酶学基础知识优秀课件
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《酶学基础三》PPT课件
• 3、极端的pH、较高的温度和高盐浓度的反应体 系都可能使酶钝化，失去部分甚至大部分催化活
性；
• 4、大量的氧化还原酶、转氨酶等需要等计量反 应物的辅因子存在才能表现催化活性，从而限制
了它们在许多有机合成反应中的应用；
• 5、酶通常在水溶液中实施其催化活性，对于大
多数有机化学反应来说，使用的溶剂是非水溶性
S
能 量 水 平
E+S
E1
ES
E2
所需的自
G
由能，单
位J/mol。
P+ E
反应过程
医学PPT
4
本 课 件 由 西 华 大 学 生 物 工 程 学 院 车 振 明 制 作
• 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底 物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键 和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间 物。
• 其结果使底物的价键状态发生形变或极 化，起到激活底物分子和降低过渡态活 化能作用。
2.酶活力的表示方法
活力单位：规定条件（最适条件）下
，一定时间内催化完成一定化学反应量所
需的酶量。
国际单位（U）:指在最适条件下，1分
钟内催化1微摩尔(umol)底物的酶量，或是
转化1微摩尔(umol)底物中的有关基团的酶
量。
1Kat = 6×107 U
Katal：指在最适条件下，每秒钟催化
1mol底物转化所需的酶量。简称Kat。
医学PPT
5
3、影响酶催化的有关因素
(1)底物与酶的靠近及定向 (2) “张力”和“形变” (3) 酸碱催化 (4) 共价催化 (5) 金属离子催化作用
医学PPT
6
3、影响酶催化的有关因素
(1)底物与酶的靠近及定向
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶学基础知识PPT课件
第19页/共136页
多酶体系:
(multienzyme system)： 由几种不同功能的酶
彼此聚合形成的多酶复合 物。
第20页/共136页
❖多功能酶或串联酶
(multifunctional or tandem enzyme)：
❖一些多酶体系在进化过 程中由于基因的融合，多 种不同催化功能存在于一 条多肽链中，这类酶称为 多功能酶。
4．大多数情况下底物与酶活性中心的结合是非共价
性的
氢键
酶与底物结合的力
离子键 疏水键
van der Waals力
第31页/共136页
酶原与酶原的激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是
酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
➢ 酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化
的过程。
MM MM
LDH5 (M4)
第38页/共136页
同工酶在生物体中的分布与表达具有时空特异 性:存在于同一种属的不同个体，同一个体的不同 组织、同一细胞的不同亚细胞结构，以及同一组织、 细胞的不同发育阶段。
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
LDH同工酶 红细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物（辅酶或辅基）
名称
所含的维生素
氢原子（质子）
醛基 酰基
NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶I NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸，辅酶II FMN（黄素单核苷酸） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） TPP（焦磷酸硫胺素） 辅酶A（CoA） 硫辛酸
D-果糖-1,6-二磷酸
磷酸 果糖二磷
多酶体系:
(multienzyme system)： 由几种不同功能的酶
彼此聚合形成的多酶复合 物。
第20页/共136页
❖多功能酶或串联酶
(multifunctional or tandem enzyme)：
❖一些多酶体系在进化过 程中由于基因的融合，多 种不同催化功能存在于一 条多肽链中，这类酶称为 多功能酶。
4．大多数情况下底物与酶活性中心的结合是非共价
性的
氢键
酶与底物结合的力
离子键 疏水键
van der Waals力
第31页/共136页
酶原与酶原的激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是
酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
➢ 酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化
的过程。
MM MM
LDH5 (M4)
第38页/共136页
同工酶在生物体中的分布与表达具有时空特异 性:存在于同一种属的不同个体，同一个体的不同 组织、同一细胞的不同亚细胞结构，以及同一组织、 细胞的不同发育阶段。
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
LDH同工酶 红细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物（辅酶或辅基）
名称
所含的维生素
氢原子（质子）
醛基 酰基
NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶I NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸，辅酶II FMN（黄素单核苷酸） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） TPP（焦磷酸硫胺素） 辅酶A（CoA） 硫辛酸
D-果糖-1,6-二磷酸
磷酸 果糖二磷
酶工程第一章酶学基础知识PPT课件
酶的生物合成是一个复杂的过程，需要多种酶的参 与和调控。这些酶的作用包括提供能量、合成原料 、修饰和加工等，以确保酶的正确合成和功能。
酶的生产方式
01 02
微生物发酵
通过微生物发酵生产酶是一种常见的方法。不同微生物具有不同的代谢 途径和酶系，可以产生不同类型的酶。通过选择适当的微生物和发酵条 件，可以大规模生产酶。
酶的分离纯化
通过各种分离纯化技术手段，从生物材料中 提取和纯化酶。
酶的改造
通过基因工程技术手段对酶进行改造，以提 高酶的催化效率和稳定性。
酶的固定化
将游离酶或细胞固定在特定载体上，实现酶 的重复利用和连续化生产。
酶的生产与应用
通过生物工程技术手段实现酶的工业化生产， 并将其应用于各个领域。
酶工程的应用领域
1980年代
随着分子生物学和生物工程技术的迅速发展，酶 工程领域取得了重大突破，实现了酶的大规模生 产和应用。
02
酶的结构与功能
酶的活性中心
02
01
03
酶的活性中心是酶分子中与底物结合并催化反应的区 域，通常由少数几个氨基酸残基组成。
这些氨基酸残基在空间结构上相互接近，形成一个凹 陷的空腔，能够与底物特异结合。
酶的活性中心具有催化作用，能够降低反应的活化能 ，加速化学反应速率。
酶的专一性
酶的专一性是指酶只能催化一 种或一类化学反应的性质。
酶的专一性分为绝对专一性和 相对专一性，绝对专一性是指 酶只催化一种底物反应，相对 专一性是指酶对底物的结构有 一定选择性。
酶的专一性是由酶的活性中心 决定的，活性中心的空间结构 和化学组成决定了酶对底物的 选择性。
03
拓展酶的应用领域，将酶应用 于生物医药、食品工业、纺织 工业等领域，提高产品质量和 降低环境污染。
酶的生产方式
01 02
微生物发酵
通过微生物发酵生产酶是一种常见的方法。不同微生物具有不同的代谢 途径和酶系，可以产生不同类型的酶。通过选择适当的微生物和发酵条 件，可以大规模生产酶。
酶的分离纯化
通过各种分离纯化技术手段，从生物材料中 提取和纯化酶。
酶的改造
通过基因工程技术手段对酶进行改造，以提 高酶的催化效率和稳定性。
酶的固定化
将游离酶或细胞固定在特定载体上，实现酶 的重复利用和连续化生产。
酶的生产与应用
通过生物工程技术手段实现酶的工业化生产， 并将其应用于各个领域。
酶工程的应用领域
1980年代
随着分子生物学和生物工程技术的迅速发展，酶 工程领域取得了重大突破，实现了酶的大规模生 产和应用。
02
酶的结构与功能
酶的活性中心
02
01
03
酶的活性中心是酶分子中与底物结合并催化反应的区 域，通常由少数几个氨基酸残基组成。
这些氨基酸残基在空间结构上相互接近，形成一个凹 陷的空腔，能够与底物特异结合。
酶的活性中心具有催化作用，能够降低反应的活化能 ，加速化学反应速率。
酶的专一性
酶的专一性是指酶只能催化一 种或一类化学反应的性质。
酶的专一性分为绝对专一性和 相对专一性，绝对专一性是指 酶只催化一种底物反应，相对 专一性是指酶对底物的结构有 一定选择性。
酶的专一性是由酶的活性中心 决定的，活性中心的空间结构 和化学组成决定了酶对底物的 选择性。
03
拓展酶的应用领域，将酶应用 于生物医药、食品工业、纺织 工业等领域，提高产品质量和 降低环境污染。
酶学习课件学习.pptx
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3. 二者的功能
酶蛋白
辅助因子
决定反应的专一性 决定反应的类型
种类多
种类少
如：乳酸脱氢酶 乳酸脱氢、NAD＋ 苹果酸脱氢酶 第1苹0页/果共86酸页 脱氢、NAD＋
二、酶的活性中心 （active center） 1.必需基团
第11页/共86页
第12页/共86页
2.活性中心概念： 酶分子上必需基团在空间结构上彼此靠近，
③ 动力学特征 斜率不变、Vm减小、Km减小
第61页/共86页
各种可逆性抑制作用的比较
作用特征 无抑制剂 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
与I结合的组分
动力学参数 表观Km 最大速度
林-贝氏作图 斜率 纵轴截距 横轴截距
Km Vmax
Km/Vmax 1/Vmax -1/Km
E
增大 不变
增大 不变 增大
第3页/共86页
一、酶的分子组成 蛋白质部分＋非蛋白质部分＝结合酶 酶蛋白 ＋ 辅助因子 ＝ 全 酶
第4页/共86页
1. 全酶的概念 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物，
只有全酶才有催化活性。
第5页/共86页
2. 辅助因子（cofactor）
二者结合程度
辅基： 结合紧密 辅酶： 结合疏松
金属离子：维持构象、传递e、E和S
第15页/共86页
一、酶促反应的特点 酶与一般催化剂共同点
❖反应前后没有质、量的改变 ❖用量少，催化效率高 ❖不改变化学反应的平衡点
第16页/共86页
㈠ 高催化效率
活化分子：达到或超过反应能阈的分子 活化能：使低能分子达到活化状态所 需要的能量
第17页/共86页
能 量
基础生物化学--酶 ppt课件
第四章 酶
ppt课件
1
主要内容
介绍酶的概念、作用特点和分类、命名， 讨论酶的结构特征和催化功能以及酶的作用机理， 讨论影响酶作用的主要因素。 对酶工程和酶的应用作一般介绍。
ppt课件
2
精品资料
• 你怎么称呼老师？
• 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你 是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 极高的催化效率 • 高度的专一性 • 易失活 • 活性可调控 • 有的酶需辅助因子
（简答题：简述酶与一般催化剂的异同）
ppt课件
7
酶的化学本质及类别
酶的化学本质是蛋白质的理论依据
酶的类别： 单纯蛋白质酶类
据酶分子
酶蛋白质
组成分类 结合蛋白质酶类
单体酶
辅助因子
据酶蛋白 特征分类
寡聚酶 多酶复合体
两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个
基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
ppt课件
10
消化道内几种蛋白酶的专一性
ppt课件
11
消化道蛋白酶作用的专一性
ppt课件
12
第二节 酶的命名和分类
一、酶的命名：
（一）习惯命名： （1）根据酶所催化的底物（及酶的来源）：
淀粉酶、蛋白酶、胃蛋白酶 （2）根据酶所催化反应的类型：水解酶、脱氢酶 （3）根据酶所催化底物及反应类型：琥珀酸脱氢酶 （二）国际系统命名 要求包含酶作用的所有的底物名称和酶催化的反应类型 多个底物之间用“：”隔开，水可以省略不写
ppt课件
49
酶专一性的“锁钥学说”
ppt课件
50
酶专一性的“诱导契合学说”
ppt课件
51
第五节 酶的活性调节
ppt课件
1
主要内容
介绍酶的概念、作用特点和分类、命名， 讨论酶的结构特征和催化功能以及酶的作用机理， 讨论影响酶作用的主要因素。 对酶工程和酶的应用作一般介绍。
ppt课件
2
精品资料
• 你怎么称呼老师？
• 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你 是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 极高的催化效率 • 高度的专一性 • 易失活 • 活性可调控 • 有的酶需辅助因子
（简答题：简述酶与一般催化剂的异同）
ppt课件
7
酶的化学本质及类别
酶的化学本质是蛋白质的理论依据
酶的类别： 单纯蛋白质酶类
据酶分子
酶蛋白质
组成分类 结合蛋白质酶类
单体酶
辅助因子
据酶蛋白 特征分类
寡聚酶 多酶复合体
两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个
基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
ppt课件
10
消化道内几种蛋白酶的专一性
ppt课件
11
消化道蛋白酶作用的专一性
ppt课件
12
第二节 酶的命名和分类
一、酶的命名：
（一）习惯命名： （1）根据酶所催化的底物（及酶的来源）：
淀粉酶、蛋白酶、胃蛋白酶 （2）根据酶所催化反应的类型：水解酶、脱氢酶 （3）根据酶所催化底物及反应类型：琥珀酸脱氢酶 （二）国际系统命名 要求包含酶作用的所有的底物名称和酶催化的反应类型 多个底物之间用“：”隔开，水可以省略不写
ppt课件
49
酶专一性的“锁钥学说”
ppt课件
50
酶专一性的“诱导契合学说”
ppt课件
51
第五节 酶的活性调节
酶复习课件.ppt
溶__液__后__加__斐__林__试__剂__、__加__斐__林__试__剂__后__要__水__浴__加__热___。
四、影响酶促反应速率的因素
底物浓度、酶浓度、温度、pH 、激活剂抑制剂等
酶量足够
底物量足够
酶量一定
底物量一定
巩固练习： 1、有关下列坐标图的叙述不正确的是( C )
A．图①虚线表示酶量增加一倍时，底物浓度和反 应速度关系
(3)能否用斐林试剂检测，为什么？ 不__能__。__因__为__水__浴__加__热__会__改__变__温__度__从__而__影__响_实__验__结。果
4．下表是有关酶的两个实验，根据内容回答问题：
表
1 步骤 操作方法 1 加淀粉溶液
试管A 2 mL
试管B 试管C 2 mL 2 mL
2 温度处理 60℃ 100℃ 0℃
H2O2分解 反应速率
气泡产生速率
验证酶的 B
专一性
淀粉、 蔗糖
水解反应 是否发生
加斐林试剂水浴加热， 有无砖红色出现
温度对酶 C
活性影响
温度
淀粉水 解程度
加碘后溶液 颜色的变化
D 质壁分离 0.3 g/mL的 原生质层与 原生质层与细胞壁间隙
与复原 蔗糖溶液 细胞壁分离
的大小
2、在探究pH对酶活性的影响的实验中，温度和
3、分析下列图像，你能得出哪些结论？
总结：能引起酶变性的因素有哪些？ 高温、过酸、过碱、重金属盐等都能引起酶变性。
巩固练习： 1、下列4支试管中都加入3mL浆糊。另外A、C内分
别注入2mL清水，B、D内分别注入2mL人的唾液淀 粉酶。5min后，再向4支试管内分别滴入碘液，
最可能不变蓝的是( B )
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三、其他习惯归类命名法
单体酶和寡聚酶 单纯酶和结合酶 恒态酶和调节酶 胞内酶、胞外酶
1. 单体酶和寡聚酶
根据酶蛋白质组成特点可将已知酶分为单体酶 和寡聚酶。
（1） 单体酶 单体酶仅由单条肽链组成，相对分子质量
13000 ～ 35000 ， 不 能 再 解 离 成 更 小 的 组 成 单位。其中许多是催化水解反应的酶，一般不 需辅助因子。 在单体酶中有一些是蛋白水解酶，它们多以无 活性的酶原形式合成，在需要时再水解除去部 分肽链转变为有活性的酶。
乳酸脱氢酶 EC 1.
1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
编号
系统命名
习惯命名
EC.1.1. 1.27
乳酸：NAD+氧化 还原酶
乳酸脱氢 酶
EC2.6.1 L-天冬氨酸：a-酮 天冬氨酸
.1
戊二酸氨基转移酶 氨基转移酶
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据 酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：
（1） （2） （3） （4） （5） （6）
氧化还原酶类 转移酶类 水解酶类 裂合酶类 异构酶类 连接或合成酶类
（1） 氧化还原酶类
催化氧化-还原反应。 供体：受体 氧化还原酶 主 要 包 括 脱 氢 酶 (dehydrogenase) 和 还 原
蛋白类酶与核酸类酶
按照分子中起催化作用的主要组分不同， 酶可以分为蛋白类酶（proteozyme，P 酶）和核酸类酶（ribozyme，R酶，核 酶）两大类。
两者的显著区别之一是蛋白类酶只能催 化其他分子进行反应，而核酸类酶却可 以催化酶分子本身也可以催化其他分子 进行反应。
一、蛋白类酶（P酶）的分类
L-天冬氨酸+-酮戊二酸→ 草酰乙酸 + L-谷氨酸
D-葡萄糖-6-磷酸 + H2O →葡萄糖 + H3PO4
D-果糖-1，6-二磷酸 → 磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛-3-磷酸
D-葡萄糖-6-磷酸 D-果糖-6-磷酸 ATP + L-谷氨酸 + NH3 → L-谷氨酰胺 + ADP + H3PO4
（氧化）酶(Oxidase)。 例如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢
反应。
（2） 转移酶类
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分 子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 供体：受体 某基团转移酶 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
（3） 水解酶类
水解酶催化底物的加水分解反应。 底物名称 反应集团位置 水解酶 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应。
EC3.1.3 D-葡萄糖-6-磷酸磷 葡萄糖-.9来自酸水解酶6-磷酸酶
EC4.1.2 .13
D-果糖-1，6-二磷 酸：D-甘油醛-3-磷酸
裂合酶
醛缩酶
EC3.1.3 .9
EC6.3.1 .2
D-葡萄糖-6-磷酸酮 醇异构酶
L-谷氨酸：氨连接 酶
磷酸己糖 异构酶
谷氨酰胺 合成酶
催化的反应
乳酸 + NAD+ → 丙酮酸 + NADH
（4） 裂合酶类
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原 子形成双键的反应及其逆反应。
底物 裂解基团 裂合酶 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
（5） 异构酶类
催化各种同分异构体的相互转变。即底物分子内基 团或原子的重排过程。
按异构化类型分为6个亚类，异构、消旋、变位、表 异构、顺反异构
底物名称 亚类 酶 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
（6） 合成酶类
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP ===AB + ADP +Pi 底物：底物 连接酶 例如，谷氨酰胺合成酶催化的反应。 L－谷氨酸+氨+ ATP === L－谷氨酰胺+ ADP
Enzyme Nomenclature(1992)
3169
Supplements 1-4 (Eur.J.Biochem.) (1997) 3702
酶的分类命名原则
分类命名方法： 对于蛋白类酶现在普遍接受的是国际
酶学委员会1961年制定的酶分类与命 名法。 对于核酸类酶由于其研究历史不长， 对于分类和命名还没有统一的原则和 规定。
酶学基础知识优秀课件
第二章 酶学基础知识
第一节 酶的分类与命名 第二节 酶（蛋白类酶）的结构与功能
第一节 酶的分类与命名
大肠杆菌细胞中，3000种酶 高等真核生物细胞中，5000种酶 国际酶学委员会已知的酶见表1：
表1 已知酶历年增长统计
资料来源与年份已知酶数量
Report of the Enzyme Commission (1961) 712
+Pi
蛋白类酶的系统名、惯用名
系统名：包括所有底物的名称和反应类型。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
蛋白酶的系统编号 EC. X.X.X.X
（2） 寡聚酶
已知的酶绝大多数是寡聚酶，由相同或者不 同的亚基组成，它们包含两条或多条肽链， 相对分子质量通常超过35000。例如，糖酵 解有关的酶都是包含2~4个亚基的寡聚酶。 在寡聚酶中有许多是代谢途径中的关键酶， 它们的活性可通过多种方式，特别是通过别 构机制进行调节。
2.单纯酶和结合酶
从酶的成分组成上看，可将酶分为单成分酶和双成分酶 两种。或称为单纯酶和结合酶。
Enzyme Nomenclature (1964)
874
Enzyme Nomenclature (1972)
1770
Enzyme Nomenclature (1978)
2122
Supplements 1-4
2252
Enzyme Nomenclature (1984)
2477
Supplements 1-3 (Eur.J.Biochem.) (1990) 2966