蛋白质的共价结构
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第四章蛋白质的共价结构
三字母符号时，氨基酸之间用连字符(－)或(· )隔开。
• 一级结构的全部内容包括： 多肽链数目、氨基酸组成、氨基酸顺序、连接方式、 二硫键的数目和位置、非氨基酸成分等
自1953年Sanger F.报道了牛胰岛素两条多肽链 的氨基酸序列以来，已有100，000多个不同蛋白质 的氨基酸序列被测定（简称蛋白质测序）。
蛋白质的一级结构研究
研究一级结构需要阐明的内容： • 1）蛋白质分子的多肽链数目。 • 2）每条肽链的末端残基种类。 • 3）每条肽链的氨基酸顺序。 • 4）链内或链间二硫键的配置等。
测定蛋白质的一级结构的主要意义： • 一级结构是研究高级结构的基础。 • 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 • 可以为生物进化理论提供依据。 • 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
CH C
N
CH COO -
O
Peptide bond
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸 缩合则形成三肽……
* 由二十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的 肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。
R2 O
R3 O
H2N CH C HN CH C HN CH C
N端
氨基酸残基 氨基酸残基
肽链书写方式：N端→C端 肽链有链状、环状和分支状。
Rn O HN CH COH
C端
命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名
O
O
H3C CH C HN CH2 C HN CH COOH
NH2
CH2
CH H3C CH3
蛋白质的一级结构是指蛋 白质多肽链中氨基酸的排 列顺序，包括二硫键的位 置。其中最重要的是多肽 链的氨基酸顺序，它是蛋 白质生物功能的基础。
• 一级结构的全部内容包括： 多肽链数目、氨基酸组成、氨基酸顺序、连接方式、 二硫键的数目和位置、非氨基酸成分等
自1953年Sanger F.报道了牛胰岛素两条多肽链 的氨基酸序列以来，已有100，000多个不同蛋白质 的氨基酸序列被测定（简称蛋白质测序）。
蛋白质的一级结构研究
研究一级结构需要阐明的内容： • 1）蛋白质分子的多肽链数目。 • 2）每条肽链的末端残基种类。 • 3）每条肽链的氨基酸顺序。 • 4）链内或链间二硫键的配置等。
测定蛋白质的一级结构的主要意义： • 一级结构是研究高级结构的基础。 • 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 • 可以为生物进化理论提供依据。 • 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
CH C
N
CH COO -
O
Peptide bond
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸 缩合则形成三肽……
* 由二十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的 肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。
R2 O
R3 O
H2N CH C HN CH C HN CH C
N端
氨基酸残基 氨基酸残基
肽链书写方式：N端→C端 肽链有链状、环状和分支状。
Rn O HN CH COH
C端
命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名
O
O
H3C CH C HN CH2 C HN CH COOH
NH2
CH2
CH H3C CH3
蛋白质的一级结构是指蛋 白质多肽链中氨基酸的排 列顺序，包括二硫键的位 置。其中最重要的是多肽 链的氨基酸顺序，它是蛋 白质生物功能的基础。
生物化学课件3_蛋白质的共价结构
水解后的DNS-氨基酸不需要提取。
★DNFB法：Sanger试剂，DNP-多肽，酸水解，黄色DNP氨基酸，有机溶剂（乙酸乙酯）抽提分离，纸层析、薄 层层析、液相等
★ PITC法：Edman法，逐步切下。无色PTH-氨基酸，
有机溶剂抽提，层析。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
3、 测序前的准备工作
§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
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14
§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
★多肽链可以看成由Cα 串联起来的无数个酰胺平 面组成
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15
§3.3 肽
2、 肽的物理和化学性质
（1）、 旋光性 一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。 （2）、 酸碱性质 短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。 肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－ COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。
Leu+ Pro0 Val-
此肽除Glx外，净电荷为0，可根据此肽的电
泳行为确定是Glu或是Gln。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
5、 二硫键、酰胺及其他修饰基团的确定
（3）、 糖、脂、磷酸基位置的确定
糖类通过Asn、Ser与蛋白质连接，-N-糖苷 -0-糖 苷
脂类：Ser、 Thr、Cys 磷酸：Ser、 Thr、His 经验性序列：
§3.4 蛋白质一级结构测序
1、蛋白质测序的基本策略 对于一个纯蛋白质，理想方法是从N端直接测至 C端，目前能测100多个N端氨基酸。
（1）、 直接法（测蛋白质的序列） 两种以上特异性裂解法
N A 法裂解 A1 A2 B 法裂解 B1 B2
★DNFB法：Sanger试剂，DNP-多肽，酸水解，黄色DNP氨基酸，有机溶剂（乙酸乙酯）抽提分离，纸层析、薄 层层析、液相等
★ PITC法：Edman法，逐步切下。无色PTH-氨基酸，
有机溶剂抽提，层析。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
3、 测序前的准备工作
§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
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§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
★多肽链可以看成由Cα 串联起来的无数个酰胺平 面组成
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§3.3 肽
2、 肽的物理和化学性质
（1）、 旋光性 一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。 （2）、 酸碱性质 短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。 肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－ COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。
Leu+ Pro0 Val-
此肽除Glx外，净电荷为0，可根据此肽的电
泳行为确定是Glu或是Gln。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
5、 二硫键、酰胺及其他修饰基团的确定
（3）、 糖、脂、磷酸基位置的确定
糖类通过Asn、Ser与蛋白质连接，-N-糖苷 -0-糖 苷
脂类：Ser、 Thr、Cys 磷酸：Ser、 Thr、His 经验性序列：
§3.4 蛋白质一级结构测序
1、蛋白质测序的基本策略 对于一个纯蛋白质，理想方法是从N端直接测至 C端，目前能测100多个N端氨基酸。
（1）、 直接法（测蛋白质的序列） 两种以上特异性裂解法
N A 法裂解 A1 A2 B 法裂解 B1 B2
蛋白质的共价结构
N-
基苯衍生物（DNP）。
末 • 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸，
端 其余为游离氨基酸。该产物能够用乙醚抽提
基 分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法（层
氨 析法）进行鉴定。
基
酸
O2N
RO F + H2N CH C
O2N
RO HN CH C
测
NO2
NO2
定
DNFB
H+ H2O
O2N
N-端 氨 基 酸 RO
• 1，样品必需纯（>97%以上）； • 2，知道蛋白质的相对分子量。
蛋白质一级结构测定的步骤
1、测定蛋白质多肽链数目 2、拆分蛋白质分子多肽链 3、断开链内二硫键 4、分析每一多肽链氨基酸组成 5、鉴定多肽链N-末端和C-末端 6、多种方法的部分水解，分离水解后得到的小片段
多肽 7、测定上述小片段多肽的序列 8、利用交叉重叠法拼出一条完整多肽链 9、确定二硫键位置
细胞核中的核糖核蛋白等。
按功能的蛋白质分类
按功能的蛋白质分类法
1. 酶类,
占细胞内蛋白质种类的绝大部分
2. 运输蛋白, 如albumin, hemoglobin, transferrin等
3. 收缩运动蛋白, 如actin, myosin, tubolin等
4. 激素蛋白,
如insulin, growth hormone等
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
• 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排 列顺序称为氨基酸顺序
蛋白质的共价结构.doc
蛋白质的共价结构蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和Br化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
蛋白质的共价结构
WORK IN BIOCHEMISTRY
原理：首先实现蛋白质降解成多肽，通过电离源将蛋白质分 子转化为气相离子，然后利用质谱没分析仪的电场、 磁场将具有特定质谱与电荷比值（m/z值）的多肽离 子分离开来，经过离子检测器收集分离的离子，确 定的m/z值，分析鉴定未知蛋白质。
WORK IN BIOCHEMISTRY
每种蛋白质都有独特 的三维结构，形成独特的 功能，每种蛋白质也各有 特殊的氨基酸序列。通过 对不同蛋白质的氨基酸序 列测定，对人类遗传疾病 的跟踪研究，并且在比对 了不同物种间功能相似的 蛋白质之后，我们可以大 致得出结论——氨基酸序 列决定蛋白质的功能。
氨基酸序列决定蛋白质功能
对于一个特定蛋白质，其氨基酸序列也不是绝对固定 不变的。大约20%~30%的人类蛋白质是多态的。这些变动 大多数对蛋白质功能没有影响或影响很小。而且关系较远 的物种间执行相似功能的蛋白质在大小和氨基酸序列上可 能差异很大。 在蛋白质的氨基酸序列中常常有关键区域，直接影响 其功能，而其他区域的氨基酸序列可以有很大变动，且不 影响其功能。关键区域在不同蛋白质间互不相同，使得联 系序列与三维结构、机构与功能之间关系的任务变得复杂。
WORK IN BIOCHEMISTRY
ESI-MS测量法
ESI-MS测量法是在液态下完成的，多肽离子带有多个电 荷，由高效液相层析等分离方法分离的液体多肽混合物， 去除这些杂质成分后，多肽离子进入连续质量分析仪 （Tandem mass analyzer），连续质量分析仪选取某 一特定m/z值的多肽离子，并以碰撞解离的方式将多肽离 子碎裂成不同电离或非电离片段。随后，依据m/z值对电 离片段进行分析并汇集成离子谱，通过数据库检索，得到 相应的蛋白。
3.4 蛋白质的共价结构
第4章蛋白质共价结构
两个物种的同源蛋白质的序列间的氨基酸差 异数目与这些物种间系统发生差异是成比例 的。
细胞色素c
人与黑猩猩——0； 人与其他哺乳动物——10； 人与酵母——40以上。
系统树：分析细胞色素c序列并找出连接分支的最小突变残基数的方法。
5 肽和蛋白质的人工合成
1958年，北京大学生物系在国内首次合成具 有生物活性的八肽----催产素。
酸水解
肽健断开，
DNP-基不脱落
DNP-氨基酸能溶于 有机溶剂而与其他NFB DNP-蛋白质 DNP-氨基酸
② 丹磺酰氯法（DNS法）
原理与DNFB法相同 丹磺酰基有强荧光，灵敏度 比DNFB法高100倍 水解后DNS-氨基酸不需提取
直接用层析鉴定。
(DNS-氨基酸)
(获1958年诺贝尔化学奖)
•DNFB(2,4-二硝基氟苯)—— N末端
21
30
3.1 测定蛋白质分子中多肽链数目
蛋白质的N-末端或C-末端残基的摩尔数和蛋白 质的相对分子质量
3.2 拆分蛋白质的多肽链和断开多肽 链内的二硫桥
①非共价键： 血红蛋白（四聚体） 断裂：8mol/L尿素或6 mol/L盐酸胍
用分光光度计测定蛋白质含量。
2.3 天然存在的活性肽
活性肽（active peptide）: 有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在，
通常都具有特殊的生理功能。
① 多肽激素
② 多肽抗菌素
L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val
L-Orn
L-Orn
L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu
3.4 N末端和C末端氨基酸残基的 鉴定
(1) N末端
生物化学第4章 蛋白质的共价结构
二、肽
（一）肽和肽键的结构
肽(peptide)是氨基酸的线性聚合物，因此也 称肽链（peptide chain)。蛋白质中氨基酸的基本 连 接方式是肽键(peptide bond)。
N端
C端
肽单位
肽键
(酰胺基、肽基)
共价主链
最简单的肽为二肽（dipeptide),含一个肽键； 一般把不多于12个残基的肽叫二肽、三肽……
的
测
定
C-
末 肼解法
端 氨 基 酸 的 测 定
羧肽酶法
C末
端
氨
基
酸
的
羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基
测
羧肽酶B：仅Arg、Lys
羧肽酶C：除羟脯氨酸外的所有的氨基酸残基
定
羧肽酶Y：所有的氨基酸残基
二硫键的断裂
氨基酸组分的分析
氨基酸的薄层层析分析
多肽链的部分裂解
酶法裂解
氨肽酶
12283 = 10305
蛋白质的主要功能： 1.催化：大多数酶是蛋白质。
2.调节：如激素和反式作用因子。 3.转运：如血红蛋白、载酯蛋白、膜转运蛋白等。 4.贮存：如种子蛋白和卵清蛋白。 5.运动：如肌肉、微管蛋白等。 6.结构成分：如角蛋白、胶原蛋白等。 7.支架作用：如锚定蛋白、连接蛋白等。 8.防御和进攻：如抗体、毒蛋白等。 9.特殊功能：如甜蛋白、胶质蛋白等
蛋白质相对分子量变化很大，一般在6000-1×106
（肌联蛋白）
(三) 蛋白质结构和功能的多样性
蛋白质序列的多样性决定了其功能的多样性。
如：20种氨基酸形成的二十肽（每种氨基酸只用 1次）可以形成的异构体为： 20！= 2 ×1018
又如：相对分子质量为34000的蛋白质含12种氨基 酸，假定在肽链的任一位置， 12种氨基酸出现的概率 相等，则34000/120 = 283
生物化学笔记
生物化学笔记一蛋白质的共价结构1.氨基酸（amino acid）－20个，18个常见，1个脯氨酸，1个硒代胱氨酸（由终止密码字编码）－20种氨基酸的性质，排列顺序决定蛋白质的性质－人类中L型出现较多，D型较少，但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中，D型出现较多，一般出现于翻译后修饰，可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构●每个氨基酸（除pro）都含有：－COOH-(羧基)，－NH2－（氨基），—R(R集团)羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构●暴露在外的主要是R基，又侧链的排列组合决定蛋白质的结构●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性：✓独特的折叠结构✓溶解状态：与引起生命过程有强烈关系，侧链起决定作用✓聚集状态：单体，二聚体等✓与大分子物质形成复合物或大分子，提高酶活性✓修饰●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显，但是结构蛋白有一定的规律，其中有点肯定的是，氨基酸的选择不是随意的●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量，排列组合，侧链修饰（例如电荷改变与其他分子，自身内部作用而发生改变）1．2氨基酸分类（根据极性分类）在普通条件下，根据极性差别，可分为以下几类：✓非极性氨基酸（Gly-G,Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M.Pro-P）性质：1.具有疏水性2.结合或放出质子（Met，Phe，Try易放出质子）3.酶反应中，蛋白质折叠堆积在一起时，酸性强，从而形成极端环境，因此极性变强，某些基团具有极端性质易完成特定反应。
4.在水相球蛋白中，非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中心，犹如蛋白质骨架，维持蛋白质结构，起稳定作用，蛋白质结构对功能非常重要，因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十分重要作用5.在跨膜蛋白中，非疏水侧链能与膜易结合1st甘氨酸（Gly）：a)缺少对称结构，不能形成立体化学结构b)缺少β碳原子，因此组成肽链时，使肽链更柔软，因为原子相互之间摆动的角度大，受到阻力比复杂侧链要简单c)提供更多的结构空间d)甘氨酸常位于蛋白质拐角处，并在胶原蛋白中甘氨酸含量大，提供空间与柔软性，抗击能力强。
生物化学-生化知识点_蛋白质的共价结构
⽣物化学-⽣化知识点_蛋⽩质的共价结构1.6 肽：P162肽为氨基酸的线性聚合物，蛋⽩质是由⼀条或多条多肽链构成。
①①①肽和肽键结构肽的命名从N端开始到COOH端，氨基酸残基按顺序从左向右写，-NH2末端在左，-COOH端在右。
如Ser-Gly-Phe，称为：丝氨酰⽢氨酰苯丙氨酸。
⼀般氨基酸数⽬<12~20的肽为寡肽（⼩肽）；>20的肽为多肽。
①①①肽的物理化学性质①1①与氨基酸同，为离⼦晶格，熔点⾼，在⽔溶液中以偶极离⼦存在。
多肽中酰胺的氢不易解离，肽的酸碱性质主要取决于游离末端的α-氨基和α-羧基，以及侧链R基上的可解离基团，如Glu的γ-COOH、Lys的ε-NH2。
①2①滴定曲线：也有等电点，为多价离⼦等电点。
以Gly-Glu-Lys-Ala四肽为例 (P166表4-6)：①当pH <3.5，末端可解离基团全部质⼦化，2个+NH-、2个COOH，净电荷 +2；3①pH 3.5-4.5，C-末端COOH解离（pK a-=3.7），为2个+NH3、⼀个COOH、⼀个COO-，净电荷+1；①pH 4.5~7.5，Glu的γ-COOH解离，2个+NH3、2个COO-(pK a=4.6)，为等电点，净电荷为0；①pH7.8~10.2，N末端-+NH3解离（pK a=7.8），⼀个+NH3、⼀个NH2、2个COO-、净电荷-1；①pH>10.2，ε-+NH3解离，2个NH2、2个COO-，净电荷-2。
pH在等电点以上（碱性），多肽带负电荷。
pH在等电点以下（酸性），多肽带正电荷。
蛋⽩质滴定曲线更加复杂。
①3①化学反应①与茚三酮在弱酸性溶液中共热显紫⾊，为α-NH2反应（注意：伯胺也可使茚三酮显紫⾊），氨基酸、多肽均有此反应。
Pro为仲胺（亚氨基氨基酸），与茚三酮⽣成黄⾊物质。
茚三酮反应可⽤于定性、定量测定氨基酸和多肽。
②肽键的双缩脲反应：多肽，蛋⽩质中有肽键，有此反应，氨基酸没有此反应。
4 蛋白质的共价结构
肽键的共振
• 羧基氧和氨基氮间有共 振/部分共用两对电子 • 中间态的酰胺氮带部分正 电荷，羰基氧带部分负电 荷，肽键具有永久偶极
刚性肽平面和单键的部分自由旋转
• 与Cα相连的键可以旋转 φ (phi): N-Cα绕Cα旋转的键角 ψ (psi): C-Cα绕Cα旋转的键角 • 将多肽链完全伸展时的ψ 和φ 定为180° • 由于肽链骨架和侧链空间位阻的限制， ψ 和φ的值是受限制 的
蛋白质分类
单纯蛋白质 缀合蛋白质=蛋白质 + 辅基
脂蛋白 糖蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
蛋白质：大小差异大
残基数 细胞色素c
肌连蛋白
蛋白质中氨基酸残基数的估算
简单蛋白质：残基数 = Mw ÷110 20种常见氨基酸的平均分子量为138 组成蛋白质的氨基酸的平均分子量为128 每个氨基酸残基的平均分子量为110
0
10 10
14 14 20
18 18 11 26
29 29 24 28 26
31 31 27 33 26 28
44 44 44 47 1 44 47
43 43 46 43 46 50 41 47 13
哺乳类 鸟和爬虫类 真菌
根 据 细 系 统 树 素
肽段排序
所得资料：N-末端残基 H 第一套肽段 OUS PS EOVE RLA HOWT C-末端残基S 第二套肽段 SEO WTOU VERL APS HO
借助重叠肽确定肽段次序： 末端残基 H S 末端肽段 HOWT APS 第一套肽段 H O W T O U S E O V E R LA P S 第二套肽段 H O W T O U S E O V E R LA P S 推断全序列 H O W T O U S E O V E R LA P S
第4章 蛋白质的共价结构
（四）、多肽链的部分裂解 ）、多肽链的部分裂解
１．酶裂解法 最常用的是胰蛋白酶（ 最常用的是胰蛋白酶（trypsin） ） 它专门水解赖氨酸和精氨酸的羧基形成的 它专门水解赖氨酸和精氨酸的羧基形成的 肽键，所以生成的肽段之一的C末端是赖氨酸 肽键，所以生成的肽段之一的 末端是赖氨酸 或精氨酸。 或精氨酸。
蛋白质是相对分子质量很大的分子。 蛋白质是相对分子质量很大的分子。对 任一种给定的蛋白质来说， 任一种给定的蛋白质来说，它的所有分子在 氨基酸的组成和序列以及肽链的长度方面都 应该是相同的，即所谓均一的蛋白质。 应该是相同的，即所谓均一的蛋白质。 蛋白质的分子量变化范围很大， 蛋白质的分子量变化范围很大，从 6000到100万或更大。这个范围是人为规 万或更大。 到 万或更大 定的。一般将分子量小于6000的称为肽。 的称为肽。 定的。一般将分子量小于 的称为肽 这个界限不是绝对的， 这个界限不是绝对的，如牛胰岛素分子量为 5700，一般仍认为是蛋白质。蛋白质煮沸 ，一般仍认为是蛋白质。 凝固，而肽不凝固。 凝固，而肽不凝固。
3. 肽键的性质 在肽键中C－ 单键具有约 单键具有约40％ 在肽键中 －N单键具有约 ％双键 性质， 双键具有40％单键性质。 性质，而C=O双键具有 ％单键性质。 双键具有 （1）肽键的亚氨基在 ）肽键的亚氨基在pH 0-14的范围内 的范围内 没有明显的解离和质子化的倾向； 没有明显的解离和质子化的倾向； 单键不能自由旋转， （2）肽键中的 －N单键不能自由旋转， ）肽键中的C－ 单键不能自由旋转 使蛋白质能折叠成各种三维构象。 使蛋白质能折叠成各种三维构象。
经常使用的还有糜蛋白酶，水解苯丙氨酸、 经常使用的还有糜蛋白酶，水解苯丙氨酸、 苯丙氨酸 酪氨酸、色氨酸等疏水残基的羧基形成的 酪氨酸、色氨酸等疏水残基的羧基形成的 肽键。其他疏水残基反应较慢。 肽键。其他疏水残基反应较慢。 胃蛋白酶和嗜热菌蛋白酶。 胃蛋白酶和嗜热菌蛋白酶。前者水解疏水 残基之间的肽键， 残基之间的肽键，后者水解疏水残基的氨 基形成的肽键。 基形成的肽键。 葡萄球菌蛋白酶， 葡萄球菌蛋白酶，专一断裂谷氨酸和天冬 氨酸的羧基形成的肽键。 氨酸的羧基形成的肽键。
第二节蛋白质的共价结构
作业：
什么叫氨基酸的等电点？
现有含Asp、Arg、Ala的待测样品， 若在pH为6.8的缓冲系统中电泳，按下图 标出各氨基酸的名称，并说明之。
-
+
试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序 测定的一般步骤。
一个七肽，其氨基酸组成是：Lys 、
Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr、Ser ； 未经糜蛋白酶处理，与DNFB反应， 不产生α-DNP-氨基酸，经糜蛋白酶处 理后，断裂成两个肽段（Ala、Tyr、 Ser 和Lys、Pro、Arg、Phe），两肽 分别与DNFB反应，产生DNP- Ser和 DNP- Lys；此七肽与胰蛋白酶反应， 生成两个肽段（ Pro、Arg 和Lys、 Phe、Ala、Tyr、Ser 。问此七肽的一 级结构？
R n-1O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
N-端氨基酸
C-端氨基酸
H+
RO
Rn O
NH2NH2H2N CH C NHNH2 +H2N CH C OH
氨基酸酰肼
C-端氨基酸
羧肽酶法
羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的 C-端逐个的水解。根据不同的反应时间测出 酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，从而 知道蛋白质的C-末端残基顺序。
B法水解得到三个小肽： B1 Ala-Phe-Gly-Lys B2 Asn-Tyr-Arg B3 Tyr- His-Val
9.确定原多肽链中二硫键的位置。
一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫 键的多肽链，(切点多，二硫键稳定)
再利用双向电泳技术分离出各个肽段， 用过甲酸处理后，将每个肽段进行组 成及顺序分析，
多肽链断裂法：酶解法和化学法
酶解法: 胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热菌蛋白 酶，羧肽酶和氨肽酶 化学法：可获得较大的肽段 溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸 的羧基所形成的肽键。
蛋白质的共价结构
蛋白质构象和 蛋白质结构的组织层次
蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构
4.1.4 蛋白质功能的多样性
蛋白质的种类估计在1010 ～1012数量级。 由20种氨基酸组成的20肽，有2×1018种序列异 构体。 蛋白质的生物功能：
蛋白质功能的多样性
肽和肽键的结构
由于酰胺氮上的孤电子对离域与羰基轨道重 叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相 互作用(resonance interaction) 。
Ca C O
..
H
N Ca
肽和肽键的结构
肽键共振产生几个重要结果： ①限制绕肽键的自由旋转。 ②组成肽基的 4个原子和 2个相邻的C形成多肽 主链的酰胺平面 (amide plane)，也称肽基平 面或肽平面。 ③ C==N 键具有约 40%双键性质。由于C—N具有 部分双键性质，绕键旋转的能障比较高 ,保持 酰胺基处于平面。 ④肽键具有永久偶极。
4.2.3 天然存在的活性肽
天然存在的活性肽
OH CH3 CH CH2OH CH O CH2 C O H HO CH N O S O CH2 O 鹅膏覃碱的化学结构 N H O OH O O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
NH
4.1.1 蛋白质的化学组成和分类
化学组成：
碳 氢 氧 氮 硫 其他 50% 7% 23% 16% 0-3% 微量
凯氏定氮法的基础： 蛋白质含量 = 蛋白氮 ×6.25
蛋白质的化学组成和分类
蛋白质的分类：
单纯蛋白质： 仅由氨基酸组成，如核糖核酸 酶，肌动蛋白。 缀合蛋白质： 除氨基酸外还其他化学成分作 为结构的一部分。 (辅基或配体)
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第二章
蛋白质的共价结构
Structure of Protein
目录
第 二 章 蛋白质的共价结构
第一节、蛋白质通论 (P157) 第二节、肽 第三节、蛋白质一级结构的测定 第四节、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 第五节、肽和蛋白质的人工合成(不要求)
目录
第一节、蛋白质通论
一 、蛋白质的化学组成和分类 二、蛋白质分子的形状和大小 三、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次 四、蛋白质功能的多样性
目录
是根据参与其组成的氨基酸残基来确定 的。规定从肽链的NH2末端氨基酸残基 开始，肽链的NH2末端一般放左边，称 为某氨基酰某氨基酰……某氨基酸。例 如，具有下列化学结构的五肽命名为丝 氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸，简写 为 Ser—Gly－Tyr—Ala—Leu。
目录
肽链也像氨基酸一样具有极性，通常总是把 NH2末端氨基酸残基放在左边， COOH末端 氨基酸残基放在右边。除特别指明者外，上面 举例的五肽丝氨酸残基一侧为NH2末端，亮氨 酸残基一侧为 COOH末端。注意，反过来书 写的 Leu—Ala—Tyr—Gly—Ser是与前者不 同的另一种五肽。
目录
肽 链 中
Ser
Val
Tyr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
AA
肽键 OH
CONH2
的 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列， 排 这种排列顺序称为氨基酸顺序
1.每种肽也有其晶体，晶体的熔点都很高。
2.在pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离
末端-NH2和游离末端-COOH以及侧链上可 解离的基团。
3.每一种肽都有其相应的等电点，计算方法与AA 一致且复杂。
K’ B2+ K’1B+ K’2 B 3 B- K’4B2-
pI=pK’2+ pK’3/2
目录
目录
三、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
每种天然蛋白质都有自己特有的空间（三维）结 构，这种结构就是蛋白质的构象。 构型：是由于化合物分子中某一不对称碳原子上 四种不同的取代基团（或原子）的空间排列所形 成的一种光学活性立体结构。一个不对称碳原子 只能形成两种不同的构型，分子从一种构型变成 另一种构型，必须发生共价键的断裂。 构象：构象是分子内所有原子或原子团的空间排 布所形成的一种立体结构。天然蛋白质分子都有 与其生物活性相关的一种或少数几种特定的构象， 这种天然构象相当稳定。 一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在 生理条件下一般只有一种或很少几种。
目录
蛋白质分布广泛、功能多样
蛋白质种类非常多，原因？ 蛋白质的生物学功能有以下几方面：
1. 催化功能-酶 2. 结构功能-皮毛骨牙细胞骨架 3. 载运功能-膜蛋白 4. 调控功能-激素 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 6. 防御功能-免疫球蛋白 7. 神经传导 其他蛋白（受体蛋白、毒素蛋白、激素蛋白等）
列 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以
顺 序 和
C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五 肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
命 命名为：某氨基酰某氨基酰。。某氨基酸
名
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基， 称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的
-羧基，称为羧基端或C-端。
目录
二、蛋白质分子的形状和大小
(p158
1、根据蛋白质的形状和溶解度分为：了解)
纤维状Pro：分子类似纤维或细棒，线性结构， 在生物体内主要起结构作用，大多不溶于水和稀盐。 球状Pro：近球状结构，疏水aa侧链在分子内部 亲水侧链在外因此溶解性较好，能形成结晶，大多数 蛋白质属于这一类。 膜Pr：与细胞中各种膜系统结合而存在。组成特点是 所含的疏水aa较多，不溶于水但溶于去污剂溶液。
Met-脑啡肽
Leu-脑啡肽
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛催产素
牛加压素
目录
L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val
L-Orn
L-Orn
L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu
目录
2、蛋白质分子的大小
蛋白质分子量的变化范围很大，从大约6000到 1000000道尔顿（Da）或更大。 某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通 过非共价结合而成的，称寡聚蛋白质。有些寡聚蛋白 质的分子量可高达数百万甚至数千万（TMV：4x107） 对于那些不含辅基的简单蛋白质，用110除它的分子 量可以粗略的估计其氨基酸残基的数目。蛋白质的20 种氨基酸的平均分子量是138，但在大多数蛋白质中 较小的氨基酸占优势，因此平均分子量接近128。因 形成一个肽键脱掉一个水分子，故氨基酸残基的平均 分子量是110。(P160)
细胞质(包括细胞器)— 酶（物质代谢）、信号 传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
目录
同样是有20种Aa组成，为何这些蛋白质 的功能大不相同？
其他组成以及结构复杂程度不同
结构决定功能
即分子结构的不同决定其具有不同的生物功能
目录
第二节 肽（peptide）
P162 （熟悉）
一、肽和肽键的结构 二、肽的物化性质 三、天然存在的活性肽
短杆菌肽S(环十肽)
由细菌分泌的多肽，有时也都含有D-氨基酸和 一些非蛋白氨基酸。如鸟氨酸（Ornithine, 缩 写为 Orn）。
目录
CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
CH2 CH2谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此， 1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的碳原子组成肽平面 3) 相邻的碳原子呈反式构型
目录
肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的碳原子呈反式构型
目录
肽的结构
目录
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
目录
2.2 肽
多个氨基酸形成的肽叫多肽， 呈链 状故又称多肽链。 蛋白质= 1或几条长多肽链 +[或不 +] 辅助基团 短链且具有生物功能的多肽不算蛋 白质，通常称为活性肽！
目录
二、肽的重要理化性质（P165,了解）
目录
一 、蛋白质的化学组成和分类
1、化学组成：
蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外， 还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素， 主要是磷、铁、碘、钼、锌和铜等。这些元素在蛋白 质中的组成百分比约为：
碳 50％-55% 氢 6.5-7.3％ 氧 19-24％ 氮 16% 硫 0-3％ 其他 微 量
目录
为 研 究 方
便， 分
四 层 次 探 讨
虾红素
目录
四、蛋白质功能的多样性(了解)
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达80％。
CH O
O
O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
CO
H
CH
HO
N
CH2
OS N H
O CH2
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
与真核生物的RNA聚合酶和牢固结合
目录
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
SH的还原性
COOH
防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
目录
干扰素、胸腺肽是治疗乙肝、肿瘤的 首选药
机理：由受损细胞分泌促使其他细胞 产生相应的抗病毒蛋白质。
详见：
脑肽是人在受到突然伤害，脑垂体自然分泌的“鸦 片”。
有什么生物意义？
不受疼痛的干扰，迅速自救
目录
2、分类(P157,了解)：
* 根据蛋白质组成成分
｛ ： 单纯蛋白质 只含氨基酸如清蛋白、谷蛋白、组蛋白、精蛋白等 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 * 根据蛋白质结构分
｛单体蛋白：仅有一条多肽链构成的蛋白质。 寡聚(多聚)蛋白：由2条或多条多肽链构成的蛋白质 * 根据蛋白质生物学功能分 酶、调节蛋白、转运蛋白、结构蛋白等等
目录
蛋白质的含氮量
❖大多数蛋白质的含氮量接近于16%，这
是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯 氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的 计算基础。所以，可以根据生物样品中 的含氮量来计算蛋白质的大概含量：
❖蛋白质含量= 蛋白氮 6.25 ❖6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的
蛋白质量（克数）
蛋白质的共价结构
Structure of Protein
目录
第 二 章 蛋白质的共价结构
第一节、蛋白质通论 (P157) 第二节、肽 第三节、蛋白质一级结构的测定 第四节、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 第五节、肽和蛋白质的人工合成(不要求)
目录
第一节、蛋白质通论
一 、蛋白质的化学组成和分类 二、蛋白质分子的形状和大小 三、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次 四、蛋白质功能的多样性
目录
是根据参与其组成的氨基酸残基来确定 的。规定从肽链的NH2末端氨基酸残基 开始，肽链的NH2末端一般放左边，称 为某氨基酰某氨基酰……某氨基酸。例 如，具有下列化学结构的五肽命名为丝 氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸，简写 为 Ser—Gly－Tyr—Ala—Leu。
目录
肽链也像氨基酸一样具有极性，通常总是把 NH2末端氨基酸残基放在左边， COOH末端 氨基酸残基放在右边。除特别指明者外，上面 举例的五肽丝氨酸残基一侧为NH2末端，亮氨 酸残基一侧为 COOH末端。注意，反过来书 写的 Leu—Ala—Tyr—Gly—Ser是与前者不 同的另一种五肽。
目录
肽 链 中
Ser
Val
Tyr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
AA
肽键 OH
CONH2
的 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列， 排 这种排列顺序称为氨基酸顺序
1.每种肽也有其晶体，晶体的熔点都很高。
2.在pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离
末端-NH2和游离末端-COOH以及侧链上可 解离的基团。
3.每一种肽都有其相应的等电点，计算方法与AA 一致且复杂。
K’ B2+ K’1B+ K’2 B 3 B- K’4B2-
pI=pK’2+ pK’3/2
目录
目录
三、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
每种天然蛋白质都有自己特有的空间（三维）结 构，这种结构就是蛋白质的构象。 构型：是由于化合物分子中某一不对称碳原子上 四种不同的取代基团（或原子）的空间排列所形 成的一种光学活性立体结构。一个不对称碳原子 只能形成两种不同的构型，分子从一种构型变成 另一种构型，必须发生共价键的断裂。 构象：构象是分子内所有原子或原子团的空间排 布所形成的一种立体结构。天然蛋白质分子都有 与其生物活性相关的一种或少数几种特定的构象， 这种天然构象相当稳定。 一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在 生理条件下一般只有一种或很少几种。
目录
蛋白质分布广泛、功能多样
蛋白质种类非常多，原因？ 蛋白质的生物学功能有以下几方面：
1. 催化功能-酶 2. 结构功能-皮毛骨牙细胞骨架 3. 载运功能-膜蛋白 4. 调控功能-激素 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 6. 防御功能-免疫球蛋白 7. 神经传导 其他蛋白（受体蛋白、毒素蛋白、激素蛋白等）
列 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以
顺 序 和
C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五 肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
命 命名为：某氨基酰某氨基酰。。某氨基酸
名
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基， 称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的
-羧基，称为羧基端或C-端。
目录
二、蛋白质分子的形状和大小
(p158
1、根据蛋白质的形状和溶解度分为：了解)
纤维状Pro：分子类似纤维或细棒，线性结构， 在生物体内主要起结构作用，大多不溶于水和稀盐。 球状Pro：近球状结构，疏水aa侧链在分子内部 亲水侧链在外因此溶解性较好，能形成结晶，大多数 蛋白质属于这一类。 膜Pr：与细胞中各种膜系统结合而存在。组成特点是 所含的疏水aa较多，不溶于水但溶于去污剂溶液。
Met-脑啡肽
Leu-脑啡肽
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛催产素
牛加压素
目录
L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val
L-Orn
L-Orn
L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu
目录
2、蛋白质分子的大小
蛋白质分子量的变化范围很大，从大约6000到 1000000道尔顿（Da）或更大。 某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通 过非共价结合而成的，称寡聚蛋白质。有些寡聚蛋白 质的分子量可高达数百万甚至数千万（TMV：4x107） 对于那些不含辅基的简单蛋白质，用110除它的分子 量可以粗略的估计其氨基酸残基的数目。蛋白质的20 种氨基酸的平均分子量是138，但在大多数蛋白质中 较小的氨基酸占优势，因此平均分子量接近128。因 形成一个肽键脱掉一个水分子，故氨基酸残基的平均 分子量是110。(P160)
细胞质(包括细胞器)— 酶（物质代谢）、信号 传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
目录
同样是有20种Aa组成，为何这些蛋白质 的功能大不相同？
其他组成以及结构复杂程度不同
结构决定功能
即分子结构的不同决定其具有不同的生物功能
目录
第二节 肽（peptide）
P162 （熟悉）
一、肽和肽键的结构 二、肽的物化性质 三、天然存在的活性肽
短杆菌肽S(环十肽)
由细菌分泌的多肽，有时也都含有D-氨基酸和 一些非蛋白氨基酸。如鸟氨酸（Ornithine, 缩 写为 Orn）。
目录
CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
CH2 CH2谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此， 1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的碳原子组成肽平面 3) 相邻的碳原子呈反式构型
目录
肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的碳原子呈反式构型
目录
肽的结构
目录
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
目录
2.2 肽
多个氨基酸形成的肽叫多肽， 呈链 状故又称多肽链。 蛋白质= 1或几条长多肽链 +[或不 +] 辅助基团 短链且具有生物功能的多肽不算蛋 白质，通常称为活性肽！
目录
二、肽的重要理化性质（P165,了解）
目录
一 、蛋白质的化学组成和分类
1、化学组成：
蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外， 还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素， 主要是磷、铁、碘、钼、锌和铜等。这些元素在蛋白 质中的组成百分比约为：
碳 50％-55% 氢 6.5-7.3％ 氧 19-24％ 氮 16% 硫 0-3％ 其他 微 量
目录
为 研 究 方
便， 分
四 层 次 探 讨
虾红素
目录
四、蛋白质功能的多样性(了解)
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达80％。
CH O
O
O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
CO
H
CH
HO
N
CH2
OS N H
O CH2
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
与真核生物的RNA聚合酶和牢固结合
目录
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
SH的还原性
COOH
防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
目录
干扰素、胸腺肽是治疗乙肝、肿瘤的 首选药
机理：由受损细胞分泌促使其他细胞 产生相应的抗病毒蛋白质。
详见：
脑肽是人在受到突然伤害，脑垂体自然分泌的“鸦 片”。
有什么生物意义？
不受疼痛的干扰，迅速自救
目录
2、分类(P157,了解)：
* 根据蛋白质组成成分
｛ ： 单纯蛋白质 只含氨基酸如清蛋白、谷蛋白、组蛋白、精蛋白等 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 * 根据蛋白质结构分
｛单体蛋白：仅有一条多肽链构成的蛋白质。 寡聚(多聚)蛋白：由2条或多条多肽链构成的蛋白质 * 根据蛋白质生物学功能分 酶、调节蛋白、转运蛋白、结构蛋白等等
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蛋白质的含氮量
❖大多数蛋白质的含氮量接近于16%，这
是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯 氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的 计算基础。所以，可以根据生物样品中 的含氮量来计算蛋白质的大概含量：
❖蛋白质含量= 蛋白氮 6.25 ❖6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的
蛋白质量（克数）