第七章 蛋白质翻译后修饰与加工(医学相关)
蛋白质翻译后修饰
细胞应激反应
在应激条件下，如氧化应激和DNA损伤， 蛋白质翻译后修饰可以调控应激反应相关蛋 白的活性和功能，从而影响细胞的生存和凋
亡。
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泛素化作用
泛素化可以影响靶蛋白的稳定性、定位、活性以及与其他蛋白质的相互作用，从 而调控细胞内的多种生物学过程，如细胞周期、信号转导和自噬等。
泛素化可以标记受损或不需要的蛋白质，引导其被蛋白酶体降解，从而维持细胞 内蛋白质的平衡。
泛素化调控
泛素化过程受到严格的调控，涉及多种酶的协同作用。这些酶包括E1（泛素活化酶）、 E2（泛素结合酶）和E3（泛素连接酶）。
E3酶在泛素化过程中起着关键作用，它能够识别并结合特定的靶蛋白，将泛素分子准 确地连接到靶蛋白上。
此外，去泛素化酶能够逆转泛素化过程，去除已经结合在靶蛋白上的泛素分子，从而对 泛素化进行动态调控。
05
其他翻译后修饰
乙酰化
总结词
乙酰化是一种常见的蛋白质翻译后修饰，通过将乙酰基团连接到蛋白质的特定氨基酸残基上，可以调节蛋白质的 活性和功能。
翻译后修饰可以影响蛋白质的稳定性 ，通过增加或减少蛋白质的降解速率 ，从而影响细胞内蛋白质的水平和功 能。
蛋白质降解
某些翻译后修饰，如泛素化，可以标 记蛋白质进行降解，通过蛋白酶体途 径降解蛋白质，维持细胞内蛋白质的 动态平衡。
蛋白质功能调控
酶活性调节
亚细胞定位
许多蛋白质在翻译后被修饰以改变其酶活性， 例如，磷酸化可以激活或抑制酶的活性，从 而调控代谢过程和信号转导。
03
疾病与磷酸化
许多人类疾病与蛋白质磷酸化的异常有关。例如，一些癌症和神经退行
性疾病的发生与特定蛋白质的异常磷酸化有关。因此，对蛋白质磷酸化
蛋白质翻译后修饰与加工
VS
信号转导
在信号转导过程中，蛋白质的翻译后修饰 可以影响蛋白质与其他信号分子或受体的 结合，从而调控信号转导通路的激活或抑 制。
蛋白质构象变化
构象变化
某些蛋白质在翻译后经过特定的化学修饰， 如磷酸化、乙酰化等，这些修饰可以改变蛋 白质的构象，从而影响蛋白质的功能。
结构域运动
蛋白质的结构域之间可以发生相对运动，这 种运动可以影响蛋白质与其他分子的结合或 构象变化，从而调控蛋白质的功能。
糖基化
总结词
糖基化是一种在蛋白质翻译后发生的修饰，通过将糖链连接到蛋白质的特定氨基酸残基上，影响蛋白质的结构和 功能。
详细描述
糖基化分为两种类型：N-糖基化和O-糖基化。N-糖基化发生在新生蛋白的N-端，而O-糖基化发生在丝氨酸或苏 氨酸残基上。糖基化可以影响蛋白质的稳定性、分泌和细胞间的相互作用，参与多种生物学过程，如细胞识别、 信号转导和免疫应答等。溶酶体途径Fra bibliotek溶酶体
是一种细胞器，内部含有多种水解酶，能够分解各种生物大分子。
溶酶体途径
是指通过溶酶体降解细胞内物质的过程。
04
蛋白质定位与转运
核定位信号
01
02
03
04
核定位信号（NLS）
是一种特殊的氨基酸序列，能 够引导蛋白质进入细胞核。
核输出信号（NES）
存在于某些蛋白质中，能够将 蛋白质从细胞核输出到细胞质 。
酶的激活
某些蛋白质在翻译后经过特定的化学 修饰，如磷酸化、乙酰化或甲基化等， 这些修饰可以改变酶的构象或电荷分 布，从而激活酶的活性。
酶的失活
某些蛋白质经过特定的化学修饰后， 如泛素化或糖基化等，会导致酶的活 性降低或完全失活，从而调控蛋白质 的降解或功能。
蛋白质翻译后修饰在疾病中的作用
蛋白质翻译后修饰在疾病中的作用在生物体内，蛋白质是一种十分重要的生物分子，它们扮演着各种各样的角色，涉及到细胞的结构、代谢、信号传递等重要生命过程。
而对于蛋白质的生物学研究，蛋白质翻译后修饰便是一个十分重要的研究方向。
蛋白质翻译后修饰通常指的是在蛋白质翻译完成之后，通过一系列的化学反应，将功能上等价但化学性质不同的官能团（如磷酸、葡萄糖、甲基等）或者其他生物分子（如脂质、多糖等）结合到蛋白质分子中，改变蛋白质的生理性状和生物学功能。
这些修饰作用可以分为多种类型，例如丝氨酸/苏氨酸磷酸化、酰化、糖基化、甲基化等。
蛋白质翻译后修饰广泛存在于生物体内的各种重要生命过程中，比如细胞的分裂、凋亡、信号传递、DNA的复制和修复等等。
它对细胞的正常功能、形态和稳定性起着非常重要的作用，也是许多蛋白质功能成功发挥的关键。
然而，一些疾病也与蛋白质翻译后修饰的异常有关。
一、蛋白质翻译后修饰在肿瘤发病中的作用磷酸化修饰是蛋白质修饰中最常见的一种。
在多种类型的肿瘤中，磷酸化的异常是常见的，并且与肿瘤的发生和发展密切相关。
磷酸化修饰导致了一系列细胞生物学功能的改变，比如，增强了细胞的增殖、凋亡抑制和转移等特性。
一个比较典型的例子是SRC家族蛋白激酶。
这个蛋白在正常情况下表达适量，并参与信号传导，细胞增殖，细胞粘附等过程。
但当该蛋白发生磷酸化修饰异常时，它的催化能力就会非常危险并会导致各种癌症的发生。
实验表明，对SRC抑制剂可以有效减少肿瘤的生长和转移。
二、蛋白质翻译后修饰在神经退行性疾病中的作用糖基化是另外一种常见的蛋白质修饰。
在神经退行性疾病中，如愈切-雅克布病、阿尔茨海默氏病等，糖基化修饰的异常会导致脑部神经元失常并逐渐死亡。
这种异常发生的原因便是一些特定的蛋白质糖基化改变。
例如，α-半乳糖转移酶或β-葡萄糖转移酶的缺陷可使蛋白质发生异常糖基化。
糖基化剂也会影响到其他类型的蛋白质修饰，例如磷酸化和甲基化。
因此，糖基化在神经退行性疾病中的作用是十分重要和值得深入研究的。
蛋白质翻译后修饰及其功能
蛋白质翻译后修饰及其功能蛋白质是生命体系中重要的组成部分，扮演着细胞结构支架、催化酶、受体分子等多种角色。
在细胞内，蛋白质是由氨基酸链经过翻译、后修饰后形成的。
其中后修饰对蛋白质结构和功能具有至关重要的作用。
蛋白质翻译后修饰是通过一系列的生物合成途径实现的。
最常见的修饰方式有磷酸化、甲基化、酰化等。
磷酸化是指添加磷酸基团到蛋白质分子上，是最常见也是最重要的修饰方式之一。
磷酸化可以调节蛋白质的活性、稳定性、转运、定位等功能。
甲基化是指添加甲基基团到蛋白质分子上，它可以调节蛋白质的收缩状态，从而改变其结构和功能。
酰化则是指添加酰基团到蛋白质分子上，它主要发生在赖氨酸残基上，可以影响蛋白质间的相互作用和结合。
除了上述常见的修饰方式外，还有其他一些修饰方式，如糖基化、硫酸化、羟基化等。
糖基化是指在蛋白质分子上附加糖类分子，它可以改变蛋白质的结构和稳定性，并影响蛋白质的定位和生物学活性。
硫酸化是指添加硫酸基团到酪氨酸残基上，它可以增加蛋白质的亲水性和溶解度。
羟基化则是指添加羟基基团到蛋白质分子上，它可以改变蛋白质的结构和生物学活性。
蛋白质翻译后修饰对蛋白质功能的影响是多方面的。
首先，修饰可以影响蛋白质的结构和稳定性，从而改变其生物学活性。
例如，磷酸化可以调节蛋白质的活性和稳定性，甲基化可以改变蛋白质的折叠状态，酰化可以影响蛋白质间的相互作用和结合。
其次，修饰可以调节蛋白质的转运和定位。
例如，糖基化可以影响蛋白质的定位和生物学活性，硫酸化可以增加蛋白质的亲水性和溶解度。
最后，修饰还可以影响蛋白质间的相互作用和结合。
例如，酰化可以影响蛋白质间的结合和相互作用，糖基化可以增加蛋白质间的亲和性和识别性。
总之，蛋白质翻译后修饰是细胞内最重要的调节机制之一。
通过调节蛋白质的结构和生物学活性，修饰可以影响细胞的生殖、分化、维护以及功能发挥。
现代生物学研究中最前沿的蛋白质后修饰研究内容主要涉及该领域内的新修饰方式和应用价值方面。
蛋白质的翻译后修饰
蛋白质的翻译后修饰蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，其功能与结构多种多样，而这些功能与结构的多样性与蛋白质的翻译后修饰密切相关。
在蛋白质翻译过程结束后，细胞内往往还需要对蛋白质进行进一步的后修饰，以实现其功能的发挥。
这些后修饰包括糖基化、磷酸化、乙酰化等，它们能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
一、糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质分子上附加糖基的过程。
这种修饰可以发生在蛋白质的Asn残基上，形成N-糖基化，也可以发生在蛋白质的Ser或Thr残基上，形成O-糖基化。
糖基化修饰能够调节蛋白质的稳定性、可溶性和定位，还可以影响蛋白质与其他分子的相互作用。
例如，MUC1蛋白质的糖基化修饰在肿瘤细胞的侵袭和转移中起到重要的调节作用。
二、磷酸化修饰磷酸化修饰是指在蛋白质分子上附加磷酸基团的过程。
磷酸化修饰通过蛋白激酶的作用来实现，它能够调节蛋白质的活性、稳定性和相互作用，影响蛋白质的信号传导、细胞周期和调控等生理过程。
例如，磷酸化修饰能够激活转录因子NF-κB，参与细胞对炎症和免疫反应的应答。
三、乙酰化修饰乙酰化修饰是指在蛋白质分子上附加乙酰基的过程。
这种修饰通常发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过乙酰转移酶来实现。
乙酰化修饰能够调节蛋白质的稳定性、DNA结合能力和转录调控活性，对细胞发育、增殖和分化等过程具有重要作用。
例如，乙酰化修饰通过调控组蛋白交换和染色质结构的紧凑性，影响基因的表达。
四、其他修饰形式除了糖基化、磷酸化和乙酰化修饰外，蛋白质的翻译后修饰还包括甲基化、泛素化、酰化等多种形式。
这些修饰过程能够进一步改变蛋白质的结构与功能，从而参与调控细胞内的生物学过程。
例如，泛素化修饰能够调节蛋白质的降解和稳定性，参与细胞凋亡和细胞周期控制。
总结蛋白质的翻译后修饰是细胞内多种生物学过程的关键环节，它能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。
糖基化、磷酸化、乙酰化以及其他形式的修饰能够改变蛋白质的特性，对细胞信号传导、基因表达和细胞周期等起到调控作用。
蛋白质的翻译和翻译后修饰
蛋白质的翻译和翻译后修饰生命是由许许多多的分子组成的，而蛋白质是其中最为重要的一种。
蛋白质是由一串氨基酸组成的长链，这一长链需要经过翻译才能够转化为具有生物学功能的分子。
蛋白质的翻译和翻译后修饰是生命过程中最为重要的一环。
一、蛋白质的翻译大多数蛋白质翻译是在细胞的核内进行的，当DNA信息需要被转录成RNA信息时，核糖核酸（RNA）由RNA聚合酶开始合成。
生物体内细胞所合成的蛋白质大多是由核内DNA转录所得到的信息指令，它们之间的转化是通过RNA来实现的。
RNA只能单链存在，而DNA是双链的，因此DNA需要转录为RNA。
RNA与DNA之间的差别在于它们的碱基和糖分子不同，RNA的糖分子是核糖糖，而DNA的糖分子是脱氧核糖糖。
RNA分为mRNA、tRNA、rRNA三种类型。
其中，mRNA是单链的，又称为信使RNA，它携带着从DNA中转录来的信息，将这些信息传递到细胞质中的核糖体。
tRNA是转运RNA，它具有一定的三维结构，能够识别对应的氨基酸并将其运输到正在合成蛋白质的核糖体处。
rRNA是核糖体RNA，是组成核糖体的重要组成部分。
mRNA的翻译是通过核糖体完成的。
核糖体是由rRNA和蛋白质组成的复合物，每个核糖体可以同时合成一条蛋白质链。
当mRNA被核糖体识别后，它将被解码以便识别并对应一个氨基酸，这一过程是由tRNA完成的。
tRNA上有一个“反密码子”，它与mRNA相对应的“密码子”匹配，从而指示该tRNA上的氨基酸在蛋白质链的什么位置插入。
每次合成一个氨基酸后，核糖体会相对移动一个密码子，并等待下一个tRNA的到来。
这样反复进行直到整个蛋白质链合成完成。
在蛋白质链合成的过程中，核糖体会自动将一条完整的蛋白质链连在一起。
经过长时间的重复，整个蛋白质链就被合成出来了。
二、蛋白质翻译后修饰在蛋白质合成完成后，蛋白质还需要一些修饰才能够发挥其生物学功能。
蛋白质的修饰分为多种类型，包括切割、糖基化、磷酸化、酰化等，都是通过进一步地化学反应来修改已合成的蛋白质分子结构。
蛋白质的翻译后修饰和调控
蛋白质的翻译后修饰和调控蛋白质是生命活动中最为重要的分子之一，它们既可以是细胞的结构组成，也可以作为代谢酶、激素、调节因子等生物分子的重要载体。
蛋白质的结构和功能不仅与其天然的氨基酸序列有关，还与其经过多种酶催化的修饰过程密切相关。
这些修饰包括：翻译后修饰、翻译后超表达、裂解和脱附等。
本文将重点探讨蛋白质的翻译后修饰和调控。
一、蛋白质翻译后修饰敲蛋白质的翻译过程通常被认为是从N-到C-端，从氨基基团到羧基，由核酸和翻译机械制成。
生物细胞内的合成蛋白质，则需要进行多种酶的修饰，以使其最终呈现出所要求的生物活性和三维结构。
1. 磷酸化磷酸化是蛋白质修饰的最为普遍的一种方式，通常是由一些酪氨酸或苏氨酸上的酸性侧链上结合的磷酸基所完成。
磷酸化可以使蛋白质结构和荷电特性发生改变，进而影响蛋白质的结合和催化活性。
2. 糖基化蛋白质上的糖基化通常是由一种糖基转移酶催化的，常见的糖基包括N-糖基、O-糖基和C-糖基等。
这些糖基化行为通常可以增强蛋白质的稳定性和生物学活性，还可以改变蛋白质的质量和凝聚性质。
3. 甲基化和乙酰化蛋白质上还经常会发生一些特定结构上的编辑修饰，如甲基化和乙酰化等。
这些修饰可以影响某些细胞稳定性和外界刺激对蛋白质的响应。
二、蛋白质翻译后调控蛋白质合成不仅受制于基因表达水平和翻译效率，还受到各种内部和外部因素的调控。
下面分别分析各种调控因素。
1.蛋白酶降解蛋白质的稳定性一般由蛋白酶进行去催化。
当细胞感觉到一定的环境刺激，如氧化应激或低钙离子等，在一个较短的时间内，通常会发生蛋白酶催化或蛋白利氧化等情况。
2.磷酸酶反应蛋白质的翻译后编辑修饰中，蛋白酶对蛋白质的磷酸化处于一种动态调控周期。
在细胞中，有一类蛋白质酶能够催化磷酸化的去除，并且有很好的选择性。
这意味着当细胞需要调节某些类型蛋白质的磷酸化状态时，通过控制这些蛋白质磷酸酶反应来实现。
3.转录因子转录因子是一些能够识别DNA序列的特异性蛋白质，它们可以促进或阻止基因的转录。
蛋白质翻译后修饰的生理和病理作用
蛋白质翻译后修饰的生理和病理作用蛋白质是生命体的重要组成部分，它通过不同的修饰形式发挥着重要的生理和病理作用。
蛋白质翻译后修饰是指在蛋白质翻译完成后，通过各种方式对蛋白质结构或功能的改变，包括糖基化、磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化等。
这些修饰可以调节蛋白质的稳定性、活性、局部化和相互作用，从而影响蛋白质的生理和病理过程。
1. 糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质表面添加糖分子，形成糖蛋白。
这种修饰在细胞表面重要的生理过程中起着重要作用。
例如，糖蛋白在细胞信号传导、凝集素介导的细胞间相互作用等生理过程中都有着重要的作用。
同时，糖基化也参与到许多疾病的发生和发展中。
例如，糖尿病中的糖基化终产物可以引发炎症反应和细胞凋亡。
2. 磷酸化修饰磷酸化修饰是指向蛋白质添加磷酸基团，通过激酶和磷酸酶的相互作用实现。
磷酸化可以调控蛋白质的活性和相互作用。
例如，细胞周期中的多种丝裂原激活激酶等都是通过磷酸化调控蛋白质的活性。
同时，磷酸化还可以影响蛋白质的局部化，例如支持蛋白质在通道中的传输。
3. 乙酰化修饰乙酰化修饰是指向蛋白质添加乙酰基团，调节蛋白质的稳定性、局部化以及相互作用。
乙酰化和脱乙酰化作用相互抵消，调节着蛋白质的活性和功能。
例如核转录因子CREB和p53促进乙酰化增加蛋白质的稳定性，提高其转录和抑制活性。
4. 甲基化修饰甲基化修饰是指向蛋白质添加甲基基团，通过甲基转移酶的作用实现。
这种修饰可以调节蛋白质相互作用、定位和稳定性。
例如，组蛋白的赖氨酸残基甲基化或去甲基化调象整个染色质结构和转录调控。
5. 泛素化修饰泛素化修饰是指向蛋白质添加泛素蛋白质，实现泛素分子和特定的酶机构相互作用，调节蛋白质的降解和相互作用。
例如，泛素化可以将蛋白质定位到蛋白酶体或自噬溶酶体中。
综上所述，蛋白质翻译后修饰对于调节蛋白质的生理和病理过程起着至关重要的作用，这些过程缺陷往往会损害生命的重要机能，造成多种疾病，涉及到生物学从基础到临床的各个领域。
蛋白质翻译后修饰及其功能
蛋白质翻译后修饰及其功能
蛋白质的修饰指的是对蛋白质分子的化学结构进行改变，从而影响蛋白质的功能和活性。
蛋白质修饰通常可以分为两大类：翻译后修饰和转录后修饰。
1.翻译后修饰：指的是在蛋白质合成完成后，通过一系列酶催化反应对蛋白质分子的氨基酸残基进行的化学修饰。
常见的翻译后修饰包括：-磷酸化：将磷酸基团（PO4）添加到蛋白质分子上，通过调节蛋白质的构象和活性，参与细胞信号转导、基因表达等过程。
-甲基化：在蛋白质的赖氨酸残基上添加甲基基团（CH3），参与DNA 修复、转录调控等生物学过程。
-乙酰化：在蛋白质的赖氨酸残基上添加乙酰基团（CH3CO），参与细胞代谢、染色体结构的调控等过程。
-泛素化：在蛋白质分子上附加小型蛋白物质泛素，参与蛋白质的降解、DNA修复等过程。
2.转录后修饰：指的是在蛋白质合成后，由酶催化将其他化学分子如糖类、脂类等与蛋白质分子非共价地连接起来，从而改变蛋白质的结构和性质。
常见的转录后修饰包括：
-糖基化：将糖类分子附加到蛋白质分子上，形成糖蛋白；参与细胞信号传导、免疫应答等过程。
-脂基化：将脂类分子如脂肪酸、胆固醇等附加到蛋白质分子上，形成脂蛋白；参与细胞信号传导、细胞膜的结构和功能调节等过程。
-辅酶修饰：将辅酶分子如辅酶A、辅酶FAD等与蛋白质分子结合，
参与能量代谢、酶催化等生物过程。
这些修饰能够调节蛋白质的稳定性、活性和功能，在细胞过程中起着
重要的调控作用。
不同的修饰方式和位置会导致蛋白质的不同功能和亚型，从而在生物体内发挥不同的生理作用。
蛋白质翻译后修饰
蛋白质翻译后修饰Chapter VChapter VPost‐translational ModificationOf ProteinsOne gene more proteinsOne gene, more proteins蛋白质翻译后修饰（PTM）是指蛋白质在翻译中或翻译后经历的个共价加工过程，即通过1个或几个氨基酸残基加上修饰的一个基团或通过蛋白质水解剪去基团而改变蛋白质的性质。
从定义的角度，可以如下理解蛋白质翻译后修饰：1. 对某氨基酸的修饰包括共价连接简单的官能团（如乙酰基或磷酸基）1对某一氨基酸的修饰包括和引入一些复杂结构，如脂类和糖类。
2. 将已经结束翻译的转录本产物切割成成熟的形式，如信号肽或活性肽的加工等。
3. 氨基酸的交联，如丝氨酸和酪氨酸。
可以说，蛋白质组中任一蛋白质都能在翻译时或翻译后进行修饰。
不同类型的修饰都会影响蛋白质的电荷状态、疏水性、构饰不同类型的修饰都会影响蛋白质的象和（或）稳定性，最终影响其功能。
诸多实例表明蛋白质的修饰都采取一种可逆模式‐“开”或“关”的状态行或者调节蛋白质的功能或者作为个真实的分的状态进行，或者调节蛋白质的功能，或者作为一个真实的分子开关。
目前已发现300多种不同的翻译后修饰，主要形式包括磷酸化、糖基化、乙酰化、泛素化、羧基化、核糖基化以及二硫键的配对等。
等加入官能团乙酰化—通常于蛋白质的N末端加入乙酰。
磷酸化—加入磷酸根至Ser、Tyr、Thr或His。
糖化—将糖基加入Asn、羟离氨酸、Ser或Thr，形成糖蛋白。
烷基化加入如甲基或乙基等烷基。
—甲基化—烷基化中常见的一种，在Lys、Arg等的侧链氨基上加入甲基。
生物素化—主要有组蛋白的生物素酰化修饰，由羧化全酶合成酶与组蛋白直接相互作用完成，以及生物素附加物令赖氨酸残基酰化。
以及生物素附加物令赖氨酸残基酰化谷氨酸化—谷氨酸与导管素及其他蛋白质之间建立共价键。
甘氨酸化—一个至超过40种甘氨酸与导管素的C末端建立共价键。
蛋白质的翻译和翻译后修饰
蛋白质的翻译和翻译后修饰蛋白质是细胞中最基本的生物大分子，参与了生物体内几乎所有的生命活动。
蛋白质的合成涉及到翻译过程和翻译后修饰两个主要步骤。
一、蛋白质的翻译蛋白质的翻译是指将mRNA上的遗传信息转化为氨基酸序列的过程。
这一过程主要发生在细胞质中的核糖体上。
1. 启动子与小核仁RNA（rRNA）的结合：翻译开始前，mRNA的5'端结合到核糖体小亚基上的小核仁RNA，形成启动复合体。
这一步骤确保正确的起始点和适当的翻译框架。
2. 外显子剪接和核糖体扫描：mRNA经过剪接后，转录内含子被去除，形成成熟的mRNA转录本。
核糖体扫描该mRNA，寻找起始密码子(AUG)，确定翻译开始位置。
3. 起始复合物形成：核糖体识别起始密码子并与亚单位Met-tRNAiMet结合，形成起始复合物。
这一复合物包含大、小核糖体亚基以及tRNAiMet。
4. 转移rna（tRNA）结合：核糖体在mRNA上滑动，直到识别到一个新的密码子。
合适的tRNA通过抗密码子与mRNA上的密码子配对，保证正确的氨基酸被加入到蛋白质链上。
5. 肽键形成和elongation：肽键的形成是翻译的关键步骤，它由蛋白合成酶催化，将新到达的氨基酸与蛋白质链上的上一氨基酸连接起来。
步骤重复进行，直到到达终止密码子。
6. 翻译终止：终止密码子标志着蛋白质链的结束。
在终止密码子到达时，核糖体与复合物解离，蛋白质链被释放，并经过后续的修饰和折叠。
二、蛋白质的翻译后修饰蛋白质翻译后经历一系列修饰过程，使其成为活性蛋白质并能够履行其功能。
1. 氨基酸修饰：氨基酸修饰包括磷酸化、甲基化和乙酰化等。
这些修饰可以改变蛋白质的稳定性、活性以及与其他分子的相互作用。
2. 糖基化修饰：糖基化修饰是将糖基添加到蛋白质上，形成糖蛋白。
糖蛋白在细胞识别、细胞黏附和信号传导等过程中起着重要作用。
3. 蛋白质折叠：翻译后的蛋白质链通常处于未折叠的状态，需要经过蛋白质折叠过程才能形成稳定的三维结构。
蛋白质的翻译和修饰
蛋白质的翻译和修饰蛋白质是生物体中重要的分子，在维持细胞结构和功能方面起着关键的作用。
蛋白质的翻译和修饰是指蛋白质从基因信息中转录出的mRNA经过翻译过程后，进一步修饰成最终的功能蛋白质。
这个过程包括翻译过程中的翻译后修饰和在翻译结束后的蛋白质修饰。
下面将介绍蛋白质翻译和修饰的细节。
1. 蛋白质的翻译蛋白质的翻译是将mRNA上的核苷酸序列翻译成氨基酸序列的过程。
这个过程是通过核糖体完成的，核糖体由多个核糖核蛋白组成。
在翻译开始之前，mRNA上的起始密码子（通常为AUG）被辨认并与特定的tRNA结合，这个tRNA上携带着与起始密码子对应的氨基酸甲硫氨酸。
接着，核糖体逐渐移动，将mRNA上的下一个密码子与相应的tRNA结合，并用脱氨酰tRNA的方式将氨基酸串联起来，最终形成蛋白质的链。
2. 翻译后修饰翻译后修饰是指蛋白质在翻译结束后，通过一系列的化学反应和修饰酶的作用，对蛋白质进行化学改变和修饰。
这些修饰包括磷酸化、甲基化、乙酰化、糖基化等。
这些修饰的目的是为了赋予蛋白质更多的功能和活性，同时还可以调控蛋白质的稳定性、定位和相互作用。
3. 蛋白质修饰方式蛋白质修饰有多种方式，下面介绍一些常见的修饰方式：3.1 磷酸化磷酸化是通过酶催化将磷酸基团连接到蛋白质上的氨基酸残基上。
这个修饰方式可以调控蛋白质的活性、稳定性和相互作用。
磷酸化的氨基酸残基包括丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸。
3.2 甲基化甲基化是指通过甲基转移酶将甲基基团连接到蛋白质上的氨基酸残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷、形状和相互作用，从而影响蛋白质的功能。
3.3 乙酰化乙酰化是指通过酰基转移酶将乙酰基团连接到蛋白质上的赖氨酸残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷和相互作用，从而调控蛋白质的稳定性和功能。
3.4 糖基化糖基化是指通过糖转移酶将糖基团连接到蛋白质上的羟基或氨基残基上。
这个修饰方式可以改变蛋白质的电荷、稳定性和相互作用。
糖基化的蛋白质通常被称为糖蛋白。
蛋白质合成中的转录后修饰和翻译后修饰
蛋白质合成中的转录后修饰和翻译后修饰蛋白质是生命活动中不可或缺的分子，它们在细胞内发挥着重要的功能。
在细胞合成蛋白质的过程中，转录后修饰和翻译后修饰是两个关键的步骤。
本文将探讨这两个过程及其在蛋白质合成中的作用。
一、转录后修饰1. 外消旋修饰外消旋修饰是在RNA合成结束后对RNA分子进行的修饰过程。
在这个过程中，一些特定的酶能够识别RNA分子上的特定序列并进行修饰。
这些修饰能够改变RNA的结构和功能，影响蛋白质的合成和功能。
2. RNA剪接修饰RNA剪接是在RNA分子合成过程中的一个重要步骤。
在这个过程中，一些特定的酶能够将含有不同外显子序列的RNA链拼接起来，形成成熟的mRNA分子。
这个过程能够产生多种不同的mRNA，从而影响蛋白质的编码和表达。
3. RNA编辑修饰RNA编辑是在RNA合成过程中的一个重要修饰方式。
在这个过程中，一些特定的酶能够通过添加、删除或改变RNA分子上的碱基，改变RNA的序列和结构。
这个修饰过程能够增加RNA的多样性，从而影响蛋白质的翻译和功能。
二、翻译后修饰1. N-糖基化修饰N-糖基化是蛋白质翻译后修饰中的一种常见形式。
在这个过程中，一些特定的酶能够将糖基添加到蛋白质分子的氨基酸残基上，改变其结构和功能。
N-糖基化修饰能够影响蛋白质的稳定性、活性以及相互作用。
2. 磷酸化修饰磷酸化是蛋白质翻译后修饰中的一种重要形式。
在这个过程中，一些特定的酶能够将磷酸基团添加到蛋白质分子的氨基酸残基上，改变其电荷特性和结构。
磷酸化修饰能够影响蛋白质的稳定性、活性以及参与信号转导等功能。
3. 甲基化修饰甲基化是蛋白质翻译后修饰中的一种常见形式。
在这个过程中，一些特定的酶能够在蛋白质分子上的亚氨基酸残基上添加甲基基团，改变其结构和功能。
甲基化修饰在蛋白质的稳定性、相互作用以及参与细胞分化和发育等方面起着重要作用。
蛋白质合成中的转录后修饰和翻译后修饰是两个不可或缺的过程，它们能够影响蛋白质的结构和功能，调控细胞的生理活动。
蛋白翻译后修饰
百泰派克生物科技
蛋白翻译后修饰
很多蛋白质在加工合成过程中都要经历一个共价修饰的过程，即在相应酶作用条件下，通过在氨基酸残基处加上官能基团而改变蛋白质的性质，这种过程称为蛋白质翻译后修饰（PTMs, post-translation modifications）。
目前，已发现超过400多种不同的翻译后修饰，主要形式包括糖基化、磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。
蛋白质翻译后修饰具有重要的生理意义，参与调节多项生命活动，如蛋白质的物理化学性质、活性状态、细胞定位、信号传导及蛋白之间的相互作用等。
蛋白质翻译后修饰组学主要研究蛋白质翻译后修饰的类型及发生该种修饰的水平。
目前，常用的蛋白质翻译后修饰鉴定方法有电泳法、色谱法、生物质谱等。
由于蛋白质翻译后修饰存在水平较低，形成的共价键不稳定，修饰前后差异不显著，种类多样且可能同时存在等问题，故对其进行鉴定有一定的难度，进而在研究中对修饰蛋白质进行富集分离至关重要。
百泰派克生物科技基于Thermo公司最新推出的Obitrap Fusion Lumos质谱仪结合Nano-LC，提供蛋白质翻译后修饰组学服务，包括磷酸化/糖基化/泛素化/乙酰化/甲基化/二硫键等翻译后修饰鉴定，欢迎免费咨询。
蛋白质翻译后修饰与调控
蛋白质翻译后修饰与调控蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一，其功能的复杂性和多样性决定了蛋白质的修饰在生物学中的地位。
除了基本的氨基酸组合外，蛋白质还存在一系列的化学修饰，这些修饰可以改变蛋白质的结构、活性、亲和性等性质，从而实现蛋白质的多样化功能。
此外，这些修饰也可以作为信号传递过程中的调节机制，参与到生命体内的方方面面中。
一、翻译后修饰大多数蛋白质的翻译后修饰包括：磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。
这些翻译后修饰都是通过酶的催化作用而实现的。
1.磷酸化磷酸化是蛋白质翻译后最为常见的修饰方式之一。
通过将磷酸基团催化转移到氨基酸的羟基或氨基上，从而改变蛋白质的电荷、空间构象和亲和性等。
磷酸化在信号转导通路的调控中具有重要的作用，如细胞周期控制、细胞增殖、细胞凋亡等。
2.甲基化甲基化通常发生在蛋白质N端或侧链上的赖氨酸、精氨酸、组氨酸等氨基酸上，具有一定的稳定性，可以影响蛋白质的结构和功能。
其中蛋白质赖氨酸N-甲基化过程由一类酶——N-甲基转移酶完成。
3.乙酰化乙酰化是指通过将乙酰基团催化转移到蛋白质N-端或侧链的赖氨酸上而形成的修饰方式。
这种修饰方式通常发生在组蛋白、转录因子和转录调节因子等蛋白质上，并且与某些重要基因的转录和表达相关。
4.泛素化泛素化是一种将泛素蛋白修饰的目标蛋白质及其临近氨基酸链催化结合，目的是解耦完成生理功能后的废弃蛋白质和新生产的蛋白质。
目前已经发现泛素化与许多关键的生命过程有关，如细胞周期、转录、DNA修复和蛋白质降解等。
二、调控机制修饰过程中不同的化学结构也能作为彼此信号传递和调控的媒介，进而影响下游生理过程。
1.蛋白酪氨酸磷酸酶蛋白酪氨酸磷酸酶是一种可以催化氨基酸上的磷酸基团去除反应的酶类，这种去除反应在信号转导中通常被称为去磷酸化。
蛋白酪氨酸磷酸酶的作用机制受多种信号调控，如还原型和氧化型环氧类等代谢产物、离子等。
2.磷酸酯酶磷酸酯酶是将磷酸团从蛋白质上去除的酶类，与去除酪氨酸上的磷酸一样，这种去除反应在信号传递中也扮演着重要的角色。
第七章 蛋白质翻译后修饰与加工
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❖ 蛋白质翻译后修饰, 是指在mRNA被翻译成蛋白质后, 对 蛋白质上个别氨基酸残基进行共价修饰的过程.
❖ 蛋白质翻译后修饰在生命体中具有十分重要的作用. 人类 基因组计划的完成是20世纪最伟大的科技成果之一。在 对人类基因组进行仔细研究后发现, 人类基因大约有 30000-50000 个，这仅仅是线虫和果蝇染色体基因数的 3-5倍. 而生命体内复杂生命过程的调控, 仅仅靠这样小数 目的基因远不能满足需要。
SLex(一种血型抗原)四聚糖。
❖ 当组织受损或感染时，白细胞黏附于内皮 细胞，沿血管壁滚动并穿过管壁进入受损 组织，杀灭入侵病原物，但过多的白细胞 聚集，则会引起炎症及类风湿等自身免疫 疾病。
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❖ 美籍华裔科学家王启辉首先用酶法合成了SLex，并 已由Cytel公司生产。Glycomed公司则从中药甘 草中，找到了SLex的类似物甘草素，可用于封闭血 管内皮细胞表面的E选择蛋白，从而达到抗炎的目 的。
❖ 在生物合成过程中新生的肽链N端由去甲酞基酶 去除甲酰甲硫氨酸残基的甲酰基，氨肽酶去除N 端甲硫氨酸或N端某些氨基酸残基。一些分泌性 蛋白质、激素及酶最初合成的是不具有生物活 性的前体，如白蛋白原、胰岛素原等。
❖ 蛋白质前体要经过蛋白酶切割，去除一部分肽
段后才具有活性。它可以分为两种类型：①蛋
白质前体在细胞内被加工成有生物活性的蛋白
❖ 凝集素可与糖专一性地结合。目前按结合糖的类型，
凝集素可分为六类： D-甘露糖或D-葡萄糖；N-乙 酰氨基葡萄糖； N-乙酰氨基半乳糖； D-半乳糖； L-岩藻糖；唾液酸。
❖ 在植物凝集素中，只有麦胚凝集素（WGA）可专 一结合唾液酸。
蛋白质翻译和后修饰的机制
蛋白质翻译和后修饰的机制蛋白质是细胞内最基本的分子组成单位之一，它们参与了几乎所有细胞活动的调控。
蛋白质的生合成分为两个过程：翻译和后修饰。
本文将具体探讨这两个过程的机制。
1. 蛋白质翻译蛋白质翻译是将mRNA上的信息“翻译”成蛋白质的过程。
这个过程必须经过核糖体、tRNA和rRNA的共同协作。
核糖体是催化蛋白质合成的关键机构。
它们由rRNA和蛋白质互相嵌套而成。
核糖体有三种不同的位点：A（接受态）、P（肽链位点）和E（退出态）。
A位点是一个tRNA分子的接受位点，P位点是一个tRNA上附着的肽链的链合成位点，而E位点是一个空的tRNA离开的位点。
tRNA是一个关键分子，它包含一个氨基酸和一个反密码子（ant codon，mRNA上的三个碱基的互补序列）。
tRNA和mRNA 的互补配对是由磷酸二酯键（phosphodiester bond）的形成而实现的。
当核糖体扫描mRNA，发现一个叫做“起始密码子”的序列（AUG）时，就会启动翻译过程。
开始时，P位点会接受一个tRNA，只有这个tRNA的反密码子与mRNA上的起始密码子一致。
接下来，A位点会接受另一个tRNA，这个tRNA的反密码子与mRNA上的下一个密码子一致。
同时，P位点上的氨基酸和A位点上的氨基酸形成一个肽键，P位点上的tRNA就离开了，A位点上的tRNA和肽链位点P上的氨基酸向前移动一个位置，等待下一个tRNA进入A位点并与它配对。
整个过程的重复会一直持续，直到达到一个叫做“终止密码子”的mRNA序列（UAA，UAG和UGA），此时核糖体会停止翻译。
完成后，新合成的蛋白质会被释放出来。
2. 蛋白质后修饰蛋白质的后修饰过程即是指母体蛋白转化为功能蛋白的一系列化学修饰过程，包括各种不同类型的化学修饰。
（1）修剪蛋白质修剪是指在蛋白质生物合成过程中去除母体蛋白序列中的一些氨基酸，从而增强或改变蛋白质的功能。
例如，淀粉样蛋白酶（serine protease）在剪切血维素原（prothrombin）的过程中，将顺式-Arg-Gly-Ser-Arg-Arg-S的氨基酸序列剪切成顺式-Arg-Gly-Ser-S的氨基酸序列和顺式-Arg-Arg的氨基酸序列。
蛋白质合成机制中的翻译后修饰作用
蛋白质合成机制中的翻译后修饰作用蛋白质是细胞内重要的组成成分，控制着生命活动中的众多过程。
它们能承担结构，催化，信号传导和调节等多种功能。
蛋白质合成是指在细胞内进行的在RNA的质子信使模版的指导下，有序地将氨基酸连接成多肽链的过程。
翻译后修饰是蛋白质形成的重要步骤之一，它包括翻译后修饰和剪切，三维结构形成和其他化学修饰等过程。
一、翻译后修饰的意义翻译后修饰能够使蛋白质产生设定的功能和特性，并参与调节过程，这些特性常以细胞内生物学途径和外周组织功能的形式呈现。
细胞分泌出的蛋白质需要翻译后修饰才能形成最终的三维结构。
翻译后修饰还能够改变蛋白质折叠的速度和稳定性，使它们能够在特定环境下进行交互或刺激信号传导过程。
例如，在磷酸化修饰的蛋白质中存在所谓的S100微小状物质，它们参与钙离子信号传导。
另一个例子是磷酸化转录因子，它能够在细胞内引发迟滞的DNA修复过程。
因此，翻译后修饰是蛋白质合成最重要的步骤之一。
二、翻译后修饰的种类翻译后修饰在不同的细胞中以不同的方式发生。
以下是其中的一些类型：1.磷酸化：磷酸化修饰是翻译后修饰中最广泛的类型之一。
在这种过程中，蛋白质的氨基酸进行有氧酵解，生成ATP，这样就能使某些氨基酸的OH羟基被一个磷酸取代。
结果是产生一个具有更大能量和更强化学结构的新蛋白质。
2.甲基化：甲基化是对蛋白质及其氨基酸侧链的特定部分添加甲基，这样改变了它们的化学性质。
这种修饰要更加困难，因为只有少数蛋白系列区有那些氨基酸。
例如，甲基化鸟苷三磷酸修饰和鸟苷二磷酸修饰分别出现在某些转录因子和RNA编辑酶膜中。
3.糖基化：糖基化是大分子糖的加工过程，它会影响蛋白质的广泛折叠，并参与细胞表面受体和信号传导的调节。
例如，地壳蛋白是一种个体表面糖基化的蛋白，它能够诱导免疫反应。
三、翻译后修饰研究的进展随着技术的进步，我们对递交整个蛋白质翻译后修饰的影响进行了更深入的研究，这些研究为治疗各种病症和改进工业生产中的蛋白质工程提供了潜在的机会。
蛋白质翻译后修饰及其功能研究
蛋白质翻译后修饰及其功能研究蛋白质是细胞中最重要的组成部分之一，蛋白质的功能十分复杂多样，而不同的蛋白质表现出不同的性质和功能，则是由于这些蛋白质的翻译后修饰如：乙酰化、磷酸化、甲基化和泛素化等。
这些修饰能够影响蛋白质的活性、稳定性和与其他分子的相互作用，从而影响蛋白质的生物学功能。
本文将探讨蛋白质翻译后修饰及其功能研究。
一、蛋白质修饰的种类（一）乙酰化乙酰化是指乙酰辅酶A-依赖性酰化酶加入乙酰基到蛋白质螺旋、转折、嵌套或裂解的赖氨酸残基上。
这种修饰是一个十分普遍的翻译后修饰，与染色质的调节关系密切。
蛋白质乙酰化的基本功能是调节蛋白质活性、蛋白质定位，以及蛋白质在细胞周期、发育和代谢过程中的功能。
（二）磷酸化磷酸化是指酶类作用于蛋白质上的赖氨酸、苏氨酸和酪氨酸等残基上的一种修饰。
蛋白质磷酸化的作用很多，如调节蛋白质结构、激活或者抑制某些功能、改变ATP的结合能力等。
（三）甲基化甲基化是指酶类作用于蛋白质上的精氨酸和赖氨酸残基上的一种修饰。
甲基化主要参与分子间的相互作用，如之前提到的蛋白质-蛋白质、蛋白质-核酸、蛋白质-碳水化合物等相互作用。
（四）泛素化泛素化是指在蛋白质分子上添加活性的泛素（ubiquitin）这类蛋白质的修饰。
对于这种修饰，大家它往往会想到被泛素化的蛋白质，这类蛋白质可以被异位降解酶快速降解，或者成功送往蛋白质降解通道内，保障机体的正常运行和对抗异常信号的侵扰。
二、蛋白质修饰的功能（一）蛋白质-蛋白质相互作用这类修饰最显着的作用之一就是在蛋白质-蛋白质相互作用中的作用。
其实它们沟通蛋白质-蛋白质之间的结构和几何形态上的差异，通过的是区分与连接、粘合各个蛋白质之间的联系，让它们在时间和空间上保持良好的平衡和互动关系。
（二）蛋白质-核酸相互作用该类修饰是影响蛋白质和核酸之间相互作用的最重要的方式之一。
同时，核酸质量的可收集性也能够与翻译后的修饰一起相决定，一定种程度上调节着胞间信号转发、基因的表达、DNA修复等等过程的成功性。
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细胞内许多蛋白质的功能,是通过动态的蛋白质翻译后修 饰来调控的; 细胞的许多生理功能, 例如细胞对外界环 境的应答, 也是通过动态的蛋白质翻译后修饰来实现的。 人类生命过程的复杂性不单是基因直接表达的结果, 正 是蛋白质翻译后修饰, 使得一个基因并不只对应一个蛋 白质, 从而赋予人类生命过程更多的复杂性.
质，然后分泌到胞外；②蛋白质前体被分泌到
胞外或消化道，被蛋白酶加工成有生物活性的
蛋白质，如前胶原分子活化为胶原分子，胰蛋
白酶原激活等。
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第一节 蛋白质的糖基化
大多数蛋白质以糖蛋白形式存在,它们包括酶、免疫球蛋白、 载体蛋白、激素、毒素、凝集素和结构蛋白,功能涉及细胞 识别、信息传递、激素调节、受精、发生、发育、分化、神 经系统和免疫系统恒态维持等各个方面。而且知道,病菌、 病毒的侵染，癌细胞的增殖及转移,自身免疫疾病等都与细 胞表面的糖密切相关。
凝集素可与糖专一性地结合。目前按结合糖的类型， 凝集素可分为六类： D-甘露糖或D-葡萄糖；N-乙 酰氨基葡萄糖； N-乙酰氨基半乳糖； D-半乳糖； L-岩藻糖；唾液酸。
在植物凝集素中，只有麦胚凝集素（WGA）可专一 结合唾液酸。
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细胞间的粘附是细胞间相互作用起决定 性作用的起始步骤。作为致病的微生物， 首先对宿主细胞进行粘着，然后才能感 染和致病。
细胞表面的凝集素能专一地识别并结合 另一细胞的糖链。凝集素的这种特性， 在细胞与细胞，细胞与基质的粘附中起 一定作用。
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1990年11月，三个小组同时发现了血管内 皮细胞－白细胞黏附分子1（ELAM－1）， 后改称E选择素（E-selectin），又称为 动物凝集素，能识别白细胞表面的 SLex(一种血型抗原)四聚糖。
在生物合成过程中新生的肽链N端由去甲酞基酶 去除甲酰甲硫氨酸残基的甲酰基，氨肽酶去除N 端甲硫氨酸或N端某些氨基酸残基。一些分泌性 蛋白质、激素及酶最初合成的是不具有生物活 性的前体，如白蛋白原、胰岛素原等。
蛋白质前体要经过蛋白酶切割，去除一部分肽
段后才具有活性。它可以分为两种类型：①蛋
白质前体在细胞内被加工成有生物活性的蛋白
当组织受损或感染时，白细胞黏附于内皮 细胞，沿血管壁滚动并穿过管壁进入受损 组织，杀灭入侵病原物，但过多的白细胞 聚集，则会引起炎症及类风湿等自身免疫 疾病。
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美籍华裔科学家王启辉首先用酶法合成了SLex，并 已由Cytel公司生产。Glycomed公司则从中药甘草 中，找到了SLex的类似物甘草素，可用于封闭血管 内皮细胞表面的E选择蛋白，从而达到抗炎的目的。
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Slex及其模拟物的结构
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（3）构成某些抗原的决定子
聚糖与细胞和生物分子的一个很重要的特性就是表型和抗 原性，据此细胞和分子能彼此区别，人类的ABO血型以及 相关血型抗原性是由糖链决定的。A型和B型抗原决定簇的 不同只是在于糖蛋白和糖脂中的糖链的非还原端的一个糖 残基：A型为N-乙酰氨基半乳糖(GalNAc)；B型为半乳糖 (Gal)。
第七章 蛋白质翻译后修饰与加工
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蛋白质翻译后修饰, 是指在mRNA被翻译成蛋白质后, 对 蛋白质上个别氨基酸残基进行共价修饰的过程.
蛋白质翻译后修饰在生命体中具有十分重要的作用. 人 类基因组计划的完成是20世纪最伟大的科技成果之一。 在对人类基因组进行仔细研究后发现, 人类基因大约有 30000-50000 个，这仅仅是线虫和果蝇染色体基因数的 3-5倍. 而生命体内复杂生命过程的调控, 仅仅靠这样小 数目的基因远不能满足需要。
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在真核动物 细胞中有20 多种蛋白质 翻译后修饰 过程，常见 的有泛素化、 磷酸化与去 磷酸化、糖 基化与去糖 基化、脂基 化、甲基化 和乙酰化等。
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近年来, 随着人类基因组和蛋 白质组学工作的开 展, 关于蛋白质翻译后修饰的研究也取得一系列进 展.
磷酸化涉及细胞信号转导、神经活动、肌肉收缩以 及细胞的增殖、发育和分化等生理病理过程;
A型血的个体，他们的血液中含有抗B型糖链结构的抗体； B型血的个体，其血液中则有抗A型糖链结构的抗体。一旦 输入不同血型的血液，就有可能引起免疫反应。O型血的 个体的相应的糖链结构少了AB抗原非还原端的Gal或 GalNAc。为此，这样的糖链结构不会和抗A或抗B的抗体结 合引起免疫反应。这样的血型抗原物质不仅存在于一些红
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O-糖肽键连接
N-糖肽键连接
GalNAc 乙酰半乳糖胺
GlcNAc 乙酰葡萄糖胺
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Roles of oligosaccharides
in recognition and adhesion at the cell surface
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(2)凝集素的特异结合作用
凝集素是一类广泛存在于自然界的一大类非免疫来 源的蛋白质或糖蛋白，它能与糖专一性地、非共价 地可逆结合，并且有凝集血细胞的作用，故称为凝 集素。
糖蛋白是蛋白质通过共价键与糖类结合的复合物，其中的糖 基少则只有一个，多则可达数百个，后者的糖基常常连接成 寡糖链，又称为聚糖（glycan）。
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1，糖肽连接键的类型
一条寡糖链与蛋白质中氨基酸残基可通过多种 方式共价连接，从而构成糖蛋白的糖肽连接键 （简称糖肽键）。参与糖肽共价连接的氨基酸 种类较少，常见的是丝氨酸、苏氨酸、天冬酰 胺、羟赖氨酸、羟脯氨酸。
糖基化在许多生物过程中如免疫保护、病毒的复制、 细胞生长、炎症的产生等起着重要的作用;
脂基化对于生物体内的信号转导过程起着非常关键 的作用;
组蛋白上的甲基化和乙酰化与转录调节有关。 在 体内，各种翻译后修饰过程不是孤立存在的。
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原核生物中肽链起始合成时，N端为甲酰甲硫氨 酸，真核肽链合成时N端是甲硫氨酸，但是成熟 的蛋白质中N端并无甲酰甲硫氨酸，大多数蛋自 质的N端也不是甲硫氨酸。