理学蛋白质共价结构
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第二章-蛋白质的共价结构PPT课件
（一） 蛋白质的化学组成与分类 1 元素组成
C H O N S P Fe C：50% H：7% O：23% N：16% S： 0－3% 其他：微量 P：牛奶中的酪蛋白含磷 Fe:血中的血红蛋白含铁。 I：甲状腺中甲状腺球蛋白含碘。
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2
2．蛋白质的平均含N量16%
凯氏定氮的基础
蛋 白 质 含 量 ＝ 蛋 白 N×1/16%= 蛋 白 N×6.25
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7
表3－2 结合蛋白质的分类
1． 核蛋白（nucleoprotain）：辅基是核酸，如脱 氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等。
2． 脂蛋白（lipoprotain）:与脂质结合的蛋白质。 脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。如血中的 β1－脂蛋白。卵黄球蛋白（lipovitellin）等。
3 ． 糖 蛋 白 （ glycoprotein ） 和 粘 蛋 白 （mucoprotein）:辅基成分为半乳糖、甘露糖、 己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等。 如卵清蛋白、γ－球蛋白，血清类粘蛋白 （seromucoid）等。
6． 黄素蛋白（flavoprotein）:辅基为黄素嘌呤二 核苷酸。如琥珀酸脱氢、D－氨基酸氧化酶等。
7． 金属蛋白（metalloprotein）:与金属直接结合 的蛋白质。如铁蛋白（ferritin）含铁，乙醇脱 氢酶含锌，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。
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9
②根据分子的形状
• 球状蛋白质――分子对称性佳，外形接近 球状或椭球状，溶解度较好，能结晶。Eg. 血红蛋白、血清球蛋白。
-
6
6． 鱼精蛋白（protamine）:溶于水及稀酸，不溶 于氨水。分子呈碱性。如鲑精蛋白（salmin） 等。
7． 硬蛋白（scleroprotain）:不溶于水、盐、稀酸 或稀碱。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护 功能的蛋白质。例如，角蛋白（keratin）、胶 原（collagen）、网硬蛋白（reticulin）和弹性 蛋白（elastin）等。
2023-生物化学课件 第五章蛋白质的共价结构
二硫键的断裂：几条多肽链通过二硫键交 联在一起。可在可用8mol/L尿素或 6mol/L盐酸胍存在下，用过量的 -巯基 乙醇处理，使二硫键复原为巯基，然后 用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止 它重新被氧化。可以通过参加盐酸胍方 法解离多肽链之间的非共价力；应用过 甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链间 的二硫键。
一蛋级 白结质构一测 级定结策构略测定步骤
蛋白质一级结构测定的步骤
1、蛋白质的别离纯化
2、测定蛋白质分子中多肽链的数目
3、亚基别离
4、二硫键的拆分与保护
5、分析每一多肽链的氨基酸组成
6、鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基
7 、多种方法的局部水解
8、测序
9、重叠
10 、二硫键位置确实定
N端的测定方法
SEO
• PS
WTOU
• EOVE
VERL
• RLA
APS
• HOWT
HO
• 借助重叠肽确定肽段次序：
• 末端残基 H
S
• 末端肽段HOWT
APS 或
•
OUS
• 第一套肽段：HOWT OUS EOVE RLA PS
• 第二套肽段：HO WTOU SEO VERL APS
• 推断全序列: HOWTOUSEOVERLAPS
多种方法确定
酶解法末端测序
酶解法末端测序
利用外切蛋白水解酶 (exo-peptidase) 将肽链的氨基酸从N端 (aminopeptidase) 或C端 (carboxypeptidase) 一个接一个游 离出来， 在不同时间取样进行分析，根 据所游离的氨基酸的摩尔数的多少来判
断氨基酸的排列顺序。
quanternary structure 四级结构： 蛋白质多聚体
第四章蛋白质的共价结构(精)
第四章蛋白质的共价结构4.1本章主要内容1）蛋白质的功能与性质2）蛋白质一级结构的测定3）蛋白质的人工合成4.2教学目的和要求通过本章学习，使学生掌握蛋白质的性质与功能，学会测定蛋白质一级结构的原理与方法。
4.3重点难点蛋白质一级结构的测定4.4教学方法与手段讲授与交流互动相结合，采用多媒体教学。
4.5授课内容一、肽和肽键的结构1.肽：是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。
2.肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰氨键），氨基酸单位称氨基酸残基。
3.肽键的结构特点：二、肽的重要性质1.旋光性：一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。
2.肽的酸碱性质3.肽的化学反应和游离氨基酸一样，肽的a羧基，a氨基和侧链R基上的活性基团都能发生反应。
凡是有肽键结构的化合物都会发生双缩脲反应，且可用于定量分析。
三、天然存在的活性肽生物体内存在大量的多肽和寡肽，其中有很多具有很强的生物活性，称活性肽。
生物的生长、发育、细胞分化、大脑功能、免疫、生殖、衰老、病变等都涉及到活性肽。
活性肽是细胞内部、细胞间、器官间信息沟通的主要化学信使。
1.谷胱甘肽 Glu— Cys—Gly 广泛存在于动、植、微生物细胞内，在细胞内参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。
2.短杆菌肽（抗生素）由短杆菌产生的 10 肽环。
抗革兰氏阳性细菌，临床用于治疗化浓性病症。
L-Orn —L-Leu — D-Phe— L-Pro— L-Val— L-Orn — L-Leu—D-Phe —L-Pro—L-Val3.脑啡肽（ 5 肽）Met--- 脑啡肽： Tyr—Gly —Gly —Phe—Met；Leu -- 脑啡肽： Tyr— Gly — Gly — Phe— Leu；既有镇痛作用又不会象吗啡那样使人上瘾。
一、蛋白质的一级结构（共价结构）蛋白质的一级结构也称共价结构、主链结构。
第4章蛋白质的共价结构2
第 4 章 蛋白质的共价结构
一、蛋白质通论 （一）什么是蛋白质
（二）蛋白质的化学组成和分类 ❖ 化学组成
❖ 蛋白质化学组成特点
❖ 分类
单纯蛋白质（ simple protein)
蛋白成分仅由氨基酸构成，不含其他成分。 如清蛋白、组蛋白 结合蛋白质 (conjugated protein) 蛋白成分含有除氨基酸以外的各种化学成 分作为其结构的一部分。 如糖蛋白、金属蛋白
C末端
多肽的命名
三字母缩写：Ala-Tyr-Asp-Gly 单字母缩写：AYDG
(二）寡肽的物理和化学性质
➢ 两性解离特性
1、肽链中氨基酸残基的pK值与游离氨基酸的 pK值不同； 2、静电荷为零时溶液的pH值是该肽溶液的等 电点 （pI）； 3、 环境pH ＞pI 该肽分子带负电荷
环境pH ＜ pI 该肽分子带正电荷
（一）蛋白质一级结构决定了蛋白质空间构象， 而蛋白质空间构象又是功能的基础。 （二）通过比较来源不同物种间类似蛋白质一 级结构可以洞悉蛋白质的功能并揭示出这些蛋 白质以及产生他们的生物体之间的进化关系。 （三）蛋白质一级结构的分析可以进一步确定 遗传性疾病的诊断和治疗方法。
（一）蛋白质一级结构决定了蛋白质空间构象， 而蛋白质空间构象又是功能的基础。
多肽链的结构模式
氨基酸残基（residue): 肽链中氨基酸分子因脱 水缩合而不是完整的氨基酸分子，故称为氨基 酸残基。
氨基末端（amino-terminal):多肽链中自由氨基的 一端(或N末端）。
羧基末端（carboxyl-teiminal): 多肽链中自由羧 基的一端（或C末端）。
短肽： N末端
氨基酸具有两性解离的特性
R CH COOH NH2
一、蛋白质通论 （一）什么是蛋白质
（二）蛋白质的化学组成和分类 ❖ 化学组成
❖ 蛋白质化学组成特点
❖ 分类
单纯蛋白质（ simple protein)
蛋白成分仅由氨基酸构成，不含其他成分。 如清蛋白、组蛋白 结合蛋白质 (conjugated protein) 蛋白成分含有除氨基酸以外的各种化学成 分作为其结构的一部分。 如糖蛋白、金属蛋白
C末端
多肽的命名
三字母缩写：Ala-Tyr-Asp-Gly 单字母缩写：AYDG
(二）寡肽的物理和化学性质
➢ 两性解离特性
1、肽链中氨基酸残基的pK值与游离氨基酸的 pK值不同； 2、静电荷为零时溶液的pH值是该肽溶液的等 电点 （pI）； 3、 环境pH ＞pI 该肽分子带负电荷
环境pH ＜ pI 该肽分子带正电荷
（一）蛋白质一级结构决定了蛋白质空间构象， 而蛋白质空间构象又是功能的基础。 （二）通过比较来源不同物种间类似蛋白质一 级结构可以洞悉蛋白质的功能并揭示出这些蛋 白质以及产生他们的生物体之间的进化关系。 （三）蛋白质一级结构的分析可以进一步确定 遗传性疾病的诊断和治疗方法。
（一）蛋白质一级结构决定了蛋白质空间构象， 而蛋白质空间构象又是功能的基础。
多肽链的结构模式
氨基酸残基（residue): 肽链中氨基酸分子因脱 水缩合而不是完整的氨基酸分子，故称为氨基 酸残基。
氨基末端（amino-terminal):多肽链中自由氨基的 一端(或N末端）。
羧基末端（carboxyl-teiminal): 多肽链中自由羧 基的一端（或C末端）。
短肽： N末端
氨基酸具有两性解离的特性
R CH COOH NH2
第4章 蛋白质的共价结构01
质谱法（MS）其特点灵敏度高 所需样品少、 灵敏度高、 （2）质谱法（MS）其特点灵敏度高、所需样品少、测定速度快
8)确定肽段在多肽链中的次序 8)确定肽段在多肽链中的次序
方法：利用两/多套肽段的AA顺序彼此间的交错重叠， 方法：利用两/多套肽段的AA顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽 AA顺序彼此间的交错重叠 链的AA顺序 链的AA顺序 AA
非常遗憾的与诺奖擦肩而过
8、蛋白质的一级结构的测定步骤 、
1) 测定蛋白质分子中多肽链的数目
方法：通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系， 方法：通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可 确定多肽链的数目。 确定多肽链的数目。
2) 多肽链的拆分
多肽链以非共价键连接在一起。 多肽链以非共价键连接在一起。如：血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体 非共价键连接在一起 血红蛋白为四聚体， 方法： 8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基) 方法：用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基) 尿素或 盐酸胍处理
肽段的分离纯化：凝胶过滤、凝胶电泳和HPLC法 肽段的分离纯化：凝胶过滤、凝胶电泳和HPLC法 HPLC
7)测定每个肽段的氨基酸顺序
Edman法 年首先提出） （1）Edman法（Edman于1950年首先提出） 苯异硫氰酸酯法） 于 年首先提出 （苯异硫氰酸酯法）
特点： 特点： 1）N-端分析法 2）能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离 能够不断重复循环，将肽链N
O NH CH C R1 R2
O NH CH C R3
O NH CH C R4
O NH CH C
胃蛋白酶
第四章蛋白质的共价结构--PPT资料43页
多肽链的部分裂解
酶法裂解
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
化学裂解
质谱法测定多肽氨基酸的序列
MALDI-TOF-MS LC-ESI-MS/MS
片段重叠法确定肽段在多肽链中顺序示意
所得资料：
氨基末端残基 H 羧基末端残基 S 第一套肽段 第二套肽段
第4章 蛋白质的共价结构
Chapter 4. The covalent structure of protein
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、 功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生 命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功 能始终是生命科学最基本的命题。
一、蛋白质通论
二、肽
（一）肽和肽键的结构
肽 (peptide) 是 氨 基 酸 的 线 性 聚 合 物 ， 因 此 也 称肽链（peptide chain)。蛋白质中氨基酸的基本 连接方式是肽键(peptide bond)。
N端
C端
肽单位
肽键
(酰胺基、肽基)
共价主链
最简单的肽为二肽（dipeptide),含一个肽键； 一般把不多于12个残基的肽叫二肽、三肽……十
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类 结合蛋白质
根据功 能分类
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、 保护和防御蛋白、受体蛋白…）
非活性蛋白质（如硬蛋白、角蛋白）
简单蛋白质分类
结合蛋白质分类
(二）蛋白质分子的形状和大小：
纤维状蛋白：多数不溶于水和稀盐酸，少数如血纤维蛋白可溶 球状蛋白：可溶 膜蛋白：不溶于水，可溶于去污剂
第4章蛋白质的共价结构
• 硬蛋白
结 • 色蛋白：简单蛋白+色素物质 合 • 糖蛋白：简单蛋白+糖类物质 蛋 • 脂蛋白：简单蛋白+脂类结合 白 • 核蛋白：简单蛋白+核酸
（二）、蛋白质的大小与分子量
• 蛋白质是分子量很大的生物分子 • 对任一种给定的蛋白质，其所有分子在
AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应 是相同的，即所谓均一的蛋白质。
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
• 多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序 • 含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
含游离-羧基的一端：羧基端或C-端 • AA顺序是从N-端开始以C-端氨基酸残基为终点
如上述五肽：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
PITC
H
pH8.3
H
HR
—N—C—N—CH—COOH
S 无水HF
PTC-氨基酸 S
—N—C
C
N
O
C
HR
PTH-氨基酸
（二）、末端氨基酸残基的鉴定
④氨肽酶法
• 肽链外切酶:从多肽链N-端逐个向里水解
1
、N 末 端
• 根据不同反应时间测出释放的AA种类和数量， 按反应时间和AA残基释放量作动力学曲线 蛋白质N-末端残基顺序。
（2）、依据蛋白质的组成分类
• 简单蛋白 simple protein
单纯蛋白，仅由氨基酸组成
• 结合蛋白 conjugated protein
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成
• 清蛋白和球蛋白 albumin and globulin
结 • 色蛋白：简单蛋白+色素物质 合 • 糖蛋白：简单蛋白+糖类物质 蛋 • 脂蛋白：简单蛋白+脂类结合 白 • 核蛋白：简单蛋白+核酸
（二）、蛋白质的大小与分子量
• 蛋白质是分子量很大的生物分子 • 对任一种给定的蛋白质，其所有分子在
AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应 是相同的，即所谓均一的蛋白质。
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
• 多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序 • 含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
含游离-羧基的一端：羧基端或C-端 • AA顺序是从N-端开始以C-端氨基酸残基为终点
如上述五肽：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
PITC
H
pH8.3
H
HR
—N—C—N—CH—COOH
S 无水HF
PTC-氨基酸 S
—N—C
C
N
O
C
HR
PTH-氨基酸
（二）、末端氨基酸残基的鉴定
④氨肽酶法
• 肽链外切酶:从多肽链N-端逐个向里水解
1
、N 末 端
• 根据不同反应时间测出释放的AA种类和数量， 按反应时间和AA残基释放量作动力学曲线 蛋白质N-末端残基顺序。
（2）、依据蛋白质的组成分类
• 简单蛋白 simple protein
单纯蛋白，仅由氨基酸组成
• 结合蛋白 conjugated protein
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成
• 清蛋白和球蛋白 albumin and globulin
第3-3章 蛋白质的共价结构
肽键的亚氨基没有明 显的解离和质子化。
除Pro外多以反式结 构存在。
肽平面：连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上。 肽单位：肽链主链的重复结构，Cα- CO – NH – Cα。
二面角： Cα刚好位于
相连两个肽平面交线上。
Cα- C 和 Cα– N 可以绕轴 旋转，角度为ψ和φ，这 是Cα上的一对二面角。
高级结构:二，三，四级结构。
三级结构(tertiary structure)；
螺旋形的肽链非几何状地进一步折叠或卷曲,整 个分子成球状或颗粒状。盐键，疏水作用， Van de，waal s力等次级键参与三级结构形成。
四级结构(quaternary structure)
由两条或两条以上多肽链构成，结构更复杂， 其结构的最小共价单位称为亚基(subunit)或亚 单位。亚基与亚基的结合方式称为四级结构。
它决定了由Cα连接的两 个肽单位的相对位置。
(二).肽的物理和化学性质 肽的晶体是离子晶格，熔点高。 具有两性解离和等电点： 肽的酸碱性质－决定于末端α-氨基和α-羧基及R
基。 具有旋光性、茚三酮反应、 α-氨基和α-羧基及R
基的反应. N端是Pro或焦谷氨酸时无α-氨基试 剂的反应
具有双缩脲反应：
第四章
蛋白质的共价结构
一.蛋白质的分子大小 单体蛋白质 寡聚或多聚蛋白质 亚基 超分子复合体:TMV 2130个亚基+1条RNA
蛋白质的相对分子质量 6000~106 或更大 氨基酸平均Mr110
二.蛋白质结构的组织层次
构象（conformation）与构型(configuration)
构象
与分子的 一切原子沿共价键
多肽,蛋白质的 不对称性 转动时而产生不同
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9
（二）化学组成和分子量
蛋白质的分子量是整个功能体系的分子量
寡聚蛋白的分子量是亚基分子量之和
单独的亚基不具有完整的功能，功能体系称 蛋白质 蛋白质是均一分子，其氨基酸组成、亚基个 数、肽链长度都完全相同 它可以从组织中直接分离，而不是体外组装， 有些蛋白质甚至可以得到结晶形式
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（三）蛋白质结构的组织层次
蛋白质的一级结构
多肽链由氨基酸首尾相 连而成，蛋白质的一级结构就 是多肽链的氨基酸序列
一级结构含有结构信息， 包括蛋白质分子如何折叠，走 向，在何处需要α-螺旋或β折叠
11
（三）蛋白质结构蛋的白组质的织二层级结次构
多肽链内的 氨基酸之间或多 肽链间的氨基酸 之间通过氢键形 成 的 α- 螺 旋 或 β-折叠等形式
一、蛋白质通论
糖： 能源物质 脂： 生物膜成分 氨基酸：蛋白质的基础 蛋白质： 结构、功能、分离纯化、酶 核酸： 信息物质
激素、维生素、辅酶
蛋白质和核酸构成了细 胞内原生质的主要成分， 而原生质是生命现象的 物质基础
1
（一）蛋白质的分类
传统分类法
蛋白质
单纯蛋白质:只由氨基酸组成
氨基酸
缀合蛋白质
7．黄素蛋白(flavoprotein)：含黄素，辅基为FMN和FAD。如琥珀酸 脱氢酶(含FAD)、NADH脱氢酶(含FMN)、二氢乳清酸脱 氢酶(含FAD和FMN)和亚硫酸盐还原酶(含FAD和FMN)
4
蛋白质按生物学功能分类
（一）蛋白质的分类 1． 酶(enzyme)：如核糖核酸酶、胰蛋白酶、果糖磷酸激酶、乙醇脱氢酶、 过氧化氢酶和苹果酸酶（malic enzyme） 2．调节蛋白(regulatory protein)：如胰岛素、促生长素(GH)、促甲状腺素
质是球蛋白 3. 膜蛋白 (membrane protein)
疏水侧链暴露于外部。 氨基酸组成：极性残基比球蛋白少 水不溶性蛋白
7
（二）化学组成和分子量
蛋白质的元素组成：
C：50%，H：7%，O：23%，N：16%， S： 0~3%，其它 < 1% (金属离子等)
复杂体系中蛋白质含量的估算：
蛋白质含量 =
5
（一）蛋白质的分类
根据形状和溶解度分类
1.纤维状分子 (fibrous protein)
线性分子，有规则， 细棒或纤维状
结构蛋白不溶于水； 血纤蛋白原溶于水
原胶原
胶原纤维
300nm，1.5nm
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（一）蛋白质的分类
2. 球状分子(globular protein) 疏水链在球内，外部是亲水侧链 水溶性好，细胞内大部分水溶性蛋白
(TSH)、乳糖阻抑物、核转录因子1(NF1)和分解代谢物激 活剂蛋白 3．转运蛋白(transport protein)：如血红蛋白、血清清蛋白和葡糖转运蛋白 4．储存蛋白(storage protein)：如卵清蛋白、酪蛋白、菜豆蛋白和铁蛋白 5．收缩和游动蛋白(contractile and motile protein)：肌动蛋白、肌球蛋 白、微管蛋白、动力蛋白 (dynein) 和驱动蛋白 (kinesin) 6．结构蛋白(structural protein)：如α－角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、 丝蛋白和蛋白聚糖 7．支架蛋白(scaffold protein)：如胰岛素受体底物－1、A激酶锚定蛋白和 信号传递转录激活剂 8．保护和开发蛋白(protective and exploitive protein)：如免疫球蛋白、凝 血酶、血纤蛋白原、抗冻蛋白、蛇（蜂）毒蛋白、白喉毒 素和蓖麻毒蛋白 9．异常蛋白(exotic protein)：如应乐果甜蛋白、节肢弹性蛋白和胶质蛋白
3
缀合蛋白质的分类
（一）蛋白质的分类
1．糖蛋白：含糖类。许多胞外基质蛋白质属糖蛋白，如纤连蛋白、 胶原蛋白和蛋白聚糖，γ－球蛋白。
2．脂蛋白：含三酰甘油、胆固醇、磷脂。如血浆脂蛋白，包括HDL (α－脂蛋白) 和LDL (β－脂蛋白) 等。
3．核蛋白：辅基为核酸。如核糖体 (含RNA)，AIDS病毒 (含RNA) 和 腺病毒 (adenovirus，含DNA).
辅助成分
2
单纯蛋白质的分类
（一）蛋白质的分类 1、清蛋白(albumin)：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液。为饱和硫酸 铵沉淀。广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白 2、球蛋白(globulin)：为半饱和硫酸铵沉淀，不溶于水而溶于稀盐
溶液的称优球蛋白(euglobulin)；溶于水的称假球蛋白(pseudoglobulin)。普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋 白和植物种子球蛋白等。 3、谷白(glutelin)：不溶于水、醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或 稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白。 4、谷醇溶蛋白(prolamine)：不溶于水及无水乙醇，但溶于70－80 ％ 乙醇中。脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链较极性侧链多。主 要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白。 5、组蛋白(histone)：溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨 酸和赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋白等。 6、鱼精蛋白(protamine)：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中碱性 氨基酸很多，分子呈碱性。如鲑精蛋白（salmin）。 7、硬蛋白(scleroprotein)：不溶于水、盐、稀酸及稀碱。是动物体内 作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，角蛋白、胶原、网硬 蛋白和弹性蛋白。
4．磷蛋白：含与Ser、Thr和Tyr残基的羟基酯化的磷酸基。如酪蛋白 糖原磷酸化酶 a。
5．金属蛋白：如铁蛋白 (ferritin) 含铁，乙醇脱氢酶含Zn，细胞色素 氧化酶含Cu和Fe，固氮酶含Mo和Fe ， 丙酮酸羧化酶含Mn。
6．血红素蛋白：金属蛋白的亚类。辅基为血红素，是卟啉化合物，卟 啉中心含Fe。如血红蛋白、细胞色素c、过氧化氢酶 和硝酸盐还原酶。
含 N量 16 %
含 N量 6.25
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（二）化学组成和分子量
蛋白质的分子量范围很大：6000～1×106
M = 5700 M = 12500 M = 12600 M = 13900 M = 16900
单体蛋白
M = 64500
寡聚体蛋白
一条肽链－一个亚基 M = 150000
M = 600000