02酶与维生素作业
《酶和维生素》课件
目录
• 酶的介绍 • 维生素的介绍 • 酶和维生素的关系 • 酶和维生素的缺乏症 • 如何补充酶和维生素 • 酶和维生素的未来发展
01
酶的介绍
酶的定义
01
酶是一种生物催化剂，具有高效性、专一性和作用条件 温和的特性。
02
酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够加速 生物体内的化学反应。
1.B 症状：不同的酶缺乏症有不同的症状，但
通常包括发育迟缓、消化不良、肌肉无力、 呼吸困难等。
1.C 诊断：酶缺乏症的诊断通常依赖于临床表现、 家族史和实验室检查。实验室检查可以检测 血液或尿液中酶的活性，以确定是否存在酶 缺乏症。
1.D 治疗：酶缺乏症的治疗通常包括饮食调整、
药物治疗和基因治疗。饮食调整可以提供足 够的营养，药物治疗可以补充缺乏的酶，基 因治疗则可以纠正基因缺陷。
总结词
食物中的酶和维生素具有较高的生物活性，更易于人体吸 收利用。
详细描述
食物中的酶和维生素是在自然状态下存在的，相对于合成 或提取的酶和维生素，其生物活性更高，更易于被人体吸 收利用。因此，通过食物补充酶和维生素是一种更为自然 、健康的补充方式。
总结词
食物中的酶和维生素含量丰富，可以满足人体日常需求。
03
酶在细胞代谢、物质转化和能量转换等过程中发挥着至 关重要的作用。
酶的分类
根据酶的作用方式，可以将酶 分为水解酶、氧化还原酶、转 移酶和合成酶等。
根据酶的来源，可以将酶分为 植物酶、动物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，可以将酶分为 单体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的作用
酶能够加速生物体内的化学反应，提高细胞代谢效率。
详细描述
例如，维生素A有助于维护视力、皮肤和黏膜健康；维生素D有助于维护骨骼健 康；维生素C有助于增强免疫力；维生素B族则参与能量代谢等多种生理功能。
《酶和维生素》PPT课件 (2)
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二. 生物催化剂的特性
1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 7.酶促反应无副反应
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1）高效性
①酶显著降低反应活化能
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H2O2
H2O+O2
活化能：无催化剂（75.5KJ/mol)
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2）专一性（Specificity)
①概念：
又称特异性，是指酶在催化生化反应时 对底物严格的选择性。 指一种酶只能作用于某一种或某一类 （结构性质相似）特定底物。
即例酶如只：能蛋催白化酶某催一化种蛋或白某质一的类水化解学；反应。 核酸酶催化核酸的水解。
液态钯（ 48.9KJ/mol)
过氧化氢酶（8.4KJ/mol)
蔗糖
果糖+葡萄糖
活化能：无催化剂（1339.8KJ/mol)
H+（酸）（104.7KJ/mol)
蔗糖酶（ 39.4KJ/mol)
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②提高反应速度10７ –101３倍（非酶催化剂）
或108 –1020倍（非催化反应）。
例如： 65C条件下，1克结晶-淀粉酶可催化2吨 淀粉水解。 一餐饭在37 C下的消化： 无催化剂需50年；消化酶消化3-4小时。
蛋白酶、胰蛋白酶、碱性磷酸脂酶和酸性磷酸脂 酶）。
缺点：一酶多名，一名多酶，写出反应难。
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2.国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
酶催化的反应: 丙氨酸+ -酮戊二酸 谷氨酸 + 丙酮酸
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶
酶与维生素练习题1 生物化学
习题一一、名词解释1.酶酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
2.酶的活性中心酶的活性中心又称活性部位(active site)，指酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
3.必需基团酶分子中与活性密切相关的基团。
4.维生素维生素是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组小分子有机化合物。
四、问答题1.酶与一般催化剂相比有何异同?同：①在反应前后没有质和量的变化；②只能催化热力学允许的化学反应；③只能加速化学反应的进程，而不改变反应的平衡点。
④催化机制都是降低化学反应的活化能.异：①酶的催化效率极高②酶的特异性③酶蛋白容易失活④酶活性可以调节2.举例说明酶的特异性。
酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性脲酶只作用于尿素，而不作用于甲基尿素；3.金属离子作为辅助因子的作用有哪些?稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等4. 列举水溶性维生素与辅酶的关系及其主要生物学功能。
水溶性维生素包括维生素B族、硫辛酸和维生素C。
维生素B族的主要维生素有维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸及B12等。
维生素B族在生物体内通过构成辅酶而发挥对物质代谢的影响。
这类辅酶在肝脏内含量最丰富，体内不能多储存，多余的自尿中排出。
维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸（TPP）的辅酶形式存在，与糖代谢密切，可抑制胆碱脂酶活性。
维生素PP包括烟酸和烟酰胺，在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶，烟酰胺的辅酶是电子载体，在各种酶促氧化-还原过程中起着重要作用。
维生素B2有氧化型和还原型两种形式，在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用，以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）形式存在，是生物体内一些氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基。
泛酸是辅酶A和磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分，辅酶A主要起传递酰基的作用。
生物化学第三章-酶(Enzyme)与维生素PPt课件
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3.趋近效应与定向排列 酶可以将它的底物结合在它
的活性部位。 酶与底物之间的靠近具有一
定的取向，大大增加了ES复合 物进入活化状态的概率。
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4.诱导契合学说
酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，
而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶
分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变
在反应中起运载体的作用，传递电 子、质子或其它基团。
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相同的辅助因子与不同的酶蛋白结合成催化特 异性不相同的结合酶。
举例：
乳酸脱氢酶
苹果酸脱氢酶
含相同：辅助因子 NAD+（递氢体）
含不同：酶蛋白， 有不同的催化特异性 ： L-乳酸 ＋ NAD+ LDH 丙酮酸 + NADH + H+ 苹果酸 ＋ NAD+ 苹果酸脱氢酶 草酰乙酸 + NADH+H+
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三、酶的催化活性与活性中心
在酶分子表面特定区域上有些特殊基团，可与底物 结合，并催化底物转变为产物，这个区域称为酶的 活性中心（active center）。
1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往 往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间 结构。
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一. 酶的概念和作用特点
酶（Enzyme） 是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,
又称为生物催化剂(biocatalyst)。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶）
反应通式
E
S
P
(substrate)
（product ）
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二. 酶的分类及命名
第5章--酶化学习题精编版
第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。
2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。
3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。
4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。
如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。
5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。
6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。
7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。
8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。
9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。
10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。
二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。
2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。
4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。
生物化学复习资料-酶与维生素(含试题及解析)
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
2 酶 维生素
(6)
合成酶 Ligase or Synthetase
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解 反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
第三节、酶促反应的特点与机制 一、酶催化作用的特点 (1) 酶和一般催化剂的共性： 加快反应速度； 不改变平衡常数； 自身不参与反应。 (2) 酶催化作用特性： A. 条件温和：常温、常压、pH=7； B. 高效率：反应速度与不加催化剂相比可提高108～ 1020，与加普通催化剂相比可提高107～1013；
+
CH3CCOOH NADH O
H+
(2)
转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
3.酶与底物结合形成中间络 合物的方式（理论）
(1)锁钥假说(lock and key hypothesis)： • 认为整个酶分子的天然构象 是具有刚性结构的，酶表面 具有特定的形状。酶与底物 的结合如同一把钥匙对一把 锁一样。（但研究结果不太 支持该学说。） (2)诱导契合假说（induced–fit hypothesis): • 该学说认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定形状， 而只是由于底物的诱导才形 成了互补形状。
C
酶和维生素2-PPT精品文档97页
激素
活化 受体
腺苷酸环 化酶
ATP R2C2
cAMP cAMP R2 C2
（别构激活 ）
磷酸化酶激酶
磷酸化酶激酶
（无活性） ATP
ADP （有活性）
磷酸化酶b
磷酸化酶a
（无活性） ATP ADP（有活性）
由激素启动磷酸化的级联机制
酶促化学修饰对酶活性的调节
酶
糖原磷酸化酶 磷酸化酶b激酶
糖原合成酶 丙酮酸脱羧酶 磷酸果糖激酶 丙酮酸脱氢酶 HMG-CoA还原酶 HMG-CoA还原酶激酶 乙酰CoA羧化酶 脂肪细胞甘油三脂脂肪酶 黄嘌呤氧化酶
磷酸化酶-b
磷酸酶
磷酸酶-a
Mg2+
P
（有活性） H2O
EP
糖原
１－磷酸葡萄糖
⑴概念： 酶催化下，一些酶分子肽链上特定基团与某种化 学基团发生可逆性共价结合，酶活性改变。 ⑵特点： ①共价修饰的互变由不同酶催化； ②修饰过程中，酶活性在无或有，低或高状态互变； ③酶活性快速调节； ④激素信号启动的共价修饰会引起级联放大效应。 ⑶共价修饰基团类型： 磷酸化和去磷酸化、乙酰化和去乙酰化、甲基化和去 甲基化、腺苷化和去腺苷化等。
• 酶比活：每毫克蛋白所含有的活力单位数。
例题：
某无细胞的粗提液，每ml含20 mg 蛋白质。在0.5ml的标准总 反应体积中，含有10 l 这种提取液。在最适宜条件下，1分 钟内生成30ng的产物。求： 1、若10 l该提取液，在1 ml总反应体积中进行实验，其反应速 度是多少？ 2、反应混合液和提取液中酶活性浓度各是多少？ 3、酶制剂的比活力是多少？
胰蛋白酶原的激活过程
胰 蛋 S白 S酶 原
活性中心
胰 S蛋 S白
酶与维生素 ppt课件
丙氨酸氨基转移酶 Glu:丙酮酸转氨酶
3.1.1.7
4.2.1.2 5.3.1.1 6.3.1.1
乙酰胆碱酯酶
延胡索酸酶
乙酰胆碱水解酶
延胡索酸水化酶 磷酸丙糖异构酶
乙酰胆碱 + H2O 胆碱 + 乙酸
延胡索酸+ H2O 琥珀酸 3-磷酸甘油醛 磷酸二羟丙酮
磷酸丙糖异构酶
天冬酰胺合成酶 天冬氨酸: NH3: ATP合成酶 Asp + ATP + NH3 Asn + ADP +Pi
确定产物的性质称为酶专一性或特异性 。
特异性可按高低分：绝对专一性和相对专一性，
如脲酶（urease）仅能催化尿素水解生成CO2和NH3；
消化蛋白的胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶，均可水 解多种蛋白质，但通常只断裂肽链中特定氨基酸对应 的肽键。
蛋白水解酶中心局部空间结构与酶的专一性
内陷更浅，所以 只能作用于侧链 选择性水解肽链中 较短的氨基酸残 基参与的肽键
第4章 酶与维生素
Enzymes and vitamins
酶的分子结构与功能
酶的命名与分类
酶促反应的特点与机制 酶动力学 酶活性调节 酶与生物医学的关系
维生素与辅酶
酶的发现
1857年法国巴斯德--发酵是酵母细胞生命活动的结果; 1878年Buchner等用酵母提取液实现了无细胞发酵，证实有 生物催化剂的存在。 1926年，Sumner从刀豆得到脲酶（urease）结晶，并明确 其化学本质为蛋白质。
限速酶活性。
酶结构－活性的调节: 一是通过抑制剂和激动剂改变酶 的活性，另一是通过化学共价修饰改变酶的结构以调
节酶的活性，如酶的磷酸化或去磷酸化共价修饰而改
维生素与辅酶的关系
维生素与辅酶的关系
水溶性维生素可以形成辅酶。
1.维生素B1又名硫胺素，体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP）。
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮醇酶的辅酶。
2.维生素B2又名核黄素，体内活性形式为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。
FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。
3.维生素PP：包括尼克酸和尼克酰胺，体内活性形式是：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）。
NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。
4.维生素B6：包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺。
医学教`育网搜集整理体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。
5.泛酸：又名遍多酸，体内活性形式为辅酶A（CoA）、酰基载体蛋白（ACP）。
CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。
6.生物素：是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶，参与C02的羧化过程。
7.叶酸：又称蝶酰谷氨酸，体内活性形式为四氢叶酸
（FH4）。
医学教`育网搜集整理FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。
8.维生素B12：又称钴胺素，体内活性形式为甲基钴胺素、5‘-脱氧腺苷钴胺素。
生化作用：参与体内甲基转移作用。
9.维生素C：又称L-抗坏血酸。
参与氧化还原反应，参与体内羟化反应，促进胶原蛋白的合成，促进铁的吸收。
酶与维生素2
六、酶促反应的特点： 1．具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高106～1020倍。 酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所 需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。 2．具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进 一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。 ⑴绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反 应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。 ⑵相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类 化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。 ⑶立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一 种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。 3．酶的催化活性是可以调节的：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分 子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改 变其催化活性。 七、酶促反应的机制： 1．中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物 结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并 生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以 诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的 构象，这就是诱导契合学说。 2．与酶的高效率催化有关的因素：①趋近效应与定向作用；②张力作用； ③酸碱催化作用；④共价催化作用；⑤酶活性中心的低介电区（表面 效应）。
八、酶促反应动力学： 酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度 的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时， 通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量 <5%时的反应速度。 1．底物浓度对反应速度的影响： ⑴底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不 变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线， 即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加 成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速 度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度 增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓 度的增加而增加（零级反应）。 ⑵米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式， 即米氏方程： ν = Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最 大反应速度，Km为米氏常数。
酶-维生素补充习题
《生物化学》补充习题第五章酶一、是非题1．当[S]≤[E]时酶促反应的速度与底物浓度无关。
2．在底物浓度为限制因素时，酶促反应速度随时间而减小。
3．酶的最适温度和最适pH是酶的特性常数。
4．辅酶的辅基都是与酶蛋白结合紧密的小分子物质。
5．辅酶与辅基都是酶活性不可少的部分，它们与酶促反应的性质有关，与专一性无关。
6．当[S]＞＞K m时，酶促反应速度与酶浓度成正比。
7．抑制剂二异丙基氟磷酸（DFP或DIFP）能与活性部位含Ser-OH的酶结合使其失活。
8．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
9．根据定义：酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。
一般来说，测定酶活力时，测定产物生成量，比测定底物减少量更准确。
10．有些酶在较低温度下容易失活，这是由于酶的失活具有负熵。
11．对于绝大多数酶而言，分子量都大于50×103u。
12．酶与底物相互靠近，形成酶-底物复合物的过程，盐键起主要作用。
13．所有的酶在生理pH时活性都最高。
14．在非竞争性抑制剂存在时，加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的V max。
15．在竞争性抑制剂存在时，加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的。
16．反竞争性抑制剂是既能改变酶促反应的K m值，又能改变V max的一类抑制剂。
17．非竞争性抑制使V max降低意味着ES→E+P反应速度常数K2降低。
18．加入烷化剂如碘乙酸，使某些酶活性降低说明这些酶恬性部位都有游离的氨基。
19．所有酶的米氏常数（K m）都可被看成是酶与底物的结合常数（K s），即K m＝K s。
20．溶菌酶和胰凝乳蛋白酶都没有四级结构。
21．新合成的羧肽酶原A不经酶原的激活过程就没有活性。
22．凝血酶原和纤维蛋白原合成后必须立即激活，否则需要凝血时不能立即发生作用。
23．过氧化氢酶在体内的主要作用是以过氧化氢作氧化剂使某些代谢如酚和胺等氧化，借此除去过氧化氢的毒害作用。
24．将具有绝对专一性的酶与底物的关系，比喻为锁和钥匙的关系还比较恰当。
酶、维生素、生物氧化习题1
10.肝脏及肌肉中活性最高的是（）A、 LDH1B、 LDH2C、 LDH3D、 LDH511.增加底物浓度可解除其抑制作用的是（）A、激动剂B、激活剂C、竞争性抑制剂D、非竞争性抑制剂12.同工酶是一种（）A、单体酶B、寡聚酶C、多活性中心酶D、多酶体系酶13.蛋白变性后活性丧失, 这是因为（）。
A、酶蛋白被水解成氨基酸B、酶蛋白的高级结构被破坏C、失去激活剂D、以上都是14.ALT含量最多的器官是（）A、心脏B、血液C、肝脏D、肾脏15.酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（）。
A、向反应体系提供能量B、降低反应的自由能变化C、降低底物的能量水平D、降低反应的活化能16.酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（）A、有活性的酶浓度减少B、有活性的酶浓度无改变C、 Vmax增加D、使表观Km值增加17.下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？( )A、催化效率高B、专一性强C、作用条件温和D、都有辅因子参与催化反应四、多选题1.Km的意义包括( )等A、是酶的特征性常数B、不是酶的特征性常数C、与酶浓度有关D、与酶浓度无关E、能反映酶与底物的亲和力2.关于酶活性中心的叙述正确的是（）。
A、必需基团集中的部位B、位于酶分子表面,只占微小区域C、辅助因子结合的部位D、所有必需基团都位于活性中心内E、是酶与底物结合的部位3.结合酶的正确叙述是（）。
A、酶蛋白上有活性中心B、辅助因子是酶活性中心的组成部分C、酶蛋白对辅助因子的选择性强D、一种辅酶只能与一种酶蛋白结合E、只有全酶才具有催化活性4.关于竞争性抑制剂的叙述是（）A、其结构与底物十分相似B、与酶的活性中心部位结合C、结合力为非共价键D、用增大底物浓度方法可解除抑制E、对酶的抑制作用是不可逆的5.关于pH能改变酶活性的叙述是（）。
A、 pH能影响酶的必需基团解离程度B、pH能影响底物的解离程度C、 pH能影响酶与底物的结合程度D、 pH6.能影响辅助因子的解离程度E、 pH能降低反应所需的活化能6.关于同工酶的叙述，正确的是（）。
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酶与维生素
专业____________ 学号____________ 姓名__________ 分数________
一、填空题
1. 从酶蛋白结构上看，仅具三级结构的酶为，具有四级结构的酶为，而在系
列反应中催化一组多个反应的酶称为。
2. 结合酶（全酶）由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，非蛋白质部分统称，其中与酶蛋白
结合紧密，不能用透析法除去的称为，而结合不紧密，可用透析法除去的称为____________。
3. 米氏常数（K m）为反应速度到__________________一半时的__________________，其单位为
____________。
4. 精氨酸酶只对L-Arg作用，不能对D-Arg作用，是因为这种酶具有专一性。
5. 高温使酶促反应速度的原因是。
6. 别构激活酶v对[S]作图时形成型曲线，这是底物与酶分子上专一性结合部位结合后产生的
一种效应而引起的。
7. NAD+的中文名称是，TPP的中文名称
是，FAD的中文名称是。
8. 抑制剂不改变催化反应的V max，而只酶的K m值，其结构常与底
物。
9. 有机磷杀虫剂是胆碱酯酶的抑制剂；磺胺类药物是二氢叶酸合成酶的抑
制剂。
10. 脱氢酶的辅基多为或。
11. 氨基转移酶的辅因子为，由维生素形成，后者有三种形式，分别为
__________________、__________________、__________________。
二、选择题
1.酶作为一种生物催化剂，能加快化学反应速度的原因是酶能够（）
A．升高反应的活化能 B. 降低活化能
C. 降低反应物的能量水平
D. 降低反应的自由能
2. 有关活性中心的论述不正确的是（）
A．活性中心只由几个氨基酸残基组成
B．辅酶或辅基也是活性中心的成分
C．活性中心内的基团是保持活性中心特定构象的主要因素
D．活性中心一般是疏水的
3. 在一些酶的提取制备中，为了保持其活性常常需要加入巯基乙醇，其作用保护活性中心，因为这种酶
的活性中心往往含有（）
A．羟基 B. 巯基 C. 咪唑基 D. 羧基
4. 酶蛋白变性后活性丧失，这是因为（）
A．酶蛋白被水解成氨基酸B．酶蛋白高级结构破坏
C．酶蛋白失去激活剂D．酶蛋白失去辅助因子
5. 根据中间产物学说推导了能够表示整个酶促反应中底物浓度和反应速度关系公式的两位科学家是
（）
A. Michaelis 和Menten
B. Meselson 和Stahl
C. Hatch 和Slack
D. Miescher 和Hoppe
6. 酶的米氏常数（K m）值有如下特点（）
A．对于酶的最适底物其K m最大B．对于酶的最适底物其K m最小
C．K m随酶的浓度增大而减小D．K m随底物浓度增大而减小
7. 如果一种酶遵循典型的米氏动力学，从速度对底物的双倒数图中，可以图解确定酶对底物的米氏常数
（K m）值为（）
A．曲线斜率B．曲线在x轴上截距的绝对值
C．曲线在x轴上截距绝对值的倒数D．曲线在y轴上截距的绝对值的倒数
8. 一种酶纯粹的非竞争性抑制剂有下面哪些动力学效应？（）
A．不影响V max，而K m增大B．不影响V max，而K m减小
C．不影响K m，而V max增大D．不影响K m，而V max减小
9. 淀粉酶透析后，分解淀粉的能力大大降低，这是因为（）
A．失去Cl－ B. 酶蛋白变性 C. 缺乏A TP D.失去Na+
10. 乳酸脱氢酶（LDH）是由两种不同的多肽链组成的四聚体，假定这些多肽随机结合成酶，这种酶有多
少中同工酶？（）
A．2 B. 3 C. 4 D. 5
11. 进行酶活力测定时，要获得正确结果（）
A．底物浓度必需远大于酶浓度（[S]>>[E]） B. 酶浓度必需极大于底物浓度
C．底物量要准确，但浓度可不考虑D．反应时间要较长
12. 缺乏维生素D可导致：（）
A．口角炎 B.佝偻病 C.糙皮病 D.坏血病
13. 缺乏维生素C可导致：（）
A．口角炎 B.佝偻病 C.糙皮病 D.坏血病
14. 缺乏维生素B2可导致：（）
A．口角炎 B.佝偻病 C.糙皮病 D.坏血病
15. 泛酸作为辅酶的成分参加下列哪个过程？（）
A．脱羧作用 B.脱氢作用 C.转酰基作用 D.转氨作用
三、是非题
1.酶的催化作用可用底物与活性部位相吻合的锁和钥匙概念来解释。
2.酶促反应的初速度与底物浓度无关。
3.在非竞争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常V max。
4.酶的最适pH，最适温度是酶的特征常数。
5.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
6.测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更准确。
7.β-胡萝卜素是维生素A的前体。
8.用酶的活力可以评价酶制剂的纯度。
9.所有的抑制剂只作用于酶的活性中心。
10.一种酶作用于不同的底物，其最适底物的Km值是最小的。
四、问答题与计算题
1、若使某一遵循米氏动力学的酶促反应速度从10%V max提高到90%V max，[S]要作怎样的改变？。