酶工程名词解释
酶工程名词解释
12、酶反应器（enzyme reactor）：用于酶催化反应的容器及其附属设备
8、固定化酶（immobilized enzyme）：固定在载体上并在一定的吸附法：利用各种固体吸附剂将酶或含酶菌体吸附在其表面，而使酶固定化的方法，称……
10、包埋法：将酶或含酶菌体包埋在各种多孔载体中，使酶固定化的方法
11、必需水：维持分子完整的空间构象所必须的最低水量称……
名词解释：
1。酶工程：酶的生产，改性，与应用的技术过程称为酶工程。主要内容包括：微生物发酵产酶、动植物细胞培养产酶、酶的提取与分离纯化、酶分子修饰、酶，细胞，原生质体固定化、酶非水相催化、酶定向进化、酶反应器和酶的应用等。
主要任务是经过预先设计，通过人工操作活的人们所需要的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
2、酶的提取：是指在一定的条件下，用适当的溶剂或溶液处理含酶原料，使酶充分溶解到溶剂或溶液中去的过程称为酶的提取。
3、沉淀分离：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从沉淀中析出，与其他溶质分离的技术过程
4、凝胶层析/凝胶过滤/分子排阻层析/分子筛层析等：是指以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的一种层析技术。
5、酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的催化特性的技术过程称……
6、结晶：是溶质以晶体形式从溶液中析出的过程。
7、固定华生物技术（immobilization biotechnoly）；通过物理或化学手段将酶或游离细胞定位于限定的空间区域内，使其保持活性并可反复利用。
名词解释酶工程
酶工程名词解释第一章：绪论1、酶的概念：酶是由生物体产生的具有催化功能的生物大分子。
按照其化学组成，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。
2、酶的生产、改性与应用的技术过程成为酶工程。
3、酶的生产是指通过各种方法获得人们所需的酶的技术过程，主要包括微生物发酵产酶、动植物培养产酶和酶的提取与分离纯化等。
4、酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化等。
5、酶的专一性是指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。
分为绝对专一性和相对专一性。
6、竞争性抑制是指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起抑制作用。
7、非竞争性抑制是指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合而引起酶活性降低的抑制作用8、反竞争性抑制：在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用称为反竞争性抑制。
9、酶活力是指在一定条件下，酶所催化的反应初速度。
在外界条件相同的情况下，反应速度越大，意味着酶活力越高。
10、酶的转换数Kp，又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
即每摩尔酶每分钟催化底物转化为产物的摩尔数。
第二章：微生物发酵产酶★1、酶的发酵生产：经过预先设计，通过人工操作，利用微生物的生命活动获需酶的技术过程称为酶的发酵生产。
2、转录是以DNA为模版，以核苷三磷酸为底物，在依赖DNA的RNA聚合酶（转录酶）的作用下，生成RNA的过程。
3、以mRNA为模版，以各种氨基酸为底物，在核糖核蛋白体上通过各种tRNA、酶和辅助因子的作用，合成多肽链的过程称为翻译。
4、分解代谢物阻遏作用：是指有些物质（主要是指葡萄糖和其他容易利用的碳源等）分解代谢的产物阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象。
5、酶生物合成的诱导作用：加进某些物质，使酶的生物合成开始或加速进行的现象，称为酶生物合成的诱导作用，简称诱导作用。
酶工程
名解：酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。
也是酶的生产、改性与应用的技术过程。
自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。
别构酶：调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。
抗体酶：是一种具有催化作用的免疫球蛋白，属于化学人工酶Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。
固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶酶反应器：是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置，他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件，使底物最大限度的转化为物。
底物抑制：在酶促反应中，高底物浓度使反应速度降低的现象。
稳定pH：酶在一定的pH范围之内是稳定的，超过这个限度易变性失活，这样的pH范围为此酶的稳定pH产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响，包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。
凝胶过滤：又叫分子排阻层析，分子筛层析，在层析柱中填充分子筛，加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗，样品中的分子经过一定距离的层析柱后，按分子大小先后顺序流出的，彼此分开的层析方法。
非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学液体发酵法：以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法，根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。
南京理工大学酶工程名词解释
南京理工大学酶工程名词解释
酶工程又称蛋白质工程学，是指工业上有目的的设置一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在一定条件下催化化学反应，生产人类需要的产品或服务于其它目的的一门应用技术。
酶工程就是将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能，借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。
它包括酶制剂的制备，酶的固定化，酶的修饰与改造及酶反应器等方面内容。
酶工程的应用，主要集中于食品工业，轻工业以及医药工业中。
在七十年代以后，伴随着第二代酶——固定化酶及其相关技术的产生，酶工程才算真正登上了历史舞台。
固定化酶正日益成为工业生产的主力军，在化工医药、轻工食品、环境保护等领域发挥着巨大的作用。
不仅如此，还产生了威力更大的第三代酶，它是包括辅助因子再生系统在内的固定化多酶系统，它正在成为酶工程应用的主角。
我们知道，酶在生物体内的含量是有限的，不管是哪种酶，在细胞中的浓度都不会是很高的，这也是出于生物机体生命活动平衡调节的需要。
可是这样一来，就限制了直接利用天然酶更有效地解决很多化学反应的可能性。
酶工程名词解释
酶工程名词解释1，酶工程：是酶学、微生物学与生物化工等学科有机结合而产生的新兴边缘学科（是一项利用吗酶、含酶细胞器或细胞（微生物、动物、植物）作为生物催化剂来完成重要化学反应，并将相应底物转化成有用物质的应用型生物高兴技术）2，反馈阻遏作用：是指酶催化作用的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受阻的过程3，离子交换层析：是利用高分子不溶性固定相偶联的离子交换基团和流动相解离的离子化合物之间发生可逆的离子交换反应而进行分离的方法4，酶的分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程5，酶标免疫测定：是将酶作为标记物质，使之和抗原（或抗体）结合形成酶与抗原（或抗体）复合物，然后再根据待测抗体（或抗原）与复合物专一且定量的结合关系，通过测定与待测抗体（或抗原）结合的酶的活力，从而计算出待测抗体（或抗原）的量。
6，酶电极：是由固定化酶与离子选择电极、气敏电极、氧化还原电极等电化学电极组合而成的生物传感器。
7，半抗原：半抗原：能与对应抗体发生结合出现抗原—抗体反应又不能单独激发人或动物产生抗体的抗原。
（课件里面也有）8，盐析沉淀：当盐浓度升高到一定浓度时，蛋白质和酶的溶解度随着盐浓度的升高而不同程度的下降并前后沉淀析出。
9，酶合成的诱导作用：当诱导物存在时，与阻遏物结合而使RNA聚合酶顺利到达结构基因位置，这种转录水平的调控，促进酶生物合成的作用即酶合成的诱导作用。
10，盐溶：蛋白质和酶在低盐浓度下的溶解度随着盐浓度的升高而增加，这种现象称为盐溶11，吸附层析（p190）：又称色层法或色谱法，是溶液中的溶质随流动相通过吸附层析介质时，柱内的吸附介质表面的吸附基团对溶质发生吸附作用，某些溶质就会被吸附在介质上，由于不同的介质表面活性基团对溶质的吸附能力不同。
因此可以利用介质对溶质的吸附能力的差异，将不同的溶质分开，这种方法称为吸附层析。
12，等电聚焦电泳（IEF）（p203和p210）：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质，如蛋白质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个（稳定、连续、线性）pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带（该电泳条带不随时间的变化而变化）。
酶工程名词解释
1、酶（enzyme）：是具有催化功能的生物大分子。
2、端粒（telomere）：真核生物染色体的末端结构。
3、端粒酶（telomerase）：是催化端粒合成和延长的酶。
4、基因扩增（gene amplification）：是通过增加基因的数量来调节基因表达的一种方式。
5、增强子（modulator）：是一段能够高效增强或促进基因转录的DNA序列。
6、抗体酶（abzyme）：是一类具有生物催化功能的抗体分子。
7、抗体（antibody）：是由抗原诱导物产生的能与抗原特异结合的免疫球蛋白。
8、盐溶（solting in）：低浓度的盐存在的条件下，酶的溶解度随着盐浓度的升高而增加的现象。
9、盐析（solting out）：当盐浓度达到一定界限后，酶的浓度随着盐溶液的升高而降低的现象。
10、结晶（crystallize）：溶质以晶体形式从溶液中析出的过程。
11、酶分子修饰（enzyme molecular modification）：通过各种方法使酶分子的结构发生变化，从而改变酶的催化特性的技术过程。
12、金属离子置换修饰（metal ion substitute modification）：把酶分子中的金属离子换成另一种金属离子，使酶的催化特性发生改变的修饰方法。
13、大分子结合修饰（macro molecules combine modification）：采用水溶性大分子与酶的侧链基团共价结合，使酶分子的空间构象发生改变，从而改变酶的催化特性的方法。
14、侧链基团修饰（side residues modification）：采用一定方法使酶的侧链基团发生改变，从而改变酶的催化特性的修饰方法。
15、肽链有限水修饰（peptide chain limit hydrolysis modification）：在肽链的限定位点进行水解，使酶的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的催化特性的方法。
16、定点突变（site-specific mutagenesis）：指在DNA序列上的某一特定位点上进行碱基的改变，从而获得突变基因的操作技术。
酶工程 名词解释
分解代谢阻遏（葡萄糖效应）：指当细胞在容易利用的碳源（葡萄糖）上生长时，有些酶，特别是参与分解代谢的酶类，其合成受阻的现象。
这种阻遏与cAMP（腺苷酸环化酶）有关，加入腺苷酸环化酶可以减轻或者解除这种阻遏。
反馈阻遏作用：又称产物阻遏作用。
是指酶催化反应的产物或代谢途径的终产物使酶的生物合成受到阻遏的现象。
诱导作用：某些代谢物可以诱导某些酶的合成，是通过促进为该酶编码的基因的表达而进行的。
固定化细胞：又称为固定化活细胞或固定化增殖细胞，是指采用各种方法固定在载体上，在一定的空间范围进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞。
固定化原生质体：是指固定在载体上, 在一定的空间范围内进行生命活动的原生质体。
沉淀分离（5种）：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从溶液中沉淀析出，与其他溶质分离的技术过程。
盐析沉淀法：简称盐析法，是利用不同蛋白质在不同的盐浓度条件下溶解度不同的特性，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
等电点沉淀法：利用两性电解质在等电点时溶解度最低，以及不同的两性电解质有不同的等电点这一特性，通过调节溶液的pH值，使酶或杂质沉淀析出，从而使酶与杂质分离的方法。
有机溶剂沉淀法：利用酶与其它杂质在有机溶剂中的溶解度不同，通过添加一定量的某种有机溶剂，使酶或杂质沉淀析出，从而使酶与杂质分离的方法称为有机溶剂沉淀法。
离心分离：借助于离心机旋转所产生的的离心力，使不同大小、密度和特性的物质分离的技术过程。
层析分离（6种）：包括吸附层析、分配层析、离子交换层析、凝胶层析、亲和层析、层析聚焦。
吸附层析：利用吸附剂对不同物质的吸附力不同而使混合物中各组分分离的层析方法。
分配层析：利用各组分在两相中的分配系数不同，而使各组分分离的层析方法。
离子交换层析：利用离子交换剂上的可解离基团（活性基团）对各种离子的亲和力不同而达到分离目的的层析方法。
凝胶层析：以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的层析方法亲和层析：利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的亲和力，使生物分子分离纯化的层析方法。
酶工程名词解释
酶工程名词解释
一、酶工程
酶工程是以酶为有效的生物催化剂，设计、构建、运用和优化不同的复合体（如多肽、蛋白质、核酸、抗原或抗体）在生命过程中进行酶反应的研究和应用。
它涉及技术有基因工程、蛋白质工程、分子生物学以及分子生物计算等。
酶工程主要用于增强活性及特性，修饰活性中心位点，调整热稳定性，改介质和改变温度等来改善反应的速率、生物效率、稳定性以及产物的生产效率。
酶工程是一种创新的可持续发展的生物技术方法，可有效地改进和提高酶的功能，提高活性，改进反应条件以及提高应用性能。
二、酶
酶是一种特殊的蛋白质，它以酶基因的形式存在于细胞中，在体内发生化学反应可以催化，并以消除不必要的化学反应而达到一定目的。
酶有许多作用，比如可以分解有机分子、形成新的分子或改变分子结构，改变酶结构调节性质和功能，可以促进重要化学反应的进行，维持细胞代谢的正常发挥作用，可以帮助细胞适应外界环境变化，抑制和抗毒素的作用。
三、酶的催化机理
酶的催化机理是指酶通过把化学反应的活性中心结合到自身的
活性中心，形成一个活性复合物，使反应次序从量子化学反应的一步
反应，变成现代酶催化反应的多步复杂反应，从而提高反应速率和效率。
酶催化反应的催化机理可分为几个步骤：
1. 抑制反应体：酶将会抑制原始反应体，从而降低反应的活化能；
2. 促进反应发生：酶通过质点，可以促进反应物间的作用力和配位作用力，从而促进反应的发生；
3. 选择性反应：酶可以选择性地使反应物与活性中心结合，从而确保反应发生的选择性；
4. 调节反应进程：酶还可以调节反应的进程，防止反应的不必要产生，保证反应发生的稳定性。
酶工程
1、酶工程：是在酶的生产和应用过程中逐步形成并发展起来的学科。
2、阻遏蛋白：是一种由多个亚基组成的变构蛋白，它可以通过与某些小分子效应物的特异结合而改变其结构，从而改变它与操纵基因的结合力。
3、发酵动力学：是研究发酵过程中细胞生长速率，产物生成速率、基质消耗速率以及环境因素对这些速率的影响规律的学科。
4、端粒：是真核生物染色体的末端结构，是由富含G和T的DNA简单重复序列不断重复而成。
5、外植体：指从植株取出，经过预处理后用于植物和细胞培养的植物组织（包括根、茎、叶、花、果实、种子等）片段或小块。
6盐析沉淀法：是利用不同蛋白质在不同的盐浓度条件下，溶解度不同的特性，通过在酶液中添加一定浓度的中性盐，使酶或杂质从溶液中析出沉淀，从而使酶与杂质分离的过程。
7、分子内交联修饰：采用双功能基因化合物，与在酶分子中相距较近的两个侧链基团之间形成共价交联，从而提高酶的稳定性的修饰方法称为分子内交联修饰。
8、酶的非水相催化：酶在非水介质中进行的催化作用称为非水相催化。
9、搅拌罐式反应器：是带有搅拌装置的一种罐式反应器。
由反应罐、搅拌器和保温装置组成。
10噬菌体表面展示法：是通过可以锚定在酵母细胞表面的特定蛋白质与某些外源蛋白或多肽形成稳定的复合物，是这些外源蛋白或多肽富集在酵母细胞表面的一种展示技术，是20世纪90年代发展起来的一种基因文库筛选方法。
11、DNA改组（重排）技术：是从正突变基因文库中分离得到的同源DNA，用酶切割成随机片段，经过不加引物的多次PCR循环，使DNA的碱基序列重新排布而引起基因突变的技术过程。
12、生产强度：是指反应器每小时每升反应液所生产的产物克数。
1、酶有哪些显著的催化特性？答：高效性:酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；专一性:在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物；温和性:酶所催化的化学反应一般都在常温、常压、pH近乎中性的条件下进行的；多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
酶工程名词解释
一名词解释1.酶工程：酶的生产与应用的技术过程称为酶工程。
2.酶的改性：通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程。
3.酶合成的诱导作用：加进某些物质，使酶的生物合成开始或加速进行的现象，称为酶生物合成的诱导作用。
4.酶生物合成的阻遏作用：是指酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受到阻遏的现象。
5.分解代谢物阻遏作用：是指某些物质经过分解代谢产生的物质阻遏某些酶生物合成的现象。
6.酶发酵动力学：研究发酵过程中细胞生长速率、产物生产速率、基质消耗速率以及环境因素对这些速率的影响规律等的学科。
7.细胞生长动力学：主要研究细胞生长速率以及外界环境因素对细胞生长速率影响规律的学科。
8.产酶动力学：主要研究细胞产酶速率以及各种环境因素对产酶速率的影响规律的学科。
9.沉淀分离：通过改变某些条件或添加某种物质，使酶在溶液中的溶解度降低，从溶液中析出沉淀，而与其它溶质分离的技术过程10.层析分离：利用混合液中各组分的物理化学性质的不同，使各组分以不同的比例分布在两相中，当流动相以一定的速率流经固定相时，各组分的移动速率不同，从而使不同的组分分离的技术过程。
11.凝胶层析：是指以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的一种层析技术。
12.亲和层析：是利用分子与配基之间所具有的可逆的亲和力，而分离纯化生物分子的技术。
13.电泳：带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程。
14.双水相萃取：是利用溶质在两个互不相溶的水相中的溶解度不同而达到分离的萃取技术。
15.超临界萃取:又称为超临界流体萃取，是利用欲分离物质与杂质在超临界流体中的溶解度不同而达到分离的一种萃取技术16.反胶束萃取：是利用反胶束将酶或其他蛋白质从混合液中萃取出来的一种分离纯化技术。
17.结晶：溶质以晶体形式从溶液中析出的过程。
18.酶分子修饰：是通过各种方法直接使酶分子的结构发生某些改变，从而改进酶的催化特性的技术过程。
酶工程名词解释
酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。
它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需的产品。
锁钥学说（酶的专一性）：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系诱导契合学说：酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合，然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。
酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子( 包括蛋白质和核酸）单纯酶(simple enzyme)：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶(全酶)(conjugated enzyme)：由蛋白部分(酶蛋白apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基（prosthetic group）：与酶结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。
酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。
必需基团：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，称为必需基团。
接触残基(contact residues)：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。
辅助残基(auxiliary residues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。
结构残基（structural residues）：维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象非贡献残基（non-contributing residues）：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用结合基团：与底物结合的部位，决定酶的专一性；催化基团：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。
结构域：蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。
酶工程名词解释
名词解释：酶（enzyme)是生物体活细胞产生的、具有催化反应功能的蛋白质。
酶工程：是一项利用酶、含酶细胞器或细胞（微生物、植物、动物）作为生物催化剂来完成重要化学反应，并将相应底物转化成有用物质的应用型生物高新技术。
酶活力：是指酶催化一定化学反应的能力，其大小可用在一定条件下酶催化某一化学反应的反应速度来表示。
（单位时间底物减少或产物增加）一个酶单位（active unit, U，I.U）为在确定的最适反应条件下，每分钟催化1 mol(微摩尔）底物变化所需要的酶量。
（国际酶委员会规定）同工酶：同工酶（isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。
按照国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。
异构酶：异构酶亦称异构化酶,是催化生成异构体反应的酶之总称，催化一种同分异构体转变为另一种同分异构体的酶米氏方程米氏常数Km反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度酶的定位突变（site-directed mutagenesis）是根据酶的结构、功能和作用机制的信息，在基因水平上精确改变酶分子中的氨基酸残基，对酶的性质和其催化特性进行改造，产生符合特定需要的酶。
人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制，在体外对基因进行随机突变，从一个或多个已经存在的亲本酶（天然的或者人为获得的）出发，经过基因的突变和重组，构建一个人工突变酶库，通过一定的筛选或选择方法最终获得预先期望的具有某些特性的进化酶的分子进化技术称为体外定向进化。
定向进化＝随机突变＋选择融合酶：主要指将两个或多个酶分子组合在一起的融合蛋白氧化还原酶 Oxidoreductase转移酶 Transferase水解酶 hydrolase 裂合酶 Lyase异构酶Isomerase合成酶 Ligase or Synthetase在特定条件下（温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件），每1 min 催化1 μmol 的底物转化为产物的酶量定义为1 个酶活力单位。
酶工程
1．酶工程定义：酶工程是一项利用酶、含酶细胞器或细胞（微生物、植物、动物）做为生物催化剂来完成重要化学反应，并将底物转化成有用物质的应用型生物高新技术。
2．酶工程研究的核心内容：1）酶的产生2）酶的分离纯化3）酶的固定化4）酶分子定向改造与修饰5）酶生物反应器6）酶的应用3．近代酶制剂工业的发展的3个里程碑：1、20世纪50年代末，葡萄糖淀粉酶催化淀粉生产葡萄糖新工艺研究成功。
2、70年代末，固定化酰化酶用于拆分DL－氨基酸，开始了固定化酶的应用。
3、各种试剂用于遗传工程，蛋白质工程4．酶的应用可分为7个方面：1、作为一种新的工业催化剂2、用于食品加工3、用做医药4、用作分析试剂5、用于筛选新的生理活性物质6、用于开发新能源7、用于污水处理。
5．酶工程研究的技术方法：1、酶的分离纯化。
2、酶的固定化。
3、酶蛋白的化学修饰4、侧链修饰5、酶的亲和修饰6、酶的化学交联7、酶分子的定向改造6．酶的化学本质：除核酶外，酶的化学本质都是蛋白质7．酶的活性中心：酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域称为酶的活性中心或活性部位。
8．酶的特点：1）都有结合部位和催化部位2）活性中心只占酶分子很小一部分3）酶的高级结构是一个三维实体4）诱导契合5）酶活性中心位于酶分子表面一个裂缝内6）酶与底物结合一般是通过氢键、范力和疏水作用等次级键相结。
9．酶催化作用的特点：1、酶的温和性2、酶的专一性3、酶的高效性4、酶的可调性10．反应速率：是以单位时间内反应物的减少量和产物的生成量来表示，通常指底物浓度消耗不超过5％时的速率。
10．米氏方程，米氏常数的意义11．双底物酶促反应动力学1）顺序机制：酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的①有序顺序机制②随机顺序机制2）乒乓机制12．1、酶活力概念：又称酶活性，酶催化某一化学反应的能力2、酶活力单位：表示酶量多少的单位3、酶的比活力：比活力＝活力单位数/每毫克酶蛋白4、转换数：表示酶催化中心的活性，它是指单位时间内每一催化中心所能转换的底物分子数或每mol活性中心单位时间转换13．产酶微生物的种类：1、细菌2、放线菌：蛋白酶、葡萄糖异构酶、溶菌酶等3、酵母菌：酿酒酵母4、霉菌：14．产酶微生物的来源：1、土壤中的产酶微生物2、水体中的产酶微生物3、空气中的产酶微生物4、极端环境中的产酶微生物15．原生质体融合的亲本、培养基和遗传标记的选择1、亲本菌株的选择：1）原始亲本2）直接亲本2．培养基：①完全培养基②基本培养基③有限培养基④补充培养基16．酶合成调节的类型1）诱导：凡能促进酶生物合成的现象。
酶工程——名词解释
酶工程—名词解释1.酶：生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
2.酶工程：是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。
从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。
3.单体酶（monomeric enzyme）：由一条多肽链组成，如溶菌酶；由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
4.寡聚酶（oligomeric enzyme）：由两个或两个以上的亚基组成的酶。
5.多酶复合体（multienzyme complex）：由几种酶非共价键彼此嵌合而成。
6.催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
7.酶活力(酶活性)：指酶催化一定化学反应的能力。
8.酶活力的大小：一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度，9.酶反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量。
10.酶的活力单位（U，activity unit）：酶活力的大小及酶含量的多少。
11.酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
12.Katal（Kat）单位：一个katal单位是指在最适反应条件下，1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。
13.酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。
对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。
14.酶的转换数：以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。
15.酶动力学：是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。
16.抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。
17.不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。
18.可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。
酶工程简介
一、什么是酶工程酶工程（英语：Enzyme engineering）又称蛋白质工程学，是指工业上有目的的设置一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在一定条件下催化化学反应，生产人类需要的产品或服务于其它目的的一门应用技术。
研究酶的产生、酶的制备与改造、酶反应器以及酶的各方面应用。
二、原理酶工程就是将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能，借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。
它包括酶制剂的制备，酶的固定化，酶的修饰与改造及酶反应器等方面内容。
酶工程的应用，主要集中于食品工业，轻工业以及医药工业中。
三、催化特性（1）高效率：比非催化高108－1020倍；比非酶催化高107－1013倍（2）高度专一性（3）反应条件温和（4）酶催化是可调控的四、主要内容酶作为为一种生物催化剂，已广泛地应用于轻工业的各个生产领域。
近几十年来，随着酶工程不断的技术性突破，在工业、农业、医药卫生、能源开发及环境工程等方面的应用越来越广泛。
食品加工中的应用酶在食品工业中最大的用途是淀粉加工，其次是乳品加工、果汁加工、酶工程烘烤食品及啤酒发酵。
与之有关的各种酶如淀粉酶、葡萄糖异构酶、乳糖酶、凝乳酶、蛋白酶等占酶制剂市场的一半以上。
帮助和促进食物消化的酶成为食品市场发展的主要方向，包括促进蛋白质消化的酶（菠萝蛋白酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶等），促进纤维素消化的酶（纤维素酶、聚糖酶等），促进乳糖消化的酶（乳糖酶）和促进脂肪消化的酶（脂肪酶、酯酶）等。
轻化工业中的应用酶工程在轻化工业中的用途主要包括：洗涤剂制造（增强去垢能力）、毛皮工业、明胶制造、胶原纤维制造（粘接剂）牙膏和化妆品的生产、造纸、感光材料生产、废水废物处理和饲料加工等。
医药上的应用重组DNA技术促进了各种有医疗价值的酶的大规模生产。
用于临床的各类酶品种逐渐增加。
酶除了用作常规治疗外，还可作为医学工程的某些组成部分而发挥医疗作用。
酶工程名词解释
名词解释：化学酶工程：指自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用生物酶工程是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物，主要包括3个方面：用基因工程技术大量生产酶(克隆酶)；修饰酶基因产生遗传修饰酶(突变酶)；设计新的酶基因合成自然界不曾有的新酶蛋白质的四个结构水平：一级结构、α—螺旋结构、三级结构、四级结构1.固定化酶：指在一定空间内呈闭锁状态存在的酶，能连续地进行反应，反应后的酶可以回收重复使用。
2.固定化细胞:细胞受到物理化学等因素约束或限制在—定的空间界限内，但细胞仍保留催化活性并具有能被反复或连续使用的活力。
固定化酶(细胞)的活力：即是固定化酶(细胞)催化某一特定化学反应的能力，其大小可用在一定条件下它所催化的某一反应的反应初速度来表示。
活力回收：是指固定化后固定化酶(或细胞)所显示的活力占被固定的等当量游离酶(细胞)总活力的百分数。
偶联率=(加入蛋白活力—上清液蛋白活力)/加入蛋白活力×100％活力回收=固定化酶总活力／加入酶的总活力×100％相对活力=固定化酶总活力／(加入酶的总活力—上清液中未偶联酶活力) ×100％固定化酶(细胞)的半衰期：是指在连续测定条件下，固定化酶(细胞)的活力下降为最初活力一半所经历的连续工作时间，以t1/2表示。
酶的化学修饰是指用化学手段将某些原子或化学基团结合到酶分子上，或将酶分子中某基团改变，从而达到改变酶的催化性质及一些生理生化性质的目的。
交联剂：是具有两个反应活性部位的双功能基团，可以在相隔较近的两个氨基酸残基之间，或酶与其他分子之间发生交联反应。
交联剂分为:◆同型双功能试剂、◆异型双功能试剂◆可被光活化试剂3种类型，每类中又分；◆为可裂解型◆不可裂解型。
交联修饰：使用双功能基团试剂如戊二醛、PEG等将酶蛋白分子之间、亚基之间或分子内不同肽链部分间进行共价交联，可使酶分子活性结构加固，并可提高其稳定性，增加了酶在非水溶液中的使用价值。
酶工程名词解释
酶工程名词解释文稿归稿存档编号：[KKUY-KKIO69-OTM243-OLUI129-G00I-FDQS58-名词解释第一章酶学与酶工程酶：生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶工程：是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。
从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。
单体酶（monomeric enzyme）：由一条多肽链组成，如溶菌酶；由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。
寡聚酶（oligomeric enzyme）：由两个或两个以上的亚基组成的酶。
多酶复合体（multienzyme complex）：由几种酶非共价键彼此嵌合而成。
催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。
酶活力(酶活性)：指酶催化一定化学反应的能力。
酶活力的大小：一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度，酶反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量。
酶的活力单位（U，activity unit）：酶活力的大小及酶含量的多少。
酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。
这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。
Katal（Kat）单位：一个katal单位是指在最适反应条件下，1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。
酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。
对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。
酶的转换数：以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。
酶动力学：是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。
抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。
不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。
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酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学.它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中,将相应的原料转化成所需的产品。
锁钥学说（酶的专一性）：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系诱导契合学说:酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合,然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。
酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子( 包括蛋白质和核酸）单纯酶（simple enzyme）:仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶(全酶)(conjugated enzyme):由蛋白部分（酶蛋白apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。
辅基（prosthetic group）：与酶结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。
酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。
必需基团：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变,则酶的活性丧失，称为必需基团。
接触残基（contact residues）：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。
.辅助残基(auxiliary residues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。
结构残基（structural residues）:维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象非贡献残基（non-contributing residues）：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用结合基团：与底物结合的部位，决定酶的专一性;催化基团：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。
结构域:蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。
激活剂:凡是能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质都称为该酶的激活剂.抑制剂：能降低酶的活性，促使酶反应速率减慢的物质.不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子上的某些基团以共价键方式结合,导致酶的活性下降或丧失，且不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的作用。
可逆的抑制作用 :抑制剂与酶以非共价键方式结合而引起酶的活性降低或丧失,用透析、超滤等方法可以除去抑制剂而使酶恢复活性.单体酶：酶蛋白是一条具有三级结构的多肽链,如RNA酶、胃蛋白酶、溶菌酶等；寡聚酶：由两条或两条以上多肽链组成的酶，如乳酸脱氢酶由四条多肽链组成、谷氨酸脱氢酶由六条多肽链组成，所有的寡聚酶都具有四级结构；多酶复合体：几个酶嵌合而成的络合物。
如丙酮酸脱氢酶系、a-酮戊二酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等.同工酶:能催化相同的化学反应，但蛋白质分子结构、理化性质及生物学特性等方面均存在明显差异的一组酶。
别构酶：具有活性中心和别构中心，其中活性中心负责对底物结合和催化,别构中心则与调节催化速度有关。
别构效应：当某些代谢物以非共价方法结合于别构中心部位后，可使两蛋白的构象发生改变，从而改变酶的活性，这种效应称为别构效应。
修饰酶：某些酶在其他酶的催化下,通过共价键可逆结合某种化学基团，从而改变其活性,这种作用称为共价修饰调节，这类酶称为共价修饰酶或化学修饰酶。
结构酶:也称合成酶，是细胞以恒定数量生成的,它是细胞中天然存在的酶。
诱导酶：是细胞中进入特定的诱导物以后，被诱导生成的,其有无及含量的多少受外界条件影响。
胞内酶：合成后仍留在细胞内的酶.胞外酶:合成后分泌到细胞外而游离在发酵液中的酶.异构酶类：促进同分异构体的相互转化的酶类，如磷酸葡萄糖异构酶、消旋酶等。
合成酶类：与ATP分解相偶联，促进两分子化合物相互结合，同时使ATP分子中的高能磷酸键断裂的酶类。
酶活力(酶活性）:是指酶催化某一化学反应的能力。
酶活力单位(IU):在一定条件下,每分钟催化1μmol的底物发生转变所需要的酶量。
酶的比活力（比活性）:是指每毫克酶蛋白所具有的的酶活力单位数。
转换数（周转数k cat）：表示酶的催化中心的活性,是指在一定的条件下每秒钟每个活性中心或每个酶分子转换底物的分子数。
失活作用：指由于一些物理因素和化学试剂部分或全部破坏了酶的三维结构，即引起酶蛋白变性,导致部分或全部丧失活性。
抑制作用：指在酶不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失.去激活作用：某些酶只有在金属离子存在下才有活性，去除金属离子也会引起这些酶活性的降低或丧失.阻遏作用：指某些因素（如激素或药物等）使细胞内酶蛋白的合成减少，反应速度的降低是由于酶分子数量的减少，每分子酶的催化效力并无变化.富集培养（enrichment）：在目的微生物含量较少时,根据微生物的生理特点，设计一种选择性培养基，创造有利的生长条件，使目的微生物在最适的环境下迅速地生长繁殖,数量增加,由原来自然条件下的劣势种变成人工环境下的优势种，以利于分离到所需的菌株。
分批式富集培养:将富集培养物转接到新的同一种培养基中，重新建立选择性压力,如此重复转种几次后，再取此富集培养物接种到固体培养基上，以获得单菌落。
恒化富集培养:通过改变限制性基质的浓度，来控制不同菌株的比生长速率。
在一定稀释率下，使比生长速率小的细胞溢出培养器，而比生长速率大的细胞留在细胞器中.初筛：是从大量分离得到的微生物中将具有合成目的产物的微生物筛选出来的过程.复筛：目的是确认符合生产要求的菌株,所以应精确测定每个菌株的生产指标。
自然选育：在生产过程中，不经过人工处理，利用菌种的自然突变（Spontaneous Mutation）而进行的菌种筛选过程,又叫自然分离。
杂交育种：将两个基因型不同的菌株结合使遗传物质重新组合，从而获得具有新性状的菌株。
原生质体融合（protoplast fusion）：用脱壁酶处理将微生物细胞壁除去，使菌体细胞在高渗环境中释放出只有原生质膜包裹的球状体(原生质体)，再用诱导融合剂促进原生质体发生融合，两亲本基因组由接触到交换，从而实现基因重组。
DNA重组技术(DNA recombination technology）：指按人的意志，将某一生物(供体）的遗传信息在体外经人工与载体相接(重组）,构成重组DNA分子，然后转入另一生物体(受体）细胞中，使被引入的外源DNA片断在后者内部得以表达和遗传。
转化(transformation):指细胞在一定生理状态（感受态)时可摄取外源遗传物质，并经体内重组，成为其染色体的一部分，导致受体细胞某些遗传性状发生改变.发酵(Fermentation）：利用微生物体的代谢作用并借助于对代谢过程的控制来获得所需产品的过程。
分批补料发酵：根据菌株生长和初始培养基的特点，在分批培养的某些阶段适当补加培养基，使菌体或其代谢产物的生产时间延长，产量提高。
连续发酵：指在发酵罐中不断添加新鲜的培养基,同时（以等流速）不断放出含有目的产物的发酵液，使微生物所需的营养及时得到补充,有害的代谢产物又能够及时排除。
前体：某些化合物加入到发酵液培养基中去，在生物合成过程中,能直接被微生物结合到产物分子中去，而其自身的结构并没有多大的变化，但是产物的产量却因加入前体有较大的提高.生长因子：凡是能调节微生物生长代谢活动的微量有机物都称为生长因子.产酶促进剂:少量的、能显著提高酶产量的物质称为产酶促进剂.消毒 (Disinfection）：是指用物理或化学方法杀死病原微生物，一般只能杀死营养细胞，而不能杀死细菌芽孢、孢子。
工业上指消除杂菌，除去引起感染的微生物。
灭菌 （Sterilization ） ：是指用物理或化学的方法杀死或去除环境中所有微生物,包括营养细胞、芽孢、孢子.对数残存定律:在灭菌过程中,微生物由于受到不利环境的影响，随时间增加而逐渐死亡.其减少的速率与任何一瞬间残存的活菌数成正比.静电除菌：是利用静电引力来吸附带电粒子而达到除尘灭菌的目的.过滤除菌法：让含菌空气通过过滤介质,以阻截空气中所含微生物，而取得无菌空气的方法。
深层介质过滤：由多种介质组成过滤层，滤层较深，空隙较大，靠静电、扩散、惯性和阻截作用等将细菌截留在滤层中,从而获得无菌空气。
对数穿透定律:表示穿透的菌数与原菌数之比的对数值与介质厚度成正比。
绝对过滤：微孔滤膜类过滤介质的空隙小于0。
5 μm ，甚至小于0。
1 μm ，能将空气中细菌真正滤去。
反复冻融法：将待破碎的细胞在－15℃到－20℃冷冻，然后置于室温(或40℃)迅速融化，如此反复冻融多次，由于细胞内形成冰晶及冰晶形成使剩余胞内盐浓度增高而引起细胞溶胀破碎。
渗透压冲击法：细胞经高渗处理后迅速转入低渗环境，因渗透压骤然变化,细胞体积膨胀而破裂。
膜分离技术:采用半透膜作为选择性障碍层，在膜的两侧施加一定的推动力（压力、浓度和电势）,允许某些组分透过而保留混合物中其他组分从而达到分离目的的技术。
膜污染：处理料液中的微粒、胶体粒子或者溶质大分子由于与膜存在物理化学相互作用或者机械作用而引起的在膜表面或膜孔内吸附、沉积造成膜孔径变小或污染。
浓差极化现象：在分离过程中，料液中的溶剂在压力驱动下透过膜，溶质被截留，于是在膜表面与临近膜面的区域中溶质的浓度越来越高。
在浓度梯度作用下,溶质由膜面向溶液主体扩散，形成边界层，使流体阻力增大。
沉淀:由于物理环境的变化引起溶液中的溶质的溶解度降低，形成固体凝聚物的现象盐析:蛋白质在高离子强度溶液中溶解度降低，发生沉淀的现象成为盐析层析:根据混合物中，溶质在互不混溶的两相（stationary phase & mobile phase)之间的分配行为的差别,引起移动速率的不同而进行分离的方法.疏水层析(HIC ）：用偶联适度疏水性配基的固定相，以含盐水溶液作为流动相来分离生物大分子的液相层析法叫疏水作用层析法，或简称疏水层析亲合层析(AC ）：利用各种生物亲合力（酶与底物，激素与受体,抗原与抗体)使蛋白质选择性的被固定相吸附。
离子交换层析(IEC ）:利用离子间的相互作用，通过目标离子和其它离子竞争性结合带有相反电荷基团离子交换剂分离目标物质。
t k N N d t -=0ln ln凝胶层析（GFC）：利用分子筛效应，不同溶质在通过被基质包埋的液相所需的时间不同而分离.酶的固定化：将水溶性酶或游离细胞经过化学或物理手段处理，将酶束缚在一定的空间内，限制酶分子在此区间进行活跃的催化作用,成为不溶于水的固定化的酶或细胞。
固定化酶：固定在载体上，并在一定范围内进行催化反应的酶。
吸附法（adsorption)：通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法。