蛋白质二级结构

蛋白质二级结构（secondary structure）
二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。

α－螺旋(α－helix)是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。

这种氢键大致与螺旋轴平行。

一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。

在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。

如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。

疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。

四种不同的α－螺旋
β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。

可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。

α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。

需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。

平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。

在平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的排列
反向β－折叠
β－转角(β－turn)是种简单的非重复性结构。

在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。

β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。

两种主要类型的β－转角
其他二级结构元件还有β－凸起(β－bugle)无规则卷曲(randon coil)等等。

RNase的某些二级结构
蛋白质可分为纤维状蛋白和球状蛋白。

纤维状蛋白通常是水不溶性的，在生物体内往往起着结构和支撑的作用；这类蛋白质的多肽链只是沿一维方向折叠, β折叠以反式平行为主且折叠片氢键主要是在不同肽链之间形成。

球状蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它们的结构比起纤维状蛋白来说要复杂得多。

α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的,平行和反平行β折叠几乎同样广泛存在，既可在不同肽链或不同分子之间形成,也可在同一肽链的不同肽段(β股)之间形成。

β转角、卷曲结构或环结构也是它们形成复杂结构不可缺少的。