氨基酸的系统命名以及分类
氨基酸结构、分类与命名及应用
L－氨基酸
COOH
H2N
氨基酸的结构、分类和命名及应用
H CH2SH
下列氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
I、中性 (*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到）
NH2CH2COOH
甘酸
Gly
5.97
NH2 H3CHC COOH
丙氨酸
Ala
6.00
NH2 (H3C)2HCCHCOOH
氨基酸的结构、分类和命名及应用
内盐
在水溶液中
在酸性溶液中，主要以正离子的形式存在。 在碱性溶液中，主要以负离子的形式存在。 氨基酸的等电点
在一定的pH值溶液中，正离子和负离子数量相等， 且浓度都很低，而偶级离子浓度最高，此时电解，以 偶级离子形式存在的氨基酸不移动。这溶液的pH值就 叫做氨基酸的等电点。
9.74 10.76 7.59
19-1-2 氨基酸的性质
α-氨基酸都是无色晶体，易溶于水而难溶于无水乙 醇乙醚，由蛋白质水解所得α-氨基酸，除甘氨酸外，都 具有旋光性。他们的α碳原子的结构类型都与L-甘油醛 相同，固都属于L型。
若用R-S标记法，这些α-氨基酸的α碳原子的构型
都是S型。
氨基酸的结构、分类和命名及应用
天冬氨酸
Asp
NH2 HO O C(CH2)2CHCO O H
III 碱性
谷氨酸
Glu
NH2 H2N (CH2)4CHCOOH
NH2 HN CHN(CH2)2CH COOH
NH3
*赖氨酸 精氨酸
Lys Arg
H2N N NH2 CH2CH COO
组氨酸
His
氨基酸的结构、分类和命名及应用
氨基酸概述
第三节氨基酸氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。
因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。
α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。
水解过程可表示如下：蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。
有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸（见表18-3，*）。
一、氨基酸的构造、构型及分类、命名（一）氨基酸的构造和构型分子中含有氨基和羧基的化合物，叫做氨基酸。
由蛋白质水解所得到的α-氨基酸，可用通式表示如下：除甘氨酸（R=H）外，所有α-氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。
天然氨基酸均为L-氨基酸。
L-氨基酸（二）α-氨基酸的分类和命名氨基酸有脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
在α-氨基酸分子中可以含多个氨基和多个羧基，而且氨基和羧基的数目不一定相等。
因此，天然存在的α-氨基酸常根据其分子中所含氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。
所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基的数目相等的一类氨基酸。
但氨基的碱性和羧基的酸性不是完全相当的，所以它们并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性。
分子中氨基的数目多于羧基时呈现碱性，称为碱性氨基酸；反之，氨基的数目少于羧基时呈现酸性，称为酸性氨基酸。
氨基酸的系统命名方法与羟基酸一样，但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。
例如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名（见表18-3）。
表18-3 常见的α-氨基酸二、氨基酸的性质>α-氨基酸都是无色晶体，熔点一般都较高（常在230-300℃之间），熔融时即分解放出二氧化碳。
α-氨基酸都能溶于酸性或碱性溶液中，但难溶于乙醚等有机溶剂。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
20种常见氨基酸的分类和结构
20种常见氨基酸的分类和结构氨基酸是构成蛋白质的基本单位，根据其侧链的不同化学性质，可以将氨基酸分为不同的分类。
下面将介绍20种常见氨基酸的分类和结构。
1.非极性氨基酸：- 甘氨酸 (Gly)：侧链仅有一个氢原子。
- 丙氨酸 (Ala)：侧链为一个甲基基团。
- 缬氨酸 (Val)：侧链为一个异丁基基团。
- 亮氨酸 (Leu)：侧链为一个异戊基基团。
- 异亮氨酸 (Ile)：侧链为一个异戊基基团和甲基基团。
2.非极性芳香氨基酸：- 苯丙氨酸 (Phe)：侧链为苯甲基。
- 色氨酸 (Trp)：侧链包含类似吲哚的环结构。
- 酪氨酸 (Tyr)：侧链为苯酪基。
3.极性非电荷氨基酸：-非极性的侧链：- 蛋氨酸 (Met)：侧链为甲硫基。
- 赖氨酸 (Lys)：侧链为五碳鏈帶一原子氮的氨基。
-极性的侧链：- 缬氨酸 (Val)：侧链为羟基。
- 嘧啶丙氨酸 (Asn)：侧链包含一个酰胺基团。
- 谷氨酸 (Gln)：侧链为二酰胺基团。
4.极性带正电氨基酸：- 精氨酸 (Arg)：侧链带有三个氨基。
- 肌氨酸 (Lys)：侧链带有一个氨基。
- 组氨酸 (His)：侧链带有一个咪唑环。
5.极性带负电氨基酸：- 谷氨酸 (Glu)：侧链呈羧基酸态。
- 天冬氨酸 (Asp)：侧链呈羧基酸态。
- 异亮氨酸 (Ile)：侧链包含羧乙基。
以上就是20种常见氨基酸的分类和结构。
每种氨基酸都具有不同的化学结构和性质，它们的组合形成了多样的蛋白质结构和功能。
这些氨基酸的分类对于理解蛋白质的结构和功能以及生物学过程的研究非常重要。
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
氨基酸
氨基酸氨基酸——具有NH2和COOH的一类含有复合官能团的化合物。
氨基酸已知超过300种，生物体内作为合成蛋白质的原料只有20余种，其中8种为人体必须氨基酸(表15-1，记忆最常用的几个)。
一、分类命名和结构（一）分类1、根据R的不同可分为脂族、芳族、杂环氨基酸；2、根据氨基与羧基的数目可分为中性（氨基与羧基数目相等）、酸性（氨基数少于羧基数）、碱性氨基酸（氨基数大于羧基数），其中中性氨基酸水溶液呈微酸性（因羧基的解离略大于氨基）。
（二）命名氨基酸的命名主要有俗名（根据其来源及用途，最常用）、系统命名（以酸为母体，常用α、β来注明氨基、取代基位置）以及国际通用符号等命名法。
例如：1、HO CH2CHCOOHNH22、N HCH2CHCOOH23、NHCOOH4、HS CH2CHCOOH25、CH2CHCOOH26、3NH2COOHH(D/L)解：1、酪氨酸2、色氨酸3、脯氨酸4、半胱氨酸5、苯丙氨酸6、L-丙氨酸（三）结构20种均为 -氨基酸，除甘氨酸都有旋光性；以相对构型来标记多为L-型；以绝对构型来标记，除半胱氨酸都为S-型。
氨基酸通式：R CH COOH2*甘氨酸（无旋光）：NH2CH2COOH构型表示：HCOOHNH2（相对构型均为L，绝对构型除半胱氨酸均为S）半胱氨酸：COOH2SHHH 2N(R)(巯甲基比羧基优先大，故为R 构型)二、氨基酸的化学性质 (一) 两性和等电点 1、两性R CH COOHNH 2R CH COONH 2R CH COOHNH 3H氨基酸是两性化合物，常以内盐形式存在（熔点高、难溶于有机溶剂，易溶于酸和碱）：H 3NHC COOR2、等电点R CH COOHNH 3R CH COONH3R CH COONH2R CH COOH2OH 荷电状态与pH 有关负离子两性离子正离子pH > pI pH =pI pH ﹤ pI 向阳极不移动向阴极带等量正负电荷（1）氨基酸是两性化合物，在溶液中，其带电状态与溶液的pH 值有关，即pH 会影响羧基和氨基的解离程度，当羧基解离程度大于氨基时，将带负电荷；反之，氨基解离程度大于羧基时，将带正电荷；（2）改变pH 值，使氨基和羧基的解离程度相等，此时氨基酸带的正负电荷相等，此时溶液的pH 值称为“等电点”，用pI 表示；（3）调节p H ＜pI ，将抑制COOH 的解离，促进NH 2的解离，氨基酸带正电荷； （4）调节p H ＞pI ，将抑制NH 2的解离，促进COOH 的解离，氨基酸带负电荷；（5）在pI 的溶液中插入电极，氨基酸因带等量的正负电荷对外不显示电量，故不移动； 在p H ＜pI 的溶液中插入电极，氨基酸因带正电荷而向阴极（负极）移动； 在p H ＞pI 的溶液中插入电极，氨基酸因带负电荷而向阳极（正极）移动。
20种常见氨基酸基本信息
氨基酸类型总结：(一)人体8种必需氨基酸，有详细解释1，苯丙氨酸：（生糖兼生酮氨基酸）系统命名法：2-氨基-3-苯丙酸mRNA密码子：UUU，UUC用途：阿斯巴甜（常用的甜味添加剂）正常人氨基酸转化：L-酪氨酸2，亮氨酸系统命名法：2-氨基-3-甲基戊酸mRNA密码子：UUA，UUG，CUU，CUA，CUC，CUG用途：降血糖剂、修复肌肉3，蛋氨酸（甲硫氨酸）说明：鸡蛋白含有大量蛋氨酸，鸡蛋变质变臭是因为蛋氨酸变质生成H2S（臭）系统命名法：2-氨基-4-甲巯基丁酸mRNA密码子：AUG用途：作为抗氧化剂、抗肝硬变、脂肪肝及各种急性、慢性、病毒性、黄疸性肝、解重金属毒、解砷毒转化：在生物体内先从ATP接受腺苷基变成S-腺苷酰甲硫氨酸（活性甲硫氨酸）再进行甲基转移。
失去甲基的同型半胱氨酸经胱硫醚变成半胱氨酸。
或直接脱去甲硫醇和氨，而间接地经同型半胱氨酸分解成α-酮酸。
4,异亮氨酸（生糖兼生酮氨基酸）说明：亮氨酸的作用包括与异亮氨酸和缬氨酸一起合作修复肌肉，控制血糖，并给身体组织提供能量。
系统命名法：2-氨基-3-甲基戊酸mRNA密码子：AUC，AUA，AUU转化：在生物体内从异亮氨酸经氨基转移及脱羧反应生成的a-甲基丁酰辅酶A，进行类似脂肪酸的分解后，生成乙酰辅酶A与丙酰辅酶A，后者成为琥珀酰辅酶A，进入柠檬酸循环。
用细菌合成时，已知它们要由苏氨酸和丙酮酸二羟基酸→a-酮酸。
5，缬氨酸说明：亮氨酸，异亮氨酸和缬氨酸都是支链氨基酸!系统命名法：2-氨基-3-甲基丁酸mRNA密码子：GUU，GUC，GUA，GUG用途：加快创伤愈合的治疗剂6，色氨酸（生糖兼生酮氨基酸）系统命名法：2-氨基-3-吲哚基丙酸mRNA密码子：UGG转化（高等植物）：两条途径（1）色氨酸首先氧化脱氨形成吲哚丙酮，再脱羧形成吲哚乙醛；吲哚乙醛在相应酶的催化下最终氧化为吲哚乙酸。
（2）色氨酸先脱羧形成色胺，然后再由色胺氧化脱氨形成吲哚乙酸。
种常见氨基酸基本信息
氨基酸类型总结：(一)人体8种必需氨基酸，有详细解释1，苯丙氨酸：（生糖兼生酮氨基酸）系统命名法：2-氨基-3-苯丙酸mRNA密码子：UUU，UUC用途：阿斯巴甜（常用的甜味添加剂）正常人氨基酸转化：L-酪氨酸2，亮氨酸系统命名法：2-氨基-3-甲基戊酸mRNA密码子：UUA，UUG，CUU，CUA，CUC，CUG 用途：降血糖剂、修复肌肉3，蛋氨酸（甲硫氨酸）说明：鸡蛋白含有大量蛋氨酸，鸡蛋变质变臭是因为蛋氨酸变质生成H2S（臭）系统命名法：2-氨基-4-甲巯基丁酸mRNA密码子：AUG用途：作为抗氧化剂、抗肝硬变、脂肪肝及各种急性、慢性、病毒性、黄疸性肝、解重金属毒、解砷毒转化：在生物体内先从ATP接受腺苷基变成S-腺苷酰甲硫氨酸（活性甲硫氨酸）再进行甲基转移。
失去甲基的同型半胱氨酸经胱硫醚变成半胱氨酸。
或直接脱去甲硫醇和氨，而间接地经同型半胱氨酸分解成α-酮酸。
4,异亮氨酸（生糖兼生酮氨基酸）说明：亮氨酸的作用包括与异亮氨酸和缬氨酸一起合作修复肌肉，控制血糖，并给身体组织提供能量。
系统命名法：2-氨基-3-甲基戊酸mRNA密码子：AUC，AUA，AUU转化：在生物体内从异亮氨酸经氨基转移及脱羧反应生成的a-甲基丁酰辅酶A，进行类似脂肪酸的分解后，生成乙酰辅酶A与丙酰辅酶A，后者成为琥珀酰辅酶A，进入柠檬酸循环。
用细菌合成时，已知它们要由苏氨酸和丙酮酸二羟基酸→a-酮酸。
5，缬氨酸说明：亮氨酸，异亮氨酸和缬氨酸都是支链氨基酸!系统命名法：2-氨基-3-甲基丁酸mRNA密码子：GUU，GUC，GUA，GUG用途：加快创伤愈合的治疗剂6，色氨酸（生糖兼生酮氨基酸）系统命名法：2-氨基-3-吲哚基丙酸 mRNA密码子：UGG转化（高等植物）：两条途径（1）色氨酸首先氧化脱氨形成吲哚丙酮，再脱羧形成吲哚乙醛；吲哚乙醛在相应酶的催化下最终氧化为吲哚乙酸。
（2）色氨酸先脱羧形成色胺，然后再由色胺氧化脱氨形成吲哚乙酸。
氨基酸名称及缩写及分类记忆法口诀
一、概述氨基酸是构成蛋白质的基本单元，也是人体内必不可少的营养物质。
对于学习生物化学的学生来说，掌握氨基酸的名称、缩写和分类是基础中的基础。
然而，对于初学者来说，如何快速准确地记住这些信息常常是一大难题。
为了帮助大家更好地掌握氨基酸的相关知识，本文将通过口诀的形式，为大家介绍一种记忆氨基酸名称及缩写的方法。
二、氨基酸名称、缩写及分类记忆口诀1. 非极性氨基酸Ala（丙氨酸）, Val（缬氨酸）, Leu（亮氨酸）, Ile（异亮氨酸）, Met（甲硫氨酸）, Pro（脯氨酸）, Phe（苯丙氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：氨基联冒跑，非极性氨基含，A-V-L-I-M-P-F-W。
2. 极性无电荷氨基酸Gly（甘氨酸）, Ser（丝氨酸）, Thr（苏氨酸）, Cys（半胱氨酸）、Asn（天冬氨酸）, Gln（谷氨酸）口诀：醛硫酰嘌吐，极性无电荷氨基酸，G-S-T-C-N-Q。
3. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）, Arg（精氨酸）, His（组氨酸）、Asp（天冬酸）,Glu（谷酸）口诀：石粉组蛋显，极性带电氨基酸，K-R-H-D-E。
4. 芳香族氨基酸Phe（苯丙氨酸）, Tyr（酪氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：飞雁乌，芳香族氨基酸，P-T-W。
5. 硫氨基酸cys（半胱氨酸）、Met（甲硫氨酸）口诀：糙米，硫氨基酸C-M。
6. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）口诀：赖赖，两嗓子，极性带电氨基酸，K-R。
7. 极性无电荷氨基酸gly（甘氨酸）、ser（丝氨酸）口诀：甘丝，山顶花，极性无电荷氨基酸，G-S。
三、结论通过以上口诀的记忆方法，我们可以更轻松地掌握氨基酸的名称、缩写和分类。
希望这个方法能够帮助大家更好地学习和掌握相关知识，为日后的学习打下坚实的基础。
同时也希望大家能够在学习中注重练习，不断巩固知识，提高学习效率。
四、口诀记忆法的优势口诀记忆法在学习过程中具有独特的优势，口诀具有鲜明的节奏感和韵律感，这种优势使得我们通过口诀记忆更容易记住、回忆氨基酸的名称、缩写和分类。
氨基酸、蛋白质、核酸的结构、分类和命名
L-α-氨基酸
COOH H2N H 2S
CH3
L-丙氨酸
CH2 C*H COOH
SH NH2
半胱氨酸
COOH
H2N H
2S
CH2CH2COOH
L-谷氨酸
COOH H2N H 2R
CH2SH
L-半胱氨酸
COOH
H2N H
H 2S OH 3R
CH3
L-苏氨酸
二、α-氨基酸的物理性质
α-氨基酸大都为无色晶体，熔点一般在 200～300℃之间，比相应的羧酸或胺类高。 多数氨基酸能溶于水，而难溶于有机溶剂。
正离子 强酸溶液中的主
要存在形式
pH > pI
pH = pI
pH < pI
思考题：
如果把甘氨酸、谷氨酸和赖氨酸 三 种 氨 基 酸 混 合 起 来 ， 溶 液 pH 调 至 5.97 ， ① 这 些 氨 基 酸 各 带 什 么 电 荷 ？ ②在电场中移动方向？
甘氨酸
pH=5.97
偶极离子
在电场中
不移动
谷氨酸 负离子
向正极移动
赖氨酸 正离子
向负极移动
用这种方法可分离不同的氨基酸，这种 方法叫电泳。
在等电点时氨基酸的溶解度最小，易生 成沉淀。也可用分级沉淀的方法分离氨基酸 混合物。
4．与水合茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH O
茚
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热， 经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，最后生成蓝 紫色的物质。
一、氨基酸的结构、分类和命名
1. 氨基酸的结构：
α
R CH COOH NH2
2. 分类
18种氨基酸的作用
15
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பைடு நூலகம் 5、谷氨酸 （GLU）
1、降低血氨，有解氨毒的作用 2、参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动， 有维持和促进脑细胞功能的作用，促进智力的增加
3、对严重肝功能不全，肝昏迷，酸中毒，癫痫精神分裂症、
神经 衰弱等有治疗效果
4、对治疗胃溃疡、胃液缺乏、消化不良、食欲不振有效果
26
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27
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色氨酸可提高肝脏丙氨酸转氨酶的活性，色氨酸降低肝脏
中脂肪的作用，可使甘油三酯显著下降。色氨酸使肝脏脂肪 和血清胆固醇、甘油三酯及游离脂肪酸降低．因此色氨酸降 低肝脂的作用机理可能是减少肝脏脂肪合成。色氨酸作为吡 啶羧酸的前体，促进人体对锌的吸收。
12
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3、赖氨酸
一、赖氨酸是合成体蛋白不可缺少的成分。在酶蛋白、生殖细胞、骨 骼肌及血红蛋白等的形成中有非常重要的作用，同时也是某些多肽激素 的组分之一。 二、参与体内能量代谢过程。赖氨酸是生酮氨基酸之一。当体内缺乏碳 水化合物时，可被分解为葡萄糖或胴体来提供能量，赖氨酸也是酯代谢 中肉毒碱的前体物质，在脂肪代谢中发挥着重要的生理作用。 三、缺乏 日粮中赖氨酸缺乏容量导致猪生产性能的下降.家禽生在缓慢，体重、
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9、缬氨酸（VAL）
1、促使神经系统功能正常 2、如果缺乏时，会造成触觉敏感度特
别提高，肌肉的共济运动失调
3、可作为肝昏迷的治疗药物
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19
10、天门冬氨酸（ASP）
1、降代血氨，对肝有保护作用 2、对肌肉有保护作用，可治疗心绞痛， 对心肌梗塞等有防治效果 3、增加鲜味，促进食欲
20种氨基酸结构和分类
20种氨基酸结构和分类氨基酸是组成蛋白质的基本单元，它由一个氨基基团、一个羧基和一个氨基酸侧链组成。
根据氨基酸侧链的不同，可以将氨基酸分为20种不同的类型。
现在我们来详细介绍这20种氨基酸的结构和分类。
1. 理氏氨基酸 (Leucine, Leu)理氏氨基酸的侧链含有一个碳骨架，被称为烷基，它是一种碳氢化合物。
理氏氨基酸属于疏水性氨基酸。
2. 缬氨酸 (Isoleucine, Ile)缬氨酸是一种含有侧链甲基的理氏氨基酸。
和其他理氏氨基酸一样，缬氨酸也是疏水性氨基酸。
3. 赖氨酸 (Lysine, Lys)赖氨酸是一种碱性氨基酸，它的侧链含有一个胺基。
赖氨酸在生物体内起到多种功能，包括蛋白质合成和修复。
4. 精氨酸 (Arginine, Arg)精氨酸也是一种碱性氨基酸，它的侧链含有两个胺基。
精氨酸在体内是唯一可合成一氧化氮的氨基酸。
5. 色氨酸 (Tryptophan, Trp)色氨酸是一种含有芳香环结构的氨基酸。
它是生物体合成5-羟色胺和儿茶酸的前体。
6. 苯丙氨酸 (Phenylalanine, Phe)苯丙氨酸也是一种芳香族氨基酸。
苯丙氨酸是生物体合成酪胺和甲状腺素的重要组成部分。
7. 酪氨酸 (Tyrosine, Tyr)酪氨酸也是一种含有芳香环结构的氨基酸。
它在生物体内起到多种功能，包括合成肾上腺素和甲状腺素。
8. 苏氨酸 (Threonine, Thr)苏氨酸是一种含有羟基的氨基酸，被归类为可溶性氨基酸。
它是蛋白质的表观乙基化修饰的目标位点。
9. 苏胺酸 (Serine, Ser)苏胺酸也是一种含有羟基的氨基酸，被认为是生物体内最重要的两种氨基酸之一10. 苏氨酸 (Threonine, Thr)苏氨酸是一种含有羟基和甲基的氨基酸，被认为是生物体内最重要的两种氨基酸之一11. 苏古氨酸 (Cysteine, Cys)苏古氨酸是一种含有巯基的氨基酸。
它的侧链巯基具有亲电性和核电性，可以参与蛋白质稳定和结构调整。
氨基酸命名及分类 -回复
氨基酸命名及分类-回复氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们在生物体内发挥着至关重要的作用。
氨基酸的命名和分类是了解它们的特性和功能的重要基础。
本文将一步一步回答关于氨基酸命名及分类的问题，以帮助读者更好地理解这个主题。
1. 什么是氨基酸？氨基酸是一类有机化合物，它们由氨基（NH2）和羧基（COOH）组成。
氨基酸的核心是一个碳原子，它与一个氢原子、一个氨基和一个羧基连接在一起。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们通过肽键连接在一起形成蛋白质链。
2. 氨基酸的命名规则是什么？氨基酸的命名通常遵循一定的规则。
就以标准20种氨基酸为例，它们的命名通常由两部分组成：第一部分是氨基酸名称的缩写，由英文字母表示；第二部分是氨基酸的全名，由拉丁或希腊字母表示。
例如，丙氨酸的缩写为Ala，全名为Alanine。
3. 氨基酸如何分类？氨基酸可以按照多种方式进行分类，下面介绍几种常见的分类方法：3.1 极性分类：根据氨基酸的化学性质，可以将其分为极性氨基酸和非极性氨基酸两类。
极性氨基酸具有局部部分或全部带电性质，它们能够在水中溶解并与其他极性分子发生相互作用。
非极性氨基酸则在水中不易溶解。
丙氨酸和缬氨酸属于非极性氨基酸，而精氨酸和谷氨酸属于极性氨基酸。
3.2 酸碱性分类：氨基酸的酸碱性取决于羧基和氨基的酸碱性质。
酸性氨基酸具有酸性羧基，而碱性氨基酸具有碱性氨基。
例如，谷氨酸和天冬氨酸属于酸性氨基酸，而精氨酸和赖氨酸属于碱性氨基酸。
3.3 构象分类：氨基酸的构象是指它们的空间结构和形状。
氨基酸可以分为两类构象：手性氨基酸和不对称氨基酸。
手性氨基酸是指它们的结构中含有一个或多个手性中心（也称为手性碳原子），因此它们具有非对称性。
不对称氨基酸则没有手性中心，因此它们是对称的。
丙氨酸是对称氨基酸中的一个例子，而甲硫氨酸是手性氨基酸中的一个例子。
4. 氨基酸的分类对其功能有何影响？氨基酸的分类对其在生物体内的功能发挥有明显影响。
不同极性的氨基酸能够在蛋白质的结构中形成不同类型的相互作用，从而影响蛋白质的折叠和稳定性。
氨基酸与对映异构
b
c
d
*
按顺序规则排列： a>b>c>d
注意：（1）投影式在平面内转动180O构型保持，
转动90O构型改变； 固定一个基团，依次转动另外三个
基团构型保持； 任意交换手性分子的两个基团构型
改变。
例： 乳酸 CH3CHCOOH
OH
-OH> -COOH >-CH3 >-H
手性碳原子：连接四个不同原子或基团的 碳原子，称为手性碳原子或不 对称碳原子，常用C*表示。
手性分子：具有手性的分子不能和它的镜象 重合，叫手性分子。
手性：实物和镜象不能重合的性质分子叫 做非手性分子
（二）重要概念
手性物质一般都具有旋光性
判断化合物是否具有旋光性和对映异构
就是看分子是否具有手性
有对称面 ，是对称分子，没有手性
有对称中心，是对称分子，没有手性
对映体和非对映体：呈镜象关系的一对 立体异构体称为对映异构体， 简称对映体。不呈镜象关系的 一对立体异构体称为非对映体。
6、外消旋体：一对对映体的等量混合物称为 外消旋体，用“±”表示。外消旋体 是无旋光性的混合物，它可以拆分 成等量的旋光方向相反的物质。
COOH
CH3
OH
H
≡
COOH
H
CH3
HO
≡
COOH
HO
H
CH3
R
R
R
COOH
H
HO
CH3
≡
COOH
H
OH
CH3
S
(四）含多个C*化合物的对映异构 如： 2-羟基-3-氯丁二酸
COOH
H
H
COOH
HO
氨基酸的结构与命名
氨基酸的结构与命名氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，它通过肽键的形成相互连接在一起。
在生物体内，氨基酸承担着重要的生理功能，因此了解氨基酸的结构和命名对于理解蛋白质的合成与功能具有重要意义。
一、氨基酸的结构氨基酸的结构主要由两个部分构成：氨基（-NH2）和羧基（-COOH），它们与一个中心碳原子（称为α碳）连接在一起。
此外，氨基酸还有一个侧链（R基团），它的结构和化学性质决定了不同氨基酸之间的差异性。
具体来说，氨基酸的结构可以用以下示意图表示：H|N|H3N+－C－COO－|R其中，H3N+表示氨基，C表示中心碳原子，COO-表示羧基，R表示氨基酸的侧链。
每个氨基酸都有不同的侧链结构，决定了其特定的物理性质和化学性质。
二、氨基酸的命名氨基酸的命名通常按照IUPAC（国际纯粹和应用化学联合会）的命名规则进行，一般是由以下几个部分组成：1. 基本名称：根据氨基酸的化学性质和结构特点，通常以拉丁字母的缩写来表示，比如甘氨酸（Gly）表示甘氨酸基本名称为“Gly”。
2. 位点号码：位点号码用来标识氨基酸侧链上的特定原子或基团，通常用阿拉伯数字表示。
例如，对甘氨酸来说，如果侧链上的氢原子被替换为羟基（-OH），那么甘氨酸的命名就是“Ser”（基本名称）加上位点号码“16”表示羟基的位置。
3. 修饰物：在氨基酸命名中，有时会加上一些修饰物来表示某些特定功能的氨基酸。
例如，磷酸化的丝氨酸可以被命名为“pSer”或“Ser(P)”，其中“p”表示磷酸化。
综上所述，按照IUPAC的命名规则，氨基酸的命名可以通过基本名称、位点号码和修饰物等部分组成，以准确地描述氨基酸的结构和特性。
结论氨基酸作为构成蛋白质的基本组成单元，具有多样的结构和命名规则。
了解氨基酸的结构和命名对于深入理解蛋白质的合成和功能至关重要。
通过掌握氨基酸的结构与命名，我们能够更好地理解生物体内蛋白质的组成和相关生理功能，为进一步的研究提供有力支持。
氨基酸命名的由来
氨基酸命名的由来氨基酸是生命中的基本分子，它们是构成蛋白质的基本单元。
氨基酸的名称来源于其化学结构，这些化学结构反映了氨基酸的特征和性质。
让我们深入探讨氨基酸名称的由来，以了解其背后的科学历史和原理。
氨基酸的基本结构氨基酸是有机分子，其基本结构包括一个氨基（Amino）官能团和一个羧基（Carboxyl）官能团。
这两个官能团赋予了氨基酸其特殊性质，使它们成为构建蛋白质链的基本组成单位。
让我们更深入地了解这两个官能团以及它们如何影响氨基酸的性质。
1. 氨基（Amino）官能团：氨基官能团由一个氮原子（N）和两个氢原子（H）组成，通常表示为"NH2"。
这个官能团在氨基酸中是共同存在的，使氨基酸具有碱性特性。
氨基酸中的氨基团可以接受质子（H+），因此在水中，它可以与水中的氢离子结合形成氢氧根离子（OH-），从而在水中释放氢离子，使其呈碱性。
这是氨基酸名称中"Amino"这个部分的来源。
2. 羧基（Carboxyl）官能团：羧基官能团由一个碳原子（C）、一个氧原子（O）和一个氢原子（H）组成，通常表示为"COOH"。
这个官能团使氨基酸具有酸性特性。
羧基酸中的羧基团可以释放质子（H+），从而形成羧酸根离子（COO-），使其呈酸性。
这是氨基酸名称中"Carboxyl"这个部分的来源。
氨基酸的命名氨基酸的命名是基于其结构和性质。
在命名氨基酸时，使用一个标准的系统，包括以下几个元素：氨基和羧基的存在，因为它们是氨基酸的标志性官能团。
侧链或R基团，这是与每种氨基酸独特相关的部分，它决定了每种氨基酸的身份和性质。
举例来说，考虑天然氨基酸中的一种，丙氨酸（Proline）。
丙氨酸的名称来源于其结构和侧链："Pro" 表示氨基酸的种类。
"Line" 来源于其特殊的侧链结构。
丙氨酸的侧链形成一个环状结构，这使得它在蛋白质中的位置和作用非常独特。
氨基酸(新)
中文代号 英文代号 Gln 天冬 谷 Asp Glu
简介 有价值的免疫佐剂 存在天冬草和植物黄 化幼芽 有鲜味，制味精
精氨酸
* 赖氨酸 组氨酸
精
赖 组
Arg
Lys His
可用于肝昏迷的急救
食品和饲料中最重要 添加剂 血红蛋白中最多
四、 氨基酸的分类
1
按 –NH2 的位置分 α-、β-、γ-、δ-、- 、 ……氨基酸
H2NCHCOOH + H-NHCHCOOH R1 R2 H2NCHCONHCHCOOH R1 R2
９、 氨基酸受热后的反应
（与醇酸受热类似 ）
α-氨基酸受热后，能在两分子之间发生脱水反应
-氨基酸受热后，容易脱去一分子氨，生成α,β不饱和羧 酸。
γ-或δ-氨基酸受热后，容易分子内脱一分子水。
分子中氨基和羧基相隔更远时， 受热后可以多分子脱水，生成聚酰胺。
５、与甲醛反应
RCHCOOH＋ ＨCHO
NH2
RCＨCOOH
N＝ CH2
Ｎ－亚甲基氨基酸
６、与２，４－二硝基氟苯（ＤＮＦＢ）反应
O2N
F
弱碱 + H2NCHCOOH R
NO2
O2N
NH
CHCOOH +
HF
NO2
R
N-DNP-氨基酸（黄色）
７、 与水合茚三酮反应
α-氨基酸+水合茚三酮 ８、 脱水反应 (成肽反应) 蓝紫色物质 (鉴定反应)
Байду номын сангаас
2
按 –NH2 、 –COOH的数目分 中性、酸性、碱性氨基酸 按烃基分 脂肪族、芳香族、杂环、 ……氨基酸
3
五、氨基酸的构型