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生物化学学习指南1

第一章蛋白质的结构与功能一、学习重点蛋白质分子组成、分子结构及功能的关系，蛋白质的理化性质。

蛋白质的变性、沉淀。

蛋白质分离、纯化方法，包括电泳法、层析法、超速离心法等。

二、学习提纲1.构成蛋白质的基本单位是氨基酸，共20种，可分为非极性、极性、酸性、碱性氨基酸四类。

各种不同的氨基酸通过肽键连接成大的蛋白质分子。

2.蛋白质的分子结构可分为一级、二级、三级、四级结构。

一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的N端至C端的排列顺序，即氨基酸序列。

其连接键为肽键、二硫键。

二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的构象，构象主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性。

三级结构指多肽链主链和侧链的全部的原子的空间排布位置，其结构的维持，主要靠次级键。

四级结构是指蛋白质及之间的缔合，靠次级键维持。

3．蛋白质结构与功能关系，一级结构是空间结构的基础，空间结构与功能关系密切。

空间结构发生改变，其理化性质变化和生物学功能丧失，称蛋白质变性。

变性后，一级结构未被破坏，在一定条件下，恢复原有的空间构象和功能。

蛋白质具有变构效应，如血红蛋白的亚基与氧气结合后，可引起另一亚基构象改变，使之更容易与氧气结合，所以血红蛋白氧解离曲线呈S型,这种变构效应是蛋白质中普遍存在的功能调节方式之一。

4．利用蛋白质的理化性质，采取不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。

常用的技术有电泳法、层析法、超速离心法等。

三、题例（一）选择题【A型题】1．人体内存在不同结构的蛋白质分子约有A．1千种B．1万种C．10万种D．100万种E．1000万种2．已知某血清标本的含氮量为10g/L,则蛋白质的浓度大约是A．52.5g/LB．62.5g/LC．57.5g/LD．72.5g/LE．67.5g/L3．组成人体蛋白质的氨基酸均为A．L-α氨基酸B．L-α氨基酸C．L-β氨基酸D．D-β氨基酸E．D或L-α氨基酸4．不含不对称碳原子的氨基酸是A．酪氨酸B．丝氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．亮氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．赖氨酸C．酪氨酸D．苏氨酸E．谷氨酸6．属于亚氨基酸的是A．脯氨酸B．组氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．赖氨酸7．属于碱性氨基酸的是A．丙氨酸B．亮氨酸C．赖氨酸D．苯丙氨酸E．丝氨酸8．蛋白质中不存在的氨基酸是A．半胱氨酸B．组氨酸C．瓜氨酸D．精氨酸E．赖氨酸9．蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是A．脯氨酸B．赖氨酸C．羟脯氨酸D．谷氨酰胺E．丝氨酸10．属于极性中性氨基酸的是A．Gly, AlaB．Leu, ValC．His, LysD．Asn, GlnE．Asp, Glu11．属于单纯蛋白质的是A．肌红蛋白B．血红蛋白C．清蛋白D．细胞色素CE．糖蛋白12．含有金属离子的蛋白质是A．脂蛋白B．血红蛋白C．糖蛋白D．角蛋白E．胶原蛋白13．属于含硫氨基酸的是A．TrpB．ThrC．PheD．MetE．Pro14．氨基酸在等电点时是A．非极性分子B．疏水分子C．兼性离子D．阳离子E．阴离子15．蛋白质在等电点时表现为A．分子净电荷是零B．分子所带电荷最多C．不易沉淀D．溶解度升高E．在电场作用下定向移动16．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的等电点为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时,欲使其中四种蛋白质泳向正极，缓冲液pH应该是A．4.0B．5.0C．6.0D．7.0E．8.017．PH＝5时带负电荷的氨基酸是A．苯丙氨酸B．谷氨酸C．丝氨酸D．精氨酸E．苏氨酸18．280nm波长处有吸收峰的氨基酸为A．丝氨酸B．谷氨酸C．蛋氨酸D．色氨酸E．精氨酸19．关于谷胱甘肽的叙述,正确的是A．含有胱氨酸B．谷氨酸的α-羧基是游离的C．体内重要的氧化剂D．主要的功能基团是C端羧基E．所含肽键均为α-肽键20．维持核糖核酸酶功能的重要化学键是A．氢键B．二硫键C．离子键D．疏水作用E．肽键21．维持蛋白质一级结构的主要化学键是A．离子键B．二硫键C．疏水作用力D．肽键E．氢键22．关于肽的叙述，错误的是A．氨基酸借肽键连接形成的化合物B．肽中的氨基酸称为氨基酸残基C．多肽与蛋白质分子无明确分界线D．肽没有氨基末端和羧基末端E．10个以内氨基酸形成的肽为寡肽23．多肽链中主链骨架的组成是A．-NCCNNCCNNCCN-B．-CANOCHNOCHNO-C．-CONHCONHCONH-D．-CNOHCNOHCNOH-E．-CHNOCNHOCNHO-24．蛋白质的空间构象主要取决于A．α-螺旋和β-折叠B．肽链中肽键的构象C．肽链氨基酸的排列顺序D．肽链中的二硫键E．肽链中的氢键25．蛋白质二级结构中，α螺旋一圈相当于氨基酸残基的数目是A．2.5个B．3个C．3.6个D．4个E．5个26．蛋白质分子中的β-转角属于蛋白质的A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．侧链结构27．维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是A．肽键B．离子键C．二硫键D．疏水作用E．氢键28．关于蛋白质α-螺旋的叙述,错误的是A．链内氢键稳定其结构B．有些侧链R基团不利于α-螺旋形成C．是二级结构的形式之一D．一般蛋白质分子结构中都含有α-螺旋E．链内疏水作用稳定α-螺旋29．蛋白质分子α-螺旋的特点是A．氨基酸侧链伸向螺旋外侧B．多为左手螺旋C．靠离子键维持稳定D．螺旋走向为逆时针方向E．肽链充分伸展30．关于β-折叠的叙述,错误的是A．蛋白质二级结构形式之一B．两条肽链走向可以是反向平行C．氨基酸侧链交替出现于肽单元上下方D．主链骨架呈锯齿状折叠E．肽链之间不存在氢键31．蛋白质分子构象的结构单元是A．肽键B．氢键C．二硫键D．肽键平面E．氨基酸残基32．血红蛋白与肌红蛋白在结构上的不同是，具有A．主链构象B．一级结构C．三级结构D．侧链构象E．四级结构33．维系蛋白质三级结构稳定的化学键不包括A．二硫键B．盐键C．氢键D．范德华力E．疏水作用34．关于蛋白质三级结构的叙述，错误的是A．有三级结构的多肽链都有生物学活性B．分子量大的蛋白质三级结构可有结构域C．结构的稳定性主要由次级键维系D．单体蛋白质或亚基的空间结构E．整条肽链全部氨基酸残基的空间位置35．蛋白质分子一定具有A．α-螺旋B．β-折叠C．三级结构D．四级结构E．亚基36．具有四级结构的蛋白质的特征是A．分子中含有辅基B．每条多肽链具有四级结构C．每个亚基具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成37．对四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现A．有一个自由α-氨基和一个自由α-羧基B．有自由的α-氨基,没有自由的α-羧基C．有自由的α-羧基,没有自由的α-氨基D．无自由的α-氨基或自由的α-羧基E．有一个以上自由的α-氨基和α-羧基38．蛋白质四级结构各亚基间的结合力是A．盐键和疏水键B．疏水键和二硫键C．氢键和离子键D．二硫键和肽键E．范德华力和疏水键39．蛋白质胶体颗粒不稳定的因素是A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于10E．在水溶液中40．某些蛋白质和酶的巯基来自A．蛋氨酸B．胱氨酸C．半胱氨酸D．谷胱甘肽E．同型半胱氨酸41．能还原蛋白质二硫键的试剂是A．溴化氰B．碘乙酸C．2,4-二硝基氟苯D．三氯醋酸E．β－巯基乙醇42．关于血红蛋白的描述，正确的是A．含有铁卟啉的单链球蛋白B．氧解离曲线为S形C．1个血红蛋白与1个氧分子可逆结合D．不属于变构蛋白E．没有协同效应43．当第一个Ｏ２与血红素Fe2＋结合后能够A．促进其它亚基与O２结合B．抑制其它亚基与O２结合C．促进α亚基与Ｏ２结合,抑制β亚基与O２结合D．抑制另一α亚基与O２结合,促进β亚基与O２结合E．促进其它亚基与CO２结合44．关于Hb和Mb的叙述，不正确的是A．Mb的解离曲线为S形B．Hb的解离曲线为S形C．Mb结合O２无协同效应D．Hb结合O２有协同效应E．Hb结合O２有变构效应45．P５表示氧解离曲线的位置,是指A．Hb与O２结合的能力为50%B．Hb与CO２结合的量为50%C．Hb与O２结合的量D．血中50%的Hb与O２结合时的O２分压E．Hb氧饱和度为50%时,相应的CO２分压46．关于Hb作用机理的叙述，不正确的是A．Hb没有结合O２时呈紧张态B．Hb结合O２时呈紧张态C．Hb结合O２时有正协同效应D．Hb结合O２时有变构效应E．Hb结合O２时呈松弛态47．关于Hb构象变化的叙述，不正确的A．CO2是变构蛋白Hb的变构剂B．Hb结合O２时亚基间盐键断裂C．Hb结合O２时有正协同效应D．Hb在松弛态时Fe2＋半径变小E．T态转变成R态是逐个结合O２完成的48．蛋白质一级结构与功能关系的特点是A．相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同B．一级结构相近的蛋白质，功能一定类似C．一级结构中任何氨基酸的改变生物活性消失D．不同来源的同源蛋白质，其一级结构相同E．蛋白质的一级结构决定其功能49．关于血红蛋白变性的叙述,正确的是A．空间构象改变,生物活性丧失B．一级结构不变,生物活性不变C．肽键断裂,生物活性丧失D．空间构象改变,生物活性不变E．一级结构改变,生物活性丧失50．变性蛋白质的主要特点是A．不易被胃蛋白酶水解B．黏度下降C．溶解度增加D．原有的生物活性丧失E．可以透过半透膜51．蛋白质变性后出现的现象是A．大量氨基酸游离出来B．生成大量肽片段C．空间构象改变D．肽键断裂E．等电点变为零52．蛋白质对紫外光吸收能力的大小，主要取决于A．酸性氨基酸的含量B．肽链中的肽键C．碱性氨基酸的含量D．酪氨酸、色氨酸的含量E．肽链中的氢键53．下面的叙述正确的是A．变性的蛋白质一定沉淀B．沉淀的蛋白质一定变性C．沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D．盐析法使蛋白质变性E．盐析沉淀的蛋白质仍然有生物活性54．不会使蛋白质变性的因素是A．加热B．强酸、强碱C．有机溶剂D．重金属盐E．盐析55．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．破坏水化膜，中和电荷B．无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C．降低蛋白质溶液的介电常数D．破坏蛋白质的一级结构E．改变蛋白质的等电点56．蛋白质溶液的稳定因素是A．蛋白质溶液的黏度大B．蛋白质分子表面疏水基团的作用C．蛋白质分子表面带有水化膜和电荷层D．蛋白质分子表面电荷为零E．蛋白质分子中的肽键57．蛋白质在电场中移动的方向取决于A．二级结构B．净电荷C．空间结构D．侧链的游离基团E．三级结构58．根据蛋白质溶解度分离纯化蛋白质的技术是A．凝胶过滤B．超滤法C．有机溶剂分级法D．离子交换层析E．电泳59．利用分子筛层析分离蛋白质的技术是A．阴离子交换层析B．阳离子交换层析C．凝胶过滤D．亲和层析E．透析60．利用分子筛和电荷分离蛋白质的技术是A．琼脂糖电泳B．醋酸纤维薄膜电泳C．聚丙烯酰胺凝胶电泳D．凝胶过滤E．离子交换层析61．与蛋白质等电点无关的分离蛋白质的技术是A．琼脂糖凝胶电泳B．离子交换层析C．等电点沉淀法D．凝胶层析E．醋酸纤维薄膜电泳62．能够分离蛋白质和测定蛋白质分子量的技术是A．亲和层析B．超速离心C．透析D．离子交换层析E．醋酸纤维薄膜电泳63．某蛋白质水解液，应用pH=6的洗脱液，用阳离子交换柱层析,第一个被洗脱下来的氨基酸是A．Val(pI 5.96)B．Arg(pI 10.76)C．Lys(pI 9.74)D．His(pI 5.66)E．Asp(pI 2.77)64．凝胶过滤层析时最先被洗脱下来的蛋白质是A．马肝过氧化氢酶(Mw:247500)B．肌红蛋白(Mw:16900)C．血清清蛋白(Mw:68500)D．牛β乳球蛋白(Mw:35000)E．牛胰岛素(Mw:5700)【X型题】99．维持蛋白质分子结构的次级键包括A．肽键B．氢键C．离子键D．疏水作用E．二硫键100．蛋白质溶液对紫外线吸收是由于含有A．酪氨酸B．苯丙氨酸C．半胱氨酸D．色氨酸E．蛋氨酸101．关于肽单元的叙述，正确的是A．形成多肽链二级结构的基本单位B．形成肽键的六个原子在一个平面内C．肽键键长介入单键和双键之间D．与α碳相连的单键可以自由旋转E．相邻肽单元平面的相对位置与肽键位置有关102．关于血红蛋白的叙述，正确的是A．氧解离曲线为S型B．血红蛋白与氧结合卟啉Fe2+转变成Fe3+C．各亚基结合氧时无协同效应D．T态转变成R态是逐个结合O2完成的E．血红蛋白亚基之间通过6对盐键紧密结合103．分离纯化蛋白质可根据蛋白质的A．分子量B．等电点C．所带电荷性质D．沉降系数E．生物学亲和力104．蛋白质的生理功能有A．贮存遗传信息B．代谢调控C．物质转运D．血液凝固E．参与遗传信息的传递105．含有铁离子的蛋白质有A．血红蛋白B．肌红蛋白C．细胞色素D．过氧化氢酶E．氨基酸氧化酶106．蛋白质的理化性质有A．紫外吸收B．胶体性质C．变性、沉淀和凝固D．茚三酮反应E．两性电离107．关于肌红蛋白的叙述，正确的是A．只有三级结构的单链蛋白质B．有8段α-螺旋结构C．F8组氨酸残基与Fe2+配位结合D．有负协同效应E．氧解离曲线为直角双曲线108．当Hb β链第6位谷氨酸被缬氨酸取代将导致A．镰刀状红细胞贫血症B．异常脱氧血红蛋白的聚合作用C．红细胞容易破裂D．血红蛋白一级结构改变E．血红蛋白结合氧能力显著降低109．蛋白质的二级结构包括A．α-螺旋B．β-折叠C．β-转角D．无规卷曲E．结构域110．蛋白质α-螺旋结构中A．肽键N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键B．每3．6个氨基酸残基螺旋上升1圈C．螺旋的走向为顺时针方向D．脯氨酸和甘氨酸有利于α螺旋形成E．氢键方向与螺旋走向垂直111．影响α-螺旋形成的因素是A．R基的大小B．连续多个酸性氨基酸C．R基所带电荷性质D．连续多个碱性氨基酸E．脯氨酸和亮氨酸112．肽键平面中能够旋转的键是A．C=O键B．C－N键C．N－H键D．C－N键E．C－C键113．关于β-转角的叙述,正确的是A．常发生于肽链进行180°回折时的转角处B．第1个氨基酸残基羰基氧与第3个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键C．第2个氨基酸残基常为脯氨酸D．一般由4个氨基酸残基组成E．二级结构之一114．关于蛋白质结构的叙述,正确的是A．所有蛋白质分子都具有三级结构B．极性氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C．一级结构是决定高级结构的重要因素D．极少数氨基酸的疏水侧链位于分子内部E．蛋白质结构与其生物学功能密切相关115．蛋白质的空间构象包括A．β-折叠B．结构域C．一级结构D．模序E．三级结构116．蛋白质分子的疏水作用是A．氨基酸非极性侧链之间形成B．构成蛋白质的结构域C．构成肌红蛋白的袋状空穴D．位于α螺旋肽键之间E．参与维持蛋白质三级结构117．分子伴侣A．可与错误聚集的肽段结合B．帮助肽链正确折叠C．亚基聚合时发挥重要作用D．二硫键正确形成中起重要作用E.本身为蛋白质118．关于蛋白质结构的叙述,正确的是A．蛋白质空间构象的正确形成需要分子伴侣B．带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C．蛋白质的一级结构决定高级结构D．疏水性氨基酸侧链隐藏在分子内部E．一级结构相似的蛋白质高级结构也相似119．用于多肽链氨基酸序列分析的方法有A．二硝基氟苯法B．丹酰氯法C．酸水解法D．胰蛋白酶法E．Edman降解法120．具有四级结构的蛋白质有A．肌红蛋白B．血红蛋白C．胰岛素D．牛胰核糖核酸酶E．乙酰辅酶A羧化酶121．蛋白质变性时A．分子量变大B．溶解度降低C．一级结构不改变D．高级结构破坏E．生物学功能丧失122．能使蛋白质沉淀的试剂有A. 硫酸铵B．强碱C．丙酮D．氯化钠E．强酸123．蛋白质电泳时,其泳动速度取决于A．蛋白质的分子量B．蛋白质的分子形状C．电泳缓冲液pH值D．电泳缓冲液的离子强度E．蛋白质的带电量124．有关凝胶过滤层析的叙述,正确的是A．分子量大的分子先洗脱下来B．分子量小的分子先洗脱下来C．可用于蛋白质分子量的测定D．可用于蛋白质结构的测定E．又称分子筛层析（二）名词解释1．蛋白质的一级结构（primary structure）2．模体（motif）3．结构域（domain）4．蛋白质的四级结构（quaternary structrue of protein）5．蛋白质等电点（pI）6．蛋白质的变性（denaturation of protein）（三）问答题和论述题1．组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的? 2．简述谷胱甘肽的结构及其功能。

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美国 2001——化学奖日本
在不对称合成方面
巴里· 夏普雷斯美国
他们的发现开拓了分子合成的新领域，对学术研究和新药研制都具有非常重要的意义。其成果已
被应用到心血管药、抗生素、激素、抗癌药及中枢
神经系统类药物的研制上。现在，手性药物的疗效是原来药物的几倍甚至几十倍，在合成中引入生物转化已成为制药工业中的关键技术。
生命现象中的化学问题与现代化学发展的关系
• 生物化学发展的历史告诉我们 , 生物化学是在不断地 • 几乎所有生物化学的重要发现和突破 , 都包含了大量化学方面的研究工作。 • 例如 , 三竣酸循环的发现和阐明 , 遗传物质 DNA 的确定以及 DNA 双螺旋结构的发现 , 蛋白质的组成和结构 • 生物化学与化学科学之间的相互渗透、相互促进 , 对于生物化学和化学的发展都起着极其重要作用。
所有生命物体都具有相似的能量转换机制 ,ATP 是所有生物的能量转换中间体。
• (3) 现代生物化学的发展深刻地影响着医学科学和农业科学的发展。 • (4) 化学和物理科学的理论和技术的迅速发展 , 为生物化学的研究提供了先进的方法和手段 , 使人类有可能对生命现象中的前沿问题进行深入的研究。 • (5) 生物化学中提出的化学问题和物理问题 , 吸引了越来越多的化学家和物理学家的参与。生物无机化学、生物有机化学、生物电化学和生物物理等交叉学科的产生和发展 , 表明生命科学已经成为现代自然科学发展的重要动力之一。同时 , 生物化学的理论和技术 , 也对其它相关科学 , 特别是化学的发展有着重要影响。
研究对象
生物体: 包括病毒、微生物、动植物和
人体。
生命：是由生物大分子所组成，具有
系列特殊功能的系列复杂机构。

生物化学学习指南

生物化学-学习指南一、选择题1.可与谷丙转氨酶共同催化丙氨酸和α-酮戊二酸反应产生游离氨的酶是：A．谷氨酸脱氢酶 B．谷草转氨酶 C．谷氨酰胺酶D．谷氨酰胺合成酶 E．α-酮戊二酸脱氢酶2.能直接转变为α-酮戊二酸的氨基酸为：A．天冬氨酸 B．谷氨酰胺 C．丙氨酸 D．丝氨酸 E．谷氨酸3.下列哪一组氨基酸完全是支链氨基酸A．亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸B．亮氨酸、缬氨酸、谷氨酸C．异亮氨酸、缬氨酸、天冬氨酸D．亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸E．缬氨酸、天冬氨酸、赖氨酸4.参与生成SAM提供甲基的是：A．丙氨酸 B．谷氨酸 C．γ-酮戊二酸 D．草酰乙酸 E．甘氨酸5.关于酮体叙述错误的是：A．酮体是脂酸在肝分解氧化时特有的中间产物B．乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮三者统称酮体C．生成酮体是肝特有的功能D．酮体是肝脏输出能量的一种方式E．肝脏本身可以氧化利用酮体6.体内合成非必需氨基酸的主要途径是：A．转氨基 B．联合脱氨基作用 C．非氧化脱氧 D．嘌呤核苷酸循环E．脱水脱氨7.体内重要的转氨酶均涉及：A．天冬氨酸与草酰乙酸的互变 B．丙氨酸与丙酮酸的互变C．谷氨酸与α-酮戊二酸的互变 D．甘氨酸与其α-酮酸的互变E．精氨酸与延胡索酸的互变8.合成腺苷酸代琥珀酸的底物之一是：A．AMP B．ADP C．IMP D．XMP E．GDP9.用亮氨酸喂养实验性糖尿病犬时,下列哪种物质从尿中排出增加A．葡萄糖 B．酮体 C．脂肪 D．乳酸 E．非必需氨基酸10.丙氨酸－葡萄糖循环中产生的葡萄糖分子来自于：A．肌肉内的谷氨酸 B．肌肉内的α-酮戊二酸C．丙氨酸 D．肝细胞内的α-酮戊二酸 E．肝细胞内的谷氨酸11.组成转氨酶的辅酶成分有：A．泛酸 B．尼克酸 C．吡哆醛 D．核黄素 E．生物素12.在尿素合成中,能穿出线粒体进入胞质继续进行反应的代谢物是：A．精氨酸 B．瓜氨酸 C．鸟氨酸 D．氨基甲酰磷酸E．精氨酸代琥珀酸13.鸟氨酸循环的限速酶是：A．氨基甲酰磷酸合成酶I B．鸟氨酸氨基甲酰转移酶C．精氨酸代琥珀酸合成酶 D．精氨酸代琥珀酸裂解酶E．精氨酸酶14.尿素合成调节中哪项不正确A．受食物蛋白质的影响B．氨基甲酰磷酸合成酶－I活性增强,尿素合成加速C．精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶D．精氨酸浓度增高时,尿素生成降低E．尿素合成是与三羧酸循环密切联系的15.真核细胞降解外来蛋白质的场所是：A．高尔基体 B．溶酶体 C．线粒体 D．内质网 E．细胞核16.下列各组酶中,能联合完全消化蛋白质为氨基酸的是：A．胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶、胃蛋白酶、二肽酶B．胰蛋白酶、糜蛋白酶、氨基肽酶、肠激酶、胃蛋白酶C．胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶、、二肽酶、氨基肽酶D．胰蛋白酶、氨基肽酶、羧基肽酶、肠激酶、二肽酶E．糜蛋白酶、胃蛋白酶、羧基肽酶、二肽酶、氨基肽酶17.关于γ-谷氨酰基循环,以下哪项是错误的A．氨基酸的吸收及向细胞内转运的机制B．通过谷胱甘肽的分解和再合成起作用C．此循环在小肠黏膜细胞、肾小管细胞和脑组织中广泛存在D．关键酶是γ-谷氨酰基转移酶位于细胞液中E．γ-谷氨酰基循环是耗能的转运过程18.肠道中氨基酸的主要腐败产物是：A．吲哆 B．色胺 C．组胺 D．氨 E．腐胺19.丙氨酸－葡萄糖循环的作用是：A．使肌肉中有毒的氨以无毒形式运输,并为糖异生提供原料B．促进非必需氨基酸的合成C．促进鸟氨酸循环D．促进氨基酸转变为脂肪E．促进氨基酸氧化供能20.血氨的最主要来源是：A．氨基酸脱氨基作用生成的氨 B．蛋白质腐败产生的氨C．尿素在肠中细菌脲酶作用下产生的氨 D．体内胺类物质分解释出的氨E．肾小管远端谷氨酰胺水解产生的氨21.出现于蛋白质中的氨基酸是：A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸22.人体营养非必需氨基酸是：A．苯丙氨酸 B．甲硫氨酸 C．谷氨酸 D．色氨酸 E．苏氨酸23.蛋白质的互补作用是指：A．糖和蛋白质混合食用,以提高食物的生理价值作用B．脂肪和蛋白质混合食用,以提高食物的生理价值作用C．几种生理价值低的蛋白质混合食用,以提高食物的营养作用E．糖、脂、蛋白质及维生素混合食用,以提高食物的营养作用D．用糖和脂肪代谢蛋白质的作用24.有关氮平衡的正确叙述是：A．每日摄入的氮量少与排出的氮量,为负氮平衡B．氮平衡是反映体内物质代谢情况的一种表示方法C．氮平衡实质上是表示每日氨基酸进出人体的量D．总氮平衡常见于儿童E．氮正平衡、氮负平衡均见于正常成人25.关于胃蛋白酶的错误叙述是：A．由胃黏膜主细胞生成B．H＋是酶的激活剂C．刚分泌时是无活性的D．对蛋白质肽键有绝对特异性E．使大分子的蛋白质逐个水解成氨基酸26.胰蛋白酶原激活成胰蛋白酶的过程是：A．在肠激酶或胰蛋白酶作用下,水解成两个氨基酸B．在H＋作用下破坏二硫键,使肽链分离C．在胰蛋白酶作用下水解下五个肽D．在肠激酶作用下,水解下六个肽,形成酶活性中心E．在胰蛋白酶作用下,水解下一个六肽,形成有活性的四级结构27.下列关于脂类的叙述不正确的是；A．各种脂肪和类脂都含有C、H、O、N、P五种元素B．脂肪过多会使人体肥胖C．脂肪和类脂具有相似的理化性质D．不溶于水而溶于有机溶剂E．脂肪具有储能和供能作用28.下列关于必需脂肪酸叙述错误的是：A．动物机体自身不能合成,需从植物油摄取B．动物机体自身可以合成,无需从外源摄取C．是动物机体不可缺乏的营养素D．指亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸三种不饱和脂肪酸E．是前列腺素、血栓素、白三烯等生理活性物质的前体29.关于脂类的生理作用叙述错误的是：A．是机体内氧化供能的最主要物质B．是机体储存能量的物质C．是生物膜的重要组分D．参与细胞识别E．与信息传递有关30.下列哪种物质与脂类的消化吸收无关A．胆汁酸盐 B．胰脂酶 C．辅脂酶 D．磷脂酶 E．脂蛋白脂肪酶31.脂肪分解过程中所产生的脂肪酸在血中的运输方式是：A．溶于水,直接由血液运输 B．与清蛋白结合运输C．与α-球蛋白结合运输 D．与载脂蛋白结合运输E．与β-球蛋白结合运输32.脂肪酸的氧化分解不需要经过的步骤是：A．脂肪酸的活化 B．脂酰CoA进入线粒体C．乙酰乙酰CoA的生成 D．脂酸的β-氧化 E．三羧酸循环33.脂肪酸进入线粒体进行氧化分解的限速酶是：A．脂酰CoA合成酶 B．脂酰CoA脱氢酶 C．肉碱脂酰转移酶ⅠD．肉碱脂酰转移酶Ⅱ E．肉碱-脂酰肉碱转位酶34.尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸是指A. FADB. FMNC. NADD. NADP35.磷酸戊糖途径为合成核苷酸提供：A．NADPH + H+ B．4－磷酸赤藓糖C．5－磷酸核酮糖D．5－磷酸木酮糖; E．5－磷酸核糖36.下列哪一步反应不在线粒体内进行：A．脂肪酸的活化B．肉碱转运活化的脂肪酸C．脂酰CoA脱氢 D．烯脂酰CoA水化E．酮脂酰CoA硫解37.肉碱具有下列功能：A．转运活化的脂肪酸进入小肠粘膜细胞B．在脂肪酸的生物合成中起作用C．参与脂酰CoA的脱氢反应D．转运脂酰基进入线粒体内膜E．参与脂肪酸的活化38.脂酰CoA的β氧化的循环反复进行需要哪种酶的参与：A．HMG CoA合成酶 B．脂酰CoA转移酶C．脂酰CoA脱氢酶 D．脂酰CoA合成酶E．硫激酶39.尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸是指A. FADB. FMNC. NADD. NADP40.磷酸戊糖途径为合成核苷酸提供：A．NADPH + H+ B．4－磷酸赤藓糖C．5－磷酸核酮糖D．5－磷酸木酮糖;E．5－磷酸核糖41.关于L－谷氨酸脱氢酶的叙述,下列哪项是错误的A．辅酶是尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 B．催化可逆反应C．在骨骼肌中活性很高 D．在心肌中活性很低E．是一种别构酶,调节氨基酸的氧化功能42.下列哪种物质不是脂肪酸的β氧化中的辅助因子：A．辅酶A B．FAD C．NADP+ D．NAD+ E．肉碱43.脂肪酸β氧化酶系存在于以下亚细胞部位：A．细胞质 B．细胞核 C．线粒体 D．内质网 E．高尔基体44.软脂酰CoA经彻底β氧化的产物通过三羧酸循环和氧化磷酸化生成ATP的摩尔数为：A．12 B．131 C．129 D．36 E．3845.嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是：A．GMP B．AMP C．IMP D．ATP E．GTP46.肝脏用以合成酮体的原料是：A．脂酸在线粒体中经β氧化生成的乙酰CoAB．葡萄糖分解代谢产生的乙酰CoAC．丙二酰CoA D．脂酰CoAE．花生四烯酸47.参与腺嘌呤核苷酸补救合成途径的酶有：A．磷酸核糖二磷酸转移酶B．磷酸核糖氨基转移酶C．腺嘌呤磷酸核糖转移酶D．鸟嘌呤脱氨酶E．腺苷酸脱氨酶48.人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是：A．尿素B．肌酸C．肌酸酐D．尿酸E．丙氨酸49.氮杂丝氨酸能干扰或阻断核苷酸合成,是因为它在结构上与：A．丝氨酸类似B．甘氨酸类似C．天冬氨酸类似D．谷氨酰胺类似E．天冬酰胺类似50.治疗痛风有效的别嘌呤醇：A．可抑制鸟嘌呤脱氨酶B．可抑制腺苷脱氨酶C．可抑制尿酸氧化酶D．可抑制黄嘌呤氧化酶E．对以上酶都无抑制作用51.在嘧啶核苷酸合成中催化氨基甲酰磷酸合成的酶是：A．氨基甲酰磷酸合成酶I B．氨基甲酰磷酸合成酶IIC．天冬氨酸转氨基甲酰酶D．乳清酸核苷酸脱羧酶E．氨基甲酰磷酸合成酶52.DNA连接酶的作用是：A.使DNA形成超螺旋结构B.合成RNA引物C.使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接D.不用消耗能量E.连接DNA单链53.复制中RNA引物的作用是：A.使DNA-pol活化B.提供3ˊ-OH合成DNA链C.提供5ˊ-P合成DNA链D.提供5ˊ-P合成RNA链E.提供3ˊ-OH合成RNA链54.关于在转录延长中,RNA聚合酶与DNA模板的结合的叙述正确的是：A.以全酶与模板结合B.以核心酶与模板的特定位点结合C.酶与蛋白的结合具有高度的特异性D.结合状态松驰而有利于RNA聚合酶向前移动E.和转录起始时的状态相同55.原核生物的ρ因子的功能是：A.在操纵区域激活阻遏蛋白B.释放结合在启动子上的RNA聚合酶C.抑制RNA聚合酶活性D.参加转录的终止过程E.允许特定转录的启动过程56.以整个分子参入嘌呤环的氨基酸是：A．天冬氨酸B．甘氨酸C．丙氨酸D．丝氨酸E．谷氨酰胺57.IMP转变成GMP的过程中,经历了：A．氧化反应B．还原反应C．脱水反应D．硫化反应E．生物转化58.一种丙氨酸tRNA ,其反密码子为GCU可识别mRNA上的密码子为A. UGAB. AGCC. AGID. CGU59.mRNA分子上密码子为ACG,其相对应的反密码子是A. UCGB. IGCC. GCAD. CGU60.决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：A. –XCCA3`末端B. TψC环C. DHU环D. 额外环E. 反密码子环61.体内进行嘌呤核苷酸从头合成途径的最主要组织是：A．胸腺组织B．小肠黏膜细胞C．肝细胞D．脾脏E．骨髓62.可与二酰基甘油结合为合成磷脂提供活性中间体的核苷酸是：A．ADP B．UDP C．AMP D．GDP E．CDP63.嘌呤核苷酸的从头合成是：A．首先合成嘌呤碱然后5－磷酸核糖化B．嘌呤环的氮原子均来自氨基酸的α-氨基C．嘌呤环的碳原子均由氨基酸参入D．在PRPP的基础上利用各种原料合成嘌呤环E．氨基甲酰磷酸为嘌呤环提供氨甲酰基64.原核细胞DNA分子上能被DNA指导的RNA聚合酶特异识别的部位是A．操纵子 B 启动子 C 衰减子 D 终止子65.原核生物基因转录起始的正确性取决于A. RNA聚合酶核心酶B. RNA聚合酶σ因子C. DNA聚合酶D. DNA解旋酶66.体内进行嘌呤核苷酸从头合成途径的最主要组织是：A．胸腺组织B．小肠黏膜细胞C．肝细胞D．脾脏E．骨髓67.在原核生物DNA的复制过程中,由催化RNA引物的合成A．DNA聚合酶I B. DNA聚合酶II C. DNA聚合酶IIID. RNA 酶E. 引物合成酶68.转录过程中遗传信息的传递方向是A. DNA→RNAB. RNA→DNAC. RNA → RNAD. RNA →蛋白质69.下列关于RNA聚合酶的陈述中,正确的是A．合成多聚核苷酸链时RNA聚合酶作用于核苷二磷酸B．R NA 聚合酶作用是,需要RNA引物C．R NA聚合酶在多聚核苷酸的3’端加上核苷酸D．R NA聚合酶可以在DNA的两条链上同时合成RNA70.真核生物mRNA poly A尾巴的加接信号A．在转录终止后 B. 在转录终止前 C．在转录终止点上 D.在mRNA的5’端71.抑制脂肪动员的激素是:A．肾上腺素 B．胰岛素 C．ACTH D．胰高血糖素 E．TSH72.核苷酸从头合成中,嘧啶环上第1位N来源于下列A. GlnB. GlyC. AspD. His73.嘌呤环上第1位N和第7位N来源于下列A. AspB. MetC. GluD. Gly74.参与嘌呤核苷酸循环的化合物A. GMPB. CMPC. AMPD. IMP75.核苷酸从头合成中, 嘌呤环上第3位和第9位N是由提供的;A. Gly B. Asp C. Gln D. Ala二、解答题1.比较原核生物和真核生物的RNA聚合酶有何不同2.脂肪在机体的能量代谢中有何作用并叙述脂类消化吸收的特点;3.比较氨基甲酰磷酸合成酶I和氨基甲酰磷酸合成酶II在合成代谢的异同4.5.为什么说真核生物的基因是断裂基因并接体如何进行mRNA的剪接过程6.DNA的复制分为哪几个阶段其主要特点是什么复制的起点时如何控制的7.新合成多肽链的翻译后加工包括哪些主要内容8.转录可生成哪几种RNA分别说明它们是如何进行转录后修饰的9.10.请比较脂肪酸的β氧化与脂肪酸的生物合成的主要不同点;11.简述丙氨酸－葡萄糖循环及其生理意义;12.试述核苷酸在体内的重要生理功能;参考答案：一、选择题1-25 AEDEE BCCBC CBCDB CDDAA CCCAE26-50 DABAA BCCCE ADCCE CCCCC ACADD51-75 BCBDD BABDE CDDBB CEACA BCDDC二、解答题13.比较原核生物和真核生物的RNA聚合酶有何不同答：真核生物的RNA聚合酶目前已发现有三种;RNA聚合酶Ⅰ存在于核仁中,转录rRNA顺序;RNA聚合酶Ⅱ存在于核质中,转录大多数基因严格说是催化各种前体mRNA的合成,需要“TATA”框;RNA聚合酶Ⅲ存在于核质中,转录很少几种基因如tRNA基因如5SrRNA基因;原核生物：细菌中只发现一种RNA聚合酶,能催化mRNA,tRNA和rRNA等的合成,研究得比较清楚的是大肠杆菌的RNA聚合酶".14.脂肪在机体的能量代谢中有何作用并叙述脂类消化吸收的特点;答：作用：1.在大多数生物中脂肪是能量储存的主要形式 2.类脂,特别是磷脂和胆固醇是细胞膜的主要组成成分,起着维持细胞的完整,区隔细胞内部的不同结构作用;3.有些特殊的脂质还起着某些特殊的作用;特点：①主要部位在小肠;②需胆汁酸盐的参与;③有两条吸收途径,中短链脂肪酸通过门静脉系统吸收,长链脂肪酸、胆固醇、磷脂等通过淋巴系统吸收;④甘油三酯在小肠粘膜细胞中需进行再合成;⑤需载脂蛋白参与;15.比较氨基甲酰磷酸合成酶I和氨基甲酰磷酸合成酶II在合成代谢的异同16.答：这两个酶是同工酶,氨基甲酰磷酸合成酶1主要存在于线粒体中,将氨、二氧化碳合成为氨基甲酰磷酸参与鸟氨酸循环;氨基甲酰磷酸合成酶2存在于胞浆中,氨基甲酰磷酸合成酶2的氨来源于谷氨酰胺,将谷氨酰胺的氨基与二氧化碳结合形成氨基甲酰磷酸参与嘧啶合成;17.为什么说真核生物的基因是断裂基因并接体如何进行mRNA的剪接过程答：基因是指为生物大分子主要是蛋白质,还有tRNA、rRNA等核酸编码的核酸片段;在真核生物基因中,编码序列只占少数例如5％左右,可称为外显子;非编码序列可称为内含子,它是阻断基因线性表达的DNA片段;这种在同一基因外显子被内含子分隔的现象就是断裂基因;mRNAR剪接实际上是切除内含子,把外显子互相连接起来,并接体由snRNA和核内蛋白质组成,可结合内含子3＇和5＇端的边界序列,从而使两个外显子互相靠近;靠含鸟苷的辅酶的亲电子攻击使第一外显子切离,再由第一外显子3＇-OH亲电子攻击内含子与第二外显子的磷酸二酯键,使内含子去除而两外显子相接;这种反应称二次转酯反应;18.DNA的复制分为哪几个阶段其主要特点是什么复制的起点时如何控制的答：就大肠杆菌复制过程来说：包括复制起始,延伸,终止起始：有DnaA,Hu蛋白,DnaC,DnaB ,SSB蛋白参与,引物合成E催化合成RNA引物延伸：RNA引物上DNA链的合成及延伸终止：复制叉在终止区相遇,复制结束,通过修补方式填补终止区;无论是原核生物还是真核生物,ＤＮＡ的复制主要是从固定的起始点以双向等速的复制方式进行的;复制叉以ＤＮＡ分子上某一特定顺序为起点,向两个方向等速前进;19.新合成多肽链的翻译后加工包括哪些主要内容答：1.氨基端和羧基端的修饰：在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始,真核生物从蛋氨酸开始;甲酰基经酶水介而除去,蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去;包括除去信号肽序列;因此,成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基,或没有蛋氨酸;同时,某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰;2.共价修饰：许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰,修饰后可以表现为激活状态,也可以表现为失活状态;主要有磷酸化,糖基化,羟基化,二硫键的形成和亚基的聚合等等1.转录可生成哪几种RNA分别说明它们是如何进行转录后修饰的2.答：转录后生成的RNA链还需经过一系列的变化才能变成成熟的rRNA、tRNA、mRNA,这称为转录后的修饰;真核生物转录后的修饰比较复杂,包括3类RNA的加工,并且各有特点;mRNA的转录后加工包括对其5’端和3’端的修饰以及对mRNA链进行剪接等过程;5’的修饰是在核内一些酶的催化下,先把pppG水解成pG,再与GTP聚合成GpppG,然后接受甲基,生成Gppp”G的帽子结构;该结构能够与翻译起始的一种蛋白质因子相结合,促使翻译的起始;3’—端的修饰是与转录终止同时进行的,在核酸外切酶的作用下切除3’端多余的核苷酸,然后加上由,100～200个ATP聚合而成的多聚APolA尾巴;该尾巴有利于增加mRNA作为翻译模板的活性,也有利于增强自身的稳定性;真核生物的基因是由外显子 exon；即编码氨基酸的核苷酸序列和内含子intron,即非编码氨基酸的核苷酸序列构成的断裂基因;因此转录出的hnRNA必须由特异的,RNA酶把非编码部分切除,再把编码部分连接起来,才能生成成熟的mRNA,作为蛋白质生物合成的模板;由真核生物RNA聚合酶直催化形成的tRNA初级产物,也要经过加工修饰,才能变成成熟的tRNA;该修饰过程也包括剪接,但最常见的是进行甲基化反应,脱氨基反应,还原反应及转位反应等;形成一些稀有碱基;另外,还要在3-末端加上共同的-CCA-OH的柄部结构,在翻译中结合氨基酸;rRNA的加工修饰,主要是把45S的rRNA剪接成18SrRNA、以及28S rRNA;但这种剪接不需要蛋白质酶类参与,而是靠核酶ribozyme催化;核酶是指由RNA发挥催化作用的酶,其结构与蛋白酶相似,呈槌头结构,也有底物部分和催化部分,对某些特定的化学反应起催化作用;核酶的发现扩展了酶的概念,表明酶这类生物催化剂不仅仅局限于蛋白质,这对生命科学的研究具有重大的意义;3.请比较脂肪酸的β氧化与脂肪酸的生物合成的主要不同点;答：1进行的部位不同,脂肪酸β-氧化在线粒体内进行,脂肪酸的合成在胞液中进行;2主要中间代谢物不同,脂肪酸β-氧化的主要中间产物是乙酰CoA,脂肪酸合成的主要中间产物是丙二酸单酚 CoA;3脂肪酰基的转运载体不同,脂肪酸β-氧化的脂肪酰基转运载体是CoA,脂肪酸合成的脂肪酰基转运载体是ACP ;4参与的辅酶不同,参与脂肪酸β-氧化的辅酶是FAD和NAD,参与脂肪酸合成的辅酶是NADPH;5脂肪酸β-氧化不需要co2,而脂肪酸的合成需要co2;6反应发生时ADP/ATP比值不同,脂肪酸β-氧化在 ADP/ATP 比值高时发生,而脂肪酸合成在ADP/ATP比值低时进行;7柠檬酸发挥的作用不同,柠檬酸对脂肪酸β-氧化没有激活作用,但能激活脂肪酸的生物合成;8脂酰CoA的作用不同,脂酰辅酶a对脂肪酸β-氧化没有抑制作用,但能抑制脂肪酸的生物合成;4.简述丙氨酸－葡萄糖循环及其生理意义;答：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基,放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸;丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运,故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环;生理意义：是肌肉与肝之间氨的转运形式;使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运送至肝,同时肝也为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖;5.试述核苷酸在体内的重要生理功能;答：核苷酸具有多种生物学功用,表现在1作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；2体内的主要能源物质,如ATP、GTP等；3参与代谢和生理性调节作用,如cAMP是细胞内第二信号分子,参与细胞内信息传递；4作为许多辅酶的组成部分,如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；5活化中间代谢物的载体,如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料,GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料,PAPS是活性硫酸的形式,SAM是活性甲基的载体等;。

生物化学-学习指南一.填空 1.当溶液中pH值小于蛋白质的pI时,该

生物化学-学习指南一．填空1．当溶液中pH值小于蛋白质的pI时，该蛋白质带电荷，在电场中向极移动。

2．胞质中催化丙酮酸生成乳酸的酶是。

3. 体内ATP生成的最主要的方式是。

4. 核酸对紫外线吸收的最大值在波长 nm。

5.胸腺嘧啶的代谢终产物是；胞嘧啶的代谢终产物是。

6.蛋白质合成过程中，催化氨基酸活化反应的酶是。

7．碱性氨基酸包括有、、。

8．结合酶由和构成。

9. VLDL的功能是转运。

10．真核细胞hnRNA的生成由催化。

11．终止密码的特点有_______、_______、________。

12. RNA合成时与DNA模板中碱基A对应的是_________,与G对应的是。

13．血浆脂蛋白2种分类方法分别是和。

14．氨基酸分解代谢的最主要反应是作用。

15．竞争性抑制时km 、Vmax 。

16．是酶的无活性前体，它没有活性是因为没有形成或暴露酶的。

17．当溶液中pH值大于蛋白质的pI时，该蛋白质带电荷，在电场中向极移动。

18．糖原合成的限速酶是，脂肪动员的限速酶是。

19．糖无氧分解的终产物是。

20．酶的化学修饰调节最常见的方式是。

21．三羧酸循环的亚细胞部位是在。

22．氨的主要来源是，氨的主要去路是合成。

23．翻译的产物是，其合成的模板是。

24.核酸杂交的原理是它可发生和。

25．检测ALT可协助诊断，检测AST可协助诊断。

26．组成蛋白质的基本单位是，主要有种。

27．竞争性抑制剂与结构相似，可与其竞争酶的。

28．是糖、脂和蛋白质最后分解的共同代谢途径，释出的能量主要以形式储存。

29．催化丙酮酸羧化支路的两个酶是、。

30．糖酵解的亚细胞部位在。

31．1分子葡萄糖分解为CO2和H2O净生成ATP分子数为。

32．氰化物阻断呼吸链的机理是其与结合。

33．脂肪酸β－氧化的亚细胞部位是。

34．糖的主要去路是，糖异生的主要脏器是在。

35．DNA转录产物延长方向是。

36．分子在蛋白质合成过程中主要的功能是作为各种氨基酸的载体。

《生物化学》教学大纲文档

《生物化学》教学大纲（供药学专业本科生用）课程名：生物化学（Biochemistry）课程号：课程类别：专业基础学时：126 （讲72 习54）学分：7性质和任务生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学，它主要以化学和生物学的理论和方法为主要手段来研究生物体基本物质的化学组成，结构、理化性质、生物功能和结构与功能的关系及其在生命过程中化学变化的规律。

生物化学是本专业基础课。

通过本课程的教学使学生掌握生物化学的基本理论，基本知识和基本技能。

为学习其它课程和新药研究，开发以及在分子水平上研究药物代谢规律、阐明药物作用的机理奠定基础。

教学要求1．掌握内容：要求学生深刻理解和记住并能灵活运用。

2．熟悉内容：要求理解并记住基本概念和特点。

3．了解内容：要求理解，一般不强调记住。

掌握和熟悉内容是药学生化基本内容教师应重点讲授或辅导，学生应重点学习。

了解内容教师可根据学习情况简介或由学生自学。

绪论学时：1目的要求1．明确：生物化学概念及研究对象。

2．了解：生物化学在药学中的重要性。

主要内容：1．生物化学概念。

2．生物化学发展。

3．生物化学在药学中重要性。

第一篇生命的分子基础第一章糖的化学学时：1目的要求：1．掌握：糖的概念、重要多糖的基本结构、性质和生理功能。

2．熟悉：糖的重要性；多糖的提取、分离、纯化和分析的基本原理。

4．了解：多糖结构分析的基本原理。

主要内容：1．糖的概念、分布及糖的生理功能。

2．糖的分类。

3．自然界重要多糖的化学结构和生理功能。

4．多糖的理化性质。

5．多糖的提取、分离、纯化的基本原理。

第二章脂类的化学学时：1目的要求：1．掌握：脂类的概念、分类、基本结构、性质和功能。

2．熟悉：脂类的重要性；脂类提取分离和分析的基本原理。

4．了解：重要多不饱和脂肪酸的来源与应用。

主要内容：1．脂类的概念、分类及生理功能。

2．脂类的化学结构、性质。

3．脂类提取分离和分析的基本原理。

第三章蛋白质化学学时：9目的要求：1．掌握：蛋白质的化学组成、基本结构和理化性质。

学习生物化学的方法

学习生物化学的方法学习生物化学的方法篇一：《生物化学》方法如何学习生物化学？生物化学就是生命的化学，组成生命体的物质有哪些？这些物质的结构和功能？这些物质在我们体内如何代谢的（主要是糖类、脂类、蛋白质，俗称三大代谢）？代谢之间是如何联系和调控的？另外又加了一部分分子生物学内容，就是遗传信息是如何传递和表达，如何调控的。

三大代谢是最重点最核心的内容，一定学好，尤其是糖代谢。

另外的重点就是遗传信息的传递表达，也就是复制、转录、翻译。

抓住主线，由表及里，循序渐进：根据研究内容，生物化学可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶、维生素、激素和抗生素等的组成、结构与功能。

重点掌握生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质？以及结构与功能之间有关系等问题，同时要随时将它们进行比较。

这样既便于理解，也有利于记忆。

②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。

此部分内容是传统生物化学的核心内容。

学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径（糖酵解、三羧酸循环途径、糖异生途径等）；脂肪酸分解与合成和酮体代谢途径；氨基酸的脱氨基及氨的代谢；能量生成方式等；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系等问题。

③分子生物学基础：重点介绍了DNA复制、DNA转录和翻译。

学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶及特点等方面对三个过程进行比较。

在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律，学会抓住线条、围绕主线向外扩展和上下联系的方法。

懂得记忆法，学会记忆：首先分清楚哪些需要记忆，哪些根本就不需要记忆。

如氨基酸的三字母和单字母符号、一些关键词的缩写、氨基酸和碱基的结构等是需要记的，而有些生物分子的结构式如维生素B12等并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法，注意前后关联，不要前后脱节。

生物化学大学教材

生物化学一、生物化学概述(一)生物化学研究的基本内容生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。

生物化学的研究内容包括以下三个方面：研究生命有机体的化学组成、生物分子，特别是生物大分子的结构、相互关系及其功能。

研究细胞中的物质代谢与能量代谢。

生物大分子的合成降解及代谢途径的调控细胞中进行的化学过程。

组织和器官机能的生物化学。

(二)生物化学的发展简史20世纪初，生物化学作为一个独立学科出现。

生物化学发展史中，有两个重要的突破。

一是1897年发现了酶作为生物催化剂的作用；二是1944发现了核酸作为遗传信息载体的作用。

1911 年：Funk 结晶出复合维生素B，提出“vitamine”一词，现为“vitamin”1926 年：Sunmer 首次将酶（脲酶）结晶，证明了酶的蛋白质本质（1946 年获Nobel 奖）1944 年：Avery 等人通过细菌的转化试验证实DNA 是遗传信息的载体。

（未获Nobel 奖）20 世纪50 年代后生物学进入分子水平。

该领域一大批科学家先后获得诺贝尔奖。

1953年，Watson和Crick推导出了DNA的三维结构。

1958 年（Nobel）：英国化学家Sanger 测定了胰岛素一级结构。

1962 年（Nobel）：英国物理学家Kendrew（肌红蛋白）Perutz（血红蛋白）解析了蛋白质的三维结构。

法国生物学家Jocob, Monod：遗传信息流（1965）美国生物化学家Nirenberg：破遗遗传密码（1969）美国生物化学家Holly：解析tRNA结构（1969）1978 年（Nobel）：Mitchell 提出氧化磷酸化的偶联学说“化学渗透学说”英国化学家Sanger : DNA测序（1983）1989 年（Nobel）：Cech & Altman 分别发现了ribozyme。

等等其他重要事件我国科学家在生物化学领域所作的突出工作：1965年，我国首次人工合成了结晶牛胰岛素。

生物化学课程学习指引

生物化学课程学习指南（适用于临床、护理、药学、医学检验等专业专科使用）生物化学及生化检验教研室编一、课程简介生物化学与分子生物学是研究生命现象本质和规律的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。

（一）课程目标生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、生物氧化、水无机盐代谢）；基因信息的传递（DNA 复制、RNA 转录、蛋白质生物合成）；相关的专题知识（肝的生物化学，酸碱平衡）。

为了适应我国高等职业医学教育改革与发展的需要，根据教育部全面高等职业教育教育教学质量，在学校制定的人才培养方案的指导下制定本课程的学习指南。

本课程的只要学习目标。

1、掌握生物化学的基本知识和基本理论2、熟悉生物分子的基本结构、性质和功能；物质代谢的基本概况。

3、熟悉生物化学与临床医学的联系。

4、了解生物化学实验的基本操作（二）教学内容与时间安排1、本大纲配套使用的教材为全国高职高专医学规划教材《生物化学》。

2、本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习。

其中，考试内容中“掌握”占70% 左右；“熟悉、了解”的内容占30%左右。

“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。

各专业的教学内容与时间安排。

表1 临床专业（含妇幼）学时内容分配表表2 护理专业（含助产）学时内容分配表表3 口腔专业学时内容分配表（三）学习参考资料1、《生物化学》，韩昌洪主编，高等教育出版社，2008年。

(完整版)生物化学笔记(完整版)

第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。

2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。

二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。

《生物化学》课程学习教学大纲纲要

《生物化学》课程教课纲领一、基本信息课程编号：课程名称：生物化学英文名称：Biochemistry课程性质：必修课总学时：64理论学时：48实践学时：0合用专业：食质量量与安全、制药工程、药物制剂、药学、中药学、中药学（国际沟通）先修课程：化学（基础化学，有机化学基础）肩负院部：基础医学院；组学分：4实验学时：16指导自学学时：0合用层次：本科学科组：生物化学与生物工程学科二、课程介绍（一）课程目标及地位生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平说明生物体化学构成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。

经过本课程的理论知识学习和实验技术训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验着手能力，以及必定的创新思想，为学习后续的药学、中药学基础课程确立必需的基础，为未来开展中医药学现代化供给必需的支撑。

（二）教课基本要求在教课内容上，侧重增强基础、突出要点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技术；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成就在药学、中药学的应用；注意各章节知识连接协调、防止与其余课程知识重复或许脱节。

在教课方法上，踊跃运用多媒体讲堂教课设备，采纳启迪式、议论式、事例教课法，使学生在有限的课时教课内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充足利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技术，提升学生解析问题和解决问题能力，侧重对学生综合素质的培育。

（三）课程的要点和难点本课程的解说一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程要点是静态生物化学、动向生物化学和遗传信息传达转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技术,培育学生现代科学的生命思想和必定的创新思想。

要点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四章、第十五章。

难点章节是教材第八章、第九章、第十章、第十三章、第十四章、第十五章。

《生物化学》课程大纲

06 基因表达调控与疾病关系
基因表达概述及基本过程
基因表达的定义和意义
基因表达是指基因转录和翻译产生蛋白质的过程，对于生物体的生长、发育和适应环境具有重要意义。
基因表达的基本过程
包括转录、翻译和蛋白质加工等步骤，其中转录是指DNA模板链在RNA聚合酶的作用下合成RNA的过程，翻译是指mRNA在核糖体上合成蛋白质的过程，蛋白质加工包括修饰、折叠和定位等步骤。
基因表达异常与疾病关系
基因表达异常的定义和类型
基因表达异常是指基因在转录或翻译过程中出现异常，导致蛋白质合成量或功能异常的现象。基因表达异常可分为转录水平异常和翻译水平异常两种类型。
基因表达异常与疾病的关系
基因表达异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如癌症、神经退行性疾病、自身免疫性疾病等。这些疾病往往伴随着特定基因的异常表达，导致细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程出现异常。因此，研究基因表达异常与疾病的关系对于疾病的预防、诊断和治疗具有重要意义。
酶动力学原理及应用
米氏方程
01
介绍米氏方程的推导过程及其意义，解释米氏常数Km和Vmax
的含义及其在酶动力学研究中的应用。
酶促反应的影响因素
02
阐述温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂和激活剂等对酶促反应
的影响及其机制。
酶动力学在医学中的应用
03
举例说明酶动力学在疾病诊断、药物设计和治疗等领域的应用。
3
蛋白质一级结构与功能的关系一级结构是蛋白质空间构象和生物功能的基础。
蛋白质高级结构
01
02
03
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链的空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。

生物化学PPT课件

生物化学的应用领域
01
02
03
04
医学研究
生物化学在医学领域中发挥着重要作用，如疾病诊断、药物
研发和生理机制研究等。
农业生产
通过生物化学手段改良作物品质、提高产量，以及研发新型
肥料和农药。
环境保护
利用生物化学方法处理环境污染问题，如水体净化、土壤修
复等。
生物技术产业
生物化学在生物技术产业中具有广泛应用，如基因工程、蛋
合成生物学
合成生物学是新兴的交叉学科，旨在设计和构建人工生物系统，实现新功能或优化现有功能。通过合成生物学，科学家可以创建定制化的微生物，用于生产燃料、药物和其他有用物质。
纳米技术与生物医学应用
纳米药物
纳米药物利用纳米技术将药物包裹在纳米载体中，以提高药物的靶向性、稳定性和生物利用度，降低副作用。纳米药物在癌症治疗、疫苗开发等领域具有广泛应用前景。
生物合成与分解代谢
生物合成
生物合成是指生物体利用简单无机物和单糖等合成复杂有机物的过程。生物合成包括脂肪酸、蛋白质、核酸等物质的合成。这些合成过程需要经过一系列酶促反应的完成。
分解代谢
分解代谢是指生物体将大分子有机物分解成小分子有机物和无机物的过程。这些分解过程包括糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等。分解代谢是生物体获取能量和合成物质的重要途径。
结论总结
根据实验结果和讨论，总结实验的结论，指出研究的局限性和未来研究方向。
结果讨论
对实验结果进行深入分析和讨论，探讨结果的合理性和科学性。
结论应用
探讨实验结论在实际生产和科研中的应用价值和意义。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与合成生物学

生物化学检验技术课程学习指南.doc

生物化学检验技术课程学习指南（适用于医学检验专业专科使用）生物化学及检验教研室编一、课程简介《生物化学检验》(临床生物化学检验、临床生化检验、生化检验、生化检验学、临床生物化学和生物化学检验、临床生物化学及生物化学检验、临床生物化学、临床化学等)是对人体健康和患病时化学状态的研究以及用于诊断、治疗和预防疾病的化学试验方法的应用。

它的主要任务是研究人体器官、组织、体液的化学组成和进行着的生化过程，以及疾病、药物对这些过程的影响，为疾病诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防等各个方面提供信息和理论依据。

因此，《生物化学检验》既是一门研究人体健康和疾病时生理生化过程的医学基础理论学科，又是一门应用各种技术和方法分析机体健康和疾病时体液或组织样品中各种化学成分的医学应用技术学科，它在医学理论和医学实践中均具有相当重要的地位，是高等医学检验专业的一门主干学科和必修课程。

（一）课程目标通过本课程的学习，要求学生掌握生物化学检验的基础理论、基本知识和基本技能，能够从事检验医学的生化实验诊断操作、评价和应用，培养成为医学检验技术专业高级专门人才。

具体归纳为：1、掌握生物化学检验的基本理论、基本知识；2、具有娴熟的生物化学检验的操作技能；3、能够从事医学检验的生物化学实验诊断操作、评价和应用，具有独立的工作能力和解决实际问题的能力及创新意识；4、树立和培养学生良好的职业道德和从业素质。

根据《生物化学检验》课程在检验医学中的作用和地位，为便于学生对《生物化学检验》课程的学习，该该课程分为三个不同程度的要求：“掌握、熟悉和了解”。

“掌握”的内容，在授课时需要重点讲解，要求学生能全面理解，必须牢记并能融会贯通；“熟悉”的内容，要求学生能理解和记住概念与特点；“了解”的内容只扼要介绍有关知识概念或通过学生自学来认识和理解，有些则属于学科进展以及扩展知识面的内容。

在考试内容中，掌握的部分约占60％～70％，熟悉的部分约占20％～30％，了解的部分约占10％。

生物化学学习要求

第一章绪论【预习要求】预习生物化学发展简史及生物化学与医学的关系【目的要求】了解全章内容【教学内容】1、生物化学发展简史2、当代生物化学研究的主要内容3、生物化学与医学4、本书纲要第二章蛋白质结构与功能【预习要求】预习蛋白质的分子组成、分子结构及蛋白质结构与功能的关系【目的要求】1、掌握α-氨基酸通式；20种氨基酸的名称、三字符号及结构；肽键、肽链、氨基酸残基及肽链书写规则。

2、掌握蛋白质一至四级结构的概念及稳定因素。

3、掌握蛋白质结构与功能的关系。

掌握模体、结构域、分子伴侣等概念。

4、熟悉谷胱甘肽的结构与功能。

5、熟悉常见的蛋白质分离纯化方法。

6、了解氨基酸及蛋白质的的理化性质及蛋白质的分类。

7、自学多肽链中氨基酸序列分析和蛋白质空间结构测定。

【教学内容】1、蛋白质的分子组成：氨基酸、肽键与肽2、蛋白质的分子结构：蛋白质一、二、三、四级结构3、蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系；蛋白质空间结构与功能的关系4、蛋白质的理化性质及其分离纯化：蛋白质的理化性质；蛋白质的分离和纯化第三章核酸的结构与功能【预习要求】预习核酸的化学组成、结构与功能【目的要求】1、掌握核苷酸中碱基、戊糖的种类和结构；核苷、核苷酸的组成、类型与连接方式；3¢，5¢-磷酸二酯键、核酸一级结构的概念及核酸的书写方式。

2、掌握DNA双螺旋结构模型要点、原核生物的超螺旋结构及真核生物染色体的基本单位核小体。

3、掌握DNA的功能以及DNA的变性、复性与分子杂交。

4、RNA的种类及信使RNA、转运RNA和核蛋白体RNA的结构特点与功能。

5、熟悉核酸的一般理化性质。

6、了解A-DNA、Z-DNA、分子杂交、核酶。

7、自学核酸酶【教学内容】1、核酸的化学组成：核苷酸中的碱基成分；戊糖与核苷；核苷酸的结构与功能2、核酸的一级结构：3¢，5¢-磷酸二酯键；核酸的一级结构；核酸的书写方式。

3、DNA的空间结构与功能：DNA的二级结构；DNA的三级结构；DNA的功能4、RNA的结构与功能：mRNA、tRNA和rRNA的结构与功能；其它小分子RNA；核酶5、核酸的理化性质及其应用：核酸的一般理化性质；DNA的变性、复性与分子杂交第四章酶【预习要求】预习酶的分子结构与功能及酶促反应动力学【目的要求】1、掌握酶的分子组成、维生素与辅酶的关系、辅酶或辅基的符号及作用。