蛋白质的共价结构课件
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中含氮的克数 6.25 （凯氏定氮法）
蛋白质的分类
1. 蛋白质形状
球状蛋白 纤维状蛋白
蛋白质的分类
根据分子 形状分类
球状蛋白质 膜蛋白
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类
缀合蛋白质
溶解度分类 营养价值分类
2. 分子组成
简单蛋白 （按溶解度）
清蛋白 球蛋白 醇溶蛋白 谷蛋白 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
测定蛋白质的一级结构的主要意义：
• 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的 基础。自从1953年F.Sanger测定了胰岛素的 一级结构以来，现在已经有上千种不同蛋白质 的一级结构被测定。主要意义：
• 一级结构是研究高级结构的基础。 • 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的
关系。 • 可以为生物进化理论提供依据 • 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋
-螺旋体
白
质
分
子
的
构 三级结构 象
示
意
图
四级结构
-折叠片
松散肽段 亚基
Levels of structure in proteins
蛋白质的主要功能：
催化 调节 转运 储存 运动 结构成分 支架作用 防御与进攻 异常功能
3.二硫键的断裂
几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在用8mol/L 尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的-巯基乙醇 处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护 生成的巯基，以防止它重新被氧化。
(过甲酸）
s s
HcoooH SO3H
SO3H
4.测定每条多肽链的氨基酸组成 水解 氨基酸分析仪
（二）肽的物理化学性质
1.物理性质
离子晶体，熔点很高，在PH 0～14范围内酰胺氢不解离， 酸碱性质主要决定于 α-NH2和α-COOH以及R基团。
2.化学性质
和氨基酸一样，游离的α-NH2和α-COOH以R基团可以发生和 氨基酸中相应的基团的反应。特殊的反应为双缩脲反应。
生物活性肽：
• 生物体内具有一定生物学活性的肽 类物质称生物活性肽。重要的有谷 胱甘肽、神经肽、肽类激素等。
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋 一级结构 primary structure
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。 在大多数情况下，以反式结构存在。
2. 肽键（反式）
3. 肽单位
肽的结构
4. 肽平面
肽键具有一定 程度的双键性 质，参与肽键 的六个原子C、 H、O、N、 Cα1、Cα2不 能自由转动， 位于同一平面， 此平面就是肽 平面。
5. 肽的二面角
第二节 蛋白质的共价结构
• 蛋白质(protein)是由氨基酸为单位 组成的一类重要的生物大分子，是 生命的物质基础。
蛋白质的化学组成
• 蛋白质分子中主要的元素组成是： C、H、O、N、S等。其中N元素的 含量相对稳定，约为16%，故每克 氮相当于6.25克蛋白质。
❖蛋白质含量（克%）=每克生物样品
蛋白质分子量为6000到 1×106 更大一些。最小 的分子量为5700。多肽 中一个氨基酸残基的分
子量为110。
蛋 一级结构 primary structure
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
5.分析多肽链的N-末端和C-末端 多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基 酸和C-端氨基酸。 在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是 N-端氨基酸分析法。
（二）N-末端和C-末端氨基酸的鉴定
N-端 C-端
Sanger法（二硝基氟苯反应） DNS法（丹磺酰氯反应） Edman法（苯异硫氰酸脂反应） 氨肽酶法 肼解法 还原法 羧肽酶法
（四）蛋白质功能的多样性
1、催化功能 2、调节功能 3、运动功能 4、运输功能 5、防御功能 6、储存功能 7、结构成分 8、支架作用 9、异常功能
酶 （淀粉酶）
激素（胰岛素） 肌球蛋白 血红蛋白 免疫球蛋白 酪蛋白 胶原蛋白
蛋白质（protein） 是生活细胞内含量最 丰富、功能最复杂的 生物大分子，并参与 了几乎所有的生命活 动和生命过程。因此 ，研究蛋白质的结构 与功能始终是生命科
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
牛催产素
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛加压素
鹅膏蕈碱
OH
CH3 CH CH2OH
CH O
O
O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
CO
H
CH
HO
Frederick Sanger Cambridge Born 1912 Nobel price 1958 and 1980
Sanger developed methods for sequencing both proteins and nucleic acids, and got the price twice.
测定蛋白质的一级结构的要求
1，样品必需纯（>97%以上）；（分离纯
化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品。）
2，知道蛋白质的分子量； 3，知道蛋白质由几个亚基组成； 4，测定蛋白质的氨基酸组成；并根据
分子量计算每种氨基酸的个数。（取一定量
的样品进行完全水解，再用氨基酸自动分析仪，测定蛋白质的 氨基酸组成。）
二面角 两相邻酰胺平面之间， 能 以 共 同 的 Cα 为 定 点 而 旋 转，绕Cα-N键旋转的角度称 φ角，绕C-Cα键旋转的角度 称ψ角。φ和ψ称作二面角 ，亦称构象角。
肽基的C、O和N原子间的共振相互作用
sp3 sp2
sp2 sp2
共振杂化体
共振产生的重要结果：•限制绕肽键的自由旋转 •形成酰胺平面 •产生键的平均化 •肽键呈反式构型
膜蛋白： 与细胞的膜系统结合，疏水氨基酸在分子外部， 不溶于水但能溶于去污剂溶液。
根据蛋白质的溶解度分类
1.清蛋白（白蛋白） 易溶于水、中性盐、稀酸、稀碱，被 饱和硫酸铵沉淀。甘氨酸含量较少。
2.球蛋白 可被半饱和硫酸铵沉淀。 （1）拟球蛋白 （假球蛋白）溶于水。 （2）优球蛋白 不溶于水，溶于稀盐 例： 肌球蛋白，
N
CH2
N OS O CH2 H
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
促甲状腺素释放因子（TRH）
蛋白质一级结构的测定
• 胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
血清球蛋白等。 3.组蛋白 组成染色体的蛋白质，含Arg和 Lys较多。呈碱
性。例：H1，H2a，H2b，H3和H4等
根据蛋白质的营养价值分类
1.完全蛋白质 含有人体必需的各种氨基酸。 2.不完全蛋白质 缺乏人体必需的某种氨基酸。
（二）蛋白质的形状与大小
1.形状 2.大小
球状蛋白 纤维状蛋白
膜蛋白
5，测定水解液中的氨量，计算酰胺的 含量。
蛋白质的氨基酸组成分析
三、蛋白质一级结构的测定
◆ （一）蛋白质测序的策略 ◆ （二）N-末端和C-末端氨基酸的鉴定 ◆ （三）二硫桥的断裂 ◆ （四）氨基酸组成的分析 ◆ （五）多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化 ◆ （六）肽段氨基酸序列的测定 ◆ （七）肽段在多肽链中次序的决定 ◆ （八）二硫桥位置的确定 ◆ （九）蛋白质测序举例 ◆ （十）蛋白质序列数据库
1. 谷胱甘肽（GSH）：
• 全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基 可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化 型（GSSG）两种存在形式。
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽(glutathione)
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原 酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
（一）蛋白质测序的策略（片断重叠法）
1.测定蛋白质分子中多肽链的数目 2.拆分蛋白质分子的多肽链 3.断开多肽链内的二硫桥 4.分析每一条多肽链的氨基酸组成 5.鉴定多肽链N-末端和C-末端残基 6.裂解多肽链成较小的片段 7.测定各肽段的氨基酸序列 8.重建完整多肽链的一级结构 9.确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥
• 多肽链具有方向性，头端为氨基端（N端）， 尾端为羧基端（C端）。
• 凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定 空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目 在50个以下，且无特定空间结构?者称多肽。
H3N+ N-端
Ser H
O
CC
பைடு நூலகம்
Val H
O
NCC
CH2
H CH
OH
CH3 CH3
肽键
Tyr H
O NCC H CH2
OH
Asp H
O NCC
H CH2 CO2H
Gln H
N C COOH CH2 C-端
CH2
CONH2
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
（一）肽和肽键的结构
肽平面
肽键
0.127nm 键长=0.132nm
0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。
组成肽键的原子处于同一平面。
结合蛋白 （按辅基）
核蛋白 糖蛋白与蛋白聚糖 脂蛋白 色蛋白 磷蛋白
简单蛋白质分类
缀合蛋白质分类
依据蛋白质的外形分类
球状蛋白质： globular protein外形接近球形或椭圆形， 溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
纤维状蛋白质： fibrous protein分子类似纤维或细棒。它 又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
• Sanger因创造了蛋白质一级结构和DNA序 列的测定方法两次获诺贝尔奖。
• DNFB（2，4-二硝基氟苯， Sanger 试 剂）。 DNFB只与蛋白质的游离末端氨基 酸的氨基反映，脱去一分子HF，形成 DNP多肽或DNP蛋白质。由于DNFB与氨 基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此 DNP-多肽经酸水解后，只有N-末端氨基 酸为黄色的DNP-氨基酸衍生物，其余的 都是游离氨基酸。其溶于乙酸乙酯。后可 用色谱提取分离。虽然可能和侧链氨基反 应，但产物不溶于乙酸乙酯。
学最基本的命题。
微管蛋白
甜蛋白（应乐果蛋白）
蛋白质的结构
蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋 白质中，多肽链折叠形成特殊的形状（构象）。在结构 中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。 蛋白质有四种结构层次：一级结构，二级结构，三级结 构和四级结构（不总是有）。
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残 基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因 编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核 苷酸序列决定的。 •维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。
•蛋白质一级结构与蛋白质共价结构 肽键 二硫键
肽(peptide)
肽键与肽链：
• 蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经 脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。 一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基 酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水 缩合即生成肽。
• 两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。多 肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。
测定步骤
• 蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一
级结构的测定，主要包括以下几个步骤： 1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。
• 通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分 子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。 2.多肽链的拆分 几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚 蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为 二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处 理，即可分开多肽链(亚基).
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
2. 多肽类激素：
种类较多，生理功能各 异。主要见于下丘脑及 垂体分泌的激素。
蛋白质的分类
1. 蛋白质形状
球状蛋白 纤维状蛋白
蛋白质的分类
根据分子 形状分类
球状蛋白质 膜蛋白
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类
缀合蛋白质
溶解度分类 营养价值分类
2. 分子组成
简单蛋白 （按溶解度）
清蛋白 球蛋白 醇溶蛋白 谷蛋白 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
测定蛋白质的一级结构的主要意义：
• 蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的 基础。自从1953年F.Sanger测定了胰岛素的 一级结构以来，现在已经有上千种不同蛋白质 的一级结构被测定。主要意义：
• 一级结构是研究高级结构的基础。 • 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的
关系。 • 可以为生物进化理论提供依据 • 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋
-螺旋体
白
质
分
子
的
构 三级结构 象
示
意
图
四级结构
-折叠片
松散肽段 亚基
Levels of structure in proteins
蛋白质的主要功能：
催化 调节 转运 储存 运动 结构成分 支架作用 防御与进攻 异常功能
3.二硫键的断裂
几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在用8mol/L 尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的-巯基乙醇 处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护 生成的巯基，以防止它重新被氧化。
(过甲酸）
s s
HcoooH SO3H
SO3H
4.测定每条多肽链的氨基酸组成 水解 氨基酸分析仪
（二）肽的物理化学性质
1.物理性质
离子晶体，熔点很高，在PH 0～14范围内酰胺氢不解离， 酸碱性质主要决定于 α-NH2和α-COOH以及R基团。
2.化学性质
和氨基酸一样，游离的α-NH2和α-COOH以R基团可以发生和 氨基酸中相应的基团的反应。特殊的反应为双缩脲反应。
生物活性肽：
• 生物体内具有一定生物学活性的肽 类物质称生物活性肽。重要的有谷 胱甘肽、神经肽、肽类激素等。
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋 一级结构 primary structure
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。 在大多数情况下，以反式结构存在。
2. 肽键（反式）
3. 肽单位
肽的结构
4. 肽平面
肽键具有一定 程度的双键性 质，参与肽键 的六个原子C、 H、O、N、 Cα1、Cα2不 能自由转动， 位于同一平面， 此平面就是肽 平面。
5. 肽的二面角
第二节 蛋白质的共价结构
• 蛋白质(protein)是由氨基酸为单位 组成的一类重要的生物大分子，是 生命的物质基础。
蛋白质的化学组成
• 蛋白质分子中主要的元素组成是： C、H、O、N、S等。其中N元素的 含量相对稳定，约为16%，故每克 氮相当于6.25克蛋白质。
❖蛋白质含量（克%）=每克生物样品
蛋白质分子量为6000到 1×106 更大一些。最小 的分子量为5700。多肽 中一个氨基酸残基的分
子量为110。
蛋 一级结构 primary structure
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
5.分析多肽链的N-末端和C-末端 多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基 酸和C-端氨基酸。 在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是 N-端氨基酸分析法。
（二）N-末端和C-末端氨基酸的鉴定
N-端 C-端
Sanger法（二硝基氟苯反应） DNS法（丹磺酰氯反应） Edman法（苯异硫氰酸脂反应） 氨肽酶法 肼解法 还原法 羧肽酶法
（四）蛋白质功能的多样性
1、催化功能 2、调节功能 3、运动功能 4、运输功能 5、防御功能 6、储存功能 7、结构成分 8、支架作用 9、异常功能
酶 （淀粉酶）
激素（胰岛素） 肌球蛋白 血红蛋白 免疫球蛋白 酪蛋白 胶原蛋白
蛋白质（protein） 是生活细胞内含量最 丰富、功能最复杂的 生物大分子，并参与 了几乎所有的生命活 动和生命过程。因此 ，研究蛋白质的结构 与功能始终是生命科
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
牛催产素
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛加压素
鹅膏蕈碱
OH
CH3 CH CH2OH
CH O
O
O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
CO
H
CH
HO
Frederick Sanger Cambridge Born 1912 Nobel price 1958 and 1980
Sanger developed methods for sequencing both proteins and nucleic acids, and got the price twice.
测定蛋白质的一级结构的要求
1，样品必需纯（>97%以上）；（分离纯
化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品。）
2，知道蛋白质的分子量； 3，知道蛋白质由几个亚基组成； 4，测定蛋白质的氨基酸组成；并根据
分子量计算每种氨基酸的个数。（取一定量
的样品进行完全水解，再用氨基酸自动分析仪，测定蛋白质的 氨基酸组成。）
二面角 两相邻酰胺平面之间， 能 以 共 同 的 Cα 为 定 点 而 旋 转，绕Cα-N键旋转的角度称 φ角，绕C-Cα键旋转的角度 称ψ角。φ和ψ称作二面角 ，亦称构象角。
肽基的C、O和N原子间的共振相互作用
sp3 sp2
sp2 sp2
共振杂化体
共振产生的重要结果：•限制绕肽键的自由旋转 •形成酰胺平面 •产生键的平均化 •肽键呈反式构型
膜蛋白： 与细胞的膜系统结合，疏水氨基酸在分子外部， 不溶于水但能溶于去污剂溶液。
根据蛋白质的溶解度分类
1.清蛋白（白蛋白） 易溶于水、中性盐、稀酸、稀碱，被 饱和硫酸铵沉淀。甘氨酸含量较少。
2.球蛋白 可被半饱和硫酸铵沉淀。 （1）拟球蛋白 （假球蛋白）溶于水。 （2）优球蛋白 不溶于水，溶于稀盐 例： 肌球蛋白，
N
CH2
N OS O CH2 H
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
促甲状腺素释放因子（TRH）
蛋白质一级结构的测定
• 胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
血清球蛋白等。 3.组蛋白 组成染色体的蛋白质，含Arg和 Lys较多。呈碱
性。例：H1，H2a，H2b，H3和H4等
根据蛋白质的营养价值分类
1.完全蛋白质 含有人体必需的各种氨基酸。 2.不完全蛋白质 缺乏人体必需的某种氨基酸。
（二）蛋白质的形状与大小
1.形状 2.大小
球状蛋白 纤维状蛋白
膜蛋白
5，测定水解液中的氨量，计算酰胺的 含量。
蛋白质的氨基酸组成分析
三、蛋白质一级结构的测定
◆ （一）蛋白质测序的策略 ◆ （二）N-末端和C-末端氨基酸的鉴定 ◆ （三）二硫桥的断裂 ◆ （四）氨基酸组成的分析 ◆ （五）多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化 ◆ （六）肽段氨基酸序列的测定 ◆ （七）肽段在多肽链中次序的决定 ◆ （八）二硫桥位置的确定 ◆ （九）蛋白质测序举例 ◆ （十）蛋白质序列数据库
1. 谷胱甘肽（GSH）：
• 全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基 可氧化、还原，故有还原型（GSH）与氧化 型（GSSG）两种存在形式。
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽(glutathione)
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原 酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
（一）蛋白质测序的策略（片断重叠法）
1.测定蛋白质分子中多肽链的数目 2.拆分蛋白质分子的多肽链 3.断开多肽链内的二硫桥 4.分析每一条多肽链的氨基酸组成 5.鉴定多肽链N-末端和C-末端残基 6.裂解多肽链成较小的片段 7.测定各肽段的氨基酸序列 8.重建完整多肽链的一级结构 9.确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥
• 多肽链具有方向性，头端为氨基端（N端）， 尾端为羧基端（C端）。
• 凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定 空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目 在50个以下，且无特定空间结构?者称多肽。
H3N+ N-端
Ser H
O
CC
பைடு நூலகம்
Val H
O
NCC
CH2
H CH
OH
CH3 CH3
肽键
Tyr H
O NCC H CH2
OH
Asp H
O NCC
H CH2 CO2H
Gln H
N C COOH CH2 C-端
CH2
CONH2
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
（一）肽和肽键的结构
肽平面
肽键
0.127nm 键长=0.132nm
0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。
组成肽键的原子处于同一平面。
结合蛋白 （按辅基）
核蛋白 糖蛋白与蛋白聚糖 脂蛋白 色蛋白 磷蛋白
简单蛋白质分类
缀合蛋白质分类
依据蛋白质的外形分类
球状蛋白质： globular protein外形接近球形或椭圆形， 溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
纤维状蛋白质： fibrous protein分子类似纤维或细棒。它 又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
• Sanger因创造了蛋白质一级结构和DNA序 列的测定方法两次获诺贝尔奖。
• DNFB（2，4-二硝基氟苯， Sanger 试 剂）。 DNFB只与蛋白质的游离末端氨基 酸的氨基反映，脱去一分子HF，形成 DNP多肽或DNP蛋白质。由于DNFB与氨 基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此 DNP-多肽经酸水解后，只有N-末端氨基 酸为黄色的DNP-氨基酸衍生物，其余的 都是游离氨基酸。其溶于乙酸乙酯。后可 用色谱提取分离。虽然可能和侧链氨基反 应，但产物不溶于乙酸乙酯。
学最基本的命题。
微管蛋白
甜蛋白（应乐果蛋白）
蛋白质的结构
蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋 白质中，多肽链折叠形成特殊的形状（构象）。在结构 中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。 蛋白质有四种结构层次：一级结构，二级结构，三级结 构和四级结构（不总是有）。
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残 基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因 编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核 苷酸序列决定的。 •维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。
•蛋白质一级结构与蛋白质共价结构 肽键 二硫键
肽(peptide)
肽键与肽链：
• 蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经 脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。 一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基 酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水 缩合即生成肽。
• 两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。多 肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。
测定步骤
• 蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一
级结构的测定，主要包括以下几个步骤： 1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。
• 通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分 子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。 2.多肽链的拆分 几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚 蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为 二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处 理，即可分开多肽链(亚基).
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
2. 多肽类激素：
种类较多，生理功能各 异。主要见于下丘脑及 垂体分泌的激素。