《生物化学》常用名词解释(一)
生物化学名词解释新完整版
生物化学名词解释新生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2.Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4.HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
生物化学第一章的名词解释
生物化学第一章的名词解释生物化学是研究生物体内化学成分及其相互作用的科学，它的研究对象包括生物大分子及其在生物体内的结构、功能和代谢等方面的相关过程。
在生物化学的学习过程中，有许多重要的名词需要我们进行深入的解释和理解。
在本文中，我们将会从不同的角度对这些重要名词进行解析。
1. 生物体：生物体是指生活在地球上，由细胞组成的独立生命体，可以是单细胞生物，也可以是由多个细胞组成的多细胞生物。
生物体是通过不同的器官和系统来完成各种生物功能的。
2. 生命大分子：生命大分子是构成生物体的基本分子单位。
包括核酸、蛋白质、多酶和多糖等。
核酸是生物体存储遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
蛋白质是构成生物体各种生物化学反应和功能的重要分子，具有酶活性的蛋白质称为酶。
多酶是由蛋白质组成的具有多个酶活性的复合物。
多糖是由多个糖分子通过糖基键连接而成的生物大分子，包括淀粉、糖原和纤维素等。
3. 代谢：代谢是指生物体内发生的一系列化学反应，包括分解代谢和合成代谢两类。
分解代谢是指生物体通过将有机物降解为较小的化合物来释放能量的过程。
合成代谢是指生物体通过合成新的分子来构建细胞组分和维持生命活动的过程。
4. 酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它能够加速并控制生物体内几乎所有生物化学反应的进行。
酶通过降低反应的活化能，使反应在生物体内的速率达到可接受的水平。
5. 光合作用：光合作用是光能转化为化学能的过程，是地球上生物体生存的重要基础之一。
在光合作用中，光能被植物中的叶绿素吸收，通过一系列化学反应将二氧化碳和水转化为有机物和氧气。
6. ATP：ATP（腺苷三磷酸）是生物体内能量转化的基本分子单位。
在细胞中，ATP通过供能的方式，将储存的能量释放出来，驱动各种生物化学反应的进行。
7. 基因：基因是DNA中携带遗传信息的特定片段，它是决定生物体遗传性状和调控生物体发育和功能的基本单位。
基因通过遗传方式传递给后代，决定了个体的遗传特征。
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章蛋白质的结构与功能等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。
肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行稳定化学键：氢键蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。
也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。
分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构使错误聚集的肽段解聚帮助形成二硫键蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。
其中，每条具有独立三级结构的多肽链模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif）蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。
生物化学名词解释大全
学习必备欢迎下载【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释必背分享-生物大分子1(蛋白质、酶)
生物化学名词解释必背分享-生物大分子1（蛋白质、酶）1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的基本组成分子。
2、必需氨基酸：指人(或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
3、非必需氨基酸：指人(或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
4、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的数量、排列顺序，以及共价连接。
是蛋白质作用特异性、空间结构差异性和生物学功能多样性的基础。
5、蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
6、蛋白质的三级结构：具有二级结构的多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行的范围更广泛的盘曲和折叠。
这种在一条肽链上所有原子或基团在三维空间的整体排布称为蛋白质的三级结构。
7、蛋白质结构域：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
8、蛋白质的四级结构：蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。
大分子蛋白质常由多条多肽链所组成，每条多肽链各具独立的三级结构。
9、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽。
10、肽单位/肽单元：肽键的四个原子（C、O、N、H）与相邻的两个α碳原子共处于一个平面，这六个原子组成的基团称为肽单位。
11、肽键平面：肽键中的C—N键具有部分双键的特征，不能自由旋转，结果使肽键处在一个刚性的平面上，此平面被称为肽键平面(酰胺平面)。
12、寡肽：多肽的一种分类，分子量段一般在1000道尔顿以下，也称作小肽，寡肽、低聚肽或称为小分子活性肽，一般由4--10个氨基酸组成，超过的就称为多肽，。
生物化学名词解释1
1.氨基酸：蛋白质的构件分子，有20种标准氨基酸。
丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸2.脂肪族基团氨基酸：侧链为脂肪烃侧链的氨基酸，包括甘氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。
甘氨酸侧链基团为氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。
脯氨酸有一个环状饱和烃侧链。
3.芳香族基团氨基酸：含有芳香环侧链的氨基酸。
苯丙氨酸有苯基的氨基酸，酪氨酸带有酚基的氨基酸，色氨酸带有双环的吲哚基。
4.含硫基团的氨基酸：侧链含有硫的氨基酸，蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基，是疏水氨基酸，半胱氨酸侧链上含有一个巯基。
5.含醇基基团氨基酸：侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。
丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性。
6.碱性基团的氨基酸：侧链带有含氮碱基基团的氨基酸，在生理pH下带净正电荷。
包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
组氨酸侧链有一个咪唑环，赖氨酸是一个双氨基酸，精氨酸侧链含有胍基基团。
7.酸性基团的氨基酸：侧链带有羧基的氨基酸，生理pH下带净负电荷。
都含有α-羧基，天冬氨酸还有β-羧基，谷氨酸还有γ-羧基。
8.含酰胺基团的氨基酸：天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物，侧链不带电荷，但极性很强，可与水相互作用，因而经常出现在蛋白质表面，可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键9.谷胱甘肽：动植物细胞中都含有的一种三肽，即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸，谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型，还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质脑肽：Met-及Leu-脑啡呔，都是五肽，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。
Met-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸Leu-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸10.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键，将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键11.肽单位：肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位12.肽平面：羰基氧原子，酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。
生物化学名词解释
（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。
4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。
5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。
6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。
14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学名词解释
生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学:从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)内基本物质的化学组成、结构,及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能关系的一门科学,就是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢:生物体与外界环境进行有规律的物质交换,称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量,更新体内基本物质的化学组成,这就是生命现象的基本特征,就是揭示生命现象本质的重要环节。
药学生物化学:就是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术,及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章糖的化学1、糖基化工程:通过人为的操作(包括增加、删除或调整)蛋白质上的寡糖链,使之产生合适的糖型,从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖就是糖类分子中最简单的一种,就是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖:由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,在水中不能成真溶液,有的成胶体溶液,有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4、寡糖:就是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子)5、结合糖:也称糖复合物或复合糖,就是指糖与蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖:也称均一多糖,由一种单糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖:也称为不均一糖,由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸与许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖,当归多糖,茶叶多糖等。
8、粘多糖:也称为糖胺聚糖,就是一类含氮的不均一多糖,其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物,有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白:就是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖:又称胞壁质,就是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分,肽聚糖就是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
生物化学一名词解释及简答题
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上反义RNA:具有互补序列的RNA非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。
生物化学名词解释 (1)
1、DNA的变性与复性：在某些理化因素作用下，氢键断裂，DNA双链解开成两条单链的过程称为变性。
在适宜条件下，互补的单链又重新结合成双链DNA的过程称为复性。
2、活性部位（活性中心）：必需基团在空间结构上相互靠近，形成具有特定空间结构的区域，能结合底物并将其催化为产物，这一区域称为酶的活性中心（部位）。
3、变构调节和变构酶：体内有的代谢物可以与某些分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，此结合部位称为变构部位（调节部位），对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节，受变构调节的酶称为变构酶。
4、脂肪动员：脂肪细胞内储存的甘油三酯在脂肪酶的作用下逐步水解，释放脂肪酸和甘油经血液循环供其他组织氧化利用利用。
5、血浆脂蛋白：为血浆中脂质存在和转运的主要形式，主要由各种载脂蛋白和各种脂质成分组成，主要类型为：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)、高密度脂蛋白(HDL)4种。
6、呼吸链：在生物氧化过程中，代谢物脱下的2H经过线粒体内膜上多种辅酶和酶催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。
由于该过程与细胞呼吸联系紧密，故称此传递链为呼吸链。
7、联合脱氨基作用：将氨基酸作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用或AMP循环的脱氨基作用相偶联进行的脱氨基作用。
8、核甘酸的从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程。
9、核苷酸的补救合成途径：机体利用体内游离的碱基或核甘，经过简单的反应，合成核苷酸的过程。
10、中心法则：以DNA为中心，DNA可以通过复制将遗传信息传递给下一代，或通过转录生成RNA，RNA在翻译成蛋白质，RNA也可以复制或通过逆转录生成DNA。
11、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA中的两条链分别作为模板，按照碱基互补原则对规律合成出子链，形成两分子的子代DNA。
这样每个子代DNA分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
生物化学-名词解释
生物化学名词解释:1. 氧化磷酸化: 代谢物脱氢经呼吸链传递给氧化生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP ，这种氧化与磷酸化相偶联的作用称为氧化磷酸化,又称为偶联磷酸化。
2. Biochemistry(生物化学): 一门主要用化学的理论和方法，在分子水平上研究生物体的化学组成，探讨生命活动过程中化学变化规律和生命的化学本质的学科。
3. 糖异生作用： 从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。
4. translation （翻译）：将mRNA 分子中由碱基序列组成的遗传信息，通过遗传密码破译的方式转变成为蛋白质中的氨基酸排列顺序。
5.酶的活性中心：酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接相关的部位。
包括结合部位与催化部位。
6. 生物学的“中心法则”7. 呼吸链: 在生物氧化（细胞呼吸）过程中，从代谢物脱下的成对氢原子（2H ）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶组成的连锁传递体系称为呼吸链又称电子传递链。
8. 蛋白质的变性作用：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
9. enzyme(酶)：酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
10. replication(复制)：DNA 或RNA 基因组的扩增过程。
在这个过程中，以亲代核酸链作为合成的模板，按照碱基配对原则合成子代分子。
11. glycolysis (糖酵解)：在缺氧情况下，葡萄糖生产乳酸的过程。
12. 蛋白质二级结构：是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及到侧链R 基团的构象。
13. 基因： 是为生物活性产物编码的DNA 功能片段，这些产物主要是蛋白质或是各种RNA 。
转录→翻译→←逆转录 DNA 复制 制14.DNA（脱氧核糖核酸）：由4种脱氧核苷算按一定的顺序，从3’—5’——磷酸二脂键连接而成的长链聚合物,是遗传信息载体.15.三羧酸循环：是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中，及格主要的中间代谢是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫三羧酸循环。
生物化学名词解释（1）
第一章核酸化学一、名词解释核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
移码：在阅读过程中，如在mRNA单链上加上或删去一个核苷酸，就会引起读码发生错误，这种加上一个核苷酸或删去一个核苷酸的过程叫移码，移码可引起突变。
DNA变性在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变为单链，即为DNA变性DNA超螺旋（DNA supercoil）DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。
超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。
当盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。
hnDNA即核不均一RNA，是mRNA的前体。
DNA复性指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。
核糖体RNA（r ibosomal RNA, rRNA）是一种具有催化能力的核糖酶，但其单独存在时不能发挥作用，仅在与多种核糖体蛋白质共同构成核糖体（一种无膜细胞器）后才能执行其功能。
minor bases稀有碱基:核酸中含量比较稀少的碱基,可看作是基本碱基的化学修饰产物.环化核苷酸，即单核苷酸中磷酸部分与核糖中第三位和第五位碳原子同时脱水缩合形成一个环状二酯、即3'，5'-环化核苷酸，A-DNA又称A型DNA，为DNA双螺旋的一种形式，拥有与较普遍的B-DNA相似的右旋结构，但其螺旋较短较紧密。
Z-DNA又称Z型DNA，是DNA双螺旋结构的一种形式，具有左旋型态的双股螺旋（与常见的B-DNA 相反），并呈现锯齿形状。
信使核糖核酸（mRNA,：一类用作蛋白质合成模板的RNA。
转移核糖核酸：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。
tRNA 含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能模体:蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，一个结构模体总具有其特定的氨基酸序列，并发挥特定功能。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠呈多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
蛋白质的等电点：蛋白质处于某-p时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH 值称为蛋白质的等电点。
肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、0、N、H、Ca2位于同一平面，Cal和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水而形成的酰胺键。
亚基：体内许多功能性蛋白质含有两条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
第二章核酸的结构与功能核酶：也称为催化性小RNA，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA统称，具有催化特定降解的活性，在RNA合成后的剪接修饰中具有重要作用。
Tm值:在利用升温进行DNA双链解链过程中，紫外吸光度A2的变化值达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为DNA的解链温度TDNA的复性：把变性条件缓慢地除去后，两条解离的DNA互补链可重新互补配对形成DNA双链，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。
核小体：核小体是染色质的基本组成单位。
它是由双链DNA 和5种组蛋白(histon)共同构成。
两个分子的组蛋白H2A，H2B，H3和H4分子构成一个八聚体，长度约146bpDNA双链在组蛋白八聚体的表面上盘绕175圈形成核小体的核心颗粒。
增色效应：加热使DNA变性并达到一定温度时，DNA分子的两条链会快速的分开，成为单链，由此时大量碱基暴露，使260mm的吸收值迅速增加，称为增色反应。
第三章酶酶：酶是催化特定反应的蛋白质，是一种生物催化剂。
同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
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《生物化学》常用名词解释
（一）
1.氨基酸（aminoacids）:
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essentialaminoacids）：
指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸
3.非必需氨基酸（nonessentialaminoacids）：
指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
4.等电点（pI，isoelectricpoint）：
使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
5.茚三酮反应（ninhydrinreaction）：
在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.肽键（peptidebond）：
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
7.肽（peptides）：
两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
8.蛋白质一级结构(primarystructure)：
指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9.层析(chromatography)：
按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10.离子交换层析(ion-exchangecolumnchromatography)：
使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
11.透析（dialysis）：
通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12.凝胶过滤层析(gelfiltrationchromatography)：
也叫做分子排阻层析（molecular-exclusionchromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13.亲和层析（affinitychromatography）：
利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。
14.高压液相层析（HPLC，high-pressureliquidchromatography）：
使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
15.凝胶电泳（gelelectrophoresis）：
以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
16.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：
（SDS-PAGE，sodiumdodecylsulfate-polyacrylamidegelelectrohoresis）
在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。
SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。
17.等电聚焦电泳（IFE，isoelectricfocusingelectrophoresis）：
利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
18.双向电泳（two-dimensionalelectrophoresis）：
是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
19.Edman降解(Edmandegradation)：
从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
20.同源蛋白质（homologousproteins）:
来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。
例如血红蛋白。