氨基酸的分解与合成

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氨基酸分解代谢

氨基酸分解代谢
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-I) (N-乙酰谷氨酸AGA,Mg2+)
O
H2N C O ~ PO32- + 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
② 瓜氨酸的合成
NH2 CO
O ~PO32-
氨基甲酰磷酸
NH2
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
鸟鸟氨氨酸酸
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
H3PO4
NH2 CO
NH (CH2)3
含S氨基酸
甲硫氨酸
S CH3 CH2 CH2 CHNH2 COOH
半胱氨酸
CH2SH CHNH2 COOH
① Met与转甲基作用
+
Met
ATP
腺苷转移酶
PPi+Pi
甲基的直 接供体
S-腺苷甲硫氨酸(SAM)
① Met与转甲基作用
RH
RH—CH3
腺苷
甲基转移酶
SAM
S-腺苷同型半胱氨酸
同型半胱氨酸
Gly 的代谢与一碳单位的生成
-
CH2NH2 COOH
+ FH4
Gly 氨解酶
N5, N10-CH2-FH4
NAD+
NADH+H+ CO2+NH3
-
CH2NH2 氧化 COOH 脱氨基
-
CHO COOH
CO2
HCOOH
HCOOH
FH4
FH4甲酰化酶
ATP
ADP+Pi
N10-CHO-FH4
(3)含S氨基酸代谢
COOH
CH2 H-C-NH2
COOH
腺苷酸代
琥珀酸合成酶 (IMP)

(武大张楚富版生化)第十六章.氨基酸代谢

(武大张楚富版生化)第十六章.氨基酸代谢
亚氨甲基(-CH=NH), 甲酰基( HC=O-), 羟甲基(-CH2OH), 亚甲基(甲叉基,-CH2 - ), 次甲基(甲川基,-CH=), 甲基(-CH3)
37
Gly、 Ser、 Thr、His、Met 等aa.可以提供 一碳单位。 一碳单位的转移靠四氢叶酸,携带甲基的部 位是N 5、N 10 P467图16-16 FH4结构
10
(三) 联合脱氨基作用
转氨基作用、氧化脱氨基作用 相结合; 联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
11
1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用 P447 图16-4
+NH3
12
2. 通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
P447 图16-5:从α-氨基酸开始通过嘌呤核苷酸循环的联合脱 氨基作用
骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的脱 氨基方式为主
38
四氢叶酸(FH4或THFA)
四 氢 叶 酸
H
10 5
H
CH CHO 2
N5-CHO-FH4 N5,N10-CH2-FH4
39
第三节 氨基酸的生物合成
40
一、 氨基酸合成概论 1、 氮源 (1)生物固氨(微生物) 根瘤菌、兰藻 (2)硝酸盐和亚硝酸盐 (植物、微生物) (3)脱氨基作用产生的NH3(所有生物)
NH+3
α-氨基酸1
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1
-C-COO|| O
R2-CH-COO| NH+3
α-酮酸1
转氨酶
α-氨基酸2
(辅酶:磷酸吡哆醛 B6)
8
谷丙转氨酶ALT、谷草转氨酶AST
P445
谷丙转氨酶 ( ALT )
谷氨酸

第八章 氨基酸代谢for graduates candidates

第八章 氨基酸代谢for graduates candidates

ADP + Pi
COOH (CH2)2 CHNH 2 COOH
L-谷氨酸
NH3
谷氨酰胺 合成酶 谷氨酰酶 (肝、肾) H2O
CHNH2 (CH2)2 CHNH2 COOH
谷氨酰胺
尿素、铵盐等
临床上用谷氨酸盐 降低血氨
丙氨酸-葡萄糖循环
丙酮酸 转氨 丙氨酸
葡萄糖
丙酮酸
葡萄糖
丙氨酸-葡萄糖循环
肌 肉
葡萄糖
血液
| 葡萄糖 | | | | | 丙酮酸 | | | 丙氨酸 |

尿素 NH3
肌 肉 蛋白质
分解 其它氨基酸
—酮 酸
| 葡萄糖 | | 糖分解 | | 丙酮酸 | | 转氨酶 | 丙氨酸 | 丙氨酸 |
谷氨酸
GPT
-酮戊二酸
组织之间氨的主要运输形式有( A.NH4Cl 下列中( A.谷氨酸 B.尿素 C.丙氨酸
甲硫氨酸
同型/高半胱氨酸 苏氨酸
α羟丁酸
异亮氨酸
苏氨酸
甲硫氨酸 苏氨酸 Ile 部分碳骨架 缬氨酸 形成乙酰 CoA 异亮氨酸
缬氨酸
琥珀酸-CoA
支链氨基酸的代谢
缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
转氨基作用
相应的-酮酸
氧化脱羧基作用
相应的脂肪酰CoA 亮氨酸
缬氨酸
异亮氨酸
琥珀酸单 酰CoA
乙酰辅酶A及乙 乙酰辅酶A及琥 酰乙酰辅酶A 珀酸单酰辅酶A
反应物
天冬氨酸
COOH CHNH3
+
N N
N N R
5`
次黄嘌呤
核苷酸
P
α-氨基 α-酮戊二酸 酸 NH3 NH3 α谷氨酸 酮酸 转氨酶 谷-草转 产物 氨酶

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢

总反应式:
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点: ① 尿素分子中的2个氮原子,一个来自氨, 另一个来自天冬氨酸,而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程,合成1分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中,谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基,氨基与尿液中的H+ 结合,然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4.高血氨症和氨中毒
正常生理情况下,血氯的来源与去路保持动 态平衡,血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时,尿素合成发生障碍, 血氨浓度升高,称为高血氨症。 一般认为,氨进入脑组织.可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此,脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少,导致三 羧酸循环减弱,从而使脑组织中ATP生成减少, 引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷,这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。

生物化学8 氨基酸代谢与合成

生物化学8 氨基酸代谢与合成

蛋白质降解和氨基酸的分解代谢蛋白质的降解细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质,又把蛋白质降解为氨基酸。

从表面上看,这样的变化过程看似是一种浪费,实际上它有二重功能,其一是排除那些不正常的蛋白质,它们一旦积聚,将对细胞有害;其二是通过排除积累过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以进行。

蛋白质降解的特性蛋白质有选择地降解非正常蛋白质,例如血红蛋白与缬氨酸类似物结合,得到的产物在网织红细胞中的半存活期约10min,而正常血红蛋白可延续红细胞的存活期最终可达120天。

正常的胞内蛋白被排除的速度是由它们的个性决定的,绝大多数快速降解的酶都居于重要的“代谢控制”位置,而较稳定的酶在所有生理条件下有较稳定的催化活性。

降解速度还因它的营养及激素状态而有所不同。

在营养条件被剥夺的情况下,细胞提高它的蛋白质降解速度,以维持它的必需营养源使不可或缺的代谢过程得以进行。

蛋白质降解的反应机制真核细胞对于蛋白质降解有两种体系,一个是溶酶体的降解体质和一种ATP-依赖性的以细胞溶胶为基础的机制。

溶酶体溶酶体是具有单层被膜的细胞器,其中个含有50多种水解酶,包括不同种的蛋白酶,称之为组织蛋白酶。

溶酶体保持其内部PH在5左右,而它含有的酶的最适PH就是酸性。

如此可以抵制偶然的溶酶体渗漏从而保护了细胞,因此在细胞溶胶PH下,溶酶体的大部分酶都是无活性的。

溶酶体对细胞各组分的再利用是通过它融合细胞质的膜被点块即自(体吞)噬泡,并随即分解其内容物实现的。

溶酶体的阻断剂有抗虐药物——氯代奎宁(是一种弱碱,在不带电形式随意穿透溶酶体,在溶酶体内积累形成特电荷型,因此增高了溶酶体内部的pH,并阻碍了溶酶体的功能。

溶酶体降解蛋白质是无选择性的,而rong'mei't'抑制剂对于非正常蛋白或短寿命酶无快速的降解效应,但是它们可以防止饥饿状态下蛋白质的加速度崩溃。

许多正常的和病理活动都伴随溶酶体活性的升高。

ATP-依赖真核细胞蛋白质的降解主要是溶酶体的作用,但是缺少溶酶体的网织红细胞却可选择性的降解非正常蛋白质,这里有ATP-依赖的蛋白质水解体系存在ATP依赖蛋白质需要有泛肽存在。

氨基酸来源、分解与代谢

氨基酸来源、分解与代谢

氨基酸来源、分解和代谢
• 假神经递质(false neurotransmitter)
某些物质结构与神经递质结构相似,可取代 正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。
C H 2N H 2 CH2
C H 2N H 2 H C OH
C H 2N H 2 CH2
C H 2N H 2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
氨基酸 +
二肽酶
氨基酸来源、分解和氨代谢基酸
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧肽酶原
肠激酶(enterokinase)
胰蛋白酶
胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶 (trypsin) (chymotrypsin) (elastase) (carboxypeptidase)
羧肽酶
酶原激活的意义
• 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的储存形式。
氨基酸来源、分解和代谢
⑵小肠粘膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基 酸
——在小肠粘膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用,例如 氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase) 等, 最终产生氨基酸。
(一)蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸 和寡肽
•蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子,便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性,防止过敏、
毒性反应。
氨基酸来源、分解和代谢
1. 蛋白质胃中被不完全消化
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
(1) 最适 pH 1.5 ~ 2.5

氨基酸的生物合成

氨基酸的生物合成
谷AA
COOH CH2NH2
甘AA
COOH CH2 + CH2 C=O COOH
α-酮戊二酸
-
COOH 2 CH2NH2
甘AA
H2O
COOH
CHNH2
甘氨酸脱羟酶 丝氨酸羟甲基转移酶 CH2OH
丝AA
▪ (2)碳架:EMP中的3-磷酸甘油酸
+NH3+CO2 +2H+ + 2e-
2、半胱氨酸的生物合成 (1)某些植物和微生物体内半胱氨酸的合成途径-SH主要 来源于硫酸,硫酸要还原为H2S;在动物体内来源于高半胱氨酸。
甲硫氨酸
(天冬氨酸族)
赖氨酸
苏氨酸
糖酵解
甘油酸-3-磷酸
丝氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
(丝氨酸族)
丙酮酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
(丙酮酸族)
糖酵解
磷酸烯醇式丙酮酸 赤藓糖-4-磷酸
戊糖磷酸途径
苯丙氨酸
酪氨酸
(芳香族氨基酸)
色氨酸
戊糖磷酸途径 核糖-5-磷酸 组氨酸
无机氮和有机氮的相互代谢转化
无机界
某些微生物
同化作用 生物合成
N2 固氮作 用
NH3
氨基酸 核苷酸 叶绿素
反硝化作用
异化作用 分解代谢
NO3-
绝大多数植物及微 生物
生物合成 有机界
蛋白质 DNA、RNA 多糖 脂类
分解代谢
生物体利用3种反应途径把氨转化为有机化合物,这些有机物进一步合成氨基酸。
1、氨甲酰磷酸合成酶催化CO2(以HCO3-的形式)及ATP合成氨甲酰磷酸,通过尿素循环合成精氨酸。 2、谷氨酸脱氢酶催化-酮戊二酸还原、氨化,生成谷氨酸。 3、谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸,转化为谷氨酰胺。

氨基酸

氨基酸

第十章氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮,合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。

人和动物消化吸收动、植物蛋白质,得到氨基酸,合成蛋白质及含氮物质。

有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮,合成氨基酸。

第一节蛋白质消化、降解及氮平衡一、蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。

经上述酶的作用,蛋白质水解成游离氨基酸,在小肠被吸收。

被吸收的氨基酸(与糖、脂一样)一般不能直接排出体外,需经历各种代谢途径。

肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽,吸收作用在小肠的近端较强,因此肽的吸收先于游离氨基酸。

二、蛋白质的降解人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。

成人每天有总体蛋白的1%~2%被降解、更新。

不同蛋白的半寿期差异很大,人血浆蛋白质的t1/2约10天,肝脏的t1/2约1~8天,结缔组织蛋白的t1/2约180天,许多关键性的调节酶的t1/2均很短。

真核细胞中蛋白质的降解有两条途径:一条是不依赖A TP的途径,在溶酶体中进行,主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。

另一条是依赖A TP和泛素的途径,在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白,此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。

泛素是一种8.5KD(76a.a.残基)的小分子蛋白质,普遍存在于真核细胞内。

一级结构高度保守,酵母与人只相差3个a.a残基,它能与被降解的蛋白质共价结合,使后者活化,然后被蛋白酶降解。

三、氨基酸代谢库食物蛋白中,经消化而被吸收的氨基酸(外源性a.a)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性a.a)混在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。

氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。

肌肉中a.a占代谢库的50%以上。

肝脏中a.a占代谢库的10%。

肾中a.a占代谢库的4%。

血浆中a.a占代谢库的1~6%。

肝、肾体积小,它们所含的a.a浓度很高,血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。

氨基酸的生物合成

氨基酸的生物合成
Байду номын сангаас
N2 NH3
反硝化作用
异化作用 分解代谢
NO3-
绝大多数植 物及微生物
氨基酸 核苷酸 叶绿素
生物合成
分解代谢
有机界
蛋白质 DNA、RNA 多糖 脂类
生物体利用3种反应途径把氨转化为有机 化合物,这些有机物进一步合成氨基酸。
1、氨甲酰磷酸合成酶催化CO2(以HCO3-的形式) 及ATP合成氨甲酰磷酸,通过尿素循环合成精氨酸。 2、谷氨酸脱氢酶催化-酮戊二酸还原、氨化,生 成谷氨酸。
从谷氨酸经转氨作用而来
氨基酸的生物合成的碳架来源
(1)非必需氨基酸的生物合成
a、由α-酮酸氨基化生成 b、由某些非必需氨基酸转化而来 c、由某些必需氨基酸转变而来
(2)各族氨基酸的前体及相互关系
非 必 需 氨 基 酸 的 生 物 合 成
种 氨 基 酸 的 前 体 及 相 互 关 系
丝氨 酸族
His 和 芳香族
α-酮戊二酸
转氨酶
α-酮酸
氨基酸
谷氨酰胺合成酶是催化氨转变为有机含氮物的主要酶
(普遍) 由α-酮戊二酸形成谷氨酰胺和谷氨酸的关系图
3、由谷AA
精AA
4、由谷AA
脯AA
5、L-赖氨酸的生物合成
L赖氨酸的生物合成在不同生物有完全不同的
两条途径。覃类(和眼虫)L-赖氨酸的合成
以-酮戊二酸为起始物。细菌和绿色植物则是
丙氨 酸族
天冬氨 酸族 谷氨酸族
三、氨基酸生物合成的调节
(一)通过终端产物对氨基酸生物合成的抑制
1、简单的终端产物抑制
2、不同终端产物对共经合成途径的协同抑制
3、不同分支产物对多个同工酶的特殊抑制——酶的多重性抑制

氨基酸代谢

氨基酸代谢
第九章 氨基酸代谢 第九章 氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸(amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4.精氨酸代琥珀酸的裂解:
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化,将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
(一)5-羟色胺的生成:
5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)是一种重要的神 经递质,且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基,即氧化脱氨基,联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中,以联合脱氨基作用最为重 要;而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
(一)氧化脱氨基作用:

氨基酸代谢

氨基酸代谢
生糖兼生酮氨基酸:既可生糖,又可生 酮的氨基酸
第三节 氨基酸的生物合成
一、NH3的合成 二、NH3的同化 三、氨基酸的合成(一般合成)
NO3 -
NO2 -
N2
还原
固氮作用
含N化合物
NH3
NH3的同化
氨甲酰磷酸和Glu
Aa
自然界的氮素循环
大气固氮
大气氮素
岩浆源的 固定氮
工业固氮
固氮生物
动植物
b) NAD(P)H—亚硝酸还原酶
NO2 - + 3 NAD(P)H + 5 H+ → NH4+ + 3 NAD(P)+ + 2 H2O
二、NH3的同化
1、谷氨酸的形成途径 2、氨甲酰磷酸的生成
1. 谷氨酸合成酶循环(植物为主)
2.氨甲酰磷酸的形成
三、氨基酸的合成(一般合成)
原料:
NH3,主要由Glu提供(通过转氨作 用)
乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
天冬氨酸 天冬酰氨
草酰乙酸
苯丙氨酸 酪氨酸
天冬氨酸
异亮氨酸 甲硫氨酸
缬氨酸
延胡索酸 琥珀酰CoA
柠檬酸 -酮戊二酸
谷氨酸 谷氨酰胺
精氨酸 组氨酸 脯氨酸
氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径
3)转变成糖和脂肪
生糖氨基酸:在体内可以转化成糖的氨 基酸。
生酮氨基酸:在体内可以转变成酮体的 氨基酸:Leu
b) NAD(P)H——硝酸还原酶以Mo和FAD为辅基、钼黄 蛋白(植、微生物均有)
NO3- + NAD(P)H+H+ → NO2- + NAD(P)+ + H2O

最新氨基酸的生物合成知识讲解

最新氨基酸的生物合成知识讲解

站”, Glu
其它AA。
{ ❖ 氨基酸的合成 有C架( α-酮酸) 有AA提供氨基(最主要为谷AA)
(一) 谷氨酸族氨基酸的合成
▪ 包括:谷AA(Glu)、谷氨酰胺(Gln)、脯(Pro)、 羟脯(Hyp)、精(Arg) 赖氨酸(lys)
▪ 共同碳架:TCA中的α-酮戊二酸
1、由α-酮戊二酸形成谷氨酸
COOH CHO
乙醛酸
COOH
+ CH2
CH2 CHNNH2
+
CH2 CH2
甘AA
C=O
COOH
α-酮戊二酸
2
-
-
COOH H2O
CH NH 甘氨酸脱羟酶
2
2 丝氨酸羟甲基转移酶
甘AA
COOH CHNH2 CH2OH
+NH3+CO2
+2H+
+
2e-
丝AA
NH3
同化作用 生物合成
氨基酸
核苷酸
叶绿素
反硝化作用
异化作用 分解代谢
NO3-
绝大多数植 物及微生物
生物合成
有机界
蛋白质 DNA、RNA 多糖 脂类
分解代谢
生物体利用3种反应途径把氨转化为有机 化合物,这些有机物进一步合成氨基酸。
1、氨甲酰磷酸合成酶催化CO2(以HCO3-的形式) 及ATP合成氨甲酰磷酸,通过尿素循环合成精氨酸。 2、谷氨酸脱氢酶催化-酮戊二酸还原、氨化,生 成谷氨酸。 3、谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸,转化为谷氨酰胺。
(谷氨酸族)
(天冬氨酸族)
糖酵解
甘油酸-3-磷酸
丙酮酸
丝氨酸
半胱氨酸
甘氨酸

人体氨基酸的食物合成过程

人体氨基酸的食物合成过程

人体氨基酸的食物合成过程人体氨基酸是构成蛋白质的基本单位,对于人体的生长和发育起着至关重要的作用。

虽然人体可以通过合成氨基酸来满足需求,但有些氨基酸是人体无法自行合成的,需要通过食物摄入。

我们先来了解一下人体合成氨基酸的过程。

人体合成氨基酸主要依赖于蛋白质的代谢过程。

蛋白质是由氨基酸组成的,当我们摄入蛋白质食物后,胃酸和胃蛋白酶的作用下,蛋白质被分解成氨基酸。

这些氨基酸进入肠道后,通过肠道上皮细胞的吸收,进入血液循环。

在血液中,氨基酸会被运输到各个细胞。

细胞内的核糖体会根据需要合成新的蛋白质。

但是,有一些必需氨基酸人体无法合成,只能通过食物摄入。

这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸。

那么,人体如何通过食物摄入这些必需氨基酸呢?我们可以从动物性食物中获取这些必需氨基酸。

例如,肉类、鱼类、奶制品和蛋类都富含赖氨酸和色氨酸。

而植物性食物中,大豆、豆腐、豆浆和豆制品也是良好的赖氨酸和色氨酸来源。

蛋白质亦可从植物性食物中获得。

例如,大豆、豆类、坚果和谷类都是良好的植物性蛋白质来源。

这些食物中含有丰富的异亮氨酸、苯丙氨酸和缬氨酸。

人体还可以通过合理的膳食搭配来摄入必需氨基酸。

例如,谷类搭配豆类,可以提供亮氨酸和异亮氨酸。

蔬菜和水果也含有一定数量的氨基酸,可以作为补充。

需要注意的是,不能过度依赖单一食物来摄入氨基酸。

合理搭配各种食物,摄入多种氨基酸是保持健康的关键。

人体合成氨基酸的过程是通过消化、吸收和细胞代谢来实现的。

对于那些无法合成的必需氨基酸,我们可以通过摄入动植物性食物或合理的膳食搭配来满足需求。

均衡的膳食结构对于维持人体正常运转至关重要。

只有确保摄入足够的氨基酸,才能保证人体各项代谢过程的进行,促进健康和发育。

通过分解代谢产生合成维生素的氨基酸

通过分解代谢产生合成维生素的氨基酸

通过分解代谢产生合成维生素的氨基酸《氨基酸代谢与合成维生素:深度探讨》导语:氨基酸代谢是生物体内一项至关重要的生化过程,它不仅为细胞提供能量和原料,还可以通过分解产生合成维生素。

本文将从深度和广度的角度出发,全面评估氨基酸代谢对合成维生素的影响,并对其进行深入探讨。

一、氨基酸的基本概念氨基酸是构成蛋白质的基本元素,它由氨基和羧基组成,并具有20种不同的类型。

在生物体内,氨基酸通过蛋白质的降解和合成过程中发挥着重要作用,同时也参与了许多生化途径和代谢过程。

氨基酸的多样性和功能性,使其成为了合成维生素过程中不可或缺的一部分。

二、氨基酸代谢对合成维生素的影响1. 氨基酸降解产生的代谢产物氨基酸在生物体内经过降解代谢过程,产生了许多重要的代谢产物,其中包括了一些可以被进一步合成为维生素的中间物质。

苯丙氨酸经过降解可以产生苯丙氨酸酪氨酸,进而合成维生素B6;色氨酸可以合成维生素B3等。

氨基酸代谢直接影响了合成维生素的来源和产生。

2. 氨基酸参与的合成途径除了氨基酸降解产生的代谢产物外,氨基酸本身也可以参与许多维生素的合成途径。

赖氨酸可以合成叶酸和维生素B12,苏氨酸可以合成硫胺素等。

这些合成过程都离不开氨基酸的参与,显示了氨基酸在合成维生素过程中的重要性。

三、个人观点和理解氨基酸代谢与合成维生素之间的关系是一个复杂而微妙的生化反应网络,它揭示了生物体在维持生命和健康方面的神奇机制。

通过深入研究氨基酸的代谢途径和合成维生素的关系,我们可以更好地理解生物体的养分摄取和利用方式,从而为人类健康和营养学领域的发展提供有力支持。

总结与回顾通过本文的全面探讨,我们对氨基酸代谢和合成维生素之间的关系有了更深入的了解。

从氨基酸产生的代谢产物到其参与的合成途径,我们发现了氨基酸在合成维生素过程中的重要性。

通过对这一关系的深入研究,我们可以不仅更好地理解生物体的内在机制,还可以为人类健康和营养学领域的发展做出更多贡献。

结语:氨基酸代谢与合成维生素的关系是一个复杂而重要的生化过程,它揭示了生物体内部的奇妙机制。

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氨基的排泄和解毒

氨基酸合成
一 氨基酸降解
1 氨基的去除
(1) 氧化脱氨基
催化氨基酸氧化脱氨的酶:
L-氨基酸氧化酶:
D-氨基酸氧化酶:
专一性氨基酸氧化酶:
L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydrogenase)
谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基反应
L-谷氨酸脱氢酶:


枯草杆菌蛋白酶 嗜热菌蛋白酶
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
(Phe.Tyr.Trp) (Arg.Lys)
羧肽酶 羧肽酶
(脂肪族)
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
(二 ) 胞外蛋白质的降解
胃:胃蛋白酶 胰腺:胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶、 小肠: 羧肽酶(A、B)、氨肽酶。
(三) 胞内蛋白质的降解
(3)特点:是一种多功能酶
氧化还原酶:不仅能催化N2还原,还可 催化N2O化合物等还原。 ATP酶活性:能催化ATP分解,从中获取 能量推动电子向还原底物上转移。
硝酸还原作用
硝酸还原作用的化学本质
NO-3 2e-
硝酸还原酶
NO-2
6e-
亚硝酸还原酶
NH+4
含氮有机物分解产生氨
三 碳循环与氮循环
vs
非必需氨基酸
• • • • • • • • • • Ala Asp Asn Cys Glu Gln Gly Pro Ser Tyr
Tip
MTV
Hall
五大氨基酸家族
合成氨基酸的主要途径
α—酮酸还原氨化 转氨基作用
◆ ◆

氨基酸的相互转化
α-酮酸的还原氨化
R-C-COO-+NH3 || O
α-酮酸
பைடு நூலகம்
尿素循环
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
尿素循环总结
总方程式
NH2 2NH3+CO2+3ATP+H2O C O +2ADP+AMP+4Pi NH2
尿素循环的调节
• 别构调节
N-乙酰谷氨酸对CPS-1的别构激活,控制了尿素产生 的总速率。
R-CH-COO| NH+3
α-氨基酸
酮酸的来源;
氨基酸脱氨及糖和脂酸代谢
氨的来源;

生物固氮,


由硝酸盐,亚硝酸盐还原,
含氮有机物分解。
生物固氮
微生物通过体内固氮酶的作用将游离态氮转变
为氨的过程称为生物固氮。
N2
+
3H2
固氮酶
2NH3
12ADP+12Pi
12ATP+12H2O
生物固N的化学本质
• 任何氨基酸合成的前体都来自于糖酵解、TCA循环或磷酸戊 糖途径,其中N原子通过Glu或Gln进入相关的合成途径,而 合成的场所有的在细胞液,有的在线粒体。 • 按照各氨基酸合成前体的性质,所有的氨基酸可分为5大家族 。
必需
• • • • • • • • • • Thr Ile Phe Met Trp Val His Arg Lys Leu
(ubiquitin) E1-SH
多泛肽化蛋白
19S调节亚基
ATP 去折叠
ATP 20S蛋白酶体 26S蛋白酶体
水解
N-端规则

一种蛋白质的半衰期与N-端氨基酸的性质有关。
如果一种蛋白质N端的氨基酸是
Met, Ser, Ala, Thr,
Val或Gly,则半衰期较长,大于20个小时。
如果一种蛋白质的N端氨基酸是Phe,
分布:Liver,Kidney,Brain
不需氧脱氢酶,辅酶:NAD+ or NADP+ 别构抑制: GTP、ATP

别构 激活: GDP、ADP
(2) 转氨基反应
• 转氨基反应是指一种氨基酸的氨基被转移到一种α-酮 酸的酮基上形成一种新的氨基酸和一种新的α-酮酸的 过程。催化此反应的酶被称为转氨酶。转氨反应是完 全可逆的,因此它既参与氨基酸的降解,又参与氨基 酸的合成。 • 转氨酶有多种,但是每一种转氨酶都需要磷酸吡哆醛 作为辅基,而且绝大多数转氨酶以谷氨酸作为氨基的 供体或者以α-酮戊二酸为氨基的受体。 • 并不是所有的氨基酸都可以发生转氨基反应,Thr, Pro, lys是例外。
氨基酸碳骨架的代谢
4 铵离子的命运
直接排出体外 植物将其转变成Asn (Asn合成酶) 动物将其转变成Gln (Gln合成酶) 尿素或尿酸

N的命运
尿酸
NH4+
尿素 + 尿酸
植物的氨解毒
动物的氨解毒
谷氨酰胺合成酶(GS)
-产生生物活性酰胺N
大肠杆菌的GS为例,该酶是一种十二聚体蛋白 动物的GS参与铵毒的解除,特别在脑细胞.
蛋白质降解及氨基酸代谢
第一节 蛋白质降解


蛋白酶种类
细胞外降解

细胞内降解
(一) 蛋白酶的种类
编号
3、 4、 2、 1
名 称
丝氨酸蛋白酶类 (serine pritelnase)
作用特征
活性中心含 Ser
实例
胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶 凝血酶 木瓜蛋白酶 无花果蛋白酶 菠萝蛋白酶 胃蛋白酶 凝乳酶
,抑制效果就越强。
大肠杆菌的GS还受到共价修饰的调节,但共价修饰的方 式并不是真核细胞普遍使用的磷酸化,而是腺苷酸化。
尿素循环
• 尿素是通过尿素循环产生的,它发生在哺乳动物的 肝细胞。尽管参与尿素循环的个别酶还发现在其它 组织,但完整的尿素循环仅存在于肝细胞。肝外组 织氨基酸分解产生的氨主要通过Gln运输到肝细胞, 但肌肉蛋白分解产生的Ala可经血液循环进入肝细胞 。此外,在细胞内合成NO的反应中,精氨酸转变成 瓜氨酸,后者是尿素循环的中间物。瓜氨酸需要重 新转变为精氨酸,以补充被消耗的精氨酸,因此, 在使用NO作为信号分子的细胞中含有足够的与尿素 循环相关的酶,以维持细胞内精氨酸的供应。
GS受到严格的调控
Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基糖的合成。
大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的活性调节
大肠杆菌GS的调节
它共受到9种物质的反馈抑制。 这9种反馈抑制剂要么是Gln代谢的终产物,要么是氨 基酸代谢一般状态的指示剂。上述任何一种抑制剂与酶 的结合至少能够部分抑制酶的活性,结合的抑制剂越多

泛素本身并不降解蛋白质,它仅仅是给降解的靶蛋白打上标
记,降解过程由26S蛋白酶体执行。

泛素是一种热激蛋白
泛素的三维结构及其与靶蛋白形成的异肽键
泛酰化酶
E1:泛素活化酶 E2:泛素结合酶 E3:泛素连接酶
蛋白质泛酰化与蛋白质的定向水解
泛酰化的类型及其功能
蛋白酶体
• 20S核心颗粒(CP),形状如桶,为大的多
Tyr,Glu Pro Leu,PHe,Asp,Lys Arg
PEST蛋白
富含Pro (P), Glu (E), Ser (S)和Thr (T) 序列的蛋白质质 被称为PEST 蛋白, 它们比其他蛋白质更容易发生水
解。
第二节 氨基酸代谢

氨基酸降解
氨基的去除
羧基的去除
碳骨架的命运
生酮氨基酸和生糖氨基酸
• 参与尿素循环各种酶浓度的变化
底物浓度的积累诱导酶的表达;产物的积累抑制酶 的表达。
二 氨基酸的生物合成
• 植物和微生物在有合适的N源时能够从头合成所有的20 种标 准氨基酸。而哺乳动物只能制造其中的10种,这10种氨基酸 被称为非必需氨基酸,其余10种氨基酸必需从食物中获取,
被称为必需氨基酸。
1 不依赖于ATP的降解途径 发生在溶酶体
2 依赖于ATP的降解途径
需要泛素
N-端规则和“PEST” 序列 降解发生在蛋白酶体 高度调控
泛素

泛素广泛存在于古细菌和所有的真核生物,但不存在于真细
菌。

它由76个氨基酸残基组成,是一种高度保守的蛋白质。 在三维结构上,泛素则是一个结构紧密的球蛋白,但其C-端 四肽序列(Leu-Arg-Gly-Gly)离开蛋白主体伸向水相,这有 助于它与其它蛋白质形成异肽键。
Transaminases
Lysine side chain
Pyridoxal phosphate
转氨基反应
谷草转氨酶催化的转氨基反应
(3)
联合脱氨基
2 羧基的去除
概念
氨基酸在脱羧酶的 作用下脱掉羧基生成相 应的一级胺类化合物 的作用。脱羧酶的辅 酶为磷酸吡哆醛。
类型:
直接脱羧 羟化脱羧
胺 羟胺
脱羧产物的进一步转化(次生物质代谢)
R CH2 NH2
COOH
氨基酸脱羧酶
(PLP)
RCH2NH2 + CO2
RCH 2NH2
胺氧化酶
RCHO
氧化
RCOOH
3 碳 骨架的命运
生糖氨基酸:其他
生酮氨基酸:
Leu & Lys
生酮兼生糖氨基酸:
Trp, Thr, Tyr, Ile, Phe (tttip)
26S
功能蛋白酶复合物,降解细胞内多聚泛
酰化的蛋白质
• 19S帽状调节颗粒(RP) ,负责识别泛酰化
的蛋白质,并将它们去折叠以及输送到
CP的蛋白酶活性中心。
蛋白酶体的结构以及靶蛋白 进入蛋白酶体的水解过程
蛋白质降解的泛肽途径
ATP AMP+PPi E1-SE2-SH E2-SE1-SH E2-SH E3
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