第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5
生化名词解释
生化名词解释第一章1.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等，成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，从而引起蛋白质理化性质的改变和生物学功能丧失，称为蛋白质的变性。
第二章1.核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。
第三章1.核酶：具有催化活性的RNA。
2.酶原的激活：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。
3.竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制酶促反应速度，此种抑制作用称为竞争性抑制作用。
4.同工酶：指能催化相同的化学反应，但其分子组成、理化性质以及免疫学性质等均不相同的一组酶。
5.酶的活性中心：必需基因在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。
第四章1.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解成乳酸的过程称为糖酵解。
2.乳酸循环：肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，再经糖酵解途径生成乳酸，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
3.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。
4.糖异生：由非糖化合物转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
第五章1.呼吸链：由多种酶和辅酶组成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上，构成一条递氢的连锁反应体系，此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故称为呼吸链。
2.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递交给氧生成水时所释放的能量使ADP磷酸化生物氧化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
3.P/O比值：P/O比值是指每消耗一克原子氧所需消耗的无机磷的克原子数。
4.底物水平磷酸化：高能化合物中的能量直接转移到ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5
第三章酶一、名词解释1.Km2.限速酶3.酶的化学修饰4.结合酶5.Allosteric regulation6.别构调节7.Activators8.辅基9.反竞争性抑制作用10.酶的特异性二、填空1.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线，双倒数作图呈线。
2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。
3.关键酶所催化的反应具有下述特点：催化反应的速度，因此又称限速酶；催化反应，因此它的活性决定于整个代谢途径的方向；这类酶常受多种效应剂的调节。
4. 可逆性抑制作用中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。
5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸，，________________，腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。
6. 同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。
7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。
8. 酶的特异性包括特异性，特异性与特异性。
三、问答1.简述酶的“诱导契合假说”。
2.酶与一般催化剂相比有何异同？3.什么是同工酶？请举例说明。
4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
参考答案一、名词解释1. 即米氏常数。
Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。
Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2.指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。
3.某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。
4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。
生物化学名词解释
1．等电点：使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2．变构效应：O2与Hb结合后引起Hb的构象变化。
3．脂肪动员：脂肪细胞中储存的甘油三酯经脂肪酶的催化，逐步水解释出甘油和脂肪酸，运送到全身各组织利用。
4．一碳单位：某些氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位。
5．酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化而发生了化学改变，从而引起其催化活性的改变。
6．碱基互补：碱基对必定是嘌呤与嘧啶配对，而且只能是A—T，G —C，前者间形成两个氢键，后者间形成三个氢键，这种碱基配对称为碱基互补。
7．酶的特异性（专一性）：一种酶只能催化一类化合物或一定的化学键，促进一定的化学反应，生成一定的产物。
8．酶的竞争性抑制作用：有些与酶作用底物结构相似的物质能和底物分子竞争与酶的活性中心相结合，酶与这种物质结合后，就不能再与底物结合，这种作用称为酶的竞争性抑制作用。
9．蛋白质的腐败作用：在肠道中未经彻底消化的蛋白质、多肽和未吸收的氨基酸受肠道细菌体内多种酶的作用，发生质变。
10．脂肪酸的β—氧化：是指氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上。
11．联合脱氨基作用：是指氨基移换作用与氧化脱氨基作用联合进行脱去氨基生成α-酮酸。
12．限速酶：由若干酶催化一个连续代谢过程时，如能确定各种酶催化反应底物的Km值及相应的底物浓度时，可推断出其中Km值最大的一步反应为该连续反应中的限速反应，该酶为限速酶。
13．蛋白质的变性：蛋白在某些理化因素的作用下，其空间结构受到破坏，生物学活性丧失，理化性质发生改变。
14．酶原的激活：是指无活性的酶原在一定条件下能转变成有活性的酶。
15．基因工程：是应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA结合成一复制子，继而导入宿主细胞，生长、筛选出含有目的基因的转化子细胞。
16．同工酶：在同一种属、同一机体的不同组织，甚至在同一组织细胞的不同亚细胞器中存在着催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
酶的化学修饰名词解释是什么
酶的化学修饰名词解释是什么酶是生物体内一类催化剂。
它们是由蛋白质组成的，能够加速生物化学反应的速度，但反应本身不会被改变。
酶的活性与其分子结构密切相关，而化学修饰则是指通过改变酶的分子结构来调节其活性或功能的方法。
在这篇文章中，我们将探讨酶的化学修饰的概念、方法和应用。
一、酶的化学修饰是什么？酶的化学修饰是指通过引入化学基团或小分子到酶的分子结构上，从而改变酶的活性、稳定性或选择性的过程。
化学修饰可以发生在酶的氨基酸残基上，如蛋白质N-或C-端基团，也可以直接作用于酶的辅助因子上。
这些修饰可以是酶天然产生的，也可以是人工合成的，用于改善特定酶的性质或开发新的催化功能。
二、常见的化学修饰方法1. 脱氨基修饰：通过酶的氨基酸残基上的脱氨酶催化作用，去除酶中的氨基基团（如酰胺基、酮基等），从而改变酶的电荷分布和立体结构，进而调节酶的催化活性。
例如，氨基酸的去乙酰化可以通过脱乙酰化酶来实现。
2. 硫醇修饰：利用巯基（-SH）在酶分子中的反应活性，可通过脱氧剂（如巯基还原酶）的作用，降低或增加酶中硫醇含量，从而改变酶的三维结构和活性。
硫醇修饰还可以通过反应性硫醇试剂与酶中的巯基反应，如巯基化合物或含硫醇的小分子，来调节酶的性质。
3. 糖基化修饰：通过酶的氨基酸残基与糖分子发生酯键或糖苷键的形成，将糖基连接到酶分子上，从而改变酶的电荷分布和溶解度，以及与其他分子的相互作用。
糖基化修饰常见于糖基转移酶催化的反应过程中，如糖基转移酶可将糖基转移至酶分子的特定氨基酸残基上。
4. 磷酸化修饰：磷酸添加到酶的氨基酸残基上，通过调节酶的电荷分布和构象来改变酶的活性和功能。
磷酸化修饰对于调控细胞信号传导和调控酶的催化活性具有重要作用。
它可以通过激酶催化磷酸化反应，或者通过磷酸酯酶催化去磷酸化反应，来实现。
三、酶的化学修饰的应用1. 工业应用：通过化学修饰可以改善酶的催化效率、稳定性和选择性，从而提高酶在工业上的应用价值。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
名词解释
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽：由两个或两个以上氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
肽键平面（肽单元）：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面或肽单元。
蛋白质分子的一级结构：指构成蛋白质分子中的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
蛋白质的等电点：在某一pH溶液中，蛋白质分子可解离成带成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
模体（模序）：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。
如锌指结构。
结构域：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成两个或多个在空间上可以明显区别的紧密球状结构区域。
蛋白质变性：在某些理化因素影响下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而使蛋白质的理化性质和生物学活性发生改变，称之这为蛋白质变性。
变构效应：当小分子物质特异地与蛋白质结合后，引起蛋白质构象发生变化。
从而导致其生物活性改变称之为变构效应。
协同效应：具有四级结构的蛋白质，当一个亚基与其配体结合后，能影响蛋白质分子中萁他亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应；反之际，则为负协同效应。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，破坏了维持蛋白质溶液的两个稳定因素即水化膜和电荷层，导致蛋白质的溶解度降低发生沉淀，称为盐析。
酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活性降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活性得以恢复。
不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价键结合而使酶失活，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂的抑制作用。
酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰名词解释酶的化学修饰是指通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。
这些化学修饰可以通过直接作用于酶分子上的特定基团，例如氨基酸残基，或者通过与酶分子相互作用的小分子，如离子或小分子酶抑制剂来实现。
酶的化学修饰可以发生在酶的各个功能区域，包括底物结合位点、催化位点和调节位点等。
这些修饰可以改变酶的催化活性、底物结合亲和力、酶的构象状态以及酶的稳定性，从而影响酶的活性和功能。
常见的酶的化学修饰包括磷酸化、糖基化、乙酰化、甲基化、硫酸化等。
其中，磷酸化是最常见的酶修饰方式之一。
磷酸化是通过磷酸酶将磷酸基团与酶分子上的特定氨基酸残基（通常为丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸）结合而实现的。
磷酸化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的活性和底物结合能力。
另一个常见的酶的化学修饰是糖基化。
糖基化是指酶分子上的糖分子与特定氨基酸残基结合形成糖链的化学修饰方式。
糖基化修饰可以影响酶的稳定性和折叠状态，同时还可以通过与其他分子（如细胞表面受体）的相互作用而影响酶的功能和功能。
乙酰化是指酶分子上的乙酰基团与特定氨基酸残基结合形成乙酰化修饰。
乙酰化修饰可以改变酶的活性和稳定性，通常涉及到酶的底物结合和催化过程。
甲基化是指酶分子上的甲基基团与特定氨基酸残基结合形成的化学修饰。
甲基化修饰可以改变酶的结构和功能，常用于调控酶的底物结合亲和力和催化活性。
硫酸化是指酶分子上的硫酸基团与特定氨基酸残基结合形成硫酸化修饰。
硫酸化修饰可以影响酶的催化活性和底物结合能力，通常涉及到酶的调节和信号传导过程。
总之，酶的化学修饰是通过特定的化学反应改变酶分子的结构或功能的过程。
这些修饰可以影响酶的底物结合能力、活性、稳定性和调节等，从而调控酶的催化活性和功能。
高一生物酶方面知识点
高一生物酶方面知识点酶是一类生物催化剂，在维持生物体正常代谢过程中发挥着重要作用。
了解酶的功能和特性对于我们理解生物学中的一系列过程至关重要。
本文将围绕高一生物课程中酶方面的知识点展开讨论，帮助读者更好地理解和掌握这一内容。
一、酶的定义和功能酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，而不改变反应自身的能量变化或方向。
酶在细胞代谢中起到了促进反应速率、调节代谢平衡并参与信号传递等重要功能。
二、酶的特性和结构1. 酶的特性：- 酶具有高度的专一性，即对特定的底物或反应起作用；- 酶具有高效性，加速反应速率的能力极为显著；- 酶具有可逆性，不与底物发生永久化学结合；- 酶的活性受到温度、pH值、底物浓度等环境因素的影响。
2. 酶的结构：- 酶分子通常由蛋白质组成，也有少数由核酸或蛋白质与非蛋白质组分组成；- 酶的活性部位是其分子中的特定区域，与底物结合并催化反应；- 酶的结构可以是单一蛋白质，也可以是多个蛋白质组成的复合物。
三、酶的分类根据酶的反应类型和底物的不同，酶可以分为多种不同类型。
以下是一些常见的酶分类：1. 氧化还原酶：参与氧化还原反应，如氧化酶和还原酶等。
2. 转移酶：参与底物的功能团转移，如酯酶、葡萄糖转移酶等。
3. 加合酶：参与底物的结合反应，如合成酶、连接酶等。
4. 分解酶：参与底物的分解反应，如水解酶和氨解酶等。
5. 同化酶：参与底物的转化为细胞组分的反应，如合酶等。
四、酶的活性调节酶的活性可以通过多种方式进行调节，主要包括以下几种方式：1. 温度调节：酶活性随温度的升高而增加，在一定范围内具有最适温度。
2. pH值调节：酶活性受环境酸碱度的影响，不同酶对于pH值的最适范围各不相同。
3. 底物浓度：当底物浓度增加时，酶活性也会增加，但达到一定浓度后，酶活性不再增加。
4. 反馈抑制：某些底物或产物可以通过抑制酶的活性来调节反应速率，维持代谢平衡。
五、酶在生物体中的应用酶在生物体内发挥着极其重要的作用，并广泛参与到细胞代谢和生物体其他方面的过程中。
名词解释酶的组成表达
名词解释酶的组成表达酶是一类高度机械特异性的蛋白质生物催化剂，广泛存在于生物体内。
它们在生物体的代谢过程中起着至关重要的作用。
酶能够加快化学反应的速率，在细胞内起着调节和控制代谢产物生成的关键作用。
本文将探讨酶的组成和表达。
一、酶的结构酶通常由一个或多个蛋白质组成。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的长链，而酶则是由一种或多种蛋白质组成的复合物。
酶的复合物结构决定了它的催化效率和特异性。
酶的结构可分为四个层次：初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
初级结构指的是酶分子链上氨基酸的线性排列方式，由酶基因所编码。
二级结构是指氨基酸链通过氢键等非共价键相互作用而形成的α螺旋和β折叠等空间结构。
三级结构是指酶分子在溶液中因氨基酸侧链相互作用而形成的立体结构。
四级结构是指由多个蛋白质链聚合而成的酶复合物的结构。
二、酶的基因表达酶的基因表达是指基因通过转录和翻译过程转化为蛋白质的过程。
在细胞内，基因是DNA分子的一部分，通过DNA复制自我复制，并通过RNA分子传递信息。
酶的基因表达过程分为三个主要阶段：转录、RNA加工和翻译。
转录是指DNA链上的信息通过RNA合成酶的作用转写成RNA分子的过程。
在转录过程中，RNA聚合酶识别启动子序列，并从DNA模板链上合成RNA分子。
RNA加工是指在转录后对RNA分子进行修饰，包括剪接、剪切和修饰等。
翻译是指RNA分子通过核糖体的作用将信息转译成蛋白质的过程。
在翻译过程中，RNA分子被带有特定氨基酸的转移RNA分子识别，并将氨基酸按照编码方式连接在一起，形成蛋白质链。
三、酶的功能酶的功能主要有两个方面：催化和调控。
催化是酶最重要的功能之一。
酶能够加快化学反应速率，降低活化能，使生物体能够在一定的温度和压力下进行正常的新陈代谢。
不同的酶对应不同的化学反应，比如水解酶能够加速水解反应，合成酶能够加速合成反应等。
调控是指酶能够根据细胞内环境变化而改变其活性。
酶的活性受到诸多因素的影响，比如温度、pH值和底物浓度等。
酶的化学修饰
4．咪唑基的化学修饰
常用修饰剂：碘乙酸、 焦碳酸二乙酯等；
其中焦碳酸二乙酯在近 中性的条件下对组氨酸 残基上的咪唑基具有较 好的特异修饰能力，而 且产物在240 nm波长处 有最大吸收峰，可以通 过修饰得知分子中咪唑 基的数量。
(1)酶的表面修饰
①化学固定化 ②酶的小分子修饰作用 ③酶的大分子修饰作用 ④分子内交联 ⑤分子间交联 ⑥脂质体包埋 ⑦反相胶团微囊化
酶分子的化学修饰方法
(1)酶的表面修饰 (2)酶分子的内部修饰 (3)与辅因子相关的修饰 (4)金属酶的金属取代
(2) 酶分子的内部修饰
①非催化活性基团的修饰：
范围。（70年代末之后）
1）提高酶的生物活性（酶活力）。 2）增强酶的稳定性（热稳定性、体内半衰期）。 3）消除抗原性（针对特异性反应降低生物识别能力）。 4）产生新的催化能力。
第二节. 酶化学修饰的基本原理*
1． 如何增强酶天然构象的稳定性与耐热性 2． 如何保护酶活性部位与抗抑制剂 3． 如何维持酶功能结构的完整性与抗蛋白
③酶蛋白主链的修饰：主要是靠酶法进行修饰，用蛋
白酶对主链进行部分水解，可以改变酶的催化特性。
④肽链伸展后的修饰：酶蛋白经过脲、盐酸胍处理，
使肽链充分伸展，对酶分子内部的疏水基团进行修 饰，然后在适当条件下，重新进行折叠。
酶分子的化学修饰方法
(1)酶的表面修饰 (2)酶分子的内部修饰 (3)与辅因子相关的修饰 (4)金属酶的金属取代
• ①烷基化试剂 烷基试剂中用得最多的是碘乙酸，碘乙酰胺, 巯基乙醇，谷胱甘肽(GSH)。
→ E—SH + ICH2COOH(或ICH2CONH2) E—S—
CH2COOH(或E—S—CH2CONH2)+HI ②汞试剂 这类试剂如HgCl2，对氯汞苯甲酸(pCMB)和2— 氯汞硝基苯酚等。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
生物化学名词解释
盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程盐溶在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。
这种现象称为盐溶。
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物（大部分真核细胞）中的小蛋白。
非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：抑制剂在酶的活性部位以外的部位与酶结合，不对底物与酶的活性产生竞争。
竞争性抑制-抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,称为竞争性抑制作用。
结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。
行功能。
每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基（subunit），亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价键相链接，这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构亚基，体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基（subunit）等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性在变性条件不剧烈，变性蛋白质内部结构变化不大时，除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性同源蛋白：氨基酸序列具有明显的相似性,在不同生物体或同一机体内行使相同或相似功能的蛋白质。
核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂，可降解特异的mRNA 序列。
医学生物化学名词解释
医学生物化学名词解释（辛苦总结）冈崎片段：DNA复制过程中先合成的较短的DNA，由冈崎发现的缘故得名，此片在DNA连接酶催化下再连接成完整的DNA链。
变构酶：通过改变分子构象，从而影响酶活性的一类酶。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象破坏（一级结构不变）理化性质改变，生物学活性丧失。
酶的活性中心：发挥酶活性所必须的特定空间结构区域。
酶的竞争抑制作用：与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物的结合，抑制酶活性。
增加底物浓度可以减少抑制程度。
密码子：MRNA分子中相邻三个核苷酸组成一个密码子，翻译时代表某一种氨基酸或起始（终止）密码。
酶原的激活：酶原向酶的转变。
逆转录：以RNA为模版，合成DNA的过程。
由于与转录过程相反，称为反（逆）转录，催化此反应的酶是逆转录酶。
葡萄糖耐量：由于人体通过多种途径代谢葡萄糖，若一次摄入大量葡萄糖，任何维持血糖浓度不至太高，且快速回到正常范围。
氧化磷酸化：生物氧化中脱氢与氧结合生成水，以ADP磷酸化生成ADP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。
是体内生成ATP的主要方式。
同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一种酶。
糖酵解：缺氧条件下，葡萄糖分解产生乳酸的过程。
载脂蛋白：脂蛋白中的蛋白质组分，包括apo A、B、C、D 、E等。
脂肪酸的β氧化：脂肪酸在β碳原子位置氧化断裂，释放乙酰辅酶A，是体内脂肪酸氧化分解的主要方式。
糖异生：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
结合胆红素：主要指与葡萄糖醛酸结合的胆红素，又称直接胆红素，为水溶性，可以从尿中排出。
基因表达：基因转录及翻译的过程。
G蛋白：一类鸟苷酸（GTP、GDP）结合的蛋白质，由3哥亚基组成，在细胞信号转录中发挥重要的作用。
必须脂肪酸：指人体内不能合成，必须从食物中获得的多价不饱和脂肪酸。
如亚油酸。
基因工程：又称基因拼接技术和DNA重组技术，是以分子遗传学为理论基础，以分子生物学和微生物学的现代方法手段，将不同来源的基因（DNA分子）按预先设计的蓝图，在体外构建杂种DNA分子，然后导入活细胞，以改变生物原有的遗传特性，获得新品种，生产新产品。
第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5
第三章酶一、名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结
合酶 5
Km：Km是酶活性检测中常用的单位，指每升溶液中所需要的活性物质（以酶为例）的量量。
又称以毫克特定物质或微克特定活性物质每升溶液为单位的量量，即为Km。
限速酶：限速酶是指在特定条件下，只要增加其反应物的浓度，其反应速率就不会改变的酶。
也就是说，限速酶的反应速率在一定的反应物浓度下与时间无关，而当反应物的浓度增加时，则限速酶的反应速率也不随时间而增加，是受到抑制的。
酶的化学修饰：酶的化学修饰指的是在酶的体外条件下，将酶外源的化学修饰剂与酶表面结合，使酶质量进行改变的一种技术。
化学修饰可以修饰酶表面的一些特殊分子，调节酶的性能，改变某些反应的传导特性，从而增加酶的生物活性等。
结合酶：结合酶是指一种特殊的酶，该酶特别能够与另一种物质结合起来，并参与化学反应。
结合酶具有较高的活性，可以变化特定的物质结构，有效地把特定的物质和其他物质转化成有用的物质。
它可以在自然环境中，对特定的物质产生分子变化，使其成为活性物质以及其他物质，从而得到新的反应物质或生物物质。
酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰是指通过引入或移除化学基团来改变蛋白质的共价结构，使其活性、稳定性和空间结构等方面发生变化。
这种修饰可以通过化学方法来实现，例如磷酸化和去磷酸化、糖基化、酰化等。
酶的化学修饰是酶学领域中一个重要的研究方向，对于理解酶的催化机制、提高酶的催化效率以及改造酶的催化性能等方面都具有重要的意义。
酶的化学修饰具有一些特点，例如绝大多数酶都具有无活性 (或低活性) 与有活性 (或高活性) 两种形式，它们之间的互变反应，正逆两向都有共价变化，由不同的酶进行催化，而催化这互变反应的酶又受机体调节物质 (如激素) 的控制。
此外，酶化学修饰存在瀑布式效应，即少量的调节因素就可通过加速这种酶促反应，使大量的另一种酶发生化学修饰。
因此，这类反应的催化效率常较变构调节为高。
酶的化学修饰还可以通过磷酸化和去磷酸化来实现。
磷酸化是指将磷酸基团添加到酶蛋白上，而去磷酸化则是指将磷酸基团从酶蛋白上移除。
这两种修饰方式对于酶的催化活性和稳定性都有着重要的影响。
例如，在生物体内，酶的磷酸化状态可以作为机体对某些事件的反应指标，而去磷酸化则可以起到激活酶的作用。
总之，酶的化学修饰是酶学领域中一个重要的研究方向，对于理解酶的催化机制、提高酶的催化效率以及改造酶的催化性能等方面都具有重要的意义。
酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰名词解释酶是一类能够加速特定化学反应的生物分子。
它们在生物体内起着至关重要的作用，使许多生化过程变得可能。
然而，酶并不是一成不变的，它们可以通过各种化学修饰来改变其活性、稳定性和特异性。
这些化学修饰通常发生在酶的氨基酸残基上，可以包括磷酸化、甲基化、酰化、糖基化等。
一、磷酸化磷酸化是酶的一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的特定氨基酸残基附近加上一个磷酸基团来实现的。
磷酸化修饰可以改变酶的结构和功能，进而调控细胞内的信号传导和代谢过程。
磷酸化修饰通常由激酶酶催化，而蛋白磷酸酶则能够去除这些磷酸基团，从而恢复酶的原始状态。
二、甲基化甲基化是酶的另一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的某些氨基酸残基上加上一个甲基基团来实现的。
甲基化修饰能够影响酶的空间构型和亲和性，从而改变其与底物的结合能力。
这种修饰通常由甲基转移酶催化，而蛋白去甲基酶则能够去除这些甲基基团。
三、酰化酰化是酶的另一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的某些氨基酸残基上加上一个酰基（如乙酰基、丙酰基等）来实现的。
酰化修饰可以影响酶的立体构像和电荷分布，从而改变其催化活性和稳定性。
酰化修饰通常由酰化酶催化，而脱酰酶则能够去除这些酰基。
四、糖基化糖基化是酶的另一种常见的化学修饰方式。
它是通过在酶的某些氨基酸残基上加上一个糖基来实现的。
糖基化修饰能够增加酶的水溶性和稳定性，还可以影响酶与其他分子的相互作用。
糖基化修饰通常由糖转移酶催化，而糖酶则能够去除这些糖基。
通过以上的解释，我们可以看出，酶的化学修饰是一种重要的调控机制。
它能够通过改变酶的结构和功能来适应不同的生理环境和应激情况。
这种修饰不仅仅发生在单个酶分子上，而且可以通过整个细胞内的信号传导网络来协调调控。
因此，对酶的化学修饰的深入研究和理解将有助于我们更好地揭示生命的奥秘，为疾病的防治提供新的思路和治疗策略。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第三章酶
一、名词解释
1.Km
2.限速酶
3.酶的化学修饰
4.结合酶
5.Allosteric regulation
6.别构调节
7.Activators
8.辅基
9.反竞争性抑制作用
10.酶的特异性
二、填空
1.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线，双倒数作图呈线。
2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。
3.关键酶所催化的反应具有下述特点：催化反应的速度，因此又称限速酶；催化反应，因此它的活性决定于整个代谢途径的方向；这类酶常受多种效应剂的调节。
4. 可逆性抑制作用中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。
5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸，，________________，腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。
6. 同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。
7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。
8. 酶的特异性包括特异性，特异性与特异性。
三、问答
1.简述酶的“诱导契合假说”。
2.酶与一般催化剂相比有何异同？
3.什么是同工酶？请举例说明。
4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？
5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
参考答案
一、名词解释
1. 即米氏常数。
Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。
Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2.指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。
3.某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。
4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。
这类结合蛋白质的酶称为结合酶。
其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。
5. 即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。
6.体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。
此结合部位称为别构部位或调节部位。
对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。
受别构调节的酶称为别构酶。
导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。
有时底物本身就是别构效应剂。
在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。
当后续代谢产物堆积时，它们作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。
7. 即激活剂。
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。
激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。
也有许多有机化合物激活剂。
大多数金
属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性。
这类激活剂称为酶的必需激活剂；有些激活剂不存在时，酶仍然具有一定的催化活性，这类激活剂称为酶的非必需激活剂。
8. 合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共价键与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。
9.抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
此类抑制作用同时降低反应的最大速度和表观Km值。
10.酶对其所作用的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性。
根据酶对其底物选择的严格程度不同，酶的特异性大致分为三种类型：绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。
二、填空
1. 矩形；直
2. 一半；底物
3.最慢单向反应或非平衡反应
4.竞争性非（反）竞争性
5.乙酰化与脱乙酰甲基化与去甲基
6.相同不同
7. 增大不变
8. 绝对相对立体异构
三、问答题
1．酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。
这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。
酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。
这种不稳定状态称为过渡态。
过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。
2. 相同点：1）反应前后无质和量的改变；
2）只催化热力学允许的反应；
3）不改变反应的平衡点；
4）作用的机理都是降低反应的活化能。
不同点：1）酶的催化效率高；
2）对底物有高度特异性；
3）酶在体内处于不断的更新之中；
4）酶的催化作用受多种因素的调节；
5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格
3. 同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。
同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同。
这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。
不同的同工酶对底物的亲和力不同。
这使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。
当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
例如心肌梗死后6~18小时，CK2释放入血，而LDH的释放比CK迟1~2天。
正常血浆LDH2的活性高于LDH1，心肌梗死时可见LDH1大于LDH2。
这些改变可见于所有的心肌梗死病例。
4. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应；
2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；
3）为稳定酶的空间构象所必需；
4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。
5. 酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，有使酶促反应速度降低。
温度升高到60o C以上时，大多数酶开始变性；80o C时，多数酶的变性已不可逆。
综合这两种因素，酶促反应速度最大时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10o C，反应速度可加大1~2倍。
温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。
临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧
和营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。
低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。
生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应体系的温度。
酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱中取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。