第3节 酶1
酶
酶活力，规定为：在最适反应条件（25℃）下，每
分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量定为 一个酶活力单位，即1U=1μmol/min。
酶的催化作用受测定环境的影响，因此测定
酶活力要在最适条件下进行，即最适温度、最适 pH、最适底物浓度和最适缓冲液离子强度等，只
性失活；（3）酶是两性电解质，在不同pH下呈现不
同的离子状态（4）和蛋白质一样具有胶体性质；（5） 具有蛋白质所具有的化学呈色反应。
2. 酶的组成分类
酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白质 一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至大
到百万以上。
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合） 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分子 物质或金属离子，其酶蛋白（脱辅酶）与辅助因子结合
酶反应的速度曲线
反应时间的延长，酶反应速度逐渐下降。因此，研
究酶反应速度应以酶促反应的初速度为准。
2. 酶的活力单位（U, activity unit）
酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位 表示，即酶单位（U）。 酶单位的定义是：在一定条件下，一定时间内 将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
1961年国际生物化学协会酶学委员会及国际纯
一、习惯命名法
1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称为 习惯名。
1. 根据酶作用的底物命名，如淀粉酶、蛋白酶。 2. 根据酶催化反应的性质及类型命名，如水解酶、氧 化酶等。 3. 结合上述两个原则命名，如琥珀酸脱氢酶。 4. 在这些命名的基础上，加上酶的来源或其它特点， 如胃蛋白酶、胰蛋白酶。
基础生物化学 第十二章(1-3节)-核酸的合成与分解
＋ H2 O
尿囊素
尿囊酸酶
＋ H2 O
尿囊酸 4NH3
2CO2
尿酶
＋2H2O
尿素
乙醛酸
二、嘧啶核苷酸的代谢1
1，尿嘧啶与胸腺嘧啶在哺乳动物体内分解时，先
还原成对应的二氢衍生物。
2，破开环状结构分别产生β-丙氨酸及β-氨基异
丁酸。
3，最后成为CO2和NH3
胞嘧啶具有氨基，所以要先在胞嘧啶脱氨酶的作
通过用同位素标记的化合物实验来 确定，即用标有同位素的各种营养物喂 鸽子，然后将其排出的尿酸进行分析。
（一）嘌呤环的元素来源2（图示）
天冬氨酸
N1
6C
CO2
甲酰FH4
C2
5C
N7
甘氨酸
C8 甲酰FH4 N3
谷氨酰胺
4C
N9
谷氨酰胺
（二）合成过程（总）
从头合成嘌呤的途径已于50年代被
Greenberg等基本搞清,此途径是在核糖－ 5－磷酸的第一碳原子上逐步增加原子生 成次黄苷酸（肌苷酸） ，然后再由次黄 苷酸转变为腺苷酸和鸟苷酸。 反应分为两个阶段： 1，次黄苷酸的合成（11步反应） 2，腺苷、鸟苷的生成 （南大P480，图12－2）
途径称为补救途径。通过补救途径可以重新 利用核酸分解产生的嘌呤和嘧啶或它们的衍 生物。
从胸腺嘧啶或胸苷转变成胸苷酸的补救途径，
除真菌外，对所有细胞都是一样的，故常利 用放射性同位素标记胸腺嘧啶或胸苷参入DNA 的实验作为检查DNA合成的手段。
三、核苷酸合成的补救途径2
核苷 核糖-1-磷酸
激酶
核糖-5-磷酸
1．鸟嘌呤的分解
动物组织中广泛含有鸟嘌呤酶，可以催化 鸟嘌呤水解脱氨产生黄嘌呤，然后黄嘌呤在黄 嘌呤氧化酶的作用下氧化成尿酸。
浙科版必修1第三节《酶》word教案
浙科版必修1第三节《酶》word教案《酶》教案一、学习任务分析本节内容选自浙科版高中生物学必修一《分子与细胞》第三章第三节，内容主要包括酶的作用、本质和特性，酶降低化学反应活化能的原理等。
教材将酶的概念和酶的发现史联系起来讲述，比较突出的体现了科学实验推动科学发展这一观点，对此教师应当明确指出。
自然界中的一切生命现象都与酶的活动有关系。
生物体内全部的生物化学反应，都是在酶的催化作用下进行的。
基于这点，酶和教材后面的光合作用、呼吸作用联系紧密。
酶的化学成分与第一章第二节有关蛋白质和核酸的知识相关，所以本节教材有承前启后的作用。
教学重点：酶的作用、本质和特性。
教学难点：酶降低化学反应活化能的原理和控制变量的科学方法。
2、学术状况分析学生在生活中对酶已有较多接触，关于酶的概念以及催化作用具有高效性的特点，学生具有初步的印象。
酶的专一性、酶活性的影响因素的实验探究，学生设计实验、主动探究，理解及操作上可能会有相应的难度；如何通过对比、归纳以及联系酶在生活中的应用，认识代谢与酶的密切关系，从而由感性认知上升到理性认知，对学生来说有一定难度。
另外，本节课有较多的资料、图表及课外阅读，学生如何分析阅读，需要较强的理解、分析、驾驭信息的能力。
在教学中要尽可能从学生熟悉的事例出发，将知识点联系到他们的实际生活，使学生易于接受。
三、教学目标【知识与技能】1.说明酶的催化机理和特性。
2.正确分析各种因素对酶活性的影响。
3.举例说明酶的效率和特异性。
[过程和方法]1.尝试通过与无机催化剂的对比，归纳、整理出酶的催化特性。
2.运用实验设计原则设计实验方案和步骤。
【情感态度与价值观】了解酶在生物学研究中的作用。
1.2.通过讨论分析酶在生产、生活中的应用，认识到生物科学技术与社会生产、生活的关系。
3.体验科技与社会的相互促进关系，体验生命科学价值学习教育。
4、教学过程【教师活动】我们先来看一个方程式。
（ppt展示：n2+3h22nh3）这是一个化学反应，这个反应的进行需要哪些条件？【学生活动】高温、高压、催化剂。
第三节 酶活性调节方式
4. 抑制剂的调节
凡引起酶分子一级结构破坏而使酶活力丧失称 为水解 凡因酶蛋白分子构象改变而引起酶活力丧失的 作用称为变性作用 某些物质，它们并不引起酶蛋白变性或水解， 但能使酶分子活性中心上的某些必需基团位置 发生变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失， 致使酶反应速度降低——酶的抑制 抑制---是指抑制剂与酶结合改变了酶活性部位 构象性质， 从而引起酶活力下降的一种效应。
消化系统其它蛋白水解酶原的激活
胃蛋白酶原（pepsinogen）
由胃壁细胞分泌出来，在胃酸H+作用下，低于pH5时， 酶原自动激活，失去44个氨基酸残基，转变为高度酸性的， 有活性的胃蛋白酶
胰蛋白酶原（trypsinogen）
进入小肠后，在有Ca2+的环境中受到肠激酶的激活，赖 氨酸-异亮氨酸之间的肽键被打断，水解失去一个6肽，使 构象发生一定变化后，成为有活性的胰蛋白酶
可逆的共价调节
由于其他的酶对其结构进行共价修饰，而使其在 活性形式与非活性形式之间进行互变.
第一种类型是磷酸化酶及其他的一些酶，它们通过接受ATP转来 的磷酸基的共价修饰，或脱下磷酸基，来调节酶活性： 酶的无活性形式 酶的有活性形式
最典型的例子是动物组织中的糖原磷酸化酶： （葡萄糖）n+ Pi
E
第三节 酶活性调节方式
酶活性调节的实例：
凝血酶、胰蛋白酶激活 糖元磷酸化酶活性转化 母体分娩后母乳中乳糖合成 丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶活性 苏氨酸到异亮氨酸的代谢途径控制
说明了——
正常情况下生物体并不要求每个酶处于最有效的催化 状态，而是要求有快有慢。 在长期的进化、选择过程中，生物体为适应外界环境 变化，满足生理功能的需要，形成了一整套调节机制。 （酶合成水平上的调节和酶结构活性水平上的调节)
第1章 酶学理论知识
R COOCH2CH3
H2O
RCOOH
CH3CH2OH
(4) 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应 形成双键的反应及其逆反应。 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
（一）专一性的分类
绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结 绝对特异性 构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产 物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物 相对特异性 或一种化学键。 （1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键两 端的基团并无严格要求。 （2） 基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个 基团要求严格，对另一个基团则要求不严格 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构 立体结构特异性 体中的一种。
（二）专一性产生的假说
(3） (3）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状， 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成 了互补形状
（三）酶作用专一性小结
专一性是酶构象 和底物构象相互 契合、作用相互 吻合的结果
酶的催化特性 ——酶容易失活 ——酶容易失活 多数酶是蛋白质。 多数酶是蛋白质。决定酶的作 用条件一般应在温和的条件下， 用条件一般应在温和的条件下， 如中性pH 常温和常压下进行。 pH、 如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、 强酸、强碱、高温条件下易使 酶失去活性。 酶失去活性。
CH3CHCOOH NAD OH
酶工程 第三章酶的发酵生产 第三节发酵工艺条件及控制
第三节 发酵工艺条件及控制
无机元素是通过添加无机盐来提供的，一般采用水溶 性的硫酸盐、磷酸盐或盐酸盐等。有时也使用硝酸盐，在 提供无机氮的同时，提供无机元素。
4．生长因素 生长因素是指细胞生长繁殖所必不可缺的微量有机化 合物主要包括各种氨基酸、嘌呤、嘧啶、维生素，以及动 植物生长激素等。各种氨基酸是蛋白质和酶的组分；嘌呤 和嘧啶是核酸和某些辅酶的组分；维生素主要起辅酶作用； 动植物生长激素则分别对动物细胞和植物细胞的生长、分 裂起调节作用。有的细胞能够自己合成各种生长因素，而 有的细胞则缺少合成一种或多种生长因素的能力，需由外 界供给，才能正常生长繁殖，这样的细胞称为营养缺陷型。
第三节 发酵工艺条件及控制
在酶的发酵生产中，通常在培养基中加进玉米浆、酵 母膏等，以提供各种必需的生长因素。有时，也加进纯化 的生长因素，以供细胞生长繁殖之需。
现举例几种酶发酵培养基： （1）枯草杆菌BF7658α—淀粉酶发酵培养基：玉米粉 8%，豆饼粉4%，磷酸氢二钠0.8%，硫酸铵0.4%，氧化钙 0.2%，氯化铵0.15%。 （2）枯草杆菌AS1.398中性蛋白酶发酵培养基：玉米 粉4%，豆饼粉3%，麸皮3.2%，米糠1%，磷酸氢二钠0.4%， 磷酸二氢钾0.03%。 （3）黑曲霉糖化发酵培养基：玉米粉10%，豆饼粉4%， 麸皮1%（PH4.4—5.0）。
第三节 发酵工艺条件及控制
不同细胞生长繁殖的最适PH有所不同。一般细胞和放 线菌的生长最适PH为中性或微碱性（PH6.5—8.0）；霉菌 和酵母的生长最适PH为偏酸性（PH4.0—6.0）；植物细胞 生长的最适PH为5—6。
第三节酶的专一性
1、结构专一性概念酶对所催化的分子底物Substrate化学结构的特殊要求和选择。
类别绝对专一性和相对专一性绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格一种一种EE只能催化一种只能催化一种S S 脲酶催化脲酶催化尿素水解为尿素水解为氨和水氨和水。
相对专一性有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些一种一种EE能催化一能催化一类类S S 一种化学键一种化学键//水解酶类。
水解酶类。
1键专一性有的酶只作用于一定的键而对键两端的基团并无严格要求脂肪酶、磷酸酯酶等。
2基团专一性另一些酶除要求作用于一定的键以外对键两端的基团还有一定要求往往是对其中一个基团要求严格对另一个基团则要求不严格。
消化道内几种蛋白酶的专一性芳香赖、精碱性丙、甘、短脂肪链胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶芳香消化道蛋白酶作用的专一性2、立体异构专一性概念酶除了对底物分子的化学结构有要求外对其立体异构也有一定的要求。
类别旋光异构专一性L-氨基酸氧化酶只催化L-氨基酸氧化对D-氨基酸无作用几何异构专一性组HOCH3COOH组CH3OHL-乳酸D乳酸与LDH契合不能在LDH中的三点结合精精L-乳酸脱氢酶的催化作用特异性立体异构专一性只能催化一种立体异构体进行反应。
如L-乳酸脱氢酶作用于L-乳酸延胡索酸酶作用于反式的丁烯二酸CH3CCOOHOCH3CCOOHHO H NAD NADH HLDHCOOHCH2CH2COOHHOOCCOOHCCHH FAD FADH2SDH条件温和常温、常压、pH≈7高效率降低活化能专一性特异性底物、反应、产物特异??绝对专一作用于一种底物催化一个反应??相对专一作用于结构相近的一类底物键专一/基团专一??立体异构专一作用于某一种立体构型旋光异构/几何异构敏感性受各种因素的影响易失活可调性环境调节酶结构、数量、位置调节酶促反应的特点Binding site??酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位1-多个氨基酸残基。
高一生物必修1 第三章 细胞的代谢
高一生物必修1 第三章细胞的代谢第一节细胞与能量1、细胞内最主要的能量形式是化学能。
2、细胞中有许多吸能反应，它们所需的能量来自细胞的放能反应。
3、ATP不仅是吸能反应和放能反应的纽带，更是细胞中的能量通货。
4、ATP是由1个核糖、1个腺嘌呤和3个磷酸基团组成。
5、ATP的结构简式是A—P～P～P。
其中A代表腺苷，T 代表三个，P代表磷酸基团。
—代表普通化学键，～代表高能磷酸键。
ATP的中文名称叫腺苷三磷酸。
6、什么叫ATP-ADP循环？能写出反应方程式吗？7、ATP的水解释放的能量用于主动转运、肌肉收缩、神经细胞的活动、分泌等生命活动。
8、动物体内ATP的生成途径是细胞呼吸，植物生成ATP 的途径有细胞呼吸和光合作用。
能生成ATP的细胞器是叶绿体和线粒体。
生成ATP的场所是叶绿体、细胞溶胶和线粒体。
9、生物体生命活动所需的能量直接来源是ATP。
马拉松运动员在跑步过程中直接靠（ATP）提供能量的？注意：只要提到直接提供能量的都是ATP。
第二节物质出入细胞的方式1、扩散是分子从高浓度处向低浓度处运动的现象。
2、水分子（其他溶剂）分子通过膜的扩散叫渗透。
发生渗透作用的条件：半透膜；半透膜两侧具有浓度差。
3、动物细胞在什么情况下渗透吸水？又在什么情况下渗透失水呢？4、植物细胞内的液体环境主要指的是细胞液。
原生质体是指植物细胞去掉细胞壁后裸露出的整体构造。
外界溶液浓度>细胞液浓度时, 细胞质壁分离（其中质是原生质体，壁是细胞壁）外界溶液浓度<细胞液浓度时, 细胞质壁分离复原外界溶液浓度=细胞液浓度时，水分进出细胞处于动态平衡5、细胞膜是一层选择透性膜，水分子可以自由通过，细胞所需要的离子、小分子也可以通过，而其他的离子、小分子和大分子则不能通过。
6、自由扩散：高浓度运向低浓度，不需载体和能量。
进行自由扩散的主要有三类：水，气体分子，脂溶性小分子（如：水、CO2、O2、乙醇、甘油、苯、脂肪酸、维生素、尿素等）7、易化扩散：高浓度运向低浓度，需要载体，不需能量（如：葡萄糖进入红细胞）8、主动转运：低浓度运向高浓度，需要载体和能量。
第三节_酶
尤其是实验在科学发展中起着举足轻重的作用。
你能给酶下个定义吗？
1.定义
酶是活细胞 产生的具有 生物催化作用的有机物。
酶的来源
酶的功能
酶的化学本质
2.本质
大部分酶是蛋白质，也有少数是RNA。 你知道吗——细胞内合成酶的主要场所是？ 核糖体
代谢：包括能量和物质的代谢
新陈代谢：是生物体（所有活细胞）中全部化 学反应的总称，是生物与非生物最根本的区 别，是生物体进行一切生命活动的基础。 细胞代谢：细胞中每时每刻都进行着的许多化 学反应。 二者区别 不同层面：新陈代谢主要是指生物体的代谢 细胞代谢指的是细胞层次的代谢
鸟类的胃是否只有物理性消化,没有化学消化。
2、对于酵母发酵的争论
19世纪，人们开始认识到酵母菌 与酒精发酵有着密切的关系。酿 酒过程中，澄清透明的含糖汁液 冒出大量泡沫，渐渐失去了原有 的甜味，变成了酒。
巴斯德（1822-1895）
巴斯德：酒精发酵是酵 母菌代谢活动的结果
PK
李比希：酒精发酵与酵 母菌中的某种物质有关 李比希 （1803-1873）
进行生物化学反应 需要一定的条件：
点燃
H2+O2 H 2O 氢气和氧气转变为容易发生化学反应的 活跃状态需要一定的能量，这种能量就叫 做活化能。（P80）
二、酶是生物催化剂
酶所催化的反应叫酶促反应。酶促反应中被酶作用 的物质叫做底物，经反应生产的物质叫做产物。
酶在反应前后自身不发生变化
酶与底物结合，形成酶-底物复合体。 酶-底物复合体形态发生改变，促使反应 进行。
思考：
1、人感冒发烧时，常食欲不佳，体力不支， 原因是什么？ 2、 采取什么措施可使加酶洗衣粉达到最佳 洗涤效果？ 3、杀菌消毒、保存食品分别用哪种温度？
酶分子的修饰
• 每分子胰凝乳蛋白酶与11分子右旋糖酐结合，酶活力 达到原有酶活力的5.1倍
15
• 聚乙二醇是线性分子具有良好的生物相容性和水 溶性，在体内无毒性、无残留、无免疫原性，并 可消除酶的抗原性，使其末端活化后可以与酶产 生交联，因而，它被广泛用于酶的修饰。
• 另一类添加物就是蛋白质。蛋白质分子之间相互作用 时，其表面区域内排除了水分子，因而增加了相互作 用力，其稳定性也就增加了。
14
共价修饰
• 用可溶性大分子，如聚乙二醇、右旋糖苷、肝素等， 通过共价键连接于酶分子的表面，形成一层覆盖层。
• 例如：用聚乙二醇修饰超氧物歧化酶 ，不仅可以降 低或消除酶的抗原性，而且提高了抗蛋白酶的能力， 延长了酶在体内的半衰期从而提高了酶药效。
21
金属离子置换修饰的过程
a. 酶的分离纯化：首先将欲进行修饰的酶经分离纯化，除 去杂质，获得具有一定纯度的酶液。
b. 除去原有的金属离子：在纯化的酶液中加入一定量金属 螯合剂，如乙二胺四乙酸（EDTA）等，使酶分子中的金 属离子与EDTA等形成螯合物。通过透析、超滤、分子筛 层析等方法，将EDTA-金属螯合物从酶液中除去。此时酶 往往成为无活性状态。
Fe—SOD中的Fe被Mn取代后，酶的稳定性和抑 制作用发生显著改变：Mn-SOD对H2O2稳定性显 著增加．而对NaN3的抑制作用显著降低。
24
第二节 酶侧链基团的修饰
酶化学修饰的目的，主要是提高酶的稳定 性和消除作为外源物质在体内的抗原性。 要达到这些目的，在修饰原理、修饰剂和 反应条件的选择以及对酶学性质的了解等 方面，都必须有足够的了解。
3
浙科 必修1第三章 第3节 酶(开课)
酶
一、酶的发现
观点: 观点:人们一直认为胃只有
物理性消化， 物理性消化，而没有化学性 消化。 消化。
提出问题：究竟有没有化 提出问题：
学性消化？ 学性消化？
斯帕兰扎尼实验
讨论： 讨论：
1.这个实验要解决什么问题？ 这个实验要解决什么问题？ 这个实验要解决什么问题
棕色 实验 蓝色 不变色 现象 红黄色沉淀 结论 淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解。 淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解。
任务1 任务1： 找出自变量、因变量、 找出自变量、因变量、无关变量 • 自变量： 自变量：
底物的种类
• 因变量： 因变量：
底物是否在唾液淀粉酶作用下水解
• 无关变量： 无关变量：
应用知识解决生活问题
1、人感冒发烧时，常食欲不佳，体力不支，原因是什么？ 、人感冒发烧时，常食欲不佳，体力不支，原因是什么？
2、杀菌消毒、保存食品分别用哪种温度？ 、杀菌消毒、保存食品分别用哪种温度？
★影响酶促反应速率的因素：酶 影响酶促反应速率的因素： 促 1、温度 反 应 速 2、pH 率 酶的浓度： 3、酶的浓度：反应速率随 酶浓度的升高而加快。 酶浓度的升高而加快。 酶 酶的浓度 底物浓度： 4、底物浓度：在一定浓度 促反 应 范围内， 酶量一定 范围内，反应速率随浓 速 率 度的升高而加快， 度的升高而加快，但达 到一定浓度， 到一定浓度，反应速率 不再变化 底物浓度 其他化合物：重金属、酒精、有机磷农药、 5、其他化合物：重金属、酒精、有机磷农药、 有机氯农药等对酶有毒害作用。 有机氯农药等对酶有毒害作用。
第三章 酶
酶与非生物催化剂的共性
1．都能降低反应能阈 2．能加快反应速度，但不能改变反应的平衡 点 3．反应前后不发生质与量的变化
酶作为生物催化剂的特点
1. 酶催化效率极高 2．酶的催化作用具有高度的专一性 3．反应条件温和 4．酶的催化活性是受调节和控制的
酶的催化作用具有高度的专一性
一、单成分酶和双成分酶
单纯蛋白质酶：本身就是具有催化活性的单纯 蛋白质分子，如胰蛋白酶等。 结合蛋白质酶：除蛋白质外，还含有非蛋白质 部分。蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分 称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子单独存在时 均无催化活性，只有这两部分结合起来组成复 合物才能显示催化活性。此复合物称为全酶： 全酶＝酶蛋白+辅助因子
第三章 酶
第一节 概述
酶的概念 酶是由活细胞产生的具有高效催化能力和 催化专一性的蛋白质，又叫做生物催化剂。
没有酶就没有新陈代谢，也就没有生命。 发酵生产，归根结底就是利用活细胞产生 的酶系将原料转化为人们所需的种种产物。
第二节 酶催化作用的特点
一、酶与非生物催化剂的共性 二、酶作为生物催化剂的特点
蛋白质的空间结构
一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连 接形成的线性序列，多为肽链。 二级结构：一级结构中部分肽链的弯曲或折叠产 生二级结构。包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无 规则卷曲。 三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密 的三维形式。 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结 构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质 的三维结构。
一、单成分酶和双成分酶
同一种辅酶往往能与多种不同的酶蛋白结合， 但每一种酶蛋白只能与特定的辅酶结合成一种 全酶。
高中生物 第三章第三节酶课件 浙科版必修1
会发生结构上的变化，D项错误。
【答案】 C
物质出入细胞的方式
1．原理：H2O2 是细胞中某些化学反应的副产 物，具有强氧化性，如果不及时除去或分解， 就会杀死细胞，而细胞中的过氧化氢酶可以催 化 H2O2 的分解。无机催化剂 MnO2 也能催化 该反应的进行。反应式如下： 过氧化氢酶 H2O2―――――→H2O＋O2
重大发现 酒精发酵仅仅是一种 _________ 化学反应 ，与酵母菌活 19世纪 李比希 动无关,最多只需要酵母菌 中 __________的参与而已 某种物质 促使酒精发酵的是酵母菌 1897年 毕希纳 中的______ 酶 得到脲酶，证明酶的本质 1926年 萨母纳尔 蛋白质 是________ 20世纪 发现极少数特殊的酶是 80年代 科学家 RNA，这类酶被称为 ______ 核酶 初
【解析】
酶是通过降低化学反应的活化能
来起到催化作用的，A项错误；绝大多数的酶 是蛋白质，空间结构不稳定，易受外界环境 因素如温度、 pH 等的影响，使酶结构发生改 变从而引起酶活性的改变， B 项错误， C 项正
确；酶是生物催化剂，同一般无机催化剂一
样，具有促使反应物发生化学变化，而酶本 身却不发生化学变化的特点，即反应前后不
3 ．酶的作用受许多因素影响 ( 酶的作用条件是
温和的)
pH 、 ______ 温度 和各 影响酶作用的因素很多， ______ 种化合物等都能影响酶的作用。在 ______ 最适 的温
度和pH条件下，酶的活性最高。
想一想
为什么人体能以淀粉作为能源物质而不能以纤
维素作为能源物质？ 提示：人体消化道内有分解淀粉的淀粉酶(如唾
3．酶是蛋白质的验证实验 (1)实验设计思路 实验组：待测酶液＋双缩脲试剂→是否出现紫 色反应 对照组：已知蛋白液＋双缩脲试剂→紫色反应
酶工程原理与技术
酶⼯程原理与技术绪论第⼀节酶的基本概念酶：具有⽣物催化功能和特殊构象的⽣物⼤分⼦。
酶⼯程:利⽤酶的催化作⽤，在特定的酶反应器中，把相应的原料转变为产品的过程。
酶的催化作⽤具有：专⼀性、⾼效性，作⽤条件温和可控性。
第⼆节酶的分类与命名酶的分类：蛋⽩类酶（P酶）核酸类酶（R酶）两⼤类别。
蛋⽩类酶（P酶）：氧化还原酶，转移酶，⽔解酶，裂合酶，异构酶，合成酶（或称连接酶）磷酸内酶（R酶）：分⼦内催化磷酸内酶、分⼦间催化磷酸内酶。
第三节酶活⼒的测定酶活⼒⼤⼩可⽤⼀定条件下内酶所催化的反应初速率表⽰。
终⽌酶反应的⽅法：（1）加热使酶失活（2）加⼊适宜的酶变性剂（如三氯醋酸）；（3）调节pH值；（4）低温终⽌反应。
⼆、酶活⼒单位在特定条件下，每1 min 催化1 µmol 的底物转化为产物的酶量定义为1 个酶活⼒单位。
这个单位称为国际单位（IU）在特定条件下，每秒催化1 mol底物转化为产物的酶量定义为1卡特（Kat） 1Kat = 6×10 7 IU 酶的⽐活⼒是指在特定条件下，单位重量（mg）蛋⽩质或RNA所具有的酶活⼒单位数。
酶⽐活⼒＝酶活⼒（单位）/ mg （蛋⽩或RNA）第⼀篇酶的⽣产1、提取分离法2、⽣物合成法3、化学合成法⽣物合成法：经过预先设计，通过⼈⼯操作，利⽤微⽣物细胞、植物细胞或动物细胞的⽣命活动来获取所需酶的技术过程。
⽣物合成的过程：获得优良产酶菌株、优化培养、细胞新陈代谢、酶和其他代谢物、分离纯化。
反义链：在RNA的转录中，⽤作模板的DNA称为反义链。
(3’---5’)有义链：在RNA的转录中，不⽤作模板的DNA称为有义链。
不同的RNA的⽣物学功能：1.作为遗传信息的载体2.具有⽣物催化活性。
3.tRNA是在蛋⽩质合成过程中，作为氨基酸载体。
并由其中的反密码⼦识别mRNA上的密码⼦；mRNA是蛋⽩质合成的模板；rRNA是蛋⽩质合成的场所。
sRNA是⼩分⼦核糖核酸，在分⼦修饰和代谢调节⽅⾯起重要作⽤。
第六章 临床酶学检验技术
（一）合成异常
合成减少
肝损害导致合成酶的能力受损 （ChE、LCAT）
酶基因变异引起酶合成减少 （铜氧化酶）
合成增多
增生性疾病（骨骼疾病，ALP) 恶性肿瘤（前列腺癌，ACP) 酶的诱导作用（乙醇，γ-GT）
(二)酶释放增加
酶从病变(或损伤)细胞中释放增加是疾病时大多数 血清酶增高的主要机制。研究表明，炎症、缺血／缺氧、 能源供应缺乏、坏死和创伤等是细胞释放大分子酶蛋白 的重要原因。细胞酶的释放量还受下述一些因素影响：
名称
血浆特异酶
非血浆特异酶
细胞酶 外分泌酶
一般代谢酶 组织专一酶
来源 种类
肝
消化腺或其 各组织器官 肝 （有器
它外分泌腺 （无器官专 官专一性）
一性）
凝血酶原、Ⅹ因 胰淀粉酶、 LDH、
OCT等
子、Ⅻ因子、纤 胰脂肪酶、 AST、ALT、
溶酶原、ChE、 胰蛋白酶、 CK、MDH
CER、LCAT、脂 ACP、ALP 等
活性U/L A / min106 Vt
b
Vs
k 106 Vt
b Vs
（三）连续监测法的方法设计
色素原底物
ALP、ALP、GGT、 GPDA、AMS、AFU
连
LD、G6PD、HBDH、
续
NAD(P)H系统 AD、SD、GLD、ALT、
监
AST、CK 、ADA
测
法
过氧化物酶系统 LPS、ADA、 5’-NT
第六章 临床酶学检验技术
第一节 诊断酶学基础
• 临床表现： （1）老年女性，反复上腹部疼痛10余年。 （2）患者10余年前出现上腹部疼痛，呈持续性钝痛，无放射痛，疼 痛可自行缓解，伴有恶心、呕吐，无畏寒、发热，无腹胀、腹泻，上 述症状反复发作。 （3）体征：T 37.0 ℃，P 70 次/分，R 16 次/分，BP 135/85 mmH g，发育正常，营养中等，神清合作，自动体位，巩膜及全身皮肤无 黄染，全身浅表淋巴结无肿大，双侧呼吸运动正常，双肺呼吸音清， 未闻及干湿性啰音，心率 70 次/分，律齐，各瓣膜区未闻及病理性杂 音，腹部体征见专科情况，肛门外生殖器正常，脊柱四肢无畸形，生 理反射存在，病理征未引出。专科情况：腹部平坦，未见胃肠型及蠕 动波，未见腹壁静脉曲张及蜘蛛痣，腹软，全腹无压痛及反跳痛，未 扪及包块，肝脾肋下未扪及，Murphy征阴性，肝区及双肾区无叩痛， 移动性浊音阴性，肠鸣音正常。 辅助检查腹部彩超示肝内、外胆管多发结石并肝内、外血管扩张， 胆囊结石并胆囊炎，脂肪肝，老年性子宫。
第三节酶的固定化
第三节酶的固定化随着酶学研究的深入和酶工程的发展，酶的应用越来越广泛。
将酶用物理或化学的方法固定在不溶于水的载体上，形成一种可以重复使用的酶，叫固定化酶。
固定化酶既保持了酶的催化特性，又克服了游离酶的不稳定性，具有可反复或连续使用、易与反应产物分离等显著优点，广泛应用于医药、轻工、食品等行业。
一、固定化酶的制备方法制备固定化酶的方法很多，有包埋法、吸附法、共价偶联法，以及交联法等（图2-3）。
1．包埋法将酶或含酶菌体包埋在多孔载体中，使酶固定化的方法称为包埋法。
包埋法根据载体材料和方法的不同，可以分为凝胶包埋法和微胶囊包埋法。
凝胶包埋法是将酶和含酶菌体包埋在各种凝胶内部的微孔中，制成一定形状的固定化酶的方法。
最常用的凝胶有琼脂、琼脂糖、海藻酸钙、卡拉胶、聚丙烯酰胺等。
微胶囊包埋法是将酶包埋在高分子半透膜中，制成微胶囊固定化酶的方法。
常用的半透膜有尼龙膜、醋酸纤维膜等。
2．吸附法利用各种固体吸附剂将酶或含酶菌体吸附在其表面而使酶固定化的方法称为吸附法。
吸附法常用的吸附剂有活性炭、氧化铝、硅藻土、多孔陶瓷、多孔玻璃、硅胶、羧基磷灰石等。
吸附法制备固定化酶，操作简便、条件温和，不会引起酶的变性失活，载体价廉易得，而且可反复使用。
但由于是靠物理吸附作用，结合力较弱，酶与载体结合不太牢固而易脱落。
3．共价偶联法利用酶活性中心外的非必需基团与固相载体上的基团共价结合而制成固定化酶的方法叫共价偶联法，也叫共价结合法。
这种方法的优点是酶与载体牢固，制得的固定化酶稳定性好。
缺点是制备过程中反应条件较为强烈，难以控制，易使酶变性失活。
共价偶联法常用的载体有纤维素、葡聚糖、琼脂糖、甲壳素等。
4．交联法交联法是采用双功能试剂使酶分子之间或酶分子与固相载体之间发生交联作用而制成固定化酶的方法。
常用的双功能试剂有戊二醛、己二胺、顺丁烯二酸酐、双偶氮苯等。
其中应用最广泛的是戊二醛。
用交联法制备的固定化酶结合牢固，可长时使用。
高中生物 第三节酶预习导航 浙科版
影响酶促反应速率的因素有pH、温度、酶的浓度、底物浓度、反应产物的浓度等。
高中生物第三节酶预习导航浙科版一、酶的发现1.斯帕兰扎尼：发现胃中有消化肉的物质。
2.巴斯德：酒精发酵是酵母菌代谢活动的结果。
3.李比希：酒精发酵仅仅是一种化学反应，与酵母菌的活动无关，最多只需要酵母菌中某种物质的参与而已。
4.毕希纳：促使酒精发酵的是酵母中的某种物质——酶，而不是酵母细胞本身。
5.萨母纳尔：得到脲酶，证明酶的本质是蛋白质。
6.20世纪80年代初：科学家发现少数特殊的酶是RNA，这类酶称为核酶。
二、酶是生物催化剂1.酶的作用机理：锁钥关系，即一把钥匙开一把锁。
2.作用特点：反应前后不发生变化。
提示鲜甜爽口的猕猴桃果汁，令人赞不绝口，而且营养价值丰富。
但是在开始生产果汁时，一是产量低，二是有沉淀物，好喝不好看，市场销路也不好，难坏了果汁生产人员。
原因是果汁中有一种果胶，造成产量低而且有沉淀。
你能想法帮助他们吗？趣味思考:在果汁生产中加入一种果胶酶，在常温常压下利用酶的高效催化作用就能迅速把果胶分解。
三、酶的特性1.酶的催化活性极高。
2.酶的作用具有高度的专一性。
一种酶只能催化一种底物或少数几种相似底物的反应。
3.酶易失活。
凡使蛋白质变性的因素，如强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。
提示蔬菜的主要成分是纤维素，我们吃蔬菜时无论咀嚼多长时间也感觉不到甜，纤维素和淀粉一样是多糖，为什么不甜？趣味思考:因为唾液淀粉酶具有专一性，只能催化淀粉分解，不能催化纤维素分解，所以感觉不到甜味。
四、影响酶活性的因素：温度和pH1.温度：在一定温度范围内，一般酶的活性随着温度的升高而升高。
酶的活性最强，催化效率最高的温度称为酶的最适温度。
超过最适温度，酶的催化效率随着温度的上升而减慢。
低温和高温都能抑制酶的活性，但低温不使酶失活，高温使酶失去活性。
2.酸碱度：同温度影响酶活性的情况基本一样，但过酸、过碱会使蛋白质变性而失去活性。
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加酶洗衣粉 添加进蛋白酶 后大大增强了 去污能力
酸奶，用的是 乳酸菌内的酶， 可以把牛奶中的 营养成分变成可
口的乳酸
多酶片，它 所含的多种消 化酶会增加人 的消化能力
一.酶的发现
观点: 人们一直认为鸟类的胃只有 物理性消化，而没有化学性消化。 问题：胃究竟有没有化学性消化？ 假设：胃有化学性消化
对照实验：除一个因素（自变量）以外， 其余（无关变量）都保持一致的实验。
实验：比较过氧化氢酶与MnO2催化效率
（1）自变量：催化剂的种类
（2）因变量：催化效率的高低
检测方法： ➢点燃但无明火的卫生香复燃程 度，火焰大小 ➢气泡产生的速度.多少
（3）无关变量：
过氧化氢溶液的体积.浓度.配制的时间，温度.试 管大小等。
李比希是化学家，认为发酵仅仅是一种化学 反应，与酵母菌的活动无关，最多只需要酵母菌 中某种物质的参与而已。
阅读资料，请分析科学家的一般思路。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
一般实验设计思路
问题 促使酵母菌发酵的是酵母菌细胞，
还是仅仅是酵母细胞中的物质?
假设 实验
两位科学家作出不同的假设
假如你是毕希纳，你将 如何设计你的实验？
毕希纳通过实验结束了争论
• A．乙试管应低温或室温，以便对照 • B．乙试管应加胃液进行对照 • C．乙试管应加与唾液等量的清水进行对照 • D．两试管应放入60℃的热水中保温10min
• 多酶片中含有蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶， 具有辅助消化的作用，其片剂是糖衣片， 这样制作的目的是（ B ）
• A.补充体内糖类物质的供应 • B.防止胃液的消化作用 • C.经唾液的消化作用后即可迅速起作用 • D.使其中各种酶缓慢地释放
实验：斯帕兰扎尼的实验
结论：胃里存在消化肉的物质，即存在化学性消化。 思考：为什么要把肉装在金属笼子里？
排除物理性消化的可能，即排除干扰， 控制变量。
资料
19世纪,人们开始认识到酵母菌与酒精发酵有 着密切的关系.酿酒过程中，澄清透明的含糖汁 液冒出大量泡沫，渐渐失去了原有的甜味，变成 了酒。
巴斯德是微生物学家，他认为酒精发酵是酵 母菌代谢活动的结果，没有活细胞的参与,糖类 不可能变成酒精。
二.酶的本质
1.酶是一类生物催化剂
是 活细胞产生的一类具有生物催化作用的 有机物。
酶的来源
酶的功能 酶的化学成分
大部分酶是蛋白质，也有少数是RNA。
2.酶的催化机理
酶促反应：受酶催化的化学反应。 底 物： 受酶催化而发生化学反应的分子。
酶的钥匙—锁学说
a) 酶与底物结合，形成酶-底物复合体。 b) 酶-底物复合体形态发生改变，促使反应
进行。 c) 产物形成，反应完成，酶恢复原状。
3.酶作用的强弱可用酶活性表示。
➢酶作为生物催化剂，与无机催化剂相比， 其催化的效率如何呢？
2H2O2 2H2O2
过氧化氢酶
MnO2
2H2O+O2 2H2O+O2
实验设计的一般方法：控制变量法 实验中可以变化的因素称为变量。 •自变量：其中人为改变的变量。 •因变量：随着自变量改变而变化的变量。 •无关变量：除自变量以外的还可能会存在的 一些可变因素，对实验结果造成影响的。
讨论
➢为什么要用新鲜的肝脏? ➢如果本实验中鸡肝没有被制成匀浆,你 认为实验结果是否与本实验相同,为什么?
实验二：探究酶的专一性
实验目的:
比较唾液淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
比较蔗糖酶对淀粉和蔗糖的作用 材料用具:
稀释200倍的新鲜唾液,质量分数为2%的蔗糖溶 液,溶于质量分数为0.3%NaCl溶液中的淀粉溶液 (其中淀粉含量为1%),本尼迪特试剂，蔗糖酶溶 液，试管，试管架
思考：分别找出自变量、因变量、无关变量，并 根据材料用具思考如何设计实验？
操作过程
唾液
淀粉溶液 唾液
本尼迪特试剂 本尼迪特试剂
蔗糖溶液
37OC 5min
沸腾 1min
红黄色 沉淀
操作过程
蔗糖酶
淀粉溶液 蔗糖酶
本尼迪特试剂 本尼迪特试剂
蔗糖溶液
37OC 5min
沸腾 1min
实验结论：酶的催化具有专一性
结论
资料
毕希纳的研究过程:
酵母细胞研磨
加水搅拌
加压过滤
无细胞的酵母汁 现象：冒出气泡
加入葡萄糖
结论：促使酒精发酵的是酵母中的某种物质, 而不是酵母菌本身.
1926，萨姆纳尔（美）从刀豆中提取到 脲酶（催化尿素水解的酶）结晶，通过 化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家相继提取出多种 酶的蛋白质结晶，并且指出酶是一类具 有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代初，美国科学家切赫和奥特曼 发现极少数特殊的酶是RNA，称为核酶。
酶的发现 18世纪末 斯帕兰扎尼 喂食鹰实验 19世纪，巴斯德和李比希的争论 1897年，毕希纳的重大发现 1926年，美国萨母纳尔得到脲酶结晶（蛋白质） 20世纪80年代初，切赫.奥特曼发现核酶（RNA）
➢科学是在不断地观察.实验.探索和争论中前进的……
红黄色 沉淀
练习
• 某同学为了验证唾液的功能，做了一组实验： 取甲、乙两试管，分别加入等量的淀粉糊 （2mL），甲试管内又加入2mL唾液，两试管 同时放入37℃的温水中保持10min后取出，各 加入0.5mL碘液，振荡，发现只有乙试管内呈 蓝色反应。此学生的实验程序上有一处不够严
谨，请你指出 （ C）
• 下列关于酶的叙述中正确的一项是( C)
• ①酶是活细胞产生的；②酶都有催化功能； ③酶的本质是蛋白质，蛋白质都是酶；④ 酶具有专一性、高效性；⑤酶促反应与外 界条件无关；⑥淀粉酶能促进淀粉水解； ⑦酶只有在生物体内才起催化作用
• A.①②③
B.①②④⑤
• C.①②④⑥ D.①③⑥
• 果子酒放久了易产生沉淀，只要加入少量 蛋白酶就可使沉淀消失，而加入其他酶则 无济于事，这说明（ A）
第三章 第三节 酶
2009年度诺贝尔生理学或医学奖揭晓
端粒
端粒酶
获奖者是3名美国科学家，他们研究的主题是“染色体 如何受到端粒和端粒酶的保护”。研究发现，存在于染色 体一端的“端粒”会随着每次细胞分裂而变短，直至“端 粒”短到无法继续分裂——到这时，这个细胞就死亡了； 端粒酶能促进端粒生成，而癌细胞正是利用端粒酶实现自 己无法控制“疯长”的。端粒和端粒酶研究有助于攻克医 学领域“癌症、特定遗传病和衰老”三方面难题。
➢设计好实验步骤和记录表格,再进行实验操作 是一个良好的习惯,有利于统筹安排实验.
实 试管
1号
验 记
H2O2溶液
3mL
录 鸡肝匀浆 少许 表 格 MnO2
带火星的卫
生香检测
实验结果
2号 3mL
少许
实验一：比较过氧化氢酶与MnO2催化效率
MnO2溶液
结论：说明过氧化氢酶比二氧化锰的催化效率高得多。 酶具有高效性
• A、酶的催化作用具有专一性B、酶的化学 本质是蛋白质
• C、酶的催化作用受环境影响 D、酒中的这 种沉淀是氨基酸
C