关于酶与维生素
简述几种辅酶的功能及其与维生素的关系。
一、概述辅酶在生物体内起着至关重要的作用，它们通常与维生素密切相关。
本文将简要介绍几种常见的辅酶及其功能，并探讨它们与维生素之间的关系。
二、辅酶的功能1. 辅酶A辅酶A是一种广泛存在于细胞内的辅酶，它参与了许多重要的细胞代谢过程，如葡萄糖的分解及脂肪酸的合成。
辅酶A中的辅酶A酯在细胞色素内转运乙酰基团的时候起着重要作用，是细胞内的重要能量分子。
2. 辅酶Q辅酶Q是线粒体内的重要辅酶，它在细胞色素氧化酶复合体中转移质子，并参与线粒体内的呼吸链以及氧化磷酸化过程。
辅酶Q还可以通过抗氧化作用来保护细胞内的膜结构。
3. 辅酶NAD+辅酶NAD+是细胞中的一种重要氧化还原辅酶，它参与了细胞中的多种氧化还原反应，如糖酵解、脂肪酸氧化和细胞色素P450等代谢过程。
NAD+作为一种能量载体，可以将能量转移到细胞中的其他反应中。
4. 辅酶FAD辅酶FAD是一种含有核黄素的辅酶，它在细胞中参与了多种氧化还原反应，如呼吸链和某些酶的催化过程。
FAD在细胞色素氧化酶中也扮演着重要角色。
三、辅酶与维生素的关系1. 辅酶与维生素的来源辅酶通常是一些含有维生素结构的复合物，它们能够在细胞内参与多种生物化学反应。
一些维生素本身就是辅酶的一部分，如核黄素、核膜酸等。
而另一些维生素则是辅酶的前体物质，如烟酰胺、磷酸核糖等。
2. 辅酶与维生素的功能关系维生素在体内通常以辅酶的形式存在，并与特定的酶相结合，以促进生物体内的多种生物化学反应。
辅酶通过将底物分子转运到酶的活性中心，促进了化学反应的进行。
辅酶与维生素之间是一种密切的功能关系。
3. 维生素缺乏与辅酶功能的影响维生素的缺乏会导致对应的辅酶功能的减弱甚至丧失，进而影响相关代谢路径的进行。
以核黄素为例，其缺乏会导致维生素B2的裂解，从而影响体内某些代谢酶的活性。
维生素的摄入与相应辅酶的形成对于维持生物体的正常代谢过程至关重要。
四、结论辅酶在细胞内发挥着不可替代的作用，它们与维生素之间存在着密切的关系。
第三章 酶 第四章维生素与辅酶
第三章酶第四章维生素和辅酶本章教学要求：1、了解酶的基本概念、化学本质、酶促反应特点和酶命名与分类原则。
2、牢记与酶组成、结构、功能有关的基本概念。
如酶蛋白、辅因子、酶活性中心、必需基团、同工酶等。
3、掌握影响酶促反应速度的几种因素及动力学特点。
熟记米氏方程和米氏常数的意义。
4、结合酶促反应动力学掌握酶活性测定的基本原则，熟记酶活力单位概念。
5、熟记水溶性维生素和辅酶的化学本质、活性方式、代谢功能。
同时了解缺乏维生素的相应缺乏病。
一、填空题：1. 对于服从米氏方程的酶来说，当[S]为Km，V为35μmol/min时，酶促反应的Vmax是。
2. 能催化蛋白质降解的酶叫做。
3. 下面缩写符号的中文名称分别是：NAD+，FAD ，TPP 。
4. 酶分子上与活性有关的具有特定三维结构的小区域叫做酶的，活性部位基团按功能分为和。
5. 酶作用的特异性分为和。
6. 影响酶促反应速度的因素主要有、、和。
7. 与一般催化剂比较，酶最显著的两个特点是和。
8. 有非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的Km ，Vmax 。
9. 如果一个酶对A、B、C、三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb、和Kmc，且Kma＞Kmb＞Kmc，则此酶的最适底物是，与酶亲和力最小的底物是。
10. 根据酶促反应类型，酶可以分为、、、、和六大类。
11. EC 4.1.1.11应为酶类。
12. 酶量的多少常用表示，酶的纯度常用表示。
13. L-精氨酸酶只催化L-精氨酸反应，而对D-精氨酸无作用，此酶具有专一性。
14. 若使酶促反应的速度达到最大反应速度的90%，底物浓度应是此酶Km值的倍？15. 丙二酸是酶的抑制剂。
16. 全酶由和组成。
二、判断题：1. 酶的活力愈高，其纯度亦愈高。
2. 当[S] ＞＞Km时，酶催化反应的速度与底物浓度成正比。
3. FAD和FMN都含有腺苷酸。
4. 当缺乏维生素B1时，丙酮酸脱氢酶复合物和α—酮戊二酸脱氢酶复合物均无活性。
生物化学教案-第三章酶与维生素-4学时
（三）、诱导锲合理论：这是为了修正锁钥学说的不足而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补。当酶与底物靠近时，底物能够诱导酶的构象发生变化，使其活性中心变得与底物的结构互补。就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实，电镜照片证实酶“就像是长了眼睛一样”。
管理心得：一般人认为，足以摆平或解决企业经营过程中的各种棘手问题的人，就是优秀的管理者，其实这是有待商榷的，俗话说：“预防重于治疗”，能防患于未然之前，更胜于治乱于已成之后，由此观之，企业问题的预防者，其实是优于企业问题的解决者
（3分钟）思想教育
（7分钟）新课导入
（20分钟）
酶的概述
10分钟：酶的化学组成
不适应者将被淘汰出局
善于适应是一种能力
适应有时不啻于一场严峻的考验
做职场中的“变色龙”
一、新课导入
学习生物化学我们倡导一条主线：生命的化学；化学的生命。也都是就是说只要有生命存在，那么就存在这化学反应，所有的化学反应都是在酶的催化下进行的，也就是说酶是无时无刻无处不在的（举例说明一下），酶停止工作代表生命停止。所以酶在生命活动中非常重要。下面我们开始学习酶：
授课题目（章、节或主题）：
第三章酶
课时安排
2
授课时间
第4周
授课类型（请打√）
理论课□√ 研讨课□ 习题课□ 复习课□ 其他□
授课方法（请打√）
讲授□√ 讨论□ 示教□ 自学辅导□ 其他□
授课资源（请打√）
多媒体□√ 模型□ 实物□ 挂图□ 其他□
教学目的：
1.掌握酶的概念；
2.掌握酶催化的特异性、酶催化的机理；
生物化学-知识点_1酶、维生素整理
酶、维生素1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。
酶的化学组成：酶的活性中心：1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。
2)位于酶分子表面。
3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。
4)必需基团：结合基团、催化基团2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。
酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。
酶原激活的生理意义：1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。
2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。
3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。
3.酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。
酶促反应动力学：酶浓度对速度的影响：底物浓度对速度的影响：米氏方程：米氏常数Km的意义：Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关v=1/2Vm时，Km=[S]。
Km与酶和底物的亲和力成反比。
4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
特点：I与S结构类似,竞争酶的活性中心抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除动力学， v 降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶。
第5章--酶化学习题精编版
第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。
2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。
3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。
4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。
如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。
5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。
6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。
7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。
8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。
9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。
10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。
二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。
2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。
4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。
生物化学第四章 维生素与辅酶
辅酶A（CoA-SH）
VB3
OH
C H2
H3C
C
C H3
CH OH
CO
NH
C H2 C H2 CO OH
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巯基乙胺
酰胺键
泛酸
磷酸二酯键 5`
3`.5`-ADP
3`
功能 以CoA-SH的形式参加代谢。
(1)它是酰基的载体，可充当多种酶的辅酶参加酰化反 应和氧化脱羧反应。 (2)作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基，参加脂肪酸的合 成代谢。
维生素B12作为辅酶的主要分子形式是∶ 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基钴胺素
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功能
(1)在体内维生素B12辅酶作为变位酶的辅酶参加一些 异构化反应
(2)甲基钴胺素参与生物合成中的甲基转移 (3)维生素B12对红细胞成熟起重要作用，可能与它参
与DNA的合成有关。
来源 肝脏是最好的来源，其次是奶类、肉、蛋、鱼等。
功能 生物素是多种羧化酶的辅基或辅酶，参与细胞
内固定CO2的反应。如丙酮酸羧化酶。
来源 在动、植物界广泛存在。
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七、维生素B11 (叶酸，folic acid )与辅酶F (CoF)
叶酸又称蝶酰谷氨酸(PGA)，它是2-氨基-4-羟基6-甲基蝶呤啶与氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部 分组成。 广泛存在于绿叶中
(3)保护神经系统的作用。
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缺乏病∶
脚气病：表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系 统损伤等症状。
性质∶
易溶于水，水溶液呈酸性， 在酸溶液中稳定，在中性和碱性易破坏。
来源 它广泛分布于植物中 谷类、豆类的种皮中含量丰富，酵母中含量也很多。
列举维生素及其辅酶形式、辅酶的组成和功能
维生素及其辅酶形式及功能维生素是人体生长、代谢和健康所必需的微量有机营养物质，它们在人体内起着激素或者调节酶系统活性的功能。
维生素有13种，分别是维生素A、维生素B1、维生素B2、维生素B3、维生素B5、维生素B6、维生素B7、维生素B9、维生素B12、维生素C、维生素D、维生素E和维生素K。
这些维生素在人体内都有各自特定的功能和作用。
辅酶是一类对酶起促进或抑制作用的小分子，它们能够将反常的化学反应途径导入到糖酵解途径或三羧酸循环中，并促进这些过程的进行。
辅酶可分为辅酶A、辅酶B裙、辅酶C、辅酶NAD+、辅酶FAD、辅酶NADP+和辅酶K。
接下来，我们将结合维生素及其辅酶形式、辅酶的组成和功能，对这些微量有机营养物质做详细探讨。
1. 维生素A- 辅酶形式：视黄醇、视黄醛- 辅酶功能：维持视觉和皮肤黏膜的正常功能2. 维生素B1- 辅酶形式：辅酶A- 辅酶功能：促进糖分代谢，维持神经系统正常运作3. 维生素B2- 辅酶形式：FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、FMN（黄素单核苷酸） - 辅酶功能：参与呼吸作用和能量代谢的过程4. 维生素B3- 辅酶形式：NAD+（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）、NADP+- 辅酶功能：参与糖类、脂肪和蛋白质的代谢过程5. 维生素B5- 辅酶形式：辅酶A- 辅酶功能：促进能量生产，维持神经系统和肾上腺皮质的正常功能6. 维生素B6- 辅酶形式：辅酶A- 辅酶功能：参与氨基酸的新陈代谢反应，维持神经系统的正常功能7. 维生素B7- 辅酶形式：辅酶A- 辅酶功能：促进脂肪和糖的代谢8. 维生素B9- 辅酶形式：THF（四氢叶酸）- 辅酶功能：促进核苷酸的合成，细胞分裂和DNA合成9. 维生素B12- 辅酶形式：辅酶A- 辅酶功能：维持神经系统正常运作，促进蛋白质、脂肪和碳水化合物的代谢10. 维生素C- 辅酶形式：无- 辅酶功能：抗氧化，促进结缔组织的合成11. 维生素D- 辅酶形式：无- 辅酶功能：促进钙和磷的吸收和代谢，维持骨骼健康12. 维生素E- 辅酶形式：无- 辅酶功能：抗氧化，保护细胞膜免受氧化损伤13. 维生素K- 辅酶形式：辅酶K（叶酸）- 辅酶功能：维持血液凝固和骨骼健康维生素及其辅酶形式和功能之间存在着密切的通联。
生物化学维生素与辅酶
辅酶/辅基在酶促反应中的作用特点：
辅酶/辅基在催化反应过程中，直接参加了反应。
每一种辅酶/辅基都具有特殊的功能，可以特定地催 化某一类型的反应。
同一种辅酶/辅基可以和多种不同的酶蛋白结合形成 不同的全酶。
一般来说，全酶中的辅酶/辅基决定了酶所催化的反
叶酸（folic acid）： 维生素B11 缺乏叶酸：巨幼红细胞贫血和血红素合成 障碍性贫血
二氢叶酸还原酶催化叶酸生成四氢叶酸 磺胺类药物主要成分：对氨基苯磺酸
作为二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂， 抑制四氢叶酸在细菌体内合成（抗菌机理） 氨甲喋呤等二氢叶酸还原酶的抑制剂可用作抗 肿瘤药物
维生素 B6 包括三种物质 可以相互转化
活性部位
PLP
PMP
PLP和PMP是氨基酸转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅基
六.生物素（维生素Ｈ或Ｂ７）
尿素环
生物素+赖氨酸
带戊酸侧链的噻吩环
生物素是许多羧化酶的辅基，活性部位为 尿素环(N原子）
七.叶酸（维生素B11）和四氢叶酸：
(蝶呤)
FH4
四氢叶酸是转一碳单位酶的辅酶，在丝氨酸、甘氨 酸、嘌呤、嘧啶等的生物合成中具有重要作用。
三.泛酸（遍多酸，维
←
生素B3）和辅酶A:
•辅酶A是许多酰基转移酶的 辅酶
•活性部位：巯基乙胺的巯基
•乙酰辅酶A是乙酰基团的活 化硫酯
四.维生素 PP 和烟酰胺辅酶：
Ｖpp/ＶB5包括烟酰胺和烟酸两种物质
维生素 PP的衍生物：烟酰胺辅酶
NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶Ⅰ） NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶Ⅱ）
酶与维生素
3、酶活性的不稳定性 酶的反应条件温和，低温、高温、强
酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变 酶活性。
4、酶的活性受到调节控制 许多因素可以影响或调节酶的催化活
性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。
第二节 酶的结构和功能
（一）按酶的组成分类
单纯酶(简单酶) 仅有aa，淀粉酶、脂肪酶
酶→
酶蛋白 决定酶促反应特异性
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引
起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。
专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶 的抑制）
非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）
（二）可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子以非共价键可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。
六、抑制剂对反应速度的影响
凡是能降低酶促反应速度，但不引起
酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制 剂(inhibitor)。 按照抑制剂的抑制作用，可将其分为 不 可 逆 抑 制 作 用 (irreversible inhibition) 和 可 逆 抑 制 作 用 (reversible inhibition)两大类。
结合酶（全酶）→
辅酶
辅助因子→ 决定酶促反应性质和类型
辅基 金属离子
由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋 白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。
与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子 有机物称为辅酶。
与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小 分子有机物称为辅基。
一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。
维生素与辅酶的关系
维生素与辅酶的关系
水溶性维生素可以形成辅酶。
1.维生素B1又名硫胺素，体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP）。
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮醇酶的辅酶。
2.维生素B2又名核黄素，体内活性形式为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。
FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。
3.维生素PP：包括尼克酸和尼克酰胺，体内活性形式是：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）。
NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。
4.维生素B6：包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺。
医学教`育网搜集整理体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。
5.泛酸：又名遍多酸，体内活性形式为辅酶A（CoA）、酰基载体蛋白（ACP）。
CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。
6.生物素：是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶，参与C02的羧化过程。
7.叶酸：又称蝶酰谷氨酸，体内活性形式为四氢叶酸
（FH4）。
医学教`育网搜集整理FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。
8.维生素B12：又称钴胺素，体内活性形式为甲基钴胺素、5‘-脱氧腺苷钴胺素。
生化作用：参与体内甲基转移作用。
9.维生素C：又称L-抗坏血酸。
参与氧化还原反应，参与体内羟化反应，促进胶原蛋白的合成，促进铁的吸收。
生物化学复习资料-酶与维生素(含试题及解析)
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
酶;维生素客观题带答案
酶；维生素（客观题带答案）酶；维生素一、名词解释1．酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
2．全酶（holoenzyme）：具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。
3.酶蛋白（apoenzyme）：全酶中除去辅助因子或辅基后的蛋白质部分，单独不具催化活性4.活化能（activation energy）：将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为活化态所需要的能量。
5.活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。
活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。
6.初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
7.辅基(prosthetic group)：是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。
辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
8.米氏方程（Michaelis-Menten equation）:表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。
9.米氏常数（Michaelis constant,）（Km）：对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。
10.双倒数作图（double-reciprocal plot）:也称之Lineweaver-Burk作图。
一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓度的倒数（1/[s]）的作图。
X和y轴上的截距分别代表负米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）的倒数。
11.竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
维生素与辅酶顺口溜
维生素与辅酶顺口溜
以下是一个关于维生素与辅酶的顺口溜，希望对你有所帮助：
维生素，有很多，作用大，不能缺。
维生素 A，眼睛亮，夜盲症，要注意。
维生素 B，族群多，各自有，不同用。
维生素 C，抗氧化，身体好，疾病少。
维生素 D，钙吸收，晒太阳，就足够。
维生素 E，抗衰老，皮肤好，不显老。
维生素 K，凝血好，伤口合，止血快。
辅酶 Q10，能量足，心脏好，精力旺。
还有很多，其他维，作用多，都重要。
均衡饮食，多吃菜，水果好，健康来。
这个顺口溜简单明了地介绍了一些常见维生素的作用，以及辅酶 Q10 的功能。
需要注意的是，维生素的作用并不仅限于此，每种维生素在人体内都有其独特的作用。
保持均衡的饮食，摄入各种富含维生素的食物，是维持身体健康的重要因素之一。
如果你有特殊的健康需求或疑虑，建议咨询医生或专业的营养师。
第5章--酶化学习题
第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。
2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。
3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。
4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。
如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。
5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。
6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。
7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。
8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。
9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。
10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。
二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。
2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。
4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。
6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。
维生素与酶
（5）某些酶的催化活性与辅酶，辅基和金属离子有关。
第二节
酶的命名及分类
一、酶的命名：习惯命名；系统命名 p. 79-80 例如：
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应:
咯嗪两部分组成。 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为
口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
核黄素（维生素B2）
FMN
FAD
AMP
1. 亚类
1. 亚亚类
27 序号
2. 根据酶的组成分类
单纯蛋白质酶类
酶蛋白决定底物的类型 辅助因子决定反应的种类与性质
Hale Waihona Puke 酶蛋白质结合蛋白质酶类
辅助因子
金属离子 金属有机物 小分子有机物
3. 根据酶的分子特点分类
① 单体酶； ② 寡聚酶； ③多酶复合体
第三节
维生素与辅因子
一、维生素和辅酶的概念
维生素与酶
酶学研究简史
• 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 • 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
结果。 • 1877年，K ühne首次提出Enzyme一词。 • 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现
了发酵。 • 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 • 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提
维生素A(A1) 维生素A2
β-胡萝卜素
2. 维生素D 维生素D是固醇类化合物，主要有D2、D3、D4、
D5。其中D2，D3活性最高。
维生素D的通式：
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依据酶分子中肽链的数目分：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽链即可构成有活性 的酶，故单体酶仅具有三级结构。
寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共 价键连接组成的酶。
依据酶催化反应的结构特点为：
多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此 聚合形成的多酶复合物。
掌握：酶的概念及作用特点、结构功能及 影响酶促反应速度的因素； B族维生素参 与组成的辅酶或辅基的结构与功能；竞争 性抑制作用的概念与作用特点；变构调节， 共价修饰调节。
熟悉：维生素的概念和分类；熟悉同工酶 的概念及其临床应用。
了解：酶的命名、分类原则及酶活性测定 的原理方法；酶与医学的关系。
（三）酶的命名和分类 酶的命名：
1、习惯命名法 根据其催化底物来命名； 根据所催化反应的性质来命名； 结合上述两个原则来命名； 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。
2、系统命名法(1961年国际酶学委员会确定) 系统名称：底物名+反应性质 分类编号：E.C.+四个数字 （EC:1. 4. 1. 3）
结合酶 (conjugated enzyme)：由蛋白质与非蛋白质部分组 成的有活性的酶分子。
第一节 酶催化作用的特点
高度催化效率 高度特异性 酶催化活性的可调节性 酶活性的不稳定性
酶与一般催化剂的共同点
只能催化热力学上允许进行的化学反应。 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变
生物体内的新陈代谢过程包含着许多复杂而又有 规律的物质变化和能量变化，这许多化学反应都是在 酶催化下进行的。
酶和生命活动密切相关,几乎所有的生命过程都有 酶参加。
主要内容
概述 酶催化作用的特点 酶的结构与功能 维生素与辅酶 影响酶催化作用的因素 酶活性的调节 酶与医学的关系
学习目标
概述
（一）酶的定义
酶（Enzyme）：酶是一类由活细胞产生的， 对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
核酶(ribozyme)：具有高效、特异催化作用的 核酸。
（二）酶的化学本质
来源：活细胞 功能：催化剂 化学本质：绝大多数是蛋白质，少数是RNA。
（三）几个有关名词
酶促反应：酶所催化的反应称为酶促反应。 底物（substrate,S)：被酶催化的物质。 产物（product, P)：反应生成的物质。 酶活性：酶所具有的催化能力（酶作用的强弱）。 酶失活：酶丧失催化能力。 单体酶(monomeric enzyme)：由单条肽链构成,仅 具有三级结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚 基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系（multienzyme system)：由几种不同功能 的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
平衡点。 反应前后本身不发生变化。 对可逆反应的正反两个方向都具有的催化作用。
都能降低反应所需要的活化能。
➢ 几个概念： 能阈：反应物分子发生化学变化所需最低能量 活化分子：含有高于反应能阈而能起反应的分子 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量
酶促反应的特点
★（一）高度的催化效率
关于酶与维生素
引言
日常生活中常常碰到的一些现象，如吃馒头时， 多嚼些时候，会感觉到甜，这是因为口腔的唾液里有 淀粉酶能把饭中的淀粉分解成为糊精和麦芽糖。医生 常会给消化不良的病人吃多酶片，其成分主要是胃蛋 白酶、胰蛋白酶、淀粉酶，这些酶能帮助人体将吃进 去的蛋白质、淀粉分解成简单的物质，易被肠壁吸收。
L-精氨酸脒基水解酶
L-精氨酸 + H2O L-鸟氨酸+ 尿素
D-果糖1，6-二磷酸： D-果糖1，6-二磷酸 D-甘油醛3-磷酸裂合酶 磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛3-磷酸
D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶
D-葡萄糖6-磷酸 D-果糖6-磷酸
L-谷氨酸：氨连接酶
ATP + L-谷氨酸 + NH3 ADP+磷酸 + L-谷氨酰胺
多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)： 一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化 功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。
依据酶的分子组成为：
单纯酶 (simple enzyme)：仅由氨基酸残基即可组成有活性 的酶分子。
EC ---- enzyme commission 1. ---- 类 （氧化还原酶类） 4. ---- 亚类 1. ---- 亚-亚类 3. ---- 亚-亚类中的排序
一些酶的命名举例
编号 推荐名称
系统名称催化的反应 NhomakorabeaEC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶
EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶
EC3.5.3.1 精氨酸酶
EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶
EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶
EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸：NAD+ 氧化还原酶
L-天冬氨酸：α-酮 戊二酸氨基转移酶
L-谷氨酸 + H2O + NAD+ α-酮戊二酸 + NH3 + NADH
L-天冬氨酸+α-酮戊二酸 草酰乙酸 +L-谷氨酸
酶的分类：
依据催化反应的化学性质分（国际酶学委员会系统 命名分类法）：
1、氧化还原酶类(oxidoreductases)：催化底物间进行氧化 还原反应的酶类。
2、转移酶类(transferases )：催化不同底物间进行某种基 团的转移或交换的酶类。
3、水解酶类(hydrolases)：催化底物发生水解反应的酶类。 4、裂解酶类(lyases)：催化一种化合物分解为两种化合物 或两种化合物合成为一种化合物的酶类。 5、异构酶类( isomerases)：催化各种同分异构体间相互转 变的酶类。 6、合成酶类(ligases, synthetases)：催化两分子底物合成 为一分子化合物，同时耦联有ATP的磷酸键断裂的酶类。
➢ 酶的催化效率比非催化反应的效率高108～ 1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。 ➢ 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反