食品生物化学第11章 蛋白质降解及氨基酸代谢复习资料

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生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢

生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢

第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时,需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。

机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态,称为氮平衡。

处于生长、发育或患疾恢复的机体,其摄入的氮量大于排出的氮量,称为正氮平衡;反之,当摄入的氮量小于排出的氮量时,称为负氮平衡。

一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶,称为蛋白酶。

1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。

如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶,pH9-11中性蛋白酶,pH7-8酸性蛋白酶,pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化,逐步降解,终产物是氨基酸。

多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢:1)用于合成Pr;2)氧化分解;3)转化为糖和脂肪等。

三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料,细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在,它们一部分从外界吸收;一部分由细胞自身合成;也有的是由体内蛋白质更新释放的。

细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。

第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点,其分解代谢过程有一部分共同的途径,而不同氨基酸的碳骨架(侧链基团)不同,每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。

本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。

氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基,其方式主要包括:脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。

一、氨基酸的脱氨基作用(一)氧化脱氨基作用在酶催化下,氨基酸氧化脱氢,放出氨,生成相应的酮酸。

反应分两步进行:脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类:1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。

特点:是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白,底物氨基酸脱下的氢直接交给氧,生成H2O2。

生物化学总结复习笔记

生物化学总结复习笔记

11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指:脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步:脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28;8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8;这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶;多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成:在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A;乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化:在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路:①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸;②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇;③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控:从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控:①果糖磷酸激酶;①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱;当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂;丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化:糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制;被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环:乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径:两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点:酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义:一,酶是催化剂;二,酶是生物催化剂;三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类:1.氧化还原酶类;2.转移酶类;3.水解酶类;4裂合酶类;5异构酶类;6合成酶类.酶的专一性分类:①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性;②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制:活化分子:反应物一种更高能量的状态.过渡态:活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态:与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能:处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制:酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素:1.邻近效应:邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应:指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用:当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化:5.共价催化:酶促反应动力学:酶底物中间复合物学说:即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程:m K S S v v +=][][max ;K m 物理意义:K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括:抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为:竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式:1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原:指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活:在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质:1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型:椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型:α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA:核糖核酸DNA:脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷:是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应:核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素:1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素:1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性:变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素:1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交:在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点:。

生物化学复习要点-氨基酸代谢

生物化学复习要点-氨基酸代谢

氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收,氨基酸代谢库,必需氨基酸,氮平衡,氨基酸代谢概论,氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用;蛋白质降解,尿素循环,氨基酸合成代谢;氨基酸的脱羧基作用,氨基酸的碳链代谢,氨的排出、转运。

二、本章知识要点(一)氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分,总是在不断地进行着新陈代谢。

而蛋白质的基本组成单位是氨基酸,所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。

1.蛋白质的消化、吸收(1)蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质,但在整个消化过程中,其作用不大。

蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。

胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原,胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原,这些酶原激活后可转变成有活性的酶,在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下,来完成日粮中蛋白质的消化过程。

(2)蛋白质的吸收在正常情况下,只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。

这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行,肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收,这是一个耗能、需氧的主动运输过程。

关于氨基酸吸收的机理,目前仍未完全解决。

A.Meister在1968-1969年,从肾脏研究中,提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说,具有一定理论意义。

他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用,这个过程由六步连续的酶促反应完成。

2.氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。

在正常情况下,氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。

一方面,氨基酸被消耗,或用来合成蛋白质,或合成其它含氮物质,或氧化分解提供能量;另一方面,可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。

3.必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足,必须由日粮提供的一类氨基酸,构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸:3种碱性AA(赖AA、精AA、组AA),3种支链AA(亮AA、异亮AA、缬AA),2种芳香AA(苯丙AA、色AA),1种含硫AA(甲硫AA),1种羟基AA(苏AA)。

生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢

生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢

一、填空题1.根据蛋白酶作用肽键的位置,蛋白酶可分为酶和酶两类,胰蛋白酶则属于酶。

2.转氨酶类属于双成分酶,其共有的辅基为或;谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸,而氨基的受体为该种酶促反应可表示为。

3.植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用,可使大多数氨基酸脱去氨基。

4.在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为;同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为,这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。

5.动植物中尿素生成是通循环进行的,此循环每进行一周可产生一分子尿素,其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。

每合成一分子尿素需消耗分子ATP。

6.根据反应填空7.氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、、。

8.固氮酶除了可使N2还原成以外,还能对其它含有三键的物质还原,如等。

该酶促作用过程中消耗的能量形式为。

9.生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别,其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主,在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。

10.硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。

11.亚硝酸还原酶的电子供体为,而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自于或。

12.氨同化(植物组织中)通过谷氨酸循环进行,循环所需要的两种酶分别为和;它们催化的反应分别表示为和。

13.写出常见的一碳基团中的四种形式、、、;能提供一碳基团的氨基酸也有许多。

请写出其中的三种、、。

二、选择题(将正确答案相应字母填入括号中)1.谷丙转氨酶的辅基是()A、吡哆醛B、磷酸吡哆醇C、磷酸吡哆醛D、吡哆胺E、磷酸吡哆胺2.存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是()A、NADH—硝酸还原酶B、NADPH—硝酸还原酶C、Fd—硝酸还原酶D、NAD(P)H—硝酸还原酶3.硝酸还原酶属于诱导酶,下列因素中哪一种为最佳诱导物()A、硝酸盐B、光照C、亚硝酸盐D、水分4.固氮酶描述中,哪一项不正确()A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子D、固氮酶具有高度专一性,只对N2起还原作用5.根据下表内容判断,不能生成糖类的氨基酸为()氨基酸降解中产生的a-酮酸6.一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是()A、经谷氨酰胺合成酶作用,NH3与谷氨酸合成谷氨酰胺;B、经天冬酰胺合成酶作用,NH3与天冬氨酸合成天冬酰胺;C、经鸟氨酸循环形成尿素;D、与有机酸结合成铵盐。

第十一章蛋白质的降解与氨基酸代谢

第十一章蛋白质的降解与氨基酸代谢

单,低毒的尿素形式。
尿素的生物合成
• 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环 (urea cycle)或鸟氨酸循环(ornithine cycle)。
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 尿素
COOH 鸟氨酸
(Orn)
NH2 CO
NH
(CH2)3 HC NH2
COOH 瓜氨酸
11.2.2 氨基酸的脱羧基作用
CO2
R CH COOH
NH 2
氨基酸
氨基酸脱羧酶
R CH2 NH2

氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
-氨基丁酸(GABA)由Glu脱羧生成
COOH
α CH2 β CH2 γ CH2
NH 2
• 组胺由His脱羧生成。
CH2 CH2 NH 2
N
NH
11.2.3 氨的代谢去路
HC NH+3 L-谷氨酸脱氢酶
CO
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞,或细胞内NH3大量积累
COO
COO
丙酮酸
(CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+ (CH2)2
HC NH+3 L-谷氨酸脱氢酶
CO
三羧酸 COO
COO
循环
α-谷氨酸
+ CH2
CHNH 2 COOH
Glu
天冬酰胺酶
NH3
H2O
谷氨酰胺
各组织 细胞
脱氨
NH3
谷氨酸 丙酮酸 谷

生物化学第11章 蛋白质的分解代谢

生物化学第11章 蛋白质的分解代谢

生物化学第11章蛋白质的分解代谢第十一章蛋白质的分解代谢课外练习题一、名词解释1、氮平衡;2、一碳单位;3、转氨基作用;4、联合脱氨基作用;5、必须氨基酸;6、生糖氨基酸;7、尿素循环。

二、符号辨识1、GPT;2、GOT;三、填空1、蛋白质消化吸收的主要部位是(),肠液中的肠激酶可激活()酶原。

2、体内主要的转氨酶是()转氨酶和()转氨酶,其辅酶是()。

3、体内氨的主要代谢去向是在()内合成尿素,经()排出。

4、肝脏通过()循环将有毒的氨转变为无毒的()。

5、谷氨酰胺是体内氨的()、()和()形式。

6、氨在血液中的运输形式是()和()。

7、胃液中胃蛋白酶可激活胃蛋白酶原,此过程称为()作用。

8、转氨酶的辅酶是(),它与接受底物脱下的氨基结合转变为()。

9、体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为()氨基酸。

10、人体先天性缺乏()羟化酶可引起苯丙酮酸尿症;而缺乏()酶可引起白化病。

四、判别正误1、蛋白质在人体内消化的主要器官是胃和小肠。

()2、蛋白质的生理价值主要取决于必须氨基酸的种类、数量和比例。

()3、L-谷氨酸脱氢酶不仅是L-谷氨酸脱氨的主要的酶,同时也是联合脱氨基作用不可缺少的重要的酶。

()4、尿素的合成和排出都是由肝脏来承担的。

()5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。

()6、体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。

()7、谷氨酸是联合脱氨基作用的重要中间代谢物,若食物中缺乏时可引起脱氨基作用障碍。

() 8、人体内若缺乏维生素B6、维生素PP、维生素B12和叶酸,均会引起氨基酸代谢障碍。

() 9、在体内,半胱氨酸除作为蛋白质组成成分外,仅是产生硫酸根的主要来源。

() 10、氨基酸的降解能导致糖的合成。

()五、单项选择1、食物蛋白质的互补作用是指()。

A、糖与蛋白质混合食用,提高营养价值;B、脂肪与蛋白质混合食用,提高营养价值;C、几种蛋白质混合食用,提供营养价值;D、糖、脂肪和蛋白质混合食用,提高营养价值; 2、必须氨基酸不包括()。

【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢

【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢

11 蛋白质分解和氨基酸代谢1.蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答:细胞不停地将氨基酸合成蛋白质,并又将蛋白质降解为氨基酸。

这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。

首先可去除那些不正常的蛋白质,它们的积累对细胞有害。

其次,通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。

研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上,这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。

另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分,在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。

2.何谓氨基酸代谢库?解答:所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。

3.氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答:氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。

生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高,而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强,转氨酶虽普遍存在,但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。

故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基,主要以联合脱氨基的方式脱氨。

详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。

4.试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。

解答:转氨酶的种类虽多,但其辅酶只有一种,即吡哆醛-5'-磷酸,它是维生素B6的磷酸酯。

吡哆醛-5'-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5'-磷酸,同时氨基酸则变成α-酮酸。

吡哆胺-5'-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸,生成另一种氨基酸,而其本身又变成吡哆醛-5'-磷酸,吡哆醛-5'-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。

5.假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素,请解释注射这几种物质的用意何在?解答:人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。

鸟氨酸作为C 和N的载体,可以促进鸟氨酸循环。

谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。

生物化学复习资料重点试题第十一章代谢调节解读

生物化学复习资料重点试题第十一章代谢调节解读

第十一章代谢调节一、知识要点代谢调节是生物在长期进化过程中,为适应外界条件而形成的一种复杂的生理机能。

通过调节作用细胞内的各种物质及能量代谢得到协调和统一,使生物体能更好地利用环境条件来完成复杂的生命活动。

根据生物的进化程度不同,代谢调节作用可在不同水平上进行:低等的单细胞生物是通过细胞内酶的调节而起作用的;多细胞生物则有更复杂的激素调节和神经调节。

因为生物体内的各种代谢反应都是通过酶的催化作用完成的,所以,细胞内酶的调节是最基本的调节方式。

酶的调节是从酶的区域化、酶的数量和酶的活性三个方面对代谢进行调节的。

细胞是一个高效而复杂的代谢机器,每时每刻都在进行着物质代谢和能量的转化。

细胞内的四大类物质糖类、脂类、蛋白质和核酸,在功能上虽各不相同,但在代谢途径上却有明显的交叉和联系,它们共同构成了生命存在的物质基础。

代谢的复杂性要求细胞有数量庞大、功能各异和分工明确的酶系统,它们往往分布在细胞的不同区域。

例如参与糖酵解、磷酸戊糖途径和脂肪酸合成的酶主要存在胞浆中;参与三羧酸循环、脂肪酸β-氧化和氧化磷酸化的酶主要存在于线粒体中;与核酸生物合成有关的酶大多在细胞核中;与蛋白质生物合成有关的酶主要在颗粒型内质网膜上。

细胞内酶的区域化为酶水平的调节创造了有利条件。

生物体内酶数量的变化可以通过酶合成速度和酶降解速度进行调节。

酶合成主要来自转录和翻译过程,因此,可以分别在转录水平、转录后加工与运输和翻译水平上进行调节。

在转录水平上,调节基因感受外界刺激所产生的诱导物和辅阻遏物可以调节基因的开闭,这是一种负调控作用。

而分解代谢阻遏作用通过调节基因产生的降解物基因活化蛋白(CAP促进转录进行,是一种正调控作用,它们都可以用操纵子模型进行解释。

操纵子是在转录水平上控制基因表达的协调单位,由启动子(P、操纵基因(O和在功能上相关的几个结构基因组成;转录后的调节包括,真核生物mRNA 转录后的加工,转录产物的运输和在细胞中的定位等;翻译水平上的调节包括,mRNA 本身核苷酸组成和排列(如SD序列,反义RNA的调节,mRNA 的稳定性等方面。

生物化学考研第11章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

生物化学考研第11章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

一、蛋白质的降解
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补(主要功能)。 2.参与多种重要的生理活动
催化、物质转运、代谢调节等。 3.氧化供能(次要功能)。
人体每日18%能量由蛋白质提供。
氮平衡 (nitrogen balance)
高等动物摄入的蛋白质在消化道内被胃蛋白酶、 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、 氨肽酶等降解,全部转变成氨基酸,被小肠吸收。
•消化过程 —自胃中开始,在小肠中完成。
(一)胃中的消化作用
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
•胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5,对蛋白质肽键 作用特异性差,产物主要为多肽及少量氨基酸。
•胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用,使之在 胃停留时间长,利于充分消化,对婴儿较重要。
(二)小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
1. 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶,最适pH为7.0 左右,包括内肽酶和外肽酶。
•内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋
其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需 氨基酸。
目前有人将His和Arg称为营养半必需氨 基酸,因为其在体内合成量较小。
记忆方法:
缬氨酸

异亮氨酸

亮氨酸

苯丙氨酸

蛋氨酸
淡 色
色氨酸

苏氨酸

赖氨酸
蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需 氨基酸可以互相补充而提高营养价值。其本质即 为食物蛋白质之间在AA组成上的取长补短,互 相补充。

生物化学第11章

生物化学第11章
情况下细胞中游离氨浓度非常低,这是因为机体通过各种途径使氨发
生转变.动植物组织转变氨的途径主要有以下两个方面:一是氨的转移
和再利用,二是排出体外.
• 1. 氨的转移和再利用
• 机体转移氨的主要途径是合成酰胺化合物.在人体和动、植物组织中
谷氨酰胺合成酶(-lutaminesynthetase)催化NH3和谷氨酸(-lu)生成
的,合成反应需要消耗ATP.
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11.2
氨基酸分解代谢
• 谷氨酰胺还可以在天冬酰胺合成酶(aspara-inesynthetase)的作用下,
将酰胺基转移到天冬氨酸上生成天冬酰胺,天冬酰胺经天冬酰胺酶
(aspara-inase)催化也可以将氨释放出去.因此,酰胺化合物既是氨的
运输形式,也是氨的储存形式,谷氨酰胺还可以为嘌呤、嘧啶等含氮化
第11章
蛋白质降解和氨基酸代谢
• 11.1 蛋白质的降解
• 11.2 氨基酸分解代谢
• 11.3 氨基酸合成代谢
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11.1
蛋白质的降解
• 11.1.1 外源蛋白质的酶促降解
• 1979年,国际生化协会命名委员会将促进蛋白质降解的酶归属于
第三大类(水解酶类)第四亚类(EC 3.4). 该亚类按酶作用的特点又分
• 11.2.2 氨基酸的脱羧基作用
• 氨基酸在脱羧酶(decarboxylase)的作用下脱掉羧基,生成CO2 和相
应的胺类化合物的过程,称为氨基酸的脱羧基作用
(aminoaciddecarboxylation).氨基酸脱羧酶普遍存在于动、植物组
织及微生物中,专一性很高,一般是一种氨基酸脱羧酶只对一种L-氨基
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十一蛋白质降解及氨基酸代谢课件

十一蛋白质降解及氨基酸代谢课件

真核细胞中有两种CPS:(1)线粒体CPS-Ⅰ利用游离NH3为氮源合成氨基甲酰磷酸,参与尿素合成。(2)胞液CPS-Ⅱ,利用谷氨酰胺作N源,参与嘧啶的从头合成。
2.4.3.1 氨基甲酰磷酸的合成
CPS-Ⅰ催化的反响包括下述三步(图)。 (1)ATP活化HCO-3生成ADP和羰基硫酸(carbonyl phosphate) (2)NH2与羰基硫酸作用替代硫酸根,生成氨基甲酸(carbamate)和Pi。 (3)第2个ATP对氨甲酸磷酸化,生成氨基甲酰磷酸和ADP。 此反响是不可逆的,消耗2分子ATP。CPS1是一种变构酶,AGA是此酶变构激活剂。由乙酰CoA和谷氨酸缩合而成。
2.2.3 联合脱氨基作用(2)
腺嘌呤核苷酸循环
2.2.3 联合脱氨基作用(3)
非氧化脱氨基作用可分为脱水脱氨基、脱硫化氢脱氨基、直接脱氨基和水解脱氨基等4种方式。 1.脱水脱氨基 如丝氨酸可在丝氨酸脱水酶的催化下生成氨和丙酮酸。
2.2.4 非氧化脱氨基作用
苏氨酸在苏氨酸脱水酶的作用下,生成α-酮丁酸,再经丙酰辅酶A,琥珀酰AoC参加代谢,如以下图所示:
2.2.1 氧化脱氨基作用(1)
NH2—CHRCOOH
氨基酸氧化酶
NH=CRCOOH + 2H
NH=CRCOOH + H2O
RCOCOOH + NH3
2H + O2
H2O2
2H2O2
2H2O + O2
2NH2CHRCOOH + O2
2RCOCOOH + 2NH3
Glu + NAD+ + H2O α-Ket + NH4+ + NADH +H+

12第11章蛋白质降解和氨基酸

12第11章蛋白质降解和氨基酸

嘌呤核苷酸循环脱氨
具体脱氨反应
(六)氨的去路
氨基酸代谢产生的大量的氨必须有去路,否则 会在血液中积累,抑制中枢神经系统,造成血 氨中毒。
去路:
1、高等动植物中重新利用 2、通过胺化酶贮存在Gln和Asn中 3、形成尿素排出体外
• 不同的生物排氨的方式不同: • 1、陆生脊椎动物:以尿素排出 • 2、鸟类和爬行类:固体尿酸 • 3、鱼类:直接排氨 • 4、两栖类:排尿素或排氨。 • 从排氨可以看出生物的进化水平,越高等代谢越
• 有的氨基酸如苯丙氨酸和酪氨酸,既可生成酮体又可生 成糖,因此,称为生酮和生糖氨基酸。
• 还有些氨基酸如丙氨酸、丝氨酸、半胱氨酸,也可通过 形成乙酰CoA后进而形成乙酰乙酸,因此,生酮氨基酸和 生糖氨基酸的界限并不是非常严格的。
六、由氨基酸衍生的其他重要物质
(一)氨基酸与一碳单位 (二)氨基酸与生物活性物质
FH4
5、一碳单位转移的生物学意义
1)为其他需要一碳单位的反应提供一碳原子 2)参与核酸代谢,合成嘌呤和嘧啶碱基 3)是联系氨基酸代谢和核酸代谢的结合点 4)S-腺苷蛋氨酸和FH4为体内大约50多种甲基受体提供甲基。
(二)氨基酸与生物活性物质
氨基酸处合成蛋白质外,它的衍生物是很多生 物活性物质的前体。
循环途径可分为三个阶段 1、鸟氨酸与CO2、NH3结合生成瓜氨酸 2、瓜氨酸在于1分子NH3结合生成Arg 3、Arg裂解成尿素和鸟氨酸。
(二)尿素 循环
1、形成瓜氨酸:在氨甲酰磷酸合成酶催化下 2ATP+CO2+NH3+ H2O---氨甲酰磷酸
氨甲酰磷酸+Orni在鸟氨酸转氨甲酰酶作用下形成瓜氨酸。 以上是在线粒体中进行的。以下步骤均在胞质中。
提要
糖代谢和氨基酸合成的联系
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第十一章蛋白质降解及氨基酸代谢
一、填空题
1.生物体内的蛋白质可被和共同作用降解成氨基酸。

2.多肽链经胰蛋白酶降解后,产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。

3.胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由族氨基酸端形成的肽键。

4.氨基酸的降解反应包括、和作用。

5.转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。

6.谷氨酸经脱氨后产生和氨,前者进入进一步代谢。

7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。

8.尿素分子中两个N原子,分别来自和。

9.芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物和磷酸戊糖途径的中间代谢物。

10.组氨酸合成的碳架来自糖代谢的中间物。

11.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。

二、判断对错
1、蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸的组成和比例。

2、谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。

3、氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。

4、半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。

5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。

6、参与尿素循环的酶都位于线粒体内。

7、S-腺苷甲硫氨酸的重要作用是补充甲硫氨酸。

8、L-谷氨酸脱氢酶属于烟酰胺脱氢酶;是分布最广且活力最强的催化氨基酸氧化脱氨的酶。

9、转氨酶的种类很多,但辅基都是磷酸吡哆醛。

10、γ-氨基丁酸是L-谷氨酸的脱羧产物。

11、氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。

12、莽草酸途径只发生在植物和微生物体内,通过此途径可以合成苯丙氨酸,酪氨酸、色氨酸三种芳香族氨基酸,其芳香碳骨架来源于EMP途径的中间产物磷酸烯醇式丙酮酸和磷酸戊糖途径的中间产物4-磷酸赤藓糖。

13、丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸可通过糖代谢的中间产物直接合成。

14、尿素循环中,有关的氨基酸包括瓜氨酸、鸟氨酸、天冬氨酸和精氨酸,它们都参与生物体内蛋白质的合成。

15、尿素循环中的一个氨基得自氨气,另一个得自天冬氨酸。

16、尿素合成是一个耗能过程,合成一分子尿素需要消耗四分子高能磷酸键。

三、选择题
1.转氨酶的辅酶是:
A.NAD+ B.NADP+ C.FAD D.磷酸吡哆醛
2.下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性:
A.羧肽酶B.胰蛋白酶
C.胃蛋白酶D.胰凝乳蛋白酶
3.参与尿素循环的氨基酸是:
A.组氨酸B.鸟氨酸C.蛋氨酸D.赖氨酸
4.γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:
A.Gln B.His C.Glu D.Phe
5.经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是:
A.Glu B.His C.Tyr D.Trp
6.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素:
A.VB1 B.VB2 C.VB3 D.VB5
7.磷脂合成中甲基的直接供体是:
A.半胱氨酸B.S-腺苷蛋氨酸C.蛋氨酸D.胆碱
8.在尿素循环中,尿素由下列哪种物质产生:
A.鸟氨酸B.精氨酸C.瓜氨酸D.半胱氨酸
9.需要硫酸还原作用合成的氨基酸是:
A.Cys B.Leu C.Pro D.Val
10.下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的:
A.脯氨酸B.羟脯氨酸C.天冬氨酸D.异亮氨酸
11.组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的:
A.还原作用B.羟化作用C.转氨基作用D.脱羧基作用
12.氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输:
A.尿素B.氨甲酰磷酸C.谷氨酰胺D.天冬酰胺
13.丙氨酸族氨基酸不包括下列哪种氨基酸:
A.Ala B.Cys C.Val D.Leu
14.组氨酸的合成不需要下列哪种物质:
A.PRPP B.Glu C.Gln D.Asp
15.合成嘌呤和嘧啶都需要的一种氨基酸是:
A.Asp B.Gln C.Gly D.Asn
16.对L-谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的?
A、它催化的是氧化脱氨反应
B、它的辅酶是NAD+或NADP+
C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基反应
D、它在生物体内活力很弱
17.在尿素循环中,尿素由下列哪种物质产生:
A.鸟氨酸 B.精氨酸 C.瓜氨酸 D.半胱氨酸
18.在嘌呤和嘧啶的合成中,下列哪一个不是所需的氮源:
A. 尿素
B.谷氨酰胺
C.甘氨酸
D. 氨甲酰磷酸
四、名词解释
蛋白酶肽酶转氨作用联合脱氨基作用尿素循环生糖氨基酸生酮氨基酸一碳单位
五、简答题
1.用反应式说明α-酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的,有哪些酶和辅因子参与?
2.什么是尿素循环,有何生物学意义?
3.什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?
4.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?
5、什么是联合脱氨基作用,为什么联合脱氨基作用是体内脱去氨基的主要方式?
6、氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环。

7、丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸的合成可由糖代谢中的哪三种中间产物提供碳骨架,经一步反应完成?写出有关反应式。

8、氨基酸分解代谢产物α-酮酸、NH3的去路如何?
9、糖、脂肪、蛋白质在生物体内如何实现相互转化?
参考答案
一、填空题
1.蛋白酶;肽酶
2.赖氨酸;精氨酸
3.芳香;羧基
4.脱氨;脱羧;羟化
5.磷酸吡哆醛
6.α-酮戊二酸;三羧酸循环;
7.鸟氨酸;瓜氨酸
8.氨甲酰磷酸;天冬氨酸
9.磷酸烯醇式丙酮酸;4-磷酸赤藓糖
10.核糖
11.生成尿素;合成谷氨酰胺;再合成氨基酸
二、判断对错
1.对:摄入蛋白质的营养价值,在很大程度上决定于蛋白质中必需氨基酸的组成和比例,必需氨基酸的组成齐全,且比例合理的蛋白质营养价值高。

2.对:在转氨基作用中谷氨酸是最主要的氨基供体,用于合成其它氨基酸;谷氨酸也可在谷氨酰氨合成酶的催化下结合游离氨形成谷氨酰氨,谷氨酰氨再与α-酮戊二酸反应生成二分子谷氨酸,使游离氨得到再利用。

3.错:氨甲酰磷酸可以经尿素循环生成尿素,也参与嘧啶核苷酸的合成,但与嘌呤核苷酸的合成无关。

4.错:半胱氨酸体内硫酸根的主要供体,甲硫氨酸是体内甲基的主要供体。

5.错:磷酸吡哆醛徐作为转氨酶的辅酶外,还可作为脱羧酶和消旋酶的辅酶。

6. 错某些尿素循环的酶位于肝细胞的胞浆中,如精氨琥珀酸合酶、精氨琥珀酸裂解酶等。

7. 错S-腺苷甲硫氨酸是生物体内合成胆碱、肌酸、肾上腺素等多种物质的甲基供体。

高半胱氨酸自四氢叶酸处接受甲基,形成甲硫氨酸,甲硫氨酸活化形成S-腺苷甲硫氨酸。

三、选择题
1.D
2.B
3.B
4.C
5.D
6.D
7.B
8.B
9.A 10.B 11.D 12.C 13.B 14.D 15.A 16.D 17.B 18.A
四、名词解释
1.蛋白酶:以称肽链内切酶(Endopeptidase),作用于多肽链内部的肽键,生成较原来含氨基酸数少的肽段,不同来源的蛋白酶水解专一性不同。

2.肽酶:只作用于多肽链的末端,根据专一性不同,可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸,如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。

3.转氨作用:在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上,形成另一种氨基酸。

4. 联合脱氨基作用
5.尿素循环:尿素循环也称鸟氨酸循环,是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程,有解除氨毒害的作用。

6.生糖氨基酸:在分解过程中碳架能转变为糖的氨基酸,(碳架能转变为丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸)称为生糖氨基酸。

7.生酮氨基酸:在分解过程中碳架不能转变为糖但能转变为酮体的氨基酸(能转变成乙酰乙酰辅酶A 的氨基酸)称为生酮氨基酸。

8.一碳单位:仅含一个碳原子的基团如甲基(CH3-、亚甲基(CH2=)、次甲基(CH≡)、甲酰基(O=CH-)、亚氨甲基(HN=CH-)等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰。

五、简答题
2.答:尿素循环也称鸟氨酸循环,是排尿素动物在肝脏中合成尿素的一个循环机制。

肝细胞胞浆中的氨基酸经转氨基作用于α-酮戊二酸形成的谷氨酸,透过线粒体膜进入线粒体基质,在谷氨酸脱氢酶作用下脱氨形成游离氨。

形成的氨与三羧酸循环产生饿CO2、2ATP,在氨基甲酰合成酶Ⅰ的催化下生成氨基甲酰磷酸。

氨基甲酰磷酸在线粒体的鸟氨酸转氨基甲酰酶的催化下,将氨基甲酰基转移给鸟氨酸生成瓜氨酸。

瓜氨酸形成后即离开线粒体进入胞浆,在ATP的存在下,由精氨酸代琥珀
酸合成酶的催化,与天冬氨酸缩合成精氨酸代琥珀酸。

天冬氨酸在反应中作为氨基的供体,精氨酸代琥珀酸通过裂解酶的催化生成精氨酸和延胡索酸。

精氨酸在胞浆精氨酸酶的催化下水解产生尿素和鸟氨酸,鸟氨酸可重新进入尿素循环。

蛋白质在体内分解成氨基酸,在分解产生氨,过量的氨具有神经毒性,氨的解毒是在肝内合成尿素,再随尿排出,因此,通过合成尿素可以维持正常的血氨水平。

3.答:人体必需氨基酸共有8种:赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。

有些氨基酸在人体内能够合成,不一定非要从外界补充,这些氨基酸叫做非必需氨基酸。

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