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《酶和维生素》课件
《酶和维生素》课件
目录
• 酶的介绍 • 维生素的介绍 • 酶和维生素的关系 • 酶和维生素的缺乏症 • 如何补充酶和维生素 • 酶和维生素的未来发展
01
酶的介绍
酶的定义
01
酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和作用条件 温和的特性。
02
酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够加速 生物体内的化学反应。
1.B 症状：不同的酶缺乏症有不同的症状，但
通常包括发育迟缓、消化不良、肌肉无力、 呼吸困难等。
1.C 诊断：酶缺乏症的诊断通常依赖于临床表现、 家族史和实验室检查。实验室检查可以检测 血液或尿液中酶的活性，以确定是否存在酶 缺乏症。
1.D 治疗：酶缺乏症的治疗通常包括饮食调整、
药物治疗和基因治疗。饮食调整可以提供足 够的营养，药物治疗可以补充缺乏的酶，基 因治疗则可以纠正基因缺陷。
总结词
食物中的酶和维生素具有较高的生物活性，更易于人体吸 收利用。
详细描述
食物中的酶和维生素是在自然状态下存在的，相对于合成 或提取的酶和维生素，其生物活性更高，更易于被人体吸 收利用。因此，通过食物补充酶和维生素是一种更为自然 、健康的补充方式。
总结词
食物中的酶和维生素含量丰富，可以满足人体日常需求。
03
酶在细胞代谢、物质转化和能量转换等过程中发挥着至 关重要的作用。
酶的分类
根据酶的作用方式，可以将酶 分为水解酶、氧化还原酶、转 移酶和合成酶等。
根据酶的来源，可以将酶分为 植物酶、动物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，可以将酶分为 单体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的作用
酶能够加速生物体内的化学反应，提高细胞代谢效率。
详细描述
例如，维生素A有助于维护视力、皮肤和黏膜健康；维生素D有助于维护骨骼健 康；维生素C有助于增强免疫力；维生素B族则参与能量代谢等多种生理功能。
目录
• 酶的介绍 • 维生素的介绍 • 酶和维生素的关系 • 酶和维生素的缺乏症 • 如何补充酶和维生素 • 酶和维生素的未来发展
01
酶的介绍
酶的定义
01
酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和作用条件 温和的特性。
02
酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够加速 生物体内的化学反应。
1.B 症状：不同的酶缺乏症有不同的症状，但
通常包括发育迟缓、消化不良、肌肉无力、 呼吸困难等。
1.C 诊断：酶缺乏症的诊断通常依赖于临床表现、 家族史和实验室检查。实验室检查可以检测 血液或尿液中酶的活性，以确定是否存在酶 缺乏症。
1.D 治疗：酶缺乏症的治疗通常包括饮食调整、
药物治疗和基因治疗。饮食调整可以提供足 够的营养，药物治疗可以补充缺乏的酶，基 因治疗则可以纠正基因缺陷。
总结词
食物中的酶和维生素具有较高的生物活性，更易于人体吸 收利用。
详细描述
食物中的酶和维生素是在自然状态下存在的，相对于合成 或提取的酶和维生素，其生物活性更高，更易于被人体吸 收利用。因此，通过食物补充酶和维生素是一种更为自然 、健康的补充方式。
总结词
食物中的酶和维生素含量丰富，可以满足人体日常需求。
03
酶在细胞代谢、物质转化和能量转换等过程中发挥着至 关重要的作用。
酶的分类
根据酶的作用方式，可以将酶 分为水解酶、氧化还原酶、转 移酶和合成酶等。
根据酶的来源，可以将酶分为 植物酶、动物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，可以将酶分为 单体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的作用
酶能够加速生物体内的化学反应，提高细胞代谢效率。
详细描述
例如，维生素A有助于维护视力、皮肤和黏膜健康；维生素D有助于维护骨骼健 康；维生素C有助于增强免疫力；维生素B族则参与能量代谢等多种生理功能。
《酶和维生素》PPT课件 (2)
医学PPT
15
二. 生物催化剂的特性
1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 7.酶促反应无副反应
医学PPT
16
1）高效性
①酶显著降低反应活化能
医学PPT
17
H2O2
H2O+O2
活化能：无催化剂（75.5KJ/mol)
医学PPT
19
2）专一性（Specificity)
①概念：
又称特异性，是指酶在催化生化反应时 对底物严格的选择性。 指一种酶只能作用于某一种或某一类 （结构性质相似）特定底物。
即例酶如只：能蛋催白化酶某催一化种蛋或白某质一的类水化解学；反应。 核酸酶催化核酸的水解。
液态钯（ 48.9KJ/mol)
过氧化氢酶（8.4KJ/mol)
蔗糖
果糖+葡萄糖
活化能：无催化剂（1339.8KJ/mol)
H+（酸）（104.7KJ/mol)
蔗糖酶（ 39.4KJ/mol)
医学PPT
18
②提高反应速度10７ –101３倍（非酶催化剂）
或108 –1020倍（非催化反应）。
例如： 65C条件下，1克结晶-淀粉酶可催化2吨 淀粉水解。 一餐饭在37 C下的消化： 无催化剂需50年；消化酶消化3-4小时。
蛋白酶、胰蛋白酶、碱性磷酸脂酶和酸性磷酸脂 酶）。
缺点：一酶多名，一名多酶，写出反应难。
医学PPT
13
2.国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
酶催化的反应: 丙氨酸+ -酮戊二酸 谷氨酸 + 丙酮酸
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶
生物化学第三章-酶(Enzyme)与维生素PPt课件
E+S↔ES→E+P
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
18
相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
19
三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
12
3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
13
4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
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相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
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三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
20
3
一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
4
二. 酶的分类及命名
维生素和辅酶知识讲座
无色晶体，不易被酸，碱，氧化剂破坏。
3.主要功效
羟 D在3化是生后生物，物体形活内成性，1最D，强22和。5D-二3本羟身基不维含生有素生D物2和活D性3。。其它中们1在,2肝5-和二肾羟脏基中维进生行素 维生素D在生物体内调整钙、磷代谢，维持血液中钙、磷浓度正常，
促使骨骼正常发育。但吸收过多时，有钙盐沉淀，有损肾功效。
第一节 维生素概念,种类及功效
一.维生素概念
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少一类小分子有机 物质。
二.维生素种类
维生素普通习惯分为脂溶性和水溶性两大类。
脂溶性维生素:
A, D, E, K
水溶性维生素: B族, C
三.维生素功效
多数维生素维生素作为辅酶和辅基组成成份，参加体内物质 代谢。其中脂溶性维生素在体内可直接参加代谢调整作用，而 水溶性维生素是经过转变成辅酶对代谢起调整作用。
辅酶：转一碳基团酶辅酶 代号: THFA/FH4 / CoF 功效：作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等载体，
参加各种生物合成过程。
（八）.维生素B12和B12辅酶
维生素B12又称为钴胺素。
辅酶:变位酶辅酶 代号: B12辅酶 功效:催化底物分子内基团(主要为甲基)变位反应。
维生素和辅酶知识讲座
缺乏引发疾病: 佝偻病
维生素和辅酶知识讲座
第3页
三.维生素E
1.种类
维生素E又叫做生育酚，当前发觉有6种，其中，，， 四种有生理活性。
2.起源及性质
VitE存在于植物油如花生油,棉籽油,豆油及莴苣叶等蔬菜中。动物中 起源于食物。
VitE为淡黄色油状物，不易被酸，碱，热破坏，对氧敏感，易氧化。
3.主要功效
3.主要功效
羟 D在3化是生后生物，物体形活内成性，1最D，强22和。5D-二3本羟身基不维含生有素生D物2和活D性3。。其它中们1在,2肝5-和二肾羟脏基中维进生行素 维生素D在生物体内调整钙、磷代谢，维持血液中钙、磷浓度正常，
促使骨骼正常发育。但吸收过多时，有钙盐沉淀，有损肾功效。
第一节 维生素概念,种类及功效
一.维生素概念
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少一类小分子有机 物质。
二.维生素种类
维生素普通习惯分为脂溶性和水溶性两大类。
脂溶性维生素:
A, D, E, K
水溶性维生素: B族, C
三.维生素功效
多数维生素维生素作为辅酶和辅基组成成份，参加体内物质 代谢。其中脂溶性维生素在体内可直接参加代谢调整作用，而 水溶性维生素是经过转变成辅酶对代谢起调整作用。
辅酶：转一碳基团酶辅酶 代号: THFA/FH4 / CoF 功效：作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等载体，
参加各种生物合成过程。
（八）.维生素B12和B12辅酶
维生素B12又称为钴胺素。
辅酶:变位酶辅酶 代号: B12辅酶 功效:催化底物分子内基团(主要为甲基)变位反应。
维生素和辅酶知识讲座
缺乏引发疾病: 佝偻病
维生素和辅酶知识讲座
第3页
三.维生素E
1.种类
维生素E又叫做生育酚，当前发觉有6种，其中，，， 四种有生理活性。
2.起源及性质
VitE存在于植物油如花生油,棉籽油,豆油及莴苣叶等蔬菜中。动物中 起源于食物。
VitE为淡黄色油状物，不易被酸，碱，热破坏，对氧敏感，易氧化。
3.主要功效
酶与维生素 ppt课件
丙氨酸氨基转移酶 Glu:丙酮酸转氨酶
3.1.1.7
4.2.1.2 5.3.1.1 6.3.1.1
乙酰胆碱酯酶
延胡索酸酶
乙酰胆碱水解酶
延胡索酸水化酶 磷酸丙糖异构酶
乙酰胆碱 + H2O 胆碱 + 乙酸
延胡索酸+ H2O 琥珀酸 3-磷酸甘油醛 磷酸二羟丙酮
磷酸丙糖异构酶
天冬酰胺合成酶 天冬氨酸: NH3: ATP合成酶 Asp + ATP + NH3 Asn + ADP +Pi
确定产物的性质称为酶专一性或特异性 。
特异性可按高低分：绝对专一性和相对专一性，
如脲酶（urease）仅能催化尿素水解生成CO2和NH3；
消化蛋白的胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶，均可水 解多种蛋白质，但通常只断裂肽链中特定氨基酸对应 的肽键。
蛋白水解酶中心局部空间结构与酶的专一性
内陷更浅，所以 只能作用于侧链 选择性水解肽链中 较短的氨基酸残 基参与的肽键
第4章 酶与维生素
Enzymes and vitamins
酶的分子结构与功能
酶的命名与分类
酶促反应的特点与机制 酶动力学 酶活性调节 酶与生物医学的关系
维生素与辅酶
酶的发现
1857年法国巴斯德--发酵是酵母细胞生命活动的结果; 1878年Buchner等用酵母提取液实现了无细胞发酵，证实有 生物催化剂的存在。 1926年，Sumner从刀豆得到脲酶（urease）结晶，并明确 其化学本质为蛋白质。
限速酶活性。
酶结构－活性的调节: 一是通过抑制剂和激动剂改变酶 的活性，另一是通过化学共价修饰改变酶的结构以调
节酶的活性，如酶的磷酸化或去磷酸化共价修饰而改
维生素和辅酶专业知识讲座(2)
3.缺乏症 造成皮肤、中枢神经系统和造血机构损
害。
维生素和辅酶专业知识讲座(2)
第26页
六、生物素
1.结构
生物素（维生素B7）为含硫维生素，其结构
可视为由尿素与硫戊烷环结合而成，并有一个C5
酸根链。
O
尿素环上一
C
尿素部分 个N可与
HN NH
CO2结合
HC CH
硫戊烷环部分 H2C CH (CH2)4COOH
R
NN 1C O
10
N C NH O
H2- +2H
R H
NN CO
N C NH H
O
第14页
3.缺乏症 膳食中长久缺乏维生素B2，眼角膜和口
角血管增生，引发白内障、眼角膜炎、舌炎 和阴囊炎等。
4.起源：小麦、青菜、黄豆、鸡蛋、动 物肝和心等都含有丰富维生素B2。
维生素和辅酶专业知识讲座(2)
第15页
② 核苷酸还原成脱氧核苷酸（在一些细菌中）
维生素和辅酶专业知识讲座(2)
第37页
③ 甲基转移
维生素和辅酶专业知识讲座(2)
第38页
4.缺乏症 儿童及幼龄动物发育不良。 消化道上皮组织细胞失常。 3. 造血器官功效失常，不能正常产生红血细
胞，造成恶性贫血。 4. 维生素B12与胃粘膜分泌一个糖蛋白（内
（4）解毒作用
（5）增强机体抗病力
维生素和辅酶专业知识讲座(2)
第41页
3、缺乏症
（1）坏血病：创口溃疡不易愈合。（2）骨 骼和牙齿易于折断或脱落。（3）毛细血管 通透性增大，易出血。
4.起源
新鲜水果和蔬菜中，人体不能本身合成， 必须由食物中摄取。
维生素和辅酶专业知识讲座(2)
生物化学课件-维生素与辅酶
维生素D的作用和来源
维生素D有助于吸收钙和磷，骨骼健康和 免疫系统正常运作。阳光是主要的维生素 D来源。
维生素K的作用和来源
维生素K有利于结缔组织、生长和未凝血 因子形成。绿叶蔬菜和某些肉类是这种维 生素的最好来源。
什么是辅酶？
1 定义和特点
辅酶是在体内协助酶发挥作用的非蛋白质有机分子。
2 作用
辅酶参与或协助代谢反应，使代谢反应得以进行。
其中B1-B3和B6的作用广泛，特别与代谢能量、 DNA及血红素形成有关。
维生素C是维持身体组织健康的必要元素，最 好的来源是新鲜蔬菜水果。
脂溶性维生素
维生素A的作用和来源
维生素A促进视觉细胞、细胞生长和免疫 系统健康。动物肝脏和蛋黄是最好的维生 素A来源。
维生素E的作用和来源
维生素E有助于抗氧化、心血管健康和免 疫功能。大多数来源是植物油。
维生素与辅酶
此课件介绍维生素的功能、分类，并且讲解了辅酶在代谢过程中的作用。
什么是维生素？
1 分类
维生素被分为脂溶性和水溶性两类。
2 特点
人体自身不能合成，但是对于维持生命是必不可少的。
3 功能
维生素的功能错综复杂，与身体的智力与体能发展息息相关。
水溶性维生素
维生素B群的成员
维生素C的作用和来源
辅酶的类别
1
辅酶NAD+
促进细胞呼吸和三羧酸循环
2
辅酶CoA
参与β氧化和某些面糊的合成
3
辅酶A
促进新陈代谢反应
维生素与辅酶的关系
维生素
• 提供营养 • 支持重要的机能 • 预防疾病
辅酶
• 支持酶的工作 • 保持正常的能量代谢 • 消除自由基
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◆ 1982年Cech证实RNA有催化功能；
◆ 1949年日本采用深层培养法生产细菌—淀粉酶， 开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新 纪元。
四、酶催化作用的特点
（一） 酶与一般催化剂的共同点：
①能催化热力学上允许进行的化学反应， 而不能实现那些热力学上不能进行的 反应；
②能缩短反应达到平衡所需的时间，而 不能改变平衡点；
保护自身组织细胞 不被酶水解消化； 保 证正常的生理功能顺利进行。
（四）同工酶
? 在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白 的分子结构、理化性质及免疫学性质不 同的一组酶称为同工酶(isoenzyme) 。
? 同工酶在体内的生理意义主要在于适应 不同组织或不同细胞器在代谢上的不同 需要。
? 乳酸脱氢酶同工酶（ LDHs）为四聚体， 在 体 内 共 有 五 种 分 子 形 式 ， 即 LDH1 （ H4 ） ， LDH2 （ H3M ） ， LDH3 （ H2M2 ） ， LDH4 （ HM3 ） 和 LDH5 （M4）。
? 心肌中以LDH 1含量最多，LDH 1对乳 酸的亲和力较高，因此它的主要作用 是催化乳酸转变为丙酮酸 再进一步氧 化分解，以供应心肌的能量。
? 骨骼肌中含量最多的是 LDH 5，LDH 5 对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主 要作用是催化丙酮酸转变为乳酸， 以 促进糖酵解的进行。
（五）酶的作用机制
3、酶活性的不稳定性 酶的反应条件温和，低温、高温、强
酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变 酶活性。
4、酶的活性受到调节控制 许多因素可以影响或调节酶的催化活
性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。
第二节 酶的结构和功能
（一）按酶的组成分类
单纯酶 (简单酶 ) 仅有aa，淀粉酶、脂肪酶
酶→
酶蛋白 决定酶促反应特异性
（一）过渡态和活化能 ? 反应体系中各反应物分子所含能量高低不
同，只有所含能量达到或超过某一限度的 活化分子才能发生反应。反应物分子处于 被激活状态时称为过渡态。 ? 反应物分子由常态转变为活化状态（过渡 态）所需的能量称为活化能(Ea)。
（二） 诱导契合学说
? 1890年，Emil Fischer 提出“ 锁钥学说 ” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
第三章 酶 Chapter 3 Enzyme
主要内容
一、概述
二、酶的结构与功能
三、影响酶促反应速度的因素 四、酶的命名、分类与医学的关系
第一节 概述
一 、酶的概念 ? 酶（enzyme ）由活细胞产生的、具有催 化功能的生物大分子。 ? 核酶（ribozyme ） 具有催化活性的核糖 核酸（RNA） 二、酶催化的化学反应称为酶促反应。
? 一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全 酶，分别催化不同底物进行同一类反应。
（二）酶的结构与功能的关系
1、酶的活性部位与必需基团 ? 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生
反应的部位称为 酶的活性部位 。它又分为结 合部位和催化部位：直接与底物结合的基团 构成 结合部位 ，决定底物专一性；直接参与 催化底物反应的基团构成 催化部位 ，决定反 应专一性。 ? 酶活性部位的基团以及参与维持酶分子构象 的基团称为 必需基团。
（二）酶的催化特性
1、酶的催化效率高 酶促反应速度比无催化剂高10 8
~1020倍，比一般催化剂高106~1013倍。 如：2H2O2——>2H2O + O 2?
Fe2+催化：6×10- 4mol / mol 催化剂?s H2O2酶催化：6×106mol / mol 催化剂?s
2、酶作用的专一性
底物S 产物P
酶活性 酶失活
三、酶的研究历史
◆1878年Kuhne 提出酶的概念； ◆1897年德国科学家 Hans Buchner 和Eduard ◆Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了 发酵； ◆1926年美国生化学家 Sumner第一次从刀豆分离 到脲酶结晶，提出酶是蛋白质；
◆ 1978年Altman提出RNA有催化功能；
酶的活性中心
酶 的 活 性 中 心
活性中心内必需基团 活性中心外必需基团
结合基团 催化基团
（三）酶原及其激活
? 没有催化活性的酶的前体称为 酶原。如： 胰蛋白酶原、凝血酶原等。
? 酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过 程称为酶原的激活。
酶原的激活过程常伴有酶蛋白一级结构的改变：
胰蛋白酶/肠激酶
底物
+
酶
酶 –底物复合物
? 1958年， Koshland 提出“ 诱导契合学说 ”：酶 活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合， 但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近 时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使 之成为能与底物分子密切结合的构象 。
（三）邻近效应和定向效应
邻近 ：指底物的反应基团和酶活性部位 的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部 位上的两种底物分子之间的互相靠近。
胰蛋白酶原————————→ 胰蛋白酶 + N端6肽片段
? 酶原 激活
酶
心形成 或暴露的过程
? 酶原激活的机制为：
酶原分子的一级结构改变，导致其空间 结构发生变化，使 催化活性中心 得以形 成，于是无活性的酶原就转变为有活性 的酶。
? 酶以酶原形式存在的生理意义在于：
结合酶（全酶）→
辅酶
辅助因子→ 决定酶促反应性质和类型
辅基 金属离子
? 由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为 全酶 （酶蛋 白与辅助因子单独存在时均无催化活力 ）。
? 与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子 有机物称为 辅酶。
? 与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小 分子有机物称为 辅基。
? 一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。
? 一种酶只作用于
一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化 ，生 成一定的产物， 这种现象称为 酶 的专一性 （特异 性）
(1)绝对专一性 ：一种酶只能催化一 种底物 发生一种化学反应，称为绝对专一性。
(2)相对专一性 ：酶的作用对象是一 类化合 物或一种化学键发生反应。
(3)立体异构专一性：一种酶只能作用于一 种立体异构体或催化生成一种立体异构 体，称为立体异构专一性。
◆ 1949年日本采用深层培养法生产细菌—淀粉酶， 开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新 纪元。
四、酶催化作用的特点
（一） 酶与一般催化剂的共同点：
①能催化热力学上允许进行的化学反应， 而不能实现那些热力学上不能进行的 反应；
②能缩短反应达到平衡所需的时间，而 不能改变平衡点；
保护自身组织细胞 不被酶水解消化； 保 证正常的生理功能顺利进行。
（四）同工酶
? 在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白 的分子结构、理化性质及免疫学性质不 同的一组酶称为同工酶(isoenzyme) 。
? 同工酶在体内的生理意义主要在于适应 不同组织或不同细胞器在代谢上的不同 需要。
? 乳酸脱氢酶同工酶（ LDHs）为四聚体， 在 体 内 共 有 五 种 分 子 形 式 ， 即 LDH1 （ H4 ） ， LDH2 （ H3M ） ， LDH3 （ H2M2 ） ， LDH4 （ HM3 ） 和 LDH5 （M4）。
? 心肌中以LDH 1含量最多，LDH 1对乳 酸的亲和力较高，因此它的主要作用 是催化乳酸转变为丙酮酸 再进一步氧 化分解，以供应心肌的能量。
? 骨骼肌中含量最多的是 LDH 5，LDH 5 对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主 要作用是催化丙酮酸转变为乳酸， 以 促进糖酵解的进行。
（五）酶的作用机制
3、酶活性的不稳定性 酶的反应条件温和，低温、高温、强
酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变 酶活性。
4、酶的活性受到调节控制 许多因素可以影响或调节酶的催化活
性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。
第二节 酶的结构和功能
（一）按酶的组成分类
单纯酶 (简单酶 ) 仅有aa，淀粉酶、脂肪酶
酶→
酶蛋白 决定酶促反应特异性
（一）过渡态和活化能 ? 反应体系中各反应物分子所含能量高低不
同，只有所含能量达到或超过某一限度的 活化分子才能发生反应。反应物分子处于 被激活状态时称为过渡态。 ? 反应物分子由常态转变为活化状态（过渡 态）所需的能量称为活化能(Ea)。
（二） 诱导契合学说
? 1890年，Emil Fischer 提出“ 锁钥学说 ” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
第三章 酶 Chapter 3 Enzyme
主要内容
一、概述
二、酶的结构与功能
三、影响酶促反应速度的因素 四、酶的命名、分类与医学的关系
第一节 概述
一 、酶的概念 ? 酶（enzyme ）由活细胞产生的、具有催 化功能的生物大分子。 ? 核酶（ribozyme ） 具有催化活性的核糖 核酸（RNA） 二、酶催化的化学反应称为酶促反应。
? 一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全 酶，分别催化不同底物进行同一类反应。
（二）酶的结构与功能的关系
1、酶的活性部位与必需基团 ? 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生
反应的部位称为 酶的活性部位 。它又分为结 合部位和催化部位：直接与底物结合的基团 构成 结合部位 ，决定底物专一性；直接参与 催化底物反应的基团构成 催化部位 ，决定反 应专一性。 ? 酶活性部位的基团以及参与维持酶分子构象 的基团称为 必需基团。
（二）酶的催化特性
1、酶的催化效率高 酶促反应速度比无催化剂高10 8
~1020倍，比一般催化剂高106~1013倍。 如：2H2O2——>2H2O + O 2?
Fe2+催化：6×10- 4mol / mol 催化剂?s H2O2酶催化：6×106mol / mol 催化剂?s
2、酶作用的专一性
底物S 产物P
酶活性 酶失活
三、酶的研究历史
◆1878年Kuhne 提出酶的概念； ◆1897年德国科学家 Hans Buchner 和Eduard ◆Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了 发酵； ◆1926年美国生化学家 Sumner第一次从刀豆分离 到脲酶结晶，提出酶是蛋白质；
◆ 1978年Altman提出RNA有催化功能；
酶的活性中心
酶 的 活 性 中 心
活性中心内必需基团 活性中心外必需基团
结合基团 催化基团
（三）酶原及其激活
? 没有催化活性的酶的前体称为 酶原。如： 胰蛋白酶原、凝血酶原等。
? 酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过 程称为酶原的激活。
酶原的激活过程常伴有酶蛋白一级结构的改变：
胰蛋白酶/肠激酶
底物
+
酶
酶 –底物复合物
? 1958年， Koshland 提出“ 诱导契合学说 ”：酶 活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合， 但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近 时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使 之成为能与底物分子密切结合的构象 。
（三）邻近效应和定向效应
邻近 ：指底物的反应基团和酶活性部位 的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部 位上的两种底物分子之间的互相靠近。
胰蛋白酶原————————→ 胰蛋白酶 + N端6肽片段
? 酶原 激活
酶
心形成 或暴露的过程
? 酶原激活的机制为：
酶原分子的一级结构改变，导致其空间 结构发生变化，使 催化活性中心 得以形 成，于是无活性的酶原就转变为有活性 的酶。
? 酶以酶原形式存在的生理意义在于：
结合酶（全酶）→
辅酶
辅助因子→ 决定酶促反应性质和类型
辅基 金属离子
? 由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为 全酶 （酶蛋 白与辅助因子单独存在时均无催化活力 ）。
? 与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子 有机物称为 辅酶。
? 与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小 分子有机物称为 辅基。
? 一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。
? 一种酶只作用于
一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化 ，生 成一定的产物， 这种现象称为 酶 的专一性 （特异 性）
(1)绝对专一性 ：一种酶只能催化一 种底物 发生一种化学反应，称为绝对专一性。
(2)相对专一性 ：酶的作用对象是一 类化合 物或一种化学键发生反应。
(3)立体异构专一性：一种酶只能作用于一 种立体异构体或催化生成一种立体异构 体，称为立体异构专一性。