蛋白质专题汇总
蛋白质知识考点整理
蛋白质知识考点整理●水解●酸水解色氨酸全部被破坏●碱水解产生消旋，色氨酸稳定●酶水解●组成●凯氏定氮法蛋白质含量＝蛋白质含氮量x6.25平均含氮量16%●单纯蛋白质+缀合蛋白质（氨基酸+其他化学成分）球状蛋白质+纤维状蛋白质+膜蛋白●大小：6000～1×10⁶Da（胰岛素最小）●有水化层和双电层●功能催着氧化着，免一次调节税●酶（催化）●调控（遗传调控、基因表达调控、免疫调控）●信号转导●运输储存●结构蛋白（收缩蛋白）●结构●一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序●肽键：两个氨基酸脱水缩合而成（215nm 吸光度最大）●性质：旋光性、高熔点、双缩脲反应（蛋白质特有）●常见天然多肽谷胱甘肽（GSH）参与氧化还原反应放线菌D 脑啡肽●功能决定蛋白质功能决定高级结构●二级结构多肽链借助氢键形成有规则局部结构●典型结构模型●α螺旋●3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm●每个氨基酸残基上升0.15nm 螺旋●右手螺旋●二面角和氢键（氢键与螺旋轴平行）（链间的一NH与一CO）●多聚赖氨酸、异亮氨基酸、甘氨酸不易形成，脯氨酸不形成●β折叠片●氢键和二面角（所有的一NH与一CO）●平行式与反平行式●β转角（发夹结构）甘氨酸和脯氨酸出现多●Ω环●无规则卷曲●超二级结构若干个相邻的二级结构元件组合在一起●αα结构●αβα结构●ββ结构●三级结构●结构域独立的结构单位独立的功能单位独立折叠单位●全α蛋白质●全β蛋白质●α/β蛋白质●α+β蛋白质●富含金属或二硫键蛋白质●最重要的作用力：疏水作用力●特点●含有多种二级结构●有明显折叠层次●紧密的球体/椭圆状●分子表面有活性部位●疏水基团在内侧●四级结构由两个或多个具有独立二级结构的亚基通过非共价键缔合在一起形成聚集体的方式构成的多聚体●主要作用力：疏水作用力（疏水键、离子键、氢键、范德华力）●对称性质●功能优越性●增强稳定性●提高遗传经济性和效率●使催化基团汇聚●具有协同性和别构效应（多个结合位点）●折叠历程大多自发折叠●快速形成局部二级结构→折叠核协同聚合成结构域→经过熔球态中间体形成蛋白质●蛋白质组生物体的基因所表达蛋白●功能与结构关系●一般规则●高级结构决定功能●一级结构决定高级结构，一级结构相似，功能相似●纤维状蛋白质●不溶性纤维蛋白质●角蛋白α-角蛋白（毛发中）、β-角蛋白●丝心蛋白和其他β-角蛋白●弹性蛋白●胶原蛋白三股螺旋，右手螺旋，高量甘氨酸和脯氨酸●可溶性纤维状蛋白质●肌球蛋白 and 原肌球蛋白●性质●酸碱性质 and 等电点 and 等离子点●胶体性质●变性与复性●变性——次级键被破坏现象：①侧链基团暴露②物理化学性质变化（溶解度↓ 粘度↑ 结晶能力×旋光值改变等）③生化性质改变●变性剂尿素盐酸胍●分离分析方法●电泳技术分子量差异●聚丙烯酰胺凝胶电泳样品浓缩效应分子筛效应电荷照应●琼脂糖凝胶电泳●等电聚焦（IEF）●电焦聚（EF）●离心技术●沉淀技术●盐析法蛋白不变形●盐溶（溶解度↑）低浓度中性盐●盐析（溶解度↓）●有机溶剂沉淀法甲醇、乙醇、丙醇●重金属盐沉淀法PH >PI●生物碱试剂和某些酸类沉淀法PH <PI●加热变性沉淀法●层析技术●离子交换层析●疏水层析●亲和层析●高效液相层析●分离纯化程序前处理→粗分级分离→细分级分离→结晶●测相对分子量●通过化学组成测●渗透压法●沉降分析测●凝胶过滤法●聚丙烯酰胺凝胶电泳法●测蛋白质浓度●凯氏定氮法●双缩脲试剂法●福林一酚法（Lowry 法）●紫外吸收法●考马斯亮蓝法●纯度测定●电泳●高效液相层析●沉淀。
蛋白质总结（共6篇）
蛋白质总结(共6篇)：蛋白质蛋白质知识点总结化学高中蛋白质知识网络图高中生物蛋白质知识点篇一：蛋白质总结第二章蛋白质蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物大分子。
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
一、蛋白质的分类1、组成：单纯蛋白质；结合蛋白质2、形状：纤维状蛋白质：球状蛋白质；膜蛋白质3、功能：酶；调节蛋白；储存蛋白；转运蛋白；运动蛋白；防御蛋白与毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常功能蛋白二、蛋白质的组成单位——氨基酸1、元素组成：C H O N S，蛋白质系数6.252、氨基酸组成：①氨基酸（amino acid）：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含有20（+2）种基本氨基酸。
②氨基酸的结构通式：α－氨基酸的结构通式（除脯氨酸外，均为α-氨基酸）3、氨基酸的光学活性和立体化学特性①α－氨基酸的α－碳是一个不对称原子（手性碳原子），α－氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）。
②除甘氨酸外，其它19种基本氨基酸至少有两种异构体；具有两个不对称碳原子的氨基酸（例如苏氨酸、异亮氨酸）可以有4种异构体；构成蛋白质的氨基酸（除脯氨酸和甘氨酸外）均为L型氨基酸；蛋白质用碱进行水解时，或用一般的有机合成方法合成氨基酸时，得到的氨基酸为D型氨基酸和L型氨基酸的混合物。
4、氨基酸的分类（20种基本氨基酸）①根据人体需要：必需氨基酸；版必需氨基酸；非必需氨基酸。
②根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环氨基酸。
③根据R基团的极性和带电性质：非极性氨基酸；极性氨基酸（不带电，带正电，带负电）。
④不常见的蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸。
5、氨基酸的理化性质①1）一般物理性质；2）旋光性；3）紫外吸收光谱和荧光光谱②两性解离和等电点：1）两性解离；2）氨基酸的解离；3）等电点③氨基酸的化学性质：1）?－氨基参加的反应；2）?－羧基参加的反应；3）?－氨基和?－羧基共同参加的反应；4）侧链R基参加的反应6、氨基酸的生理功能三、肽1、肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。
与蛋白质有关知识点总结
与蛋白质有关知识点总结本文将以蛋白质的结构、合成、功能和与健康的关系等方面进行详细的介绍。
一、蛋白质的结构1. 氨基酸蛋白质由氨基酸以特定的序列组成，而氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由一个中心碳原子、一个氨基基团、一个羧基和一个侧链组成。
在自然界中存在着20种不同的氨基酸，它们的侧链结构各不相同，因而在蛋白质的构成中起到了不同的作用。
2. 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次主要包括了四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质主链的局部空间排列，包括α-螺旋和β-折叠等结构，三级结构是指蛋白质分子整体的立体构型，四级结构是多个蛋白质亚基组成的复合物的整体结构。
这些不同层次的结构使得蛋白质能够完成各种不同的功能。
3. 蛋白质的折叠蛋白质的折叠是指在特定的条件下，蛋白质能够自发地形成其规定的二级、三级结构。
蛋白质的折叠过程受到多种因素的影响，包括氨基酸序列、温度、pH值等。
蛋白质的折叠状态直接影响着其功能的发挥。
二、蛋白质的合成1. 蛋白质的合成过程蛋白质的合成是指在细胞内，根据DNA的信息，将氨基酸连接成特定的序列，从而形成蛋白质分子的过程。
这一过程包括了转录和翻译两个阶段。
在转录过程中，DNA的信息被转录成mRNA，而在翻译过程中，mRNA的信息被翻译成氨基酸序列。
蛋白质的合成是一个由多种酶和蛋白质参与的复杂过程。
2. 蛋白质合成的调控蛋白质的合成过程受到多种调控因素的影响，包括转录因子、翻译因子、miRNA等。
这些调控因素能够在不同的情况下，对蛋白质的合成进行调控，从而使细胞能够适应不同的环境和生理状态。
三、蛋白质的功能1. 参与新陈代谢蛋白质在生物体内参与了新陈代谢过程中的多个环节，包括催化、结构支持、运输等。
蛋白质通过其特定的结构和功能，能够调节细胞内各种代谢途径的进行，从而维持细胞内稳态。
2. 免疫反应免疫蛋白是一类特殊的蛋白质，主要包括抗体和免疫球蛋白。
蛋白质的生物学知识点
蛋白质的生物学知识点蛋白质是生物体内的重要有机分子，不仅构成了细胞的主要组成部分，还承担着许多生物学功能。
在本文中，我们将逐步介绍蛋白质的结构、合成和功能等生物学知识点。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是指蛋白质分子的层次结构，主要包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.一级结构：蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种氨基酸。
它们通过肽键连接在一起，形成多肽链。
2.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中局部区域的空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是螺旋状的空间结构，而β-折叠是折叠状的空间结构。
3.三级结构：蛋白质的三级结构是指整个多肽链的三维空间结构。
它是由一级结构和二级结构共同决定的。
三级结构的稳定性主要依靠氢键、离子键和疏水作用等非共价相互作用力。
4.四级结构：蛋白质的四级结构是指由多个多肽链和辅助分子组成的复合物。
这些多肽链可以相同或不同，它们之间通过各种相互作用力相互结合而成。
二、蛋白质的合成蛋白质的合成是指生物体内将氨基酸组装成多肽链的过程，主要包括转录和翻译两个步骤。
1.转录：转录是指在细胞核中，DNA的一个段落作为模板合成RNA的过程。
转录过程中，DNA的双链解旋，RNA聚合酶根据DNA模板合成RNA链，形成信使RNA（mRNA）。
2.翻译：翻译是指在细胞质中，mRNA的信息被翻译成氨基酸序列的过程。
翻译过程中，mRNA与核糖体结合，tRNA将对应的氨基酸运输到核糖体，核糖体根据mRNA的信息合成多肽链。
三、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，具有多种功能，包括结构功能、酶功能、运输功能、激素功能和抗体功能等。
1.结构功能：蛋白质是细胞的主要组成部分，可以构成细胞膜、细胞骨架和细胞器等结构。
2.酶功能：蛋白质中的酶可以催化生物体内的化学反应，例如消化食物、合成物质和分解废物等。
3.运输功能：一些蛋白质可以作为运输载体，将物质从一个位置运输到另一个位置，例如血红蛋白可以运输氧气到细胞。
高中化学蛋白质知识点总结
高中化学蛋白质知识点总结
1. 蛋白质的定义：具有生物活性的大分子有机化合物。
2. 蛋白质的组成：由氨基酸组成，通常包含20种氨基酸，其中9种人体无法自行合成，必须通过食物获得。
3. 蛋白质的分子量：蛋白质分子量巨大，一般在几千至几十万之间，例如肝素分子量可达100万以上。
4. 氨基酸：氨基酸是蛋白质的组成部分，具有一定的酸碱性特性。
5. 氨基酸的分类：氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸，极性氨基酸可以进一步分为酸性氨基酸和碱性氨基酸。
6. 蛋白质的结构：蛋白质的结构可以分为四级结构，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
7. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体中具有非常重要的生物学功能，包括酶、激素、抗体、运输蛋白、结构蛋白等。
8. 蛋白质的合成：蛋白质是通过氨基酸的连接而形成，有三个重要的步骤，包括转录、翻译和折叠。
9. 蛋白质质量分析：常用的方法包括质谱法、光谱法、凝胶电泳、DNA测序等。
10. 蛋白质的应用：在食品工业、制药工业、医学、能源等领域都有广泛的应用。
例如乳清蛋白可以用于制作奶制品和蛋白质饮料，胰岛素可以用于治疗糖尿病等。
高考化学蛋白质知识点总结
高考化学蛋白质知识点总结蛋白质是构成生命体的基本物质之一，对于高考化学的相关考点，蛋白质是一个重要的知识点。
在本文中，我们将综合总结高考化学中关于蛋白质的知识点，从蛋白质的结构、功能到蛋白质的合成与降解等方面进行论述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸连接而成的链状分子，其结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构指的是蛋白质链上的氨基酸序列，也就是由多个氨基酸组成的线性链状结构。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链的局部区域的折叠方式，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构：三级结构是指整个蛋白质链的立体构象，包括了蛋白质的空间结构和局部结构等。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质链以一定方式组合而成的蛋白质复合物，如纤维蛋白。
了解蛋白质的结构对于理解蛋白质在生物体内的功能和性质具有重要意义。
二、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质在细胞结构中起着重要的支撑和组织功能，如肌肉蛋白、细胞膜蛋白等。
2. 生物催化功能：蛋白质酶作为生物体内的催化剂，参与了生物体内几乎所有的生化反应。
3. 运输功能：血红蛋白是一种在血液中运输氧气的蛋白质，可以将氧气从肺部输送到身体各组织。
4. 免疫功能：抗体是一种重要的免疫蛋白质，能够识别并清除体内的外来入侵物质。
5. 调节功能：某些蛋白质具有调节细胞内外的信号传导和代谢，如激素和酶等。
以上是蛋白质常见的功能和作用，了解其功能对于理解生物过程、细胞功能以及人体健康具有重要的意义。
三、蛋白质的合成与降解1. 蛋白质的合成：蛋白质的合成是基因控制的过程，包括转录和翻译两个步骤。
首先，DNA序列会被转录成RNA分子，然后RNA分子通过翻译过程合成出蛋白质。
2. 蛋白质的降解：蛋白质降解是一个常见的生物过程，可以通过质体内溶酶体和细胞质内蛋白酶等酶系统进行。
蛋白质降解的产物可以用于新蛋白质的合成或者提供能量。
了解蛋白质的合成和降解对于深入理解生物体的代谢以及蛋白质功能和稳态维持具有重要的意义。
常见的十种蛋白质
常见的十种蛋白质一、鸡蛋白鸡蛋是我们日常生活中常见的食材之一，而鸡蛋白就是其中一种重要的营养成分。
鸡蛋白含有丰富的优质蛋白质，是人体生长发育和维持正常生理功能所必需的重要营养成分之一。
鸡蛋白还含有多种维生素和矿物质，对于保持人体健康起着重要作用。
二、牛奶蛋白牛奶蛋白是牛奶中的主要蛋白质成分，主要包括乳清蛋白和酪蛋白。
乳清蛋白易被人体吸收，含有丰富的氨基酸，是一种优质蛋白质。
酪蛋白含有丰富的钙质，对于骨骼的生长和发育有着重要作用。
适量摄入牛奶蛋白有助于提高人体的免疫力，促进身体健康。
三、豆蛋白豆蛋白是一种植物蛋白质，主要存在于大豆中。
豆蛋白含有丰富的植物纤维和植物蛋白质，对于改善人体的消化系统起着重要作用。
豆蛋白还含有丰富的大豆异黄酮，有助于调节内分泌系统，对女性保护乳腺健康有一定作用。
四、鱼蛋白鱼蛋白是一种优质蛋白质，含有丰富的不饱和脂肪酸，对于心血管健康有益。
鱼蛋白中还含有丰富的ω-3脂肪酸，有助于降低血脂，预防动脉硬化和心血管疾病。
适量摄入鱼蛋白对于提高人体的免疫力，增强抵抗力有一定作用。
五、猪肉蛋白猪肉蛋白是人们日常生活中常见的肉类食材之一，含有丰富的优质蛋白质和铁质。
适量摄入猪肉蛋白有助于提高人体的免疫力，促进身体健康。
猪肉蛋白还含有丰富的维生素B族和矿物质，有助于促进新陈代谢，提高身体的抵抗力。
六、牛肉蛋白牛肉蛋白是一种优质蛋白质，含有丰富的氨基酸和铁质。
牛肉蛋白对于增强人体的肌肉力量，促进身体健康有一定作用。
适量摄入牛肉蛋白有助于提高人体的免疫力，增强抵抗力。
七、羊肉蛋白羊肉蛋白含有丰富的优质蛋白质和氨基酸，有助于增强人体的肌肉力量，促进身体健康。
羊肉蛋白还含有丰富的铁质和锌质，有助于提高人体的免疫力，增强抵抗力。
八、鱼肉蛋白鱼肉蛋白是一种优质蛋白质，含有丰富的不饱和脂肪酸和ω-3脂肪酸，有助于降低血脂，预防心血管疾病。
适量摄入鱼肉蛋白有助于提高人体的免疫力，增强抵抗力。
九、蚕豆蛋白蚕豆蛋白含有丰富的蛋白质和植物纤维，对于改善人体的消化系统起着重要作用。
蛋白质知识点(汇总9篇)
蛋白质知识点（汇总9篇）蛋白质知识点第1篇蛋白质溶液与盐溶液的反应盐溶液的浓度大小，轻金属盐溶液和重金属盐溶液对蛋白质的影响是不同的：(1)浓的轻金属盐溶液能使蛋白质发生盐析。
蛋白质凝结成固体而从溶液中析出，盐析出来的蛋白质仍保持原有的性质和生理活性，盐析是物理过程，也是可逆的。
利用盐析，可分离提纯蛋白质。
(2)稀的轻金属盐溶液，不会降低蛋白质在水中的溶解度，反而会促进蛋白质的溶解。
(3)重金属盐溶液，不论是浓溶液还是稀溶液，均能使蛋白质变性，变性后的蛋白质不再具有原有的可溶性和生理活性，变性过程是化学过程，变性是不可逆的。
加热、紫外线、强酸、强碱、某些有机物也能使蛋白质变性。
利用此性质可杀菌、消毒。
蛋白质知识点第2篇1.蛋白质：以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。
氨基酸分子以脱水缩合的方式相互结合：一个氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（—NH2）相连接,同时脱去一分子的水。
如图所示：肽键：连接两个氨基酸分子的化学键,如图中虚框内所示。
二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。
多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的、含有多个肽键的化合物。
2.蛋白质分子结构的多样性蛋白质分子结构的多样性可以从以下四个层次加以理解：(1)氨基酸的种类不同；(2)氨基酸的数量不同；(3)氨基酸的排列顺序不同；(4)肽链的数目和空间结构不同。
蛋白质知识点第3篇蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
(2)胶体性质有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(3)沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
高一蛋白质知识点总结归纳大全
高一蛋白质知识点总结归纳大全蛋白质是构成生物体的重要基本成分之一，对人类的生命活动和健康起着至关重要的作用。
在高一生物学习中，了解蛋白质的基本知识点以及其在人体中的功能和作用是非常重要的。
本文将对高一蛋白质知识点进行总结和归纳，帮助同学们更好地理解和掌握蛋白质相关的内容。
一、蛋白质的基本概念蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子化合物。
蛋白质在细胞中广泛存在，参与了多种生物活动，并具有结构、调节、催化等多种功能。
二、蛋白质的分类蛋白质可以根据其结构和功能的不同进行分类。
常见的分类方法包括结构蛋白、酶、激素、免疫球蛋白等。
1. 结构蛋白结构蛋白是生物体中最为重要的蛋白质之一，它们在细胞内起着构建和维护细胞形态、支持和固定细胞内部结构的作用。
常见的结构蛋白包括胶原蛋白、肌动蛋白等。
2. 酶酶是一类具有生物催化作用的蛋白质，能够加速生物体内化学反应的进行。
酶与底物之间的结合通过互相作用，使底物的能垒降低，加速反应速率。
常见的酶包括淀粉酶、脂肪酶等。
3. 激素激素是一类由内分泌腺或其他组织产生，并通过血液传递到相应器官或组织，调节和控制生理功能的蛋白质。
不同的激素具有不同的功能，如胰岛素控制血糖、生长激素促进生长等。
4. 免疫球蛋白免疫球蛋白是机体抵抗病原微生物入侵和外来抗原侵袭的重要组成部分。
它们能够识别和结合抗原，激活免疫细胞，参与机体的免疫反应。
三、蛋白质的结构蛋白质的结构可以层级式地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构一级结构是蛋白质最基本的结构层次，是由氨基酸单元通过肽键连接而成的线性序列。
一级结构的不同会导致蛋白质的功能和性质的差异。
2. 二级结构二级结构是指蛋白质中螺旋（α-螺旋）和折叠（β-折叠）的形成。
螺旋和折叠的结构具有稳定性和重复性，对蛋白质的空间结构起到重要的作用。
3. 三级结构三级结构是指蛋白质分子链的进一步折叠和形成空间结构。
蛋白质的三级结构决定了其功能和活性。
高中生物学蛋白质知识归纳
高中生物学蛋白质知识归纳高中生物学中的蛋白质知识是生物学中的重要内容，涉及蛋白质的结构、合成、功能以及与人类健康的关系等多个方面。
以下是蛋白质知识的归纳总结：一、蛋白质的组成蛋白质是由碳、氢、氧、氮、磷等元素组成的复杂有机化合物，其中氮是主要元素，其比例为16%。
蛋白质的基本单位是氨基酸，由20种不同的氨基酸组成。
二、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构分为一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指蛋白质中各氨基酸的排列顺序；二级结构是指蛋白质分子中局部主链的空间结构；三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链每一原子的相对空间位置；四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，亚基是指由多个氨基酸残基组成的特定结构。
三、蛋白质的合成蛋白质的合成分为转录和翻译两个阶段。
转录是指以DNA的一条链为模板，按照碱基互补配对原则，合成RNA的过程；翻译是指在核糖体上，以mRNA为模板，以氨基酸为原料，按照碱基互补配对原则，合成具有一定氨基酸序列的蛋白质的过程。
四、蛋白质的功能1.细胞结构的重要成分：细胞膜、细胞器、染色体等都有蛋白质的参与。
2.催化作用：许多酶是蛋白质，可以催化生物体内的各种化学反应。
3.调节作用：一些激素、生长因子等具有调节作用，如胰岛素、生长激素等。
4.免疫作用：免疫球蛋白等免疫细胞表面的受体可以识别抗原并引发免疫反应。
5.运输作用：一些大分子物质如血红蛋白、载体蛋白等可以运输物质。
6.维持渗透压：血液中的清蛋白可以维持血浆渗透压。
五、蛋白质的分类根据不同的标准，可以将蛋白质分为不同的类型。
例如，根据在细胞中的功能不同，可以将蛋白质分为结构蛋白和功能蛋白；根据在生物体内的分子量不同，可以将蛋白质分为小分子蛋白和大分子蛋白；根据其溶解性质不同，可以将蛋白质分为清蛋白和球蛋白等。
六、蛋白质的变性和复性当环境条件改变时，蛋白质的空间结构会发生变化，从而导致其理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。
高中生物必修一蛋白质知识点
高中生物必修一蛋白质知识点蛋白质是生物体中最重要的生物大分子之一，它们在细胞的结构和功能中扮演着关键角色。
以下是高中生物必修一中关于蛋白质的一些重要知识点：1. 蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸组成，氨基酸是蛋白质的基本单位。
每个氨基酸分子由一个氨基（-NH2）、一个羧基（-COOH）和一个特定的侧链（R基）组成。
2. 氨基酸的种类：自然界中存在的氨基酸有20种，每种氨基酸的侧链不同，这决定了它们在蛋白质中的不同功能。
3. 蛋白质的合成：蛋白质的合成过程包括转录和翻译两个步骤。
在转录过程中，DNA上的遗传信息被转录成mRNA。
在翻译过程中，mRNA上的遗传密码被翻译成特定的氨基酸序列。
4. 蛋白质的结构层次：蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构是氨基酸的线性排列；二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠；三级结构是蛋白质分子的整体折叠形态；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质复合体。
5. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体中承担多种功能，包括催化生化反应（酶）、传递信号（激素）、运输分子（载体蛋白）、提供结构支持（结构蛋白）等。
6. 蛋白质的变性：蛋白质的变性是指蛋白质分子结构的改变，导致其功能丧失。
变性可以由多种因素引起，如高温、pH值变化、有机溶剂等。
7. 蛋白质的消化和吸收：在人体消化系统中，蛋白质首先被胃蛋白酶和胰蛋白酶等酶分解成多肽，然后进一步被肠肽酶分解成氨基酸，最后被吸收进入血液。
8. 蛋白质的合成调控：细胞通过多种机制调控蛋白质的合成，包括转录调控、翻译调控和翻译后修饰等。
9. 蛋白质的疾病关联：许多疾病与蛋白质异常有关，如遗传性疾病、神经退行性疾病和某些类型的癌症。
10. 蛋白质工程：通过基因工程技术，科学家可以改变蛋白质的结构，以提高其功能或创造新的功能。
了解这些蛋白质的基本知识对于理解生物体的复杂性和生物技术的应用至关重要。
在高中生物课程中，这些知识点将帮助学生构建对生命科学的基础理解。
《蛋白质》 知识清单
《蛋白质》知识清单一、什么是蛋白质蛋白质是生命的物质基础，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
从化学角度来看，蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，人体内约有 20 种常见的氨基酸。
蛋白质在生物体内的含量非常丰富，广泛存在于各种组织和器官中，如肌肉、骨骼、毛发、血液、酶等都含有大量的蛋白质。
二、蛋白质的结构蛋白质具有复杂的结构，分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的排列顺序，这是蛋白质的基础，决定了蛋白质的性质和功能。
二级结构则是指多肽链借助氢键排列形成的有规则的局部构象，常见的有α螺旋、β折叠等。
三级结构是指在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠形成的三维空间结构，包括侧链基团的相互作用。
四级结构是指多个具有三级结构的多肽链通过非共价键结合形成的大分子复合物。
蛋白质的结构层次相互关联，共同决定了其功能。
三、蛋白质的功能1、催化作用许多酶都是蛋白质，它们能够加速生物体内的化学反应，维持生命活动的正常进行。
2、结构支持如胶原蛋白构成了皮肤、骨骼、肌腱等组织的框架，赋予它们强度和弹性。
3、运输功能例如血红蛋白能够运输氧气，在血液中发挥关键作用。
4、免疫防御抗体是一种特殊的蛋白质，能够识别和结合病原体，保护身体免受感染。
5、调节作用某些蛋白质可以作为激素，调节生理过程，如胰岛素调节血糖水平。
6、运动功能肌动蛋白和肌球蛋白参与肌肉收缩，使人能够进行各种运动。
四、蛋白质的合成蛋白质的合成是在细胞内进行的一个复杂过程，涉及到细胞核中的基因转录和细胞质中的翻译。
首先，细胞核中的 DNA 转录生成 mRNA（信使 RNA），mRNA 携带了合成蛋白质的信息从细胞核进入细胞质。
在细胞质中，核糖体与 mRNA 结合，读取上面的密码子。
tRNA （转运 RNA）携带相应的氨基酸，根据密码子的顺序将氨基酸连接成多肽链。
多肽链经过一系列的加工和修饰，最终形成具有特定结构和功能的蛋白质。
高中生物蛋白质知识点总结
高中生物蛋白质知识点总结蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，是生命活动的基础。
下面是关于蛋白质的一些重要的知识点总结：1. 蛋白质的组成蛋白质是由氨基酸组成的长链多肽，每个氨基酸分子由一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸可以分为20种不同的种类。
蛋白质的氨基酸序列决定了它的结构和功能。
2. 蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个不同的层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 一级结构：指的是氨基酸的线性序列，即蛋白质的氨基酸顺序。
- 二级结构：指的是氨基酸链形成的局部结构，包括α-螺旋和β-折叠。
- 三级结构：指的是蛋白质的整体折叠形态，由多个二级结构单元组成。
- 四级结构：指的是多个蛋白质链相互组合而成的复合物，如多聚体。
3. 蛋白质的功能蛋白质在生物体内具有多种重要的功能：- 结构功能：蛋白质可以构成细胞骨架和组织结构，保持细胞的形状和稳定性。
- 酶功能：蛋白质可以作为酶催化生物体内的化学反应。
- 运输功能：蛋白质可以通过绑定其他分子来运输物质，如运输氧分子的血红蛋白。
- 免疫功能：蛋白质可以作为抗体参与免疫反应，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 调节功能：蛋白质可以参与调节细胞内物质的浓度和活动，如激素分子的结合和信号传递。
- 运动功能：蛋白质可以参与肌肉收缩和运动过程。
4. 蛋白质的合成蛋白质的合成发生在细胞质的核糖体中，包括转录和翻译两个过程。
- 转录：DNA的信息被转录成mRNA，mRNA带着DNA的信息到达核糖体。
- 翻译：mRNA上的三个碱基的密码子被tRNA识别，tRNA带着对应的氨基酸到达核糖体，将氨基酸连接成多肽链。
5. 蛋白质的变性蛋白质的结构和功能可以通过一些外界条件的改变而被破坏，称为变性。
- 高温：高温会使蛋白质的二、三级结构发生改变，失去活性。
- 酸碱：酸碱性环境改变会使蛋白质的氢键断裂，造成蛋白质结构变性。
- 强氧化剂：强氧化剂会引起蛋白质的硫键断裂，使蛋白质变性。
蛋白质知识点总结
蛋白质知识点总结一、蛋白质的结构蛋白质是由一系列氨基酸残基以特定序列连接而成的长链状分子，基本上由二十种氨基酸组成，因此，蛋白质具有多样的空间构型和功能。
根据其结构和功能，蛋白质可以分为结构蛋白质、酶、激素、抗体和转运蛋白等几大类。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质链的氨基酸序列，包括多肽链的长度以及氨基酸的类型和排列顺序。
二级结构是指蛋白质链的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠等形态。
三级结构是指蛋白质链的整体结构，由二级结构交相连而成。
四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合物结构。
蛋白质的结构特点决定了它的功能。
二、蛋白质的生物学功能蛋白质是细胞中最重要的功能分子之一，具有多种生物学功能，包括结构功能、酶功能、激素功能、抗体功能和转运功能等。
蛋白质的结构功能主要体现在细胞的构成和支撑上，例如，细胞膜上的蛋白质可以提供机械支持、细胞识别、传递信号等作用；肌肉中的肌纤维蛋白则可以提供肌肉收缩所需的结构支持。
蛋白质的酶功能则是参与生物体的新陈代谢过程，调节代谢产物的合成和分解。
激素是调节机体生理功能的一种生物分子，包括胰岛素、生长激素、甲状腺激素等，它们都是由蛋白质合成的。
抗体是机体免疫系统产生的一种特殊蛋白质，具有识别和中和异物的作用。
转运蛋白则是细胞内外物质转运的载体蛋白。
三、蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成是一种复杂的生化过程，主要包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA 模板链转录成RNA的过程，具体包括启动子识别、RNA聚合酶结合、连接和终止等步骤。
翻译是指mRNA上的密码子序列通过tRNA和核糖体转译成氨基酸序列的过程。
此外，还有多个后翻译修饰步骤，如信号肽切除、氨基酸修饰、蛋白折叠、糖基化等。
这些步骤需要多个酶和细胞器参与，如核糖体、蛋白质合成酶、内质网等。
蛋白质合成的速率受多种调控因素影响，如转录因子、启动子、启动子结合的辅助蛋白质以及转录和翻译过程中的调控因子等。
生物蛋白质知识点总结
生物蛋白质知识点总结一、蛋白质的定义和作用蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的一类有机化合物，由氨基酸组成。
蛋白质在生物体中具有多种重要的功能，包括结构支持、传递信号、催化化学反应、运输物质、免疫防御等。
二、蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列；二级结构是指蛋白质内氨基酸之间的氢键作用形成的α螺旋和β折叠结构；三级结构是指蛋白质的空间构象，由二级结构的不同排列组成；四级结构是指由多个蛋白质聚合而成的复合物。
三、蛋白质的合成蛋白质的合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA转录成mRNA 的过程，发生在细胞核中；翻译是指mRNA上的密码子被tRNA识别并与氨基酸结合，形成蛋白质的过程，发生在细胞质中的核糖体上。
四、蛋白质的分类按功能可分为结构蛋白质、调节蛋白质、酶类蛋白质、抗体和免疫蛋白质等。
按形态可分为纤维蛋白质、球蛋白质和膜蛋白质等。
五、蛋白质的性质蛋白质具有酸碱性、溶解性、折光性、电泳性和生物活性等特点。
蛋白质的性质与其氨基酸组成、序列、结构和环境条件等有关。
六、蛋白质的修饰蛋白质在合成过程中可能会经历修饰，包括磷酸化、甲基化、乙酰化、糖基化等。
这些修饰可以改变蛋白质的功能和稳定性。
七、蛋白质的折叠和失活蛋白质的折叠是指蛋白质在合成过程中从原始线性结构转变为最终的三维空间结构的过程。
蛋白质的折叠异常可能导致失活或形成异常蛋白质，与一些疾病的发生相关。
八、蛋白质的降解蛋白质的降解是指蛋白质分子被降解酶降解为氨基酸或小肽的过程。
蛋白质的降解是维持细胞内蛋白质平衡的重要机制，与细胞的代谢调控密切相关。
九、蛋白质的功能研究方法蛋白质的功能研究常用的方法包括基因工程、蛋白质纯化、质谱分析、X射线晶体学、核磁共振等。
这些方法可以揭示蛋白质的结构和功能以及其与其他生物分子的相互作用。
总结：蛋白质是生物体中功能最为复杂和多样的一类有机化合物，具有结构支持、传递信号、催化化学反应、运输物质、免疫防御等重要功能。
生命活动的主要承担者—蛋白质 知识点总结
生命活动的主要承担者—蛋白质知识点总结蛋白质是生命活动的主要承担者，在生物体中发挥着极其重要的作用。
以下是关于蛋白质的一些重要知识点总结。
一、蛋白质的组成元素蛋白质主要由碳（C）、氢（H）、氧（O）、氮（N）四种元素组成，有的还含有硫（S）、磷（P）等元素。
其中氮元素是蛋白质的特征性元素，通过测定样品中的氮含量，可以大致估算出蛋白质的含量。
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸1、氨基酸的结构特点氨基酸的结构通式为：，其中中心碳原子上连接着一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）、一个氢原子（H）和一个侧链基团（R）。
不同的氨基酸其侧链基团不同，这使得氨基酸具有不同的性质。
2、氨基酸的种类自然界中存在着 20 多种氨基酸，根据人体能否自身合成，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸有8 种，人体不能自身合成，必须从外界环境中获取；非必需氨基酸有 12 种，人体可以自身合成。
三、氨基酸的脱水缩合1、过程一个氨基酸分子的羧基（COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（NH₂）相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键（CONH）。
2、多肽由多个氨基酸分子脱水缩合形成的含有多个肽键的化合物叫做多肽。
多肽通常呈链状结构，叫做肽链。
3、蛋白质的形成一条或几条肽链盘曲、折叠，形成具有一定空间结构的蛋白质分子。
四、蛋白质结构的多样性1、氨基酸的种类、数目、排列顺序不同构成蛋白质的氨基酸种类、数目和排列顺序千变万化，这是导致蛋白质结构多样性的首要原因。
2、肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构不同即使氨基酸的种类、数目和排列顺序相同，但肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构不同，也会导致蛋白质的结构和功能产生很大差异。
五、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，概括起来主要有以下几个方面：1、结构蛋白许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白、头发中的角蛋白等。
蛋白质专题-
能转录mRNA， 指导蛋白质合成
非编码区
与RNA聚合酶 结合位点
编码区
非编码区
催化DNA转录 为RNA
真 核 生 物
非编码区
与RNA聚合酶 结合位点
编码区
非编码区
外显子
能编码蛋白质
内含子
三 、小结
一 蛋白质的 知识层次
1 识记
2 理解 3应用
1 氮 循 环 二 与蛋白质相 关知识的联系
2 与功能多样性的联系
环
N2
固氮 作用
_ NH3 、 NO3、 NH+ 4
1 生物固氮 2 植物的矿质代谢
5 代谢 类型
反硝 化细 菌
植物吸收、利用 合成植物蛋白质
硝化细菌
NO3
_
微生物
NH3 4 化能合成作用
植物残 枝落叶 动物尸体粪便
动物 蛋白质
3 蛋白质 代谢
二）与功能多样性的联系
1 与生物膜系统的联系 2 与酶的相关知识联系
A U G C
译
U A C mRNA G 蛋 U A 白 C 质 G
5．蛋白质代谢
蛋 （1） 多肽 白 （2） 质
氨 基 酸 （3）
分解
血 液 中
合成
各种组织蛋白以及 某些酶和激素
组织蛋白
的 氨
转氨基
形成新的氨基酸
含氮部分 转变 尿 素
其他物质
转化
基
脱氨基
不 含 氮 部 分
氧化 分解 合成
酸
CO2+H2O+能量
糖类、脂肪
三、与蛋白质相关知识的联系 一）氮 循
6 生态系 统的成分
2．蛋白质的分子结构及其性质
蛋白质专题
4、有关计算（在形成蛋白质的过程中，设 氨基酸的平均相对分子质量为M，氨基酸的 数量为N，肽链的条数为A，失去的水分子 数为W，）
5、蛋白质分子结构的多样性的直接原因和根本 原因分别是：
二、蛋白质的变性及应用：
变性的定义：蛋白质的空间结构不是很稳定， 在重金属盐（汞盐、银盐、铜盐）、强酸强 碱、加热70－100℃、射线作用下，其空间结 构发生不可逆的改变和破坏，从而失去活性。
分子水平
宏观水平
染色体蛋白 结构 核糖体蛋白 肌蛋白等 信息传递：
生物多样性
化学元素 基本单位 化学结构 空间结构
蛋白
蛋白质
结构
代谢
消 吸 运利 排 化 收 输用 泄
蛋白
免疫： 运输： 调节： 催化：
生 物 合 成
场所、条件、ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ程、意义
mRNA 基因
一、蛋白质的化学组成 1、基本元素：
2、基本组成单位：
（大分子、颗粒性物质）
内吞、外排
四、蛋白质与生物膜
组成 结 决定 磷脂分子+蛋白质+糖类
构
功 能
运动
导致
流动性
选择透过性
1、生物膜在结构上的联系
内置网膜 核膜
细胞膜
高尔基体膜
线粒体膜
2、生物膜在功能上的联系
分泌蛋白的合成过程
细胞核
核糖体 内置网
线粒体
高尔基体
细胞膜
练习：几个易混淆的“一定”与“未必”
脱氨基
糖类、脂肪
食物中的 消化吸收
氧化分解 CO2+H2O+能量
六、蛋白质的功能
1、结构蛋白
2、信息传递：
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第二章细胞中的蛋白质专题一、选择题1．下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是()A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OHB．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种C．甲是最简单的氨基酸D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸2 关于生物体内氨基酸的叙述正确的是()A．氨基酸是蛋白质分子的单体，由氨基和羧基组成B．组成蛋白质的氨基酸共有的结构是C．每个氨基酸分子都只含有C、H、O、N四种元素D．组成人体的氨基酸都能在人体内合成3．水稻细胞内合成的某物质，能够在常温下高效分解淀粉，该物质()A．在4℃条件下易变性B．只含有C、H C．也能催化淀粉合成D．含有羧基4.某些婴幼儿奶粉及液态奶中被检测出三聚氰胺，这是一些不法商家为了提高奶粉及液态奶中的含氮量而添加的。
一般来说，每100克蛋白质平均含氮量为16克，这些氮主要存在于蛋白质的()A．—CO—NH—B．游离的氨基C．游离的羧基D．R基5．下列关于氨基酸和蛋白质的叙述，错误的是()A．甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是C5H11O2NSB．酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异是由R基的不同引起的C．n个氨基酸共有m个氨基，则这些氨基酸缩合成的一个多肽中的氨基数必为m－nD．甜味肽的分子式为C13H16O5N2，则甜味肽一定是一种二肽6．蛋白质是细胞中重要的有机化合物。
以下关于蛋白质的说法正确的是()A．酶都是蛋白质B．抗体都是蛋白质C．动物激素都是蛋白质 D．神经递质都是蛋白质7．下列关于生物体内蛋白质的叙述中，正确的是()A．蛋白质具有多样性，是由于氨基酸种类、数目、排列顺序和蛋白质的空间结构不同B．指导蛋白质合成的基因中的碱基有C、G、A、T、UC．酶都是蛋白质，激素不一定是蛋白质D．蛋白酶也是蛋白质，蛋白酶可以水解所有的肽键8. 某多肽分子结构如下图所示，下列关于该多肽的正确叙述是()A．该多肽水解后可产生5种氨基酸B．该多肽属于6肽化合物，含有4个肽键C．该多肽的合成车间是核糖体D．该多肽的分泌不需要ATP9．蛋白质分子能被肽酶降解，至于哪一肽键被断裂则决定于肽酶的类型。
肽酶P能断裂带有侧链R4的氨基酸和相邻氨基酸的羧基基团之间的肽键。
下列说法正确的是()A．上图所示肽链一定由五种氨基酸脱水缩合而成B．在肽酶P的作用下，经过脱水缩合可以形成两条肽链C．肽酶P可以催化1处的化学键断裂D．该肽链中含有游离的氨基和羧基各一个10．牛奶中含有乳球蛋白和酪蛋白等物质，与上述物质合成有密切关系的细胞器是() A．线粒体、内质网、中心体、高尔基体B．线粒体、核糖体、内质网、高尔基体C．核糖体、中心体、内质网、高尔基体D．线粒体、核糖体、中心体、高尔基体11．下图是细胞在进行某生命活动前、后几种生物膜面积的变化图,变化过程中最可能合成( )A．抗体B．雄性激素C．呼吸酶D．DNA合成酶12．下面哪种物质的形成和分泌与内质网及其上面的核糖体、高尔基体和线粒体都有关()①转氨酶②胰岛素③抗体④性激素⑤肠肽酶⑥呼吸氧化酶⑦血红蛋白⑧血浆蛋白A．①②⑤⑦B．③④⑥⑦C．②③⑤⑧D．①⑤⑥⑧13. 假如图7表示糖蛋白，则该分泌蛋白中的糖基与蛋白质分子的连接处是图中的()13题图14题图A．1 B．2 C．4 D．814．如图表示分泌蛋白的合成、运输和释放。
下列与此有关的叙述中，不A．该图能表达胰岛B细胞分泌胰岛素和胰腺细胞分泌胰液B．该过程依赖细胞膜的流动性C．该过程要有核糖体和高尔基体发挥作用D．在肠腺细胞中注入32P标记的物质可追踪分泌蛋白所经过的细胞器或细胞结构二、非选择题15．胰岛素是一种蛋白质分子，它含有α、β两条肽链，α链含有21个氨基酸，β链含有30个氨基酸，两条多肽链间通过两个二硫键(二硫键是由两个—SH脱氢连接而成)连接，在α链上也形成一个二硫键，如图为结晶牛胰岛素的平面结构示意图，据此回答：(1)该分子中的51个氨基酸先在胰腺细胞的_________上经__________方式形成两条肽链，这两条肽链通过一定的_______，如图中的_______相互连接在一起，最后形成具有________结构的胰岛素分子。
(2)胰岛素分子中含有肽键____个，肽键可表示为__________。
理论上胰岛素分子至少有______个“—NH2”，至少有___个“—COOH”。
决定胰岛素的基因至少要含有___个碱基对，所转录的信使RNA至少需要___个遗传密码子。
这51个氨基酸分子形成胰岛素后，相对分子质量减少了________。
(3)治疗糖尿病时胰岛素不能口服，只能注射，原因是_________________________________。
(4)经检测，人和其他哺乳动物胰岛素的氨基酸组成比较如下：猪：β链第30位氨基酸与人的不同；马：β链第30位氨基酸和α链第9位氨基酸与人的不同；羊：β链第8、9、10位氨基酸与人的不同；鼠：α链有8个氨基酸、β链有10个氨基酸与人的不同。
①不同物种的胰岛素不同，反映在多肽链的氨基酸组成上主要是______________________________。
②上述几种动物中，______和人的亲缘关系最远。
糖尿病患者最适宜的代用品是__________的胰岛素。
③不同动物的胰岛素结构不同的根本原因是__________。
生物性状不同的直接原因是_____________。
④前面所列哺乳动物和人的胰岛素都由51个氨基酸构成，且氨基酸组成大致相同，由此可以得出的结论是__________________________________________________________________。
16.科学家用同位素标记研究分泌蛋白的合成及分泌时，做过下列实验：(1)选用豚鼠的胰腺细胞作为实验材料，是因为该细胞具有____________的功能。
(2)本实验需在培养液中加入标记物，可供选择的物质有：被3H标记了的胸腺嘧啶脱氧核苷酸、尿嘧啶核糖核苷酸、亮氨酸及葡萄糖，该实验应选择______________作标记物，该物质从培养液进入细胞的方式是__________，培养液在这一过程中相当于豚鼠细胞生活的__________。
细胞培养3分钟后，需向培养液中加入______________，以降低标记物连续渗入对实验结果的影响。
(3)据图中信息可以推测，分泌蛋白是在_________上合成的，并沿着________________途径向外分泌。
17．对生物体而言，蛋白质的“生老病死”至关重要。
科学家研究发现：一种被称为泛素的多肽在需要能量的蛋白质降解过程中起重要作用。
泛素激活酶E1将泛素分子激活，然后由E1将泛素交给泛素结合酶E2，最后在泛素连接酶E3的指引下将泛素转移到靶蛋白上。
这一过程不断重复，靶蛋白就被绑上一批泛素分子。
被泛素标记的靶蛋白很快被送往细胞内一种称为蛋白酶体的结构中进行降解。
整个过程可表示为如下所示图解。
请分析回答。
(1)蛋白质有多种重要功能。
上述材料可推测蛋白质的一项具体功能是_________________________。
(2)泛素调节的蛋白质降解过程中所需能量主要来自______________物质。
(3)蛋白酶体所含的酶最可能是__________ ______________________________。
(4)细胞内E1、E2、E3在蛋白质降解过程中所起的作用不同，从分子水平上分析，其原因是________________________________________________________________________。
第二章细胞中的蛋白质专题解析一、选择题1解析：构成蛋白质的氨基酸至少需要有一个—NH2和一个—COOH，并且两者连接在同一个碳原子上。
氨基酸的不同取决于R基的不同，甲、乙、丙的R基依次为—H、—CH3、—CH2OH，所以甲最简单。
而氨基酸脱水缩合形成化合物时，3种氨基酸形成的三肽有33＝27种。
答案：D2解析：氨基酸的结构通式为，不同的氨基酸R基不同，因此共有结构为；甲硫氨酸中含有C、H、O、N、S五种元素；必需氨基酸不能在人体内合成。
答案：B3解析：据题干分析，该物质为淀粉酶，其化学本质为蛋白质。
答案：D4解析：每个肽键都含有一个N原子，故蛋白质的N主要分布在肽键中。
每条肽链至少含有一个游离的氨基。
少数氨基酸的R基上也含有N原子，一般天然蛋白质由20种氨基酸组成，R基中的N原子数远少于肽键中的N原子数。
游离的羧基中不含N原子。
答案：A5解析：A正确：根据氨基酸的结构通式，画出甲硫氨酸的结构式，不难得出答案；B正确：R基不同决定了不同氨基酸的结构和功能特性的不同；C错误：多肽中的氨基数＝R基中的氨基数＋肽链数，题中R 基中的氨基数＝m－n；D正确：含有2个N原子的肽链，只能是二肽。
答案：C6解析：绝大多数酶是蛋白质，但有少数酶属于RNA；有的动物激素是蛋白质(如生长激素)，有的是固醇类(如性激素)，有的是氨基酸衍生物(如甲状腺激素)；神经递质中如乙酰胆碱等不是蛋白质；所有的抗体都是免疫球蛋白。
答案：B7解析：蛋白质具有多样性，是由于氨基酸的种类、数目、排列顺序和蛋白质的空间结构不同。
指导蛋白质合成的基因中的碱基有C、G、A、T，但不含U。
蛋白酶是一种蛋白质，蛋白酶主要是破坏蛋白质的空间结构，形成多肽，不能水解所有的肽键。
人体内的酶都是蛋白质，在人体中没有发现RNA构成的酶。
激素不一定是蛋白质，如雄性激素属于固醇类。
答案：A8解析：该多肽中含有4个肽键，故是由5个氨基酸脱水缩合而成，属于五肽，B错误。
因左起第2、3两个氨基酸的R基相同(—H)，为同种氨基酸，所以氨基酸的种类是4种，A错误。
把氨基酸合成多肽链的场所是核糖体，分泌到细胞外的过程需要消耗ATP。
答案：C9解析：题目中“肽酶P能断裂带有侧链R4的氨基酸和相邻氨基酸的羧基基团之间的肽键”的信息，可判断肽酶作用于肽键中的1处。
图中所示肽链有4个肽键，肯定由5个氨基酸构成，但可能有的R基相同，故不一定是五种氨基酸脱水缩合而成，A错误。
在肽酶P的作用下，应是消耗水分子形成两条肽链，B错误。
该肽链中含有游离的氨基和羧基数只能说至少各1个，不能肯定就是各1个游离的氨基和羧基，因为不知道R基中是否含有氨基或羧基，D错误。
答案：C10解析：乳球蛋白和酪蛋白的合成场所是核糖体，蛋白质合成后再经过内质网的运输通道，送至高尔基体加工形成分泌物储存到囊泡中，最后分泌到细胞外。
在一系列合成、运输、加工过程中，需要线粒体提供能量。