分泌蛋白的合成

分泌蛋白的合成、加工与转运：

分泌蛋白的合成始于细胞质的游离核糖体上，游离核糖体先合成了一段带有信号肽的多肽，后SRP与信号肽结合使蛋白质合成暂时中止，SRP-核糖体复合体在SRP的介导下与内质网上的SRP受体结合，随后核糖体也与内质网上的核糖体结合蛋白相结合，此时SRP与SRP受体、信号肽脱离回到细胞质，带有信号肽的多肽开始继续合成成为一条完整多肽，核糖体上的多肽随着合成的同时进入内质网腔内。多肽在内质网腔内完成初步糖基化、折叠与装配后以运输囊泡的形式进入高尔基复合体，在高尔基复合体中修饰、加工和完成糖基化后输出细胞外；亦或是在内质网中完成加工、糖基化后的分泌蛋白通过膜泡从内质网上脱落，以胞吐的形式排出细胞外。

膜蛋白、分泌蛋白和溶酶体酶在合成、加工、转运有何异同？

膜蛋白、分泌蛋白、溶酶体酶都是在游离核糖体上开始合成，后在信号肽的作用下与粗面内质网结合进行继续的合成初步糖基化、修饰折叠。

但是溶酶体酶在进行N-连接的糖基化修饰后即将一个寡糖链共价结合上里溶酶体酶分子的天冬酰胺残基上面。进入高尔基体顺面膜囊在N-乙酰葡糖胺磷酸转移酶和N-乙酰葡糖胺磷酸糖苷酶的作用下产生M6P。M6P与M6P受体的特异性结合将溶酶体酶与其他蛋白质分离开，在特定小泡中浓缩排入细胞质。

膜蛋白在合成的时候会在多肽链上合成“起始转移信号”和“停止转移信号”。这两种信号的多少决定了该蛋白的跨膜次数。