第1章 酶学理论知识

R COOCH2CH3
H2O
RCOOH
CH3CH2OH
(4) 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应 形成双键的反应及其逆反应。 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
（一）专一性的分类
绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结 绝对特异性 构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产 物。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物 相对特异性 或一种化学键。 （1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键两 端的基团并无严格要求。 （2） 基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个 基团要求严格，对另一个基团则要求不严格 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构 立体结构特异性 体中的一种。
（二）专一性产生的假说
(3） (3）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状， 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成 了互补形状
（三）酶作用专一性小结
专一性是酶构象 和底物构象相互 契合、作用相互 吻合的结果
酶的催化特性 ——酶容易失活 ——酶容易失活 多数酶是蛋白质。 多数酶是蛋白质。决定酶的作 用条件一般应在温和的条件下， 用条件一般应在温和的条件下， 如中性pH 常温和常压下进行。 pH、 如中性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、 强酸、强碱、高温条件下易使 酶失去活性。 酶失去活性。
CH3CHCOOH NAD OH
+
CH3CCOOH NADH O
H
+
(２) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应， 转移酶催化基团转移反应，即将一个 底物分子的基团或原子转移 基团或原子转移到另一个底 底物分子的基团或原子转移到另一个底 物的分子上。 物的分子上。 例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
第二节 酶的命名及分类
酶的分类（按组成） 一 酶的分类（按组成）
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
辅助因子分类
与酶蛋白结合的紧密程度） （按其与酶蛋白结合的紧密程度） 按其与酶蛋白结合的紧密程度 辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松 可用透析或超滤 疏松， 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤 的方法除去。 的方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 紧密 滤的方法除去。
酶的催化特性 ——酶的催化活性是可以调节
酶促反应受多种因素的调控， 酶促反应受多种因素的调控 ， 以 适应机体对不断变化的内外环境 和生命活动的需要。 和生命活动的需要。 许多因素可以影响或调节酶的催 化活性， 化活性 ， 如代谢物对酶分子的共 价修饰，酶蛋白的合成改变等。 价修饰，酶蛋白的合成改变等。
酶的催化机理
——诱导契合和底物形变 诱导契合和底物形变 （２）
解释１：有利于底物与酶的结合和反应， 使酶作用的“定向的”底物浓度增加
解释２：电子张力 电子张力 酶上锌离子对底物羰基氧电荷的吸 附，导致了其连接碳正离子电子云 变稀薄， 变稀薄，更容易发生亲核反应
电子张力
R C H C R O
Sreric strain
第三节 酶的催化机理
酶的催化结构
酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为 催化部位。 。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的 活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质和类型。
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
调控部位 Regulatory site
C H 2O H O O H O H O H O H
C H 2O H O
C H 2O H O H O H
O H
(6)
合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，能够催化C 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、 以及C 键的形成反应。 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。 这类反应必须与ATP ATP分解反应相互偶 这类反应必须与ATP分解反应相互偶 联。 HA + B + ATP + H-O-H → A-B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 → 草酰乙酸
2
H O H O H
2
O
R
H O O
H
R
这是一个形成内酯的反应。 CH3时 这是一个形成内酯的反应。当 R＝CH3时，其反应速度比 R 的情况快315 315倍 ＝H的情况快315倍。 由于-CH3体积比较大 与反应基团之间产生一种立体排斥张 体积比较大， 由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张 从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。 力，从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。
酶的催化特性 ——高度专一性
一种酶只作用于一种或一类化合物， 一种酶只作用于一种或一类化合物， 以促进一定的化学变化， 以促进一定的化学变化 ， 生成一 定的产物， 这种现象称为酶作用 定的产物 ， 这种现象称为 酶作用 的特异性。 的特异性。 HCl可催化糖 可催化糖， 如 ： HCl 可催化糖 ， 蛋白等物质水 解，而蔗糖酶只水解蔗糖
酶的催化特性 ——极高的催化效率
。
酶催化效率比非催化反应高10 酶催化效率比非催化反应高108 ~1020倍；比一 般催化剂高10 般催化剂高107 ~1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3.5× 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3.5×107摩 尔底物或每秒钟6 尔底物或每秒钟6×105摩尔底物
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment）理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的 位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完 成结合，故而不能受酶的催化。
（二）专一性产生的假说
(2） (2）锁钥学说
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结 构的，酶表面具有特定的形状。 构的，酶表面具有特定的形状。酶与底 物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
国际系统分类法及编号（EC编号） 国际系统分类法及编号（EC编号） 编号
乳酸脱氢酶 EC 1.
1.
1. 27
第1大类，氧化还原酶
按反应类型分六大类， 按反应类型分六大类，用1、2、3、4、5、6表示。 表示。 第1亚类，氧化基团CHOH 根据底物中被作用的基团或键的特点，将每一大类分为若干个亚类 根据底物中被作用的基团或键的特点， 第1亚亚类，H受体为NAD+ 每个亚类又可分为若干个亚一亚类 该酶在亚亚类中的流水编号
绝对特异性
相对特异性（Biblioteka 专一性）相对专一性（基团专一性） 相对专一性（基团专一性）
氨肽酶
（芳香） 芳香） （硷性） 硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙） 胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
立体异构特异性
（二）专一性产生的假说
三点结合” (１)“三点结合”的催化理论 三点结合
认为酶与底物的结 合处至少有三个点， 合处至少有三个点， 而且只有一种情况 是完全结合的形式。 是完全结合的形式。 只有这种情况下， 只有这种情况下， 不对称催化作用才 能实现。 能实现。
-
NO2
N
..
NH
O C O N
分子内
O
NO2
+
..
NH
N
+
O-
NO2
NH
实验结果表明， 实验结果表明，分子内咪唑基参与的氨解反应速度比 相应的分子间反应速度大 24 倍。说明咪唑基与酯基 的相对位置对水解反应速度具有很大的影响。 的相对位置对水解反应速度具有很大的影响。
三种蛋白酶结合底物侧链的口袋不同．这些口袋 对不同底物的“定向”方式，使它们各自能催化 的反应物有效浓度增加，不能催化的反应物有效 浓度减少
酶分子中存在着一些可以与其它分子发生某种 程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构 象的变化，对酶起激活或抑制作用。
酶的催化机理
——邻基效应和定向效应 ——邻基效应和定向效应
邻基效应 在酶活性中心的底物浓度大大增加， 有利于提高反应速度
RNA聚合酶和底物（DNA)如果在溶液中随机会碰撞在 一起机会并不大，但实际上两者通常会结合在一起， 原因可在于RNA聚合酶带正电，吸引带负电的DNA 在其周围，使RNA聚合酶活性中心底物浓度增加．
酶的分类 （其它）
抗体酶和模拟酶等人工酶带来的对自然酶 的划分
二 国际系统命名法
系统名称=[底物名称＋酶作用基团]＋催化反应类型＋酶 系统名称 习惯名称= ]＋催化反应类型 ＋酶 习惯名称 [ 底物名称 系统编号
分别对应于学生本人的学名，小名，学号 分别对应于学生本人的学名，小名，
*底物按（供体：受体）形式写，水为底物可以不写 谷氨酸 + 丙酮酸 → α-酮戊二酸 + 丙氨酸 系统名称:丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶 习惯名称:谷丙转氨酶 Ex: EC 1.1.1.1
第一章 酶学理论知识 本章要点
酶的催化特性 酶的命名及分类 酶的催化机理 酶活性调节 酶催化动力学
第一节 酶的催化特性
什么是酶？
酶是生物催化剂： 酶是生物催化剂：酶是一类具有高效率、高度专 一性、活性可调节的生物催化剂。 生物催化剂 ： 蛋白类酶(enzyme) ，P酶 核酸类酶(ribozyme)，R酶 生物体内一切生化反应都需要酶的催化才能进行 一切生化反应都需要酶的催化才能进行！ 生物体内一切生化反应都需要酶的催化才能进行！