48第04章 蛋白质的共价结构PPT课件
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蛋白质的共价结构优秀课件
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
（三）蛋白质构象和结构的组织层次
(二) 蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
• 1. 催化功能-酶 • 2. 调节功能-激素、基因调控因子 • 3. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 • 4. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 • 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 • 6. 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 • 7. 支架作用-接头蛋白 • 8. 防御功能-免疫球蛋白 • 9. 异常功能
（三）蛋白质构象和结构的组织层次
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
（三）蛋白质构象和结构的组织层次
(一)、蛋白质的一级结构(Primary structure）
Ser
Val
T yr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
• 多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序 • 含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
（三）蛋白质构象和结构的组织层次
(二) 蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
• 1. 催化功能-酶 • 2. 调节功能-激素、基因调控因子 • 3. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 • 4. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 • 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 • 6. 结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 • 7. 支架作用-接头蛋白 • 8. 防御功能-免疫球蛋白 • 9. 异常功能
（三）蛋白质构象和结构的组织层次
蛋白质的分子结构包括
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
（三）蛋白质构象和结构的组织层次
(一)、蛋白质的一级结构(Primary structure）
Ser
Val
T yr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
• 多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序 • 含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
蛋白质的共价结构课件
5.分析多肽链的N-末端和C-末端 多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基 酸和C-端氨基酸。 在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是 N-端氨基酸分析法。
（二）N-末端和C-末端氨基酸的鉴定
N-端 C-端
Sanger法（二硝基氟苯反应） DNS法（丹磺酰氯反应） Edman法（苯异硫氰酸脂反应） 氨肽酶法 肼解法 还原法 羧肽酶法
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋 一级结构 primary structure
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
中含氮的克数 6.25 （凯氏定氮法）
蛋白质的分类
1. 蛋白质形状
球状蛋白 纤维状蛋白
蛋白质的分类
根据分子 形状分类
球状蛋白质 膜蛋白
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类
缀合蛋白质
溶解度分类 营养价值分类
2. 分子组成
简单蛋白 （按溶解度）
清蛋白 球蛋白 醇溶蛋白 谷蛋白 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋
-螺旋体
白
质
分
子
的
构 三级结构 象
示
意
图
四级结构
-折叠片
松散肽段 亚基
Levels of structure in proteins
（二）N-末端和C-末端氨基酸的鉴定
N-端 C-端
Sanger法（二硝基氟苯反应） DNS法（丹磺酰氯反应） Edman法（苯异硫氰酸脂反应） 氨肽酶法 肼解法 还原法 羧肽酶法
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋 一级结构 primary structure
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
中含氮的克数 6.25 （凯氏定氮法）
蛋白质的分类
1. 蛋白质形状
球状蛋白 纤维状蛋白
蛋白质的分类
根据分子 形状分类
球状蛋白质 膜蛋白
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类
缀合蛋白质
溶解度分类 营养价值分类
2. 分子组成
简单蛋白 （按溶解度）
清蛋白 球蛋白 醇溶蛋白 谷蛋白 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋
-螺旋体
白
质
分
子
的
构 三级结构 象
示
意
图
四级结构
-折叠片
松散肽段 亚基
Levels of structure in proteins
蛋白质的共价结构 PPT课件
根据溶解性的不同
可将简单蛋白分为7类： 清蛋白（溶于水）、
球蛋白（溶于稀盐溶液）、
谷蛋白（溶于稀酸或稀碱）、 醇溶蛋白（溶于70%-80%的乙醇）、 组蛋白（溶于水或稀酸，可用稀氨水沉淀）、 精蛋白（溶于水或稀酸，不溶于氨水）和硬蛋白
（只能溶于强酸）。
结合蛋白
根据辅基的不同，可将结合蛋白分为以下7类：
Erythrocytes(红血球) contain large amounts of the oxygen-transporting protein hemoglobin（血红蛋白）
第一节 蛋 白 质 的 分 子 组 成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分 子，占人体固体的 45 ％，细胞干重的 70% ，某 些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达 80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
一平面上的6个原子构成了所谓
的肽单元 (peptide unit) 。
•肽键中的C-N键长0.133nm，比相邻的N-C单键
(0.145nm)短，而较一般C=N双键(0.128nm)长，
可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之
间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这 就将固定在一个平面之内。
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸
的排列顺序，即氨基酸序列。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
第四章蛋白质的共价结构(精)
第四章蛋白质的共价结构4.1本章主要内容1）蛋白质的功能与性质2）蛋白质一级结构的测定3）蛋白质的人工合成4.2教学目的和要求通过本章学习，使学生掌握蛋白质的性质与功能，学会测定蛋白质一级结构的原理与方法。
4.3重点难点蛋白质一级结构的测定4.4教学方法与手段讲授与交流互动相结合，采用多媒体教学。
4.5授课内容一、肽和肽键的结构1.肽：是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物。
2.肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰氨键），氨基酸单位称氨基酸残基。
3.肽键的结构特点：二、肽的重要性质1.旋光性：一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。
2.肽的酸碱性质3.肽的化学反应和游离氨基酸一样，肽的a羧基，a氨基和侧链R基上的活性基团都能发生反应。
凡是有肽键结构的化合物都会发生双缩脲反应，且可用于定量分析。
三、天然存在的活性肽生物体内存在大量的多肽和寡肽，其中有很多具有很强的生物活性，称活性肽。
生物的生长、发育、细胞分化、大脑功能、免疫、生殖、衰老、病变等都涉及到活性肽。
活性肽是细胞内部、细胞间、器官间信息沟通的主要化学信使。
1.谷胱甘肽 Glu— Cys—Gly 广泛存在于动、植、微生物细胞内，在细胞内参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。
2.短杆菌肽（抗生素）由短杆菌产生的 10 肽环。
抗革兰氏阳性细菌，临床用于治疗化浓性病症。
L-Orn —L-Leu — D-Phe— L-Pro— L-Val— L-Orn — L-Leu—D-Phe —L-Pro—L-Val3.脑啡肽（ 5 肽）Met--- 脑啡肽： Tyr—Gly —Gly —Phe—Met；Leu -- 脑啡肽： Tyr— Gly — Gly — Phe— Leu；既有镇痛作用又不会象吗啡那样使人上瘾。
一、蛋白质的一级结构（共价结构）蛋白质的一级结构也称共价结构、主链结构。
第四章蛋白质的共价结构--PPT资料43页
多肽链的部分裂解
酶法裂解
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
化学裂解
质谱法测定多肽氨基酸的序列
MALDI-TOF-MS LC-ESI-MS/MS
片段重叠法确定肽段在多肽链中顺序示意
所得资料：
氨基末端残基 H 羧基末端残基 S 第一套肽段 第二套肽段
第4章 蛋白质的共价结构
Chapter 4. The covalent structure of protein
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、 功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生 命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功 能始终是生命科学最基本的命题。
一、蛋白质通论
二、肽
（一）肽和肽键的结构
肽 (peptide) 是 氨 基 酸 的 线 性 聚 合 物 ， 因 此 也 称肽链（peptide chain)。蛋白质中氨基酸的基本 连接方式是肽键(peptide bond)。
N端
C端
肽单位
肽键
(酰胺基、肽基)
共价主链
最简单的肽为二肽（dipeptide),含一个肽键； 一般把不多于12个残基的肽叫二肽、三肽……十
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类 结合蛋白质
根据功 能分类
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、 保护和防御蛋白、受体蛋白…）
非活性蛋白质（如硬蛋白、角蛋白）
简单蛋白质分类
结合蛋白质分类
(二）蛋白质分子的形状和大小：
纤维状蛋白：多数不溶于水和稀盐酸，少数如血纤维蛋白可溶 球状蛋白：可溶 膜蛋白：不溶于水，可溶于去污剂
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19
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(1)
1、 N-末端分析
（1） 二硝基氟苯（DNFB 或FDNB）
弱碱
DNFB + NH2Aa1Aa2Aa3……Aan
pH 8~9
DNP-NHAa1Aa2Aa3……Aan
H+
DNP-Aa1 + Aa2 + Aa3 + …… + Aan
水解
待分析的DNP-氨基酸可用纸层析、薄层层析或HPLC进行分离鉴定和定量测定
肽键的特性
肽键虽是单键却具有局部双键性质
肽键周边六个原子在同一平面上
前后两个氨基酸的α-碳在对角 (trans)
NC
sp2
sp2
CN
H
O
C
C
14
肽键以共振杂化形式存在
肽键共振杂化意义：
限制绕肽键自由旋转 肽键具有部分双键性 形成肽平面肽键存在 永久偶极
肽的C-N键略短： 共振杂化
以单键表示肽键 以共振杂化形式表示肽键(反式)
一级结构决定高级结构，高级结构决定蛋白质的功能
7
A
α-螺旋
B
β-折叠股
C
A. α-螺旋和β-折叠股 B.核糖核酸酶 C.血红蛋白 8
蛋白质功能的多样性
蛋白质生物学功能：
催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、 防御和进攻、异常功能
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
氨基酸顺序 α螺旋
多肽链
17
天然存在的活性肽(2)
CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
γ CH2
CH2
β CH2
SH
α CHNH2
甘氨酸 半胱氨酸
COO2H 2H G-S-S-G
谷胱甘肽 G-SH 细胞内重要的还原剂
18
三、蛋白质一级结构的测定
一、蛋白质测序的策略 测定蛋白质一级结构、样品均一、纯度97%以上、
20
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(2)
2．丹磺酰氯（DNS）法 是二甲氨基萘磺酰氯的简称。
原理：与DNFB相同 优点： DNS具强烈的荧光，灵敏度比DNFB法高100倍，
水解后直接可用纸电泳或薄层层析加以鉴定。
21
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(3)
（3） 苯异硫氰酸酯（PITC）法
22
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(4)
PITC + NH2-Aa1Aa2Aa3……Aan
水解
PTC-NHAa1Aa2Aa3……Aan PTH-Aa1 + Aa2Aa3……Aan
待分析的氨基酸可用薄层层析、气相色谱和 HPLC进行鉴定 此方法还可以 用来测定氨基酸序列
（4） 氨肽酶法
性质：肽链外切酶（又称：外切酶）。从多肽链的N-端逐个地向里切 常用的是：亮氨酸氨肽酶（LAP）
23
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(5)
2、 C-末端分析
（1）肼解法
O
O
O
H2N-CH-C-NH-…-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
R1
R(n-1)
R
n
O
O
无水 NH2NH2
100℃
H2N-CH-C-NHNH2 + … + H2N-CH-C-NHNH2 + H2N-CH-COOH
R1
血红蛋白 64500
病毒外壳蛋白
6
蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
基本结构：
一级（1o）结构 多肽链的氨基酸序列
二级（2o）结构 多肽链借助氢键排列成自己特有的α螺旋和β折叠股片段
三级（3o）结构 多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的 紧密球状构象
四级（4o）结构 指寡聚蛋白质中个亚基之间在空间上的相互关系和结合方式
以双键表示肽键
15
p 轨道电子共振使 肽键具双键特性
C C
O
H
N C
16
天然存在的活性肽(1)
Cys Tyr
Ile S Gln S Asn Cys Pro Leu
Gly NH2
牛催产素
Cys Tyr
Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg
Gly NH2
牛加压素
一些肽类激素的结构
Arg Pro Pro Gly Phe Ser Pro Phe Arg 舒缓激肽
血红蛋白结构
寡聚蛋白
9
二、肽
（一）肽和肽键的结构
加
脱
水
水
分
缩
解
合
肽 键
氨基酸脱水缩合成肽
10
肽和肽键的结构
氨基端（N 端）
羧基端（C 端）
丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-甘氨酰-亮氨酰
11
N-末端
C-末端
肽单位构型
12
多肽主链在构象上受到很大限制
肽平面处于稳定的伸展构象
肽平面处于一种不稳定的构象
13
R（n-1）
Rn
(n-1) 个氨基酸酰肼
C-末端氨基酸
24
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(6)
（2） 还原法：
肽链C-末端氨基酸 ↓硼氢化锂
α－氨基醇 ↓层析法
（3）羧肽酶法： 最常用的测C-末端残基方法
性质：肽链外切酶，专一地从肽 链的C端逐个降解，释放 出游离氨基酸。
25
二硫键的断裂
26
胶原蛋白
3
蛋白质发分类
按组成分： 单纯蛋白；缀合蛋白
单纯蛋白： 清蛋白；球蛋白；谷蛋白；组蛋白；硬蛋白等 缀合蛋白： 糖蛋白；脂蛋白；核蛋白；磷蛋白；金属蛋白；
血红素蛋白等
按生物学功能分： 酶、调节蛋白、转运蛋白、贮存蛋白、收缩和游动蛋白、 结构蛋白、支架蛋白、保护和开发蛋白、异常蛋白
4
蛋白质的形状和大小
氨基酸组成的分析
多肽
已知分子量1953 年英国剑桥大学 Sanger F.报告了 牛胰岛素两条多肽链的氨基酸序列。 一般测定步骤： （1） 测定蛋白质分子中多肽链的数目 （2） 拆分蛋白质分子的多肽链 （3） 断裂多肽链内的二硫桥 （4） 分析每一多肽链的氨基酸组成 （5） 分析多肽链的N-末端和C-末端残基 （6） 多肽链断裂成肽段 （7） 测定各个肽段的氨基酸序列 （8） 重建完整多肽链的一级结构 （9） 确定半胱氨基酸残基间形成的S－S交联桥的位置
网络教程
蛋白质的共价结构
1
章节目录
一、蛋白质通论 二、肽 三、蛋白质一级结构的测定 四、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 五、肽和蛋白质的人工合成
2
一、蛋白质通论
（一）蛋白质的化学组成和分类
胰凝乳蛋白酶
化学组成：碳 50% 氢 7% 氧 23% 硫 0~3%
其他 微量
蛋白质的平均含氮量为16%
蛋白质含量=蛋白质×6.25
蛋白质根据性质和溶解度可分为
1 纤维状蛋白质 结构蛋白，大部分不溶于水 胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白
2 球状蛋白质 功能蛋白，大部分溶于水 各种酶、血红蛋白等
3 膜蛋白 结构与功能蛋白，存在于膜上 蛋白质表面存在疏水残基，能与磷脂分子 结合（疏水作用）
5
蛋白质的形状和大小
核糖核酸酶 5700
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(1)
1、 N-末端分析
（1） 二硝基氟苯（DNFB 或FDNB）
弱碱
DNFB + NH2Aa1Aa2Aa3……Aan
pH 8~9
DNP-NHAa1Aa2Aa3……Aan
H+
DNP-Aa1 + Aa2 + Aa3 + …… + Aan
水解
待分析的DNP-氨基酸可用纸层析、薄层层析或HPLC进行分离鉴定和定量测定
肽键的特性
肽键虽是单键却具有局部双键性质
肽键周边六个原子在同一平面上
前后两个氨基酸的α-碳在对角 (trans)
NC
sp2
sp2
CN
H
O
C
C
14
肽键以共振杂化形式存在
肽键共振杂化意义：
限制绕肽键自由旋转 肽键具有部分双键性 形成肽平面肽键存在 永久偶极
肽的C-N键略短： 共振杂化
以单键表示肽键 以共振杂化形式表示肽键(反式)
一级结构决定高级结构，高级结构决定蛋白质的功能
7
A
α-螺旋
B
β-折叠股
C
A. α-螺旋和β-折叠股 B.核糖核酸酶 C.血红蛋白 8
蛋白质功能的多样性
蛋白质生物学功能：
催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、 防御和进攻、异常功能
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
氨基酸顺序 α螺旋
多肽链
17
天然存在的活性肽(2)
CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
γ CH2
CH2
β CH2
SH
α CHNH2
甘氨酸 半胱氨酸
COO2H 2H G-S-S-G
谷胱甘肽 G-SH 细胞内重要的还原剂
18
三、蛋白质一级结构的测定
一、蛋白质测序的策略 测定蛋白质一级结构、样品均一、纯度97%以上、
20
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(2)
2．丹磺酰氯（DNS）法 是二甲氨基萘磺酰氯的简称。
原理：与DNFB相同 优点： DNS具强烈的荧光，灵敏度比DNFB法高100倍，
水解后直接可用纸电泳或薄层层析加以鉴定。
21
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(3)
（3） 苯异硫氰酸酯（PITC）法
22
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(4)
PITC + NH2-Aa1Aa2Aa3……Aan
水解
PTC-NHAa1Aa2Aa3……Aan PTH-Aa1 + Aa2Aa3……Aan
待分析的氨基酸可用薄层层析、气相色谱和 HPLC进行鉴定 此方法还可以 用来测定氨基酸序列
（4） 氨肽酶法
性质：肽链外切酶（又称：外切酶）。从多肽链的N-端逐个地向里切 常用的是：亮氨酸氨肽酶（LAP）
23
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(5)
2、 C-末端分析
（1）肼解法
O
O
O
H2N-CH-C-NH-…-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
R1
R(n-1)
R
n
O
O
无水 NH2NH2
100℃
H2N-CH-C-NHNH2 + … + H2N-CH-C-NHNH2 + H2N-CH-COOH
R1
血红蛋白 64500
病毒外壳蛋白
6
蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
基本结构：
一级（1o）结构 多肽链的氨基酸序列
二级（2o）结构 多肽链借助氢键排列成自己特有的α螺旋和β折叠股片段
三级（3o）结构 多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的 紧密球状构象
四级（4o）结构 指寡聚蛋白质中个亚基之间在空间上的相互关系和结合方式
以双键表示肽键
15
p 轨道电子共振使 肽键具双键特性
C C
O
H
N C
16
天然存在的活性肽(1)
Cys Tyr
Ile S Gln S Asn Cys Pro Leu
Gly NH2
牛催产素
Cys Tyr
Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg
Gly NH2
牛加压素
一些肽类激素的结构
Arg Pro Pro Gly Phe Ser Pro Phe Arg 舒缓激肽
血红蛋白结构
寡聚蛋白
9
二、肽
（一）肽和肽键的结构
加
脱
水
水
分
缩
解
合
肽 键
氨基酸脱水缩合成肽
10
肽和肽键的结构
氨基端（N 端）
羧基端（C 端）
丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-甘氨酰-亮氨酰
11
N-末端
C-末端
肽单位构型
12
多肽主链在构象上受到很大限制
肽平面处于稳定的伸展构象
肽平面处于一种不稳定的构象
13
R（n-1）
Rn
(n-1) 个氨基酸酰肼
C-末端氨基酸
24
N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定(6)
（2） 还原法：
肽链C-末端氨基酸 ↓硼氢化锂
α－氨基醇 ↓层析法
（3）羧肽酶法： 最常用的测C-末端残基方法
性质：肽链外切酶，专一地从肽 链的C端逐个降解，释放 出游离氨基酸。
25
二硫键的断裂
26
胶原蛋白
3
蛋白质发分类
按组成分： 单纯蛋白；缀合蛋白
单纯蛋白： 清蛋白；球蛋白；谷蛋白；组蛋白；硬蛋白等 缀合蛋白： 糖蛋白；脂蛋白；核蛋白；磷蛋白；金属蛋白；
血红素蛋白等
按生物学功能分： 酶、调节蛋白、转运蛋白、贮存蛋白、收缩和游动蛋白、 结构蛋白、支架蛋白、保护和开发蛋白、异常蛋白
4
蛋白质的形状和大小
氨基酸组成的分析
多肽
已知分子量1953 年英国剑桥大学 Sanger F.报告了 牛胰岛素两条多肽链的氨基酸序列。 一般测定步骤： （1） 测定蛋白质分子中多肽链的数目 （2） 拆分蛋白质分子的多肽链 （3） 断裂多肽链内的二硫桥 （4） 分析每一多肽链的氨基酸组成 （5） 分析多肽链的N-末端和C-末端残基 （6） 多肽链断裂成肽段 （7） 测定各个肽段的氨基酸序列 （8） 重建完整多肽链的一级结构 （9） 确定半胱氨基酸残基间形成的S－S交联桥的位置
网络教程
蛋白质的共价结构
1
章节目录
一、蛋白质通论 二、肽 三、蛋白质一级结构的测定 四、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 五、肽和蛋白质的人工合成
2
一、蛋白质通论
（一）蛋白质的化学组成和分类
胰凝乳蛋白酶
化学组成：碳 50% 氢 7% 氧 23% 硫 0~3%
其他 微量
蛋白质的平均含氮量为16%
蛋白质含量=蛋白质×6.25
蛋白质根据性质和溶解度可分为
1 纤维状蛋白质 结构蛋白，大部分不溶于水 胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白
2 球状蛋白质 功能蛋白，大部分溶于水 各种酶、血红蛋白等
3 膜蛋白 结构与功能蛋白，存在于膜上 蛋白质表面存在疏水残基，能与磷脂分子 结合（疏水作用）
5
蛋白质的形状和大小
核糖核酸酶 5700