酶的特征常数是

酶的特征常数是

米氏常数是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓

度和酶浓度无关，而受温度和ph值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度

不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。

km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于

酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。由活细胞产生的、对其底物具有高

度特异性和高度催化效能的蛋白质或rna。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间

结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量

至少在1万以上，大的可达百万。

km：米氏常数,就是研究酶促发展反应动力学最重要的常数.它的意义如下：它的数值

等同于酶促发展反应达至其最小速度vm一半时的底物浓度〔s〕,图示以及公式推论.它可

以则表示e与s之间的和善能力,km值越大,和亲和能力越弱,反之亦然.它可以确认一条新陈代谢途径中的速度限制步骤：新陈代谢途径就是所指由一系列彼此密切相关的生化反应

共同组成的新陈代谢过程,前面一步反应的产物刚好就是后面一步反应的底物,比如,emp途径.速度限制步骤就是一条新陈代谢途径中反应最快的那一步,km值最小的那一步反应就是,该酶也叫做这条途径的关键酶.它可以用以推论酶的拉沙泰格赖厄县底物,某些酶可以催化

剂几种相同的生化反应,叫做多功能酶,其中km值最轻的那个反应的底物就是酶的拉沙泰

格赖厄县底物.km就是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度毫无关系,与底

物的浓度也毫无关系,这一点与vm就是相同的,因此,我们可以通过km值辨别酶的种类.但

是它可以随着反应条件（t、ph）的发生改变而发生改变.