生物化学第蛋白质优秀课件
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生物化学第十一章 蛋白质的生物合成(共65张PPT)全
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原核、真核生物各种起始因子的生物功能
起始因子
生物功能
IF-1
占 据 A 位 防 止 结 合 其 他 tRN A
原核
生物
EIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
EIF-3
促 进 大 小 亚 基 分 离 , 提 高 P位 对 结 合 起 始 tRNA 敏 感 性
eIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
eIF-2B,eIF-3
eEF-1-A
EF-Ts 再生EF-Tu
eEF-1-B
EFG
有转位酶活性,促进mRNA肽酰-tRNA由A位前移到P位, 促进卸载tRNA释放
eEF-2
(一)进位(P607 609)
又称注册(registration)
指根据mRNA下一组遗传密 三
码指导,使相应氨基酰-tRNA进 元
入核蛋白体A位。
第一节 蛋白质合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
二、核蛋白体是多肽链合成的装置 三、tRNA与氨基酸的活化
P602
一、翻译模板mRNA及遗传密码
(一) mRNA是遗传信息的携带者
1.顺反子(cistron):将编码一个多肽的遗传单位称为顺反
子。
2. 开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5 端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列。
mRNA 的结构
原核生物的多顺反子
5 PPP
ORF
ORF
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
3
ORF
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
蛋白质的结构及功能课件.ppt
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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
(一)一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介(一)
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
(一)一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
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去除尿素、 β-巯基乙醇
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生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
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本课内容简介(一)
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。
生物化学蛋白质课件
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• 在不同的pH条件下,两性离子的状态也随之发生变化
原因CO:OαH-羧-基H+ pK1在2.0C左O右O-,-当H+pH>3.5,CαO-O羧- 基
以 H3N+
CH
-RCOO-
pK1'
形+ 式 H+
存H在3N。+
αC R-
氨H基
pK pK2'
+ H+2
在
9H.24N左C右 R
,H
当
PH pH1 <8.0
pH=pK+lg[Gly±]/[Gly+] = pK1 = 2.34 第二拐点: 100%Gly± 净电荷:0 等电点pI 第三拐点: 50%Gly± ,50%Gly- 平均净电荷:-0.5
pH=pK2+lg[Gly-]/[Gly±]=pK2=9.6 终点: 100% Gly- 净电荷:-1
His咪唑基的pKa值为6.0,在pH7附近有明显的缓冲作用。 在生理条件下,只有His有缓冲能力。血红蛋白中His含量 高,在血液中具很强的缓冲能力。
第一章 蛋白质(Protein)
蛋白质存在于所有的 生物细胞中,是构成 生物体最基本的结构 物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的 物质基础,它参与了 几乎所有的生命活动 过程。
第一节 概 述
一、蛋白质的定义 蛋白质:是一切生物体中普遍存在的,由天然氨基酸
通过肽键连接而成的生物大分子;其种类繁多,各具有 一定的相对分子质量,复杂的分子结构和特定的生物功 能;是表达生物遗传性状的一类主要物质。
★蛋白质含量的测定:凯氏定氮法(测定氮的经典方法) 优点:对原料无选择性,仪器简单,方法也简单; 缺点:易将非蛋白氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中, 不精确。
生物化学第一章蛋白质ppt课件
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CH 2
-氨基--苯基丙酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline
H N
CO OH
-吡咯烷基--羧酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline 色氨酸 Tryptophan
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
简单蛋白(simple protein)
结合蛋白(conjugated protein)
简单蛋白
又称为单纯蛋白质;这类蛋白质仅由氨基酸 组成,不含其它化学成分。
*清蛋白和球蛋白:albumin and globulin广泛存在于动 物组织中。清蛋白易溶于水,球蛋白微溶于水,易溶于 稀酸中。
另外还有精蛋白、组蛋白、硬蛋白等
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
酶、结构蛋白、运输蛋 白、营养和储存蛋白、 收缩蛋白和运动蛋白、 防御蛋白、调节蛋白
三、蛋白质的生物学功能
1、催化功能— 酶类 2、结构功能(胶原蛋白;韧带中的弹性蛋白;头发、指甲
和皮肤中的不溶性角蛋白;蚕丝、蛛网) 3、营养和储存功能(卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白) 4、运输功能(血红蛋白、肌红蛋白) 5、收缩或运动功能(骨骼肌收缩——肌动蛋白和肌球蛋白相
结构通式(脯氨酸除外)
COOH
H2N C H R
不变部分 可变部分
共同特点:L-型,羧基相连的α-碳 上连接-NH2,所以都是L-α-氨基酸。
-氨基--苯基丙酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline
H N
CO OH
-吡咯烷基--羧酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline 色氨酸 Tryptophan
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
简单蛋白(simple protein)
结合蛋白(conjugated protein)
简单蛋白
又称为单纯蛋白质;这类蛋白质仅由氨基酸 组成,不含其它化学成分。
*清蛋白和球蛋白:albumin and globulin广泛存在于动 物组织中。清蛋白易溶于水,球蛋白微溶于水,易溶于 稀酸中。
另外还有精蛋白、组蛋白、硬蛋白等
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
酶、结构蛋白、运输蛋 白、营养和储存蛋白、 收缩蛋白和运动蛋白、 防御蛋白、调节蛋白
三、蛋白质的生物学功能
1、催化功能— 酶类 2、结构功能(胶原蛋白;韧带中的弹性蛋白;头发、指甲
和皮肤中的不溶性角蛋白;蚕丝、蛛网) 3、营养和储存功能(卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白) 4、运输功能(血红蛋白、肌红蛋白) 5、收缩或运动功能(骨骼肌收缩——肌动蛋白和肌球蛋白相
结构通式(脯氨酸除外)
COOH
H2N C H R
不变部分 可变部分
共同特点:L-型,羧基相连的α-碳 上连接-NH2,所以都是L-α-氨基酸。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
![大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)](https://img.taocdn.com/s3/m/5d6e2752e418964bcf84b9d528ea81c758f52efa.png)
(1)测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯(>97%以上); b、知道蛋白质的分子量;可以预测AA
数目,工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成;
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系,即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中:
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来,现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始,残基用酰称呼。 例如:丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写:Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu,
书写时,通常把NH2末端AA残基放在左边,COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
生物化学第一章 蛋白质优秀课件
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(三)组成
• 简单蛋白: 按其溶解性可分为7类: 清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组 蛋白和硬蛋白
• 结合蛋白:单纯蛋白质+其他化合物(辅基)。 蛋白质为其主体成分,各种辅基为其次要组成。
按其非蛋白部分的不同而分为: 核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、磷 蛋白(含磷酸)、金属蛋白(含金属)及色蛋白(含色素)等
3.极性不带电荷
天冬酰胺Asn
谷氨酰胺Gln
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
O
H 2N
CH C
OH
CH 2
CH 2
CO
NH 2
酰胺
3.极性不带电荷
丝氨酸Ser
苏氨酸Thr
酪氨酸Tyr
O H 2N CH C OH
CH 2 OH
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
O H 2 N CH C OH
(一)物理性质
1.溶解性:在水中溶解度各不相同,易溶于酸或碱,多 数难溶于有机溶剂。 除Cys、Tyr外,均溶于水; 除Pro和羟Pro外,均难溶于 乙醇和乙醚。
(一)物理性质
2.熔点:氨基酸多是无色晶体,熔点一般在200~300℃, 比相应的羧酸和胺高。 一些氨基酸具有鲜味,谷氨酸钠盐。
它们都有共同的基本结构
P16
α-碳原子
α-羧基
结 构 通 式
α-氨基 侧链基团
20种常见Pr-氨基酸的结构特点
1. α- 氨基。(除Pro) 2. α- 羧基。 3. 不对称C原子,有旋光性,L-型。 (除Gly)
4. 20种氨基酸的不同在于侧链基团R-的 不同。
L- α- 氨基酸
• 简单蛋白: 按其溶解性可分为7类: 清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组 蛋白和硬蛋白
• 结合蛋白:单纯蛋白质+其他化合物(辅基)。 蛋白质为其主体成分,各种辅基为其次要组成。
按其非蛋白部分的不同而分为: 核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、磷 蛋白(含磷酸)、金属蛋白(含金属)及色蛋白(含色素)等
3.极性不带电荷
天冬酰胺Asn
谷氨酰胺Gln
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
O
H 2N
CH C
OH
CH 2
CH 2
CO
NH 2
酰胺
3.极性不带电荷
丝氨酸Ser
苏氨酸Thr
酪氨酸Tyr
O H 2N CH C OH
CH 2 OH
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
O H 2 N CH C OH
(一)物理性质
1.溶解性:在水中溶解度各不相同,易溶于酸或碱,多 数难溶于有机溶剂。 除Cys、Tyr外,均溶于水; 除Pro和羟Pro外,均难溶于 乙醇和乙醚。
(一)物理性质
2.熔点:氨基酸多是无色晶体,熔点一般在200~300℃, 比相应的羧酸和胺高。 一些氨基酸具有鲜味,谷氨酸钠盐。
它们都有共同的基本结构
P16
α-碳原子
α-羧基
结 构 通 式
α-氨基 侧链基团
20种常见Pr-氨基酸的结构特点
1. α- 氨基。(除Pro) 2. α- 羧基。 3. 不对称C原子,有旋光性,L-型。 (除Gly)
4. 20种氨基酸的不同在于侧链基团R-的 不同。
L- α- 氨基酸
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蛋白质功能多样性 5-3(阅读)
(5)运动:某些蛋白质赋予细胞以运动能力,肌肉收缩 和细胞游动是细胞具有这种能力的代表。作为运动基础 的收缩和游动蛋白具有共同的性质:都是丝状分子或丝 状聚集体;
(6)结构成分:结构蛋白是建造和维持生物体的结构, 给细胞和组织提供强度和保护。结构蛋白单体一般是聚 合成长的纤维(如毛发)或纤维状排列的保护层(如牛皮)。 这类蛋白多数是不溶性纤维状蛋白质,如构成毛发、角、 蹄的α-角蛋白,存在于骨、键、韧带、皮的胶原蛋白;
蛋白质功能多样性 5-2(阅读)
(3)转运:转运特定物质,一类转运蛋白如血红蛋白, 将氧气从肺转运到其他组织;血清清蛋白,将脂肪酸从 脂肪组织转运到各器官;
(4)贮存:蛋白质是氨基酸的聚合物,氮素通常是生长 的限制性养分,所以生物体必要时利用蛋白质提供氮素, 如卵清蛋白为鸟类胚胎发育提供氮源,乳中的酪蛋白是 哺乳类幼子的主要氮源;
2. 1. 2 根据分子组成分类
(2)结合蛋白质: ①核蛋白:蛋白质与核酸组成,存在于一切细胞中; ②糖蛋白与蛋白聚糖:蛋白质与糖类以共价键相连而成,
如唾液中的粘蛋白等,有很多种类; ③脂蛋白:蛋白质与脂类以非共价键相连而成,存在于生
物膜和动物血浆中; ④色蛋白:简单蛋白质与其他色素结合而成,如血红蛋白、
❖ 分简单蛋白质和结合蛋白质: (1)简单蛋白质:
组分只有α-氨基酸,自然界的许多蛋白质属于此类。 按溶解度差别,可将简单蛋白质分为七类,见表2-1。
பைடு நூலகம்
表2-1 简单蛋白质分类 P18 ① 清蛋白:又称白蛋白,溶于水,如血清清蛋白、乳清
蛋白等; ② 球蛋白:微溶于水而溶于稀中性盐溶液,如血清球蛋
白、肌球蛋白和大豆球蛋白等; ③ 谷蛋白:不溶于水、醇及稀中性盐溶液,但溶于稀酸、
生物化学第蛋白质优秀课件
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸 2.3 肽 2.4 蛋白质的结构 2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类
P17
❖ 蛋白质分类方法至少有4种:
1. 根据分子形状分类;
2. 根据分子组成分类 ;
3.根据功能分类;
2. 1. 1 根据分子形状分类
(1)球状蛋白质: 分子似球形,较易溶于水; 如血液的血红蛋白、血清球蛋白、豆类的球蛋白等。
(2)纤维蛋白质: 形状似纤维,不溶于水; 如指甲、羽毛中的角蛋白和蚕丝的丝蛋白等。
(3)膜蛋白质: 常折叠成近球状,插入生物膜,或通过非共价键、共 价键结合在生物膜表面。
2. 1. 2 根据分子组成分类 P18
稀碱,如米、麦蛋白; ④ 醇溶蛋白:不溶于水,溶于70%-80%乙醇,如玉米蛋
白;
表2-1 简单蛋白质分类
⑤ 精蛋白:溶于水及酸性溶液,呈碱性,含酸性氨基酸 多(如精氨酸、赖氨酸、组氨酸),鲑精蛋白;
⑥ 组蛋白:溶于水及稀酸溶液,含精氨酸、赖氨酸较 多,呈碱性,如珠蛋白;
⑦ 硬蛋白:不溶于水、盐、稀酸、稀碱溶液,如胶原蛋 白、毛、发、蹄、角及甲壳的角蛋白和丝心蛋白以及 腱和韧带中弹性蛋白等;
每克氮相当于6.25克的蛋白质
氨基酸
❖ 广义上指分子中既有氨基又有羧基的化合物; ❖ 蛋白质是由20种 α- 氨基酸组成的生物大分子; ❖ 蛋白质的基本结构单位是氨基酸; ❖ 蛋白质水解成为氨基酸;
蛋白质的水解
❖ 酸、碱及蛋白质水解酶可破坏蛋白质的肽键,使蛋白质 经过一系列的中间产物,最后产生氨基酸,这些中间产 物中主要是蛋白胨:
蛋白质功能多样性 5-4(阅读)
(7) 防御和进攻:保护或开发蛋白的蛋白质在细胞防御、 保护和开发方面起主动作用。保护蛋白中最突出的是脊 椎动物体内的免疫球蛋白(抗体),是在外来蛋白质或 其他高分子化合物即抗原影响下由淋巴细胞产生,并能 与相应抗原结合而排除外来物质对生物体的干扰;另一 类保护蛋白是血液凝固蛋白,凝血酶原等; 南极鱼和北极鱼含有抗冻蛋白,防止在深海低于零摄氏 度水温下血液冷冻;蛇毒、蜂毒的溶血蛋白和神经毒蛋 白以及植物毒蛋白和细菌毒素等。
叶绿蛋白和细胞色素等; ⑤磷蛋白:蛋白质与磷酸结合而成,如胃蛋白酶;
2. 1. 3 根据功能分类 P19
1.催化:酶: 2.调节:如胰岛素; 3.贮存:提供N素; 4.转运:如血红蛋白; 5.运动:如肌动蛋白(肌肉收缩); 6.防御和进攻:免疫球蛋白; 7.受体:接受和传递信息; 8.支架:将多种蛋白质装配成一个复合体,参与应答的协
调和通讯; 9.结构成分:如结构蛋白(毛发、角、甲等) 10.异常功能:特殊的功能,如应乐果甜蛋白等。
蛋白质的生物学意义
❖ 生命是蛋白质的存在形式,是重要的生物大分子; ❖ 蛋白质是生物功能的载体,每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质; ❖ 蛋白质有极其重要的生物学意义(生物学功能):
蛋白质功能多样性 5-1(阅读)
蛋白质功能多样性 5-5(阅读)
(8)支架作用:支架蛋白(adapter protein)或接头蛋 白在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用;
(9)异常功能:某些蛋白质具有上述以外的功能,如应 乐果甜蛋白有极高的甜度,昆虫翅膀的铰合部存在一种 具有特殊弹性的节肢弹性蛋白,某些海洋生物如贝类分 泌一类胶质蛋白,能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表 面上;
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸 P20
❖ 蛋白质元素组成: ❖ 碳50-55%;氢6-8%;氧20-23%;氮15-18%;硫0-4%。 ❖ 有些还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素。 ❖ 其中氮的含量在各种蛋白质中都比较接近,平均为16%,
∴ 一般可由测定生物样品中的氮粗略计算出其中的蛋白 质含量:
❖ 蛋白质是生物功能的载体,每种细胞活性都依赖于一种 或几种特定的蛋白质;
❖ 蛋白质的生物学功能有以下几个方面: (1)催化:作为生物体新陈代谢的催化剂—酶,生物体
内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的,催化 效率远大于合成的催化剂; (2)调节:许多蛋白质能调节其他蛋白质执行其生理功 能,这些蛋白质称调节蛋白,最著名的例子是胰岛素, 它是调节动物体内血糖代谢的一种激素;