生物化学名词解释总结
生物化学名词解释
生物化学名词解释第十九章1, 翻译（translation）: 在蛋白质合成期间, 将存在于mrna上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。
2, 遗传密码（genetic code）: 核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。
；连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子, 特指一个氨基酸。
标准的遗传密码是由64个密码子组成的, 几乎为所有生物通用。
3, 起始密码子（iniation codon）: 指定蛋白质合成起始位点的密码子。
最常见的起始密码子是蛋氨酸密码: aug4, 终止密码子（termination codon）: 任何trna分子都不能正常识别的, 但可被特殊的蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码子。
存在三个终止密码子: uag , uaa和uga.5, 密码子（condon）: mrna（或dna）上的三联体核苷酸残基序列, 该序列编码着一个指定的氨基酸 , trna 的反密码子与mrna的密码子互补。
6, 反密码子（anticodon）: trna分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。
在翻译期间, 反密码子与mrna中的互补密码子结合。
7, 简并密码子（degenerate codon）: 也称为同义密码子。
是指编码相同的氨基酸的几个不同的密码子。
8, 氨基酸臂（amino arm）: 也称为接纳茎。
trna分子中靠近3ˊ端的核苷酸序列和5ˊ端的序列碱基配对, 形成的可接收氨基酸的臂（茎）。
9, tψc臂（tψc arm）: trna中含有胸腺嘧啶核苷酸-假尿嘧啶核苷酸-胞嘧啶核苷酸残基序列的茎-环结构。
10, 氨酰-trna（aminoacyl-trna）: 在氨基酸臂的3ˊ端的腺苷酸残基共价连接了氨基酸的trna分子。
11, 同工trna（isoacceptor trna）: 结合相同氨基酸的不同的trna分子。
12, 摆动（wobble）: 处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置）, 例如i可以与密码子上3ˊ端的u, c和a配对。
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学名词解释
（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。
4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。
5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。
6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。
14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
生物化学：名词解释大全
【生物化学：名词解释大全】第一章 蛋 白 质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章 核 酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章 酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章 生物氧化与氧化磷酸化1． 生物氧化（biological oxidation）2． 呼吸链（respiratory chain）3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4． 磷氧比P/O（P/O）5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6． 能荷（energy charg第五章 糖 代 谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章 脂类代谢1． 必需脂肪酸（essential fatty acid）2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章 含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章 核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章 代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章 蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase)15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章 蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
生物化学名词解释汇总
学习必备欢迎下载【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释
练习题一、名词解释1.复性:蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性2. 等电点（pI）当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（isoelectric point，pI）。
3. 同工酶存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）4. 诱导契合：诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
5. 变构效应:有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应6. 糖酵解:糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof-Parnas途径，简称ＥＭＰ途径。
8. β－氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
9. 半保留复制DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制10. 转录转录是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模板DNA互补的RNA 的过程。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
生物化学名词解释
1.生物化学：是一门在分子水平上研究生物体的化学组成、生命活动过程中的化学变化规律和生命本质的科学。
2.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
3.1953年，Watson和Crick提出DNA双螺旋结构，是生物化学发展进入分子生物时代的重要标志。
4.生物化学知识应用于中医药学研究也将大大促进中医药学的发展。
如中药成分对机体代谢及生物大分子的影响。
5.糖类：是一类多羟基酮及其缩聚物和衍生物。
6.单糖：只含有一个多羟基醛或多羟基酮单位7.成苷反应：在单糖的环式结构中，由醛基氧或羰基氧形成的羟基称为半缩醛羟基，该羟基可以和其他分子的羟基脱水缩合，生成糖苷。
8.寡糖：是由2-10个糖基以糖苷键结合而成的化合物。
包括麦芽糖、蔗糖和乳糖。
9.必需脂肪酸：人和动物正常生命活动需要但体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，故称之。
包括亚油酸，α亚麻酸和花生四烯酸三种。
10.软脂酸有16个C，硬脂酸有18个C、11.氨基酸是蛋白质的结构单位。
自然界中的氨基酸有300多种。
其中用来合成蛋白质的氨基酸只有20种，这20种氨基酸称为标准氨基酸。
12.蛋白质主要由C、H、O、N组成，其中N是蛋白质的特征性元素。
生物样品中的蛋白质含量=样品含氮量陈×6.2513.氨基酸的结构：四个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基和一个氢原子。
特点：α-氨基酸（Pro除外）、R侧链不同、不对称碳原子。
分类：○1非极性疏水R基氨基酸○2极性不带电荷R基氨基酸○3带正电荷R基氨基酸（碱性）○4带负电荷R基氨基酸（酸性）14.氨基酸的性质：（1）紫外吸收特征，色氨酸和酪氨酸在280nm波长是吸收峰。
（2）两性电解和等电点。
氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以结合H而带正电荷，羧基可以给出H而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸这种解离特性称为两性电解。
在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点（3）茚三酮反应15.蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和缀和蛋白质；根据构像分为纤维肽蛋白质和球状蛋白质。
生物化学名词解释大全
第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸:指人体(与其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。
3、氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。
4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们就是正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体的各种组织与细胞的氨基酸。
6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂与重新形成。
7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂与重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式。
10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。
15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
生物化学 名词解释
生物化学名词解释生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。
它涵盖了众多的名词概念，下面就为您解释一些常见且重要的生物化学名词。
一、氨基酸（Amino Acid）氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
它们都含有一个氨基（NH₂）和一个羧基（COOH），并且都连接在同一个碳原子上，这个碳原子被称为α碳原子。
根据氨基酸分子中所含氨基和羧基的相对数目，可将其分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
在人体内，有 20 种常见的氨基酸，其中 8 种是人体不能合成，必须从食物中摄取的，被称为必需氨基酸。
二、蛋白质（Protein）蛋白质是由一条或多条多肽链组成的大分子化合物。
其功能多种多样，包括结构支持、催化化学反应、运输物质、免疫防御等。
蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是氨基酸的线性排列顺序；二级结构则有α螺旋、β折叠等形式；三级结构是多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的三维结构；四级结构是由多条多肽链相互作用形成的复合物。
三、核酸（Nucleic Acid）核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由沃森和克里克提出。
RNA 则包括信使 RNA（mRNA）、核糖体 RNA（rRNA）和转运 RNA （tRNA）等，在基因表达过程中发挥着重要作用。
核酸由核苷酸组成，核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸基团构成。
四、酶（Enzyme）酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
它们能够降低化学反应的活化能，大大加快反应速率。
酶具有高效性、专一性和可调节性等特点。
其活性受到温度、pH 值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
五、糖（Sugar）糖是多羟基醛或多羟基酮及其衍生物、聚合物的总称。
在生物体内，糖主要以单糖、二糖和多糖的形式存在。
单糖如葡萄糖、果糖等是最简单的糖类；二糖包括蔗糖、麦芽糖等；多糖则有淀粉、糖原和纤维素等。
生物化学名词解释
1.米氏常数（Km）：是酶的一个特性常数，指当酶反应速率达到最大最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
Km越小，酶的亲和力越大。
2. Chargaff定律：(1). 腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即A=T (2). 鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数也相等，即G=C (3). 含氨基的碱基（腺嘌呤和胞嘧啶）总数等于含酮基的碱基（鸟嘌呤和胸腺嘧啶）总数，即A+C=T+G (4). 嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A+G=C+T。
3.内吞：指被内吞物（称为配体，是蛋白质或者小分子）与细胞表面的专一性受体相结合，并随即引发细胞膜的内陷，形成的囊泡将配体裹入并输入到细胞内的过程。
4.呼吸链：又称电子传递链，电子在线粒体内膜从NADH传递到O2所经过的途径称为电子传递链，主要由NADH-Q 还原酶、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶等组成的蛋白质复合体组成。
5.Bohr效应：具有氧传递能力的血红蛋白在水溶液或血液中时，如果CO2分压升高或pH降低，此时即使O2分压没有变化，O2饱和度也会减少，O2易从传递体上脱离，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为Bohr效应。
6.冈崎片段:DNA复制过程中，首先合成的是一些较短的DNA片段，长度约为1000个核苷酸左右，再由这些片段连接成完整的长链。
这些较短的DNA片段称为冈崎片段。
7.必需氨基酸：生物体正常生命活动所必需且自身不能合成，只能从外界摄取的氨基酸。
8.别构效应：多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响（如改变亲和力或催化能力）称为别构效应，可分为同促效应和异促效应。
9.Na+-K+ ATP酶：是一个跨脂膜的Na+-K+泵，即通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内运输K+。
乌本苷是Na+，K+—泵的专一性抑制剂。
10.新陈代谢：营养物质进入生物体内，转变为生物体自身的分子及生命活动所需的物质和能量等等的一切化学变化的总称为新陈代谢。
《生物化学》名词解释总结(附参考答案)
1氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2 必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
3 非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
4等电点（pI，isoelect ric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
5茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
7 肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
8蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9层析(chromatogra phy)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
11透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12凝胶过滤层析(gel filtration ch romatography)：也叫做分子排阻层析（m olecular-exclusion chromatogra phy）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
生物化学名词解释
生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章糖的化学1、糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类分子中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖：也称为不均一糖，由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖，当归多糖，茶叶多糖等。
8、粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，肽聚糖是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
《生物化学》名词解释
生物化学：用化学的理论和方法研究生物体组成、结构、功能和生命过程中物质及能量变化规律的学科。
转化作用：从一种细菌中得到DNA通过一定途径进入另一种细菌，从而引起后者遗传特性的改变。
核酸：是由几十个甚至几千万个核苷酸聚合而成的具有一定空间结构的大分子化合物。
超螺旋:双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构，包括DNA扭曲、超螺旋、多重螺旋和连环等。
核酸的杂交：是指不同来源的单链核酸之间可通过碱基互补形成双螺旋结构。
寡聚蛋白质：某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通过非共价结合而成，称寡聚蛋白质。
α-氨基酸：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。
肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。
蛋白质的一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
β-折叠：是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。
无规则卷曲：又称自由卷曲，是指没有一定规律的松散肽链结构。
酶的功能部位常常处于这种构象区域。
超二级结构：指蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
蛋白质的三级结构：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。
蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。
每条多肽链又称为亚基。
同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
别构效应：是指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全生物化学是研究生物体在分子水平上的化学结构、组成、代谢和功能的科学。
在生物化学中有许多重要的概念和名词，下面是一些常见的生物化学名词的解释：1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
2. 蛋白质：由氨基酸组成的生物大分子，是生物体内重要的结构和功能分子，参与细胞组织的建造和各种生化反应的调节。
3. 核酸：DNA和RNA是两种主要的核酸，它们是生物体内储存和传递遗传信息的分子，负责编码蛋白质的合成。
4. 酶：生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速化学反应速率，并在细胞代谢中起到重要作用。
5. 代谢：生物体内所有化学反应的总和，包括合成和分解反应，用于维持生物体的生命活动。
6. ATP：三磷酸腺苷，是生物体内能量的主要储存和传递分子，通过磷酸键的断裂释放能量。
7. 代谢途径：一系列有序的化学反应，负责生物体对营养物质的合成和分解，如糖酵解、脂肪酸合成等。
8. 细胞呼吸：通过氧化代谢食物产生能量的过程，包括糖酵解和线粒体中的三酸甘油酯循环。
9. 光合作用：植物和一些原生生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
10. DNA复制：在细胞分裂过程中，DNA分子通过复制产生两个完全相同的复制体。
11. 蛋白质合成：通过转录和转译过程中，RNA将DNA编码的信息转化为氨基酸序列，合成蛋白质的过程。
12. 糖酵解：利用葡萄糖分子生成能量和乳酸或乙醛的过程，是细胞呼吸的一部分。
13. 氧化磷酸化：将能量储存在ATP分子中的过程，以氧化底物的形式产生能量。
14. 生物膜：生物体内细胞和细胞器膜的组成，由脂质和蛋白质构成，是细胞内外物质交换的屏障。
15. 细胞信号传导：细胞内外的信号分子通过蛋白质和细胞膜受体进行传递和转导，参与调控细胞生物活动。
这些是生物化学中一些常见的名词和概念的解释，帮助我们更好地理解生物体代谢和功能的基本原理。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第一篇生物分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
1.蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉
及氨基酸残基侧链等等构象。
2.肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成
的键，本质是一种酰胺键。
3.肽单元：在多肽链中，参与形成肽键的六个原子——Ca1、Ca2、C、
O、N、H六个原子固定在同一个刚性平面上，又称为肽键平面4.蛋白质的一级结构：多肽链中从N-端到C-端氨基酸残基的排列顺
序
5.蛋白质的等电点：pI。
当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子不
解离或解离成正负离子的趋势相等，即净电荷为零，成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点
6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，是蛋白质的空间结构
发生变化，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质变性7.蛋白质的复性：去除变性因素后，变性蛋白质可自发恢复其原有
空间结构和生物学功能，称为复性
第二章核酸的结构与功能*
1.Tm值：即解链温度，又称溶解温度，指DNA接连过程中A260值
达到最大的50%时的温度
2.核酸：由单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物
3.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基对之间的
氢键断裂，解链成两条单链的过程
4.DNA复性：当变性条件缓慢的除去后，两条解离的互补链可重新
配对，恢复原来的双螺旋结构的现象
5.核酸的杂交：不同来源的DNA单链之间或RNA与DNA单链之间，
只要存在着一定程度的碱基互补配对关系，就有可能形成杂化双链，这个过程称为核酸的杂交
6.DNA的一级结构：是指DNA分子中脱氢核苷酸从5’-末端到3’-
末端的排列顺序
第三章酶*
1．酶：是由活细胞合成对特异的底物起高效催化作用的蛋白质，是体内催化各种代谢反应最主要的催化剂
2．酶的活性中心：必需基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合转化为产物，这一区域称为酶的活性中心
3．同工酶：是提催化相同的反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特征不同的一组酶
4．核酶：具有催化活性的RNA
5.Km值：酶的特征常数，最大反应速度一半时的底物浓度
第四章维生素
1.维生素：维持人体正常功能所必须的营养素，是人体内不能合成
或合成量不足，必须由食物供给的一类低分子有机化合物
2.脂溶性维生素：一类不溶于水，而溶于有机溶剂的维生素，在食
物中与脂类共存，在肠道吸收时需胆汁酸协助，吸收后在肝内储存。
当脂类吸收障碍时易导致其缺乏
3.水溶性维生素：一类易溶于水，在体内不易储存，易随尿排出的
维生素
4.维生素缺乏症：由于维生素缺乏或摄入量不足所造成机体生理功
能障碍或物质代谢紊乱而引起的一切临床表现，称为维生素缺乏症
5.四氢叶酸：由叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下转变为FH2再继续
还原为FH4，FH4是一碳单位转移酶的辅酶，能够转移携带一碳单位
第二篇物质代谢
第五章糖代谢
1.糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖分解生成乳糖及产生少量ATP的过
程称为糖酵解
2.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成CO2和H2O并
产生ATP的反应过程称为有氧氧化
3.磷酸戊糖途径：6-磷酸葡萄糖经过氧化反应和一系列基团转移反应，
生成CO2、NADPH、磷酸核糖、6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖酵解途径称为磷酸戊糖途径
4.糖异生：由非糖物质，如乳糖、甘油、氨基酸等转变为葡萄糖或
者糖原的过程
5.糖原的合成与分解：由单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖等）合成糖
原的过程称为糖原的合成。
由糖原分解为1-磷酸葡萄糖、6-磷酸葡萄糖，最后为葡萄糖的过程称为糖原的分解
6.三羧酸循环：由草酰乙酸CoA缩合成柠檬酸开始，经多次脱氢、
脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环，又称Krebs 循环。
7.糖酵解途径：葡萄糖分解生成丙酮酸的过程称之为糖酵解途径。
是有氧氧化和糖酵解的共有途径。
8.血糖：血液中的葡萄糖称为血糖，其正常值为：空腹静脉血糖含
量3.89~6.11mmol/L（70~110mg/dL）
第六章生物氧化*
1.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等有机物在体内氧化分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O
2.呼吸链：代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸相关，故称呼吸链
3.底物水平磷酸化：代谢物因脱氢或脱水引起分子内能量重新分布，产生高能键，并将高能键转移给ADP生成ATP的过程
4.氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化
第七章脂类代谢
1.血脂：血浆中的脂类化合物统称血脂，包括甘油三酯、磷脂、胆
固醇、胆固醇酯及游离脂肪酸等
2.酮体：脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物，包括乙酰、β-羟丁酸
和丙酮
3.脂肪动员：储存在脂肪组织细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为
游离脂肪酸和甘油并释放入血液被组织利用的过程称为脂肪动员4.必需脂肪酸：体内不能合成，必须由食物供给的一些不饱和脂肪
酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸
5.脂解激素：使甘油三酯脂肪酶活性增强，而促进脂肪分解的激素
6.抗脂解激素：使甘油三酯脂肪酶活性降低，而一直脂肪分解的激
素
第八章蛋白质分解代谢
1.氮平衡试验：测定摄入食物中的含氮量即摄入氮和粪、尿含氮量
即排出氮来研究体内蛋白质代谢情况的一种实验
2.营养必须氨基酸：必须氨基酸是指机体需要有不能自身合成，必
须由食物摄入的氨基酸，共八种：甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯胺酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。
3.蛋白质互补利用：几种营养价值较低的蛋白质合理调配利用，因
所含必需氨基酸可相互补充故可提高其营养价值，故称蛋白质互补作用
4.联合脱氨基作用：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合催化，使氨基酸
的α-氨基脱下并产生游离氨的过程。
5.转氨基作用：在转氨酶的催化下，一种氨基酸的α-氨基转移到另
一种α-酮酸上，生成另一种氨基酸和相应的α-酮酸，故称为转氨基作用
6.一碳单位：某些氨基酸在分解过程中产生含有一个碳原子的有机
基团
第九章核苷酸代谢*
1.嘌呤核苷酸的从头合成：是指利用5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反映合成嘌呤核苷酸的途径
2. 嘌呤核苷酸的补救合成：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应，合成嘌呤核苷酸的过程
3.嘧啶核苷酸的从头合成：指利用磷酸核糖、氨基酸及二氧化碳等为原料，经过一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸的途径
4.嘧啶核苷酸的补救合成：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷为原料，经过简单的反应过程合成嘧啶核苷酸的途径
第十章物质代谢的调节
第三篇遗传信息的传递
第十一章DNA的生物合成
1.DNA损伤：是DNA分子中碱基序列的改变，又称DNA突变
2.中心法则：遗传信息从DNA向RNA，再向蛋白质传递，DNA和RNA
的自我复制以及以RNA为模板合成DNA的规律
3.基因表达：从贮存状态的遗传信息表现为有功能的蛋白质过程，
包括转录和翻译
4.半保留复制：DNA进行复制时，双螺旋结构解开成两条单链，各
自作为模板合成与之互补的新链。
在子代DNA双链中，一条是来自亲代，另一条完全重新合成
5.冈崎片段：复制过程中随从链上不连续的DNA片段
6.复制：以母链DNA为模板合成子链DNA的过程
第十二章RNA的生物合成*
1.转录：以DNA为模板合成RNA链的过程
2.内含子：断裂基因中没有表达活性的间隔序列
3.外显子：断裂基因中具有表达活性的间隔序列
4.断裂基因：真核生物结构基因由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而去，去除非编码区再连接后，可翻译出由连接氨基酸组成的完整蛋白质，称为
5.DDRP：即依赖DNA的RNA聚合酶，是以DNA单链为模板，4中NTP 为原料，按碱基配对的原则催化RNA合成的酶
6.hnRNA：是mRNA的初级转录产物，没有活性，是经过剪接及首尾修饰才能生成成熟的mRNA
7.结构基因：能转录出RNA的DNA区段
8.逆转录：是指以RNA为模板，以4种dNTP为原料，在反转录酶的催化下，合成与RNA互补的DNA的过程
第十三章蛋白质的生物合成*
1.翻译：以mRNA为模板指导的蛋白质生物合成过程
2.密码子：mRNA分子中，每相邻的三个核苷酸（三联碱基）在蛋白质合成时代表一种氨基酸，称为氨基酸的密码子，因此mRNA碱基的排列顺序决定了蛋白质的一级结构乃至高级结构。
密码子总共有64种，其中AUG既是蛋氨酸密码，也是起始密码；UAG、UGA、UAA是终止密码
3.反密码子：tRNA反密码环中的三联碱基与mRNA中的某密码子反向互补，故称反密码子
4.信号肽：是未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。
有碱性N-末端区、疏水核心区及加工区三个区段
5.SD序列：原核生物mRNA分子上，翻译起始密码子的上游，有4-6个核苷酸组成的富含嘌呤的序列。
这一序列以AGGA为核心，发现者是Shine-Dalgarno，故称S-D序列，此序列是结合核蛋白体小亚基的
序列，又称核蛋白体结合位点
6.密码的简并性：多个密码子编码同一个氨基酸的现象第十四章基因表达的调控。