氨基酸种类文档19页word

20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行

分类

根据侧链基团的极性

1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种

丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）

色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）

2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：

1）极性不带电荷：7种

甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）

酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）

2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）

3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

根据氨基酸分子的化学结构

1、脂肪族氨基酸：

丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸

4、杂环亚氨基酸：脯氨酸

从营养学的角度

1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是：

赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；

色氨酸：促进胃液及胰液的产生；

苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；

缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。

2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿

性关节炎等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

编辑本段氨基酸的缩写符号

编辑本段性质

一般性质缬氨酸

无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

紫外吸收性质

氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯

丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

氨基酸

酸碱性质

1、两性解离与等电点

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA

2、解离常数

解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。

氨基酸解离常数列表：

缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数 Pkr(R) R基

Gly G 甘氨酸亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -H

Ala A 丙氨酸疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3

Val V 缬氨酸疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2

Leu L 亮氨酸疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2

Ile I 异亮氨酸疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3 Phe F 苯丙氨酸疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5

Trp W 色氨酸疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6

Tyr Y 酪氨酸疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH Asp D 天冬氨酸酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH Asn N 天冬酰胺亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2

Glu E 谷氨酸酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH Lys K 赖氨酸碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2 Gln Q 谷氨酰胺亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2 Met M 甲硫氨酸疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3

Ser S 丝氨酸亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH

Thr T 苏氨酸亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH

Cys C 半胱氨酸亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH Pro P 脯氨酸疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6

His H 组氨酸碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04

Arg R 精氨酸碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48

3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离

解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随