关于影响酶活力的因素的曲线分析课件

●比较 ①与 ② ●比较 ①与 ③
③ ①
②
时间
时间
●描述曲线 ①的特征（分段、准确）；
解释曲线变化的原因（底物浓度降低，产物浓度增加，可能pH
或温度发生变化等）
●在①的基础上，酶浓度增加一倍的曲线【 ② 】
●在①的基础上，反应物浓度增加一倍的曲线【 ③】
☆4条竖线提示：斜率、拐点的变化。
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3.底物浓度——反应速度
【加酶洗衣粉、TaqDNA聚合酶】
②人体内呼吸作用酶活性与环境温度；
6.pH——唾液淀粉酶活性。
再增加：①胃蛋白酶； ②肠肽酶。
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2.开始时的反应物浓度、酶浓度均不变。 时间——产物浓度；时间——反应物浓度。
每图再增加：①酶浓度增加一倍；②反应物浓度增加一倍。
产物 浓度
②①
③ 改变纵坐标含义 反应物 浓度
关于影响酶活力的 因素的曲线分析
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比较：酶与无机催化剂
相同点： ①改变反应速度，但本身的质、量不变；
【但是，所有酶都必须参与反应过程！】 ②只能催化热力学允许进行的反应； ③加快v，缩短达到平衡的时间，但不改变平衡点； ④降低活化能，使v加快。
不同点：
①高效性；
②专一性（酶对底物）；
③多样性；
④易变性；
⑤反应条件的温和性；
⑥酶活性受到调节、控制；
⑦有些酶的活性需要辅助因子。
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影响酶促反应速度的主要因素
反应速率： 单位时间内生成物的增加量，或底物的消耗量 ＝ 酶活力 ＝ 酶的催化效率
底物浓度
酶浓度
酶 酶活性
温度 pH 抑制剂或激活剂等
竞争性抑制
可逆
（降低酶活性，但不使酶变性）
抑制剂作用机制 （形成氢键） 非竞争性抑制
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反应 速度
温度或PH改变;【红线， 注意斜率和拐点变化】
反应 速度
酶浓度增加一倍;【红线， 注意斜率和拐点变化】
底物浓度
底物浓度
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3.底物浓度——反应速度（酶浓度不变） 再增加：加入竞争性 / 非竞争性抑制剂
反应速率
①
②
③
O
底物浓度
曲线③属于非竞争性抑 制剂作用情形，类似于 不可逆抑制剂霸占酶。 因此，存在非竞争性抑 制剂相当于降低了酶的 浓度，曲线斜率变小， 很快达到最大。
v只是在最初一段时间保持恒定，
随着时间延长，v逐渐下降直到0。
▲反应速度下降的原因是什么？
底物浓度的降低，产物浓度的增加，
pH或温度的变化等。
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时间
关于酶的常见曲线图【关注坐标轴的含义】
1.催化剂加快反应速度的本质原因：降低反应活化能。
2.开始时的反应物总量、酶浓度均不变。
时间——产物浓度；时间——反应物浓度。
被抑制剂占据而不能再同时与底物结合，
加竞争性抑制剂 但EI不能生成产物。
●增加底物浓度，使反应液中的底物分
底物浓度 子％增大，进而使v接近vmax。
竞争性抑制剂的效应取决于 【E总】＝【E游离】＋【ES】＋【EI】 抑制剂与底物的相对浓度。 ●例如：喝酒能治疗甲醇中毒。因为
改变S/I的比值可证明之。 甲醇与乙醇竞争性结合酶的活性部位12 。
不可逆
使酶永久性失活
（抑制剂与酶共价连接）
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酶作用曲线
酶活性易受多种因素制约，常用坐标图来表示.
在解读坐标图题型时，要注意以下要点： ●看坐标轴含义——了解两个变量的关系 ●看曲线走势——掌握变量的增减快慢特征与
意义 ●看特殊点——理解特殊点的意义
（起止点、拐点、交叉点） ●看不同曲线的异同——理解曲线之间的内在
每图再增加：①酶浓度增加一倍；②反应物浓度增加一倍。
3.底物浓度——反应速度。
再增加：①酶浓度增加一倍;
②加入竞争性抑制剂；
③非竞争性抑制剂
4.酶浓度——反应速度。
再增加：①底物浓度增加一倍；
②温度降低10℃；
③反应开始时加入一定量的不可逆抑制剂。
5.温度——酶活性。
再增加：①嗜冷微生物、嗜热微生物的酶
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抑制剂——能与酶结合并降低酶活性的分子
▲某些抑制剂能可逆地与酶 结合 和分离。可逆抑制剂可分为
竞争性抑制剂 和 非竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
①竞争性抑制剂与底物结构相似，都结合在
酶活性部位上，从而阻止酶与底物的结合。
★可通过增加底物浓度而解除抑制。
V 无抑制剂
●使v下降的原因：
Vmax
酶（E）与抑制剂（I）结合，使部分酶
BC段有限的酶被饱和，反应速度达到最大，再增加
底物浓度，底物浓度并不影响酶的活性。
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思考：
①限制OA段的因素 是底物浓度； 限制BC段的因素是 酶浓度。
反
应 速
· B
率
·A
O
· C
底物浓度
②酶浓度增加1倍，曲线发生怎样的变化？ 如图的红色曲线。
【理解走势、斜率、拐点等特征性变化】
相同底物浓度下，酶浓度越高，形成的酶—底物复 合物越多，v越大；酶浓度越高，使酶饱和需要的底 物浓度越大。说出曲线几段的限制因素。 ③请举出两种能够影响这一曲线形状的因素。 酶浓度、温度和pH等
联系与区别
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反应速度的测定：
▲测定反应速百度文库时，可以测定 产物增加量 或 底物减少量。 ▲如果底物过量，则测定底物减少量不容易精确，
而产物从无到有，便于测定，只要方法灵敏。
产物
最
浓度
初
阶
段
?
反应 速度
最 初 阶 段
据图分析回答：
▲如何计算反应速度（v）?
△浓度
V＝
＝斜率
t
▲描述反应速度变化的特征：
时间
●竞争性抑制剂与底物竞争性地与 酶的活性部位结合。它既与酶结合， 又与酶分离，即酶与竞争性抑制剂 的结合是可逆的。竞争性抑制剂的 效应取决于抑制剂与底物的相对浓 度。增加底物浓度，使反应液中的 底物分子％增大，进而使v不断接近 vmax,即竞争性抑制剂可以通过增加 底物浓度来降低抑制剂与酶结合的 概率，以缓解抑制。因此②表示竞 争性抑制剂加入后的情形，随底物 浓度的增加抑制作用逐渐减弱并接 近正常的最大反应速度。
反
应 速
·B
率 ·A
· C
描述曲线特征： O
底物浓度
（当酶浓度、温度和pH恒定时）在底物浓度很低的范围 内，反应速度与底物浓度成正比；继续增加底物浓度， 反应速度增加转慢；达到最大后保持不变。
解释：酶数量一定时，底物浓度越大，形成的酶—底物 复合物越多；达到一定程度后，有限的酶全部与底物 结合而达到饱和。
解读：加入竞争性抑制剂；【蓝线】
反应
酶浓度限制v
速度
反应
速度
竞争性抑制剂
V受底物浓度 限制
底物浓度
底物浓度
●竞争性抑制剂既与酶结合，又与酶分离。
●竞争性抑制剂的效应取决于抑制剂与底物的相对浓度。
●增加底物浓度，使反应液中的底物分子％增大，进而使v不
断接近vmax。 ●可通过增加底物浓度而解除抑制。