生物化学-知识点_1酶、维生素整理

酶、维生素

1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。

酶的化学组成：

酶的活性中心：

1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。

2)位于酶分子表面。

3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。

4)必需基团：结合基团、催化基团

2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。

酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。

酶原激活的生理意义：

1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。

2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。

3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。

3.

酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。

酶促反应动力学：

酶浓度对速度的影响：

底物浓度对速度的影响：

米氏方程：

米氏常数Km的意义：

Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关

v=1/2Vm时，Km=[S]。

Km与酶和底物的亲和力成反比。

4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。

特点：

I与S结构类似,竞争酶的活性中心

抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除

动力学， v 降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大

医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶