意义。
通过对血清蛋白的电泳分析，我们可以更好地了解人体内蛋白质的组成和功能，为疾病的诊断和治疗提供科
学依据。
希望通过我们的努力，可以为医学科研和临床实践带来更多的启发和
突破。
实验报告蛋白质电泳分析
实验报告蛋白质电泳分析实验报告：蛋白质电泳分析一、实验目的本次实验旨在通过蛋白质电泳技术，对不同样品中的蛋白质进行分离和分析，以了解蛋白质的分子量、纯度和组成等特性，为后续的生物化学研究和应用提供基础数据。
二、实验原理蛋白质电泳是根据蛋白质在电场中的迁移率差异来实现分离的一种技术。
在电场作用下，带电荷的蛋白质分子会向与其电荷相反的电极方向移动。
迁移率取决于蛋白质的分子量、电荷密度和形状等因素。
一般常用的电泳方法有 SDSPAGE（十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳）和 NativePAGE（非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳）。
SDSPAGE 中，SDS（十二烷基硫酸钠）会与蛋白质结合，使其带上大量负电荷，并使蛋白质的天然构象变性为线性结构。
由于 SDS 结合量与蛋白质分子量成正比，因此在电场中，蛋白质的迁移率主要取决于其分子量大小，从而实现分子量的分离和测定。
三、实验材料与设备1、实验材料不同来源的蛋白质样品（如血清、组织提取液等）标准蛋白质分子量Marker丙烯酰胺、甲叉双丙烯酰胺SDS（十二烷基硫酸钠）Tris（三羟甲基氨基甲烷）过硫酸铵TEMED（N,N,N'，N'四甲基乙二胺）甘氨酸考马斯亮蓝 R-250 染色液脱色液2、实验设备垂直电泳槽及配套的电泳玻璃板电源移液器离心机恒温水浴锅四、实验步骤1、制胶安装电泳玻璃板，确保密封良好。
配制分离胶和浓缩胶溶液。
先注入分离胶溶液，待其聚合后，再注入浓缩胶溶液，并插入梳子。
2、样品处理将蛋白质样品与上样缓冲液混合，在沸水浴中加热变性 5 分钟。
3、上样拔出梳子，用移液器将处理好的样品和标准分子量 Marker 加入上样孔中。
4、电泳连接电源，设置电压和时间，先进行浓缩胶电泳，再进行分离胶电泳。
5、染色与脱色电泳结束后，将凝胶取出，放入考马斯亮蓝染色液中染色1-2 小时。
然后用脱色液脱色至背景清晰，显示出蛋白质条带。
五、实验结果与分析1、结果观察经过染色和脱色处理后，在凝胶上可以观察到不同颜色和位置的蛋白质条带。
蛋白质sdspage电泳实验报告
蛋白质sdspage电泳实验报告蛋白质SDS-PAGE电泳实验报告引言：蛋白质是生命体中最基本的分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着重要的作用。
为了研究蛋白质的性质和功能，科学家们开发了许多技术和方法。
其中，SDS-PAGE电泳是一种常用的蛋白质分析方法，它通过电泳的方式将蛋白质按照其分子量大小进行分离和定量。
实验目的：本实验旨在通过SDS-PAGE电泳技术对不同来源的蛋白质进行分析，了解其分子量和纯度，并探讨其应用于蛋白质研究中的意义。
实验步骤：1. 样品制备：收集不同来源的蛋白质样品，如乳清蛋白、鸡蛋清蛋白等。
将样品加入SDS-PAGE样品缓冲液中，加热至100摄氏度，使蛋白质完全变性。
2. 准备电泳胶：根据实验需要，配制相应浓度的聚丙烯酰胺凝胶，加入TEMED和过硫酸铵使其聚合。
3. 装载样品：将变性后的蛋白质样品注入电泳胶槽中，注意不要产生气泡。
4. 电泳：将电泳胶槽连接至电源，设置合适的电压和时间，进行电泳分离。
5. 凝胶染色：将电泳胶取出，用凝胶染色剂染色，使蛋白质带可见。
6. 图像分析：使用分子量标准品作为参照，通过图像分析软件测量蛋白质带的迁移距离，计算其分子量。
实验结果：通过SDS-PAGE电泳实验，我们成功地将不同来源的蛋白质样品分离出来，并得到了清晰的蛋白质带。
根据分子量标准品的迁移距离，我们计算出了各个蛋白质样品的分子量。
讨论：1. 分子量测定：通过SDS-PAGE电泳实验，我们可以准确地测定蛋白质的分子量。
这对于研究蛋白质的结构和功能非常重要，因为不同分子量的蛋白质可能具有不同的生物活性和相互作用方式。
2. 纯度分析：通过观察电泳胶上的蛋白质带的清晰度和数量，我们可以初步评估样品的纯度。
纯度高的样品通常只有一个清晰的蛋白质带，而纯度低的样品则可能有多个模糊的带。
因此，SDS-PAGE电泳可以帮助我们选择纯度较高的蛋白质样品进行后续实验。
3. 应用前景：SDS-PAGE电泳技术在生物医学研究中有着广泛的应用前景。
蛋白质的SDSPAGE电泳
无法分析疏水性蛋白质
02
SDS-PAGE电泳主要适用于分析带有强负电荷的蛋白质，对于疏
水性蛋白质，其分离效果可能不佳。
对样品要求高
03
为了获得准确的电泳结果，需要确保样品的纯度和浓度，这可
能需要耗费较多的时间和精力。
感谢您的观看
THANKS
01
02
03
丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺： 用于制备凝胶的交联剂。
过硫酸铵和TEMED （N,N,N',N'-四甲基乙二 胺）：促进凝胶聚合。
04
05
考马斯亮蓝染料：用于染色 蛋白质条带。
03 电泳技术
聚丙烯酰胺凝胶的制备
制备凝胶前的准备
配制凝胶溶液
清洗玻璃板、准备试剂和工具，确保实验 环境干净整洁。
脱色
染色完成后，将凝胶从染色液中取出 ，进行脱色处理，以去除背景颜色， 使蛋白质条带更清晰可见。常用的脱 色液有乙醇和醋酸。
结果观察与解读
观察
通过观察凝胶上的蛋白质条带，可以判断蛋白质的大小、数量和浓度等信息。
解读
根据蛋白质条带的颜色深浅、迁移率和电泳行为等特征，可以对蛋白质的性质 进行初步判断。
根据所需的浓度和孔径大小，准确称量丙 烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺，加入适量的水 和缓冲液，混合均匀。
灌制凝胶
聚合凝胶
将凝胶溶液倒入玻璃板间的凹槽中，确保 没有气泡和缝隙，然后插入梳子以固定凝 胶。
将灌制好的凝胶放入恒温箱中，保持一定 的温度和时间，使凝胶聚合。
样品处理与加样
01
02
03
样品准备
根据实验需求，将蛋白质 样品进行适当的稀释和变 性处理。
实验步骤
样品制备
将待测蛋白质样品与SDS和β-巯基乙 醇混合，使蛋白质完全变性并带上等 量的负电荷。
蛋白质电泳分析PPT课件
蛋白质组学研究
蛋白质电泳分析在蛋白质组学研 究中具有重要作用，可用于分离 和鉴定蛋白质，揭示蛋白质的表
达模式和功能。
生物标志物发现
通过蛋白质电泳分析，可以发现 与疾病相关的生物标志物，有助
于疾病的早期诊用于药物靶点 的筛选和验证，以及药物作用机
制的研究，有助于新药研发。
绝对定量
通过灰度扫描电泳图谱中蛋白质条带， 可以计算出各蛋白质条带的相对含量。
通过标准品或已知浓度的蛋白质样品， 可以建立标准曲线，从而对未知浓度 的蛋白质样品进行绝对定量分析。
相对定量
通过比较不同样品中蛋白质条带的灰 度值或亮度，可以计算出各蛋白质的 相对表达量。
04
蛋白质电泳分析的优缺点
优点
03
蛋白质电泳分析结果解读
电泳图谱的解读
01
02
03
蛋白质分子量标准
电泳图谱中通常会有一条 蛋白质分子量标准，用于 参考和标定蛋白质的分子 量。
蛋白质条带位置
通过观察电泳图谱中蛋白 质条带的位置，可以判断 蛋白质的迁移率和分子量 大小。
蛋白质表达量
通过比较不同样品中蛋白 质条带的亮度或密度，可 以判断蛋白质的表达量。
在食品安全和检测领域的应用前景
食品成分分析
蛋白质电泳分析可用于食品中蛋白质的鉴定和含 量测定，确保食品质量和安全。
污染物检测
蛋白质电泳分析可以检测食品中的有害物质和污 染物，如农药残留、重金属等。
转基因食品检测
通过蛋白质电泳分析，可以检测转基因食品中的 外源蛋白质，保障消费者权益。
THANKS
感谢观看
蛋白质电泳分析PPT 课件
目录
• 蛋白质电泳分析概述 • 蛋白质电泳分析实验操作 • 蛋白质电泳分析结果解读 • 蛋白质电泳分析的优缺点 • 蛋白质电泳分析展望
蛋白质电泳分析
• 1937年瑞典Uppsala大学的Tiselius对电泳仪器作了改进， 创造了Tiselius电泳仪，建立了研究蛋白质的移动界面电泳 方法，并首次证明了血清是由白蛋白及α、β、γ球蛋白组 成的，由于Tiselius在电泳技术方面作出的开拓性贡献而获 得了1948年的诺贝尔化学奖。
正极
带负电粒子 带正电粒子
负极
3 电泳技术分类
3.1 区带电泳 3.2 界面电泳 3.3 等速电泳 3.4 等点聚集电泳 3.5 毛细管电泳
3 电泳技术分类
一 原理 醋酸纤维薄膜电泳是用醋酸纤维素薄膜作为支持物的电 泳方法。带电颗粒在电场力作用下，向着与其电性相反 的电极移动的现象称为电泳。由于各种蛋白质都有特定 的等电点，如将蛋白质置于pH值低于其等电点的溶液中， 则蛋白质将带正电荷而向负极移动。反之，则向正极移 动。因为蛋白质分子在电场中移动的速度与其带电量、 分子的形状及大小有关，所以，可用电泳法将不同的蛋 白质分离开来。
1 电泳技术发展简史
• 1948年Wieland和Fischer重新发展了以滤纸作为支持介质 的电泳方法，对氨基酸的分离进行过研究。
• 从本世纪50年代起，特别是1950年Durrum用纸电泳进行了 各种蛋白质的分离以后，开创了利用各种固体物质（如各 种滤纸、醋酸纤维素薄膜、琼脂凝胶、淀粉凝胶等）作为 支持介质的区带电泳方法
5 影响电泳迁移率的因素
5.1 迁移率: 是指带电颗粒在单位电场下泳动的速度。
5.2 迁移率的影响因素: 内在因素 外在因素
5.2.1 影响迁移率的内在因素蛋白 Nhomakorabea电泳与分析
简述蛋白质电泳的原理及应用
简述蛋白质电泳的原理及应用原理蛋白质电泳是一种常用的蛋白质分离和分析技术。
其原理基于蛋白质在电场作用下的电荷和质量之间的差异，通过电流引导蛋白质在凝胶状介质中的迁移，实现对蛋白质的分离。
蛋白质电泳主要有两种技术：凝胶电泳和毛细管电泳。
凝胶电泳通常采用聚丙烯酰胺凝胶或聚丙烯酰胺-聚丙烯酸凝胶作为分离介质，而毛细管电泳则是利用电泳缓冲液中的背景电导率的差异将蛋白质分离开来。
应用蛋白质分离与纯化蛋白质电泳是一种常用的蛋白质分离和纯化方法。
通过调整凝胶的成分、浓度和pH值，可以实现对不同大小和电荷的蛋白质的分离。
利用蛋白质电泳技术，研究人员可以将复杂的混合物中的目标蛋白质分离出来，并得到相对纯净的样品，为后续的进一步研究和分析提供基础。
蛋白质组学研究蛋白质电泳在蛋白质组学研究中起着重要的作用。
通过对不同组织、不同生理状态下的蛋白质样品进行电泳分析，可以揭示蛋白质的表达差异，并从中发现与特定疾病或生理过程相关的蛋白质标记物。
这对于疾病的早期诊断和生物标志物的开发具有重要意义。
蛋白质交互作用研究蛋白质电泳也可以用于研究蛋白质的交互作用。
通过将多个蛋白质样品同时加载到电泳凝胶中，并利用电泳迁移的差异，可以分析蛋白质之间的相互作用关系。
这种技术被广泛应用于研究蛋白质复合体的形成机制、信号转导通路的调控及药物筛选等研究领域。
蛋白质质量测定蛋白质电泳还可以用于测定蛋白质的相对分子质量。
通过在电泳分离后，根据标准蛋白的迁移距离与相对分子质量的关系，可以推导出未知蛋白质的相对分子质量。
这对于蛋白质的鉴定和结构分析非常重要。
总结蛋白质电泳是一种重要的蛋白质分离和分析技术，通过电场作用下的电荷和质量差异，实现对蛋白质的分离。
该技术广泛应用于蛋白质分离与纯化、蛋白质组学研究、蛋白质交互作用研究和蛋白质质量测定等领域。
在科学研究、医学诊断和药物研发等方面具有广泛的应用前景。
蛋白质纯度鉴定电泳
百泰派克生物科技
蛋白质纯度鉴定电泳
电泳鉴定蛋白质纯度，是利用电泳技术对样品蛋白质的纯度进行分析鉴定。
百泰派克生物科技提供SDS-PAGE蛋白质纯度分析的服务。
蛋白质纯度鉴定电泳
蛋白质纯度鉴定电泳，是利用电泳技术鉴定样品蛋白质的纯度。
常用的电泳技术包括有。
聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）和等电聚焦电泳等。
其中，SDS-PAGE法分辨率高、设备和操作简单、成本较低，等电聚焦电泳灵敏度高、分辨率高，但相对成本较高。
SDS-PAGE鉴定蛋白质纯度
SDS是一种阴离子表面活性剂，能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合成复合物，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。
因此，不同蛋白质和SDS的复合物在电泳时的迁移速度仅由蛋白质的分子量决定。
SDS-PAGE可根据不同蛋白质分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离。
如果蛋白质样品中含有多个蛋白质或者纯化蛋白样品中含有其他杂蛋白，经过SDS-PAGE分离后不同的蛋白质会被分离成多个蛋白条带。
如果纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，则只显现一条蛋白条带。
因此，SDS-PAGE技术可以对蛋白质样品的纯度进行分析鉴定。
蛋白质电泳分析技术的使用方法
蛋白质电泳分析技术的使用方法蛋白质电泳分析技术是一种常用且有效的方法，用于检测和分析蛋白质样品中的蛋白质分子的大小、电荷和数量。
这项技术在生物学、医学、食品科学等领域中被广泛应用，能够帮助科研人员了解蛋白质的结构和功能，以及疾病发生发展过程中的相关变化。
蛋白质电泳分析技术主要分为聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）和聚丙烯酰胺凝胶等渗析（SDS-PAGE）两种形式。
两种方法都涉及酸碱平衡和电场作用，但它们的原理和应用略有不同。
聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）是一种常见的蛋白质电泳分析方法。
该方法通过升高样品的离子浓度，使其具有电导性，将蛋白质在电场中进行电泳分离。
根据蛋白质的不同特性（如电荷或分子大小），能够获得不同的分离效果。
导致这种分离效果的原因是蛋白质在凝胶中的迁移速率与其大小和电荷有关。
通过比较迁移距离和已知标准物质，可以确定未知样品的分子量。
聚丙烯酰胺凝胶等渗析（SDS-PAGE）则是一种通过疏水作用来分离蛋白质的方法。
这种方法在分析蛋白质样品之前，对其进行SDS处理，使蛋白质变为负电荷，并且在样品中加入还原剂，破坏蛋白质之间的二硫键。
在电泳时，经过加热和电场作用，蛋白质在SDS胶的孔中进行分离。
SDS-PAGE通过评估样品中蛋白质的迁移速度和凝胶上已知标准物质的迁移速度来确定未知样品的分子量。
在进行蛋白质电泳分析之前，首先需要准备凝胶和缓冲液。
聚丙烯酰胺凝胶的制备通常需要两种缓冲液：分离凝胶缓冲液和聚丙烯酰胺胶缓冲液。
前者用于制备凝胶的梯度浓度，后者用于凝胶的固化。
SDS-PAGE还需要特定的缓冲液配制SDS凝胶。
在准备好所需的凝胶后，将凝胶放入电泳槽中，加入电泳缓冲液。
将样品预处理，通常会对样品进行热变性处理和还原处理。
然后将样品加载到蛋白质电泳槽中，并施加电场。
根据需要，可以进行常规的垂直电泳或水平电泳。
在电泳过程中，蛋白质会根据其电荷和大小在凝胶上迁移。
较小的蛋白质迁移得更远，较大的蛋白质迁移得更少。
蛋白质电泳实验报告
蛋白质电泳实验报告
《蛋白质电泳实验报告》
蛋白质电泳是一种常用的生物化学分离技术，通过电泳原理将蛋白质分子按照
其大小和电荷进行分离，从而得到蛋白质的分子量和电荷信息。
本实验旨在通
过蛋白质电泳技术对不同样本中的蛋白质进行分析，以期了解其在生物体内的
功能和特性。
实验中，我们首先准备了不同来源的蛋白质样本，包括细胞提取液、血清和组
织液等。
接着，我们将这些样本加载到聚丙烯酰胺凝胶电泳板上，并进行电泳
分离。
随后，我们使用共染色法或Western blot法对分离后的蛋白质进行染色，以观察其分离情况和分子量。
实验结果显示，不同来源的样本中蛋白质的分离情况各异。
在细胞提取液中，
我们观察到多个蛋白质条带，分子量分布较为广泛；而在血清样本中，蛋白质
的分子量则相对较为集中。
这些结果表明，不同来源的样本中蛋白质的组成和
特性存在明显差异，这可能与其在生物体内的功能和代谢有关。
通过本次实验，我们不仅对蛋白质电泳技术有了更深入的了解，也对不同来源
样本中蛋白质的分布和特性有了更清晰的认识。
这为我们进一步探究蛋白质在
生物体内的功能和代谢提供了重要的参考和依据。
希望通过今后的研究和实验，我们能够更全面地了解蛋白质在生物体内的作用和机制，为生命科学领域的发
展做出更大的贡献。
蛋白质电泳实验报告
一、实验目的1. 学习蛋白质电泳的基本原理和操作方法；2. 了解电泳技术的一般原理及其在蛋白质分析中的应用；3. 掌握利用电泳技术对蛋白质进行分离、鉴定和定量分析的方法。
二、实验原理电泳是一种利用带电粒子在电场中移动速度差异进行分离的技术。
蛋白质作为生物大分子，在溶液中通常带有电荷。
根据蛋白质所带电荷的性质（正电荷或负电荷）和大小，以及溶液的pH值，蛋白质在电场中移动的速度会有所不同，从而实现蛋白质的分离。
本实验采用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）技术对蛋白质进行分离。
SDS-PAGE是一种常用的蛋白质分离技术，其原理如下：1. 蛋白质在SDS（十二烷基硫酸钠）的作用下，蛋白质的二级和三级结构被破坏，形成线性分子；2. SDS与蛋白质结合，使蛋白质分子带上负电荷，电荷量与蛋白质分子量成正比；3. 在恒定pH值的缓冲液中，蛋白质分子在电场中向正极移动；4. 蛋白质分子在聚丙烯酰胺凝胶中移动的速度取决于其分子量，分子量越小，移动速度越快。
三、实验器材与药品1. 实验器材：电泳仪、垂直板凝胶电泳槽、微波炉、移液器、微量移液器、玻璃棒、剪刀、镊子、滤纸等；2. 药品：SDS、丙烯酰胺、甲叉双丙烯酰胺、N，N'-亚甲基双丙烯酰胺、过硫酸铵、尿素、甘氨酸、三羟甲基氨基甲烷（Tris）、SDS-PAGE染色液、考马斯亮蓝R-250等。
四、实验步骤1. 准备样品：取蛋白质样品，加入适量的样品缓冲液，混匀后煮沸5分钟，使蛋白质变性；2. 准备凝胶：按照实验要求配置聚丙烯酰胺凝胶，加入SDS、过硫酸铵等试剂，混匀后倒入电泳槽；3. 加样：将变性后的蛋白质样品加入凝胶孔中；4. 电泳：将电泳槽放入电泳仪中，接通电源，进行电泳；5. 显色：电泳结束后，将凝胶取出，用考马斯亮蓝R-250染色液染色，然后脱色；6. 结果分析：观察凝胶上蛋白质条带的位置，根据蛋白质分子量标准曲线计算蛋白质分子量。
五、实验结果与分析1. 通过SDS-PAGE电泳，成功分离了蛋白质样品中的多个蛋白质组分；2. 根据蛋白质分子量标准曲线，计算出蛋白质的分子量；3. 分析蛋白质条带的位置，可以初步判断蛋白质的种类和含量。
实验报告蛋白质电泳分析
实验报告蛋白质电泳分析实验报告：蛋白质电泳分析简介：蛋白质电泳分析是一种常用的生物化学实验方法，它通过电泳的原理实现对蛋白质的分离与检测。
本实验旨在通过蛋白质电泳分析技术，探究蛋白质在电泳过程中的迁移速度与电场强度、凝胶浓度之间的关系，并利用该方法鉴定混合蛋白质样品。
实验目的：1. 理解蛋白质电泳的基本原理及应用；2. 探究电场强度、凝胶浓度对蛋白质的迁移速度的影响；3. 利用蛋白质电泳分析方法鉴定混合蛋白质样品。
实验材料与方法：1. 实验仪器：蛋白质电泳仪、电源、冷却系统、相机等；2. 实验试剂：蛋白质样品、SDS-PAGE凝胶、电泳缓冲液、染色剂等。
实验步骤：1. 准备工作：- 酚酞染色溶液配制：将酚酞溶解于75%乙醇中，配制成2 g/L的酚酞溶液；- 凝胶制备：按照不同浓度的聚丙烯酰胺凝胶试剂的说明书制备SDS-PAGE凝胶。
2. 凝胶电泳装置组装：- 将电泳槽填充至适当的高度，加入足够的电泳缓冲液；- 安装电泳仓盖，确认密封性。
3. 凝胶制备：- 预热凝胶：将SDS-PAGE凝胶预热至适当温度，倒入预制的凝胶模板中；- 安装梳子：固定两侧梳子，保证梳子与凝胶的紧密贴合；- 凝胶聚合：将预制的凝胶模板浸入电泳槽中，待凝胶完全聚合后取出。
4. 样品制备：- 蛋白质样品处理：样品加入SDS-PAGE凝胶样品缓冲液，并在水浴中加热至100℃，使其变性；- 样品负载：将处理后的样品负载至凝胶孔中。
5. 电泳条件设定：- 电场强度设置：按照实验要求，设定适当的电场强度；- 电泳时间设置：根据样品大小和电泳结果，设定合适的电泳时间。
6. 电泳过程：- 将装有样品的凝胶放入电泳槽中，连接电源；- 打开电源，开始进行电泳。
7. 凝胶染色与分析：- 电泳结束后，取出凝胶，进行酚酞染色；- 将染色的凝胶放入染色剂中浸泡一段时间，待蛋白质带出现后取出；- 实验结果记录与分析。
实验结果与分析：根据实验所得数据，我们绘制了蛋白质迁移距离与电场强度、凝胶浓度之间的关系曲线。
实验报告蛋白质电泳分析
实验报告蛋白质电泳分析实验报告：蛋白质电泳分析一、实验目的蛋白质电泳是一种常用的生物技术手段，用于分离和分析蛋白质混合物。
本次实验的主要目的是通过聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）技术，对给定的蛋白质样品进行分离和鉴定，了解蛋白质的分子量、纯度以及不同蛋白质之间的相对含量。
二、实验原理聚丙烯酰胺凝胶电泳是基于蛋白质分子在电场中的迁移率差异来实现分离的。
蛋白质分子在电场中会受到电荷和分子大小、形状等因素的影响。
聚丙烯酰胺凝胶形成的网状结构可以提供分子筛效应，使得较小的蛋白质分子比较大的蛋白质分子更容易通过凝胶孔隙，从而实现分离。
在电泳过程中，通常使用十二烷基硫酸钠（SDS）来使蛋白质变性并带上大量负电荷，消除蛋白质分子原有的电荷差异，主要依据分子量的大小进行分离。
通过与已知分子量的标准蛋白进行对比，可以估算待测蛋白质的分子量。
三、实验材料与设备1、实验材料蛋白质样品：待分析的蛋白质混合物。
标准蛋白样品：已知分子量的蛋白质混合物，用于绘制标准曲线。
丙烯酰胺、甲叉双丙烯酰胺：用于制备聚丙烯酰胺凝胶。
过硫酸铵（APS）、四甲基乙二胺（TEMED）：引发丙烯酰胺聚合。
SDS、TrisHCl 缓冲液、甘氨酸、溴酚蓝等。
2、实验设备电泳仪：提供稳定的电场。
垂直电泳槽：用于进行电泳实验。
移液器、离心管、微量进样器等。
脱色摇床、凝胶成像系统。
四、实验步骤1、凝胶的制备装配好垂直电泳槽，确保密封良好，无渗漏。
按照配方配制分离胶和浓缩胶溶液。
先注入分离胶，待其聚合后再注入浓缩胶。
2、样品处理将蛋白质样品与上样缓冲液混合，在沸水浴中加热变性 5 分钟。
3、上样用微量进样器将处理好的样品和标准蛋白样品缓慢加入凝胶的加样孔中。
4、电泳连接电泳仪，设置合适的电压和电流，进行电泳。
先恒压电泳使样品通过浓缩胶，然后增加电压使样品在分离胶中分离。
5、染色与脱色电泳结束后，将凝胶取出，放入考马斯亮蓝染色液中染色 1 小时左右。
然后放入脱色液中脱色，直至背景清晰，蛋白质条带显现。
蛋白滴定电泳实验报告
一、实验目的1. 掌握蛋白滴定电泳的基本原理和操作方法；2. 学习通过蛋白滴定电泳对蛋白质进行分离和鉴定；3. 熟悉实验数据的处理和分析方法。
二、实验原理蛋白滴定电泳是一种基于蛋白质在特定pH值下的等电点（pI）和电荷性质差异的分离技术。
当蛋白质溶液的pH值等于其等电点时，蛋白质不带净电荷，因此在电场中不发生移动。
当溶液pH值低于或高于蛋白质的等电点时，蛋白质分别带正电荷或负电荷，在电场中发生向相应电极方向的移动。
通过调节溶液pH值，可以使蛋白质在电场中分离。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 蛋白质样品（如血清蛋白、细胞提取物等）- 标准蛋白质溶液（如牛血清白蛋白、肌红蛋白等）- 氨水、盐酸、磷酸二氢钠、磷酸氢二钠等试剂- 水浴锅、电泳仪、紫外可见分光光度计、凝胶成像系统等仪器2. 实验试剂：- 氨水（25%）- 盐酸（1.0mol/L）- 磷酸二氢钠（0.1mol/L）- 磷酸氢二钠（0.1mol/L）- 碳酸钠（0.1mol/L）- 硫酸铵（饱和溶液）四、实验步骤1. 准备蛋白质样品：取一定量的蛋白质样品，加入适量的磷酸缓冲溶液，混匀后，用紫外可见分光光度计测定蛋白质浓度。
2. 准备电泳凝胶：按照实验要求配置凝胶，加入适量的氨水和盐酸，混匀后，倒入凝胶模具中，静置固化。
3. 加样：将蛋白质样品和标准蛋白质溶液分别加入电泳凝胶的孔中。
4. 滴定：用磷酸缓冲溶液滴定蛋白质样品和标准蛋白质溶液，调节溶液pH值至蛋白质的等电点。
5. 电泳：将电泳凝胶放入电泳仪中，设定电压和时间，进行电泳分离。
6. 成像与分析：电泳结束后，用凝胶成像系统对凝胶进行成像，分析蛋白质分离结果。
五、实验结果与分析1. 蛋白质分离：通过蛋白滴定电泳，可以将蛋白质样品中的不同组分分离出来，形成不同的区带。
2. 定性鉴定：根据标准蛋白质溶液的迁移距离和蛋白质样品的迁移距离，可以初步判断蛋白质样品中的组分。
3. 定量分析：通过比较蛋白质样品和标准蛋白质溶液的吸收峰面积，可以计算出蛋白质样品中各组分的相对含量。
蛋白质电泳分析
蛋白质电泳分析
醋酸纤维薄膜(ACM)和琼脂糖凝胶是目前最广泛采用的两类介质。
巴比妥缓冲液p
H8.6，离子强度0.05，标本用量3-5μl，标准电泳条件为CAM 每厘米宽电流0.75mA，琼脂糖约为每厘米宽10mA，电泳时间40-60分钟，电泳前沿达6cm左右。
虽然目前已开展和应用不少个别蛋白质的测定方法，( 但血浆蛋白质电泳图谱至今仍然是了解血浆蛋白质全貌的有价值的方法，可用为初筛试验，以提供较全面的信息。
正常血清电泳后可以很好地分为5条区带(Alb、α1、α2、β1、β2)，新鲜标本可以分出β带(以C3成分为主)。
由于各条区带中各个蛋白质组分的重叠覆盖(如CE R常被α2MG及Hp 所掩盖)，以及某些蛋白质染色带很浅(如脂蛋白和α1糖蛋白)，
可以用其它染色方法辅助。
目前除了常使用的氨基黑和丽春红染料外，还采用灵敏度更高的考马亮蓝。
【注意事项】
大家在用药的时候，药物说明书里面有三种标识，一般要注意一下：
1.第一种就是禁用，就是绝对禁止使用。
2.第二种就是慎用，就是药物可以使用，但是要密切关注患者口服药以后的情况，一旦有不良反应发生，需要马上停止使用。
3.第三种就是忌用，就是说明药物在此类人群中有明确的不良反应，应该是由医生根据病情给出用药建议。
如果一定需要这种药物，就可以联合其他的能减轻不良反应的药物一起服用。
大家以后在服用药物的时候，多留意说明书，留意注意事项，避免不良反应的发生。
本文到此结束，谢谢大家!。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
3 电泳技术分类
4．染色漂洗：将薄膜从电泳槽中取出，直接浸入染色液中约5 分钟，再转入漂洗液中反复浸洗3～4次，直至背景颜色脱净为 止。此时，正常血清蛋白在薄膜上显示出五条区带。从前端至 点样处的方向分别为清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球 蛋白及γ-球蛋白。 5．定量测定：时可将膜条用滤纸压平吸干，按区带分段剪开， 分别浸在体积 0.4mol/L氢氧化钠溶液中，并剪取相同大小的 无色带膜条作空白对照，进行比色。或者将干燥的电泳图谱膜 条放入透明液中浸泡2～3分钟后，取出贴于洁净玻璃板上，干 燥后，即为透明薄膜图谱，可用光密度计直接测定。
5.2.2 影响迁移率的外在因素
1 电场强度:电场强度是指单位长度（每一厘米）支持物体 上的电位降，它对泳动速度起着十分重要的作用。当电压 在500V以下，电场强度在 2-10v/cm 时为常压电泳。电压 在 500V 以上，电场强度在20-200V/cm 时为高压电泳。 一般，电场强度越高，带电颗粒移动速度越快
5.2 影响迁移率的外在因素
4 温度的影响 ：电泳过程中由于通电产生焦耳热，热对电 泳有很大的影响。温度每升高1℃，迁移率约增加2.4%。 为降低热效应对电泳的影响，可控制电压或电流，或在电 泳系统中安装冷却散热装置
5 支持物的影响 ：对支持物的要求一般是均匀和吸附力小 ，否则电场强度不均匀，影响区带的分离，实验结果及扫 描图谱无法重复。
• 1959年Raymond和Weintraub利用人工合成的凝胶作为支持 介质，创建了聚丙烯酰胺凝胶电泳，极大地提高了电泳技 术的分辨率，开创了近代电泳的新时代。
1 电泳技术发展简史
• 30多年来，聚丙烯酰胺凝胶电泳仍是生物化学和分子生物 学中对蛋白质、多肽、核酸等生物大分子使用最普遍，分 辨率最高的分析鉴定技术，是检验生化物质的最高纯度： 即“电泳纯”（一维电泳一条带或二维电泳一个点）的标 准分析鉴定方法，至今仍被人们称为是对生物大分子进行 分析鉴定的最后、最准确的手段，即“Last Check”。
6 电渗：电场作用下液体对于固体支持物的相对移动称为电 渗（electro-osmosis）。其产生的原因是固体支持物多孔 ，且带有可解离的化学基团，因此常吸附溶液中的正离子 或负离子，使溶液相对带负电或正电。应尽可能选择低电 渗作用的支持物以减少电渗的影响。
6 常用的电泳方法
6.1 纸电泳和醋酸纤维素薄膜电泳 6.2 琼脂糖粘胶电泳 6.3 聚丙烯酰胺凝胶电泳 6.4 等电聚焦电泳 6.5 双向电泳 6.6 免疫电泳 6.7 DNA序列测定
蛋白质电泳与分析
Protein electrophoresis analysis
目录
• 1 电泳技术发展简史 • 2 电泳的基本原理 • 3 电泳技术分类 • 4 电泳技术的应用 • 5 影响电泳迁移率的因素 • 6 常用的电泳方法 • 7 电泳仪器
1 电泳技术发展简史
• 1809年俄国物理学家Рейсе首次发现电泳现象。他在湿粘 土中插上带玻璃管的正负两个电极，加电压后发现正极玻 璃管中原有的水层变混浊，即带负电荷的粘土颗粒向正极 移动，这就是电泳现象。
• 由80年代发展起来的新的毛细管电泳技术，是化学和生化 分析鉴定技术的重要新发展，己受到人们的充分重视
2 电泳的基本原理
• 电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程。许多 重要的生物分子，如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核 酸等都具有可电离基团，它们在某个特定的pH值下可以带 正电或负电，在电场的作用下，这些带电分子会向着与其 所带电荷极性相反的电极方向移动。电泳技术就是利用在 电场的作用下，由于待分离样品中各种分子带电性质以及 分子本身大小、形状等性质的差异，使带电分子产生不同 的迁移速度，从而对样品进行分离、鉴定或提纯的技术。
3 电泳技术分类
二 实验材料、仪器及试剂 1．材料：健康人血清或鸡血清 2．仪器：电泳仪 电泳槽 3．试剂： （1）醋酸纤维素薄膜； （2）pH8.6 巴比妥缓冲液（离子强度0.06～0.07）：取巴比 妥0.83克，巴比妥钠6.38克，加蒸馏水加热溶解后，定容至5 00ml。 （3）染色液：取氨基黑10 B 0.5克，溶于50ml甲醇中，再加 冰醋酸10ml，蒸馏水40ml混匀。 （4）漂洗液：95%乙醇4.5ml，冰醋酸 5ml，蒸馏水50ml混合。 （5）透明液：95%乙醇80ml，冰醋酸20ml混合
3 电泳技术分类巴比 妥缓冲液中浸透后，取出，用吸水纸吸去多余缓冲液。 2．点样：仔细辩认薄膜的粗糙面与光滑面，在粗糙面距离薄 膜一端1.5cm处，用铅笔轻轻划一条直线。用玻棒蘸上血清样 品，涂于盖玻片边缘处（边缘长度应比膜条宽度窄），将此边 缘按压在直线上。注意：样品应点在薄膜的粗糙面一侧。待血 清完全渗入薄膜后，将膜面翻转，点样面（粗糙面）朝下，置 电泳槽中，薄膜点样端放于负极一侧。 3．电泳：打开电源，调节电压 110～130V，电流0.4～0.6m A/cm宽，电泳时间45～60分钟，电泳完毕后，关闭电源。
6 常用的电泳方法
聚丙烯酰胺凝胶电泳（英语：sodium dodecyl sulfate pol yacrylamide gel electrophoresis，简称SDS-PAGE） 作用：用于分离蛋白质和寡核苷酸。
作用原理：聚丙烯酰胺凝胶为网状结构，具有分子筛效应。 它有两种形式：非变性聚丙烯酰胺凝胶及SDS-聚丙烯酰胺 凝胶（SDS-PAGE）；非变性聚丙烯酰胺凝胶，在电泳的过 程中，蛋白质能够保持完整状态，并依据蛋白质的分子量 大小、蛋白质的形状及其所附带的电荷量而逐渐呈梯度分 开。
4 电泳技术的应用
• 电泳技术主要分离各种有机物和无机盐；也可用于分析某种物 质纯度；还可用于分子量测定。
• 电泳技术与其他分离技术（如层析法）结合，可用于蛋白质的 分析，“指纹法”就是电泳与层析法的结合产物。用免疫原理 测试电泳结果，可提高对蛋白质的鉴别能力。电泳与酶学技术 结合发现了同工酶，从而对酶的催化和调节功能有了更深入的 了解。所以电泳技术在医用科学中是一项重要的技术。
5 影响电泳迁移率的因素
5.1 迁移率: 是指带电颗粒在单位电场下泳动的速度。
5.2 迁移率的影响因素: 内在因素 外在因素
5.2.1 影响迁移率的内在因素
① 所带静电荷的多少——迁移率与表面电荷成正比。
② 大小和形状——直径小而接近于球形，则在电场中泳动速度快 。
③ DNA构象——一般迁移速率超螺旋环状>线状DNA>单链开环。
正极
带负电粒子 带正电粒子
负极
3 电泳技术分类
3.1 区带电泳 3.2 界面电泳 3.3 等速电泳 3.4 等点聚集电泳 3.5 毛细管电泳
3 电泳技术分类
一 原理 醋酸纤维薄膜电泳是用醋酸纤维素薄膜作为支持物的电 泳方法。带电颗粒在电场力作用下，向着与其电性相反 的电极移动的现象称为电泳。由于各种蛋白质都有特定 的等电点，如将蛋白质置于pH值低于其等电点的溶液中， 则蛋白质将带正电荷而向负极移动。反之，则向正极移 动。因为蛋白质分子在电场中移动的速度与其带电量、 分子的形状及大小有关，所以，可用电泳法将不同的蛋 白质分离开来。
1 电泳技术发展简史
• 1948年Wieland和Fischer重新发展了以滤纸作为支持介质 的电泳方法，对氨基酸的分离进行过研究。
• 从本世纪50年代起，特别是1950年Durrum用纸电泳进行了 各种蛋白质的分离以后，开创了利用各种固体物质（如各 种滤纸、醋酸纤维素薄膜、琼脂凝胶、淀粉凝胶等）作为 支持介质的区带电泳方法
而SDS-PAGE仅根据蛋白质亚基分子量的不同就可以分开蛋白 质。该技术最初由shapiro于1967年建立，他们发现在样 品介质和丙烯酰胺凝胶中加入离子去污剂和强还原剂后， 蛋白质亚基的电泳迁移率主要取决于亚基分子量的大小（ 可以忽略电荷因素）。
6 常用的电泳方法
6.1 纸电泳和醋酸纤维素薄膜电泳 6.2 琼脂糖粘胶电泳 6.3 聚丙烯酰胺凝胶电泳 6.4 等电聚焦电泳 6.5 双向电泳 6.6 免疫电泳 6.7 DNA序列测定
7 电泳仪器
2 溶液的pH值 ：溶液的pH决定被分离物质的解离程度和质 点的带电性质及所带净电荷量。溶液的pH离pl越远，质点 所带净电荷越多，电泳迁移率越大。因此在电泳时，应根 据样品性质，选择合适的pH值缓冲液。
3 溶液的离子强度：电泳液中的离子增加会使电泳迁移率降 低，原因是带电的离子会吸引相反符号的离子聚集在其周 围，相成一个与运动粒子符号相反的离子氛（ionic atmo sphere），它使该离子向相反的方向运动，从而降低了该 粒子的迁移率。
• 1909年Michaelis首次将胶体离子在电场中的移动称为电泳 。他用不同pH的溶液在U形管中测定了转化酶和过氧化氢 酶的电泳移动和等电点。
• 1937年瑞典Uppsala大学的Tiselius对电泳仪器作了改进， 创造了Tiselius电泳仪，建立了研究蛋白质的移动界面电泳 方法，并首次证明了血清是由白蛋白及α、β、γ球蛋白组 成的，由于Tiselius在电泳技术方面作出的开拓性贡献而获 得了1948年的诺贝尔化学奖。
6 常用的电泳方法
6.1 纸电泳和醋酸纤维素薄膜电泳 6.2 琼脂糖粘胶电泳 6.3 聚丙烯酰胺凝胶电泳 6.4 等电聚焦电泳 6.5 双向电泳 6.6 免疫电泳 6.7 DNA序列测定
• 7.1电泳槽
圆 盘 电 泳 槽
7 电泳仪器
垂直平板电 泳槽
水平电泳 槽
转移电泳槽
• 电源
• 辅助设备 （1）外循环恒温系统 （2）凝胶干燥仪 （3）凝胶扫描仪